Generalidades de la Bioquímica

● Bioquímica: ciencia que procura explicar los procesos vitales a nivel molecular con
base racional, es la ciencia relacionada con las moléculas presentes en los organismos
vivos. Las reacciones químicas individuales y las enzimas catalíticas, y la expresión y
regulación de cada proceso metabólico. Se convirtió en el lenguaje básico de todas las
ciencias biológicas.
● Objetivo: entender los procesos químicos relacionados a células. Determinar la estructura
y analizar cómo funcionan las moléculas.
● Importancia biomédica: entrega bioquímica en la medicina en relación cooperativa. Los
estudios bioquímicos han nominado muchos aspectos de la salud y la enfermedad y esto
abrió nuevas áreas de la bioquímica.
● Raíces:
● Ramas actuales:
- Estructural o descriptiva: compuestos que forman e intervienen en los procesos vitales
● E, descriptiva: como se compone
● E. dinámica: cómo funciona
- Funcional o metabólica: proceso, ciclos y rxn químicas
- Biología molecular o genética molecular: estudia los procesos de la transmisión y
expresión de la información genética
● Relaciones entre otras las ciencias: genética, fisiología, inmunología, farmacología.
Farmacia, toxicología, microbiología, botánica, zoología, patología, campos de la
inflamación, la lesión celular y el cáncer. → No es relevante

● Salud según la Bioquímica: Desde un punto de vista bioquímico, la salud puede

considerarse aquella situación en la cual todos los muchos miles de reacciones
intracelulares y extracelulares que se producen en el organismo están procediendo a tasas
acordes con la supervivencia del organismo bajo la presión de desafíos tanto internos como
externos.
● Proyecto genoma humano: quiere determinar dónde estaba cada genoma
● Etiologías (origen) relacionadas con la Bioquímica: agentes físicos, agentes químicos,
agentes biológicos, desequilibrios nutricionales, trastornos mentales, falta de oxígeno,
trastornos genéticos, reacciones inmunitarias y desequilibrios endocrinos.
● Preocupaciones principales para los médicos: el entretenimiento y el mantenimiento de
la salud. La comprensión de la enfermedad y el tratamiento eficaz.
Bioelementos
● Bioelementos o elementos biógenos o biogénesis: los bioelementos son de baja masa
molecular
1. Primarios: CHONPS → corresponden al 99% de los átomos presentes en las
biomoléculas del ser humano y e/ ellos el oxígeno es el más grande. Sus enlaces son
covalentes, pueden estar multiples, ramificados o ciclicos.
● Carbono: elemento esencial en la formación de cadenas hidrocarbonadas mediante
enlaces sencillos o dobles que sirven como esqueleto de grandes moléculas.
● Hidrógeno: el otro elemento indispensable en las cadenas hidrocarbonadas, aparte
de formar parte de la molécula de agua.
● Oxígeno: forma parte de moléculas tan indispensables como el H2O, el CO2, etcétera.
● Nitrógeno: elemento constitutivo de aminoácidos y ácidos nucleicos, generalmente
presente en forma amino (-NH2).
● Fósforo: necesario para la síntesis de ATP (adenosín trifosfato), molécula esencial
para proporcionar energía en las reacciones bioquímicas que tienen lugar en los seres
vivos.
● Azufre: componente estructural de proteínas mediante el establecimiento de enlaces
disulfuro del aa cisteína.
2. Secundarios: Na, Ca, Cl, K, Mg (En algunas nomenclaturas se agregan el P y S) →
presentes en menor proporción que los bioelementos primarios forman sales y orgánicos,
integran moléculas orgánicas.son algo menos abundantes que los primarios pero juegan
papeles esenciales en la fisiología celular. → Enlaces no covalentes: puentes de
hidrógeno y enlaces iónicos. Dentro de los bioelementos secundarios se encuentran:
● Calcio: se encuentra comúnmente en la naturaleza formando carbonato cálcico,
elemento fundamental en los esqueletos y caparazones de crustáceos, moluscos y
muchos otros organismos vivos. Además, el calcio está implicado en los procesos de
contracción muscular.
● Sodio: junto con el potasio y el cloro, abundan en el medio interno celular y son
fundamentales para mantener la salinidad y el equilibrio de cargas eléctricas en la
membrana plasmática celular. También desempeña un papel importante en la
transmisión del impulso nervioso.
● Potasio: involucrado en la transmisión del impulso nervioso, junto con el sodio.
● Magnesio: aparece como cofactor de varios enzimas, así como formando parte de la
clorofila.
● Cloro: mantiene la polaridad dentro de la célula y la permeabilidad de las membranas
celulares, entre otras funciones
 Na y Cl: iones S: proteínas P: ácidos
extracel Mg: enzimas nucleicos
K: intracel Fe: hemoglobina

3. Oligoelementos/ microconstituyentes / oleodinámicos /vestigiales: son muy

poquitos están en hormonas y enzimas. Sus enfermedades por ausencia son carenciales
o síntomas de déficit. Son: Cu, Co, Mn, Zn, Mo, F, Cr, I, Se,
- Esenciales: Cu, Co, Mn, Zn
● Hierro: elemento eseancial en la hemoglobina (para el transporte de oxígeno) y en los
citocromos de la cadena respiratoria.
● Manganeso: forma parte de diversas enzimas, como la superóxido dismutasa, de
actividad antioxidante.
● Cobre: compuesto del pigmento hemocianina.
● Zinc: involucrado en procesos de crecimiento, en la síntesis de insulina y en la defensa
del sistema inmunitario.
● Flúor: proporciona resistencia a huesos y dientes.
● Yodo: elemento fundamental en la formación de la hormona tiroidea tiroxina.
● Boro: esencial en especies vegetales para el mantenimiento de la pared celular.
● Silicio: necesario en la formación del esqueleto y en la calcificación ósea.
● Cromo: involucrado en el metabolismo de azúcares y favorece la introducción de la
glucosa en las células.
● Vanadio: esencial en ciertos organismos distintos al ser humano.
● Cobalto: forma parte de la vitamina B12, necesaria para el buen funcionamiento del
sistema nervioso.
● Selenio: tiene función antioxidante y es importante para el correcto funcionamiento
muscular.
● Molibdeno: interviene en la producción de ácido úrico y favorece el correcto
funcionamiento de la xantino-oxidasa, un enzima encargada del metabolismo del
hierro.
● Estaño: beneficia al sistema inmunológico y es necesario para determinadas
funciones bioeléctricas.
- No esenciales: están constituidos por todos aquellos elementos químicos que, sin ser
esenciales para todos los seres vivos, con frecuencia juegan importantes papeles
funcionales en ellos

● Otra clasificación basada en las funciones:

1. Estructurales o plásticos: CHONPS → Mantenimiento de la estructura del organismo
2. Esqueléticos: Ca, Mg, F, P, S, Si → Rigidez
3. Energéticos: CHONP → Moléculas energéticas
4. Catalíticos: Fe, Mn. Cu,Co, Zn, Mo, Se → Enzimas
5. Osmótica y electrónica: Na+, K+, Cl- → Equilibrio osmótico y del potencial eléctrico

Biomoleculas inorganicas y organicas

● Moléculas biológicas:
- Inorgánicas: el agua y las sales minerales (sólidas o en disolución) que, además de
en los seres vivos, también se encuentran presentes en la materia inorgánica.
 - Orgánicas: son los glúcidos, los lípidos, las proteínas y los ácidos nucleicos y que son
exclusivas de la materia viva. Los únicos que no están formados por un polímero son
los lípidos. C átomo obligado.
● ¿Cómo se mantienen unidas las macromoléculas?
Por enlaces covalentes y los grupos funcionales de las biomoléculas de gran
importancia en las funciones de las mismas.
● Estereoisómeros: moléculas que tienen los mismos componentes pero distribución
espacial diferente. Las interacciones e/ las biomoléculas son estereoespecíficas.
- Iónicos: Na+/ Cl-
- Covalentes: más frecuentes en biomoléculas
● Grupos funcionales: son grupos de átomos que confieren características especiales a una
molécula, responsable del comportamiento físico-químico.
● Interacciones moleculares no covalentes: son fuerzas más débiles responsables de las
estructuras tridimensionales y dan plasticidad a la molécula.
Macromoléculas: son polímeros de masa Monómeros
superior a 5000 Dalton
Proteínas AÁ: 5 mil – 1 millón
Ac. Nucleicos Nucleótidos: miles de millones
Polisacáridos Monosacáridos: MIllones

● Carbono y sus enlaces

Dio inicio a la ciencia de la bioquímica. Se

revelaron funciones vitales del: Fosfato
inorgánico, ADP, ATP, NAD(H), azucares
fosforilados, rxn químicas, enzimas que
convierten glucosa en piruvato (glucolisis) o
a etanol y CO2 (fermentación).

Termodinámica
- Agregar info*
- Primera ley de la termodinámica: establece que la energía total de un sistema, incluyendo
su entorno, permanece constante. Dentro de un sistema total, la energía no se pierde ni se
gana durante ningún cambio, la energía puede transferirse de una parte del sistema a otra
o transformarse en otra forma de energía. En seres vivos puede transformarse en calor o en
energía eléctrica, radiante o mecánica. → De la conservación de la energía

- Segunda ley de la termodinámica: la entropía del universo está en constante crecimiento

y hay que usar energía para llevarlo a un orden. establece que la entropía total de un sistema
debe aumentar si un proceso de produce espontáneamente. La entropía es la extensión del
desorden o aleatoriedad del sistema y se vuelven máxima a medida que se acerca el
equilibrio. En temperatura y presión constantes la relación entre el cambio de energía
 libre(ΔG) de un sistema de reacción y el cambio de entropía (ΔS) se expresa mediante una
ecuación. Ambas leyes de la termodinámica:
ΔG = ΔH – TΔS

● ΔH: es el cambio en la entalpía (calor)

● T es la temperatura absoluta.
● S Es la entropia del desoden
En las reacciones bioquímicas, dado que ΔH es aproximadamente igual al cambio total en la
energía interna de la reacción o ΔE, la relación anterior puede expresarse de la siguiente manera:

ΔG = ΔH – TΔS

● Si ΔG es negativo, la reacción procede de forma espontánea con pérdida de energía libre,

es decir, es exergónica. Si ΔG es, además, de gran magnitud, la reacción prácticamente se
completa y es esencialmente irreversible. Proceso exotermivo, ej:glucolisis
● Si ΔG es positivo, la reacción solo tiene lugar si se puede obtener energía libre, es decir, es
endergónica. Es endotermico,procesos anabolicos, sintesis de ATP
● Si, además, la magnitud de ΔG es grande, el sistema es estable, con poca o ninguna
tendencia a que se produzca una reacción.
● Si ΔG es cero, el sistema está en equilibrio y no se produce ningún cambio neto.
1.

UNIDAD 2

Interacciones moleculares no covalentes intermoleculares: son fuerzas débiles responsables

de las estructuras tridimensionales y dan plasticidad a la molécula. Son + débiles que las uniones
iónicas o covalentes. Se pueden establecer entre iones, moléculas y partes de moléculas. Mantiene
la estructura tridimensional de las moléculas. Como son uniones débiles permiten la
continua formación y rotura de dichos enlaces. Otorgan plasticidad a las moléculas
esencial para procesos vitales) . Metabolismo: conjunto de rxn químicas
● Fuerzas electrostáticas/ interacciones carga-carga/ puentes de sal: e/
aniones y cationes. La intensidad depende del medio en que se encuentran.
En el caso del ser humano, tenemos el medio acuoso. Ayudan a dar forma a
la estructura biomolecular y facilitan el enlace de moléculas e iones cargados
a proteínas y ácidos nucleicos. Cargas iguales se repelen y cargas
distintas se atraen.
● Ley de coulomb: la fuerza electrostática entre dos
cargas puntuales es proporcional al producto de las
cargas e inversamente proporcional al cuadrado de
la distancia que las separa, y tiene la dirección de la
línea que las une.
● Fuerzas polares o interacciones e/ dipolos: e/ moléculas que
carecen de carga neta pero presentan una distribución interna asimétrica de la carga, son
más débiles que las electrostáticas y tiene un alcance inferior. Puede ser atraido x un ion
próximo (interacción carga-dipolo).
- La solvatación es cuando el medio rodea a un iones y los separa. Los iones vencen
las fuerzas que los mantienen juntos en el estado sólido.
 - Disolvente polar: agua
- Solvatación en proteínas: Cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de
una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación
de los tejidos de los seres vivos. → Dipolo/Dipolo
1. Fuerza ion- dipolo: se produce entre un ion y una carga parcial en el extremo
de una molécula polar. Las moléculas polares son dipolos, tienen un
extremo positivo y un extremo negativo. Por ejemplo la molécula de HCl. La
fuerza de esta interacción depende de la carga y tamaño del ion y de la
magnitud del dipolo.
2. Fuerza ion- dipolo inducido: se da e/ un ion y una molécula apolar
(molécula orgánica), la proximidad de ion provoca una distorsión en la nube
electrónica de la molécula apolar que convierte (de modo transitorio) en una
molécula polarizada. En ese momento se produce la atracción e/ el ion y la
molécula polarizada. Ej: la unión reversible del O2 a la hemoglobina, el O2 es
apolar se une con Fe++. Permite la unión reversible de O2 de la
hemoglobina.
3. Fuerza dipolo - dipolo: consiste en la atracción electrostática entre el extremo
positivo de una molécula polar y el negativo de otra
● Fuerzas de Van der Waals o fuerzas de dispersión: de muy cortante alcance, originadas
x la sincronización de la fluctuación de las cargas eléctricas. Existe una distancia (radio de
van der Waals que es cercana a la que se pueden situar las moléculas, en distancias
menores fuerzas de repulsión electrónica impiden el acercamiento de las moléculas. E/
varias moléculas con enlace covalente existe una atracción, de otro modo se moverán
libremente (estado gaseoso) , como existen compuestos covalentes sólidos y líquidos se
exige un tipo de atracción de las moléculas. Esa fuerza de interacción intermolecular se
conoce como FDVW. Actúan en distancias cortas de 2 a 4 A.
- Fuerzas de London: También conocidas como fuerzas de dispersión, se presentan
en moléculas no-polares, a través de la formación de dipolos inducidos en
moléculas adyacentes. Son ejemplos de este tipo de fuerzas, las que se presentan
en compuestos como ; CO2 ,C6H6, CH4. En general, de bajo punto de fusion y baja
conductividad. Algo a tener en cuenta: para esta materia vamos a tomar FDVW
y Fuerzas de London como lo mismo.

● Puentes de hidrógeno: son un tipo especial de interacción dipolo-dipolo que ocurre entre
el par solitario de un átomo altamente electronegativo (típicamente N, O o F) y el átomo de
hidrógeno en un enlace N–H, O–H o F–H. A + electronegatividad del átomo unido al H2,
con + polaridad positiva queda el H2. Es un caso especial de dipolo - dipolo. Es débil (2-10
kcal/mol). La distancia es 3A. Cada molécula de agua es capaz de formar 4 puentes de
hidrógeno. El puente de hidrógeno es importante porque condiciona en gran medida
la estructura espacial de las proteínas y de los ácidos nucleicos.
● Interacciones hidrofóbicas: moléculas no polares en un medio acuoso (polar) al ser
repelidas por las moléculas de agua tienden a agruparse,interaccionando unas con otras.
Ej: fosfolípidos de la Membrana celular
 - Micelas:e/ los fosfolípidos que forman las MC (forman bicapas). En la interior de una
micela dura la digestión de los lípidos.

Agua: el elemento más abundante del organismo, es una molécula polar con
enlaces no covalentes → Puentes de hidrógeno

● Agua reactivo (Hidrólisis) y agua producto es eléctricamente neutra, tiene una forma diploide,
su polaridad le hace atrayente electrostáticamente e/ si
● Tiene propiedades físicas que permiten que disuelve gran cantidad de moleculas organicas
e inorganicas
● Estructura bipolar y enlaces de H: las fuerzas de cohesión
que hacen que el agua sea líquida a temperatura ambiente y
favorece el extremo ordenamiento de las moléculas, típico del
agua cristalina (hielo)
● Los átomos del agua no tienen disposición lineal
● ES ELÉCTRICAMENTE NEUTRA AUNQUE TIENE POLOS
● Punto de fusión: 0 C y Punto de ebullición: 100 C
● Es un nucleófilo porque cede electrones según Lewis.
Tiene un par de electrones sin compartir. No
necesariamente tiene carga positiva o negativa formar.
● Los protones están como H3O+, H5O2+, H7O3+. El protón se representa de manera
sistemática como H+, aun cuando de hecho está muy hidratado.Tambien en hidroxilo (OH).
● El agua disminuye la fuerza de atracción de especies cargadas y polares en comparación
con ambientes libres de agua de constantes dieléctricas más bajas. Interfiere con las
moléculas polares el agua y permite disolver moléculas polares.
● Su fuerte dipolo y constante dieléctrica alta permiten al agua disolver grandes cantidades
de compuestos cargados, com las sales
● La formación de enlaces de hidrógeno ejerce una profunda influencia sobre las
propiedades físicas del agua, lo que explica su viscosidad, tensión superficial y punto de
ebullición excepcionalmente altos. C/ molécula en agua líquida se asocia por medio de
enlaces de hidrógeno con otras 4. Estos enlaces son hasta cierto punto débiles y
transitorios.
● Si el agua no puede interferir con la molécula para disolver, la solvata. Le rodea y permite
una solubilidad de la molécula en el medio.
● Casi todas las moléculas orgánicas son anfipáticas (zonas polares hidrofílicas y no polares
o hidrofóbicas). Se maximiza las oportunidades para la formación de interacciones de
 carga-dipolo, dipolo-dipolo y formación de enlaces de hidrógeno e/ la biomolecula y el
agua
● Reactivo en el metabolismo (Hidrólisis): el ataque nucleofílico por agua a menudo da la
ruptura de los enlaces amida, glucósido o éster que mantienen juntos a los biopolímeros.
Este proceso es la hidrólisis. Por el contrario, cuando es un monómero, el agua es un
producto.
● Los gases apolares se disuelven mal en el agua: la polaridad y la disminución de la
entropía hace que sean poco solubles en agua. La solución:
las proteínas hidrosolubles como mioglobina y hemoglobina
transportan oxígeno y el dióxido de carbono se une al ácido.
● Los solutos afectan las propiedades coligativas de las
disoluciones acuosas: su punto de ebullición, fusión y presión
osmótica. Este efecto es independiente de las propiedades
químicas.
● Presión osmótica: fuerza que se opone al paso del agua y
esta pasa por acuaporinas
● Polares: Las interacciones agua-agua se reemplaza
fácilmente por interacciones agua - soluto energéticamente +
favorables
● Apolares: interfieren con las interacciones agua-agua pero no
son capaces de formar interacciones agua-soluto
● Es un tetraedro irregular asimétrico con oxígeno en su centro.
Los 2 hidrógenos y los electrones no compartidos de los 2
orbitales sp3 hibridados restantes ocupan los ángulos del tetraedro

UNIDAD 3
Equilibrio ácido- base: es el equilibrio e/ la acidez y la
alcalinidad de los tejidos corporales.
- Equilibrio ionico: equilibrio de cargas
- Electrolitos: sustancia cuya disociación iónica en
solución hace que se puedan conducir la corriente
eléctrica se clasifican en ácidos, bases y sales (ácidas,
básicas o neutras)
- Electrófilo: ácidos y nucleófilo: base

ÁCIDOS - BASES -SALES

● Ácidos: sustancias que al disociarse dan lugar a
protones libres (H+), ej:HCl
● Bases: al disociarse originan iones hidroxilo (-OH), EJ: NaOH
● Sales neutras: compuestos que originan iones distintos, ni H+ ni -OH
● Ácido: es toda sustancia que puede ceder protones
● Base: es toda sustancia que puede aceptar protones. H20: BASE
- Ácido: toda sustancia que puede aceptar un par de electrones
- Base: toda sustancia que puede ceder un par de electrones
Ionización del agua. Escala de pH
- Electrolito débil: se ioniza poco y su nivel de ionización es baja
- El agua es anfótera
- Iones H+: es muy pequeño a comparación al oxígeno e Influyen formando puentes de
hidrógeno que mantiene la forma de las macromoléculas

- Constante de disociación de agua

● El agua no es un electrolito pero si importante biológicamente por su mínima

disociación
● Concentración del H+:
 ● El valor de Kw es constante
● Kw del agua: 10^-14 y no cambia. Cambian las concentración del H+ y OH-
● Si el ácido o base es fuerte entonces la misma cantidad que tenía en el origen
tendrá en el producto. No mitad y mitad
- Solución neutra: cuando se concentracion de iones hidrógenos es igual a la concentración
de iones hidroxilo
● A mayor [H+] es ácido
● A mayor [OH-] es básico
- Concepto de pH: El producto iónico del agua es constante a una temperatura. Basta
conocer la concentración de uno de ellos para saber la del otro. En la práctica usamos
[H+]. P/ simplificar la expresión de magnitudes tan pequeñas Soerensen propuso la
expresión
● pH + pOH= 14
● Valor del pH: pH es el logaritmo de la inversa del [H+] o log negativo de [H+].
● pH del H2O: 7 … a 25 grados

- Características de la notación de pH → mayor valor [H+] aumenta, el pH disminuye

- Soluciones tampones, amortiguadores o buffers: son aquellas que reducen los cambios de
[H+] que podrían producirse el agregado de electrolito ácido o alcalino. Reducen las
desviaciones de pH cuando se adiciona un ácido o una base a un medio. Generalmente es
una mezcla de electrolito débil (ácido o básico) y una sal que actúa como electrolito fuerte
● Ej: ácido carbónico - bicarbonato de sodio, ácido acético - acetato de sodio, fosfato
monosodico - fosfato disodico y amoniaco- cloruro de amonio
- Mecanismo de la acción amortiguadora de un buffer
 ● En ambas rxn al disociarse tenemos el ion bicarbonato. Al adicionar la sal aumenta
el ion hidrógeno disminuye para seguir en equilibrio
● Si agregamos un ácido fuerte: el aumento del H+ es mínimo
por ende no se modifica mucho el pH

● Si agregamos una base fuerte: los H+ se combinan con el

OH- y dan agua, por ende escasos OH- alteran el pH

La capacidad amortiguadora de un Buffer frente a los ácidos o bases varía según las
concentraciones relativas del ácido con respecto a la de la sal en el sistema
- pH de las soluciones Buffer

- Titulación de ácidos débiles:

procedimiento p/ determinar la [] o título de una sustancia ácida o básica. Se agrega un
ácido a una base o bien una base a un ácido. En una rxn de neutralización.
- Soluciones amortiguadoras fisiológicas:
- pH sangre arterial 7,40
- pH sangre venosa 7,35
● Fosfato:
● La disociación del ácido fosfórico se desarrolla con la pérdida de un protón en
cada equilibrio establecido, al que corresponde un valor de pka determinado.
El equilibrio que más nos interesa es pka2 se encuentra más cerca del pH del
medio extracelular 7,4. Buen amortiguador pero en baja concentración
plasmática. Importante en los líquidos tubulares de los riñones y del medio
intracelular.
● pka1: 2,21 ; pka2: 6,80; pka3: 12,70
● Bicarbonato: el principal tampón extracel
 ● Proteínas y hemoglobina

- Anfolito: sustancia anfótera que puede rxn como ácido y base. Ej: agua
- Polianfolitos: moléculas grandes que tienen muchos grupos ácidos y bases. Ej: proteínas
- Polielectrolitos: polímeros con una porción sustancial de grupos iónicos o ionizables unidos
covalentemente a la cadena polimérica.
- Polianión: hace que la solución sea más viscosa, la molécula se expande y no se enrolla,
ocupa más espacio y son más resistente a fluir a través de las moléculas de solvente que la
rodea
- Floculación: los policationes neutralizan a los aniónicos

- Acidosis (MENOR A 7,35) y alcalosis (MAYOR A 7,45): hacen alteraciones en el pH del

organismo. Son alteraciones patológicas del pH.
● Principio isohídrico: el fenómeno por el cual múltiples pares de ácido/base débiles en
solución se encontrarán en equilibrio químico el uno con el otro, dado que comparten
una especie en común: el ion hidrógeno, y por tanto, también el pH de la solución.
● Regulación:
1. Buffer
2. Ventilacion pulmonar
3. FIltración renal
● Clasificación:
1. Metabólicas: x disfunciones del metabolismo o ri;on
2. Respiratorias: x alteraciones o problemas originados en las vías respiratorias,
que afectan a la pCO2

● Acidosis metabólica: descenso del pH

# Causas:
 # Compensación: renal o pulmonar

● Acidosis respiratoria:
# Causas:

# Compensacion: ri;on

● Alcalosis metabolica
 # Causas

#Compensación: renal

● Alcalosis respiratoria
# Causas
 #Compensasion:

- Trastornos mixtos: pueden existir 2 a 3 alteraciones típicas del equilibrio ácido-base. Ej:
embriaguez y cetoacidosis
Ácidos nucleicos: polímeros formados de sólo 4 tipos de unidades monoméricas.
- Introducción:
● Un logro del siglo XX
● 1944 → Estudio del neumococo. Encapsulado y no capsulado
● En compuestos naturales hay más formas cetónicas de las bases nitrogenadas y
pueden existir isómeros enólicos cuando el O estira el H del N vecino. Absorben la
luz ultravioleta (p/ determinar su concentración) por espectrometría
- ADN: es la base química de la herencia y está organizada en genes, las unidades
fundamentales de la información genética. El ADN dirige la síntesis de ARN, la cual a su vez
rige y regula la síntesis proteica. Casi en su totalidad en los núcleos celulares (cromatina),
pequeñas cantidades en las mitocondrias y cloroplastos. Las células somáticas del humano
tiene una cantidad constante, los gametos la mitad y la cantidad no varía con la edad, ni por
factores nutricionales y ambientales. Tiene dirección 5 -3. Tiene 3 enlaces:
1. Glucosídico: enlace presente en el nucleótido → base nitrogenada +
2. Fosfodiéster: unión e/ si de los nucleótidos por enlaces (ácido + alcohol). Se forma un
puente en el C5 de la pentosa de un nucleótido con el C3 de la pentosa del nucleótido
anterior. Los extremos de 5 y 3 de la cadena, Estructura básica del ADN y ARN
3. Puentes de hidrógeno
- Nucleótidos: son unidades estructurales de los ácidos nucleicos. BASE NITROGENADA +
ALDOPENTOSA + ÁCIDO ORTOFOSFÓRICO. Es la estructura primaria del ADN. Se
forman por la esterificación de un ácido ortofosfórico del O del C5 de la ribosa o
desoxirribosa.
● Bases nitrogenadas: son derivadas de los núcleo heterocíclicos (tienen ciclos con
átomos O,S,N) y son pirimídicas (uracilo, timina y citosina) y purinas (adenina y
guanina). Ambos ciclos tienen todos sus átomos en el mismo plano y la numeración
de ambos es en sentido diferente
● Purina: derivada de la pirimidina por fusión del núcleo imidazol, numeración en sentido
anti-horario
● Pirimidina: numeración en sentido horario
● Aldopentosas: se unen al N9 de las bases púricas y al N1 de las bases pirimidicas
con el C1 de la pentosa (x enlace glicosídico)
 ● D- ribosa (ARN) o bien D-2-desoxirribosa (ADN). La diferencia es la pérdida del O en
el segundo carbono de la desoxirribosa.
- Nucleósido: base + aldopentosa → la unión permite libre rotación y la disposición espacial de
la base y la pentosa permite varían a sin y anti
- Estructura primaria: está definida por su estructura covalente y su secuencia de nucleótidos

- Estructura primaria: secuencia de bases nitrogenadas de c/u de las cadenas que componen
el ADN
- Estructura secundaria: es el conjunto de las interacciones e/ las base nitrogenadas, es decir,
que partes de las cadenas están vinculados unos a otros
El codigo genetico: el ordenanmento de los nucleotidos genera un codifo y coo lacadena esmuy
larga las posibilidades de ordenamiento de A,G,C y T muy grandes

- Estructura terciaria: el plegamiento complejo de los grandes cromosomas en el nucleoide

bacteriano o en la cromatina deas eucariotas
- Leyes de Chargaff
 - Replicacion del virus; abren la cadena para replicarse

ARN con funciones especiales, incluyendo algunos co actividad enzimatica (ribozimas),con

diversas y variadas funciones.
ARN existe como doble helice en forma de A con interrupciones, raro en forma de forma de Z (en
lab en altas temperaturas) y no existe en forma B
Estructura secundaria del ARN
● 1 base sola: protuberancia
● Varias bases sin complemento en la parte interna de la cadena: globito
● Varias bases sin complemento en la parte externa de la cadena:Horquilla
Estructura de acidos nucleicos:
- Estructura terciaria de los acidos nucleicos ADN superenrollado:
● A partir de la doble helice, se genera un empaquetamineto complej de los
cromosomas en el nucleoide bacteriano o en la cromatina de las celulas eucariotas
x 8 histonas
Solenoide: 6 nucleosomas liados

Nucleosoma → Solenoide → Cromatina

Plásmidos: estructuras circulares del adn extra en las procariotas

- Superenrrollamiento: en ADN circulares es otro tipo de estructura terciari, el
superenrrollamiento y es formar molecias de ADN circular superenrrolado.
1. Si el ADN beta antes de superenrrollarse se desvuelta 2 vueltas. 23 vuelts y una
boquita
2. Si el ADN beta se superenrrolla tine 25 vueltas.
- Transposición: peque;os elementos del ADN y no son virus pueden transponerse x si mismo
adentro y fuera del genoma huesped → ADN saltador. Si es positiva es supervivencia y
negativa es mutacion
1. Corta y pegar
2. Copia y pega
- Estabilidad de las estructuras secundarias

Desnaturalizacion:
Renutalizacion
Hibridos: 2 hebras complentarias de ADN puden aparearse e/ si en 2 especies difeente o en el
genoma de una misma especie. Duplex hibridos son aquellos en los cuales segmentos de una
cadena de AdDN de una especie estaran apareados con segmentos de ADN de otra especie incluso
humano. Suceso que da pie a las teorias evolutivas de un antecesor comun, cuando mas cercana
son las especies, mayor grado de hibridacion. Pero hay zonas donde no se podran unir . El
aislamiento e identificacion de genes y ARN especificos se basa en las tecnicas de hibridacion.
Estas tecnologias dhace posible la identificacion de un individuo
Funciones del ADN
ATP: producimos mucho ATP para mayor economía
ADN mitocondrial: circular, bicatenarios y tiene cadenas pesadas (H) y ligeras (L), es más sensible
a mutaciones, deriva de la madre

Enlace peptídico: es un enlace de tipo amida entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Es un enlace covalente.
- Es muy estable y su estructura es plana
Péptidos: son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son
responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
 - Los peptidos son polianfolitos, el comportamiento acido - base se da a partirde de sus grupos
a-amino y a-carboxilo libres y de la naturaleza y numero de sus grupos R ionizables. Esto es
esencial para entender el comportamiento acido/base en disolucion.
- Los aa en los péptidos se cambian el sufijo por ilo, ej: alanilo.
- Los péptidos se nombran con derivados del resto aminoacilo carboxi terminal. Ej: alanilo -
glicilo - tirosilo - ac. glutamilo - valina - serina. Inicia el grupo amino terminal y termina el
grupo carboxi terminal.
- Ej:
● Oxitocina: nonapéptido
● Vasopresina: nonapéptido
● Somatostatina: 14 aa
● Insulina: 51 aa
Proteína:
- Estructura primaria: secuencia en una cadena de aminoácidos. El numero y el orden de los
residuos de aa en un polipeptido. Numero, cuales so y el orden.
- Estructura secundaria: los puentes de hidrógeno en el esqueleto de péptidos pliegan los aa
en patrones repetitivos, pueden tener hélice alfa y lámina plegada o beta.
- E. terciaria: plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus
cadenas laterales
- E. cuaternaria: se da en proteínas compuestas por más de una cadena de aminoácidos. C/
cadena se llama protómero
Traducción: proceso que convierte una secuencia de ARNm en una cadena de aa para formar una
proteína. Sus fases son: iniciación, elongación y
Proceso postraduccional: es el plegamiento, clasificación, escisión y las modificaciones para que
una proteína funcional
- Modificaciones: fosforilación, acetilación, metilación, ubiquitinación, glicosilación y
liquidación.
Peso de un aa en promedio: 128

Peso de un aa en una cadena: 110 → xq pierde 1 molecula de agua por aa

ARNt: molecula adaptadora
Hay mas tripletes que aa y hay mas que 1 codon x un aa
Serina tiene varios chulis (codones) difentes pero cuando un
Pero la metionina tiene 1 solo chuli AUG y el tiptofano tambien y le tiene al UGG
Ambos son tripletes y deben complementarse
Si el codon es AUG el anticodon es UAC
Código genético: redundante, no es ambiguo, no es superpuesto, es universal, no se detiene a no
ser que llegue a un codón de terminación, no puntuado.
El reno es UAA
Ej: triptofanilo-ARNt sintetasa
Hace que la proteina funcione
Destricion de los polipéptidos
Descanso: enzimas
Estructura secundaria de la proteinas: dispociocion en el espacio
El plegamiento es POSTRADUCIONAL
- Los 2 mas tipos comunes de estructuras secundarias: hélice alfa y lámina beta. Estamos
hablando de la estructura nativa u original
1. Hélice alfa: siempre giran hacia la derecha
0
- Sitios de unión con anticuerpos
26/09
Colágeno: esta tambien en tej no calcificados → sustancia e/ condrocitos y en el tej subcutaneo

PROTEÍNAS FIBROSAS
1. Alfa queratina
- Sus filamentos no son tan finos ni tan gruesos
- No están solas, se unen con otras para hacer un superenrollamiento
- Aunque las hélice alfa son dextrógiro, la unión de estas es de giro levógiro
- Rica en los residuos hidrofóbicos: ala, val, leu, ile, met y phe
- Ej de estructura cuaternarias desde el superenrrollamiento helicoidal
- Los puentes disulfuro dan resistencia a las alfa queratina

2. Colageno
- Es una trenza → Tropocolágeno: estructura básica del colágeno → es cada fibra de la trenza
- En su secuencia es muy importante la glicina. Es parte del ⅓ del total
- 3 aa → en c/ cadena
- El aa raro y no estándar está SOLO EN EL COLÁGENO
- La fuerza del colágeno es el porque los huesos son tan fuertes
- Hay enlaces covalentes poco habituales entre sus cadenas
- + E. covalentes → - flexible → se quiebra fácilmente y pierde su estructura y su capacidad de
sostener
- P/ mantener el colágeno en el cuerpo se debe consumir los aa que lo forman
3. Fibroina de la seda
- Las interacciones debiles son hidrofobicas o de FDVW

4. Elastina
- Con el tiempo sus enlaces lo hacen débil
- Es hélice alfa
- Tiene estructura terciaria

Proteínas globulares
- Por cada dominio una función
- Alostérico: La alostería o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la
unión de una molécula en una ubicación modifica las condiciones de unión de otra molécula,
en otra ubicación de la enzima, distante de la primera.
- Dominios hidrofóbicos actúan como porinas
- Anfinsen: asociación de las proteínas de manera espontánea y se adaptan pero de manera
lenta porque hay miles de estructuras posibles
- Levinthal: asociación pero guidadamente
- Si la proteína no tiene una estructura tridimensional, no es funcional
- Se ordena buscando la energía la mas estable y favorecedora
-

- La desnaturalizacion y renaturalizacion le pueden hacer inservibles a las proteinas

Plegamiento
1. Modular: por partes como dice Jack El Destripador
2. Chaperonas: le acompañan a las cadenas para su plegamiento y le ayudan para tener una
correcta formación. Protegen a las cadenas hidrófobas y le protegen del solvente e impiden
que se plieguen antes de tiempo y ayudan a un correcto plegamiento → Ej: E. coli
3. Chaperoninas: elevados complejos proteicosy evita la agregación improductiva, protegen a
las cadenas de aa hidrofóbicos del agua para que formen los glóbulos
4. Proteína disulfuro isomerasa
5. Ciclofilinas: plegamiento de proteínas virales
- Los segmentos se vuelven vecinos
- Todo encimado y es más compacta. No se alargan, se enciman
- No es un plegamiento estirado
- Las cadenas laterales hidrofílicas se hallan en la superficie
- Enlaces no covalentes intermoleculares
- Dominio: lugar específico para una funcion quimica o fisica especifica
- Motivo: patrón de plegamiento que le hace reconocible
- Las conexiones levógiras beta no se encuentran en las proteínas en la célula, son escasas
- La estructura está ligada a su función
- Se necesita ubicarles en familias a las proteinas para hallar su funcion

● Clase 1 →Todo alfa

● Clase 2 → Todo beta

● Clase 3 → alfa/beta

● Clase 4 → alfa + beta

- En la definición de las familias y superfamilia de proteínas, los motivos estructurales son muy
importantes.
- La mejora en los sistemas de clasificación y comparación de proteínas lleva inevitablemente
a la conclusión acerca de nuevas relaciones funcionales

Estructura cuaternaria: define la composición polipeptídica de una proteína

- Los monómeros y la estructura
- Monomero: 1 cadena de polipéptidos
● Monoméricas: 1 sola cadena de polipéptidos
● Diméricos: 2 cadenas de polipéptidos
● Homodímeros: 2 copias de la misma cadena de polipéptidos
● Heterodímeros: cadenas de polipéptidos diferentes
Paradoja de Levinthal: IMPOSIBLE QUE SEA ALEATORIO
- Debido a que las estructura terciarias no pueden ser predichas hasta el moemnete bajo
formalism teoricos alguno, su deterinacion se basa en tecnicas experimentales: difraccion
de rayos X y espectroscopia (RMN)
 Plegamiento de las proteínas
- Energía p / el plegamiento: del cambio de energía interna de los enlaces

- Ej: proteinas del musculo

- Oligómero: hasta 10 subunidades
Protómero = Monómero = Subunidad
Las simetrías más comunes: rotatoria y helicoidal

- S. rotatoria es como un círculo o ciclo y es cerrada → Tipos: cíclica, diédrica, icosaédrica. Por
el número es binario o ternario,etc. También tenemos varios tipos de ejes.
Es la más común en estructuras víricas y es como una pelota. Ej: la disposición esférica de las
proteínas del virus Sars-CoV-2
- S. helicoidal es como una hélice y es abierta. Y se da en las cápsides y en las subunidades
de lsa proteínas fibrosas
El mal plegamiento tiene origen en la mala formación del ADN

Ej: Diabetes tipo 2, Alzheimer, Huntington, Parkinson → Surgen de un mecanismo de plegamiento

incorrecto

- Una proteína soluble mal plegada se convierte en una fibra amiloide insoluble extracelular
(amiloidosis)
→ Su mal plegamiento causa diabetes tipo 2

- Muchas mutaciones relacionadas con las enfermedades del colágeno se pueden provocar
por un mal plegamiento
- Un tipo especialmente destacable del plegamiento incorrecto de proteínas es el de las
enfermedades priónicas (Son como un líder en negativo, incitan a los demás a portarse mal)

MIOGLOBINA - HEMOGLOBINA - ALDOSTERISMO

- Protoporfirina:
→ Mg (Clorofilia) o Cu (Citocromos)

- Si o Si Fe++
- Mucho hélice alfa pero también tiene hoja beta
- No es una proteína transportadora de oxígeno, es almacenadora
- Unidas por torsiones, tienen 1 sola estructura proteica y un solo grupo hemo y sus ac.
propionicos tiene fuera y se conect a la prot por la histidina de las cadenas F y E
- Las histidina del excepto se concetan con el oxigeno
Frunce:arrugarse
La union del hemo y el oxigeno, el hemo se achata y eso hace que entre mas y por eso no estan
facil que la mioglobina se separe del oxigeno
- Todos los enlaces son covalentes exp la histidna con el puente de hidrogeno
Hemoglobina
Estado R: relajado →

Estado T: tenso
Cooperativa: ayuda e/ si → Cuando mas hemo hay más oxígeno se puede captar y ayuda más →
SOLO EN HEMOGLOBINA
Alosterismo
→ El oxígeno es un modulador activador de la hemoglobina → La molécula se hace más afín al
oxígeno → Es un ligando homotrópico
-Heterotópico es un trio
- Para que sea cooperativa tiene que haber más de un sitio de unión
- Estable: globina y inestable: grupo hemo (anda captando y largando oxígeno)
- Obs: también transporta iones de hidrógeno. Los H+ se eliminan en los riñones y los CO2
en pulmones
A menor pH menor afinidad y mayor pH más afinidad

Efectos de la hemoglobina
1. Cooperativa
2. Alosterismo
3. Sufre efecto Bohr
Molecula alosterica: es la que cambia su funcion o esstructura para unirse a algo

El oxígeno es un modulador homotrópico inhibidor

Mas altura → menor presion de oxigeno
Un eritrocito promedio tarda 120 días de procesar
Policitemia
La coca produce vasodilatación y por eso se consume
El oxígeno se une al hierro de la hemoglobina y el BPG se une a la subunidad beta
Tipos de Hemoglobinas
Mayor [Glucosa] → Mayor Hba1c

Al paciente se le pide una glucemia basal y una hemoglobina glicada

Recuerda que tienen menor afinidad con el BPG
Hemoglobinas anormales
Isquemia: disminución del flujo sanguíneo en un tejido y es una obstrucción de los capilares
Alteraciones del grupo hemo
Alteraciones con cadenas de globina con la estructura alterada
 Talasemias
- Cadena y estructura normal y el problemas está en las síntesis del grupo hemo,
problemas en las cadenas alfa o beta
- El eritrocito ess de tama;o onrmal pero poca cantidad de hemoglobina
Bohr: cuando hay mucha acidez o mucho CO2 se tira O2 para amortiguar
- Papel: neuroproteccion
→ Hexacordinada como el grupo hemo de la hemoglobina

Suero y plasma
- Hematocrito normal
● Mujer: 40 - 45%
● Hombre: 45 - 50%
- No siempre la hemoglobina se pude medir por loss hematocritos, se puede assegurar con
una medicion de hemoglobina corpusscular media
- El hígado es el productor de las proteínas plasmáticas
- Estiran H2O hacia el plasma sanguíneo
- Son polianfolitos
- Ligando: molécula que se une a la proteína y tiene que transportarlos
- Foran la inmunoglobulinas
- Hay protrombina y el fibrinógeno en ellas
Albúmina
- Papel: mantenimiento de la presión osmótica
- Factor 4 no es proteico
- Factor 6 no existe
- Los marcadores proteicos son parte del complemento → Aparecn cuando nos queremos
defender de algo → Son proteinas de defensa