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    Deshidrogenasa Lactica

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    Este documento presenta los resultados de un experimento que midió la actividad de la enzima deshidrogenasa láctica (LDH) utilizando diferentes tubos de ensayo. El primer tubo, que contenía LDH, NAD+, lactato y azul de metileno, mostró una decoloración, indicando que la reacción catalizada por LDH había ocurrido. Los otros tubos que carecían de uno o más reactivos clave no mostraron cambios, validando que la reacción requiere la presencia de LDH, NAD+ y lactato

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    Deshidrogenasa Lactica

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    Este documento presenta los resultados de un experimento que midió la actividad de la enzima deshidrogenasa láctica (LDH) utilizando diferentes tubos de ensayo. El primer tubo, que contenía LDH, NAD+, lactato y azul de metileno, mostró una decoloración, indicando que la reacción catalizada por LDH había ocurrido. Los otros tubos que carecían de uno o más reactivos clave no mostraron cambios, validando que la reacción requiere la presencia de LDH, NAD+ y lactato

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    Este documento presenta los resultados de un experimento que midió la actividad de la enzima deshidrogenasa láctica (LDH) utilizando diferentes tubos de ensayo. El primer tubo, que contenía LDH, NAD+, lactato y azul de metileno, mostró una decoloración, indicando que la reacción catalizada por LDH había ocurrido. Los otros tubos que carecían de uno o más reactivos clave no mostraron cambios, validando que la reacción requiere la presencia de LDH, NAD+ y lactato

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    Este documento presenta los resultados de un experimento que midió la actividad de la enzima deshidrogenasa láctica (LDH) utilizando diferentes tubos de ensayo. El primer tubo, que contenía LDH, NAD+, lactato y azul de metileno, mostró una decoloración, indicando que la reacción catalizada por LDH había ocurrido. Los otros tubos que carecían de uno o más reactivos clave no mostraron cambios, validando que la reacción requiere la presencia de LDH, NAD+ y lactato

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    Instituto Politécnico Nacional

    Escuela Nacional de Ciencias Biológicas


    Bioquímica y Biología Molecular
    “Deshidrogenasa láctica (LDH)- NAD+”
    Juárez Castillón Luis Enrique Moreno Hernández Leonardo
    Grupo 3IV1 Sección 4

    Introducción: Objetivos:

    La energía se manifiesta de diferentes formas (eléctrica, Determinar la actividad de algunas enzimas que participan
    radiante, química, nuclear) que pueden ser en reacciones de óxido reducción y discutir la importancia
    interconvertidas casi sin restricciones. La termodinámica de los cofactores y el efecto de algunos inhibidores.
    estudia la conversión de una forma de energía en otra.
    En los seres vivos, las conversiones energéticas están Resultados:
    gobernadas por las leyes de la termodinámica. La
    primera ley de la termodinámica dice que "La energía TABLA 1. Determinación de la actividad de la
    del Universo permanece constante". Esto significa que deshidrogenasa láctica .
    la energía no se crea ni se destruye, pero puede ser
    transformada. Los seres vivos son sistemas abiertos
    que intercambian materia y energía con el ambiente. Obser Color Color Color Color Color
    Cuando en un ser vivo ocurre un proceso determinado, vación azul azul azul azul azul
    la energía que se pierde o se disipa es igual a la que inicial (refer
    gana el ambiente.
    : encia)
    Las reacciones químicas de óxido-reducción son
    aquellas que implican el movimiento de electrones de un . 2 min ++ + + Azul +
    átomo (o molécula) a otro. El átomo (o la molécula) que
    cede un electrón se oxida; el que lo recibe, se reduce. 5 min +++ ++ ++ Azul ++
    Aquellas moléculas que tienen un potencial más positivo
    tienden a retener electrones, por lo tanto los que tienen
    7 min ++++ +++ +++ Azul +++
    un potencial más bajo o negativo tienen tendencia a
    ceder electrones. Las reacciones de óxido-reducción
    llevadas a cabo por las células son catalizadas por 10 +++++ +++ ++++ Azul +++
    enzimas que actúan como intermediarios hasta llegar al min
    aceptor de electrones que es el oxígeno. 15 +++++ ++++ +++++ Azul ++++
    La lactato deshidrogenasa, o LDH es una enzima
    catalizadora que se encuentra en muchos tejidos del min +
    cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, 30 +++++ ++++ +++++ Azul +++++
    hígado, riñones, músculos, eritrocitos, cerebro y min ++ +
    pulmones. Cataliza una reacción redox, en la que el
    piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de
    Discusión:
    NADH a NAD+. Dado que la enzima también puede
    catalizar la oxidación del hidroxibutirato, también es
    Tubo 1. Se llevó a cabo la reacción completa, por lo que
    conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).
    tenía que haberse presentado una pérdida del color, ya
    Participa en el metabolismo energético anaerobio,
    que el tubo contenía la enzima catalizadora, un agente
    reduciendo el piruvato (procedente de la glucólisis) para
    reductor y un aceptor de electrones, la coenzima (NAD+)
    regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa es el
    por lo que se favorece la oxidación del lactato a piruvato
    sustrato limitante de la vía glucolítica.
    observando una decoloración con ayuda del aceite vegetal
    para mantener una baja concentración de O2.
    Tubo 2. Al no agregar coenzima NAD+ no existe un
    aceptor de electrones por lo que no se llevó a cabo la
    reacción de lactato a piruvato y por ende no hubo
    decoloración. Sin embargo se esperaría que para este
    tubo se presentara una decoloración mínima en la parte
    inferior del tubo, ya que a pesar de que no estaba presente
    la coenzima, el extracto de la enzima podía contener
    restos de coenzima por ser crudo, y por ende se podía
    observar esta ligera reducción en la parte inferior, cabe .
    destacar que sería únicamente en esta zona ya que
    hay menor concentración de O2
    Tubo 3. Al no agregar un agente reductor (lactato) no
    hubo reacción y al no existir un sustrato teóricamente
    no se debe observar ningún cambio de color, sin
    embargo se observó un ligero cambio de coloración
    que pudo deberse a que la enzima contenía residuos
    de lactato a la hora de extraerse al igual que en el tubo
    2.
    Tubo 4. La reacción no pudo llevarse a cabo ya que no
    contenía la enzima catalizadora, por lo tanto
    solamente sirvió como tubo de referencia.
    Tubo 5. En el último tubo se esperaría que se pudieran
    observar 2 fases, la primera zona parcialmente
    reducida (parte inferior del tubo) y otra zona
    totalmente oxidada (parte superior del tubo), este
    resultado debido a que al no haber agregado el
    catalizador (KCN), la reacción al ser reversible se
    encuentra dirigida tanto hacia piruvato como hacia
    lactato.

    Conclusión:

    La decoloración del azul de metileno capta los


    equivalentes reducidos, en la por la presencia de alta
    concentraciones de oxígeno además de la presencia
    de la enzima no dializada, coenzima y sustrato
    Considerando que en la muestra de musculo
    esquelético no hay cambios por bajas concentraciones
    de oxigeno, que llevan a la no producción de
    equivalentes reducidos.

    Bibliografía:

    •Voet D., Voet JG (2004) Biochemistry, 3rd Edition.


    John Wiley & Sons, pps. 818-820
    •Melo Ruiz, Virginia. “Bioquímica de los procesos
    metabólicos” Reverté, México 2006. Pág 160.
    •Voet, Donald “Fundamentos de bioquímica: la vida a
    nivel molecular” 2ª edición, Medica panamericana.
    Buenos Aires, Argentina. Pág 530,564

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