Tema 5 - Aa

TEMA 5: AMINOÁCIDOS
¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS? INTRO
La clave en la estructura de las proteínas diferentes se encuentra en unas subunidades

monoméricas relativamente simples  aminoácidos
Polímeros complejos formados por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico.

Existen 20 aa diferentes y según los utilizados y su combinación, la proteína realiza una función u
otra.
Están compuestos por C, H, O, N y, en ciertos casos, S. Además, según su función se añade

 P, Fe, Cu, Mg o Zn.
Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundante en los seres vivos
 (50% del peso celular en seco).
Ejecutan la información recogida en los genes. Todo viene dictado por nuestro ADN y gracias a éste
se pueden crear proteínas que realicen diversas funciones. Algunas de estas funciones son:
 catalizar reacciones, defensa, transporte o estructurales.
AMINOÁCIDOS
Subunidad monomérica relativamente simple.

Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman proteínas.
 Las proteínas son polímeros de aminoácidos
Los distintos aminoácidos se diferencian entre sí en su cadena lateral -R
Generalmente son α -aminoácidos
 Grupos unidos al Cα
Son codificados genéticamente (20aa)  aa proteicos, constituyentes básicos de las proteínas
 A parte, hay otros 150 libres o combinados en las células y tejidos, conocidos como aa no
proteicos.
Estructura:
Carbono α
Grupo carboxilo
Grupo amino
Átomo hidrógeno
Grupo R (cadena R)
 Da lugar a la estructura, tamaño, carga
 Es esta diversidad de los monómeros la que permite a las proteínas exhibir una variedad tan
grande de estructuras y propiedades
Los aminoácidos pueden clasificarse según
 Polar, no polar
 Hidrófilo, hidrófobo
 Ausencia/presencia de grupos ionizables
Carga de los aa:
Son moléculas anfóteras
 Grupo carboxilo  pKa = 2
 Grupo amino  pKa = 10
A PH fisiológico se encuentran en forma zwitterion -NH3, COO-

Pueden presentar otros grupos ionizados en su cadena lateral
Propiedades ácido-base de los aa:
Punto isoeléctrico:
valor de pH para el cual un aa tiene carga neta cero, teniendo en cuenta los radicales. Cada aa tiene
su propio punto isoeléctrico.
1
pI = ( pK 1+ pKr ) 2 grupos amortiguan el cambio
2
drástico de PH
Carácter anfótero:
Son anfolitos aquellos que pueden ceder o captar protones en función del pH en el que se
encuentren.
Una molécula anfótera es aquella que puede comportarse como acido (cede H+) o base (capta H+)
en función del pH del medio.
Cuanto mayor sea el pH, mas acido es el aa, y viceversa.
En los medios biológicos los aa presentan cargas pues los grupos amino y carboxilo se encuentran
ionizados (ion dipolar). Loa aa hacen posible la regulación del pH, ya que se comportan como ácidos
o bases, según el pH del medio en el que se encuentran.
La curva de titulación es
propia de cada aa
Los aa son moléculas anfóteras
 Captan o ceden protones según el PH
A PH bajo  protonado
A PH alto  desprotonado ionizado
CLASIFICACIÓN SEGÚN SU POLARIDAD
Aminoácidos con cadenas laterales NO polares

Componen un grupo que se caracterizan porque su –R es una cadena alifática. Debido la naturaleza
alifática del –R, no se generan zonas electronegativas o electropositivas en esa región de la
molécula y cuando forman parte de proteínas tienden a alejarse del medio acuoso e interaccionar
entre sí en zonas internas de la molécula.
Ala  alanina Lle  isoleucina
Cadenas que no estén ionizadas Gly  Glicina Met  metionina
No tienen grupos que formen PDH Val  valina Pro  prolina
Leu  leucina Phe  fenilamina
Trp  triptófano
Aminoácidos con cadenas laterales polares

Tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un
átomo de O, N o S. Como consecuencia, el -R presenta regiones polares que permiten que se
formen puentes de hidrógeno con otros – R polares.
Ser  serina
SIN carga
Thr  treonina
No ionizadas
Asn  asparragina
Forman PDH
Tyr  tirosina
 Más soluble en agua
Cys  cisteina
Hidrófilos  grupo funcional que forma PDH con el agua (-OH, -SH, -NH2)
Gln  glutamina
CON carga Lys  lisina

Tienen carga +/- debido a la presencia de un grupo adicional ácido o base Arg  arginina
en la molécula. His  histidina
Pueden estar protonados/desprotonados Asp  ác. Aspártico
Glu  ác. Glutámico
ESTEREOQUÍMICA
Carbono asimétrico  actividad óptica

*la glicina no tiene carbono quiral
La molécula base de un aa es tetraédrica.
2 formas de enantiómeros  D y L
Naturaleza  estereoselectiva
 en las proteínas aa L
CLASIFICACIÓN POR LAS CADENAS LATERALES
Alifáticas
Cadena de alcanos  muy hidrofóbicos
 tienden a localizarse en el interior de las proteínas
Estos hidrocarburos son apolares porque no tienen ningún grupo capaz de formar puentes de H.
Cuanto mas larga es la cadena, más hidrofóbico es el aa.
 Ej: la alanina (1C) es menos apolar que la isoleucina (5C).
Cíclicos
La presencia de este aa da rigidez estructural
La cadena lateral está enlazada de nuevo al átomo de N  anillo
Comparte características con los alifáticos
La prolina se encuentra en proteínas
 conforma unas estructuras muy rígidas
Residuos con hidroxilos o azufre

Carácter moderadamente polar
 Ser, Thr, Cys
 La Cys con otra Cys pueden formar puentes disulfuro
 Puentes disulfuro  determinan la estructura de las proteínas
La cisteína puede oxidarse, eliminando el H del SH y mediante la unión covalente de 2 cisteínas
formar una cistina.
Cuando hay una cadena muy larga la formación de cistinas es muy común para dar estabilidad a la
proteína.
Aromáticos
Pueden ser hidrofóbicos (Phe)
Ligeramente polares (Trp, Tyr)
Cuando los aa tienen anillos aromáticos se pueden ver a través de la espectrofotometría.

Los anillos conjugados tienen la propiedad de absorber una longitud de onda característica
(280nm). Esta propiedad se utiliza como técnica para detectar las proteínas por espectrofotometría
Residuos básicos
Carácter muy polar
 Exterior de las proteínas
Estructura 3D debido a la presencia del grupo amino

en las cadenas laterales.
Los grupos unidos al radical son básicos
Residuos ácidos y amidas

Carácter muy polar
 Exterior de las proteínas
Grupos ácidos y sus amidas
ALGUNOS AMINOÁCIDOS CON IMPORTANCIA BIOLÓGICA QUE NO SE HALLAN EN PROTEÍNAS
β -alanina  se encuentra en la vitamina ác.pantoténico y en algunos péptidos naturales
L-ornitina en muchos tejidos; es un intermediario de la síntesis de arginina (ciclos de urea)
L-tirosina  en las glándulas tiroides; es la hormona tiroidea
AMINOÁCIOS MODIFICADOS
Modificaciones químicas de los aa una vez ensamblados en las proteínas
¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
Macromoléculas o biopolímeros constituidos por aminoácidos enlazados químicamente entre sí.

La función de las proteínas es el resultado de los distintos niveles de organización estructural.
Las proteínas son polianfólitos, es decir, moléculas grandes como muchos grupos ácidos y básicos
NIVELES DE ORGANIZACIÓN
Estructura primaria
Secuencia u orden lineal de aa

Viene codificada genéticamente  ADN, ARNm, Proteína
La unión entre aa por enlace peptídico  origina dipéptido
 Es un enlace covalente de tipo amida
 Entre α -carboxilo (COOH) y α -amino (NH2)
 En el proceso se libera una molécula de H2O
Los aminoácidos (principalmente los 20 aa

proteinogénicos) se combinan para originar péptidos
Estructura secundaria
Primer nivel de plegamiento en el espacio  motivos comunes
Estructura terciaria
Plegamiento global de la proteína  otorga función específica
Estructura cuaternaria
Asociación de distintas cadenas
PÉPTIDOS
Son el producto de la condensación de aminoácidos

Las secuencias de aa unidas por enlace peptídico  péptidos
Las cadenas con pocos residuos de aa (2-30 aa)  oligopéptidos
si la cadena es muy larga  polipéptido
cadena de 40-miles de aa  proteína
la mayoría de los péptidos conservan

 extremo α -amino sin reaccionar  extremo N-terminal
 extremo α -carboxilo sin reaccionar  extremo C-terminal
 protegen los extremos de reactividades no deseadas
Los extremos N-terminal y

C-terminal pueden
encontrase modificados
ENLACE PEPTÍDICO
Es un enlace covalente amida

Propiedades particulares que son esenciales para la estructura de la proteína
Estructura:
Carácter parcial de doble enlace por
 deslocalización de electrones entre los grupos C=O y N-H
Estructura planar
Ausencia de libertad de giro del enlace C-N
Se debe a que existen 2 formas resonantes
Carácter trans predominante, salvo en X-Pro

(10% en Cis)
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Se forma por condensación  liberando una molécula de H2O

Termodinámicamente está favorecida la hidrólisis
No favorecida la formación del enlace  equilibrio desplazado arriba
Los polipéptidos (o proteínas) son metaestables

 la hidrólisis no está favorecida cinéticamente
Proteasas
 enzimas que catalizan la ruptura de enlaces peptídicos; muchas son específicas
¿CÓMO PODEMOS SABER UNA SECUENCIA?
1) A partir de la secuencia de ADN

Traducción desde una señal de inicio hasta una de terminación
AUG  metionina/inicio
UAA/UAG/UGA  parada
 método más rápido y más habitual
 aunque no permite detectar modificaciones postraduccionales
2) Experimentalmente
Distintos métodos de secuenciación de proteínas
 Degradación de Edman
o para péptidos de max 30 aa
o Se libera residuo de Nt y se identifica por cromatografía
 Espectrometría de masas
o Técnica de análisis
o Determina la distribución de las moléculas de una sustancia en función de la masa
 Cromatografía simple
IMPORTANCIA DE CONOCER LA ESTRCURURA PRIMARIA
1) Elucidar su estructura 3D
2) Entender su mecanismo de acción
3) Las comparaciones de secuencias entre proteínas análogas del mismo individuo-especie permite
establecer predicciones sobre
 Estructura, función  cambios conservadores/ no conservadores
 Relación evolutiva de la proteína en cuestión  información sobre relaciones evolutivas
4) Las enfermedades de la naturaleza genética están provocadas por mutaciones en el ADN
 Repercuten en la secuencia de proteínas y por tanto en su función
Anemia falciforme o drepanocitosis Enfermedad de Huntington

Sustitución de residuo de Glu en Enfermedad neurológica hereditaria
posición 6 de la cadena por Val Número alterado de repeticiones CAG
 Produce agregación de Genera una zona poliQ  agreados
hemoglobina

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¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS? INTRO

La clave en la estructura de las proteínas diferentes se encuentra en unas subunidades

Polímeros complejos formados por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico.

Están compuestos por C, H, O, N y, en ciertos casos, S. Además, según su función se añade

Subunidad monomérica relativamente simple.

A PH fisiológico se encuentran en forma zwitterion -NH3, COO-

Propiedades ácido-base de los aa:

Aminoácidos con cadenas laterales NO polares

Aminoácidos con cadenas laterales polares

CON carga Lys  lisina

Carbono asimétrico  actividad óptica

La molécula base de un aa es tetraédrica.

Residuos con hidroxilos o azufre

Cuando los aa tienen anillos aromáticos se pueden ver a través de la espectrofotometría.

Estructura 3D debido a la presencia del grupo amino

Residuos ácidos y amidas

ALGUNOS AMINOÁCIDOS CON IMPORTANCIA BIOLÓGICA QUE NO SE HALLAN EN PROTEÍNAS

β -alanina  se encuentra en la vitamina ác.pantoténico y en algunos péptidos naturales

L-ornitina en muchos tejidos; es un intermediario de la síntesis de arginina (ciclos de urea)

L-tirosina  en las glándulas tiroides; es la hormona tiroidea

Macromoléculas o biopolímeros constituidos por aminoácidos enlazados químicamente entre sí.

Secuencia u orden lineal de aa

Los aminoácidos (principalmente los 20 aa

Son el producto de la condensación de aminoácidos

la mayoría de los péptidos conservan

Los extremos N-terminal y

Es un enlace covalente amida

Se debe a que existen 2 formas resonantes

Carácter trans predominante, salvo en X-Pro

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

Se forma por condensación  liberando una molécula de H2O

Los polipéptidos (o proteínas) son metaestables

¿CÓMO PODEMOS SABER UNA SECUENCIA?

1) A partir de la secuencia de ADN

Anemia falciforme o drepanocitosis Enfermedad de Huntington

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