Aminoácidos y Proteínas (Profe)

Aminoácidos y
proteínas
DIEGO ARMANDO
CASTELLANOS HORTA
Las proteínas son los principales polímeros
estructurales y funcionales en los seres vivos.
• Catálisis de reacciones metabólicas y el transporte de

vitaminas, minerales, oxígeno y combustibles.
Amplia • Estructura de los tejidos; otras actúan en la transmisión
gama de nerviosa, la contracción muscular y la motilidad
celular.
funciones. • Coagulación de la sangre y las defensas inmunitarias,
y otras como hormonas y moléculas reguladoras
Las proteínas son sintetizadas como una secuencia
de aminoácidos.
Hay alrededor de 300 aminoácidos en los sistemas animales,

vegetales y microbianos, pero solamente 20 aminoácidos
están codificados por el ADN para aparecer en las proteínas.
Aminoácidos.
Bloques de
construcción de
las proteínas.
Configuración de los aminoácidos.
Todos los aminoácidos

en las proteínas son de
configuración l , ya que
las proteínas son
biosintetizadas por
enzimas que insertan
solamente l -
aminoácidos en las
cadenas peptídicas.
Esteroquímica
La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
En los demás a-aminoácidos el carbono a es un centro

estereogénico.
Las configuraciones se especifican mediante la

notación D y L. Todos los aminoácidos que provienen
de proteínas tienen configuración L, aunque se
conocen α-aminoácidos naturales de la serie D.
Clasificación.
• ¿Esenciales o No esenciales?
Hidrocarbonos saturados como
cadenas laterales.
La glicina, que solamente tiene un

hidrógeno como cadena lateral, se
incluye también en este grupo.
Todos estos aminoácidos son

hidrofóbicos.
La cisteína desempeña un
papel importante en la
estabilización de la
estructura de las proteínas,
ya que puede participar en la
formación de puentes
disulfuro con otros residuos
de cisteína.
Suelen encontrarse enterrados en
el interior de la proteína y están
involucrados en interacciones
hidrofóbicas entre ellos.
Los aminoácidos aromáticos son

responsables de la absorción
ultravioleta de la mayoría de las
proteínas, que presentan un
máximo de absorción a unos 280
nm.
La prolina se diferencia del resto de aminoácidos en que el anillo de
pirrolidina de su cadena lateral incluye el grupo α-amino y el
carbono α.
Este iminoácido fuerza un «ángulo» en la cadena polipeptídica, lo

que causa algunas veces cambios abruptos en la dirección de la
cadena.
Contienen grupos hidroxilo o amida en su cadena
lateral.
Estos aminoácidos se encuentran a veces en los

centros activos de proteínas catalíticas, las enzimas.
La asparagina y la glutamina tienen cadenas

laterales con grupos amida . Estas son polares, pero
en condiciones fisiológicas carecen de carga.
La serina, la treonina y la asparagina son los

principales lugares de unión de azúcares a proteínas,
formando las glucoproteínas
Completamente protonadas a pH neutro y, por
tanto, están cargadas positivamente.
Los ácidos aspártico y glutámico contienen ácidos carboxílicos en sus cadenas laterales y están
ionizados a un pH de 7 y, como resultado, transportan cargas negativas en sus grupos carboxilo
β y γ, respectivamente.
En el estado ionizado, estos aminoácidos se denominan aspartato y glutamato,

respectivamente.
Clasificación según la polaridad de las cadenas
laterales del aminoácido
Los aminoácidos son anfóteros
• Se comportan a la vez como ácidos y

como bases
A pH 7 Los aminoácidos sin

cadena lateral cargada son
zwitteriones
• presentan simultáneamente una carga
positiva y una negativa
Péptidos y proteínas
Estructura de las proteínas
• Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica.
• Se distinguen cuatro niveles estructurales:
Estructura primaria • Secuencia de aminoácidos (enlaces peptídicos).
Estructura secundaria. • Plegamiento local.
Estructura terciaria. • Plegamiento global.
Estructura cuaternaria. • Organización multimérica de varias cadenas

Estructura primaria de las proteínas.
En las proteínas, el grupo carboxilo de un
aminoácido se une al grupo amino del
La estructura primaria de las proteínas es
aminoácido siguiente, formando un enlace
la secuencia lineal de sus aminoácidos.
amida (péptido); durante la reacción se
elimina agua.
Estructura primaria
Por convención, el amino terminal (N-terminal)

se considera el primer residuo y la secuencia de
aminoácidos se escribe de izquierda a derecha.
Cuando se escribe la secuencia peptídica, se

utilizan las abreviaciones de los aminoácidos
con tres letras o con una.
Estructura secundaria de las proteínas.
La estructura
secundaria de las
proteínas está
determinada por las
interacciones mediante
puentes de hidrógeno
entre los grupos
carbonilo y amida del
esqueleto
Hélice alfa
Cada grupo carbonilo amídico está

unido mediante un puente de
hidrógeno al hidrógeno del grupo
amida de un enlace peptídico que está
a una distancia de cuatro residuos a lo
largo de la misma cadena.
Hay un promedio de 3,6 residuos

aminoácidos por cada vuelta de la
hélice y, en la mayoría de las proteínas,
la hélice gira hacia la derecha (en el
sentido de las agujas del reloj)
Hoja beta
La hoja plegada β es una estructura extendida.
Está plegada porque los enlaces carbono-carbono (C–C)

son tetraédricos y no pueden existir en una configuración
plana.
Si las cadenas polipeptídicas discurren en la misma

dirección, forman una hoja β paralela, pero si siguen la
dirección opuesta, forman una estructura antiparalela.
Estructura terciaria
La estructura terciaria de
una proteína está
determinada por las
interacciones entre los
grupos funcionales de la
cadena lateral, incluyendo
además los puentes
disulfuro, los puentes de
hidrógeno, los puentes
salinos y las interacciones
hidrofóbicas.
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria de las proteínas.
La estructura cuaternaria
de proteínas con múltiples
subunidades está
determinada por
interacciones covalentes y
no covalentes entre las
superficies de las
subunidades.

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Aminoácidos y

• Catálisis de reacciones metabólicas y el transporte de

Hay alrededor de 300 aminoácidos en los sistemas animales,

Todos los aminoácidos

La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.

En los demás a-aminoácidos el carbono a es un centro

Las configuraciones se especifican mediante la

La glicina, que solamente tiene un

Todos estos aminoácidos son

Los aminoácidos aromáticos son

Este iminoácido fuerza un «ángulo» en la cadena polipeptídica, lo

Estos aminoácidos se encuentran a veces en los

La asparagina y la glutamina tienen cadenas

La serina, la treonina y la asparagina son los

En el estado ionizado, estos aminoácidos se denominan aspartato y glutamato,

• Se comportan a la vez como ácidos y

A pH 7 Los aminoácidos sin

Estructura primaria • Secuencia de aminoácidos (enlaces peptídicos).

Estructura secundaria. • Plegamiento local.

Estructura terciaria. • Plegamiento global.

Estructura cuaternaria. • Organización multimérica de varias cadenas

Por convención, el amino terminal (N-terminal)

Cuando se escribe la secuencia peptídica, se

Cada grupo carbonilo amídico está

Hay un promedio de 3,6 residuos

La hoja plegada β es una estructura extendida.

Está plegada porque los enlaces carbono-carbono (C–C)

Si las cadenas polipeptídicas discurren en la misma

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