La glycolyse

Objectifs:

 Connaître l’origine biologique, et le rôle vis-à-vis des enzymes et des coenzymes utilisés lors des
différentes réactions.
 Décrire les étapes de la glycolyse (lieu, réactions catalysées, enzymes de la glycolyse cytoplasmique,
équilibres et réversibilités, régulation)
 Faire les bilans énergétiques de la combustion du glucose libre ou provenant du glycogène et de ses
utilisations biologiques respiratoire ou fermentative.

I/ Introduction :
Les glucides ont différents rôles au sein de l’organisme : production énergétique ou mise en réserve, synthèse
de glycoprotéines et de macromolécules, synthèse des nucléotides (ribose et NADPH), interrelation
métabolique.

La plupart des tissus ont un besoin minimal de glucose par contre pour le cerveau et les érythrocytes ce
besoin est important et même primordial.

II/ Définition :
La glycolyse, voie métabolique décrite par Embden et Meyerhoff, consiste en l’oxydation progressive d’une
molécule de glucose à 6C en deux molécules de pyruvate à 3C et la phosphorylation couplée de l’ADP en ATP.
Elle a donc pour but de transférer et de produire de l’énergie. Elle est présente dans le cytosol de toutes les
cellules. Elle n’est pas seulement la voie principale du métabolisme du glucose, mais elle est aussi la voie du
fructose et du galactose présents dans l’alimentation. Cette voie est particulière car elle peut utiliser l’oxygène
s’il est disponible à travers la chaine respiratoire de la mitochondrie (aérobiose) ou elle peut fonctionner
totalement en absence d’oxygène (anaérobiose).

Parmi les métabolites de la glycolyse, certains sont des carrefours métaboliques importants :

- le G6P conduit à la synthèse du glycogène, des pentoses P, de la glucosamine (constituant des

glycoprotéines).

- les trioses P sont en relation avec le fructose, les pentoses P et le glycérol 3 P

- le pyruvate produit final de la glycolyse, est en relation directe dans le cytosol, avec le lactate et l’alanine, et
dans mitochondries avec l’acétyl CoA et l’oxaloacétate.

La glycolyse aérobie conduit à la formation de 2 molécules de pyruvate, 2ATP, 2NADH, H+. C’est une phase
indispensable à la formation du pyruvate et sa conversion mitochondriale en Acétyl CoA, élément essentiel du
cycle de Krebs. Le glucose, dans ces conditions, subit une oxydation totale en CO2 et H2O.

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La glycolyse anaérobie produit également 2 molécules de pyruvate, 2 ATP, et 2 NADH, H+. Les réactions
suivantes dépendent à la fois de l’équipement enzymatique de la cellule et de la disponibilité en oxygène.
Elles conduisent à la réoxydation du NADH, H+ avec une production finale :

 Soit du lactate (fermentation lactique) : c’est ce système qui fournit de l’ATP aux cellules qui ne
possèdent pas de mitochondries comme les globules rouges et aux cellules en hypoxie comme les
muscles striés en contraction rapide.
 Soit de l’éthanol (fermentation alcoolique).

II/ Intérêt biomédical :

La capacité de la glycolyse à fournir de l’ATP en absence d’oxygène est d’une grande importance biomédicale
car elle permet au muscle squelettique de fonctionner à des niveaux très élevés quand l’oxydation aérobie
devient insuffisante, et permet aux tissus capables d’une glycolyse importante de survivre à des épisodes
d’anoxie. Par contre, dans le muscle cardiaque, adapté au travail en aérobiose, la capacité glycolytique est
relativement faible et, dans des conditions d’ischémie, sa survie est basse.

III/ Entrée du glucose dans la cellule :

Le glucose, petite molécule hydrosoluble, est transporté dans le sang sous forme libre. Le taux sanguin, ou
glycémie, est relativement constant entre 0,70 et 1,10 g/l.

 En période alimentaire, le glucose provient de l’intestin. L’augmentation de la glycémie déclenche la

sécrétion d’insuline par les cellules B du pancréas. Le foie, premier tissu traversé par le sang portal,
capte 30 à 40 % du glucose. Le glucose restant se répartit entre les autres tissus : cerveau, GR, muscles,
tissu adipeux…il est dégradé en pyruvate par la voie de la glycolyse et stocké par la voie de la
glycogénogénèse dans le foie et les muscles.
 En situation de jeûne, le glucose sanguin provient du foie, à partir de la glycogénolyse et de la
néoglucogénèse sous l’influence des taux élevés de glucagon sécrété par les cellules A du pancréas.

Le glucose ne peut pas pénétrer dans la cellule par simple diffusion. Son entrée est assurée par les deux
mécanismes suivants :

 Transport facilité : le glucose franchit la membrane phospholipidique et hydrophobe des cellules par
un mécanisme de diffusion facilitée, à l’aide de transporteurs passifs. Ces transporteurs, appelés GLUT
(glucose transporter) sont codés par des gènes différents, et classés suivant l’ordre chronologique de
leur découverte. Ce sont des glycoprotéines transmembranaires. La fixation du glucose sur la face
extracellulaire de la membrane provoque un changement de conformation de la protéine ce qui fait
passer l’ose sur la face interne où il est libéré. On connait actuellement 5 transporteurs
membranaires de glucose appelés GLUT numérotés de 1 à 5 soit GLUT 1 à GLUT 5. Ce sont des
protéines qui ont une certaine ressemblance dans les premières séquences mais présentent ensuite
des séquences spécifiques à leurs membranes d’accueil.

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Les transporteurs GLUT s’expriment plus ou moins selon les types cellulaires et se distinguent par leur Km
pour le glucose.

C’est ainsi que les GLUT 1 abondants dans le GR, ont une Km voisine de 1mM, concentration nettement
inférieure à la glycémie (voisine de 5mM) ; ils favorisent ainsi la pénétration du glucose dans le GR quand la
glycémie est basse, en période de jeûne.

Les GLUT 2 prépondérants dans le foie et le pancréas, ont une Km comprise entre 15 et 20mM, nettement
plus élevée que la glycémie post-prandiale ; le glucose diffuse donc très rapidement dans l’hépatocyte quand
le taux sanguin est élevé comme c’est le cas dans la veine porte en période alimentaire ; inversement, le
glucose ne pénètre que faiblement dans l’hépatocyte quand la glycémie est basse, en période de jeûne.

Les GLUT 3 abondants dans le cerveau, possèdent les mêmes caractéristiques que les GLUT 1.

Les GLUT 4 prépondérants dans les graisses corporelles (tissu adipeux) et les muscles ont une Km voisine de
5mM ; la synthèse et l’affinité des GLUT 4 pour le glucose, sont régulées par l’insuline.

 Transport actif (cotransport): processus qui consomme de l’énergie. Le glucose est transporté contre
un gradient de concentration, c'est-à-dire d’un milieu à concentration faible en glucose vers l’intérieur
de la cellule à concentration plus élevée en glucose. Le glucose et le NA+ sont transportés dans le
même sens et en même temps à travers la membrane. Ce type de transport intervient dans les
cellules épithéliales, dans l’intestin et dans le rein.

III/ Etapes de la glycolyse :

La glycolyse est une série de 10 réactions catalysées par 10 enzymes localisées dans le cytosol. Tous les
intermédiaires de la glycolyse entre le glucose et le pyruvate sont phosphorylés. Leur groupement
phosphorylé a trois fonctions essentielles :

 Il affecte chaque intermédiaire d’un groupe polaire chargé négativement qui le rend incapable de
traverser la membrane cellulaire, à pH 7, par simple diffusion.
 Il intervient comme un groupe de liaison et de reconnaissance pour la formation des complexes
enzyme-substrat.
 Enfin il intervient dans la conservation de l’énergie qui contribuera à la formation des 2 ATP de la
glycolyse.

La glycolyse est divisée en deux grandes phases :

- La première phase est celle où convergent un grand nombre d’hexoses métabolisables après leur
phosphorylation. Ils sont ensuite tous transformés en un produit commun qui est le glycéraldéhyde 3
phosphate. On l’appelle encore phase de consommation de l’ATP.

- la deuxième phase, commune à tous les hexoses, est caractérisée par une séquence de réactions qui
conduisent à la formation d’un pyruvate, 2 ATP et d’un NADH, H+, suite à l’oxydation d’un
glycéraldéhyde 3 phosphate.

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A/ Phosphorylation du glucose par l’ATP :

Pour entrer dans la voie de la glycolyse, le glucose doit être phosphorylé en glucose 6 phosphate. Cette
réaction est catalysée par une hexokinase. Cependant, dans les cellules hépatiques et dans les cellules des
îlots pancréatiques cette fonction est effectuée par la glucokinase dont l’activité dans le foie est soumise aux
variations de l’état nutritionnel. L’hexokinase est inhibée de façon allostérique par le produit direct qui est le
glucose 6 phosphate. L’hexokinase rencontrée dans toutes les cellules montre une affinité élevée (faible Km)
pour son substrat (le glucose). Elle a pour fonction d’assurer l’apport de glucose dans les tissus, même en
présence de faibles concentrations sanguines de glucose. Elle agit sur les anomères α et β du glucose et elle
catalyse aussi la phosphorylation des autres hexoses, mais à une vitesse plus lente que celle du glucose.

La glucokinase a pour fonction d’éliminer le glucose du sang après les repas. Contrairement à l’hexokinase, la
glucokinase a une Km élevée pour le glucose et son activité est optimale à des concentrations de glucose
sanguin au dessus de 5 mmol/l (0,90 g/l). Elle est spécifique au glucose.

C’est la première grande étape. Elle est consommatrice d’une molécule d’ATP (ou d’une liaison phosphate
riche en énergie). La réaction est irréversible. Comme dans toutes les phosphorylations le Mg++ est
indispensable à la réaction. La réaction catalysée est la suivante :

GLUCOSE + ATP HEXOKINASE GLUCOSE 6 P + ADP

B/ Isomérisation du glucose 6P en fructose 6P :

C’est une réaction d’isomérisation, réversible, catalysée par la phosphoglucose isomérase (PGI). Elle est
spécifique de ces deux composés au point qu’en partant de l’un on arrive toujours au même équilibre.

GLUCOSE 6 P PHOSPHOHEXOSE ISOMERASE FRUCTOSE 6 P

C/ Phosphorylation du fructose 6P en fructose 1,6 biP :

La réaction est assurée par la phosphofructokinase 1 (PFK1) comme suit :

FRUCTOSE 6 P + ATP PFK 1 FRUCTOSE 1,6 biP + ADP

Le Mg+ est indispensable à la réaction qui est totalement irréversible. L’UTP et l’ITP peuvent remplacer l’ATP.
La phosphofructokinase est une enzyme allostérique dont l’activité joue un rôle important dans la régulation
de la glycémie.

D/ Scission du fructose 1,6 biP et interconversion des trioses phosphates :

Fructose 1,6 biphosphate ALDOLASE glycéraldéhyde 3P + phsphodihydroacétone

Glycéraldéhyde 3P TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE phosphodihydroxyacétone

Lors du clivage de fructose 1,6 biP, la réaction réversible est catalysée par une aldolase (fructose 1,6
biphosphate aldolase). Il existe plusieurs aldolases différentes comportant toutes quatre sous-unités.

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L’aldolase A existe dans la plupart des tissus et l’aldolase B, dans le foie et le rein. Seul le glycéraldéhyde 3P
est dégradé dans la suite des réactions de la glycolyse. Le 3 phosphodihydroxyacétone est l’isomère le plus
stable, mais il ne peut pas entrer directement dans la voie de la glycolyse. Il faut d’abord qu’une triose
phosphate isomérase convertisse cette molécule en glycéraldéhyde 3 phosphate pour que la glycolyse puisse
se poursuivre. Cette réaction termine la première phase de la glycolyse.

A la fin de cette phase tous les hexoses présentent la réaction globale suivante :

Hexose + 2 ATP 2 glycéraldéhyde 3P + 2 ADP

La suite des réactions est caractérisée par une production d’ATP et de pyruvate

E/ Formation d’ATP et oxydation du glycéraldéhyde 3P :

L’enzyme qui catalyse la réaction est la 3 phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase. Elle exige la présence du
phosphate minéral. Le groupe carboxyle issu de l’oxydation de la fonction aldéhyde est lié par une liaison
riche en énergie au phosphate. Le produit obtenu est le 1,3 biphosphoglycérate. Les électrons libérés sont pris
en charge par le NAD+. La réaction est réversible.

Glycéraldéhyde 3P + NAD+ + Pi Acide 1,3 biphosphoglycérique + NADH, H+

3 PHOSPHOGLYGERALDEHYDE DESHYDROGENASE

F/ Transfert du phosphate sur l’ADP et synthèse de l’ATP :

Il est catalysé par la 3 phosphoglycérate kinase (phosphotransférase). La réaction est réversible.

Acide 1,3 biphosphoglycérique + ADP 3 phosphoglycérate + ATP

3 PHOSPHOGLYCERATE KINASE

En résumé, par l’intermédiaire des deux enzymes (complexe multienzymatique de la glycéraldéhyde 3

phosphate déshydrogénase), on a la réaction suivante qui conduit à la formation d’ATP.

3 phosphoglycéraldéhyde + NAD+ + Pi + ADP 3 phosphoglycérate + NADH,H+ + ATP

G/ Isomérisation du 3 phosphoglycérate en 2 phosphoglycérate :

Le phosphate est déplacé de la position 3 à la position 2. La réaction est catalysée par la phosphoglycérate
mutase (isomérisation par transfert intramoléculaire de radical) ; le Mg++ est indispensable et la réaction est
réversible.

3 phosphoglycérate PHOSPHOGLYCERATE MUTASE 2 phosphoglycérate

La phosphoglycérate mutase catalyse la conversion réversible du 3 phosphoglycérate en 2 phosphoglycérate.

La phosphoglycérate mutase lie le 3 phosphoglycérate et le phosphoryle transitoirement en 2,3
biphosphoglycérate qui est rapidement converti en 2 phosphoglycérate.

H/ Déshydratation du 2 phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate :

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C’est la seconde réaction qui va donner naissance à la formation d’une liaison phosphate riche en énergie. Elle
est catalysée par une énolase. Cette déshydratation entraine un réarrangement électronique et donc une
redistribution de l’énergie à l’intérieur de la molécule. Le phosphate en position 2 devient riche en énergie et
il y a formation du phosphoénolpyruvate (c’est la molécule la plus riche en énergie fabriquée par la cellule).
L’énolase est inhibée par le fluorure. Cette propriété est utile lorsqu’il est nécessaire d’empêcher la glycolyse
avant de mesurer le glucose sanguin (on utilise le fluorure de sodium). L’enzyme nécessite aussi la présence
de Mg++ ou de Mn++.

2 phosphoglycérate ENOLASE phosphoénolpyruvate + H2O

I/ Transfert du phosphate du phosphoénolpyruvate sur l’ADP :

Le phosphate à haute énergie du phosphoénolpyruvate est transféré sur l’ADP par une pyruvate kinase pour
générer 2 molécules d’ATP par molécule de glucose oxydé. Cette réaction passe par un intermédiaire
énolique, l’énolpyruvate qui se réarrange spontanément par réaction non enzymatique en la forme cétonique
du pyruvate. C’est une réaction irréversible qui nécessite la présence de Mg++ ou de Mn++. On connait
plusieurs variétés moléculaires de la pyruvate kinase : la forme L (hépatique), la forme M (musculaire) et la
forme A (autres tissus). La formation du pyruvate termine la séquence des réactions de la glycolyse.

Phosphoénolpyruvate + ADP PYRUVATE KINASE Pyruvate + ATP

IV/ Bilan énergétique de la glycolyse :

Pour chaque glucose il y a eu :

-consommation de 2 ATP (lors de la formation du G6P et du F1,6 biP).

- chaque molécule de glucose donne 2 glycéraldéhyde 3P. Au niveau de chaque triose phosphate, il y a
formation d’un NADH, H+, de 2 ATP et d’un pyruvate.

Le bilan final conduit à la formation de 4 ATP et consommation de 2 ATP. La dégradation d’une molécule de
glucose dans la glycolyse conduit donc à la synthèse de 2 ATP et à la formation de 2 NADH,H+ et de 2
pyruvates, d’où la réaction globale :

Glucose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 pyruvates + 2 ATP + 2 NADH,H+ + 2 H2O

Dans les cellules aérobies, les hydrogènes et électrons du NADH, H+ sont transportés dans les mitochondries
par des systèmes navettes pour être oxydés par la chaine respiratoire.

Dans les cellules anaérobies, le NADH, H+ réduit le pyruvate en lactate dans le cytosol.

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V/ Régulation de la glycolyse :
A/ Régulation métabolique :

La glycolyse fournit à la fois de l’ATP (essentiel pour couvrir les besoins énergétiques des organismes
anaérobies) et des précurseurs biosynthétiques. La vitesse de la glycolyse s’établit de manière à satisfaire ces
deux besoins. Dans les voies métaboliques les réactions irréversibles sont souvent les lieux de contrôle. Les 3
sites de régulation se situent au niveau des 3 enzymes allostériques catalysant les réactions irréversibles de la
glycolyse à savoir : l’hexokinase, la phosphofructokinase 1 (PFK 1) et la pyruvate kinase.

1er point de contrôle :

La première étape glucose G6P se déroule sous l’action de l’hexokinase qui est une
enzyme allostérique. Son action est régulée par la concentration de son produit immédiat, le G6P.

Dans les conditions normales, le sang fournit du glucose à toutes les cellules. La faible Km de l’hexokinase
(0,1mM) signifie que même à basse concentration, le glucose qui pénètre dans une cellule est rapidement
converti en G6P, lequel s’engage alors dans la voie de la glycolyse. A mesure que les besoins énergétiques de
la cellule se trouvent satisfaits, la concentration du G6P augmente réduisant ainsi l’activité de l’hexokinase.
Après un repas riche en glucides, la concentration de glucose augmente car l’hexokinase est complètement
saturée. Ceci va augmenter le flux de glucose au contact de la glucokinase hépatique. Cependant celle-ci ne
peut opérer à une vitesse proche de sa V max que si les niveaux du glucose sont ≥ à 1O Mm de sa Km.

Ainsi, dans le cas où le glucose se trouve en excès par rapport à la demande normale, l’action réciproque des
deux enzymes permet d’assurer sa conversion spécifique dans le foie en G6P lequel est ensuite stocké sous
forme de glycogène hépatique.

2ème point de contrôle :

La troisième étape F6P F1,6 BiP se déroule sous l’action de la PFK1 enzyme allostérique qui est
régulée de la manière suivante :

 Augmentée par l’ADP ou l’AMP :

Lorsqu’une cellule se trouve à faible niveau d’énergie, les quantités d’ADP et d’AMP sont plus élevées que
la normale alors que l’ATP est peu abondante. Dans ces conditions l’enzyme est entièrement activée et
présente une forte affinité pour son substrat le F6P.

 Inhibée par l’ATP, le NADH, H+, le citrate :

 Lorsque la cellule se trouve à haut niveau d’énergie, la concentration d’ATP est élevée et celles
d’AMP et d’ADP sont faibles. Dans ce cas l’ATP s’attache à un site régulateur de l’enzyme pour
ralentir son activité. L’enzyme a maintenant une affinité plus faible pour son substrat et la vitesse
de la réaction décroît.
 L’enzyme est également inhibée par le citrate qui est un intermédiaire du cycle de l’acide citrique.
Un taux élevé de citrate signifie que le cycle de Krebs fonctionne au ralenti et que les précurseurs

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 biosynthétiques sont abondants et ainsi une quantité supplémentaire de glucose ne doit pas être
dégradée dans ce but. Le citrate inhibe la PFK en augmentant l’effet inhibiteur de l’ATP.
 Le NADH, H+ inhibe également l’activité de la PFK en potentialisant l’effet inhibiteur de l’ATP. Cette
inhibition sera levée dès que le NADH, H+ est réoxydé en NAD+
 Autre régulateur de la glycolyse : le fructose 2,6 BIP est un activateur très puissant de la PFK1 dans le
foie. Il augmente son affinité pour le F6P et diminue l’effet inhibiteur de l’ATP.

Ce fructose 2,6 BIP est formé par phosphorylation du F6P grâce à la PFK2. D’autre part, le fructose 2,6 BIP
est hydrolysé en F6P par une phosphatase spécifique : la fructose biphosphatase 2.

La PFK 2 et la fructose biphosphatase 2 sont toutes deux présentes dans une seule et unique chaîne
polypeptidique appelée enzyme en tandem.

Le F6P accélère la synthèse de F 2,6 BIP et inhibe son hydrolyse. De ce fait, une augmentation de la
disponibilité en F6P conduit à une concentration plus élevée de F 2,6 BIP qui elle-même stimule la PFK1.

De plus, les activité de la PFK2 et la fructose biphosphatase 2 sont réciproquement contrôlées par
phosphorylation d’un seul résidu sérine.

Quand le taux de glucose est bas, une augmentation dans le sang du glucagon déclenche une cascade de
réactions conduisant à la phosphorylation de cette enzyme bifonctionnelle. Cette phosphorylation active
la fructose biphosphatase 2 et inhibe la PFK2 diminuant ainsi le taux de F2,6 BIP. Cela signifie que la
glycolyse est freinée.

Inversement, quand le taux de glucose est augmenté, l’enzyme perd le groupement phosphate qui lui était
attaché, ce qui conduit à une augmentation du niveau de F2,6 BIP et donc à une accélération de la
glycolyse

F6P F 2,6 BIP

3ème point de contrôle :

Se situe au niveau de la dernière étape de la glycolyse PEP PYRUVATE sous

l’action de la pyruvate kinase. La pyruvate kinase existe sous 3 formes :

Type L : foie Type M : muscle et cerveau Type A : autres tissus

Ces variétés sont appelées isoenzymes : elles ont la même structure architecturale et le même mécanisme
catalytique mais diffèrent par leur mécanisme de régulation.

 Les propriétés catalytiques de l’isoenzyme L sont également contrôlées par une phosphorylation
réversible : quand le taux de glucose sanguin est bas, le glucagon déclenche une cascade de
réactions qui augmente la proportion de pyruvate kinase phosphorylée (forme moins active). Le

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 rôle de cette phosphorylation est d’empêcher le foie de consommer du glucose quand il est
beaucoup plus urgent d’en fournir au cerveau et au muscle.
 L’isoenzyme M à l’inverse n’est pas phosphorylée de manière réversible
 L’isoenzyme A est intermédiaire entre M et L dans sa susceptibilité au contrôle par modification
covalente.

La pyruvate kinase, enzyme allostérique, est fortement activée par le F 1,6 BIP et le PEP. Elle est inhibée par
l’ATP, le citrate et les acides gras à longues chaines.

L’activité de la pyruvate kinase est régulée de manière analogue à celle de la PFK. Les deux enzymes sont
inhibées quand la cellule se trouve dans un état d’énergie élevé ou lorsque sont disponibles d’autres
combustibles (AG) que le glucose.

Quand la concentration d’ATP est basse, la PFK est activée ; elle produit le F 1,6 BIP (activateur de la pyruvate
kinase) lequel est converti en un second activateur le PEP.

Quand la concentration d’ATP est élevée l’activité de la pyruvate kinase et celle de la PFK sont réduites ce qui
entraine une augmentation de la concentration du F6P, et par là même une augmentation de la concentration
du G6P inhibant de ce fait l’hexokinase.

La glycolyse est donc contrôlée dans toutes les cellules par ces trois enzymes. Si des cellules se trouvent à un
niveau énergétique élevé ou si le glucose y est abondant, sous l’action de la glucokinase celui-ci est capturé
par le foie où il sera stocké sous forme de glycogène.

B/ Régulation hormonale : voir schéma

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VI/ Pathologies liées à la glycolyse : aspects cliniques
La découverte de mutations sur le gène de la glucokinase a permis de caractériser un diabète
monogénique à début précoce appelé diabète MODY 2 (Maturity Onset Diabetes of the Young, type 2). La
diminution de l’activité enzymatique de la glucokinase est associée dans les cellules B du pancréas à une
diminution du flux glycolytique pour un niveau glycémique donné. Ce défaut se traduit par l’élévation du
seuil glycémique induisant la sécrétion d’insuline ; celle-ci est globalement diminuée de moitié. Dans les
hépatocytes, le stockage du glucose en glycogène est diminué et la néoglucogénèse augmentée expliquant
l’hyperglycémie. Ce type de diabète est donc à la fois une maladie hépatique et pancréatique.

D’autres déficiences peuvent exister également (hexokinase, phosphoglucoisomérase, pyruvate kinase,

phosphotrioisomérase, etc …). Elles sont exprimées essentiellement dans les érythrocytes mais également
dans les leucocytes, les cellules musculaires et les cellules du système nerveux central. La plupart des
patients présentant des déficiences en ces enzymes glycolytiques sont sujets à des anémies hémolytiques
qui varient avec la sévérité de la déficience.

La déficience en pyruvate kinase dans les globules rouges est très grave. En effet ces derniers ne
possèdent pas de mitochondries et dépendent exclusivement de la glycolyse pour leur approvisionnement

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en ATP. Il s’installe alors un mauvais fonctionnement de la glycolyse et une production d’ATP insuffisante
pour le fonctionnement, l’entretien et le maintien de leur structure membranaire. La membrane se
déforme et les globules rouges sont prématurément phagocytés par les cellules du système réticulo-
endothélial ce qui est à l’origine de l’anémie hémolytique.

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