Unidad 5. Aminoacidos y Proteinas - 2022

UNIDAD 5
AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS
M. en C. Dulce María Diana Pérez Téllez
Bioquímica Médica
Las proteínas son uno de los constituyentes primarios
de los organismos vivos.
PRINCIPALES PROTEINAS EN EL CUERPO HUMANO
Las proteínas tienen una estructura relativamente
sencilla, son cadenas largas de aminoácidos unidos por
enlaces amida (enlaces peptídicos) entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos reciben su nombre debido a sus dos
grupos funcionales:
GRUPO AMINO
GRUPO CARBOXILO
Tienen un carbono alfa (α) que es el carbono poseedor

de los grupos amino y carboxilo.
aminoácidos
 color marrón= aminoácidos hidrófobos
 color verde= aminoácidos polares
 color fucsia = aminoácidos ácidos
 color turquesa = aminoácidos básicos
Las cadenas se llaman polipéptidos. Contienen entre
50-300 aminoácidos.
Aunque los aminoácidos están enlazados linealmente,

cada proteína adopta una conformación plegada,
responsable de su actividad biológica.
CONFORMACIÓN DE LAS PROTEINAS
Aquellos aminoácidos que no pueden ser sintetizados
por el cuerpo humano son llamados aminoácidos
esenciales.
Valina
Leucina
Isoleucina
Treonina
Metionina
Fenilalanina
Triptófano
Lisina
Histidina.
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
CLASIFICACION EN BASE A SU CARÁCTER ACIDO
O BASICO
Neutros
Ácidos
Básicos
CLASIFICACION EN BASE A LA POLARIDAD DE
SUS GRUPOS «R»
Aminoácidos con grupo R no polares

Aminoácidos con grupos R polares sin carga
Aminoácidos con grupos R cargados negativamente
Aminoácidos con grupos R cargados positivamente
Aminoácidos con grupo R no polares: Estos grupos R
son de naturaleza hidrocarbonada y poseen carácter
hidrófobo.
Aminoácidos con grupos R polares sin carga: Sus grupos R
son más solubles en agua porque sus grupos funcionales
establecen enlaces de hidrógeno con ella.
Aminoácidos con grupos R cargados negativamente: Son
los aminoácidos ácidos, ya que sus grupos R poseen
carga negativa neta a pH de 7.0
Aminoácidos con grupos R cargados positivamente: Son los
aminoácidos básicos, en los que los grupos R poseen una
carga positiva neta a pH 7.0
Los aminoácidos con un solo grupo amino y un solo
grupo carboxilo se llama monoamino-
monocarboxílico.
Si posee mas de un grupo amino o más de un grupo
carboxilo, cambia su nombre, ejemplo:
1 grupo amino y 2 grupos carboxílicos
Monoamino-dicarboxílico.
Isomería de los aminoácidos
Todos los aminoácidos a excepción de la glicina tienen
carbonos asimétricos, por lo tanto poseen isomería
óptica.
El siguiente es un ejemplo de isomería, donde el grupo
amino es el que indicará si es dextrorotatorio o
levorotatorio.
Tiene un solo carbono asimétrico.
Cuando hay dos carbonos asimétricos, se encuentran
cuatro estereoisomeros. Ejemplo, treonina.
Propiedades ácido-básicas de los
aminoácidos
Curva de titulación de la glicina
ENLACE PEPTÍDICO
Consiste en la unión del grupo amino de un
aminoácido con el grupo carboxilo del otro
aminoácido.
En una cadena peptídica, los átomos están dispuestos
en forma de zig-zag, con un ángulo aprox. de 120°.
La unión entre el C del grupo carboxilo y el N del
grupo amino, se explica mediante la resonancia entre
las estructuras, que le confiere una naturaleza
semejante a la hibridación sp2
Los enlaces C-N y C-O son intermedios entre sencillo

y doble.
Un enlace peptídico es rígido.
A) longitud en nm B) Estabilización por resonancia
Polipéptidos e introducción a las proteínas
Proteína: Macromolécula de naturaleza peptídica
constituida por una cadena polipeptídica o por una
asociación no covalente de polipéptidos conformando
una unidad funcional.
Péptido: Molécula orgánica de tamaño variable

formada por la unión covalente de 2 o más
aminoácidos.
Secuencia de aminoácidos: Secuencia o acomodo de
los aminoácidos que lo componen comenzando por el
residuo de aminoácido que tiene su grupo amino libre.
De acuerdo al numero de aminoácidos del péptido, se
clasifica en:
OLIGOPEPTIDOS: Cuando tiene de 1 a 10 aminoácidos

(hasta 20)
POLIPEPTIDOS: Cuando tiene de 11 aminoácidos en

adelante (de 21 a 100)
PROTEINAS: Centenares de aminoácidos.

PEPTIDOS PEQUEÑOS CON
ACTIVIDAD BIOLOGICA
Glutatión: Antioxidante
(tripéptido)
Oxitocina: Promueve la
contracción muscular. (9
aminoácidos)
Vasopresina: Promueve la
reabsorción de agua en los
túbulos renales. (9 aminoácidos)
FUNCIONES BIOLOGICAS DE
LAS PROTEINAS
Estructural.
Reconocimiento celular.
Capacidad amortiguadora del pH.
Liberación de 4 kcal de energía por cada gramo de
proteínas
Transporte.
Fuerza oncótica para el equilibrio de presiones
osmóticas
Fuerza nutritiva para el cuerpo humano (síntesis de
tejido).
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
CLASIFICACION POR SU
COMPOSICIÓN
Proteínas conjugadas: Formada

Proteínas simples: Formadas
por aminoácidos y otras
únicamente por aminoácidos
sustancias.
Metaloproteínas
Glucoproteínas: . Iones
Lipoproteínas: Fosfoproteínas:
Hemoproteínas: CHO. metálicos.
Lípidos. Grupo fosfato.
Hem Inmunoglobulin Insulina
Quilomicrones Caseína
(ferroporfirina). as. contiene Zn.
Hemoglobina
CLASIFICACION POR SUS FUNCIONES
Proteínas de transporte: Transporta
sustancias. Hemoglobina
Proteínas de reserva: Almacén de sustancias.

Caseína
Proteínas contráctiles: Movimiento. Actina
Enzimas: Catálisis. Aldolasa.
Proteínas de defensa: Defensa.

Inmunoglobulinas.
Proteínas estructurales: Sostén y protección.

Elastina.
Proteínas reguladoras: Regula procesos

celulares. Insulina.
CLASIFICACIÓN
SEGÚN SU
FORMA
Fibrosas
• Apariencia filamentosa
• En estado natural son insolubles en agua
• Función estática (colágeno)
Globulares
• Forma esférica u ovoide
• En estado natural son solubles en agua.
• Funciones dinámicas (transporte)
• Hay monoméricas (un solo péptido) y oligoméricas (dos o más
polipéptidos)
CONFORMACIÓN Y ESTRUCTURA DE
LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia de aminoácidos unidos mediante el enlace peptídico.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Arreglo repetitivo en el espacio que surge por la interacción de aminoácidos adyacentes.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamiento del péptido para adoptar forma globosa. Proteínas globulares.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Péptidos globulares asociados.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se refiere a la secuencia de aminoácidos, sin ningún

tipo de plegamiento.
Es la secuencia lineal de aminoácidos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es un arreglo repetitivo regular a lo largo de un eje,

que surge por la interacción de aminoácidos
adyacentes en la estructura primaria.
Esta estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno.
Hay principalmente dos modos: hélice alfa y lámina

beta
HELICE ALFA (α)
 Es una estructura helicoidal. Asemeja una escalera de
caracol
 Los grupos R se proyectan hacia el exterior.
 Cada vuelta posee de 3-6 residuos de aminoácidos.
 Se estabiliza por puentes de H (H de N y el O)
 Su presencia es variable en las proteínas (en la
hemoglobina constituye el 70%, en la quimotripsina está

ausente)
LAMINA BETA (β)
 Asemeja una lámina plegada (acordeón)
 Esta es la responsable de las propiedades mecánicas de la piel,
cabello, etc.
 Los grupos R se proyectan hacia arriba y hacia abajo del plano.
 Es una conformación simple formada por dos o mas cadenas
polipeptídicas paralelas o antiparalelas (más estable)
 Las cadenas se asocian entre si por puentes de hidrógeno y por
diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos (S)
 Esta conformación es más frecuente que la hélice alfa.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es característica de proteínas globulares.
Implica el plegamiento del péptido para adoptar una
forma globosa.
Estabilizada por interacciones entre residuos de
aminoácidos alejados entre si en la estructura
primaria, las interacciones pueden ser:
No covalentes: puentes de hidrógeno, enlaces iónicos,
interacciones entre grupos R no polares.
Covalentes: Puentes disulfuro.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se forma cuando dos o más estructuras terciarias
(globulares) se asocian para dar origen a un
conglomerado funcional.
Se estabiliza por interacciones no covalentes (puentes
de hidrógeno, interacciones entre grupos R no polares
y enlaces ionicos)
DERIVADOS BIOACTIVOS DE AMINOACIDOS
TAREA
Neurotransmisores
Hormonas derivadas de aminoácidos
PATOLOGÍAS DE PROTEÍNAS
Amiloidosis

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UNIDAD 5

Tienen un carbono alfa (α) que es el carbono poseedor

Aunque los aminoácidos están enlazados linealmente,

Aminoácidos con grupo R no polares

1 grupo amino y 2 grupos carboxílicos

Los enlaces C-N y C-O son intermedios entre sencillo

Péptido: Molécula orgánica de tamaño variable

OLIGOPEPTIDOS: Cuando tiene de 1 a 10 aminoácidos

POLIPEPTIDOS: Cuando tiene de 11 aminoácidos en

PROTEINAS: Centenares de aminoácidos.

Proteínas conjugadas: Formada

Proteínas de reserva: Almacén de sustancias.

Proteínas contráctiles: Movimiento. Actina

Enzimas: Catálisis. Aldolasa.

Proteínas de defensa: Defensa.

Proteínas estructurales: Sostén y protección.

Proteínas reguladoras: Regula procesos

Se refiere a la secuencia de aminoácidos, sin ningún

Es un arreglo repetitivo regular a lo largo de un eje,

Esta estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno.

Hay principalmente dos modos: hélice alfa y lámina

hemoglobina constituye el 70%, en la quimotripsina está

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