Tema 4 - Las Proteínas

Tema 4 - Las proteínas
1. Las proteínas están constituidas por aminoácidos:

Las proteínas son biomoléculas orgánicas, compuestas básicamente por C, H, O y N. Además, suelen
contener S y, algunos tipos de proteínas, pueden presentar otros elementos como P, Fe, Cu, Mg, I, etc.
Están constituidas por subunidades, que reciben el nombre de aminoácidos y que se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos. La unión de un pequeño número de aminoácidos da lugar a un péptido (unión de
aminoácidos). Según el número de aminoácidos que contienen, se clasifican en:
- Oligopéptidos: péptido formado por menos de 10 aminoácidos.
- Polipéptidos: péptido formado por más de 10 aminoácidos.
Las proteínas son polipéptidos constituidos por más de 50 aminoácidos. Debido a ello, su masa molecular es
elevada.
1.1 Características de los aminoácidos:

Los aminoácidos son biomoléculas orgánicas de masa molecular baja, que se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Son sólidos, cristalinos, solubles en agua, con un
punto de fusión elevado y con actividad óptica.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas presentan el grupo amino unido al mismo carbono al que se
une el grupo carboxilo, llamada carbono α, por lo que se denominan aminoácidos de tipo α. Los otros dos
enlaces de este carbono se unen con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical (R). Según
sea este radical, se distinguen veinte tipos de aminoácidos alfa (los que forman las proteínas).
Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aminoácidos. Los aminoácidos esenciales
(valían, lucina, isolé uci a, metionina, fenilalanina, triptófano, treonina y lisina), deben ser ingeridos en la
dieta.
Configuración de los aminoácidos:

- Configuración L si el grupo -NH2 queda situado a la izquierda.
- Configuración D si el grupo -NH2 se encuentra a la derecha.
Todos los aminoácidos constituyentes de proteínas son L-α-aminoácidos. Se conocen unos 150 aminoácidos
más que no constituyen proteínas, y entre los que hay algunos que no son α y algunos que son D.
1.2 Clasificación de aminoácidos:
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2. El enlace peptídico:
La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico, que da lugar a
cadenas denominadas péptidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácidos y el
grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua. Este enlace es reversible mediante
hidrólisis.
2.1 Características del enlace peptídico:

- Al representar el enlace peptídico en el espacio, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino
que intervienen en este enlace se sitúan en el mismo plano.
- Con distancias y ángulos fijos.
- Este enlace presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
3. Niveles estructurales de las proteínas:

La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: la primaria, la
secundaria, la terciaria y la cuaternaria.
3.1 Estructura primaria:

La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué
aminoácidos la constituyen y el orden en que se disponen en la cadena. La función de la proteína
dependerá de esta secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte.
El extremo inicial de todas las proteínas se considera aquel que presenta el aminoácido con el grupo amino
libre, extremo N-inicial, y el extremo final, aquel cuyo aminoácido tiene el grupo carboxilo libre, extremo
C-terminal.
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3.2 Estructura secundaria:
La estructura secundaria es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio. A medida que los
aminoácidos se van uniendo durante la síntesis proteica, y gracias a la capacidad de giro de los enlaces no
peptídicos, la cadena polipeptídica que se forma adopta una disposición espacial estable que corresponde a la
estructura secundaria.
El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptídica depende del número de enlaces de
hidrógeno que se pueden formar, es decir, de los aminoácidos que la constituyen. También dependen de las
condiciones de tensión y de temperatura en que se encuentra. Se conocen dos tipos fundamentales de
estructuras secundarias: la α-hélice y la conformación-β.
Tipos de estructura secundaria:
- Estructura α-hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma
con un giro dextrógiro. Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el
oxígeno del -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del -NH- del cuarto aminoácido siguiente. Un
ejemplo es la α-queratina.
- Hélice de colágeno: el colágeno presenta una estructura en hélice especial, algo más larga y con giro
levógiro. El colágeno está constituido básicamente por tres aminoácidos: glicina, prolina e
hidroxiprolina.
El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices que originan una superhélice o
molécula completa de colágeno. Las tres hélices se unen por medio de enlaces covalentes y por
enlaces débiles de hidrógeno.
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- Conformación-β: en ella la cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena
distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos
próximos.
Si la cadena con conformación-β se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno entre
segmentos antes distantes, que debido al plegamiento quedan próximos. Esta disposición puede dar
lugar a una lámina en zigzag muy estable, denominada β-lámina plegada.
Esta estructura en lámina plegada también se puede forman entre dos o más cadenas polipeptídicas
diferentes. Un ejemplo es la fibroína.
3.3 Estructura terciaria:

La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega
sobre sí misma y origina una conformación globular. En ella, los radicales apolares se sitúan en el interior y
los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua y en
disoluciones salinas.
Si las cadenas polipeptídicas estructuradas a nivel secundario mantienen su ordenamiento sin modificaciones
posteriores, se dice que las proteínas presentan una estructura 3ª filamentosa o fibrosa (colágenos,
queratina). Pero frecuentemente la cadena se pliega en una estructura tridimensional compacta, más o
menos esférica, y decimos que tiene una estructura globular.
La estructura terciaria es la que confiere a una proteína su actividad biológica.
Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales (R) de los
aminoácidos. Estos enlaces pueden ser de diferentes tipos:
3.4 Estructura cuaternaria:

La estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en
ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.
Según el número de proteínas que se asocian, estas proteínas se denominan dímeros, como la insulina;
trímeros, como el colágeno; tetrámeros, como la hemoglobina; pentámeros, como la ARN polimerasa; etc.
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4. Propiedades de las proteínas:
- Solubilidad: la solubilidad de las proteínas en agua se debe a la elevada proporción de
aminoácidos con radicales polares, sobre todo si tienen carga elevada. Estos radicales
establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua y, así, cada radical queda
recubierto de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras
moléculas proteicas, lo que impediría su precipitación.
- Desnaturalización: es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de
la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Esta ruptura puede ser producida
por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración salina del medio o
por simple agitación molecular.
Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una conformación filamentosa y
precipita.
Las proteínas desnaturalizadas no pueden realizar funciones de tipo enzimático, transportador u
hormonal. Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las
condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se
denomina renaturalización.
- Capacidad amortiguadora: las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por eso también
tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido liberando
protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Por ello las proteínas disueltas tienden a
neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.
5. Funciones de las proteínas:

Las proteínas son moléculas con una extraordinaria diversidad de estructuras que llevan a cabo numerosas
funciones:
- Estructural: a nivel celular, las proteínas forman parte, por ejemplo, de la estructura de la
membrana plasmática, constituyen los cilios y flagelos, y sirven de soporte al ADN.
A nivel histológico, por ejemplo las queratinas son proteínas que forman estructuras dérmicas, la
elastina forma parte de los tejidos reticulares, y el colágeno de los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y
óseo.
- Reserva energética: ejercen esta función la ovoalbúmina de la clara del huevo, el gluten de la
semilla del trigo, etc.
- Transporte: esta función la ejerce la hemoglobina, que transporta el oxígeno por la sangre, etc.
- Enzimática: las enzimas son las proteínas con acción catalizadora, es decir, que regulan las
reacciones bioquímicas.
Por ejemplo, la maltasa, presente en el intestino delgado, convierte la maltosa en dos glucosas, y la
lipasa, enzima intestinal, hidroliza las grasas de los alimentos para facilitar su absorción.
- Contráctil: gracias a la función de contracción es posible la movilidad.
Por ejemplo, la actina y miosina, al moverse entre sí provocan la contracción y relajación del
músculo.
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- Hormonal: las hormonas proteicas son transportadas por el medio interno del organismo y así
llegan a determinadas células, a las que estimulan para provocar el inicio de reacciones específicas.
Por ejemplo, la insulina del páncreas, la tiroxina de la tiroides y la hormona del crecimiento de la
hipófisis.
- Defensa: básicamente, esta función la realizan las inmunoglobulinas que constituyen los
anticuerpos. Los anticuerpos son moléculas que se asocian a los antígenos, que son determinadas
sustancias extrañas que penetran en el organismo, y los neutralizan.
- Homeostática: esta función consiste en mantener constante los valores de determinadas variables
del medio interno, como la salinidad, el pH o la concentración de glucosa.
Un ejemplo de función homeostática la realizan la trombina y el fibrinógeno, que participan en la
coagulación de la sangre cuando se produce la rotura de un vaso sanguíneo.

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1. Las proteínas están constituidas por aminoácidos:

1.1 Características de los aminoácidos:

Configuración de los aminoácidos:

1.2 Clasificación de aminoácidos:

2.1 Características del enlace peptídico:

3. Niveles estructurales de las proteínas:

3.1 Estructura primaria:

3.3 Estructura terciaria:

3.4 Estructura cuaternaria:

5. Funciones de las proteínas:

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