Bioenergética y Enzimas

ENZIMAS
Son biomoléculas cuya función es

aumentar la velocidad de las reacciones
bioquímicas, actúan por lo tanto como
catalizadores biológicos.
hhttp://www.ehu.eus/biomoleculas/cibert.h
tmttp://www.ehu.eus/biomoleculas/cibert.h
tm
Las enzimas disminuyen la energía de
activación de una reacción química
¿Cuál es su naturaleza química?
 La gran mayoría de las enzimas son proteínas.
 Sin embargo existen algunos ARN que pueden actuar
como enzimas (ribozimas)
¿Una misma enzima cataliza las

distintas reacciones?
 No, las enzimas son específicas, cada una cataliza una
determinada reacción.
La enzima se une
específicamente a las
moléculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato,
favoreciendo su
transformación en productos
Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo
 La alta especificidad de
cada enzima se debe a
que su estructura terciaria
le permite formar
cavidades llamadas sitios
activos o sitios catalíticos,
lugar donde se ubica el
sustrato durante el
proceso de catálisis.
Una Reacción
Enzimática:
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se cuentan:
 Concentración del sustrato

 Temperatura
 pH
 Fuerza iónica
 Presencia de Activadores e Inhibidores
Concentración de sustrato
 A mayor
concentración de
sustrato es mayor
la velocidad.
 Pero no aumenta
indefinidamente,
cuando no hay
más enzima para
unirse al sustrato
se alcanza la
velocidad máxima
pH
 Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la actividad
enzimática es máxima
Temperatura
 Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual
su actividad es máxima
De modo que …
 si variamos el pH o la temperatura, la velocidad de la

reacción catalizada por una enzima también varía.
 Los valores de pH y temperatura óptima son aquellos a

los cuales se alcanza la máxima actividad enzimática o
la mayor velocidad de reacción
Desnaturalización de una Proteína
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras: secundaria, terciaria y cuaternaria (si la hay). Se rompen
las uniones no covalentes (Los puentes disulfuro sólo se rompen en
medios reductores –con b mercaptoetanol).
Hidrólisis de una Proteína
Nomenclatura y
clasificación de
Enzimas
Nomenclatura:
Generalmente el nombre que se les da se relaciona con los

compuestos sobre los que actúa o con el modo de acción,
seguido de la terminación ASA.
Ej: ADNasa →actúa sobre el ADN

Hidrolasa→ realiza procesos de hidrólisis
Excepciones: algunas enzimas se las conoce con nombres

propios como por ejemplo: tripsina.
Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas,

Ligasas, etc
 Clasificación:
Según su composición química:
SIMPLES: son proteínas simples constituidas únicamente por

aminoácidos
Ej. pepsina, ureasa ,tripsina
CONJUGADAS: Contienen una
Parte proteica → denominada APOENZINA

Parte no proteica → denominada Cofactor que puede ser:
 -MOLÉCULA ORGANICA→ Coenzima
 -ION
Al conjunto de la parte proteica + la no proteica se lo conoce
con el nombre de HOLOENZIMA, siendo el conjunto la forma
activa de la enzima, la apoenzima sola es inactiva ya que si no
esta presente el cofactor las enzimas no pueden actuar.
Algunos cofactores son:
1-Iones: como Mg+, Mn+, Zn+, Fe su función es la de tomar

o ceder electrones
Ej.
 Enzima Cofactor
 Anhidrasa carbónica Zn+
 Catalasa Fe+
 Citocromo oxidasa Cu+
 ATPasa de la membrana Na+
 2- Coenzimas:
Las coenzimas con moléculas orgánicas que colaboran junto con la
enzima en la reacción química. Su función es tomar o ceder
grupos químicos y electrones.
Ej. NAD+ toma e- y H+ y el NADH cede e- y H+

FAD+ toma e- y H+ y el FADH cede e- y H+
Estas coenzimas son químicamente dinucleótidos.
Inhibición Enzimática
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a

la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática
Activador alostérico:
moléculas que
favorecen la unión del
sustrato
Inhibidor alostérico: impide la unión del
sustrato
Inhibición
reversible
(a) El inhibidor
se fija al centro
activo de la
enzima libre,
impidiendo la
fijación del
substrato:
Inhibición
Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del
sustrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No
Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se
conoce como Inhibición Anticompetitiva
 Homeostasis
Todo ser vivo necesita mantener su medio en

equilibrio para cumplir con sus funciones fisiológicas,
aunque continuamente intercambie materiales con su
ambiente. Es decir, tiene la capacidad de
autorregularse.
 Metabolismo
Todo ser vivo realiza constantemente una serie de

procesos físicos y químicos (procesos metabólicos)
que le permiten mantener su alto grado de
organización, su equilibrio interno, crecer,
desarrollarse, reproducirse y responder a estímulos
externos.
 Se denomina metabolismo (o también metabolismo
intermediario) al conjunto de reacciones químicas
enzimáticamente catalizadas que tienen lugar en la
célula. Esta definición, si bien es correcta, resulta un
tanto incompleta, ya que no da idea de que el
metabolismo no es un mero conjunto de reacciones,
sino una actividad química altamente ordenada y
llena de sentido cuyo objetivo es la correcta
manipulación de la materia y la energía por parte de
la célula para así mantener el estado vital.
 El metabolismo se divide en dos fases principales:

el catabolismo y el anabolismo.
 El catabolismo es la fase degradativa
del metabolismo, en la cual moléculas orgánicas
complejas y relativamente grandes como los
polisacáridos o las proteínas se degradan para
dar lugar a moléculas de estructura más simple
y menor tamaño tales como el ácido láctico, CO2,
agua, amoníaco o urea. Este proceso
degradativo va acompañado de la liberación de
la energía química inherente a la estructura de
las moléculas orgánicas que se degradan; es por
lo tanto un proceso exergónico. Muchas
reacciones del catabolismo suponen una
oxidación, es decir, una pérdida de electrones,
de los sustratos orgánicos que se degradan. En
resumen, el catabolismo es un
proceso degradativo, oxidante y exergónico.

 En contrapartida, el anabolismo es la fase
constructiva del metabolismo, en la cual tiene lugar la
síntesis de los componentes moleculares de las células
tales como los ácidos nucleicos, las proteínas, los
polisacáridos y los lípidos a partir de moléculas
precursoras de estructura más sencilla y menor
tamaño. Este proceso biosintético requiere energía
química para poder ser llevado a cabo, es decir, es un
proceso endergónico. La construcción de biomoléculas
orgánicas altamente hidrogenadas requiere electrones
para reducir a sus precursores relativamente oxidados.
En resumen, el anabolismo es un
proceso constructivo, reductor y endergónico.
Ej. anabolismo: fotosíntesis
Ej. Catabolismo: respiración
1) verdadero o falso?
 A) las enzimas son proteínas globulares

 B) las enzimas disminuyen la energía de activación
de las reacciones químicas
 C) las enzimas catalizan sólo reacciones anabólicas

 D) las enzimas catalizan sólo reacciones
catabólicas
 E) las enzimas catalizan cualquier reacción

química que ocurra en un ser vivo, ya sea
procarionte o eucarionte
2) Completar:
 Los reactivos de una reacción enzimática se

denominan…………………………Éstos se unen a una
región o cavidad de la enzima
denominada…………………………
3) En qué organela se sintetizan las enzimas?
 A) en procariontes:………………….
 B) en eucariontes:……………………….

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ENZIMAS

Son biomoléculas cuya función es

¿Una misma enzima cataliza las

 Concentración del sustrato

 si variamos el pH o la temperatura, la velocidad de la

 Los valores de pH y temperatura óptima son aquellos a

Generalmente el nombre que se les da se relaciona con los

Ej: ADNasa →actúa sobre el ADN

Excepciones: algunas enzimas se las conoce con nombres

Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas,

SIMPLES: son proteínas simples constituidas únicamente por

Ej. pepsina, ureasa ,tripsina

CONJUGADAS: Contienen una

Parte proteica → denominada APOENZINA

Algunos cofactores son:

1-Iones: como Mg+, Mn+, Zn+, Fe su función es la de tomar

Ej. NAD+ toma e- y H+ y el NADH cede e- y H+

Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a

Todo ser vivo necesita mantener su medio en

Todo ser vivo realiza constantemente una serie de

 El metabolismo se divide en dos fases principales:

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 C) las enzimas catalizan sólo reacciones anabólicas

 E) las enzimas catalizan cualquier reacción

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