Este documento proporciona información sobre la tercera semana del curso de Inmunología. Incluye definiciones de antígenos, anticuerpos e inmunoglobulinas. Describe la estructura, isotipos y funciones de las principales inmunoglobulinas como IgG, IgM, IgA, IgE e IgD. También cubre conceptos como epítopos, paratopos, regiones Fab y Fc, y las funciones efectoras mediadas por anticuerpos.
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Este documento proporciona información sobre la tercera semana del curso de Inmunología. Incluye definiciones de antígenos, anticuerpos e inmunoglobulinas. Describe la estructura, isotipos y funciones de las principales inmunoglobulinas como IgG, IgM, IgA, IgE e IgD. También cubre conceptos como epítopos, paratopos, regiones Fab y Fc, y las funciones efectoras mediadas por anticuerpos.
Este documento proporciona información sobre la tercera semana del curso de Inmunología. Incluye definiciones de antígenos, anticuerpos e inmunoglobulinas. Describe la estructura, isotipos y funciones de las principales inmunoglobulinas como IgG, IgM, IgA, IgE e IgD. También cubre conceptos como epítopos, paratopos, regiones Fab y Fc, y las funciones efectoras mediadas por anticuerpos.
Este documento proporciona información sobre la tercera semana del curso de Inmunología. Incluye definiciones de antígenos, anticuerpos e inmunoglobulinas. Describe la estructura, isotipos y funciones de las principales inmunoglobulinas como IgG, IgM, IgA, IgE e IgD. También cubre conceptos como epítopos, paratopos, regiones Fab y Fc, y las funciones efectoras mediadas por anticuerpos.
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ASIGNATURA : INMUNOLOGIA
CICLO : IV SEMESTRE ACADEMICO : 2022-1 UNIVERSIDAD PRIVADASANJUAN BAUTISTA FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD ESCUELA PROFESIONALDE MEDICINAHUMANA “Dr. Wilfredo Erwin Gardini Tuesta”
ACREDITADAPOR SINEACE REACREDITADAINTERNACIONALMENTE POR RIEV
INMUNOLOGIA: TERCERA SEMANA
DOCENTES RESPONSABLES DE LA ASIGNATURA
SEDE CHORRILLOS : Dr. JUAN JOSÉ PRIETO MARCOS
SEDE SAN BORJA : Dr. DENNYS GHENRY SAMILLAN ORTÍZ Antígenos • Son todos aquellos agentes ya sean internos o externos al organismo que le pueden causar algún daño. • Desencadenan la formación de anticuerpos. • Son causa de un respuesta inmunitaria. • Cada antígeno está definido por su anticuerpo
• La zona donde el antígeno se une al anticuerpo se llama
epítopo.
• El área correspondiente de la molécula del anticuerpo es el
paratopo. Antígenos Exógenos • Son antígenos que han entrado al cuerpo desde el exterior ya sea por inhalación, ingestión o inyección.
Antígenos Endogenos • Son aquellos antígenos que han sido generados al interior de una célula Inmunoglobulinas
Funciones: • Fijar antígenos extraños encontrados por el hospedador • Mediar funciones efectoras para neutralizar o eliminar invasores externos. Son secretadas por las células plasmáticas Anticuerpos
• Los anticuerpos o inmunoglobulinas son glucoproteínas
del tipo gamma globulina.
• Solubles en la sangre u otros fluidos corporales
• Actúan como receptor de los linfocitos B
• Son empleados por el sistema inmunitario para identificar
y neutralizar a los antígenos. Estructura
• Las moléculas de Ig tiene
forma de Y, con cada uno de sus "brazos" reconocen a los antígenos los cuales son también 2 sitios de unión al Ag. Dominio Ig
• Las cadenas pesadas y las ligeras están formadas por una
unidad estructural básica de 110 aminoácidos -dominio inmunoglobulina- que se repite cuatro-cinco veces en las pesadas y dos veces en las ligeras.
• Todas las proteínas que presentan este motivo en su estructura
pertenecen superfamilia de las inmunoglobulinas. Dominio Ig
Dominio Ig Cadenas de las inmunoglobulinas Los anticuerpos son glicoproteínas formadas por: • 2 cadenas ligeras (L) • 2 cadenas pesadas (H) Unidas por puentes disulfuro. Cadenas de las inmunoglobulinas • Una cadena L esta formada por un dominio variable (VL) y un dominio constante (CL)
• Las cadenas H están formadas por un dominio variable (VH) y tres o cuatro dominios constantes (CH) Fab y Fc
Tiene dos zonas bien diferenciadas:
• Zona de unión (Fab) • Zona efectora (Fc) Fab y Fc
Cuando se corta una molécula de inmunoglobulina con distintas
proteasas (p. ej., pepsina, papaína) se liberan dos fragmentos proteicos -Fab (antigen binding fragment) y Fc (crystallizable fragment) funcional y estructuralmente diferentes. • Fab: capacidad de interaccionar específicamente con antigeno • Fc: funciones efectoras asociadas a isotipo del anticuerpo. Fc: región efectora
CH2: Fijación del complemento
CH3: Unión a receptores en la
membrana de los fagocitos Fc: región efectora
• Cadenas IgM y IgE tienen un
cuarto dominio constante (CH4)
• CH4: Unión a receptores en la
membrana de los mastocitos. Región Bisagra • Existe una región no globular de 10-60 aminoácidos entre el primer y segundo dominios constantes de las cadenas pesadas conocida como región bisagra • Confiere flexibilidad a la inmunoglobulina entre estas dos regiones. Región bisagra Isotipos de las inmunoglobulinas • Isotipos: son determinantes de región constante que en conjunto definen la clase y subclase de cada cadena pesada Existen 5 isotipos de cadena pesada: ▪ Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG)
▪ Cadena α → Inmunoglobulina A (IgA)
▪ Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM)
▪ Cadena δ → Inmunoglobulina D (IgD)
▪ Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)
Isotipos de las inmunoglobulinas La cadena ligera puede ser de dos tipos: • Cadenas κ (kappa) • Cadenas λ (lambda)
• Cada molécula de anticuerpo tiene 2 cadenas o 2 cadenas
• Ambos tipos se encuentran en todas las inmunoglobulinas pero cada clase solo contiene un tipo de cadena pesada. Alotipos de las inmunoglobulinas • Los genes que codifican las inmunoglobulinas se heredan en forma de alelos por lo que a cada uno de este tipo de variante se le denomina variante alélica y al conjunto de variantes alélicas, se le denomina alotipo.
• Los alotipos, se sitúan en la región constante
de las cadenas pesadas y ligeras. Alotipos de las inmunoglobulinas En el hombre se han descrito tres tipos de alotipos:
• Gm en las cadenas g de las IgG (25 alotipos)
• Am en las cadenas a de las IgA2 (2 alotipos)
• Km en las cadenas ligeras k (3 alotipos)
Idiotipos de las inmunoglobulinas • La secuencia de aminoácidos única de los dominios VH y VL funcionan como determinantes antigénicos
• Cada determinante antigénico individual de la
región variable se conoce como Idiotipo Idiotipos de las inmunoglobulinas • Cada anticuerpo presenta múltiples idiotipos, algunos son el verdadero sitio de unión de antígeno, otros comprenden secuencias de la región variable fuera del sitio de la unión.
• La suma de los idiotipos individuales se
denomina Idiotipo del anticuerpo. IgG
• Es la clase mas abundante en el suero
• Existen 4 subclases que se reconocen por diferencias en la secuencia de la cadena γ: IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4 • Es el anticuerpo que predomina en la respuesta inmune secundaria. • Es el único anticuerpo que atraviesa la placenta IgG
• IgG1, IgG3 y IgG4 cruzan la placenta y tienen un papel
importante en la protección del feto
• Activan el complemento, IgG3 es el mas eficaz
• IgG4 no es capaz de activar el complemento
• Se unen a los receptores Fc de las células fagocíticas
mediando la opsonización IgM
• Representa el 5 al 10% del total de las
inmunoglobulinas. • Es la principal inmunoglobulina producida en la respuesta inmune primaria • Se encuentra en forma monomérica en la superficie de los linfocitos B • En el suero es un pentámero formado por 5 unidades de IgM mas una cadena J IgM
• El pentámero al tener 10 sitios de
reconocimiento antigénico, es la Ig mas efectiva en la aglutinación y la activación del complemento. • Es la primera inmunoglobulina sintetizada por el feto • Defiende el compartimento vascular IgA
• Constituye el 10 al 15% del total de las
inmunoglobulinas. • Cada molécula secretada de IgA es un dimero mas una molécula de cadena J y un componente secretor. • Es la principal inmunoglobulina en secreciones como: el calostro, la saliva, lagrimas, y las secreciones del sistema respiratorio, intestinal y genitourinario. IgA
• La unión de IgA a antígenos de superficie bacteriana y víricos impide la
fijación de los patógenos a las células mucosas, inhibiendo las infecciones víricas y bacterianas. • Defiende las puertas de entrada. IgE • Concentración sérica : 0.3 μg/ml • Media las reacciones de hipersensibilidad inmediata (anafiláctica) • Participa en la defensa contra determinados parásitos. IgE
• La IgE se una a los receptores Fc
en las membranas de los basófilos y mastocitos , induciendo la liberación de sus gránulos (desgranulación) • Se liberan una diversidad de mediadores farmacológicamente activos y aparecen las manifestaciones alérgicas • La desgranulación es necesaria para la lucha antiparasitaria. (Kindt, Goldsby, 2007) IgD
• Tiene una concentración sérica de 30 μg/ml
• Junto con la IgM, es la principal inmunoglobulina unida a membrana que expresan células B maduras • Aun no se identifica una función biológica efectora de la IgD. Funciones efectoras mediadas por anticuerpo
• Opsonización: promoción de la fagocitosis de antígenos por
macrófagos y neutrófilos (defensa antibacteriana)
• Activación del complemento: importante para la desactivación
y eliminación de antígenos y destrucción de patógenos
• Citotoxicidad mediada por células dependiente de
anticuerpo: el anticuerpo unido a células blanco (p. ej. células infectadas por virus) actúa como receptor que permite que la célula atacante (células asesinas naturales NK) reconozca y destruya la célula blanco. Hapteno • Son moléculas, de peso molecular bajo, que se acoplan Portadores. • Un Hapteno es un compuesto incapaz, por si mismo, de inducir una respuesta inmune pero que reacciona con los componentes de la respuesta que se induce cuando se conjuga con una molécula portadora. GRACIAS
