2p - Química de Las Enzimas

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QUÍMICA DE LAS ENZIMAS


 Concepto . Energía de activación.
Especificidad, Componentes del sistema
enzimático. Sitio activo y propiedades
CONCEPTO
 La palabra enzima es equivalente a decir
“fragmento”, proviene de 3 palabras que son:
 Cine= movimiento
 En= dentro
 Zyma = células
 Antes se consideraba que su acción estaba dentro de la
célula actualmente se conoce que actúa dentro y fuera
de la célula.
 Se descubrió su existencia cuando la levadura junto a la
glucosa produjo alcohol, observándose aumento en la
velocidad de la reacción química.
 Debido a que los factores de coagulación, los cuales son
enzimas se encuentran en el plasma demuestra la
acción de estas fuera de la célula.
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
 Energía de Activación:
 Es la menor cantidad de energía necesaria para que
las moléculas se pongan en contacto, llevándose a cabo
la reacción.
 Las enzimas son proteínas con actividad catalítica
muy específica que aceleran considerablemente la
velocidad de casi todas las reacciones químicas que
tienen lugar en el organismo.
 Las enzimas no determinan el sentido de la
reacción solo modifican su velocidad sin que las
enzimas sean consumidas durante la misma.
 Afecta la velocidad de las reacciones espontáneas pero
no pueden activar las reacciones No espontáneas.
Y optimizan la energía de activación
ESPECIFICIDAD
 Las enzimas son proteínas que catalizan y autorregulan las
reacciones en las que ellas participan como en las vías
metabólicas.
Un sustrato determinado se une a una enzima. Debido a
que la enzima tiene una configuración especial es decir una
ESPECIFICIDAD estructura primaria, secundaria o terciaria parecida a la
del sustrato pero no igual.

Tiene la capacidad de reconocer el sustrato sobre el cual va


a actuar y realizar así su función.

Es la característica especial para las reacciones reversibles.


ESPONTANEIDAD La presencia de la enzima no determina la reacción
química ni su sentido. Por ejemplo . En el plasma H2O +
CO2 = CO3H2. En presencia de la anhidrasa carbónica AC la
velocidad aumenta 13.000 veces

DURANTE LA REACCIÓN En la reacción química solo cambia el sustrato por el


QUÍMICA NO SE CONSUME producto. La enzima no cambia E + S = E + P
COMPONENTES DEL SISTEMA ENZIMÁTICO
 Se entiende por sistema enzimático a todas las sustancias que participan en
la reacción catalizada por una enzima, generalmente en un medio acuoso. Los
componentes
SUSTRATO son:
Sustancia sobre la cual actúa una enzima como catalizador
PRODUCTO Molécula resultante de la acción de la enzima sobre el sustrato
HOLOENZIMA Es la enzima activa es decir apoenzima y cofactor. Está formada por apoenzima y coenzima
APOENZIMA Es la ENZIMA propiamente dicha, de alto peso molecular, no dializable, termolábil y de naturaleza
proteíca. Es la parte proteíca de la enzima que solo se activa junto al cofactor o coenzima

O Co-factor parte no proteica de la enzima. Que se requiere para que se active la parte proteica
COENZIMA Son compuestos opuestos a las enzimas. Tienen bajo peso molecular, son orgánicas, dializables,
cristaloides, termoestables. La mayoría de las enzimas requieren de una COENZIMA excepto las
liasas e hidrolasas. Si no están presentes no hay canalización. Las coenzimas ceden y reciben
alternadamente parte de los productos de la reacción.
PROENZIMA
Enzimas sintetizadas como precursores inactivos sin función catalítica y que se activan por la
O eliminación de un péptido de sus moléculas. Un ejemplo es el pepsinógeno gástrico (precursor de
ZIMÓGENOS la pepsina)

Catalizan la misma reacción química pero se diferencian en las propiedades químicas que
ISOENZIMA tienen( porque varían en su número y orden de aminoácidos es decir tienen diferente estructura
primaria pero catalizan la misma reacción química ya que esto no depende de su estructura
global sino del sitio catalítico), físicas (por su forma), inmunológicas (porque toda proteína tiene la
capacidad de provocar una respuesta inmune) y electroforéticas (Por la capacidad de moverse en
un campo eléctrico)
Otros elementos en el Sistema
enzimático
 Existen otros elementos no menos
importantes dentro del Sistema enzimático
que son:
Generalmente son el Ca (coagulación), Mg (ATP =
ADP), Fe y Cu (oxidación), es decir iones. Es todo
ACTIVADOR factor que permite atraer el sustrato al centro activo
de la enzima. Estas se unen a la Apoenzimas pero es
más común que se unan al sustrato o a la coenzima
Son factores que disminuyen la velocidad de la
INHIBIDOR reacción. Puede ser competitivo o no competitivo.
Cambia la estructura del de la enzima para que no se
una al sustrato
Positivos (que activan) y negativos (que inhiben).
MODULARES Son elementos que actúan sobre un grupo de enzimas
oligoméricas(que tienen más de una cadena
polipéptida) con cooperatividad funcional.
SITIO ACTIVO Y PROPIEDADES
 En una reacción química intervienen el
sustrato, la enzima, el producto, sustancias
adicionales como coenzimas, moduladores,
inhibidores.
 Dos sitios importantes son:
Lugar en el que el sustrato se une a la enzima.
Constituido por una parte de la cadena polipeptídica
SITIO CENTRO ACTIVO plegada, lo que permite que grupos que se encuentran
distantes se localicen frente a frente.

Aquí actúan los grupos funcionales del aminoácido, que


son los que reconocen al sustrato
Lugar de la enzima donde actúan los moduladores
SITIO ALOSTÉRICO distinto al sitio activo.
Puede haber uno o varios sitios alostéricos
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
 De acuerdo a la forma de acción que tienen
las enzimas, estas se clasifican en:
Catalizan la remoción de un átomo de H o la incorporación de
OXIDOREDUCTASAS O2. Interviene en las oxidaciones y en las reducciones que
actúan en los procesos de respiración y fermentación. Hay 4
subclases: Deshidrogenasas y Oxidasas, Peroxidasas, Hidroxilasas
y oxigenasas. AH + B = A + BH
TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de grupos químicos que nos son H AB + C = A + CB
HIDROLASAS Rompen las uniones químicas introduciendo una molécula de
agua en el sustrato produciendo su hidrólisis AB + H2O = A + B
Rompen uniones químicas por mecanismos diferentes a la
LIASAS hidrólisis. Tiene 3 subclases: Descarboxilasas, Aldehidoliasas y
Cetoacidoliasas: AB = A + B

ISOMERASAS Catalizan la conversión de una función cetónica en aldehídica y


viceversa. Catalizan los diferentes tipos de Isomería ABC = ACB
Permiten la unión de dos moléculas simultáneamente a la
LIGASAS degradación de un ATP u a otro enlace de alto contenido
energético A + B + ATP = AB + ADP

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