"Universidad Nacional de Cajamarca": Eap. Ingeniería en Industrias Alimentarias

“UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA”
EAP. INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
INTEGRANTES:
● Chalán Sánchez, Mayerlin del Pilar
● Idrugo Chávez, Miguel Ángel
● Jimenes Milagros
DOCENTE:
● Mg. Saldaña Rojas Edinson Nicolas
ASIGNATURA:
● BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS I
TEMA:
● INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
INTRODUCCIÓN
Cuando nos referimos a las enzimas tenemos en claro que

estas son biomoléculas, proteínas y son regulables. Esta
última nos indica que es posible reducir o aumentar su
actividad, esto incluye a la inhibición referente a la disminución
de la actividad enzimática, la cual puede ser empleada para
disminuir aquello que no es favorable para las características
organolépticas de los alimentos o para matar un organismo
patógeno que puede ser perjudicial para los consumidores; por
lo tanto, en el en el siguiente informe trataremos acerca de los
inhibidores enzimáticos y su clasificación.
2. INHIBIDORES
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Esta
unión puede ser reversible en el caso de fármacos, o irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta
capacidad como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad, Romero (2018).
4. INHIBICIÓN REVERSIBLE
Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de
la enzima en el inhibidor.
1.1 INHIBICIÓN COMPETITIVA:
★ Dos o más sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al centro activo de la misma enzima.
★ Generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima.
★ Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
4. INHIBICIÓN REVERSIBLE
1.2 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA:
★ El inhibidor se logra combinar con la enzima de manera independiente del sustrato sin modificar la afinidad o
relación que presenta.
★ El inhibidor se logra fijar en un sitio distinto del centro activo.
1.3 INHIBICIÓN ACOMPETITIVA:

★ Llamada también incompetitiva.
★ El inhibidor se fija a un sitio diferente al sitio activo.
★ Solo se une a la enzima cuando se ha formado el complejo binario ES.
2. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
La inhibición irreversible está dada ❏ Los marcadores de afinidad, también denominados como
compuestos de afinidad marcada.
por una sustancia que impide ❏ De acuerdo con el Instituto de Química Rosario (2016),
permanentemente la acción de las menciona que dichos marcadores “son compuestos que
enzimas que generalmente se contienen un grupo químicamente reactivo que
reacciona con el sitio activo de la enzima dado un aducto
producen mediante enlaces irreversible.
covalentes, en esta categoría
encontramos dos clasificaciones de ❏ Este inhibidor es compuesto inactivo que, al unirse con el
inhibidores, los marcadores de sitio activo de la enzima, se transforma en un producto
altamente reactivo que, en la mayoría de los casos,
afinidad y los basados en reacciona con la enzima para unirse covalentemente e
mecanismos. inactivar. Instituto de Química Rosario (2016).
CONCLUSIONES
- La inhibición de la actividad enzimática es un proceso de enorme importancia biológica, por lo cual, el

estudio de los mecanismos cinéticos de enzimas y el efecto de sus inhibidores, sigue siendo una herramienta
útil para entender mejor la naturaleza y regulación de las vías metabólicas involucradas en los procesos
bioquímicos de todas las células.
-En la inhibición no competitiva el inhibidor no necesita permanecer con el sustrato, y a partir de ello se
puede inferir que no se logra realizar la unión con la enzima en el centro activo, sino en otro lugar, además
este tipo de inhibición no afecta en la fijación del sustrato e inactiva a la enzima.
- La inhibición no reversible está dada por una sustancia que no permite la acción de las enzimas
permanentemente, esto evidentemente quiere decir que su aplicación es definitiva y tiene que emplearse con
mucha cautela ya que como hemos mencionado anteriormente estos reactivos pueden ser potencialmente
tóxicos o generar reacciones indeseadas.
REFERENCIAS:
Carbonero, P. (2000). COMPLEMENTOS DE BIOQUÍMICA-ENZIMAS (Vol. 1).
https://oa.upm.es/54141/1/ENZIMAS.pdf
Crimson Mann, J. (2020, 4 septiembre). Inhibidor enzimático. ugenomic. Recuperado 21 de febrero de

2022,
https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/
Instituto de Química Rosario (2016). Inhibidores enzimáticos.

https://drive.google.com/file/d/1umNcaNU4bMj5UiwTCm8LbI4C__QEK3Bw/view?usp=sharing.
LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica (Vol.4), Barcelona, 2006,
pp. 211-212.
Pérez, A. R. (2018). EL USO DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS DE LA METANOGÉNESIS EN RUMIANTES. Agro

productividad, 11(2), 16–17.
https://revistaagroproductividad.org/index.php/agroproductividad/article/view/113

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Cuando nos referimos a las enzimas tenemos en claro que

1.3 INHIBICIÓN ACOMPETITIVA:

- La inhibición de la actividad enzimática es un proceso de enorme importancia biológica, por lo cual, el

Crimson Mann, J. (2020, 4 septiembre). Inhibidor enzimático. ugenomic. Recuperado 21 de febrero de

Instituto de Química Rosario (2016). Inhibidores enzimáticos.

Pérez, A. R. (2018). EL USO DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS DE LA METANOGÉNESIS EN RUMIANTES. Agro

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