TALLER DE BIOQUÍMICA – PREPARACIÓN DEL PRIMER PARCIAL

Estas preguntas tienen como objetivo principal, servir de guía de estudio para el primer parcial. En mi
opinión, quien responda a todas las preguntas de manera exhaustiva (explicando de forma clara y completa
a cada pregunta), estaría bien preparado para el parcial. La idea es que ustedes revisen en los libros cada
pequeño subtema, para poder responder a cada pregunta. Me parece que si lo hacen de esta manera, se
habrán preparado concienzudamente para el parcial, y considero que tendrían su conocimiento bien
decantado desde el punto de vista de los objetivos académicos del curso de Bioquímica. Procure leer
ampliamente cada tema que tenga que ver con la pregunta, antes de intentar responderla.
Sobre Atomo (repaso de su química general) y Bioelementos (primer tema del curso de Bioquímica).

Sobre generalidades de la química, que se requieren para abordar la Bioquímica:

Qué es un átomo? Qué es una molécula? Qué es un enlace químico? Qué tipos de enlace hay? Qué es
Energía de enlace? Qué es un enlace covalente (descríbalo y mire los niveles de energía de este tipo de
enlace)? Qué es un enlace iónico? Qué es un enlace de hidrógeno? Qué son interacciones de van der Waals?
Qué son interacciones hidrofóbicas? Qué es electronegatividad? Que átomos son los más electronegativos?
Qué átomos pueden formar enlaces de hidrógeno? Qué es “cooperatividad” entre enlaces débiles? Qué es
un enlace químico? Hable de la importancia biológica de los enlaces débiles (incluso mencione en qué
moléculas o en qué procesos se pueden encontrar)

Sobre Bioelementos
Cuáles son los elementos químicos más abundantes en los seres vivos? Correlacione esto con su abundancia
en la naturaleza. Cuáles son los otros elementos encontrados en menores proporciones en los seres vivos.
Cuál es la composición del agua de mar? Compárela con la composición del citoplasma celular. Por qué
pueden resultar tan parecidas? Por qué se dice que el citoplasma fue inicialmente agua marina? Cuál es la
estructura atómica de los elementos más importantes para la vida? Por qué la vida se basó en Carbono y no
en Silicio a pesar de que el Silicio tiene propiedades parecidas al Carbono, y es aún más abundante que este
último en la corteza terrestre? Cuál es la composición general del ser humano? Cuál es el elemento mas
abundante en el universo? Cuál es el más abundante en los seres vivos (en peso y en # de átomos). Cuál es el
elemento más abundante en el aire que respiramos? Hable de propiedades de los elementos más
abundantes: C, H, O y N. Qué son elementos principales? Qué son oligoelementos o elementos secundarios?
Qué son elementos traza? Diga la composición general de las macromoléculas más importantes en la
biología.

Sobre molécula de Agua

Hable sobre estructura química de la molécula de agua. Correlacione algunas características de la molécua
de agua con diferentes características del agua como líquido. (Ej Por qué se mantiene líquida a temperatura
ambiente, correlacionada con la formación de enlaces de H entre sus moléculas,...)

Cómo puede el agua regular la temperatura corporal? (mencione los mecanismos describiéndolos, y el
fenómeno a nivel molecular que lo causa) incluyendo el sitio de la célula donde ocurren, las moléculas
participantes, el nombre del proceso, y los detalles del mismo, ...

Sobre aminoácidos y proteínas

Qué es un aminoácido? Describa la estructura básica de un aminoácido encontrado en proteínas. Hable de
los aminoácidos encontrados en proteínas. Cuáles son hidrofóbicos? Qué puede encontrar en la estructura
de la cadena lateral de los hidrofóbicos? Mencione ejemplos de aminoácidos no polares. Mencione cinco
aminoácidos polares con carga. Mencione otros aminoácidos con características particulares. Hable del
enlace peptídico. Qué es una proteína. Qué funciones cumplen las proteínas. En dónde puede encontrar
proteínas. Mencione cinco ejemplos de proteínas con sus funciones. Hable sobre estructura de las proteínas.
Qué es estructura primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria. Cómo es una hélice Alfa, cómo es una hoja
plegada Beta. Qué es predicción de estructura tridimensional de proteínas? Que fuerzas determinan el
plegamiento de una proteína? Como haría usted para partir de la secuencia de aminoácidos y de allì pasar a
predecir la estructura tridimensional de la proteína?

Sobre enzimas
Qué es un catalizador? Defina sus características. Qué es catálisis homogénea? Qué es catálisis
heterogénea? Cuáles son los catalizadores biológicos? Defina las características de un catalizador en general,
y las características de una enzima. Por qué se dice que un catalizador no se modifica en la reacción que
cataliza? Dé un ejemplo de un catalizador metálico, heterogéneo y no enzimático. Cómo actúa un
catalizador en términos de la energía de la reacción. Cómo actúa una enzima para acelerar una reacción
química? Qué es Energía libre? Qué es el estado de transición? Qué es energía libre de activación. Cuál es la
barrera energética en una reacción química. Qué es el sitio activo? Cómo puede una enzima disminuir la
energía de activación? Qué es energía de activación? Qué es el estado de transición? Qué es el sitio activo.
Qué es una enzima? Qué propiedades puede mencionar sobre las enzimas? Hable sobre las clases de
enzimas y su nomenclatura. Hable de cada uno de los tipos de enzimas. Hable sobre las velocidades a las que
las enzimas pueden actuar. Dé un par de ejemplos. Dónde hay enzimas. En qué procesos pueden participar.
Diga cómo se puede calcular la velocidad de una enzima. Qué significa el Km? Y el Kcat?

Esto se puede encontrar en libros de Bioquímica, como: Stryer, Mathews, Devlin, Harper, McKee, Lehninger,
etc. Sugiero usar el libro de Bioquimica que les envié a la dirección electrónica.

Sobre Aminoácidos y proteínas:

Sobre Aminoácidos:

Conociendo la estructura de los aminoácidos y las proteínas, mencione cuáles son los elementos que espera
encontrar en mayor abundancia en las proteínas. Haga lo mismo para los nucleótidos y el DNA.

Haga un cuadro con todos los aminoácidos, incluyendo la hidrofocibidad, polaridad, tamaño, y otros datos,y
procure deducir información sobre las posiciones de cada aminoácido en una estructura protéica.

Qué es un aminoácido? Describa la estructura básica de un aminoácido encontrado en proteínas. Hable de

los aminoácidos encontrados en proteínas. Cuáles son hidrofóbicos? Qué puede encontrar en la estructura
de la cadena lateral de los hidrofóbicos? Mencione ejemplos de aminoácidos no polares. Mencione cinco
aminoácidos polares con carga. Mencione otros aminoácidos con características particulares. Hable del
enlace peptídico. Qué es una proteína. Qué funciones cumplen las proteínas. En dónde puede encontrar
proteínas. Mencione cinco ejemplos de proteínas con sus funciones. Hable sobre estructura de las proteínas.
Qué es estructura primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria. Cómo es una hélice Alfa, cómo es una hoja
plegada Beta. Qué es predicción de estructura tridimensional de proteínas? Que fuerzas determinan el
plegamiento de una proteína? Como haría usted para partir de la secuencia de aminoácidos y de allì pasar a
predecir la estructura tridimensional de la proteína?

1. Dibuje la estructura general de un L-Alfa-amino.

2. Identifique y hable sobre los aminoácidos cargados positivamente, en términos de su carga, estructura,
grupo cargado positivamente, su posible función e interacción con otras moléculas, su localización en
proteínas, sustituibilidad evolutiva en diferentes proteínas, y mencione ejemplos de proteínas en que estos
residuos de aminoácidos resulten importantes para la función.
3. Hable sobre los grupos ionizables en los aminoácidos encontrados en proteínas, en términos del pKa, la
formación de un Zwitterión, la formación de enlaces iónicos,
4. Mencione y hable sobre los aminoácidos cargados negativamente, y discuta brevemente su posible
participación en la catálisis que ocurre en el sitio activo de algunas enzimas
5. Mencione algunos aminoácidos no encontrados en proteínas, junto con su función biológica.
6. Hable de la utilidad de los aminoácidos aromáticos en la cuantificación espectrofotométrica de las
proteínas, su longitud de onda de máxima absorbancia, y el aporte a la absorbancia total de una proteína.
Encuentre la fórmula que permite tener en cuenta estos aminoácidos y sus aportes a la absorbancia total,
para la cuantificación de proteínas.
7. Qué importancia pueden tener los aminoácidos con cadenas laterales no polares, en el plegamiento y la
estructura terciaria de las proteínas globulares solubles? Qué importancia pueden tener en la estructura y la
superficie de las proteínas de membrana?
8. Hable sobre los aminoácidos con un grupo hidroxilo en su cadena lateral, y su importancia en la superficie
proteica, y su relación con las modificaciones postraduccionales. Mencione las posibles modificaciones
postraduccionales que pueden ocurrir en estos hidroxilos.
9. Hable brevemente de la Prolina y su papel en la desestabilización de hélices Alfa e hilos Beta, y su papel
en la formación de giros en proteínas.
10. Qué importancia puede tener la Cisteína en las proteínas? Qué aporta a la estructura terciaria y
cuaternaria? Qué otros papeles importantes puede tener la Cisteína en las enzimas? Cuál se podría
considerar su aporte más importante a las proteínas? Encuentre algunas proteínas con pocas o ninguna
Cisteína, y proteínas con muchas Cisteínas. Qué puede inferir de que una proteína tenga ó no tenga este
residuo de aminoácido? Qué espera del contenido de Cisteínas, de proteínas en ambientes citoplasmáticos y
extracelulares?
11. Discuta sobre la importancia de la presencia de cadenas laterales apolares en la superficie de proteínas
globulares que se encuentran en ambientes acuosos.
12. Mencione los aminoácidos adicionales a los 20 clásicos, que se han encontrado codificados en los genes.
Hable brevemente sobre ellos.
13. Agrupe los aminoácidos por su polaridad y tamaño, de acuerdo con lo que se conoce como la matriz de
Dayhoff. Agrupelos también mediante diagramas de Venn (esto está en las diapositivas 150 y 151 de la
presentación sobre aminoácidos.
14. En la tabla de la página 153 de la misma presentación, identifique los aminoácidos más frecuentemente
entontrados en proteínas y los mejos frecuentes.
15. En las páginas 154 y 155, identifique las sustituciones más comunes en zonas de proteínas expuestas al
solvente, y en proteínas de membrana (mejor dicho, para aminoácidos no expuestos al solvente.
16. Qué es una escala de hidrofobicidad? Mire algunas escalas, y procure poner especial atención a la escala
de hidropatías de Kyte y Doolittle.
17. Conozca los pKas (promedio ó generales) de los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos. Revise los
pKa de algunas cadenas laterales ionizables.
1. Dibuje la estructura general de un L-Alfa-amino.
2. Identifique y hable sobre los aminoácidos cargados positivamente, en términos de su carga, estructura,
grupo cargado positivamente, su posible función e interacción con otras moléculas, su localización en
proteínas, sustituibilidad evolutiva en diferentes proteínas, y mencione ejemplos de proteínas en que estos
residuos de aminoácidos resulten importantes para la función.
3. Hable sobre los grupos ionizables en los aminoácidos encontrados en proteínas, en términos del pKa, la
formación de un Zwitterión, la formación de enlaces iónicos,
4. Mencione y hable sobre los aminoácidos cargados negativamente, y discuta brevemente su posible
participación en la catálisis que ocurre en el sitio activo de algunas enzimas
5. Mencione algunos aminoácidos no encontrados en proteínas, junto con su función biológica.
6. Hable de la utilidad de los aminoácidos aromáticos en la cuantificación espectrofotométrica de las
proteínas, su longitud de onda de máxima absorbancia, y el aporte a la absorbancia total de una proteína.
Encuentre la fórmula que permite tener en cuenta estos aminoácidos y sus aportes a la absorbancia total,
para la cuantificación de proteínas.
7. Qué importancia pueden tener los aminoácidos con cadenas laterales no polares, en el plegamiento y la
estructura terciaria de las proteínas globulares solubles? Qué importancia pueden tener en la estructura y la
superficie de las proteínas de membrana?
8. Hable sobre los aminoácidos con un grupo hidroxilo en su cadena lateral, y su importancia en la superficie
proteica, y su relación con las modificaciones postraduccionales. Mencione las posibles modificaciones
postraduccionales que pueden ocurrir en estos hidroxilos.
9. Hable brevemente de la Prolina y su papel en la desestabilización de hélices Alfa e hilos Beta, y su papel
en la formación de giros en proteínas.
10. Qué importancia puede tener la Cisteína en las proteínas? Qué aporta a la estructura terciaria y
cuaternaria? Qué otros papeles importantes puede tener la Cisteína en las enzimas? Cuál se podría
considerar su aporte más importante a las proteínas? Encuentre algunas proteínas con pocas o ninguna
Cisteína, y proteínas con muchas Cisteínas. Qué puede inferir de que una proteína tenga ó no tenga este
residuo de aminoácido? Qué espera del contenido de Cisteínas, de proteínas en ambientes citoplasmáticos y
extracelulares?
11. Discuta sobre la importancia de la presencia de cadenas laterales apolares en la superficie de proteínas
globulares que se encuentran en ambientes acuosos.
12. Mencione los aminoácidos adicionales a los 20 clásicos, que se han encontrado codificados en los genes.
Hable brevemente sobre ellos.
13. Agrupe los aminoácidos por su polaridad y tamaño, de acuerdo con lo que se conoce como la matriz de
Dayhoff. Agrupelos también mediante diagramas de Venn (esto está en las diapositivas 150 y 151 de la
presentación sobre aminoácidos.
14. En la tabla de la página 153 de la misma presentación, identifique los aminoácidos más frecuentemente
entontrados en proteínas y los mejos frecuentes.
15. En las páginas 154 y 155, identifique las sustituciones más comunes en zonas de proteínas expuestas al
solvente, y en proteínas de membrana (mejor dicho, para aminoácidos no expuestos al solvente.
16. Qué es una escala de hidrofobicidad? Mire algunas escalas, y procure poner especial atención a la escala
de hidropatías de Kyte y Doolittle.
17. Conozca los pKas (promedio ó generales) de los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos. Revise los
pKa de algunas cadenas laterales ionizables.

Sobre Enlace Peptídico

1. Dé una definición corta sobre lo que es el enlace peptídico.
2. Cómo y dónde se forma el enlace peptídico en la célula? Qué importancia tiene esto desde el punto de
vista del ambiente y las condiciones fisicoquímicas del ambiente? La formación del enlace peptídico
consume energía? Cuánta? Describa brevemente el proceso de formación del enlace peptídico en términos
de las moléculas implicadas: mRNA, tRNA, ribosoma, ATP, Aminoácidos…
3. Compare el costo energético de romper enzimáticamente el enlace peptídico, con el costo de romperlo de
manera no enzimática.
4. Por qué en una cadena polipeptídica, no se considera el pKa de los grupos Alfa amino y Alfa carbolxilo de
los residuos de aminoácido de la cadena?
5. Cuál es la distancia del enlace peptídico? Compárela con la distancia del Carbono Alfa al Carbono del
Carboxilo alfa (un enlace simple), y con la distancia del Carbono del Carboxilo a su Oxígeno (un enlace
doble). Comente y explique el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico. También comente
sobre la eliminación del ángulo de giro en el enlace peptídico, y la formación del plano de la amida, con lo
que una proteína se pueda considerar como una suma de planos amídicos.
6. Qué son los ángulos dihédricos Phi y Psi? Qué restricciones puede haber en la libertad de giro de estos
ángulos? Cómo influye esto en la estructura secundaria de una proteína?
7. Qué importancia tiene la direccionalidad del enlace peptídico? Bueno, más fácil aún: hay diferencias entre
el péptido Ala-Ser-Val y Val-Ser-Ala?
8. Describa el gráfico de Ramachandran. Mencione las zonas de mayor restricción de giro de los ángulos Phi
y Psi, las zonas de libertad limitada del giro y las zonas más permitidas para los giros en el gráfico de
Ramchandran. Qué utilidad puede tener para tener idea del contenido de estructura secundaria de una
proteína? Familiarícese con los valores de los ángulos Phi y Psi de las diferentes estructuras secundarias
conocidas (Tabla de diapositiva 58 de la presentación sobre Enlace Peptídico). Qué puede decir sobre ellos?
9. Siguiendo la misma línea de pensamiento de la pregunta anterior: diga qué puede inferir del Gráfico de
Ramachandran de la Mioglobina, que aparece en la página 53 de la presentación sobre Enlace Peptídico?
10. De acuerdo con el tamaño de la cadena lateral, hable de los aminoácidos que más ofrecerían restricción
en el valor de giro de los ángulos Phi y Psi, y de ello, comente sobre los aminoácidos que pueden facilitar la
formación de estructuras helicoidales ó de estructuras de hilos/hojas Beta.
11. Comente sobre el potencial de formación de enlaces de Hidrógeno del plano amídico del enlace
peptídico, y cómo esto puede influir en la formación / estabilización de las estructuras secundarias.

Sobre Enzimas
Qué es un catalizador? Defina sus características. Cuáles son los catalizadores biológicos? Defina
características. Cómo actúa un catalizador en términos de la energía de la reacción. Cómo actúa una enzima
para acelerar una reacción química? Qué es energía libre de activación. Cuál es la barrera energética en una
reacción química. Hable sobre el sitio activo de una enzima. Qué es el complejo Enzima-sustrato. Cómo es la
nomenclatura de las enzimas. Hable sobre las velocidades a las que las enzimas pueden actuar. Dé un par de
ejemplos. Dónde hay enzimas. En qué procesos pueden participar.