1.

Carbohidrasas
Algunos de los carbohidratos de los alimentos son polímeros, por ejemplo, celulosa,
pectinas, almidón, y pueden ser sujetos a una degradación enzimática, por lo que se
debe señalar que existen dos maneras principales en que una enzima hidrolítica
interacciona con un sustrato polimérico. La actividad exo de las exoenzimas, remueve
una unidad del polímero de alguno de sus extremos, mientras que las endoenzimas
tienen la capacidad de romper enlaces internos en cualquier punto de la cadena del
polímero
a. Amilasas La a-amilasa (EC 3.2.1.1) es una endohidrolasa que actúa de manera
aleatoria sobre los enlaces internos a-(1-4) de la amilosa y de la amilopectina, con
lo cual se producen dextrinas de 10 a 20 unidades de glucosa; se le da el nombre
de enzima licuante debido a que su presencia provoca la rápida reducción de la
viscosidad de las soluciones de almidón
Amiloglucosidasa, La pululanasa

Aplicaciones industriales

Malteo. Durante la germinación de cereales las actividades de a- y b-amilasa se

incrementan considerablemente. Ésta es una función importante en la producción de
malta a partir de la cebada, en el proceso llamado de malteo, etapa esencial en la
elaboración de cerveza

Panificación. La acción amilolítica comienza al mezclar la harina con todos los

ingredientes en estado húmedo, produciendo maltosa y algo de glucosa, ya que la
harina de trigo contiene mucha más bque a-amilasa. Los mono y disacáridos obtenidos
sirven como sustrato para las levaduras en la producción de anhídrido carbónico y de
etanol, así como para efectuar las reacciones de oscurecimiento no enzimático
durante la cocción que le dan la coloración característica a los derivados de la
panificación

Producción de edulcorantes. La aplicación industrial más importante de las enzimas

amilolíticas es en la fabricación de diferentes derivados del almidón; en este sentido se
emplean conjuntamente varias enzimas en forma escalonada para la producción de
edulcorantes se usan ampliamente en diversas industrias alimenticias, como las de
bebidas, confitería, fermentaciones, helados, alimentos infantiles, y otras

b. b-glucanasas Los polímeros celulosa y hemicelulosa constituyen la mayor cantidad

de materia orgánica en nuestro planeta ya que forman parte de la pared celular
del tejido vegetal. La celulosa también es un polímero de la glucosa, como el
almidón, pero con enlaces b-(1-4)
Aplicaciones industriales
 Este grupo de enzimas se ha usado en forma limitada para mejorar la extracción
de aceites esenciales, así como para ablandar los tejidos celulósicos de verduras y
frutas y para ayudar la rehidratación de diversos productos
c. Pectinasas La textura de las frutas y las verduras se debe a la presencia de pectinas
que forman parte de la pared celular, por lo que la acción de las pectinasas altera
las características de estos alimentos. Estas enzimas se han clasificado en: a)
pectinometilesterasas o pectinoesterasas que, al hidrolizar los enlaces éster
metílico, liberan metanol (que a veces se asocia erróneamente a la fermentación
de frutas) y producen pectinas de bajo metoxilo e incluso ácido poligalacturónico;
son abundantes e importantes en las frutas, sobre todo en los cítricos como la
naranja; b) poligalacturonasas, que rompen el enlace glucosídico a-(1-4) del ácido
galacturónico de las pectinas
Aplicaciones industriales Los jugos de tomate, naranja, limón, toronja, deben su
viscosidad y turbiedad a las pectinas en suspensión que se liberan de sus tejidos en
el proceso de extracción; la acción de las pectinasas causa la hidrólisis, la
desesterificación y la desestabilización de los coloides, provocando su
precipitación y la consecuente pérdida de sus características
d. Inulinasa La inulina es un polímero lineal de fructosas unidas con enlaces b-(2-1)
con una sacarosa unida en el extremo de la cadena, tiene un peso molecular
aproximado de 6,000 Da y sirve como reserva de energía en muchas plantas
Aplicaciones industriales Es evidente que la inulina representa una materia prima
con gran potencial para la producción de fructosa. La inulina se extrae de las
plantas con agua caliente y se puede hidrolizar químicamente por la adición de
ácidos fuertes
e. Lactasa La b-galactosidasa o lactasa (EC 3.2.1.23) hidroliza a la lactosa en sus
monosacáridos correspondientes galactosa y glucosa y se puede emplear en
diversos productos lácteos, sobre todo en los que se elaboran para las poblaciones
con intolerancia a la lactosa.
Aplicaciones industriales En derivados de la confitería también ha encontrado
aplicaciones, ya que al hidrolizar la lactosa, evita que ésta cristalice; además, la
mezcla de glucosa y galactosa resultante tiene un sabor más dulce que la propia
lactosa. También se emplea en la panificación dado que mejora la calidad de
panificación de los alimentos elaborados con leche
f. Invertasa La b-fructofuranosidasa o invertasa (EC 3.2.1.26) hidroliza la sacarosa en
sus dos monómeros constituyentes: glucosa y fructosa. Se considera que el
proceso de inversión enzimático es mucho más eficiente que el método químico,
debido a que no se obtienen subproductos indeseables.
2. Proteasas Las enzimas proteasas o proteinasas hidrolizan el enlace peptídico de las
proteínas. Existen proteasas comerciales de origen vegetal (papaína, ficina y
bromelina), animal (pepsina, tripsina y quimotripsina, renina) y microbianas (de
hongos y bacterias). Pueden tener acción endo o exo; en este último caso pueden ser
carboxipeptidasas si remueven el último aminoácido del extremo carboxilo, o
aminopeptidasas si lo hacen del extremo amino
a. Proteasas de origen vegetal Son tiol-proteasas y se producen principalmente de
papaya (Carica papaya), piña (Anana sativa), higo (Ficus carica, Ficus glabrata),
alcachofa (Cynera cardunculus) y soya (Soya hispidus).
Aplicaciones industriales Las proteasas de origen vegetal, principalmente la
bromelina y papaína, son muy activas sobre el tejido conectivo de colágena y
 elastina y tienen menor preferencia por las proteínas de las fibras musculares, por
lo que uno de sus usos principales es en el ablandamiento de la carne
b. Proteasas de origen animal Las proteasas del tracto digestivo de los mamíferos se
conocen y se han estudiado desde antes que se supiera la naturaleza proteínica de
las enzimas. Pertenecen a los diversos grupos de proteasas ya mencionados, pero
tienen en común el hecho de que se producen como precursores inactivos o
proenzimas, los que se activan al ser secretados al tracto digestivo del animal. De
este grupo las de mayor importancia por su aplicación en alimentos son la pepsina
y la quimosina
c. Proteasas de origen microbiano De todas las proteasas, las producidas por
microorganismos son las de mayor importancia comercial, principalmente para la
formulación de detergentes.
Aplicaciones industriales Las proteasas microbianas se utilizan para la producción
de hidrolizados de utilidad en la complementación nutricional de alimentos; así
como para la recuperación de proteínas de materiales de desperdicio de origen
animal, como sangre, vísceras y pescado; también se usan como sustitutos de
renina y para la modificación del gluten de la harina de trigo
3. Lipasas Las lipasas (EC 3.1.1.3) tienen como sustrato a los triacilglicéridos y dado que
tienen actividad esterasa liberan los ácidos grasos correspondientes. Dependiendo del
grado de hidrólisis pueden producir diglicéridos, monoglicéridos o incluso glicerol
a. Lipasas vegetales. Las lipasas endógenas vegetales tienen un efecto no deseable
sobre los aceites. El primer paso para la extracción del aceite de soya es triturar el
grano; esto favorece la acción lipolítica y la consecuente producción de ácidos
grasos libres
b. Lipasas animales. De todas las lipasas, la de la leche es tal vez la que más se ha
estudiado y es la causante de la rancidez hidrolítica. Tiene naturaleza de
lipoproteína, y debido al fenómeno de activación interfacial, sólo ataca la
superficie de los glóbulos de grasa
c. Lipasas microbianas. Las preparaciones comerciales que se utilizan para la
modificación de aceites y grasas provienen en su mayoría de microorganismos. Su
mayor aplicación es en la elaboración de diversos productos lácteos,
principalmente en la maduración de quesos; en éstos liberan ácidos grasos de
cadena corta que contribuyen al aroma o que sirven de sustrato para reacciones
secundarias
4. Oxidorreductasas El oxígeno causa cambios en los alimentos, mediante reacciones
oxidativas en ocasiones catalizadas por enzimas. Algunos ejemplos son el
oscurecimiento de frutas, o la oxidación de ácidos grasos insaturados. Las oxidasas
también son responsables de la degradación de vitaminas, como el ácido ascórbico.
Para evitar estos efectos, se puede desactivar con calor a las enzimas endógenas, o
también se puede eliminar el oxígeno presente del alimento
a. Glucosa oxidasa La glucosa oxidasa (EC 1.1.3.4) cataliza la reacción entre la glucosa
y el oxígeno molecular, produciendo ácido glucónico y peróxido de hidrógeno; su
aplicación más importante es en la eliminación de la glucosa del huevo antes de su
deshidratación
b. La catalasa está presente en gran cantidad de tejidos animales y vegetales, así
como en microorganismos, Esta enzima también se emplea para eliminar el H2O2
que la glucosa oxidasa produce durante la transformación de la glucosa en ácido
glucónico
 c. Lipoxigenasas El término lipoxigenasa o lipoxidasa (EC 1.13.11.12), se refiere a un
grupo de enzimas que llevan a cabo la oxigenación o peroxidación de diversos
compuestos insaturados, como ácidos grasos libres, triacilglicéridos, pigmentos y
algunas vitaminas La lipoxigenasa tiene una doble función en las verduras y frutas:
benéfica y dañina; en el primer caso, como parte del metabolismo normal de estos
alimentos es la responsable de la síntesis de diversos alcoholes y aldehídos
característicos del aroma agradable en los productos frescos. Sin embargo,
después de la cosecha y durante el almacenamiento y el procesamiento es la
causante de cambios indeseables, ya que oxida las grasas y genera compuestos de
olores desagradables.3
d. Fenolasas Bajo este nombre se agrupan varias enzimas y sus respectivas
isoenzimas que provocan el oscurecimiento de ciertos alimentos de origen vegetal
que han sufrido daños físicos y que exponen su tejido al aire;42 el hecho de que
este cambio no se efectúe en las células intactas indica que existe un
microambiente anaeróbico dentro del fruto que inhibe el mecanismo y que,
además, la enzima y el sustrato se encuentran en compartimientos celulares
separados lo que evita que la reacción suceda en el estado intacto del alimento. En
muchos casos, como en el té, el café y algunas especies de uvas, el oscurecimiento
enzimático es deseable, pero en otros es totalmente negativo, como es el caso del
aguacate o del plátano.
5. Transferasas En el área de alimentos las transferasas que tienen mayor relevancia
catalizan la transferencia de azúcares, esto es, catalizan reacciones de
transglicosilación y no necesitan intermediarios de alta energía
6. Isomerasas Es una de las enzimas industriales más importantes en el área de
procesamiento de almidón, cuyo uso data de los años 60s. El sustrato natural de esta
enzima es la D-xilosa, que se isomeriza a D-xilulosa, por lo que su nombre correcto es
xilosa isomerasa; en la industria alimentaria se utiliza para la isomerización de D-
glucosa a D-fructosa, reacción muy importante, ya que constituye la última etapa en la
producción de jarabes altos en fructosa
7.