FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA

TEMA:

"Aplicación clínica de las enzimas"

CURSO:

Bioquímica y biología celular

DOCENTE:

Pedro Humberto Chipana Ayala

AUTORES:

Coveñas Valle, Xiomara Madany

Chávez Bardales, Carol
Cisneros Leon, Jefferson Paul

PIURA - PERÚ
2023
1. Explique los conceptos generales de las enzimas:
Definición, estructura química y funciones.

2. Desde el punto de vista bioquímico analice y explique

los síntomas y signos que presenta el paciente.

3. ¿Clasifique a las enzimas mencionadas en el caso

clínico y explique qué tipo reacción catalizan?

4. ¿Explique las características bioquímicas de las

isoenzimas analizadas en el caso clínico?

5. ¿Cuáles son las funciones de las isoenzimas y cuales

estarían aumentadas en la patología presentada?

6. Describa otros marcadores enzimáticos y sus

funciones en diferentes estados patológicos.
1. Explique los conceptos generales de las enzimas:
Definición, estructura química y funciones.

Definición

Una enzima es un catalizador biológico(catalizan alrededor de

4000 reacciones químicas conocidas) o una proteína compleja
capaz de aumentar la rapidez, modificar, enlentecer e incluso
detener una reacción química, sin ser alterada o consumida en el
proceso. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el
cuerpo de los seres vivos, un ejemplo es que ayuda a degradar a los
alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar y a
su vez ayuda a la sangre con la coagulación.

Estructura
química

La estructura de las enzimas está formada, principalmente, por

cadenas de alrededor de 2500 de aminoácidos.

Se puede diferenciar 2 tipos de enzimas......

Holoenzimas: Enzimas formadas por la asociación de una
parte polipeptídica o apoenzima(proteicas) y de una parte no
polipeptídica o cofactor(no proteicas).
Holoproteínas: enzimas formadas solamente por polipéptidos
Los cofactores funcionan
dándole una conformación
óptima a la parte proteica,
mejorando su interacción
con el sustrato. Además,
pueden coordinar la unión
entre el sustrato y la
enzima.

La apoenzima: Parte proteica de una enzima que, para ser

activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima

El cofactor: parte no proteica que forma los componentes

enzimáticos que llevan a cabo la reacción.
Estas pueden ser.....

○Cofactores inorgánicos
Como los iones metálicos (Fe2+, Cu2+, Mn2+, Zn2+…), que se
encuentran en pequeñas cantidades (menos de un 0,1 por 100, por lo
que son oligoelementos). Por ejemplo, el Zn en las
carboxipeptidasas, el Mg en las quinasas, el K en la piruvato quinasa,
etc.

○ Cofactores orgánicos, como:

Coenzimas, moléculas que actúan asociadas débilmente a enzimas,
como, por ejemplo, el FAD+ , el NAD+, las vitaminas, etc. Así pues, los
oligoelementos y las vitaminas resultan imprescindibles para los
organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.
Los grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas por enlaces
covalentes a la cadena polipeptídica, como por ejemplo, el grupo hemo
en los citocromos, el grupo hemino en las peroxidasas, etc.
 Funciones

Actúan en cantidades muy pequeñas, acelerando las reacciones celulares, a

velocidades extremadamente rápidas, transformando gran cantidad de
sustrato.
Estas también tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula:
degradan azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la
información genética, participan en el reconocimiento y transmisión de
señales del exterior y se encargan de degradar subproductos tóxicos para la
célula, entre muchas otras funciones vitales. La identidad y el estado
fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de enzimas que
estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un rayo en
un momento dado dentro de las células. Así, a lo largo de millones de años de
evolución, la naturaleza ha desarrollado una gran diversidad de enzimas para
mantener el complejo fenómeno de la vida
2. Desde el punto de vista bioquímico analice y explique
los síntomas y signos que presenta el paciente.

Los síntomas y signos que presenta el paciente bioquímicamente son:

✓ Somnolencia: sensación de cansancio, pesadez, sueño
Estado anormal de sueño en el que además la persona aún habiendo
descansado aparentemente bien toda la noche, puede quedarse dormida
en situaciones o momentos inconvenientes

✓ Disfagia: Dificultad para tragar trayendo inconvenientes para pasar la

comida hacia el estomago.
La disfagia es la dificultad para tragar, es decir, que tu cuerpo necesita más
tiempo y esfuerzo para mover los alimentos o líquidos de la boca al
estómago y esta puede ser dolorosa.
En algunos casos, la deglución es imposible.

✓ La cefalea intensa: Migraña y dolor intenso en la cabeza

Se caracteriza por dolores de cabeza recurrentes; son uno de los
trastornos primarios dolorosos más comunes del sistema nervioso e
incapacitantes como la jaqueca o migraña, la cefalea tensional y la cefalea
en brotes. También puede ser causada por muchos otros trastornos, de los
cuales el consumo excesivo de analgésicos es el más común.

✓ Mucosas secas: puede ser causa de alguna intoxicación y contaminado

La sequedad de boca o xerostomía se refiere a un trastorno en el que las
glándulas salivales de la boca no producen suficiente saliva como para
mantener la boca húmeda (se destruye las glándulas que producen
lágrimas y saliva). La sequedad de boca suele producirse como efecto
secundario de ciertos medicamentos o problemas del envejecimiento.

✓ Fiebre: Temperatura corporal elevada (40°c)

La fiebre se produce por un grupo de sustancias endógenas y exógenas
conocidas como pirógenos. Los pirógenos exógenos provienen de los
microbios y sus toxinas que estimulan la síntesis de otros pirógenos
endógenos (o citoquinas) por parte de las células del sistema inmunológico
(macrófagos y otras células).
 ✓ Hinchazón en la zona abdominal y dolor al contacto
3. ¿Clasifique a las enzimas mencionadas en el caso
clínico y explique qué tipo reacción catalizan?

Creatinquinasa(CK): La creatinquinasa o creatina fosfoquinasa es una enzima que

se encuentra principalmente en los músculos esqueléticos(CK-MM), el
corazón(CK-MB), el tejido nervioso(CK-BB) y en cantidades menores en el cerebro.

Oxidorreductasas
Lactato Deshidrogenasa (LDH): se encuentra en la células de casi todos los tejidos
del cuerpo. enzima se concentra especialmente en el corazón, hígado, células
sanguíneas, riñones, músculo, cerebro y pulmones. Esta enzima es capaz de
concentrar sus niveles a consecuencia de un proceso inflamatorio en cualquier
parte de los tejidos mencionados anteriormente. Esta enzima corresponde a la
categoría de oxidorreductasas, dado que cataliza una reacción redox. El piruvato al
ser reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD, participando de esta
manera en el metabolismo energético anaerobio

Transferasas (transaminasas)
GOT: cataliza la transferencia del grupo amino del aspartato al cetoglutarato con la
formación de glutamato y oxalacetato.
GPT: cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina al cetoglutarato con la
formación de glutamato y piruvato
Son enzimas cuya función es transferir moléculas llamadas "grupos amino". La destrucción
de las células que contienen transaminasas provoca la liberación a la sangre de estas
enzimas, por lo que la elevación de su concentración en sangre traduce una lesión de
aquellos tejidos en los que se encuentran como en el caso de la GOT se encuentra dentro de
las células de diversos órganos y tejidos como el hígado, el riñón, el músculo-esquelético y
cardiaco, el páncreas o el cerebro, la GPT se encuentra predominantemente en el hígado.
cuyo aumento indicaría la destrucción de las células hepáticas.
4. ¿Explique las características bioquímicas de las
isoenzimas analizadas en el caso clínico?

Las isoenzimas analizadas en el caso clínico son la creatina quinasa

(CK) y el lactato deshidrogenasa (LDH). La CK y LDH son enzimas
que catalizan la misma reacción química, pero tienen diferentes
estructuras químicas.
Características:

➢ Creatin quinasa (CK) : Es una enzima (molécula constituida por

aminoácidos) que se encuentra en diferentes tipos de tejidos. Esta
enzima acelera la liberación de energía para el funcionamiento de
los músculos particularmente, pero también para otros órganos
como el cerebro y el corazón. Los valores normales es de 105 a 333
unidades internacionales por litro (UI/L).

➢ Lactato Deshidrogenasa (LDH): La LDH es una enzima

intracelular, que se encuentra en el citoplasma de la mayoría de las
células del cuerpo humano.
Si los niveles de LDH están por encima de lo normal, indica algún
tipo de daño o enfermedad en un tejido del cuerpo. Esta a su vez se
encuentra concentrada en el corazón, riñón, hígado, músculo y otros
tejidos corporales. Los valores normales es de 105 a 333 unidades
internacionales por litro (UI/L).

➢ Transaminasa glutámico oxalacética (GOT): Se encuentra

repartidas en el citoplasma y en las mitocondrias de las células,
dividida en 2 cavidades) esta al estar junto a la GPT cumple un rol
diagnóstico y de monitoreo de enfermedades con daño
hepatocelulares y muscular. Los valores normales de GOT son de 8 a
33 U/L, específicamente de 8 a 40 en hombres y de 6 a 34 en mujeres.
Estos se elevan cuando hay problemas en el hígado, consumo
excesivo de alcohol hasta otros más graves como cirrosis o hepatitis,
también es un marcador de daños en los músculos o el corazón.
 ➢ Transaminasa glutámico pirúvica (GPT): A diferencia de la GOT, la
GPT tiene una sola cavidad citoplasmática cuya mayor actividad se
localiza en el parénquima del tejido hepático
Niveles ligeramente elevados (50 – 150 U/L en hombres adultos, 35 -
105 U/L en mujeres adultas).
Niveles moderadamente elevados (150 - 250 U/L en hombres adultos,
105 - 175 U/L en mujeres adultas).
Niveles excesivamente elevados (250 - 500 U/L en hombres adultos,
175 - 350 U/L en mujeres adultas).

Isoenzimas analizadas en el caso clínico y sus

niveles normales

1) Hemoglobina: 4) Bilirrubina indirecta:

hombre: 13.0 a 17.2 o 138 a hombre:
172 gramos por litro mujer:
mujer: 12.1 a 15.1 g/dL o
(Diagnostico del paciente:
121 a 151 g/L.
(Diagnostico del paciente: 5) Creatinquinasa:
hemoglobina baja) hombre:
2) Bilirrubina total: mujer:

hombre: (Diagnostico del paciente:

mujer:
6) Lactato Deshidrogenasa
(Diagnostico del paciente:
hombre:
3) Bilirrubina directa: mujer:

hombre: (Diagnostico del paciente:

mujer:
(Diagnostico del paciente:
 7) GOT 8) GPT
hombre: hombre:
mujer: mujer:
(Diagnostico del paciente: (Diagnostico del paciente:

5. ¿Cuáles son las funciones de las isoenzimas y cuales

estarían aumentadas en la patología presentada?

Las isoenzimas tienen diferentes funciones en el cuerpo,

pero generalmente se encargan de catalizar las mismas
reacciones químicas. Las isoenzimas CK y LDH estarían
aumentadas en el paciente en el caso clínico, ya que presenta
síntomas de intoxicación por bilirrubina, que es un producto
de la degradación de la hemoglobina.

Creatinquinasa (CK) = 260 U/l

Lactato Deshidrogenasa (LDH): 418UI/L.
GOT= 130 U/l,
GPT= 118 U/l
6. Describa otros marcadores enzimáticos y sus
funciones en diferentes estados patológicos

Otros marcadores enzimáticos

incluyen la alanina
aminotransferasa (ALT) y la
aspartato aminotransferasa
(AST).
ALT y AST son enzimas que se
encuentran en el hígado y se
encargan de la degradación de
las aminas. ALT y AST se
encuentran en diferentes
estados patológicos, incluyendo
el hígado graso, la cirrosis
hepática y el cáncer de hígado.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
Enzimas - Concepto, estructura y clasificación. (s. f.-b).
Concepto. https://concepto.de/enzimas/
Aceves, J. R. R. M. A. (s. f.). Enzimas: ¿qué son y cómo
funcionan?
https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/
Nutrition, S. (2021, 23 agosto). Niveles altos de creatina
quinasa: ¿Qué significan y cómo regularlos? Sundt
Nutrition. https://www.sundt.es/blog/niveles-altos-de-
creatina-quinasa/?v=3acf83834396