Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que se encuentran en el suero y en la superficie de las células B, secretadas por células plasmáticas. Tienen una estructura común de cuatro cadenas peptídicas y se clasifican en cinco isotipos (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM) según el tipo de cadena pesada, cada uno con funciones efectoras distintas. Las regiones variables de las cadenas son cruciales para el reconocimiento antigénico, mientras que las constantes median las interacciones con otras moléculas del sistema inmunológico.
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Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que se encuentran en el suero y en la superficie de las células B, secretadas por células plasmáticas. Tienen una estructura común de cuatro cadenas peptídicas y se clasifican en cinco isotipos (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM) según el tipo de cadena pesada, cada uno con funciones efectoras distintas. Las regiones variables de las cadenas son cruciales para el reconocimiento antigénico, mientras que las constantes median las interacciones con otras moléculas del sistema inmunológico.
Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que se encuentran en el suero y en la superficie de las células B, secretadas por células plasmáticas. Tienen una estructura común de cuatro cadenas peptídicas y se clasifican en cinco isotipos (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM) según el tipo de cadena pesada, cada uno con funciones efectoras distintas. Las regiones variables de las cadenas son cruciales para el reconocimiento antigénico, mientras que las constantes median las interacciones con otras moléculas del sistema inmunológico.
Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que se encuentran en el suero y en la superficie de las células B, secretadas por células plasmáticas. Tienen una estructura común de cuatro cadenas peptídicas y se clasifican en cinco isotipos (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM) según el tipo de cadena pesada, cada uno con funciones efectoras distintas. Las regiones variables de las cadenas son cruciales para el reconocimiento antigénico, mientras que las constantes median las interacciones con otras moléculas del sistema inmunológico.
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ESTRUCTURA DE LAS
INMUNOGLOBULINAS Estructura de las Inmunoglobulinas
Familia de glucoproteínass que se
encuentran libres en el suero y líquidos tisulares de los mamíferos
Libres Fijas en la superficie de las células B
Son secretados por las células
plasmáticas. Estructura molecular Las glucoproteínas del suero se clasifican tradicionalmente por sus características de solubulidad en albúminas y globulinas. También se pueden clasificar por su migración en un campo electroforético Las funciones efectoras y las propiedades fisicoquímicas de los anticuerpos se relacionan con las porciones que NO se unen al antígeno. Estructura molecular Estructura común: 4 cadenas peptídicas
2 cadenas ligeras 2 cadenas pesadas
(L) (H) 24kD 55-70kD
Ambas son idénticas y polipeptídicas.
Cada cadena ligera está unida a una cadena pesada
por enlaces disulfuro y enlaces no covalentes.
Forman un heterodímero Estructura molecular Ambos tipos de cadenas contienen :
Una serie de unidades homólogas
Se repliegan de forma independiente en
una estructura globular llamada DOMINIO DE Ig ESTRUCTURA BÁSICA
L L L H H L
V → Variable C → Constante κ VL VH μ L
λ γ CL CH1
H α isotipo CH2 s ε Igμ CH4 Igε CH3 δ Ag VH VH VL VL Fab CH1 CH1 CL especificida CL F d
papaína CH2 CH2
Funciones biológicas Fc CH3 CH3 Estructura molecular Muchas proteínas del sistema inmune contienen dominios que utilizan el mismo patrón de plegamiento y tienen secuencias de aa similares a las de las Ig.
Todas éstas moléculas pertenecen a:
SUPERFAMILIA DE LAS INMUNOGLOBULINAS Estructura molecular Cadenas variables aminoterminales
Región constante (CL) Región variable (VL) Estructura molecular Las regiones variables Zonas de variabilidad en la secuencia de aa que distinguen a los anticuerpos elaborados por un clon de linfocitos B de los fabricados por otros clones.
Las regiones VH y VL se encuentran
yuxtapuestas para formar el punto de unión al antígeno.
Cada molécula de Ig presenta entonces dos
puntos de unión ala antígeno. Estructura molecular Las regiones constantes de las cadenas pesadas (CH)
Interactúan con otras moléculas efectoras
y células del sistema inmunológico.
Los extremos carboxi-terminales anclan a
los anticuerpos unidos a la membrana. Estructura molecular Las diferencias en la secuencia entre diferentes anticuerpos se limitan a 3 breves segmentos en las regiones variables de las cadenas pesadas y ligeras:
Segmentos hipervariables o Regiones determinantes de complementariedad.
CDR1, CDR2 y CDR3
Estructura molecular. Los anticuerpos se pueden dividir en 5 clases de acuerdo al tipo de cadenas pesadas que poseen:
IgA IgD IgE ISOTIPOS IgG IgM Estructura molecular. Los Isotipos IgG e IgA se subdividen en :
IgA1 e IgA2
IgG1, IgG2, IgG3 e IGg4
Las regiones constantes de la cadena pesada de
todas las moléculas de anticuerpo de un isotipo tienen la misma secuencia de aminoácidos.
Cada isotipo diferente de anticuerpo REALIZA
FUNCIONES EFECTORAS DISTINTAS. Estructura molecular. Las cadenas pesadas se designan con la letra del alfabeto griego correspondiente al isotipo del anticuerpo:
a1 y a2 para IgA g 1, 2, 3, y 4 m para IgM Estructura molecular. Existen 2 isotipos de cadenas ligeras. kyl
Cada molécula de anticuerpo tiene 2
cadenas l o 2 cadenas k, pero NUNCA una de cada una.
Estas cadenas son estructuralmente
homólogas entre ellas.
60% de las moléculas e Ac tienen cadenas k
40% cadenas l. Estructura molecular. Las moléculas de anticuerpo son flexibles gracias a la región de bisagra.
Esto les permite movimiento molecular
entre CH1 y CH2.
El dominio VH tiene la capacidad de rotar
con respecto al dominio CH1 adyacente. Variantes moleculares. ISOTIPO Son determinantes de una región constante
Todos los individuos sanos de una misma
especie tienen en esencia los mismos tipos de cadenas pesadas.
El genoma humano contiene los genes de
las cadenas g1, g2, g3 y g4, m, a1, a2, d, e, k y l. Variantes moleculares. ALOTIPO
Se refiere a la variabilidad genética que
existe entre los individuos de una misma especie debido a la presencia de diferentes alelos en un mismo locus.
Suelen deberse a la presencia de variantes de
las regiones constantes de las cadenas pesadas. Variantes moleculares. IDIOTIPO.
Variabilidad del dominio variable, en
especial en las regiones hipervariables.
Los idiotipos determinan la especificidad
del punto de unión al antígeno.
Suelen ser específicos de cada uno de los
clones de células B. Epitopo (Determinante antigenico) Es la porción de una macromolécula que es reconocida por el sistema inmunitario. Clases de anticuerpos Inmunoglobulina G (IgG) Es la mas abundante 80% del total de Ig s sericas.
4 subclases distindas que se distinguen por
diferencias en la secuencia de aa en la cadena gamma.
Estas diferencias sutiles afectan la
actividad biologica. Clases de anticuerpos IgG1, IgG3 e IgG4 cruzan la placenta.
IgG3 activador eficaz de complemento.
IgG4 no es capaz de activarlo.
IgG1 e IgG3 se unen con gran afinidad a
receptores Fc de celulas fagociticas (opsonizacion). Clases de anticuerpos Inmunoglobulina M (IgM).
5-10% del total de Ig’s.
Monomerica, se expresa como receptor de celulas B.
La forma secretada es un pentamero.
Cada pentamero contiana un polipeptido adicional unido a Fc -
cadena J –
Es la primera que se produce en una respuesta primaria a un
antigeno y es la primera que sintetiza un recien nacido.
Es mas eficiente que IgG para activar complemento.
Funcion secretoria accesoria. Baja concentracion en liquidos
intersticiales. Clases de anticuerpos Inmunoglobulina A (IgA)
10-15% del total
Predomina en las secreciones> leche
materna, saliva, moco de arbol respiratorio, Gu y GI.
Monómero o polímero.
Componente secretorio, cadena J.
Clases de anticuerpos Inmunoglobulina E (IgE).
COncentraciones sumanente bajas de 0.3mg/ml
Median las reacciones de hipersensibilidad
inmediata que causan Fiebre del heno, asma, utricaria y choque anafilactico.
IgE se une los receptores Fc en las membranas de
los basofilos y celulas cebadas ocasionando la degranulacion de los mismos con liberacion de las enzimas contenidas en los granulos.
Defensa antiparasitaria. Clases de anticuerpos Inmunoglobulina D (IgD)
