Citoplasma Resumen

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CITOPLASMA Orgánulos Membranosos


Membrana Plasmática
Fundamentos De La Célula Y  La membrana plasmática (membrana celular o
plasmalema) es una estructura de bicapa
El Citoplasma lipídica visible con microscopía electrónica de
 Las células son las unidades estructurales y transmisión.
funcionales básicas de todos los organismos  El espesor toral de la membrana plasmática es
multicelulares. de alrededor de 8-10 nm.
 Las funciones específicas se identifican con  La membrana plasmática está compuesta por
componentes y dominios estructurales una cada de lípidos anfipáticos que contiene
específicos dentro de la célula. proteínas integrales incrustadas y proteínas
 Las células pueden dividirse en dos periféricas adheridas a su superficie.
compartimentos principales: el citoplasma y el o La membrana está compuesta
núcleo. principalmente por moléculas de
o Citoplasma: contiene orgánulos y fosfolípidos, colesterol y proteínas.
organelos, un cito esqueleto e o La mayoría de las proteínas están incluidas
inclusiones suspendidas en un gel en la bicapa lipídica o la atraviesa
acuoso denominado matriz totalmente. Estas proteínas se llaman
citoplasmática. proteínas integrales de membrana.
o Núcleo: Orgánulo más grande dentro o Proteínas no incluidas dentro de la bicapa
de las células y contiene el genoma lipídica se denominan proteínas periféricas
junto con las enzimas necesarias para de membrana.
la replicación de ADN y la transcripción o Los hidratos de carbono pueden adherirse
de ARN. a las proteínas, y así formar
 Los orgánulos se describen como: glucoproteínas, o a los lípidos de la bicapa
o Membranosos: Con membranas y crear glucolípidos.
plasmáticas que separan el ambiente o Glucocáliz/cubierta celular: Capa en la
interno del orgánulo del citoplasma. superficie de las células que son
 Sus proteínas específicas se producidas por las moléculas de
encuentran incorporadas en sus superficie.
membranas o espacio interno.  Funciones específicas en el
o No membranosos: Carentes de metabolismo y en el reconocimiento y
membrana plasmática. la asociación celular; asimismo, sirven
 Sus proteínas específicas se como sitios receptores para hormonas.
autoensamblan en polímeros que  Los microdominios de la membrana
forman los elementos estructurales plasmática, conocidos como balsas lipídicas,
del citoesqueleto. controlan el movimiento y la distribución de
 Los espacios encerrados por las membranas las proteínas dentro de la bicapa lipídica.
de los orgánulos contribuyen los o La membrana plasmática parece ser
microcompartimentos intracelulares, en los irregular, con dominios localizados que
que se aíslan o concentran los sustratos, tienen diferentes funciones y estructuras y
productos y otras sustancias. varían en espesor y composición. Estos
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dominios localizados, conocidos como histológica (para más info. ver resumen de
balsas lipídicas contienen altas microscopía W.T.)
concentraciones de colesterol y  Las proteínas integrales de membrana
glucoesfingolípidos. cumplen funciones importantes en el
o Tipos de balsas lipídicas: metabolismo, la regulación, la integración y la
 Balsas lipídicas planas: contienen familia señalización celular.
de proteínas conocidas como flotilinas.  Se han definido 6 grandes categorías de
 Flotilinas son marcadores proteínas de membrana desde un punto
moleculares de balsas y se consideran funcional:
las proteínas de andamiaje. Participan o Bombas: transportan activamente ciertos
en reclutamiento de proteínas iones y precursores de macromoléculas a
específicas de la membrana de las través de las membranas.
balsas. o Proteínas receptoras: permiten el
 Balsas caveolares o caveolas: pequeñas reconocimiento y la unión específica de
invaginaciones del plasmalema en forma ligando.
de botella enriquecidas con pequeñas  Los receptores se unen a moléculas de
proteínas integrales de membrana señalización transmiten la señal a
llamadas caveolinas. través de una secuencia de
 Caveolinas tienen capacidad de unirse interruptores moleculares (segundos
a colesterol y a una variedad de mensajeros) a los mecanismos de
proteínas que participan en la señalización internos, de manera que
transducción de señales. se inicia una respuesta fisiológica.
o Cada balsa individual está equipada con o Canales: permiten el paso de iones y
todos los elementos necesarios (receptores, moléculas pequeñas a través de la
factores de acoplamiento, enzimas efectoras membrana plasmática en cualquier
y sustratos) para recibir y transmitir señales dirección por difusión pasiva.
específicas.  Canales dependientes de voltaje: cambian
desde posición cerrada a abierta con lo
que permiten el paso de iones desde un
lado de la membrana al otro. Algunos de
estos canales se dependientes de la
velocidad porque la velocidad de
respuesta a la despolarización puede
variar.
 Canales dependientes de ligandos: se
necesitan la unión de un ligando al canal
proteínico para abrir la puerta.
 Canales dependientes de
neurotransmisores: membrana post. El
neurotransmisor se une a un sitio
específico de la proteína, con lo que
modifica su conformación molecular y
 Las proteínas integrales de la membrana abre el canal o puerta para permitir la
pueden visualizarse mediante crio fractura, entrada de un determinado ion en la
una técnica especial de preparación célula.

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 Canales dependientes de nucleótidos: o El movimiento de una proteína integral
molécula de señalización es nucleótido anclada en una balsa lipídica hace que la
que se une a un punto de la proteína y al
señalización sea más precisa y evita
alterar la conformación del complejo
proteínico, permite el flujo del ion interacciones específicas.
determinado a través del canal. o La migración lateral está limitada por
 Canales dependientes mecánicamente: conexiones físicas que se pueden ver
Se necesita acción física real para abrir la entre:
compuerta.  Proteínas asociadas con elementos
 Canales iónicos dependientes de proteína del citoesqueleto y dominios de
G: se necesita la interacción entre una
proteínas de la membrana que se
molécula receptora y un complejo de
extienden dentro del citoplasma
proteínas G.
contiguo.
 Canales no dependientes: Es fundamental
para generar una diferencia de potencial  Dominios citoplasmáticos de las
(voltaje) entre los dos lados de la proteínas de membrana.
membrana plasmática.  Proteínas periféricas asociadas con la
 Acuaporinas: actualmente se conocen 12 MEC y dominios de proteínas
tipos; estas sustancias conforman una integrales de la membrana que se
familia de proteínas multipasos que extienden desde la superficie celular.
constituyen canales diseñados para el
paso de agua desde un lado del o A través de estas conexiones, las proteínas
plasmalema al otro.
pueden quedar localizadas en o
o Proteínas ligadoras: fijan el citoesqueleto restringidas a regiones especializadas de la
intracelular a la matriz extracelular. membrana plasmática o desempeñarse
o Enzimas: gran variedad de funciones
como ligadores transmembrana entre los
o Proteínas estructurales: Ciertas proteínas
filamentos intracelulares y extracelulares.
y lípidos se concentran en regiones
localizadas de la membrana plasmática
para cumplir funciones específicas. Procesos de señalización
 Las proteínas integrales de la membrana
participan en los procesos de señalización.
 La señalización celular es el proceso por el cual
las células reciben, procesan y transmite los
estímulos extracelulares para regular sus
propias respuestas fisiológicas.
 Las vías de transducción de señales son
mecanismos mediante los cuales las células
responden al ambiente externo; son
introducidas por moléculas de señalización
externas (mensajeros primarios o ligandos) que
pueden ser solubles, actuar localmente o ser
 Las proteínas integrales de membrana se transmitidas a dianas celulares a través de la
desplazan dentro de la bicapa lipídica de la sangre.
membrana.

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 Las señales que se originan desde los receptores  Existen varias proteínas cinasas en las células y
son transmitidas por moléculas diana dentro de se clasifican del siguiente modo:
la célula por el sistema de segundos mensajeros. o Proteínas-cinasas dependientes del
 RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR: la primer mensajero
mayoría son glicoproteínas integrales que o Proteínas-cinasas dependientes del
actúan en el reconocimiento de moléculas de segundo mensajero.
señalización y en la transducción de la señal en
una acción intracelular.
 Receptores ligados a enzimas: Proteínas
transmembranas cuyas regiones
extracelulares actúan a modo de
receptores para ligandos específicos. El
receptor se activa de manera que pasa a
poseer actividades enzimáticas
induciendo la formación de segundos
mensajeros
 Receptores ligados a proteína G: Proteína
multipaso cuyos dominios extracelulares
actúan como sitios de receptores para
ligandos. En sus regiones intracelulares
poseen sitios de unión a proteínas G. La
mayoría de las células poseen 2 tipos de
GTPasas ( monoméricas y triméricas )
 Las GTPasas triméricas poseen
subunidades alfa, beta y gamma. Transporte de membrana
 La activación de los receptores de la superficie  Las sustancias que entran o salen de la célula
celular lleva a modificaciones postraduccionales, deben atravesar la membrana plasmática.
que ayudan a amplificar la señal.  Moléculas liposolubles pequeñas sin cargas y
gases pueden transportarse por difusión simple o
pasiva, a favor de su gradiente de concentración,
sin gasto de energía metabólica y sin ayuda de
proteínas de transporte.
 Todas las otras moléculas necesitan proteínas de
transporte de membrana; existen dos tipos:
o Canales: son específicos para cada ion y son
regulados según las necesidades de la célula. Con
frecuencia, los canales contienen un dominio de
poro que penetra parcialmente la bicapa de la
membrana y sirve como filtro selectivo de iones.
(Tipos de canales descritos anteriormente)
 Las cinasas y las fosfatasas son familias de o Proteínas transportadoras: transfieren moléculas
enzimas que median la fosforilación y hidrosolubles; altamente selectivas y con
desfosforilación de las proteínas celulares, frecuencia transportan un solo tipo de molécula.
respectivamente. Algunas proteínas transportadoras requieren

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energía para el transporte activo de las moléculas
en contra de su gradiente de concentración.
Transporte pasivo: No requiere energía.

Transporte vesicular
 El transporte vesicular mantiene la integridad de
la membrana plasmática y también contribuye
con la transferencia de moléculas entre los
diferentes compartimentos celulares.
 El mecanismo principal por el cual las moléculas
grandes ingresan, salen y se desplazan dentro de
la célula se denomina brotación o gemación
vesicular.
 La exocitosis y la endocitosis se combinan: cuando
se suprime la primera, no se produce la
endocitosis.  Macropinocitosis: Mecanismo de captación
inespecífico para líquidos extracelulares,
Endocitosis solutos, nutrientes y antígenos. El citoesqueleto
de actina se reordena lo que lleva a la formación
 Es el proceso celular que facilita la captación de de pliegues en la membrana de superficie, estos
proteínas de membrana, líquidos, nutrientes, se alargan y luego se repliegan hacia adentro
lípidos y moléculas de señalización del entorno para atrapar el líquido extracelular.
extracelular hacia la célula a través de vesículas  Forman vacuolas endocíticas grandes
endocíticas. denominadas macropinosomas.
 La proteína más conocida que interactúa con el Endocitosis independiente de clatrina pero dependiente
plasmalema en la formación de vesículas es la de actina
clatrina. Endocitosis se puede clasificar en función
de si es dependiente o independiente de clatrina.
 La captación de líquidos y macromoléculas
durante la endocitosis depende, en general de tres
mecanismos diferentes:
o Pinocitosis: se puede dar por dos vías
 Micropinocitosis: Ingesta específica de líquidos y
moléculas proteínicas pequeñas a través de
pequeñas vesículas; es constitutiva; la formación
de vesículas suele relacionarse con la presencia
de caveolinas y flotilinas.
 Caveolinas 1 y 2 células no musculares
excepto neuronas y linfocitos; Caveolinas 3
específica de células musculares
 Flotilinas 1 y 2 se encuentran en vesículas
distintas de las caveolas.

Endocitosis independiente de clatrina e independiente


de actina

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o Fagocitosis: Ingesta de partículas grandes;  La clatrina interactúa con el receptor de
proceso no selectivo donde plasmalema emite carga a través de proteínas adaptadoras
seudópodos que rodean las partículas a de clatrina (Adaptina, AP180)
fagocitar formando vesículas grandes  La carga de proteínas unidas a sus
denominadas fagosomas. receptores es llevada desde el espacio
 La fagocitosis es un proceso mediado por extracelular hacia la luz de una vesícula en
receptores en el que receptores en la superficie formación.
celular reconocen dominios que no se unen al  La mega enzima GTPasa llamada dinamina
antígeno (FC) de los anticuerpos que recubren la media la liberación de vesículas recubiertas
superficie de un microorganismo o de una célula
de clatrina desde el plasmalema durante la
invasora.
endocitosis mediada por receptores.
 Los materiales NO biológicos son secuestrados
por las células del SFM sin la participación de  Las vesículas recubiertas de clatrina también
receptores de FC. Este proceso no requiere participan en el desplazamiento del material
clatrina para la formación de fagosomas. de carga desde la membrana plasmática
hacia los Endosomas tempranos y desde el
Endocitosis independiente de clatrina pero
Aparato de Golgi hacia los Endosomas
dependiente de actina
tempranos y tardíos.

Endocitosis dependiente de clatrina

o Endocitosis mediada por receptores: Permite el


ingreso de moléculas específicas en la célula.
 Receptores de carga se acumulan en
regiones bien definidas de la membrana;
estas regiones se convierten en fositas
recubiertas. Los receptores de carga
reconocen y se unen a moléculas específicas
que entran en contacto con el plasmalema.
Luego, las moléculas de clatrina se agrupan
para armar una jaula que ayuda a formar una
invaginación similar a una vesícula.

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Exocitosis  La dirección precisa que toman las vesículas hacia
el compartimento celular apropiado está bajo el
 Es el proceso por el cual una vesícula se mueve control inicial de las proteínas de acoplamiento, y
desde el citoplasma hacia el plasmalema, donde la especificidad está garantizada por interacciones
descarga su contenido en el espacio extracelular. entre receptores de proteínas de fijación soluble
 El transporte intracelular de estas vesículas se de factor sensible a la N-etilmaleimida (NSF).
logra mediante proteínas específicas en su  El mecanismo de fijación de objetivos lleva al
superficie (coatómeros, como COP-I y COP-II) que objetivo en una dirección correcta, la dirección es
median sus movimientos. reconocida por una Rab-GTPasa que interactúa
 Existen dos vías generales para la exocitosis: con las proteínas de anclaje ubicadas en la
o Vía constitutiva: Sustancias designadas son membrana diana. El complejo de acoplamiento
enviadas de forma continua hacia la membrana en entre la Rab-GTPasa y su receptor inmoviliza la
las vesículas de transporte. Las proteínas son
vesícula cerca de la membrana.
secretadas inmediatamente después de su
 La familia de pequeñas proteínas transmembrana
síntesis, y viajan desde el aparato de Golgi.
o Vía de secreción regulada: células especializadas
SNARE (Soluble NSF Attachement Receptor) se
concentran proteínas de secreción y la almacenan expresa para mediar el tráfico preciso de vesículas
temporalmente en vesículas secretoras dentro del y la subsiguiente fusión de la membrana.
citoplasma, para que se produzca la secreción  Una vesícula SNARE específica llamada v-SNARE
debe activarse un fenómeno regulador (estimulo interactúa con la membrana plasmática diana que
hormonal o nervioso) contiene una diana SNARE específica llamada t-
SNARE. Ambos SNARE se deben reconocer unas a
las otras y ensamblarse en una configuración alfa-
hélice denominada complejo trans-SNARE.
 Después de que la membrana se fusiona, las
proteínas del complejo trans-SNARE se localizan
en esta única membrana fusionada y ahora se
denominan complejos cis-SNARE.
o Estos complejos son desmantelados con el apoyo
de otro complejo conocido como NSF/alfa-SNAP
y son reciclados para otras funciones vesiculares.

 Tres proteínas SNARE específicas controlan el


tráfico y la fusión de vesículas sinápticas con la
membrana plasmática pre sináptica:
o Sinaptobrevina: proteína integral que se
encuentra en las vesículas sinápticas v-SNARE.
o Sintaxina: proteína integral que se encuentra en
las membranas pre sináptica t-SNARE.
o SNAP-25: proteína periférica unida a la superficie
intracelular pre sináptica a través de
palmitoilación. Se considera proteína t-SNARE
 Las interacciones de estas 3 proteínas SNARE son
necesarias para la formación de complejos trans-
SNARE y la liberación de neurotransmisores.

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 Es importante mencionar que las proteínas o El medio ácido de los endosomas tardíos produce
SNARE también participan en el inicio de la la liberación de las prohidrolasas desde los
endocitosis. receptores de M-6-P. Después, las prohidrolasas se
activan por escisión y por la extracción de los
Endosomas grupos fosfato de los residuos de manosa.
 Los endosomas tempranos y tardíos difieren en
 Endosomas tempranos se limitan a una porción
cuanto a su ubicación en la célula, su morfología y
del citoplasma cerca de la membrana celular
su estado de acidificación y función.
donde se fusionan las vesículas que se originan en
la misma membrana. o Endosomas tempranos: Se pueden encontrar en el
 Un gran número de vesículas que se forman en los citoplasma más periférico. Tienen estructura
endosomas tempranos viajan a estructuras más tubulovesicular y un entorno ligeramente ácido
(pH 6.2-6.5)
profundas en el citoplasma, conocidas como
o Endosomas tardíos: A menudo se hallan cerca del
endosomas tardíos. aparato de Golgi y el núcleo. Poseen estructuras
 Los endosomas pueden considerarse orgánulos más complejas y con frecuencia muestran
citoplasmáticos estables o estructuras transitorias membranas internas con aspecto de cebolla. Su pH
formadas como resultado de la endocitosis. es ácido, con promedio de 5.5
o Los cuerpos multivesiculares (CMVe) son
 Dos modelos para explicar el origen y la
transportadores muy selectivos. Dentro de los
formación: endosomas tempranos, las proteínas se clasifican
o Modelo de compartimiento estable: Orgánulos y separan de las proteínas desinadas al reciclaje y
celulares estables conectados mediante el el empaquetado dentro de CMVe. Las sustancias
transporte vesicular con el entorno externo de la transportadas a los endosomas tardíos se
célula y el aparato de Golgi. El receptor sigue siendo degradan en los lisosomas en un proceso
un componente residente de la membrana predeterminado que no requiere de señales
endosómico temprana. adicionales. Endosomas tardíos se transforman
o Modelo madurativo: Se forman a partir de novo a hasta convertirse en pre lisosomas.
partir de las vesículas endocíticas que se originan en  La función principal de los endosomas tempranos
la membrana plasmática. La composición de la es clasificar y reciclar las proteínas interiorizadas
membrana endosómica temprana cambia de forma por vías endocíticas.
progresiva a medida que se reciclan algunos o Los endosomas tempranos clasifican proteínas que
componentes entre la superficie celular y el aparato han sido incorporadas mediante proceso
de Golgi. Receptores específicos se eliminan por endocíticos. El mecanismo de clasificación incluye la
reciclaje, degradación o inactivación conforme disociación de los ligandos de su proteína
madura este compartimento. receptora. Después de la clasificación, la mayoría de
 Los endosomas destinados a convertirse en las proteínas se reciclan con rapidez y el exceso de
lisosomas reciben las enzimas lisosómicas neo membrana se devuelve a la membrana plasmática.
sintetizadas, que son dirigidas a través del  El destino del complejo ligando-receptor
receptor de manosa-6-fosfato (M-6-P). endocitado depende de la capacidad del
o Endosomas se comunican con el sistema de endosoma temprano para clasificar y reciclar.
transporte vesicular del RER. Esta proporciona un o Cuatro vías para procesar complejos :
suministro importante de enzimas lisosómicas a) Receptor se recicla, ligando se degrada:
recién sintetizadas, o hidrolasas. Una hidrolasa se Mecanismo más frecuente en la célula;
sintetiza en el RER como un precursor permite reciclaje de los receptores de la
enzimáticamente activo llamado prohidrolasa. superficie.
o La M-6-P actúa como diana para proteínas que  Receptor se recicla hacia la superficie
tienen receptores de M-6-P. por medio de vesículas. Los ligandos se

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quedan secuestrados en la parte  La teoría original acerca de la biogénesis
vacuolar esferoidal del endosoma que lisosómica: lisosomas se originaban por brotación
más tarde formará los CMVe. como orgánulos completos y funcionales desde el
 Vía utilizada por complejos de LDL- aparato de Golgi. Lisosomas tempranos están
receptor, receptor de insulina-
recién formados; lisosomas tardíos están
transportador de glucosa (GLUT) y
fusionados con endosomas. POCA VALIDEZ
hormonas peptídicas.
 ACTUALMENTE: lisosomas se forman a través de
b) Receptor y ligando se reciclan: Disociación
de complejo ligando-receptor no siempre una serie compleja de mecanismos que convergen
acompaña el reciclaje de receptor. en los endosomas tardíos, que se transforman en
 Ej. pH bajo de endosoma disocia el lisosomas.
hierro de la transferrina pero esta o Vías son responsables de suministro dirigido
permanece asociada a su receptor. de las enzimas lisosómicas neo sintetizadas y
Mecanismo similar ocurre con las MHC de las proteínas estructuradas de la
I y MHC II se reciclan hacia la superficie membrana lisos a los endosomas tardíos.
celular con una proteína antigénica  Los lisosomas tienen una sola membrana, que es
foránea unida a ellas. resistente a la digestión hidrolítica que ocurre en
c) Receptor y ligando se degradan: Complejo
su luz.
es endocitado y transportado hacia
o La membrana lisosómica tiene estructura
endosomas tempranos. Tanto ligando
como receptor son transferidos a lisosomas
fosfolipídica poco habitual que presenta
 Vía identificada para EGF y su receptor, colesterol y un lípido exclusivo denominado
EGF se disocia de receptor y ambos son ácido lisobifosfatídico.
clasificados, empaquetados en CMVe o Proteínas estructurales de membrana se
separados y transferidos a endosomas clasifican en:
tardíos, posteriormente a lisosomas.  Proteínas de membrana asociadas con
d) Receptor y ligando se transportan a través lisosomas (LAMP)
de la célula: También conocido como  Glucoproteínas de membrana lisosómicas
transcitosis, sustancias pueden verse (LGP)
alteradas a medida que se transportan a
 Proteínas integrales de membrana
través de la célula epitelial.
lisosómica (LIMP)
 Vía utilizada para secreción de IgA
o Más del 50% de las proteínas son muy
secretora en saliva y leche materna; y
para transporte de IgG a través de glucosiladas en la superficie luminal.
barrera placentaria. o Los ácidos lisobifosfatídicos dentro de la
membrana lisosómica podrían desempeñar un
Lisosomas papel importante en la restricción de la
 Los lisosomas son orgánulos digestivos que se actividad de las enzimas hidrolíticas dirigida
descubrieron solo después de haber usado contra la membrana.
procedimientos histoquímicos para detectar o Los lisosomas y endosomas tardíos contienen
enzimas lisosómicas. bombas de protones (H+) que mantienen el pH
 Orgánulos ricos en enzimas hidrolíticas que bajo. La membrana contiene proteínas
representan el compartimiento digestivo principal transportadoras que llevan productos finales
en la célula que degrada macromoléculas de la digestión hacia el citoplasma.
derivadas de mecanismos endocíticos.

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 Las proteínas lisosómicas de la membrana se vacuola llena de detritos denominada cuerpo
sintetizan en el RER y tienen una señal específica residual que son una característica normal del
que las orienta hacia el lisosoma. envejecimiento celular.
o Todas las proteínas de la membrana
destinadas a los lisosomas se sintetizan en el
RER y se transportan hacia el aparato de Golgi
para su clasificación.
o La señal de reconocimiento o importancia para
las proteínas integrales consiste en un dominio
citoplasmático C-terminal corto, que es
reconocido por complejos proteínicos de
adaptina y empaquetado en vesículas
cubiertas de clatrina.
 Vía secretora constitutiva: LIMP salen de
aparato de Golgi en vesículas recubiertas y
se envían hacia la superficie celular. De ahí,
se incorporan por endocitosis.
 Vía secretora de vesículas cubiertas
derivadas de Golgi: LIMP después de su
clasificación y empaquetado, salen del Autofagia
aparato de Golgi en vesículas cubiertas de
 Proceso mantiene un equilibrio bien controlado
clatrina. Esas vesículas viajan y se fusionan
entre las funciones celulares anabólicas y
con endosomas tardíos por interacción de
catabólicas, y permite que la célula elimine los
v-SNARE y t-SNARE.
orgánulos innecesarios o no deseados.
 Tres mecanismos diferentes envían material para
 Las proteínas citoplasmáticas y los orgánulos son
la digestión intracelular en los lisosomas.
sustratos para la degradación lisosómica en el
o Partículas extracelulares grandes: Engullidas por
proceso de autofagia.
fagocitosis; fagosoma recibe enzimas hidrolíticas
para convertirse en endosoma tardío que madura o La autofagia desempeña un papel esencial
hasta convertirse en lisosoma. durante la privación de nutrientes, la
o Partículas extracelulares pequeñas: Se incorporan diferenciación, la muerte y el envejecimiento
por pinocitosis y endocitosis mediada por de las células
receptores; siguen vía endocítica por endosomas o Autofagia puede dividirse en tres mecanismos:
tempranos y tardíos y finalmente se degradan en  Macroautofagia: Proceso inespecífico en el cual
lisosomas. una parte del citoplasma o un orgánulo completo
o Partículas intracelulares: Aisladas de matriz en primer lugar es rodeado por una membrana
citoplasmática por las membranas del retículo intracelular doble o multilaminar del retículo
endoplásmico transportadas hacia los lisosomas y endoplásmico, para formar una vacuola llamada
degradadas -> autofagia autofagosoma. En conjunto (proteínas Atg12-
 Los lisosomas de algunas células se reconocen en Atg5-Atg16L y la Atg8), modifican la forma de la
membrana de aislamiento, la cual se dobla para
el microscopio óptico debido a su cantidad,
rodear y sellar un orgánulo destinado a la
tamaño o contenido. digestión dentro de la luz del fagosoma. Después
o La degradación hidrolítica de los contenidos de del suministro dirigido de enzimas lisosómicas, el
los lisosomas produce frecuentemente una

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autofagosoma madura y se convierte en un
lisosoma.
Degradación mediada por
 Microautofagia: proceso inespecífico donde las proteasomas
proteínas citoplasmáticas se degradan en un
proceso lento y continuo en condiciones
 Este proceso ocurre dentro de grandes complejos
fisiológicas. Proteínas citoplasmáticas solubles proteínicos citoplasmáticos o nucleares
pequeñas son incorporadas dentro de los denominados proteasomas, complejos de
lisosomas por invaginación de la membrana proteasas dependientes de ATP que destruyen
lisosómica. proteínas marcadas específicamente.
 Autofagia mediada por chaperones: Proceso  Degradación mediada por proteasomas para
selectivo que requiere la colaboración de
destruir proteínas anómalas que están mal
chaperones citosólicas como la proteína
chaperona de choque térmico (hsc73); proceso
plegadas, desnaturalizadas o que contienen
activado durante la privación de sustancias aminoácidos anómalos.
nutritivas. El transporte directo mediado por  Las proteínas destinadas a la degradación
chaperones se asemeja al proceso de mediada por proteasomas deben ser reconocidas
importación de proteínas hacia otros orgánulos y marcadas específicamente por la cadena de
celulares: la hsc73 se une a la proteína y ayuda a poliubicuitina.
su transporte a través de la membrana
 Dos pasos sucesivos para la degradación:
lisosómica hacia la luz, donde finalmente se
o Poliubicuitinización: Proteínas son marcadas
degrada. El 30% de las proteínas citoplasmáticas
repetidas veces por uniones covalentes a la
en órganos como el hígado y el riñón.
ubicuitina. Reacción es catalizada por tres
ubicuitina-ligasas llamadas enzimas activadoras
de ubicuitina: E1, E2 y E3. Una proteína destinada
a la destrucción dentro del proteasoma debe ser
marcada con al menos cuatro moléculas de
ubicuitina para formar una cadena de
poliubicuitina que sirve como señal de
degradación.
o Degradación de proteína marcada por complejo
de proteasoma 26S: partícula central 20S facilita
actividad multicatalítica de la proteasa. En ambos
extremos del cilindro de la CP hay dos partículas
reguladoras 19S. Reconoce marca de
poliubicuitina, desdobla la proteína y regula su
ingreso en la cámara de destrucción. Las moléculas
de ubicuitina son liberadas por enzimas
desubicuitinizantes (DUB) y se reciclan.

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transferencia) peptidilo, un sitio A para la unión a
ARNt amino acilo y un sitio E en el que el ARNt que
produjo su aminoácido sale del ribosoma.
 Los ribosomas libres residen en el citoplasma y no
están asociados a con ninguna membrana
intracelular y son estructural y funcionalmente
idénticos a los polisomas del RER.

Síntesis de proteína
DE ACUERDO A ROSS
 La síntesis proteínica implica la transcripción y
traducción.
o Transcripción: código genético para una
proteína se transcribe desde el ADN hacia el
pre-ARNm. Después de las modificaciones
postranscripcionales de la molécula de pre-
ARNm, a molécula de ARNm resultante sale
del núcleo y migra hacia el citoplasma.
o Traducción: El complejo ribosómico lee el
mensaje codificado contenido en el ARNm
para formar un polipéptido. Un polisoma
(molécula típica de ARNm fijada a numerosos
ribosomas) adosado a la superficie
Retículo endoplásmico rugoso citoplasmática del RER puede traducir una
molécula de ARNm y, de forma simultánea,
 El sistema de síntesis proteínica de la célula está
producir muchas copias de una proteína
formado por el retículo endoplasmático rugoso y
particular.
los ribosomas.
 Los péptidos de señalización dirigen el transporte
 La porción del citoplasma que se tiñe con una
postransduccional de una proteína.
tinción básica se denomina ergastoplasma.
o La mayoría de las proteínas que se sintetizan
 Cisternas: sacos membranosos aplanados e
para exportación requieren de señales de
interconectados; con partículas adosadas a la
clasificación que las dirijan a sus destinos
superficie exterior de la membrana denominadas correctos.
ribosomas. o Estas secuencias de señalización (péptidos de
señalización) suelen encontrarse en la secuencia
Ribosomas
del primer grupo de 15-60 aminoácidos en el
 Son pequeñas partículas compuestas por extremo amino terminal de la proteína
proteínas y ARN ribosómico (ARNr) de diferentes neosintetizada.
longitudes. o Los péptidos de señalización garantizan la
identificación adecuada de la proteína recién
 Cada ribosoma está constituida por una
sintetizada a medida que pasa a través de los
subunidad grande y una subunidad pequeña.
orgánulos de la célula.
 La subunidad pequeña tiene un sitio par unión de
ARNm, un sitio P para la unión de ARNt (de
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o La secuencia de señal del péptido naciente SÍNTESIS DE ACUERDO A GARTNER
interactúa con una partícula de reconocimiento VER TABLA AL FINAL DEL DOCUMENTO
de señales SRP que detiene el crecimiento de la
cadena del polipéptido.  El RER está bien desarrollado en las células
o El complejo que detiene la síntesis del secretoras activas porque las proteínas secretoras
polipéptido se reubica en la membrana del RER. son sintetizadas exclusivamente por los ribosomas
o La unión de la SRP a una proteína de del RER.
acoplamiento en la superficie citoplasmática del  Los coatómeros median el tránsito bidireccional
RER alinea el ribosoma como el translocador. entre el RER y el aparato de Golgi.
o La unión del ribosoma al translocador proteínico o Solo una clase de proteínas interviene en el
provoca la disociación del complejo SRP- transporte anterogrado desde el RER hacia la
proteína de acoplamiento del ribosoma y de la red cis-Golgi (CGN) , las cisternas de Golgi más
membrana del RER. cercanas al RER. Otrasclases de proteínas
o EN CASO DE LAS PROTEINAS DE SECRECIÓN median en el transporte retrógrado desde la
SIMPLE: La secuencia de señalización es CGN de regreso al RER.
escindida (dividida, cortada, separada) del o Estas dos clases de proteinas reciben el
polipéptido por la peptidasa de señal que se nombre coatomeros o COP:
encuentra en la cara luminal de la membrana del  COP-I: Transporte retrógrado regula la
RER. Una vez completada la síntesis proteínica, operación de salvamento que devuelve al RER
el ribosoma se separa de la proteína las proteínas transferidas por error a la CGN
translocadora y queda nuevamente libre en el durante el transporte anterogrado normal. Es
citoplasma. responsable de mantener el transporte
 La modificación postransduccional y el secuestro retrógrado entre las cisternas del aparato de
de proteínas dentro del RER es el primer paso en Golgi.
la exportación de proteínas destinadas a salir de  COP-II: Transporte anterógrado y forma
la célula. vesículas de transporte. Contribuye a la
o La proteína se introduce en la luz de la cisterna deformación física de las membranas del RER
del RER, donde experimentas más para que aparezcan brotes de curvas muy
modificaciones postraduccionales por la acción pronunciadas y a la separación ulterior de las
de enzimas. vesículas de la membrana del RER.
o Las proteínas neosintetizadas generalmente o Despues de la formación vesículas cubiertas
pasan al aparato de Golgi en pocos minutos. de COP-I o COP-II, las cubiertas se disocian de
o Células donde vía constitutiva es dominante, las las vesículas recién formadas, lo que permite
proteínas recientemente sintetizadas pueden que estas últias se fusionen con su diana.
acumularse en las cisternas del RER, lo que hace
que se dilaten y se distiendan.
o El RER tambien sirve como punto de control de
calidad en el proceso de producción de
proteínas.
o MECANISMO DE RETROTRANSLOCACIÓN:
proteínas defectuosas son devueltas al RER y ahí
son desglucosiladas, poliubicuitinizadas y
degradadas en los proteasomas.

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 Los ribosomas “libres” sintetizan las proteínas
Aparato de Golgi
que permanecerán en la célula como elementos
 El aparato de Golgi está bien desarrollado en las
citoplasmáticos estructurales o funcionales.
células secretoras y no se tiñe con hematoxilina-
o Las proteínas destinadas al núcleo, la
eosina.
mitocondria o los peroxisomas se sintetizan en
o El orgánulo es activo tanto en las células que
ribosomas libres y luego se liberan en el
secretan proteína por exocitosis como en las que
citosol.
sintetizan grandes cantidades de membrana y
o Si NO hay una secuencia de señalización, las proteínas asociadas con la membrana, como las
proteínas que son sintetizadas en ribosomas neuronas.
libres permanecen en el citosol. o En las microfotografías electrónicas, el orgánulo
o La mayoría de las enzimas de la mitocondria aparece como una serie apilada de sacos o
son sintetizadas por polisomas libres y cisternas de membrana aplanadas (rimeros) y
transferidas a ese orgánulo. extensiones tubulares incluidas en una red de
o Todos los ribosomas contienen ARN; son los microtúbulos cerca del centro organizador de los
grupos fosfato del ARN de los ribosomas, no el microtúbulos. Asociadas con las cisternas, se
componente membranoso del retículo observan vesículas pequeñas que participan en
endoplasmático, los responsables de la tinción el transporte vesicular.
basófila del citoplasma. o Tiene dos “caras”:
 CGN: Cara formadora, cis-Golgi, más cerca del
Retículo endoplásmico liso RER
 El REL está compuesto por túbulos cortos  TGN: Cara madurativa, trans-Golgi, más lejos
del RER.
anastomosados que no están asociados con los
 El aparato de Golgi participa en la modificación
ribosomas.
postraduccional, la clasificación y el
o El REL es abundante en células que participan en
el metabolismo de lípidos y prolifera en los empaquetado de las proteínas.
hepatocitos cuando se estimula a los animales o Pequeñas vesículas de transporte con cubierta
con fármacos lipófilos. de COP-II transportan proteínas
o Retículo sarcoplasmático en músculo estriado neosintetizadas desde el RER hacia la CGN.
secuestra el Ca2+, segundo mensajero, esencial o Proteínas se desplazan dentro de las vesículas
para contracción muscular. de transporte desde una cisterna hasta la
 El REL es el principal orgánulo que interviene en la siguiente. Las vesículas brotan desde una
desintoxicación y en la conjugación de sustancias cisterna y se fusionan con la cisterna contigua.
nocivas. o A medida que las proteínas y los lípidos viajan
o Especialmente bien desarrollado en hígado y a través de los rimeros de Golgi, experimentan
contiene gran variedad de enzimas una serie de modificaciones postraduccionales
desintoxicantes relacionadas con citocromo que incluyen el remodelado de los
P450. oligosacáridos ligados a N previamente
 El REL también participa en: agregados en el RER.
o Metabolismo de lípidos y esteroides o En general, los oligosacáridos de las
o Metabolismo de glucógeno glucoproteínas y los glucolípidos son
o Formación y reciclado de la membrana recortados y translocados.
 Por sus funciones, muchas otras enzimas con el REL,  Cuatro vías principales de secreción proteínica
como hidrolasas, metilasas, glucosa-6-fosfatasa,
desde el aparato de Golgi dispersan las proteínas
ATPasa y oxidasa de lípidos, según su papel funcional.
hacia los diversos destinos celulares.
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o Membrana plasmática apical: Se envían  La clasificación y el empaquetado de las
numerosas proteínas extracelulares y de proteínas en vesículas de transporte ocurren en
membrana a este sitio. la red trans-Golgi.
 Esta vía constitutiva utiliza vesículas sin o Dependen principalmente de sus señales
cubierta de clatrina. clasificadoras y sus propiedades físicas.
 Las proteínas son enviadas a la superficie  Señales clasificadoras sucesión lineal de
celular apical. aminoácidos o carbohidratos asociados. Este
o Membrana plasmática basolateral: Las tipo de señal es reconocido por la maquinaria
proteínas enviadas al dominio basolateral de clasificación y dirige la proteína hacia la
también tienen una señal de clasificación vesícula de transporte con la cubierta
específica que se agrega en la TGN. adecuada.
 Esta vía constitutiva utiliza vesículas con  Propiedades físicas importantes para el
cubierta de alguna proteína singular que se empaquetamiento de los complejos
asocia con una proteína adaptadora específica proteínicos funcionalmente asociados. Estos
del epitelio. grupos de proteínas primero se dividen en
 Este tipo de importación está presente en la balsas lipídicas separadas que más tarde serán
mayoría de las células epiteliales polarizadas. incorporadas a vesículas de transporte
 Las proteínas basolaterales se reciclan a la destinadas al orgánulo diana.
membrana basolateral, mientras que las
proteínas apicales se transportan a través del Mitocondria
citoplasma hacia la membrana celular apical  Las mitocondrias son abundantes en las células
mediante transcitosis.
que generan y gastan gran cantidad de energía.
o Endosomas y lisosomas: La mayoría de las o Mitocondrias aumentan su cantidad mediante
proteínas destinadas a los orgánulos presentan división durante toda la interfase y que sus
secuencias de señal específica.
divisiones están sincronizadas con el ciclo
 Se clasifican en la TGN y se envían a los
celular.
orgánulos específicos. Sin embargo los
o Son más abundantes en células que utilizan
mecanismos de clasificación de la TGN nunca
grandes cantidades de energía y en sitios de la
son completamente precisos.
célula donde se requiere energía.
 Cerca del 10% del LIMP toman una ruta a
través de la membrana plasmática apical y  La mitocondria evolucionó a partir de bacterias
desde allí regresan por la vía endosómica. aerobias que se incorporaron en las células
 Las enzimas destinadas a los lisosomas son eucarióticas.
enviadas a los endosomas tempranos y tardíos o El ADN mitocondrial es una molécula circular
a medida que estos se convierten en lisosomas cerrada que codifica 13 enzimas que
maduros. participan en el proceso de fosforilación
o Citoplasma apical: Las proteínas que fueron oxidativa, dos ARNr que son componentes
agregadas o cristalizadas en la TGN como esenciales de su propio aparato de traducción
consecuencia de cambios en el pH y en la y 22 ARNt utilizados en la traducción del ARNm
concentración de Ca2+ se almacenan en grandes mitocondrial.
vesículas secretoras. o Las mitocondrias tienen un sistema completo
 Todas las demás proteínas no secretoras se
para la síntesis de proteínas, que incluye la
reciclan hacia el compartimento endosómico o
síntesis de sus propios ribosomas. El resto de
la TGN en vesículas con cubierta de clatrina;
vesículas maduras liberan sus productos por
las proteínas mitocondriales es codificado por
exocitosis el ADN nuclear.

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o Polipéptidos nuevos son sintetizados por interna y externa, y contiene enzimas
ribosomas libres y luego son importados a la específicas que utilizan el ATP generado en
mitocondria con la ayuda de dos complejos la membrana interna. Estas enzimas
proteínicos. incluyen la creatina-cinasa, la adenilato-
 Translocasa de la membrana mitocondrial cinasa y el citocromo c.
externa (complejo TOM)  Matriz: Está rodeada por la membrana
 Translocasa de la membrana mitocondrial mitocondrial interna y contiene las
interna (complejo TIM) enzimas solubles del ciclo de ácido cítrico
(de Krebs) y las enzimas involucradas en la
 Hay mitocondrias en todas las células, excepto en beta-oxidación de los ácidos grasos.
los eritrocitos y queratinocitos terminales. Contienen gránulos matriciales densos que
o Cuando se encuentran en grandes cantidades, almacenan Ca2+ y otros cationes divalentes
las mitocondrias contribuyen con la acidofilia y trivalentes.
del citoplasma debido a la gran cantidad de  Las mitocondrias contienen el sistema de enzimas
membrana que contienen. que genera ATP mediante el ciclo de Krebs y la
fosforilación oxidativa.
 Las mitocondrias tienen dos membranas que o El ATP sale de la mitocondria a través de
delimitan compartimentos bien definidos. canales dependientes de voltaje en la
o Las mitocondrias tienen formas variadas: membrana externa para ingresar en el
esferas, bastones, filamentos largos y hasta citoplasma. Al mismo tiempo, el difosfato de
hélices o solenoides. adenosina (ADP) producido en el citoplasma
o Componentes estructurales de la mitocondria: ingresa rápidamente en la mitocondria para
 Membrana mitocondrial externa: ser recargado.
Contiene canales aniónicos dependientes  Las mitocondrias deciden si la célula vive o muere
de voltaje denominados porinas o El principal acontecimiento de muerte celular
mitocondriales; son permeables a generado por las mitocondrias es la liberación
moléculas sin carga. Las moléculas de citocromo c desde el espacio
pequeñas, iones y metabolitos pueden intermembranoso mitocondrial hacia el
entrar en el espacio intermembrana, pero citoplasma celular. Los cambios en los VDAC
no pueden penetrar la membrana interna. en la membrana mitocondrial externa
 Membrana mitocondrial interna: Está responsables de esta liberación regulado por
dispuesta en numerosas crestas que la familia de proteínas proapoptóticas Bcl-2,
incrementan de forma significativa el área inicia la cascada de reacciones enzimáticas
de la membrana interna. Es rica en el proteínas que conducen a la apoptosis. En
fosfolípido cardiolipina, que la hace ciertas condiciones, las proteínas Bcl-2 pueden
impermeable a los iones. La MMI lleva a actuar como agentes antiapoptóticos.
cabo las reacciones de oxidación de la
cadena respiratoria de transporte de  Las mitocondrias experimentan cambios
electrones, sintetizar ATP y regular morfológicos relacionados con su estado
transporte de metabolitos dentro y fuera funcional.
de la matriz.
 Espacio intermembrana: Se encuentra
entre las membranas mitocondriales

W.F.T.C.
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Peroxisomas (microcuerpos) o Conservación de la forma de la célula, en
especial su asimetría.
 Los peroxisomas son orgánulos limitados por una
o Efecto regulador sire la elongación celular y el
membrana y que contienen enzimas oxidativas.
movimiento (migración)
 Contienen enzimas oxidativas, en particular
 Son estructuras poliméricas alargadas
catalasa y otras peroxidasas.
compuestos de partes iguales de tubulina α y β.
o Catalasa: Regula con precisión el contenido
 Los microtúbulos crecen a partir de anillos de
celular de peróxido de hidrógeno y lo degrada
tubulina γ dentro del MTOC que sirve como sitio
para proteger la célula.
de nucleación para cada microtúbulo.
 Los peroxisomas contienen D-aminoácido-
o Cada microtúbulo tiene un extremo sin
oxidasas, enzimas de la beta-oxidación y varias
crecimiento (-) que corresponde a tubulina α;
otras enzimas. suele estar incluido en el MTOC y con frecuencia es
 La beta-oxidación de los ácidos grasos también es estabilizado por proteínas de casquete.
una función importante de los peroxisomas. En o Extremo con crecimiento (+) Corresponde a
algunas células, la oxidación peroxisómica de los tubulina β y se alarga hacia la periferia celular.
ácidos grasos puede igualar la de las mitocondrias.  Los dimeros de tubulina se disocian de los
 Las proteínas contenidas en la luz y en la microtubulos en el estado estable y proporcionan
membrana de los peroxisomas son sintetizadas en una reserva de dimeros de tubulina libres en el
los ribosomas citoplasmáticos e importadas hacia citoplasma.
 La reserva de tubulinas libres se encuentra en
el orgánulo. Una proteína destinada a los
equilibrio con la tubulina polimerizada en los
peroxisomas debe tener una señal de microtubulos, hence la polimerización y
reconocimiento peroxisómico unida a su extremo despolimerización están en equilibrio.
carboxiterminal. o La velocidad de polimerización o
 En la mayoría de los animales, pero no en los seres despolimerización también puede modificarse
humanos, los peroxisomas también contienen gracias a la interacción con proteínas asociadas a
urato-oxidasa (uricasa), que con frecuencia microtúbulos (MAP).
aparece como una inclusión cristaloide  MAP 1, 2, 3 y 4, MAP-t y TOG-p regulan
ensamblado de microtubulos y anclan a
(nucleoide) característica.
orgánulos específicos.

Orgánulos No Membranosos  La longitud de los microtúbulos cambia


Microtúbulos dinámicamente a mediad que se añaden o se
extraen los dimeros de tubulina en un proceso de
 Los microtúbulos son tubos huecos no ramificados
inestabilidad dinámica.
y rígidos de proteínas polimerizadas que pueden
o Algunos microtubulos nucleados en el MTOC
ensamblarse y desmontarse con rapidez. pueden liberarse por ña acción de una proteína
 Se originan desde el centro organizador de que desensambla microtubulos llamada katanina.
microtúbulos.  Los microtúbulos pueden observarse con una gran
 Están involucrados en varias funciones: variedad de métodos de imagen.
o Transporte vesicular intracelular: Crean un  El movimiento de los orgánulos intracelulares es
sistema de conexiones dentro de la célula. generado por proteínas moleculares motoras
o Movimiento de cilios y flagelos asociadas con microtúbulos.
o Unión de los cromosomas al huso mitótico y su
movimiento durante la mitosis y meiosis.

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 Las proteínas moleculares motoras se adhieren a  Las proteínas de unión a actina son las
estos orgánulos o estructuras y los arrastran a lo responsables del ensamblado, el desensamblado
largo de las guías microtubulares. y la organización de los filamentos de actina.
o Dineinas: se desplazan sobre microtubulos en o Proteínas formadoras de fascículos de actina
dirección a su extremo negativo establecen enlaces cruzados entre los filamentos
 Desplazan orgánulo de periferia a MTOC de actina para que adopten una disposición
 Dineina axonémica presente en los cilios y flagelos, paralela y así se formen fascículos. Fascina y
produce deslizamiento de un microtúbulo contra fimbrina. Proporcionan sostén y rigidez a las
otro contiguo en el axonema. microvellosidades.
o Cinesinas: se desplazan sobre microtubulos en o Proteínas cortadoras de filamentos de actina:
dirección a su extremo positivo. cortan los largos filamentos de actina en
 Desplazan orgánulo de centro celular a la periferia
fragmentos cortos. Gelsolina y cofilina.
o Proteínas formadoras de casquete: bloquean la
Filamentos de actina adición de más moléculas de actina al unirse al
 Hay filamentos de actina en casi todos los tipos extremo libre de un microfilamento.
celulares. Tropomodulina
o Son más finas, cortas y flexibles que los o Proteínas formadoras de enlaces cruzados:
microtúbulos. encargadas de establecer los enlaces cruzados
o Las moléculas de actina libres en el citoplasma se entre los filamentos de actina. Espectrina,
denominan actina globular (actina G) aductina, proteína 4.1 y proteína 4.9
o La actina polimerizada del filamento se conoce o Proteínas motoras de la actina: pertenecen a la
como actina filamentosa (actina filamentosa) familia de la miosina, que hidroliza ATP para
 Un filamento de actina o microfilamento es una proporcionar la energía necesaria para el
estructura polarizada: desplazamiento a lo largo de los filamentos de
o Extremo positivo (espiculado): extremo de actina desde el extremo negativo hacia el extremo
crecimiento rápido positivo.
o Extremo negativo (puntiagudo): extremo de  Los filamentos de actina participan en una gran
crecimiento lento variedad de funciones celulares.
 La actina se añade preferentemente al extremo o Anclaje y movimiento de proteínas de la
positivo del filamento de actina y se disocia del membrana: Filamentos se distribuyen en redes
extremo negativo. tridimensionales por toda la célula y son utilizados
como estructuras de anclaje.
o Intercambio rotatorio: Cada nueva molécula de
o Formación del núcleo estructural de las
actina G que se agrega al extremo positivo viaja a lo
microvellosidades: en células epiteliales
largo del filamento de actina a medida que se
absortivas.
agregan moléculas de actina adicionales detrás de él,
o Locomoción celular: Se logra mediante la fuerza
y, finalmente, sale del filamento de actina por el
ejercida por los filamentos de actina al
extremo negativo.
polimerizarse a la altura de los extremos con
o Estado estacionario del intercambio rotatorio:
crecimiento. Las extensiones del borde de avance
Cuando la velocidad a la que se agrega la actina G es
de las células reptantes reciben el nombre de
igual a la velocidad de su disociación en el extremo
lamelipodios, y contienen fascículos organizados
negativo, la longitud del filamento no cambia.
en filamentos de actina en el proceso de
o El control y la regulación del proceso de
alargamiento
polimerización depende de la concentración local de
o Emisión de evaginaciones celulares: en células que
la actina G y de la interacción de las proteínas de
exhiben pequeñas protrusiones denominadas
unión a actina (ABP), lo que puede prevenir o
filopodios. Filamentos de actina también son
mejorar la polimerización.
esenciales para los flujos citoplasmáticos.
W.F.T.C.
19

Filamentos intermedios Las proteínas de clase 3 forman
preferiblemente filamentos homopoliméricos
 Los filamentos intermedios tienen función de que contienen un solo tipo de proteína
sostén o estructural general. intermedia.
 Los filamentos intermedios están formados por o Clase 4: Neurofilamentos, solo en axones de
subunidades filamentosas intermedias no las neuronas.
polares y muy variables.  Tres tipos:
 No tienen actividad enzimática y forman  NH-L: proteína de peso molecular bajo
filamentos no polares.  NH-M: proteína de peso molecular medio
 Se considera que este tipo de filamentos cumple  NH-H: proteína de peso molecular alto
principalmente una función estructural dentro de  Los genes para las proteínas de clase 4 también
la célula y forma el eslabón citoplasmático dentro codifican otras proteínas de filamentos
de un continuo de filamentos citoplasmáticos, intermedios.
 Nestina, intermexina- α, sinemina, sincoilina y
nucleares y extracelulares extendido a todos los
la parenemina.
tejidos.
o Clase 5: Lamina A y lamina B
 Las proteínas de los filamentos intermedios se
 Las láminas forman estructura de tipo reticular
caracterizan por un dominio en forma de varilla que está relacionada con la envoltura nuclear.
central muy conservado con dominios globulares  Las láminas se localizan dentro del
muy variables en cada extremo. Nucleoplasma de casi todas las células
 Los filamentos intermedios se ensamblan a partir diferenciadas en el cuerpo.
de un par de monómeros helicoidales que se o Clase 6: Faquinina y filensina
enroscan entre sí para formar dímeros  Filamentos perlados en cristalino del ojo
superenrrollados.  Las proteínas asociadas con los filamentos
 Tetrámero escalonado: unidad no polarizada de intermedios son esenciales para la integridad de
filamentos intermedios. las uniones célula-célula y célula-matriz
 Los filamentos intermedios son un grupo extracelular.
heterogéneo de elementos del citoesqueleto que o Familia de las plectinas: sitios de unión para
se encuentran en varios tipos celulares. filamentos de actina, microtúbulos y filamentos
o Clase 1 y 2: Grupo más diverso = queratinas intermedios y, por lo tanto, son importantes para
(citoqueratinas) el ensamblado del citoesqueleto.
 Solo se arman en forma de heteropolímeros o Laminas: se asocian a membrana nuclear interna.
 Clase 1 – queratinas ácidas Emerina, receptor de lámina B, nurima,
 Clase 2 – queratinas básicas polipéptidos asociados con la proteína de la
 Tres grupos de expresión: lámina.
 Queratinas de epitelio simple
o Desmoplaquinas, proteínas similares a
 Queratinas de epitelios queratinizados desmoplaquinas y placoglobinas: parte esencial de
 Queratinas estructurales
desmosomas y hemidesmosomas.
 Los filamentos de queratina abarcan todo el
citoplasma de las células epiteliales y, Centriolos y centros
mediantes los desmosomas, se conectan con organizadores de microtúbulos
los filamentos de queratina de las células
adyacentes.
 Los centriolos representan el punto focal
o Clase 3: Vimentina, desmina, GFAP y alrededor del cual se ensamblan los MTOC.
periferina.  Los centriolos son un par de cilindros
citoplasmáticos cortos, con forma de varilla,

W.F.T.C.
20
formados por nueve tripletes de microtúbulos.  Está formado por nueve tripletes de microtúbulos
Suelen encontrarse cerca del núcleo, paralelos al eje mayor del orgánulo y que corren en
parcialmente rodeados por el aparato de Golgi y haces ligeramente retorcidos.
asociados con una zona de material pericentriolar  Los tripletes de microtúbulos del centriolo rodean una
luz interna. La parte distal de la luz contiene una
denso y amorfo.
proteína fijadora (centrina). La parte proximal
 La región de la célula que contiene los centriolos y
contiene proteína fijadora tubulina γ.
el material pericentriolar llamado MTOC o
 Una familia de moléculas de tubulina δ, ε, ξ y η,
centrosoma. Este controla la cantidad, polaridad,
así como los complejos proteínicos de
dirección, orientación y organización de los
pericentrina, también se localizan en los
microtúbulos formados durante la interfase del
centriolos.
ciclo celular.
 Conectores núcleo-cuerpo basal: su función es
 Cuando no hay centriolos, los MTOC desaparecen
unir el centriolo con los polos del huso mitótico
y la formación de los microtúbulos experimentan
durante la mitosis.
alteraciones graves.
 La duplicación del centrosoma está sincronizada
 La matriz pericentriolar del MTOC contiene
con los acontecimientos del ciclo celular y
numerosas estructuras con forma de anillo que
vinculado con la ciliogenesis.
comienzan la formación de microtúbulos.
 Los cilios se ensamblan durante la fase G1; son más
 Cada anillo de tubulina γ sirve como punto de
abundantes en G0 y se desensamblan antes de que
inicio (sitio de nucleación) para el crecimiento de
la célula ingrese en la fase M del ciclo celular.
Un microtúbulo que es ensamblado a partir de los
 Dado que la célula hija recibe solo un par de
dímeros de tubulina.
centriolos después de la división celular, las
 Los centriolos proporcionan cuerpos basales para
células hijas deben duplicar los centriolos
cilios y los flagelos y alinean el huso mitótico
existentes antes de dividirse. Este acontecimiento
durante la división celular.
está estrechamente asociado con la activación del
o Formación de cuerpos basales: necesarios para el
ensamblado de los cilios y los flagelos; se
complejo ciclina E-Cdk2 durante la fase S del ciclo
producen por la formación de novo sin contacto celular. Proteina chaperona nuclear
con los centriolos preexistentes (mecanismo nucleofosmina/B23.
acentriolar) o por la duplicación de centriolos  Los gránulos fibrosos se fusionan en estructuras
existentes (mecanismo centriolar). El cuerpo basal esféricas densas llamadas deuterosomas, que dan
actúa como un MTOC para un cilio. Los lugar al procentriolo, el cual se alarga
microtúbulos crecen hacia arriba desde el cuerpo gradualmente para formar un apéndice en ángulo
basal, empujan la membrana celular hacia afuera y recto respecto del progenitor.
se alargan para formar el cilio maduro.  La diferencia importante entre la duplicación de
o Formación de huso mitótico: Durante la mitosis, la
los centriolos durante la mitosis y la ciliogenesis
posición de los centriolos determina la ubicación
radica en que, durante la mitosis, un solo
de los polos del huso mitótico. El papel principal de
los centriolos en la mitosis es posicionar
centriolo hijo brota del sector lateral del orgánulo
adecuadamente el huso mitótico mediante el progenitor, en tanto que, durante la ciliogenesis ,
reclutamiento del MTOC, desde el cual pueden pueden desarrollarse hasta 10 centriolos
crecer los microtúbulos astrales y establecer el eje alrededor del progenitor.
para el huso en desarrollo.
 La característica más importante de los centriolos es
la organización cilíndrica en tripletes de microtúbulos
con proteínas asociadas.

W.F.T.C.
21
Cuerpos basales  La matriz citoplasmática es el sitio de procesos
fisiológicos fundamentales para la existencia
 El desarrollo de los cilios en la superficie celular
celular (síntesis y degradación proteínica,
requiere la presencia de cuerpos basales,
degradación de sustancias nutricias).
estructuras derivadas de los centriolos.

Inclusiones REFERENCIAS
 Las inclusiones contienen productos de la 1. Pawlina W, Ross. Ross: Histología Texto y atlas
actividad metabólica de la célula y consisten correlación con biología molecular y celular. 8th
principalmente en gránulos de pigmento, gotitas ed.: Wolter Kluwer; 2020.
lipídicas y glucógeno.
 Ejemplos: 2. Gartner P. Texto de Histología. Atlas a color. 4th
o Lipofuscina: Pigmento pardo dorado, visible en ed.: Elsevier España; 2017.
preparados de rutina teñidos con H&E. Fácil de
identificar en células que no se dividen. Se acumula 3. Kierszenbaum AL, Tres LL. Histología y Biología
durante años como resultado de senectud celular. Celular: Introducción a la anatomía patológica.
Pigmento “de desgaste”. Es un conglomerado de 3rd ed.: Elsevier España; 2012.
lípidos, fosfolípidos, metales y moléculas orgánicas
oxidadas que se acumulan dentro de las células.
o Hemosiderina: es un complejo de almacenamiento
de hierro se forma por los residuos no digeribles dela
hemoglobina, y su presencia se relaciona con la
fagocitosis de los eritrocitos. Gránulos pardos
oscuros, casi indistinguibles de los de la lipofuscina.
o Glucógeno: Polímero muy ramificado que se usa para
almacenar la glucosa. Se puede ver con tinciones
especiales Azul de toluidina y PAS.
o Inclusiones lipídicas (gotitas de grasa): son
nutrientes que proporcionan energía para el
metabolismo celular. Las gotitas lipídicas suelen ser
extraídas por medio de los solventes orgánicos que
se aplican en la preparación de tejidos para la
microscopía tanto óptica como electrónica
o Inclusiones cristalinas: Se encuentran en las células
de Sertoli (Cristales de Charcott-Bottcher) y células
de Leydig (cristales de Reinke). La importancia no se
ha dilucidado.

Matriz Citoplasmática
 La matriz citoplasmática es un gel acuoso
concentrado compuesto por moléculas de
diferentes tamaños y formas.
 Se le denomina también sustancia fundamental o
citosol.

W.F.T.C.
22

TABLAS Y DIAGRAMAS

Tabla 1 Orgánulos e inclusiones citoplasmáticas: funciones y enfermedades

W.F.T.C.
23
Tabla 2 Diagrama de síntesis de proteínas en el citosol

Tabla 3 Diagrama esquemático de síntesis de proteínas en el RER

W.F.T.C.
24
Tabla 4 Esquema del aparato de Golgi y empaquetamiento

W.F.T.C.
25
Tabla 5 El aparato de Golgi y el tránsito vesicular

W.F.T.C.
26
Tabla 6 Diagrama en el que se ilustra la generación de energía en la mitocondria

W.F.T.C.
27
Tabla 7 Clases de filamentos intermedios, su ubicación y enfermedades asociadas

W.F.T.C.
28
Tabla 8 Resumen de las características de tres tipos de elementos citoesqueletos

W.F.T.C.

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