Desnaturalización de Las Proteínas

Práctico 3: Desnaturalización de las proteínas.
Objetivo: Analizar el efecto de algunos agentes desnaturalizantes y coagulantes.
Fundamentación teórica:
El huevo de gallina es un alimento diseñado para desarrollar la vida del embrión.
Los huevos constituyen un alimento habitual en la alimentación de los humanos. Se
presentan protegidos por una cáscara y son ricos en proteínas y lípidos. Son un
alimento de fácil digestión y alta biodisponibilidad.
Un huevo destinado a la alimentación humana es considerado huevo fresco cuando
son consumidos en un plazo menor a 4 semanas, luego de haber sido puesto por la
gallina. A su vez, el huevo es denominado extra fresco cuando su consumo es realizado
en, aproximadamente, no más de una semana.
El huevo está formado a gran escala por tres partes: cáscara, yema y clara.
La cáscara es la parte externa y la más dura del huevo que, por lo general, no es
consumida. Se encuentra conformada por carbonato magnésico, fosfato cálcico,
carbonato cálcico y materia orgánica. La yema constituye la tercera parte del peso
total del huevo. Es muy rica en lípidos, como colesterol, y su función biológica es la de
aportar nutrientes, calorías, vitamina A (bastante), tiamina y hierro necesarios para la
nutrición del pollo que crecerá en su interior.
La clara es el componente más pesado del huevo, ocupando entre un 60 y 70% de su
totalidad. Está compuesta entre un 80 y 90% de agua, mientras que el restante son
proteínas y en muy pequeña parte por carbohidratos; no contiene grasas y suele ser
consumida con personas con enfermedades cardiovasculares. La ovoalbúmina es la
proteína con mayor presencia en la clara (poco más del 50%). La canoalbúmina,
ovomucoide, lisozima (antibiótico natural) y avidina se encuentran en menores
proporciones. Las proteínas son globulares y muy sensibles a la desnaturalización
térmica.
Las proteínas se dividen en cuatro niveles de estructuras: primaria, secundaria,

terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, es decir,
vendría especificada por los aminoácidos que la forman y el orden de colocación de los
mismos a lo largo de la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos de una
proteína se escribe empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el
carboxi-terminal.
La estructura secundaria describe el tipo de estructura que forma cuando los
aminoácidos forman enlaces por puentes de hidrógeno dentro de una sola cadena
polipeptídica o entre cadenas polipeptídicas. La estructura secundaria presenta 2 tipos
de organización: Hélice Alfa y Lámina Beta.
La estructura terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas Beta y Hélices
Alfa. Comprende atracciones y repulsiones entre los grupos R de los aminoácidos en la
cadena polipeptídica. Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la
función de dicha proteína.
La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica.

Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos
funcionales más grandes
Se entiende por desnaturalización de una proteína a la pérdida de la conformación
tridimensional nativa de la misma, pérdida que suele ir acompañada de un descenso
en la solubilidad (las cadenas polipeptídicas de la proteína desnaturalizada se agregan
unas a otras y forman un precipitado que se separa de la disolución).
Durante el proceso de desnaturalización se rompen las interacciones débiles que
mantienen estable la conformación pero se mantienen los enlaces covalentes del
esqueleto polipeptídico, es decir, se pierden las estructuras secundaria, terciaria y, en
su caso, cuaternaria, pero permanece intacta la secuencia de aminoácidos.
La desnaturalización puede ser provocada por diferentes causas o agentes
desnaturalizantes de tipo físico o químico. Los agentes químicos son: los detergentes,
los disolventes, el pH y compuestos inorgánicos, y los agentes físicos son la luz
ultravioleta, las altas presiones, las altas o las bajas temperaturas y las agitaciones
extremas.
Un ejemplo de desnaturalización proteica se observa con el huevo. Al cocinarlo y
aplicar calor, la proteína de la clara que inicialmente era transparente y líquida, se
coagula y cambia de color ya que se ocasiona una modificación en la estructura
proteica.
Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su

composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas y globulares.
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Materiales:
- Tubos de ensayo y gradillas - Vasos de bohemia
- Pinza de madera - Batidora y recipiente
- Mechero Bunsen - Papel indicador universal pH
Sustancias:
- Solución de ovoalbúmina - NaOH acuoso
- Hg2+ o Pb2+ acuoso - H2SO4 o HCl acuoso
- CuSO4 acuoso - Acetona o etanol
- HNO3 acuoso - Reactivo de millón
Factores de riego y medidas de seguridad:

- Mortal/tóxico en caso de ingestión
- Mortal/tóxico en caso de contacto con la piel
- Mortal/tóxico en caso de inhalación
- Muy tóxico para organismos acuáticos
- Corrosivo
- Irritación/alergia cutánea
- Irritación/alergia respiratoria
- Dolor de cabeza/náuseas/diarrea
- Riesgo de incendio/explosión
- Mantener las sustancias alejadas de fuentes de calor

- Evitar inhalar y consumir las sustancias
- Utilizar guantes. De no ser así, evitar llevarse las manos a la boca/ojos y lavarse
las manos adecuadamente tras finalizar la actividad
Procedimiento:
Primera parte
Preparación de solución de ovoalbúmina: Separar la clara del huevo, colocarla en un
vaso de bohemia y agregar agua destilada.
Segunda parte
A) Colocar 1mL de la solución preparada en 6 tubos de ensayo.
B) Calentar el tubo 1 durante algunos minutos. Observar y registrar los cambios.
Baño maría.
C) Agregar al tubo 2 algunas gotas de etanol o acetona, observar y registrar.
D) Agregar al tubo 3 algunas gotas de solución que contenga catión mercurio,
observar y registrar.
E) Agregar al tubo 4 algunas gotas de ácido sulfúrico concentrado. Medir el pH
antes y después del cambio. Observar y registrar los cambios.
Tercera parte
Ensayo de Biuret. Al tubo 5 agregar 20 gotas de NaOH(ac) agitar suavemente. Agregar
2 gotas de CuSO4(ac), observar los cambios.
Cuarta parte
Con el instrumento adecuado, batir la clara de un huevo.
Análisis de datos:
Sustancia Registro Observaciones

Tubo 1 Luego de calentar el tubo a
maño maría, se observa que
luego de generarse una
“espuma” la clara se blanquea.
Tubo 2 Tras agregar algunas gotas de

alcoholes, se registra un cambio
en la consistencia de la clara y,
además, toma un color más
opaco.
Tubo 3 A simple vista no se observa

mucho tras colocar las gotas de
solución que contengan catión
mercurio. Sin embargo, la clara
toma una leve tonalidad
grisácea y en la pared del tubo
se observan restos de algo
sólido.
Tubo 4 Previo a colocar las gotas de
ácido sulfúrico en la clara del
huevo, el nivel de pH era de 9.
Luego de colocar el ácido, el pH
disminuyó drásticamente al
nivel 1
Tubo 5 Tras agregar las

Ensayo de Biuret correspondientes medidas de
NaOH y CuSO4, la clara de
huevo toma una tonalidad de
color violeta, lo que confirma la
presencia de proteínas en ella.
Clara batida Luego de batir la clara del

huevo, se puede ver como ésta
queda con una forma espumosa
y de color blanco, lo que
confirma, nuevamente, una
desnaturalización en las
proteínas de la clara del huevo.
Conclusión:
Tras realizar 7 pruebas distintas en la clara del huevo se observa, a mayor o menor
escala, una desnaturalización de las proteínas en cada caso, de tipo química (uso de
disolventes y cambio de pH) como, a su vez, de tipo física (tras calentarla y baterla).
En el tubo 5, tras realizar el ensayo de Biuret y observar un cambio de color en la clara
del huevo a una tonalidad violeta fuerte, se detecta la presencia de proteínas y otros
compuestos con 2 o más enlaces peptídicos.
La desnaturalización de las proteínas es un proceso que ocurre al cocinar los huevos, lo
cual facilita la digestión y la absorción de los aminoácidos esenciales. Además, la
cocción destruye bacterias dañinas como la salmonela, lo que reduce el riesgo de
enfermedades transmitidas por alimentos. Si bien algunos nutrientes pueden perderse
en el proceso, cocinar los huevos es generalmente recomendado para aprovechar al
máximo sus beneficios.
A medida que la temperatura aumenta, las proteínas en algunos alimentos comienzan
a desnaturalizarse. En el caso del huevo, la desnaturalización de las proteínas comienza
en el entorno de los 60-65 °C, aunque la temperatura ideal se encontraría entre los 75-
85 °C.
Las proteínas del huevo se mantienen unidas por el azufre, que se descompone con el
calor que recibe al hervir el huevo y se convierte en sulfuro o sulfato de hidrógeno.
Este se combina con el hierro de la yema de huevo y puede producir un anillo verde o
gris entre la yema y la clara. Suele ser el resultado de una cocción excesiva.
El merengue es una espuma de claras de huevo y azúcar, que podemos consumir cruda
o cocida. Las claras de huevo son en gran parte agua, la parte que no es agua es rica en
proteínas, principalmente ovoalbúmina. La ovoalbúmina y otras proteínas
corresponden a un tipo de proteínas llamadas proteínas globulares. Al batir las claras
de huevo, estas proteínas pierden la forma en que las encontramos en la naturaleza, o
sea, se desnaturalizan.
Referencias bibliográficas:
- https://es.wikipedia.org/wiki/Huevo_(alimento)
- https://dietadelhuevo.com/composicion-y-estructura-del-huevo/
- https://cursos.gan-
bcn.com/cursosonline/admin/publics/upload/contenido/pdf_70061569825392
.pdf
- http://www.bionova.org.es/biocast/tema08.htm
- https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/proteinas
- https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
- https://www.uv.es/fqlabo/docs/seguridad/frases_h_p.pdf
- https://okdiario.com/curiosidades/que-anillo-verde-o-gris-alrededor-yema-
huevo-duro-7768312

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