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Coenzima A

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Coenzima A
General
Otros nombres CoA, CoASH, HSCoA
Fórmula molecular C21H36N7O16P3S
Identificadores
Número CAS 85-61-0[1]​
ChEBI 15346
ChEMBL CHEMBL1213327
ChemSpider 79067
DrugBank DB01992
PubChem 87642
UNII SAA04E81UX
KEGG C00010
InChI=InChI=1S/C21H36N7O16P3S/c1-21(2,16(31)19(32)24-4-3-12(29)23-5-6-48)8-41-47(38,39)44-46(36,37)40-7-11-15(43-45(33,34)35)14(30)20(42-11)28-10-27-13-17(22)25-9-26-18(13)28/h9-11,14-16,20,30-31,48H,3-8H2,1-2H3,(H,23,29)(H,24,32)(H,36,37)(H,38,39)(H2,22,25,26)(H2,33,34,35)/t11-,14-,15-,16+,20-/m1/s1
Key: RGJOEKWQDUBAIZ-IBOSZNHHSA-N
Propiedades físicas
Masa molar 767 535 g/mol
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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Estructura de la coenzima A: 1) 3'-fosfoadenosina, 2) difosfato, organofosfato anhídrido, 3) ácido pantoico, 4) β-alanina, 5) Cisteamina

La coenzima A (CoA, CoASH o HSCoA) es una coenzima, notable por su papel en la biosíntesis y la oxidación de ácidos grasos, así como en la descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico, paso previo al ciclo de Krebs. Su molécula consta de ácido pantoténico (vitamina B5), adenosín difosfato y cisteamina.[2]​

Descubrimiento

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La coenzima A se identificó por primera vez por Fritz Lipman en 1946,[3]​ quien más tarde acuñó su nombre. Se determinó su estructura a comienzos de la década de 1950 at the Lister Institute, en Londres, conjuntamente por Lipman y otros trabajadores de la Escuela de Medicina Harvard y del Hospital General de Massachussetts.[4]​ Lipman inicialmente pretendía estudiar la transferencia de grupos acetilo en animales, y a partir de estos experimentos identificó un factor único que no estaba presente en extractos de enzimas pero sí en todos los órganos de animales. Fue capaz de aislarlo y purificarlo a partir de hígado de cerdo y descubrió que su función estaba relacionada con una coenzima activa en acetilación de colina.[5]​ El trabajo de Beverly Guirard, Nathan Kaplan y otros colaboradores determinó que el ácido pantoténico es un componente central de la coenzima A.[6]​[7]​ Esta recibió su nombre en referencia a "activación de acetato". En 1953, Fritz Lipman recibió el Premio Nobel en Fisiología o Medicina "por su descubrimiento de la coenzima A y su importancia en el metabolismo intermediario".[5]​[8]​

Función

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Puesto que la coenzima A es químicamente un tiol, puede reaccionar con los ácidos carboxílicos para formar tioésteres, de modo que actúa como un portador del grupo acilo.[9]​[10]​ Cuando una molécula de coenzima A lleva un grupo acetilo se denomina acetil-CoA, que es un importante elemento común para muchas rutas del metabolismo de todas las células.

Grupos acilo unidos al coenzima A

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Referencias

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  1. ↑ Número CAS
  2. ↑ Daugherty, Matthew; Polanuyer, Boris; Farrell, Michael; Scholle, Michael; Lykidis, Athanasios; de Crécy-Lagard, Valerie; Osterman, Andrei (14 de junio de 2002). «Complete reconstitution of the human coenzyme A biosynthetic pathway via comparative genomics». The Journal of Biological Chemistry 277 (24): 21431-21439. ISSN 0021-9258. PMID 11923312. doi:10.1074/jbc.M201708200. Consultado el 26 de febrero de 2023. 
  3. ↑ Lipmann, Fritz; Kaplan, Nathan O. (Marzo de 1946). «A common factor in the enzymatic acetylation of sulfanilamide and of Choline». Journal of Biological Chemistry 162 (3): 743-744. ISSN 0021-9258. doi:10.1016/s0021-9258(17)41419-0. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  4. ↑ Baddiley, J.; Thain, E. M.; Novelli, G. D.; Lipmann, F. (10 de enero de 1953). «Structure of coenzyme A». Nature 171 (4341): 76. ISSN 0028-0836. PMID 13025483. doi:10.1038/171076a0. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  5. ↑ a b Kresge, N.; Simoni, R. D.; Hill, R. L. (27 de mayo de 2005). «Fritz Lipman and the discovery of Coenzyme A». Journal of Biological Chemistry 280 (21): e18. Archivado desde el original el 12 de abril de 2019. Consultado el 26 de mayo de 2023. 
  6. ↑ Lipmann, F.; Kaplan, N. O. (Marzo de 1947). «Coenzyme for acetylation, a pantothenic acid derivative». The Journal of Biological Chemistry 167 (3): 869. ISSN 0021-9258. PMID 20287921. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  7. ↑ Lipmann, F.; Kaplan, N. O.; Novelli, G. D.; Tuttle, L. C.; Guirard, B. M. (Septiembre de 1950). «Isolation of coenzyme A». The Journal of Biological Chemistry 186 (1): 235-243. ISSN 0021-9258. PMID 14778827. Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  8. ↑ «The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1953». NobelPrize.org (en inglés estadounidense). Consultado el 25 de mayo de 2023. 
  9. ↑ Elovson, J.; Vagelos, P. R. (10 de julio de 1968). «Acyl carrier protein. X. Acyl carrier protein synthetase». The Journal of Biological Chemistry 243 (13): 3603-3611. ISSN 0021-9258. PMID 4872726. Consultado el 26 de febrero de 2023. 
  10. ↑ Strickland, Kyle C.; Hoeferlin, L. Alexis; Oleinik, Natalia V.; Krupenko, Natalia I.; Krupenko, Sergey A. (15 de enero de 2010). «Acyl carrier protein-specific 4'-phosphopantetheinyl transferase activates 10-formyltetrahydrofolate dehydrogenase». The Journal of Biological Chemistry 285 (3): 1627-1633. ISSN 1083-351X. PMC 2804320. PMID 19933275. doi:10.1074/jbc.M109.080556. Consultado el 26 de febrero de 2023. 

Enlaces externos

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