Hemoglobina

Cap 4, pag 53 a 63 hemoglobina Mioglobina
ESTRUCTURA Es una proteína tetramérica formada por Es una proteína monomérica compuesta
cuatro cadenas polipeptídicas (dos alfa y por una sola cadena polipeptídica (similar a
dos beta), unidas entre si por interacciones las cadenas polipeptídicas individuales de la molecular
no covalentes, y cada una tiene un grupo tetraédrica de la hemoglobina) y un grupo hemo,
hemo. Esto le permite unir hasta cuatro m lo que le permite unir solo una molécula
de oxígeno.
oléculas de oxígeno. puede variar entre 0
o 100% (4)
FUNCIÓN Transporta oxígeno desde los pulmones a Funciona como reservorio y transporte de
los tejidos y ayuda a transportar dióxido oxígeno que aumenta la velocidad de
de carbono, iones H+ de vuelta a los transporte de oxígeno dentro de la célula
pulmones para su exhalación. Su muscular. especialmente durante la
capacidad de unión a oxígeno es contracción muscular intensa. Tiene una
cooperativa, lo que significa que la unión alta afinidad por el oxígeno y no presenta
de una molécula de oxígeno facilita la cooperatividad en su unión.
unión de las siguientes moléculas.
LOCALIZACIÓN Se encuentra principalmente en los Se encuentra en las células musculares
glóbulos rojos de la sangre. eritrocitos esqueléticas y cardíacas.
AFINIDAD POR EL OXIGENO Tiene una afinidad variable por el oxígeno Tiene una alta afinidad por el oxígeno, lo
que depende de la concentración de que le permite capturarlo de manera
oxígeno y de otros factores, como el pH y eficiente desde la hemoglobina y
la concentración de dióxido de carbono. almacenarlo en los músculos.
Estructura primaria
Secuencia lineal de aminoácidos por medio de enlaces peptídicos (entre grupo

carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoacido)
Estructura secundaria
Enrollamiento de la estructura primaria, que se unen por puentes de hidrogeno,

como las hélices alfa y laminas beta
Estructura terciaria
Cadena polipeptídica (subunidad), Incluyen enlaces disulfuro (entre residuos de

cisteína), interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos y puentes de hidrógeno.
Como la mioglobina
Estructura cuaternaria
Union de varias estructuras terciarias o cadenas poliptidicas (subunidades), Incluyen enlaces disulfuro (entre residuos de cisteína),
interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos y puentes de hidrógeno. Como la hemoglobina
HEMOPROTEINAS GLOBULARES
grupo de proteínas especializadas que contienen un grupo prostético “hemo” fuertemente unido.
(Grupo prostético) parte no proteica de una proteína, Este grupo puede ser un ion metálico, una molécula orgánica, o cualquier otra
estructura que sea necesaria para la actividad biológica de la proteína.
hemo de un citocromo funciona como un transportador de electrones que se oxida y reduce
en forma alternada
hemo de la enzima catalasa es parte del sitio active de la enzima que cataliza el
rompimiento del peroxido de hidrogeno.
En la hemoglobina y mioglobina, las dos hemoproteínas más abundantes en humanos,
el grupo hemo sirve para unir el oxígeno (O2) de manera reversible. (enlazarlo y dejarlo libre)
Estructura del hemo:
Complejo de protoporfirina IX (6 enlaces coordinados) y hierro ferroso (Fe2+}, El
hierro en el centro de la molécula hemo con enlaces a los cuatro nitrógenos del anillo
de porfirina. El Fe2+ puede formar dos enlaces adicionales, uno a cada lado del
anillo plano de la porfirina.
En la mioglobina y la hemoglobina, un residuo de histidina (E8 proximal y E7 distal
unida al O) de la molécula de globina y otra disponible para unir O2
Mioglobina:
molécula compacta, la cual aproximadamente 80% de su cadena polipeptídica esta plegada en 8
tramos de hélices alfa. terminan por la presencia de prolina o por giros Beta
hemo de mioglobina en hendidura, recubierta con aminoácidos apolares. Con 2 residuos de
histidina, 1)la histidina proximal (F8), se une directamente con el Fe2+ del hemo. 2)la histidina
distal (E7), no interactua en forma directa con el grupo hemo, pero ayuda a estabilizar la union del
O2 al Fe2+.
Hemoglobina
Forma T: “desoxi” o tensa (tirante o tensa). forma de baja afinidad por el oxígeno de la
hemoglobina. En la forma T, los dos dímeros aB interactúan a través de una red de enlaces iónicos y
puentes de hidrogeno que restringen el movimiento de las cadenas polipeptídicas.
Forma R: “relajada”. forma de la hemoglobina de gran afinidad por el oxígeno. la unión de O2 a la
hemoglobina causa la ruptura de algunos de los enlaces polares entre los dos dímeros aB, lo cual
permite el movimiento. La unión de O2 al grupo hemo Fe2+ jala al hierro hacia el hemo. Dado que
el hierro también esta unido a la histidina proximal (F8), el movimiento resultante de las cadenas de
globina altera la interfase entre los dímeros aB.
Curva de disociación de oxigeno:
Gráfica que representa la variación en la cantidad de oxígeno que se combina con la hemoglobina
(%hb saturada) con forme la presión parcial de O2 mm/hg.
La mioglobina tiene una afinidad por el oxígeno más elevada que la hemoglobina
La presión parcial de oxigeno al 50 % (P50)
Medida de la presión parcial de oxígeno (PO2) a la cual la hemoglobina (Hb) está 50%
saturada con oxígeno; 1 mm Hg para la mioglobina y 26 mm Hg.
P50 mas alta = afinidad de la hemoglobina por el oxígeno es menor
P50 mas baja = afinidad de la hemoglobina por el oxígeno es mayor
Mioglobina: la curva forma hiperbollca. porque mioglobina se une de modo

reversible a una sola molécula de 02
Hemoglobina: la curva forma sigmoidea. porque subunidades cooperan para
la unión del O2. unión de una molécula de oxigeno a un grupo hemo aumenta
la afinidad por el oxigeno de las subunidades restantes en el mismo tetramero
de hemoglobina.
Efectores alostéricos
Desviación a la derecha - Factores que aumentan la afinidad por el CO2 y disminuyen la
afinidad de O2 son:
Disminución de pH. Aumento de presión parcial de CO2, temperatura y 2,3
difosfoglicerato, es común en los tejidos.
----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Desviación a la izquierda - Factores que disminuyen la afinidad por el CO2 y aumentan la
afinidad de O2 son:
Aumento de pH. Disminución de presión parcial de CO2, temperatura y 2,3
difosfoglicerato, es común en los pulmones
Efecto Bohr:
la liberación de O2 de la hemoglobina aumenta cuando se reduce el pH (aumenta la concentració0n
de protones [H+]) o si la hemoglobina está en presencia de una mayor pCO2. Ambas cosas
provocan una disminución de la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno y, por consiguiente, una
desviación a la derecha en la curva de disociación del oxigeno. Ambos, entonces, estabilizan la
forma T (desoxi). Este cambio en la unión del oxígeno se denomina efecto Bohr. Por otra parte,
elevar el pH o reducir la concentraci6n de C02 provoca una mayor afinidad por el oxigeno, una
desviaci6n a la izquierda en la curva de disociaci6n del oxígeno, y la estabilizaci6n de la forma R
(oxi).

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Secuencia lineal de aminoácidos por medio de enlaces peptídicos (entre grupo

Enrollamiento de la estructura primaria, que se unen por puentes de hidrogeno,

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