Cap 3 y 26

ARIADNA YAZMIN JUAREZ HERRERA
Docente: QFB Betsabé Gonzales

4 de septiembre del 2023
CAP 3Y 6,
BIOQUIMICA Y
NUTRICION
Capítulo 3
Tanto los d-aminoácidos como los d-aminoácidos ocurren en la Naturaleza, pero las
proteínas se sintetizan usando sólo l-a-aminoácidos. No obstante, los d-
aminoácidos desempeñan funciones metabólicas, no sólo en bacterias, sino
también en humanos.
Los l-x-aminoácidos desempeñan funciones metabólicas vitales además de la
síntesis de proteína. Los ejemplos incluyen la biosíntesis de urea, hem, ácidos
nucleicos, y hormonas como la epinefrina y la DOPA.
La presencia en meteoritos de cantidades traza de muchos de los aminoácidos
proteína da credibilidad a la hipótesis de que los impactos de asteroides podrían
haber contribuido al desarrollo de la vida en la Tierra.
Algunos de los l-a-aminoácidos presentes en plantas y en semillas de plantas
pueden tener efectos perjudiciales sobre la salud de humanos, por ejemplo, en el
latirismo.
Los grupos R de aminoácidos determinan sus funciones bioquímicas singulares.
Los aminoácidos se clasifican como básicos, ácidos, aromáticos, alifáticos, o que
contienen azufre, con base en la composición de sus grupos R y las propiedades
de los mismos.
El carácter de doble enlace parcial del enlace que une el carbono carbonilo y el
nitrógeno de un péptido hace coplanares los cuatro átomos del enlace peptídico y,
por ende, restringe el número de conformaciones peptídicas posibles.
Los péptidos se nombran por el número de residuos de aminoácido presentes, y
como derivados del residuo carboxilo terminal. La estructura primaria de un péptido
es su secuencia de aminoácidos, empezando desde el residuo amino terminal, una
dirección a la cual los péptidos en realidad se sintetizan in vivo.
Todos los aminoácidos poseen al menos dos grupos funcionales débilmente
ácidos, R-NH3 + y R- COOH. Muchos también poseen grupos funcionales
débilmente ácidos adicionales, como porciones- OH fenólica, - SH, guanidino o
imidazol.
Los valores de pKa de todos los grupos funcionales de un aminoácido o de un
péptido dictan su carga neta a un pH dado. El pI, el pH isoeléctrico, es el pH al cual
un aminoácido no porta carga neta y, así, no se mueve en un campo eléctrico de
corriente continua.
Los valores de pKa de los aminoácidos libres en el mejor de los casos sólo
aproximan los valores de pKa en una proteína, que pueden diferir ampliamente
debido a la influencia del entorno de una proteína.
Capítulo 6
La mioglobina es monomérica; la hemoglobina es un tetrámero de dos tipos de
subunidad (a2b2 en la HbA). Pese a tener estructuras primarias diferentes, la
mioglobina y las subunidades de la hemoglobina tienen estructuras secundaria y
terciaria casi idénticas.
El hem, un tetrapirrol cíclico, un poco plegado, en esencia planar, tiene un Fe21
central enlazado a los cuatro átomos de nitrógeno del hem, a la histidina F8 y, en la
oxiMb y la oxiHb, también a O2.
La curva de una unión a O2 para la mioglobina es hiperbólica, pero para la
hemoglobina es sigmoidea, una consecuencia de interacciones cooperativas en el
tetrámero. La cooperatividad maximiza la capacidad de la hemoglobina tanto para
cargar O2a la PO2 de los pulmones, como para liberar O2 a la PO2 de los tejidos.
Las afinidades relativas de diferentes hemoglobinas por el oxígeno se expresan
como P50, la PO2 que las satura 50% con O2. Las hemoglobinas se saturan a las
presiones parciales de su órgano respiratorio respectivo, p. ej., el pulmón o la
placenta.
En el momento de la oxigenación de la hemoglobina, el hierro y la histidina F8 se
mueven hacia el anillo hem. Los cambios conformacionales resultantes en el
tetrámero de hemoglobina comprenden la rotura de enlaces salinos, y el
aflojamiento de la estructura cuaternaria que facilita la unión de O2 adicional.
El 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) en la cavidad central de la desoxiHb forma enlaces
salinos con las subunidades b que estabilizan a la desoxiHb. En el momento de la
oxigenación, la cavidad central se contrae, hay extrusión de BPG y la estructura
cuaternaria se afloja.
La hemoglobina también funciona en el transporte de CO2 y de protones desde los
tejidos hacia los pulmones. La liberación de O2 desde la oxiHb en los tejidos se
acompaña de captación de protones debido a disminución de la pKa de residuos
histidina.
En la hemoglobina de células falciformes (HbS), la Val reemplaza a la Glu b6 de la
HbA, lo que crea un “parche pegajoso” que tiene un complemento sobre la desoxiHb
(no así sobre la oxiHb).
La desoxiHbS se polimeriza a concentraciones de O2 bajas, lo que forma fibras que
producen deformación falciforme de los eritrocitos.
Las talasemias a y b son anemias que sobrevienen por producción reducida de
subunidades a y b de la HbA, respectivamente.
BIBLIOFRAFIA
Rodwell, V.; Bender, D.; Botham, K.; Kennelly, P.; Weil, P. (2017), Harper,
Bioquímica ilustrada.

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