Apuntes (Primer Parcial)

BIOQUÍMICA
PRIMER PARCIAL
MARTA MARTÍN RODRÍGUEZ
UNIVERSITAT ROVIRA I VIRGILI
Curso 2021-2022
Marta Martín Rodríguez Curso 2021-2022
BIOQUÍMICA 1ER PARCIAL

TEMA 1
ORIGEN DE LA BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA CELULAR
La biología celular es la ciencia que estudia las células y su función.
La bioquímica es la ciencia que estudia la química de los procesos vitales.
La genética es la ciencia que estudia cómo la herencia genética se transmite de generación el generación.
La biología molecular es la suma de la bioquímica, la biología celular y la genética.
La materia viva cumple los siguientes 5 requisitos:
 Capacidad de autorreplicarse con precisión.

 Capacidad de ensamblarse y adaptarse.
 Grado de complejidad química y organización microscópica.
 Dinamismo y celularidad.
 Capacidad de extraer, transformar y utilizar la energía de su entorno en forma de nutrientes o como
luz solar.
ORIGEN DE LA VIDA
Gracias a la producción de O2 de las bacterias aeróbicas (2.500 millones de años) la Tierra se convirtió en un
lugar habitable.
Para Schrödinger la vida es:
1. Compleja y dinámica: el movimiento es una característica de los seres vivos.

2. Está organizada y automantenida: es necesaria la homeostasis y existen diferentes formas de conseguir
energía:
a. Autótrofos: fotorganotrofos y quimiolitótrofos.
b. Heterótrofos: quimiorganotrofos.
3. Celular.
4. Fundamentada en la información: necesaria para organización; contenida en los genes.
5. Se adapta y evoluciona: mutaciones y adaptaciones al medio llevan a la evolución.
Teoría celular de Schwann:
1. Todos los seres vivos están formados por células.

2. Todas las células provienen de células preexistentes.
3. La célula es la unidad fisiológica de la vida.
4. La célula es la unidad genética.
FUNDAMENTOS DE LA VIDA
Las células están rodeadas de membranas; son fotótrofos y heterótrofos; los complejos supramoleculares se
mantienen por enlaces no covalentes.
Jerarquía de la organización molecular:
1. Unidades monoméricas, nucleótidos y azúcares.

2. Macromoléculas.
3. Complejos supramoleculares.
4. Célula y sus orgánulos.
Existen 3 dominios:
 Eucariota: hongos, animales, plantas, algas, protoctistas.

 Eubacteria: cianobacterias, bacterias heteropróficas.
 Archea: arqueobacterias (bacterias extremófilas).
El átomo de carbono es el elemento principal en la vida. Tiene enlaces covalentes fuertes (compartiendo 2
electrones); electronegatividad media; disposición tetraédrica; forma parte de compuestos cíclicos y acíclicos;
existen muchos grupos funcionales e isómeros.
Gracias a las moléculas con bajo peso molecular de la célula se producen el metabolismo y las
interconversiones.
El cambio en la configuración molecular se da mediante la ruptura de enlaces covalentes.
Las moléculas biológicas son estereoespecíficas (forman parte de reacciones que darán estereoisómeros
concretos).
Los isómeros son moléculas con la misma forma molecular y proporción de átomos, pero estructuras químicas
diferentes.
Los estereoisómeros son isómeros con la misma forma molecular, pero orientación 3D en el espacio distinta.
En la tabla periódica aumenta el no de e- en la última capa de izquierda a derecha y de arriba abajo.
 Elementos primarios: los más abundantes (CHON).

 Elementos secundarios: presentes en todo organismo (K, Ca, Mg, Cl, P, Na, S).
 Oligoelementos: metales presentes en todo organismo (Cu, Co, Fe, Mn, Zn).
o Cu: desmielinización, degeneración SN y lesiones cardiovasculares.
o Co: anemia y retraso crecimiento.
 Elemento traza: necesarios en cantidades ínfimas (Al, As, B, Cr, F, Ga, I, Mo, Ni, Se, Si, W)
o F: caries, alteraciones óseas.
Organización molecular:
Moléculas (aminoácidos) Macromoléculas (proteínas) Complejos macromoleculares (ribosomas)
Composición del hombre: 70% agua, 18% proteínas, 5% lípidos, 2’5% productos metabolismo, 2% polisacáridos,
1% ácidos nucleicos, 1% iones.
En química inorgánica el aceptor de protones es un ácido y el dador una base.
En química orgánica el aceptor de protones es un electrófilo y el dador un nucleófilo.

ENLACES
 Enlace covalente: se comparten electrones.

 Enlace iónico: se ceden y aceptan electrones formando iones.
 Enlace estable: energía necesaria para formarlo = energía necesaria para romperlo = energía de enlace.
 Energía normal de enlace: variación del entalpía al formarse 1 mol de enlaces.
 Energía de enlace: al formarse el enlace es negativa. Mayor energía de enlace = enlace más fuerte. A
mayor Ee, mayor K (cte. equilibrio) y menor distancia entre átomos.
 Enlace débil: necesitan y desprenden menos de 100KJ/mol.
 Enlace fuerte: necesitan y desprenden más de 150KJ/mol.
Organización enlaces:
Interacciones hidrofóbicas Fuerzas de Van der Waals Puentes de Hidrógeno Interacciones iónicas Enlaces covalentes
Las células son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con su entorno.
La tendencia de una reacción para llegar al equilibrio se expresa como: △G= △H-T△S.
Reacciones exergónicas: espontáneas, △G<0, libera G.
Reacciones endergónicas: no espontáneas, △G>0, productos con mayor energía que reactivos.
Las enzimas permiten que las reacciones celulares se den a velocidades útiles.
LEYES DE TERMODINÁMICA
1. La energía ni se crea ni se destruye, sólo se transforma.

2. En procesos naturales, la entropía aumenta.
El ADN es el fundamento genético junto con su replicación y reparación.
La secuencia de aminoácidos codificada del ADN de los genes da una estructura tridimensional única.
La evolución Darwiniana se basa en mutaciones y selección natural.
Células eucariotas con capacidad de fotosíntesis y fosforilación oxidativa.
A partir de las secuencias nucleotídicas genómicas conocemos la evolución.
La Teoría de Lynn Margulis explica la aparición de orgánulos en células eucariotas (simbiosis).

TEMA 2
El agua es el medio donde tienen lugar las reacciones metabólicas. Gracias a sus intensas fuerzas de atracción
entre sus moléculas es un buen disolvente. Las soluciones acuosas de bases/ácidos débiles actúan como
tampones fisiológicos. El agua es una molécula formada por dos átomos unidos por enlace covalente.
ENTROPÍA DEL AGUA (S)
Indica el grado de desorden de un sistema. Agua

Vapor
Hielo
ESTRUCTURA DEL AGUA
Disposición tetraédrica. Entre los átomos de Hidrógeno, se forma un ángulo de 104’5o.
DIPOLO DEL AGUA
Hay zonas parcialmente positivas y zonas de e- no compartidos.
INTERACCIONES EN LOS SISTEMAS ACUOSOS
Las biomoléculas polares se disuelven fácilmente en agua. Las biomoléculas polares son difíciles de disolver en
agua.
PROPIEDADES DEL AGUA
 Densidad máxima a los 4oC.

 Baja densidad en estado sólido.
 Temperatura de ebullición alta.
 Calor específico alto: energía necesaria para aumentar 1oC.
 Capacidad de solvatación de iones.
o Moléculas de agua hidratan iones de sustancia que quiere disolver.
 Alta conductividad calorífica.
 Disolvente universal.
 Electrolito débil.
 Alta tensión superficial.
IONIZACIÓN DEL AGUA

Cuando el agua pierde o gana un H+. Hay un salto de protones entre moléculas de agua.
INTERACCIONES MOLECULARES NO COVALENTES (INTERMOLECULARES)

Las fuerzas intramoleculares determinan propiedades químicas.
Las fuerzas intermoleculares determinan propiedades físicas.
FUERZAS ION-ION
Entre iones de la misma (se repelen) o distinta (se atraen) carga.
FUERZAS ION-DIPOLO
Entre un ion y molécula polar. La magnitud del dipolo (molécula polar) se define por el momento dipolar: fuerza
dentro del dipolo que se mide por la carga de sus componentes y por la distancia.
Un dipolo se forma cuando hay una distribución desigual de los e- por diferencia de electronegatividad de los
átomos.
FUERZAS ION-DIPOLO INDUCIDO
Entre un ion y una molécula apolar. Cuando el ion y la molécula apolar se aproximan, esta última se polariza
temporalmente. En este momento se produce la atracción del ion y el dipolo inducido.
FUERZAS HIDROFÓBICAS
No son electrostáticas. Son muy fuertes. En el medio acuoso se asocian moléculas para evitar contacto con el
agua (coalescencia).
 Efecto hidrofóbico: molécula de lípido obliga al agua a adoptar un estado más ordenado.
 Moléculas anfipáticas: con parte hidrófila e hidrófoba.
FUERZAS DE VAN DER WAALS

Son débiles, numerosas e importantes biológicamente. Fuerzas de atracción entre moléculas neutras. Se
producen a una distancia muy determinada (3-4 Å).
FUERZAS DIPOLO-DIPOLO
Formadas por dos dipolos. Los electrones forman dos regiones en la molécula de cargas parciales. A mayor
diferencia de electronegatividad, mayor polaridad de enlace.
PUENTES DE HIDRÓGENO (ENLACE COVALENTE PARCIAL)
Es una fuerza atractiva entre átomo electronegativo y un átomo de H unido covalentemente a otro.
Es un caso especial del enlace dipolo-dipolo.
Entre moléculas de agua proporcionan las fuerzas de cohesión y son entre un H y el O de otra molécula.
También se puede enlazar con grupos OH.
La energía de enlace es máxima cuando los átomos están alineados.
FUERZAS DIPOLO-DIPOLO INDUCIDO
Entre molécula polar y otra apolar. La carga de la molécula polar distorsiona nube de e- de la molécula apolar
que pasa a ser un dipolo temporalmente. Permite que los gases apolares se disuelvan en agua.
FUERZAS DIPOLO INSTANTÁNEO-DIPOLO INDUCIDO
Entre sustancias no polares. Por modificación de nube electrónica por proximidad de las moléculas. Se forman
y desforman continuamente.
Fuerzas ión-ión
Fuerzas ión-dipolo
Fuerzas ión-dipolo
inducido
Fuerzas
intermoleculares
Fuerzas
No electrostácticas
hidrofóbicas
Fuerzas dipolo- Puentes de

dipolo Hidrógeno
Fuerzas de Van der Fuerzas dipolo-

Waals dipolo inducido
Fuerzas dipolo
instantáneo-dipolo
inducido
PROPIEDADES COLIGATIVAS
Son las propiedades de una disolución que dependen de la concentración de soluto.
 Descenso crioscópico: temperatura de congelación menor en disoluciones.

 Ascenso ebulloscópico: punto de ebullición mayor en disoluciones.
 Descenso de la presión de vapor: menor en disolución.
 Presión osmótica: tendencia de una disolución a diluirse en presencia de membrana semipermeable
o Disoluciones hipotónicas: menor concentración dentro que fuera.
o Disoluciones isotónicas: misma concentración dentro que fuera.
o Disoluciones hipertónicas: más concentración dentro que fuera.
CONCEPTO DE PH
Mide la acidez o alcalinidad de una disolución indicando la concentración de iones hidronio (H3CO+) en ella. El
pH fisiológico tiene un valor de 7’4.
 Arrhenius: ácidos producen exceso de H+ | bases producen exceso de OH-.

 Brönsted y Lowry: ácidos son capaces de ceder protones (pasa a ser base conjugada) | bases son
capaces de aceptar protones (pasa a ser ácido conjugado).
o Cuanto más fuerte es un ácido, más débil será su base conjugada.
o Agua y aminoácidos son sustancias anfóteras: funcionan como base y como ácido.
o Ácidos y bases fuertes se disocian con más facilidad.
o Ácido fuerte tiene Ka alta y pka baja. | Base fuerte tiene Ka baja y pKa alta.
La ecuación de Henderson-Hasselbach permite calcular el pH de una disolución reguladora a partir del pKa o pKb
y las concentraciones en el equilibrio del ácido o base y sus conjugados.
TAMPONES FISIOLÓGICOS
Son soluciones que eliminan la acidez. Regulan la producción de 60 mmoles de H+ con ayuda de los
pulmones y la filtración renal. Una solución actúa como tampón cuando al aumentar la [OH] el pH se
mantiene estable.
Una solución tampón contiene un ácido débil y una sal de su base conjugada o viceversa.
Las curvas de titulación representan gráficamente la variación del pH y nos permiten estudiar diferentes
casos de valoración y determinar zonas tamponantes y el pKa. En la región aplanada la solución está
actuando como tampón.
TAMPÓN BICARBONATO
Mediante la respiración se forma el ácido carbónico que desprende un H+ y se convierte en bicarbonato.

Los tampones no eliminan H+, lo neutralizan. Se elimina mediante la orina, en forma de urea.
TAMPÓN FOSFATO
Compuesto por hidrógenofosfato y dihidrógenofosfato. Actúa en el plasma y el líquido intersticial. Su

pKa es de 6’8 y sus niveles en sangre son bajos, aunque a nivel intracelular sus concentraciones son
elevadas. La eliminación es renal (muy lenta).
PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
En pH ácido el radical NH2 capta un H+: NH3 | en pH básico el radical COOH pierde un H+: COO-.
El punto isoeléctrico de los aminoácidos se encuentra entre los dos valores de pKa: 9 y 2. Además, al unirse para
formar péptidos desaparece su capacidad amortiguadora.
H EMOGLOBINA
Proteína globular multimérica con 4 puntos de unión. Cada cadena polipeptídica (tiene 2) lleva un hemo
CO2 + H2O como grupo prostático al que se le unen 2 moléculas de oxígeno. Se encarga del transporte del oxígeno por
la sangre, que se ve afectada por los H+ y el CO2.
Ácido
carbónico El CO2 captado en los tejidos por los glóbulos rojos (hemoglobina), interacciona con H2O y forma (anhilasa
carbónica) ácido carbónico que se disocia en bicarbonato y H+.
Bicarbonato
+ H+
En el pulmón la hemoglobina deja el H+ al reaccionar con el O2 y empieza a transportarlo.
O2 El H+ se une al bicarbonato y forma ácido carbónico, que se vuelve a transformar en CO2 (que se exhala)
y H2O.
TRASTORNOS ÁCIDO-BASE
Valores normales en sangre

pH 7’35-7’45
pCO2 arterial 35-45 mmHg
[HCO3-] 24-28 mmol/L
Trastorno Alteración Causas Compensación Duración
 Pérdida de
Disminución pCO2 por
Acidosis metabólica pH y [HCO3-] bajos bicarbonato
hiperventilación
Minutos-horas
 Excreción H+ alterada
 Vómitos
Aumento pCO2 por
Alcalosis metabólica pH y [HCO3-] altos  Déficit K+
hipoventilación
Minutos-horas
 Pérdida H+
 Shock
Aumento bicarbonato por
Acidosis respiratoria pH bajo, pCO2 alto  EPOC
reabsorción renal
Días
 Bronconeumonía
Disminución de
 Hiperventilación
Alcalosis respiratoria pH alto, pCO2 bajo
 Aumento de la PIC
bicarbonato por Días
reabsorción renal (menor)
TEMA 3
Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. La forma depende del
tipo de aminoácido y el medio en el que se encuentren.
AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos tienen un grupo carboxilo, un grupo amino y un hidrógeno

unidos a un carbono alfa, difieren en la cadena lateral.
Hay 20 aminoácidos esenciales. Los aminoácidos modificados derivan de los esenciales. Sufren
modificaciones una vez ya forman parte de una cadena peptídica.
ESTEREOQUÍMICA
Todos los aminoácidos tienen carbonos quirales menos la glicina, que es simétrica. Por lo tanto, 19
de los aminoácidos son estereoisómeros (imágenes especulares = enantiómeros), es decir, sólo se
diferencian en la luz que polarizan y no se pueden superponer. Según la disposición del grupo amino
se les denomina D o L.
CLASIFICACIÓN
Los dividimos en cuatro grupos principales:
CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS): LYS, ARG, HIS.
En pH = 7, carga positiva. Forman enlaces iónicos con aminoácidos ácidos.
CARGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS): ASP, GLU.
En pH = 7, carga negativa. Tienen dos grupos carboxilo.
NEUTROS POLARES (HIDRÓFILOS): SER, THR, CYS, ASN, GLN.
Capaces de formar enlaces de H.
NEUTROS APOLARES (HIDROFÓBICOS): GLY, ALA, VAL, LEU, ILE, PRO, MET, PHE, TRIP, TIR.
Mantienen la rigidez de la proteína y la flexibilidad.

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
A pH 7 el grupo carboxilo se encuentra en base conjugada (COO-) y el amino en ácido conjugado
(NH3+). Las moléculas neutras se llaman zwitteriones. A pH básico la carga es negativa, ambos grupos
están desprotonados. A pH ácido la carga es positiva, ambos grupos están protonados.
CURVAS DE TITULACIÓN
Explican el efecto del pH sobre un aminoácido. El punto isoeléctrico es la media entre los dos
pKa. En las zonas tampón hay la mitad de ácido protonado que desprotonado. Los valores del
pKa dependen de la disolución.
PÉPTIDOS
Cadenas de aminoácidos unidas por enlace peptídico. El enlace peptídico es un enlace amida con
carácter de doble enlace parcial y una reacción de deshidratación y simple, pero su formación es compleja.
Además, son planos y rígidos y no rotan.
Esto implica que sus configuraciones (implican la ruptura de enlace covalentes) sólo podrán ser CIS
(átomos de O y H mismo plano) y TRANS (más habitual).
Los residuos de aminoácidos son moléculas con enlaces dipeptídicos (sin grupo amino ni carboxilo).
Las cadenas de aminoácidos siempre tienen un residuo N-terminal (grupo amino suelto) a la izquierda y
un residuo C (grupo carboxilo suelto) a la derecha.
PROTEÍNAS
Las proteínas conjugadas, son aquellas que no sólo están formadas por aminoácidos, sino que tienen un
grupo prostético. Las proteínas homólogas tienen estructuras y funciones parecidas y provienen del
mismo antecesor. La función de las proteínas viene dada por su estructura tridimensional.
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Corresponde a la formación del enlace peptídico. Determina la forma de plegamiento, su estructura y su
función.
ESTRUCTURA SECUANDARIA
Determina la disposición espacial de la cadena polipeptídica. Se establecen enlaces débiles entre
aminoácidos cercanos.
DISPOSICIÓN HÉLICE ALFA
Es la mayoritaria y más sencilla. Predominan los aminoácidos Ala, Val, Glu, Met. La cadena forma
una hélice dextrógira antihoraria. Las cadenas quedan en la parte más externa. Una hélice
comporta 3’6 residuos de aminoácidos. Hay cantidad de enlaces de H cada 3-4 residuos. Todos
los residuos tienen que ser de la misma serie de estereoisómeros.
DISPOSICIÓN BETA (LÁMINAS PLEGADAS BETA)
Forma de zigzag. Las cadenas laterales están opuestas. Entramado de enlaces de hidrógeno.
Pueden ser paralelas, antiparalelas o mixtas.
GIROS BETA
Segmentos en los que la cadena polipeptídica gira 180o, cambio drástico de dirección. Se
establecen enlaces de hidrógeno cada 4 residuos: entre el H del primer residuo de aminoácidos
y el O del cuarto residuo de aminoácidos.
ESTRUCTURA SÚPER SECUNDARIA

Entre estructura secundaria y terciaria. Regiones con estructura secundaria específica que tienden a
asociarse dando lugar a los motivos: patrones de plegamiento que incluye dos más elementos de
estructura secundaria.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Distribución espacial tridimensional completa para interacciones alejadas de la propia cadena.
PROTEÍNAS FIBROSAS
Funciones estructurales formadas por elementos repetitivos simples de estructura secundaria.

Son muy resistentes e interaccionan poco con el agua.
ALFA-QUERATINA
En el pelo, las uñas y la epidermis. Secuencia de aminoácidos apolares, no interaccionan
con el agua, organizados con una hélice alfa dextrógira. Tienden a asociarse con otra
cadena de mismas características formando súper hélice levógira, para una mayor
compactación de los átomos. Se salta la estructura terciaria: pasa de hélice alfa
(secundaria) a súper hélice (cuaternaria).
FIBROÍNA
Filamentos flexibles pero resistentes. Diferentes cadenas plegadas en conformación
beta. Los aminoácidos se disponen de manera alterna la conformación beta y favorecen
regiones con distintos espacios entre cadenas.
COLÁGENO
Célula mayoritaria del tejido conectivo. Formado por aminoácidos pequeños. Estructura
secundaria de hélice característica: cada vuelta levógira comporta 3 residuos y tiene
tendencia a formar una triple hélice de colágeno dextrógira con otras dos cadenas. Los
cambios de giro contribuyen a una mayor resistencia.
PROTEÍNAS GLOBULARES
Forma esférica. Varias estructuras secundarias en la misma cadena. Núcleo hidrofóbico,

periferia hidrofílica que interacciona con el entorno, son muy solubles. Función dinámica:
enzimas, hormonas…
MIOGLOBULINA
Fija el oxígeno a nivel celular. Es una proteína conjugada con una cadena polipeptídica
y un grupo hemo, hundido en la estructura proteica. Interacciones débiles mantienen la
estructura, enlaces fuertes dan estabilidad.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cadenas polipeptídicas que se asocian formando una proteína. Sólo tendrán esta estructura proteínas
formadas por más de una cadena. También son llamadas multímeros u oligómeros si tiene pocas
subunidades. Participan interacciones débiles. Si todas lo son, son subunidades, si hay algún enlace
covalente, son cadenas.
DOMINIO PROTEICO
Región con una estructura diferenciada con una función definida dentro del conjunto de la proteína.
Parte de la cadena polipeptídica que es estable de manera independiente y que se puede mover como
entidad única. Una proteína puede tener más de un dominio. Un ejemplo son las proteínas de membrana.
DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN
Una proteína nativa tiene estructura tridimensional y es funcionalmente activa. Una proteína
desnaturalizada ha perdido su estructura terciaria y su función.
CAUSAS DE LA DESNATURALIZACIÓN
 Cambios en el pH  Concentración salina
 Cambios en la temperatura  Iones metálicos pesados
 Sustancias desnaturalizantes  Agresión mecánica
PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS

Al sintetizarse una cadena se colapsan los residuos favorecidos por las interacciones hidrofóbicas, creando
partes internas hidrofóbicas. El plegamiento de las proteínas implica procesos moleculares complejos.
Muchas proteínas se pliegan mediante la ayuda de los chaperones, también proteínas, fijadoras de la
cadena que se asocian temporalmente a diferentes regiones de la cadena para su correcto plegamiento.
Esto gasta ATP.
También existen la chaperoninas, complejos moleculares en forma de barril con la parte interior vacía
que son necesarias para el plegamiento de proteínas que no se pliegan espontáneamente. También
gastan ATP.
TEMA 4
NATURALEZA MOLECULAR
Las enzimas son los catalizadores de la mayoría de las reacciones y todas son proteínas (menos las
ribozimas) muy específicas. Aumentan la velocidad de las reacciones, no se consumen y no afectan al
equilibrio.
Redox
Si la enzima es una proteína simple, no requiere de más que de sus Metálicos
residuos de aminoácidos para funcionar; sin embargo, si la Fijación de sustrato
proteína es conjugada, necesita de cofactores para funcionar Cofactores
Actúan como un
correctamente. sustrato más
Orgánicos =
Coenzimas Vitaminas:
Apoenzima/apoproteína + Cofactor = holoenzima Coenzimas o
precursoras de
coezimas
(parte proteica no activa + grupo prostético = enzima activa)
CLASIFICACIÓN
Según el tipo de reacción que catalizan.
Reacción Ejemplos
 Redox Deshidrogenasa,
Oxidorreductasas  Transferencia de e-, H y O oxidasa
Transferasas  Transferencia de grupos funcionales Quinasa, transaminasa
 Reacciones de hidrólisis Lipasa, amilasa,

Hidrolasas
peptidasa
Liasas  Rupturas de dobles enlaces Sintasa, descarboxilasa
 Transferencia de grupos funcionales

Isomerasas CIS-TRANS Mutasa, isomerasa
Ligasas  Formación de enlace con ATP Sintetasa
FUNCIONAMIENTO
Si ∆G < 0 (reacción espontánea) es necesaria una energía de activación para que A llegue a su estado de
transición, para convertirse en B. En este estado A puede formar B o formar A, es el momento en el que
existe mayor contacto enzima-sustrato.
La energía de activación es la que necesita A para llegar al estado de transición. Las enzimas reducen la
energía de activación, por lo tanto, hacen que se llegue más rápido al estado de transición, aumentando
la velocidad de la reacción. La velocidad global viene determinada por el paso limitante de velocidad,
cuando la energía de activación adquiere su valor más elevado. La energía de fijación permite a las
enzimas reducir la de activación y es provocada por los enlaces débiles que se forman mediante la unión
enzima-sustrato.
ESPECIFICIDAD
Permite a la enzima ayudar a transformar un sustrato y es aquella con la que pueda tener más
interacciones débiles. La especificidad es la capacidad de una enzima de diferenciar entre sustrato y una
molécula competitiva.
MODELO LLAVE-CERRADURA
El sustrato encaja perfectamente en el centro activo como una
llave en una cerradura.
MODELO DE AJUSTE O ENCAJE INDUCIDO

El sustrato no encaja a la perfección, la enzima sufre cambios
conformacionales al formar el complejo ES.
CATÁLISIS
Una vez formado el CES, los grupos funcionales catalíticos contribuyen a romper o formar enlaces. La
mayoría de las enzimas usan una combinación de varias estrategias catalíticas para aumentar la velocidad.
CATÁLISIS ÁCIDO-BASE
Formación de intermedios cargados que se descomponen rápidamente, no se produce la reacción.
ÁCIDO-BASE GENERAL
Transferencia de protones entre la enzima y el intermediario de la reacción proveniente de moléculas
distintas al H2O.
ÁCIDO-BASE ESPECÍFICA
Utiliza sólo iones presentes en el agua (H+, H3O-, OH-).
CATÁLISIS COVALENTE
Se forma un enlace covalente transitorio entre la enzima y el intermediario que se rompe al finalizar la
reacción.
CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS

Cofactores metálicos que actúan como transferidores de electrones (compensan cargas).
REACCIONES BISUSTRATO
Se forma un complejo ternario: E+S+S. Hay dos tipos según cómo se una el complejo.
MECANISMO SECUENCIAL AL AZAR

El sustrato se une al azar a la enzima. Este mecanismo pasa con la fosfocreatinquinasa.
MECANISMO SECUENCIAL ORDENADO

El sustrato se une a la enzima en una secuencia definida. Este mecanismo pasa con el LDH.
MECANISMO DE DOBLE DESPLAZAMIENTO O PINGPONG
Nunca dos sustratos en la misma enzima, ésta se modifica y libera después de formar el primer complejo.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Informa de la eficiencia de las enzimas y el funcionamiento de las reacciones. En reacciones sencillas la

velocidad es la cantidad de sustrato que desaparece por unidad de tiempo. La velocidad de la reacción
está directamente relacionada con las concentraciones de sustrato y producto por la constante k. En las
reacciones de primer orden, la V depende de un solo sustrato; en las de segundo, depende de dos.
Se mide la velocidad inicial (V0), que a bajas [S] aumenta linealmente con su incremento, pero en [S] altas,
aumenta cada vez menos hasta llegar a la velocidad máxima (Vmáx.). Ésta se alcanza cuando todas las
moléculas de enzima están formando complejo ES y se llega al equilibrio. Esto ocurre en dos pasos:
1. Formación del CES: reversible.

2. Descomposición del CES: da lugar al producto, paso limitante.
El período inicial se llama estado preestacionario, donde aumenta [CES]. Después se llega al estado
estacionario, donde [CES] se mantiene.
La Km es la [S] a la que se llega a la mitad del valor de la Vmáx. y mide la afinidad de la enzima y el sustrato.
ECUACIÓN MICHAELIS MENTEN

Es la ecuación de la velocidad de una reacción catalizada donde se relaciona la V0, la Vmáx., y [S]. A [S]
bajas, V aumenta proporcionalmente cuando aumentamos S. Vmáx × [S]
V=
Km + [S]
La formación y disociación de CES en E y S tiene una velocidad k1 y la formación de P y E, k2. La velocidad
catalítica se calcula mediante el producto de k2 x [ES].
Cuando tenemos una Km alta, implica una afinidad baja. La Kcat da proporcionalidad entre Vmáx. y [E] e
indica la capacidad de una enzima para catalizar una reacción. Una Kcat alta, indica una capacidad
Kcat
catalítica alta. Para comparar enzimas usamos la eficiencia catalítica: .
Km
EFECTOS DE LA TEMPERATURA Y EL PH EN LA CATÁLISIS
Cuando el pH es óptimo se obtiene la máxima velocidad posible de una reacción. Con la temperatura
óptima, las enzimas alcanzan la máxima actividad posible. La actividad aumenta proporcionalmente con
la temperatura, sin embargo, si ésta última sube demasiado puede producirse una desnaturalización
térmica de la enzima. Además [S] también influye en la velocidad.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Los inhibidores pueden ser pequeñas moléculas o iones que interaccionan con una enzima provocando
una pérdida temporal de la actividad enzimática.
INHIBICIÓN REVERSIBLE
Las interacciones entre inhibidor y enzima son débiles y se puede recuperar la actividad enzimática.
COMPETITIVA
La Km aumenta, disminuye la afinidad, se mantiene la Vmáx.
NO COMPETITIVA
La Km y la afinidad se mantienen, la Vmáx. disminuye.
ACOMPETITIVA
La Km, la afinidad y la Vmáx. disminuyen.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
La enzima no recupera su capacidad catalítica. Las modificaciones son covalentes.
ENZIMAS REGULADORAS
La regulación negativa o feedback, son grupos de enzimas en rutas secuenciales, donde el producto final
de la vía metabólica será la enzima reguladora, regulando las primeras reacciones.
REGULACIÓN ALOSTÉRICA
Enzimas que funcionan mediante unión reversible de compuestos reguladores llamados ligandos o
moduladores alostéricos que sufre cambios conformacionales y funcionales. Estas enzimas pueden estar
en estado T (poca eficiencia catalítica) o estado R (mayor eficiencia).
TIPO POSITIVO
Interacciona con la enzima menos funcional para hacerla más activa.
TIPO NEGATIVO
Promueve que la enzima funcional se haga menos activa.
REGIÓN HOMOALOSTÉRICA / HOMOTRÓPICA

La molécula reguladora es el propio sustrato que aumenta o disminuye la afinidad. Perfil sigmoidal.
REGIÓN HETEROALOSTÉRICA / HETEROTRÓPICA

Una molécula reacciona con el centro modulador y actúa como regulador de las interacciones.
REGULACIÓN POR MODIFICACIÓN COVALENTE

Formación o ruptura de un enlace covalente.
MODIFICACIÓN COVALENTE REVERSIBLE

Ligando se une a enzima por enlace covalente haciendo que sea más o menos activa.
MODIFICACIÓN COVALENTE IR5REVERSIBLE

Se rompe un enlace peptídico covalente. El precursor es zimógeno.
TEMA 5
Los glúcidos se encuentran en la naturaleza formando monómeros y polímeros. La fórmula general es

Cn(H2O)n, pero algunos glúcidos también contienen N, P o S.
. Las funciones principales son:
 Obtención de energía: oxidación de glúcidos.  Lubricantes articulares y adhesivos celulares

 Soporte estructural y protección: polímeros  Señales: polímeros complejos; determinan la
insolubles de glúcidos; en pared celular. localización intercelular o el destino metabólico.
MONOSACÁRIDOS
Son polialcoholes (polihidroxialdehido o polihidroxicetona) y la unidad estructural. Son sólidos,

incoloros, con gusto dulce y solubles en agua, pero no en disolventes no polares.
Aldosas: grupo carbonilo en un extremo. | Cetosas: grupo carbonilo en cualquier otra posición.
ESTEREOQUÍMICA
Todos los glúcidos tienen un C quiral menos la hidroxicetona.
ENANTIÓMEROS
Moléculas no superponibles que son imágenes especulares. Mismas propiedades químicas, pero distintas
cuando les da la luz polarizada.
L: grupo OH a la izquierda. | D: grupo OH a la derecha.
DIASTEROISÓMEROS
Mismos grupos funcionales, el C quiral cambia de posición.
 Epímeros: diferencia en orden de los grupos funcionales del C quiral. Glucosa y manosa.
 No epímeros: cambio en la disposición de más de un C. Manosa y galactosa.
 Anómeros: organización molecular cuando hay ciclación.
o α: el OH queda abajo. | β: el OH queda arriba.
o Mutarrotación: interconversión entre formas α y β en solución acuosa.
D-ALDOSAS
El número de C quirales aumenta con la cadena: 1C* = 2 combinaciones. | 2C* = 4 comb. | 5C* = 8 comb.
A este grupo pertenecen la ribosa, desoxirribosa, glucosa, manosa y galactosa.
D-CETOSAS
El primer C quiral aparece en las tetrosas. A este grupo pertenecen la ribulosa y la fructosa, que forma
parte de la sacarosa y se usa como fuente de energía química indirecta.
FORMAS CÍCLICAS
Un O de un grupo alcohol y el carbono del ácido carbónico forman un enlace covalente fácil de romper
(enlace hemiacetal). Los anillos pueden ser piranosas (hexágonos) o furanosas (pentágonos).
DERIVADOS
Monosacáridos que surgen a partir de modificaciones de monosacáridos anteriores.
Oxidación: ácido carbónico 1 y C más alejado, no hay carbono anomérico | Reducción: de gliceraldehído
a glicerol | Esterificación: fosfato + glucosa por enlace éster | Aminoazúcar
OLIGOSACÁRIDOS
Monosacáridos unidos por enlace O-glucosídico (covalente), formando cadenas de 2 a 10 unidades.
DISACÁRIDOS
Dos monosacáridos. Solubles en agua, dulces, cristalizables y con poder reductor.
¿PODER
ELEMENTOS ENLACE DÓNDE OTROS
REDUCTOR?
Células animales y Producto de
MALTOSA 2 glucosas α-(1  4)
vegetales
Sí
hidrólisis
No tiene carbono
 α-(1  2)
Células vegetales anomérico libre,
SACAROSA Glucosa + Fructosa  β-(2  1)
(frutas y raíces)
No
azúcar de uso
 1α  2β
diario
LACTOSA Glucosa + Galactosa β-(1  4) Leche Sí Azúcar de la leche
POLISACÁRIDOS
Múltiples residuos de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosídicos. Estructuras diversas.
HOMOPOLISACÁRIDOS
Hidrolizados por las α-amilasas. Son utilizados como combustible. Polisacárido formado por un
monosacárido que se repite.
ALMIDÓN
Reserva energética en células vegetales. Siempre se repite la glucosa como unidad estructural.
 Amilosa: formada por 250-300 glucosas unidas por enlaces α-(1  4) dispuestas en forma helicoidal.
Son cadenas no ramificadas.
 Amilopectina: formada por 1000 glucosas unidas por enlaces α-(1  4). Cada 25-30 moléculas
aparece una ramificación por el enlace O-glucosídico α-(1  6).
GLUCÓGENO
Reserva energética en células animales. Se guarda en el músculo e hígado formando agrupaciones o
gránulos grandes. Glucosas unidas por enlaces α-(1  4). Cada 8-12 moléculas aparece una ramificación
con 8 residuos por el enlace O-glucosídico α-(1  6). Sólo un extremo reductor y al usarse como fuente
de energía las glucosas se liberan por el extremo no reductor. Tiene un grado elevado de compactación.
CELULOSA
Función estructural de células vegetales. Es lineal y fibrosa y se encuentra en paredes celulares. Glucosas
unidas por enlaces β-(1  4) que hace que su disposición en el espacio sea estirada. Se asocian a otras
celulosas por la presencia de puentes de H, formando fibras de celulosa. Los animales no tienen enzimas
que hidrolicen los enlaces β de la celulosa para obtener energía.
HETEROPOLISACÁRIDOS
Polisacáridos en los que se repiten más de una unidad estructural. Soporte extracelular de los
organismos. Peso molecular alto, no tienen gusto dulce, insolubles en agua, no tienen poder reductor y
pueden formar sólidos.
PÉPTIDOGLICANO
Función estructural que le confiere rigidez a la pared bacteriana. Unidades repetidas: N-acetilmurámico
y N-acetilglucosamina unidos por enlace β-(1  4). Disposición estirada en el espacio.
GLUCOSAMINOGLICANOS
Función estructural en tejido conjuntivo, piel, tejidos estriados y matriz extracelular. Unidades repetidas:
N-acetilglucosamina y N-acetilgalactosamina repetidas en tándem y unidas por enlaces tipo β.
GLICOCONJUGADOS
PROTEOGLICANOS
Componente glucídico que son glucosaminoglicanos + proteína núcleo unidos por enlace covalente.
Relacionados con la matriz extracelular (solubles) o ligados a membranas (proteínas integrales).
Agregados en forma de penacho.
GLICOPROTEÍNAS
Componente proteico con restos glucídicos asociados unidos mediante enlace N u O. Aumentan la
solubilidad de las proteínas.
GLICOLÍPIDOS
Lípidos que llevan unidos una fracción glucídica. Éstos y las glicoproteínas están relacionados con tareas
de información en la membrana plasmática.
TEMA 6
Los lípidos no son polímeros. Muy poco solubles en agua, pero muy solubles en disolventes orgánicos.
Las funciones de los lípidos pueden ser, reserva energética, estructural o reguladora. Son compuestos
orgánicos formados por C,H,O y N,P,S.
LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
No tienen ácidos grasos ni enlace éster y no forman jabón. Son menos abundantes en los seres vivos.
LÍPIDOS SAPONIFICABLES
Formados por ácidos grasos unido mediante enlace éster y pueden formar jabón. Ceras, acilglicéridos,
fosfolípidos y glucolípidos.
ÁCIDOS GRASOS
Ácidos orgánicos de cadena larga donde se almacena energía. Su nivel de oxidación es bajo y su oxidación
en las células muy exergónica. C 18 : 1 ∆9  18 C, 1 insaturación (doble enlace) en el C 9.
ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS
Grupo carboxilo polar en un extremo. La naturaleza de la cadena es hidrofóbica con moléculas
anfipáticas. Tienden a formar micelas, agrupación de moléculas anfipáticas. Los más abundantes en los
seres vivos son los de 16 y 18 C.
 Ácidos grasos saturados: enlaces simples, sin ramificaciones, rotación de los grupos funcionales,
flexibles y sólidos a temperatura ambiente.
 Ácidos grasos insaturados: enlaces dobles (insaturaciones), rígidos a nivel del doble enlace, líquidos
y oleosos a temperatura ambiente.
PROPIEDAS FÍSICAS
Dependen de la longitud de la cadena y del número de instauraciones.
 Solubilidad: cadenas cortas más solubles.

 Punto de fusión: el punto de fusión de los insaturados es más bajo que el de los saturados.
PROPIEDADES QUÍMICAS
 Esterificación:
 Saponificación: las bases reaccionan y dan una sal ácida y un jabón.
EICOSANOIDES
Derivan del ácido graso araquidónico (20 C, 4 insaturaciones) y son moléculas señal. A este grupo
pertenecen: prostaglandinas (antiagregación plaquetaria, vasodilatador, contracción muscular);
leucotrienos (inflamación, broncoconstrictor, vasoconstrictor); tromboxanos (agregación plaquetaria).
ACILGLICÉRIDOS
Son lípidos simples y neutros, que están formados por un glicerol + 1, 2 o 3 ácidos grasos unidos por
enlace éster. Pueden ser homogéneos si sólo lo forma un tipo de ácido graso o heterogéneo si lo forma
más de un tipo de ácido graso. Los triacilglicéridos están formados por un glicerol + 3 AG y son moléculas
apolares, hidrofóbicas e insolubles en agua. No tienen carga a pH fisiológico y sirven de reserva energética
y protección mecánica. Se acumulan en los adipocitos.
CERAS
Ésteres de un ácido graso de cadena larga y un alcohol lineal de cadena larga. Son sólidos a temperatura
ambiente e hidrofóbicas. Sus funciones son impermeabilizar y proteger.
GLICEROLÍPIDOS
Dos moléculas de ácido graso unidas a dos grupos alcohol de glicerina por enlace éster. Son lípidos
estructurales y moléculas anfipáticas. Existen los gliceroglucolípidos y los glicerofosfolípidos. Estos
últimos están cargados y son anfipáticos.
ESFINGOLÍPIDOS
Forman parte de las membranas biológicas y son anfipáticos. Todos tienen esfingosina y contienen grupo
amino, alcohol, cadena hidrocarbonada larga hidrofóbica. La ceramida es cuando el sustituyente unido
al grupo alcohol es un H.
 Esfingofosfolípidos: tienen un grupo fosfato. Los más conocidos son las esfingomielinas, en el tejido
nervioso que forman las vainas de mielina.
 Esfingoglucolípidos: no tienen fosfato, pero sí una molécula glucídica que suele ser glucosa o
galactosa. Cerebrósidos un monosacárido; glucósidos más de un monosacárido.
ISOPRENOIDES O TERPENOS
El isopreno es hidrocarburo de 5C y su polimerización forma los terpenos. Abundan en los vegetales.

Algunos ejemplos son: antioxidante, cofactor de protamina, ubiquinona, coenzima Q.
ESTEROIDES
Cuatro anillos fusionados: tres de 6 C, uno de 5 C. Son poco polares y no tienen ácidos grasos.
COLESTEROL
Es el principal esterol en animales. Molécula anfipática con cabeza polar y cola apolar, que es
transportado unido a lipoproteínas y tiene función estructural, precursor de hormonas sexuales, ácidos
biliares y vitamina D. Del colesterol provienen la hormonas esteroideas (como el cortisol o la
testosterona), los ácidos biliares (sintetizados a partir del colesterol y sales biliares) y la vitamina D (se
forma en la piel a partir del 7-deshidrocolesterol y es la hormona que regula el metabolismo óseo); sin
embargo, la vitamina A NO deriva del colesterol, sino de la ruptura del betacaroteno.
TEMA 7
La regla de Chargaff dicta que:
1. La composición de bases del ADN varía entre especies.

2. El ADN aislado de diferente tejido, pero misma especie, se compone de las mismas bases.
3. La composición de bases de una especie es siempre la misma.
4. El no de A = no de T y no de G = no de C.
5. La suma de purinas = suma de pirimidinas (A+G) = (T+C).
NUCLEÓTIDOS
Son una pentosa + base nitrogenada + fosfato y constituyen los ácidos nucleicos. Sin el fosfato, es decir,
la base nitrogenada unida a la pentosa es un nucleósido.
COMPOSICIÓN
BASES NITROGENADAS
Son anillos heterocíclicos aromáticos con un grupo amino capaz de intercambiar protones.
Estructuralmente son planas en el espacio e hidrofóbicas. En las bases nitrogenadas encontrmos cetona
y amino como formas tautómeras (isomería dinámica).
Bases pirimidínicas: de pirimidina. Citosina, timina, uracilo | Bases púricas: de purina. Adenina, guanina.
En el ADN: ATGC | En el ARN: AUGC.
PENTOSA (AZÚCAR)
En el ARN es la ribosa y en el ADN es la desoxirribosa.
FOSFATO
Contienen de 1 a 3 fosfatos (mono-, di- o trifosfato).
ESTRUCTURA
Entre base nitrogenada y pentosa se forma un enlace β-N-glucosídico entre el carbono anomérico y el N
de la base. Entre el primer grupo ácido del P y el grupo hidroxilo del C 5 de la pentosa, se establece
enlace éster. El siguiente enlace será anhidra.
El ATP está constituido por adenina + ribosa + 3 fosfatos y su ruptura libera mucha energía. Los nucleótidos
de adenina (NAD y FAD) son coenzimas que catalizan oxido-reducción. Los reguladores celulares se
producen cuando reciben la señal. La coenzima A es muy importante en el metabolismo interviene en
reacciones de transferencia de grupos acetil y acilo.
FUNCIONES BIOLÓGICAS
 Son monómeros de ácidos nucleicos.  Intermediarios, segundos mensajeros
 Metabolismo energético (ATP). intracelulares.
 Precursores de coenzimas (NAD, FAD, CoA).  No transmiten información biológica.
 Pueden actuar como señales.  Modulación de enzimas.
ÁCIDOS NUCLEICOS
Los polímeros de nucleótidos están unidos por enlace fosfodiéster. El extremo 5’ es el extremo donde el
C 5 tiene un P libre; y el extremo 3’ es aquel donde el C 3 tiene un grupo OH libre. Por otro lado, los ácidos
nucleicos son moléculas hidrofílicas, con carga negativa en pH fisiológico, de estructura larga y muy
estables químicamente (sobre todo el ADN).
ADN (ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO)

Almacena información biológica, su pentosa es la desoxirribosa y sus bases nitrogenadas son ATGC. Son
dos cadenas en forma de doble hélice (Watson y Crick) que se mantiene por puentes de hidrógeno entre
bases nitrogenadas. Los enlaces entre G y C son más fuertes porque forman triples enlaces, mientras que
A y T forman dobles enlaces. Las bases son complementarias, su estructura antiparalela y su orientación
helicoidal. La cadena da un giro completo (rosca) cada 10’4 bases nitrogenadas. La distancia entre dos
bases es de 0’34 nm, por lo tanto, cada rosca mide 3’4 nm y el diámetro de la cadena es de 2’37 nm.
En la hélice hay dos hendiduras: mayor y menor. En la mayor interactúan con más frecuencia las
proteínas. Además, en la hendiduras hay motivos estructurales, que son regiones que se pueden
identificar dentro de la proteína relacionadas con una función.
ESTRUCTURA
La forma B es la de Watson y Crick; la A es más corta y amplia y se
encuentra en situaciones con bajo contenido de agua; la Z es más
larga y estrecha, se dispone en forma de zigzag y su orientación es
levógira. La H presenta una triple hélice.
Existen variaciones según la secuencia que generan señales importantes para el metabolismo de la
molécula de ADN.
 Palíndromo: secuencias que se pueden leer igual en sentido contrario (capicúas). Suelen ser centros
de reconocimiento de enzimas. Secuencias reconocidas por endonucleasa de restricción de clase II.
 Hoogsteen: Formación de una triple hélice y puentes de hidrógeno diferentes a los clásicos (T-A-T)
DESNATURALIZACIÓN
Cuando se rompe el patrón de puentes de H. Para la replicación se tienen que separar y volver a juntar
mediante enzimas. En la desnaturalización intervienen la temperatura, la repulsión electrostática.
También hay enzimas (topoisomerasas II) que cortan el ADN en dos cadenas.
NIVELES ESTRUCTURALES DEL ADN

 Primaria: nucleótidos secuencia.
 Secundaria: doble hélice.
 Terciaria: cromatina.
ARN (ÁCIDO RIBONUCLEICO)

Es monocatenario, tiene uracilo en vez de timina, la pentosa es la ribosa y dentro del entorno celular es
más abundante que el ADN.
TEMA 8
Las membranas dan unidad a la célula, regulan el tránsito de moléculas e información, permiten el
movimiento celular gracias a cilios y flagelos y participan en procesos de conversión de energía en las
mitocondrias y cloroplastos. Las eucariotas, además, tienen membranas intracelulares. Asimismo, su
estructura viene dada por el modelo de mosaico fluido que dice que son disoluciones bidimensionales
de lípidos y proteínas.
COMPONENTES
Están compuestas por lípidos y proteínas principalmente e hidratos de carbono en las membranas
plasmáticas y siempre unidos a un lípido o proteína.
COMPOSICIÓN LIPÍDICA
La fluidez de las membranas depende de la composición lipídica y la temperatura. La temperatura de
transición de fase determina si los lípidos de la membrana están en estado gel (cadenas rígidas) o cristal
líquido (cadenas móviles) y depende de las insaturaciones y del no de C, así cuanto más larga sea la
cadena, mayor temperatura y cuantas más insaturaciones, menor temperatura.
El carácter anfipático de los lípidos permite que se muevan entre las bicapas mediante difusión lateral o
flip-flop.
 Flipasas: contribuyen a la asimetría de la membrana, necesitan ATP y catalizan la translocación de los

aminofosfolípidos al citosol.
 Flopasas: necesitan ATP y catalizan el transporte de fosfolípidos a la parte externa.
 Escambrasas: necesitan Ca y equilibran fosfolípidos.
Por otro lado, las membranas contienen esteroles que también determinan la temperatura de transición.
Por debajo de esta temperatura, los esteroles impiden el empaquetamiento de los ácidos grasos, por lo
tanto, aumenta la fluidez. El colesterol es el 25% de los lípidos de la membrana. Ésta también contiene
esfingolípidos.
Más colesterol Menos fluidez
Más insaturaciones Más fluidez
Aumento temperatura Más fluidez
Ácidos grasos de cadena corta Más fluidez
COMPOSICIÓN PROTEICA
Las proteínas no tienen movimientos de flip-flop y se distribuyen asimétricamente. Hay de varios tipos:
 Periféricas: unidas a otras por interacciones electrostáticas o puentes de H. Saltan por cambios de
pH. Movimiento lateral.
 Anfitrópicas: regulación biológica.
 Integrales: sólo se liberan por agentes detergentes y tienen poca movilidad.
o Tipo 1 y 2: una hélice transmembrana.
o Tipo 3: varias hélices transmembrana de un polipéptido.
o Tipo 4: varios polipéptidos formando un canal.
o Tipo 5: unión covalente con lípidos.
o Tipo 6: un lípido y una hélice transmembrana.
Las proteínas de la cara interna dan forma a la célula. Además, el glicocálix está formado por
glicoproteínas integrales y periféricas.
MECANISMOS DE PASO A TRAVÉS DE MEMBRANAS
DIFUSIÓN SIMPLE
No necesita proteína portadora ni energía, a favor de gradiente. Pasan por este mecanismo los gases
apolares, el agua y la acuaporina (encargada de transportar agua).
TRANSPORTE PASIVO
Este tipo de transporte es a favor de gradiente y no necesita energía, pero sí un transportador (proteína)
que reconozca la molécula, sufra un cambio conformacional y vuelva al inicial al terminar el proceso.
Pueden ser uniporte (solo pasa una molécula), simporte (pasan dos moléculas en el mismo sentido) o
antiporte (pasan dos moléculas en sentido contrario). Este mecanismo se usa para el paso de glucosa a
eritrocitos.
TRANSPORTE ACTIVO PRIMARIO

Este tipo de transporte es contra gradiente y necesita energía. Existen tres ATPasas: la ATPasa de calcio
(coge calcio de citosol y lo pone en lo orgánulos), la ATPasa K+/H+ (genera HCl, necesita 2 H+ y 2 K+ por
ciclo) y la ATPasa de sodio y potasio.
ATP ASA DE SODIO Y POTASIO (BOMBA N A + /K + )

Mueve iones de sodio y potasio contra gradiente para mantener el potencial de membrana, que depende
de la distribución de los iones. El Na es el ion extracelular más abundante, y el K el intracelular. Tiene dos
estados conformacionales:
 E1: sin P, afinidad por Na, hacia dentro.

 E2: con P, afinidad por K.
TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO

Funciona por la energía obtenida por un gradiente de concentración. El transporte activo secundario
gradiente iónico se encuentra en las vellosidades de los enterocitos. Para captar una glucosa se necesitan
dos sodios, se hace mediante transportador simporte. Se necesita ATP indirectamente, ya que el
gradiente iónico lo asegura la bomba sodio/potasio, que necesita energía.
CANALES IÓNICOS
Si el gradiente no es óptimo, regula la bomba sodio/potasio.
Los ionóforos son moléculas sintetizadas por microorganismos

que funcionan como canales iónicos y no son naturales.
Los canales iónicos defectuosos pueden causar enfermedades:
 Canales de Na: parálisis, síndrome del QT largo.

 Canales de Ca: ceguera nocturna, enfermedad renal.
 Canales de K: sordera, convulsiones neonatales.
TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES
Los receptores son diferentes y específicos para el sustrato. Sufren cambios conformacionales.

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BIOQUÍMICA

BIOQUÍMICA 1ER PARCIAL

ORIGEN DE LA BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA CELULAR

La biología celular es la ciencia que estudia las células y su función.

La bioquímica es la ciencia que estudia la química de los procesos vitales.

La biología molecular es la suma de la bioquímica, la biología celular y la genética.

La materia viva cumple los siguientes 5 requisitos:

 Capacidad de autorreplicarse con precisión.

Para Schrödinger la vida es:

1. Compleja y dinámica: el movimiento es una característica de los seres vivos.

Teoría celular de Schwann:

1. Todos los seres vivos están formados por células.

Jerarquía de la organización molecular:

1. Unidades monoméricas, nucleótidos y azúcares.

 Eucariota: hongos, animales, plantas, algas, protoctistas.

El cambio en la configuración molecular se da mediante la ruptura de enlaces covalentes.

En la tabla periódica aumenta el no de e- en la última capa de izquierda a derecha y de arriba abajo.

 Elementos primarios: los más abundantes (CHON).

Moléculas (aminoácidos) Macromoléculas (proteínas) Complejos macromoleculares (ribosomas)

En química inorgánica el aceptor de protones es un ácido y el dador una base.

En química orgánica el aceptor de protones es un electrófilo y el dador un nucleófilo.

 Enlace covalente: se comparten electrones.

Reacciones exergónicas: espontáneas, △G<0, libera G.

1. La energía ni se crea ni se destruye, sólo se transforma.

El ADN es el fundamento genético junto con su replicación y reparación.

La evolución Darwiniana se basa en mutaciones y selección natural.

Células eucariotas con capacidad de fotosíntesis y fosforilación oxidativa.

A partir de las secuencias nucleotídicas genómicas conocemos la evolución.

La Teoría de Lynn Margulis explica la aparición de orgánulos en células eucariotas (simbiosis).

ENTROPÍA DEL AGUA (S)

Indica el grado de desorden de un sistema. Agua

ESTRUCTURA DEL AGUA

Disposición tetraédrica. Entre los átomos de Hidrógeno, se forma un ángulo de 104’5o.

DIPOLO DEL AGUA

Hay zonas parcialmente positivas y zonas de e- no compartidos.

INTERACCIONES EN LOS SISTEMAS ACUOSOS

PROPIEDADES DEL AGUA

 Densidad máxima a los 4oC.

IONIZACIÓN DEL AGUA

INTERACCIONES MOLECULARES NO COVALENTES (INTERMOLECULARES)

Las fuerzas intermoleculares determinan propiedades físicas.

FUERZAS DE VAN DER WAALS

PUENTES DE HIDRÓGENO (ENLACE COVALENTE PARCIAL)

Es un caso especial del enlace dipolo-dipolo.

La energía de enlace es máxima cuando los átomos están alineados.

FUERZAS DIPOLO-DIPOLO INDUCIDO

FUERZAS DIPOLO INSTANTÁNEO-DIPOLO INDUCIDO

Fuerzas dipolo- Puentes de

Fuerzas de Van der Fuerzas dipolo-

 Descenso crioscópico: temperatura de congelación menor en disoluciones.

 Arrhenius: ácidos producen exceso de H+ | bases producen exceso de OH-.

Mediante la respiración se forma el ácido carbónico que desprende un H+ y se convierte en bicarbonato.

Compuesto por hidrógenofosfato y dihidrógenofosfato. Actúa en el plasma y el líquido intersticial. Su

Valores normales en sangre

Trastorno Alteración Causas Compensación Duración

Todos los aminoácidos tienen un grupo carboxilo, un grupo amino y un hidrógeno

CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS): LYS, ARG, HIS.

En pH = 7, carga positiva. Forman enlaces iónicos con aminoácidos ácidos.

CARGADOS NEGATIVAMENTE (ÁCIDOS): ASP, GLU.

En pH = 7, carga negativa. Tienen dos grupos carboxilo.