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    TD Enzymologie

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    Le document contient une série de questions à choix multiples sur les enzymes, leur nomenclature, leurs propriétés cinétiques et leurs inhibitions. Il aborde notamment la constante de Michaelis, les courbes de Michaelis-Menten et de Lineweaver-Burk, ainsi que différents types d'inhibition enzymatique.

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    TD de BIOCHIMIE MEDICALE L1S2

    Enzymes

    QUESTION SANS PATRON DE REPONSE : Cocher sur la grille de réponses pour


    chaque question la ou les lettres correspondant aux propositions exactes
    QCM-1 : Parmi les assertions suivantes concernant une enzyme de numéro d’ordre
    7.2.1.1., indiquer l’assertion juste :
    A- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une lyase
    B- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une transférase
    C- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une isomérase
    D- L enzyme de numéro d’ordre 2.7.1.1 est une hydrolase
    E- Aucune réponse

    QCM-2 : Dans une réaction enzymatique, la concentration du substrat étant égale à


    ½ KM, quelle est la vitesse initiale de la réaction ?
    A- 1 Vmax
    B- 1/2 Vmax
    C- 1/3 Vmax
    D- 1/4 Vmax
    E- 1/5 Vmax

    QCM-3 : La courbe de Lineweaver-Burk représente :


    A- V en fonction de S
    B- 1/V en fonction de S
    C- 1/V en fonction de 1/S
    D- V en fonction de 1/S
    E- Vmax en fonction de S

    QCM-4 : La KM correspond aux propositions suivantes, lesquelles sont exactes ?


    A- Elle est égale à Vmax/2
    B- Elle représente la constante d’équilibre pour la dissociation du complexe ES
    C- Elle augmente de valeur avec l’augmentation de l’affinité de l’enzyme pour
    son substrat
    D- Elle correspond à la concentration du substrat à ½ Vmax
    E- Elle est inversement proportionnelle à l’affinité

    QCM-5 : Concernant les enzymes lesquelles des propositions suivantes sont exactes?
    A- Les enzymes ne créent pas les réactions
    B- Les enzymes agissent à de très faibles concentrations
    C- Les enzymes interviennent dans l’équilibre chimique des réactions
    D- Les enzymes sont spécifiques
    E- La racémase est une isomérase
    QCM-6 : Une enzyme E présente les constantes catalytiques Km et Vmax suivantes
    en présence et en absence d’inhibiteur :
    E + S: Km = 5.10-6µM Vmax = 8.10-4 mole/mn

    E + S + P1: Km = 5.10-4µM Vmax = 8.10-4 mole/mn


    Parmi les propositions suivantes, indiquer celle qui est juste.
    A- P1 est un inhibiteur réversible compétitif
    B- P1 est un inhibiteur reversible non compétitif
    C- P1 est un inhibiteur reversible incompétitif
    D- P1 ne présente aucune analogie structurale par rapport au substrat
    E- Toutes les propositions sont fausses

    QCM-7 : Concernant l’inhibition réversible non compétitif (IRNC), quelle est la


    proposition juste ?
    A- Dans l’IRNC l’inhibiteur se fixe de manière reversible au site actif de l’enzyme
    B- Dans l’IRNC, inhibiteur et enzymes sont souvent analogues structuraux
    C- Dans l’IRNC, Km change
    D- Dans l’IRNC, Vmax diminue
    E- Dans l’IRNC, Vmax augmente

    QCM-8 : concernant l’inhibition réversible compétitif (IRC), une seule proposition est
    fausse, laquelle ?
    A- Dans l’IRC, Km augmente
    B- Dans l’IRC, l’affinité de l’enzyme pour le substrat diminue
    C- Dans l’IRC, Vmax ne change pas
    D- Dans l’IRC, l’inhibiteur ne présente pas d’analogie structurale avec le substrat
    E- Dans l’IRC, l’enzyme se lie soit avec le substrat soit avec l’inhibiteur

    QCM-9 : Concernant la nomenclature des enzymes toutes les propositions suivantes


    son justes sauf une, laquelle ?
    A- Le premier chiffre précise la classe de l’enzyme et le type de réaction catalysée
    B- Le premier chiffre est toujours compris entre 1 et 7
    C- Le deuxième chiffre précise le type de groupement ou de liaison impliquée
    dans la réaction
    D- Le troisième chiffre précise la nature de l’accepteur
    E- Le quatrième chiffre précise le numéro d’ordre dans la sous-sous classe

    QCM-10 : concernant la constante de Michaelis et Menten, quelles sont les


    propositions justes ?
    A- Km est une vitesse réactionnelle
    B- Km est proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat
    C- Km diminue en présence d’un inhibiteur reversible non compétitif
    D- Km augmente en présence d’un inhibiteur réversible compétitif
    E- Km ne change pas en présence d’un inhibiteur incompétitif

    QCM-11 : Dans l’infarctus du myocarde, quelle est l’iso-enzyme nettement


    augmentée ?
    A- CK-BB
    B- CK-MB
    C- CK-MM
    D- LDH3
    E- LDH4

    QCM-12 : Concernant les enzymes allostériques, une des propositions est fausse,
    laquelle ?
    A- Elles sont oligomériques.
    B- Elles ont une cinétique sigmoïdale
    C- Elles présentent une structure quaternaire
    D- Elles perdent ses capacités de catalyse, après une désensibilisation
    E- Elle a une cinétique hyperbolique, après une désensibilisation

    QCM-13 : La cinétique d’une enzyme en absence et en présence d’un inhibiteur est


    donnée par la figure suivante :

    1/V
    E + S + Inhibiteur

    E+S

    1/S

    Parmi les propositions suivantes, quelles sont celles qui sont justes ?
    A- L’inhibiteur induit une inhibition réversible non compétitive
    B- L’inhibiteur induit une inhibition réversible compétitive
    C- L’inhibiteur induit une diminution de la vitesse maximale
    D- L’inhibiteur induit une augmentation de la vitesse maximale
    E- L’inhibiteur induit une augmentation de la constante de michaelis-menten

    QCM-14 : Parmi les iso enzymes de la LDH suivantes, quelle est la plus cathodique
    en migration électrophorétique à pH basique ?
    A- H3M1
    B- H2M2
    C- H1M3
    D- H4
    E- M4

    QCM-15 : L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase catalyse la réaction suivante :


    OH-acyl-CoA + NAD+  -cétoacyl-CoA + NADH + H+
    Parmi les assertions suivantes, laquelle est exacte ?
    A- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des transférases
    B- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des lyases
    C- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des oxydo-réductases
    D- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des ligases
    E- L’hydroxy-acyl-CoA déshydrogénase est de la Classe des hydrolases

    QCM-16 : Parmi les enzymes suivantes, la (lesquelles) est (sont) une (des) isomérase
    (s) ?
    A- Les oxydo-réductases
    B- Les racémases
    C- Les transférases
    D- Les épimérases
    E- Les mutases

    QCM-17 : Parmi les iso enzymes de la CK suivantes, quelle est la plus cathodique en
    migration électrophorétique à pH basique ?
    A- CK-MM
    B- CK-BB
    C- Macro CK type 1
    D- CK-MB
    E- CKm

    JUMELAGE : Cocher sur la grille de réponses pour chacune des questions suivantes, la lettre
    correspondant à votre choix selon le code suivant : A = vrai-vrai avec relation de cause à effet
    ; B = vrai-vrai sans relation de cause à effet ; C = vrai-faux ; D = faux-vrai ; E = faux-faux

    QCM-18 : Les inhibiteurs réversibles compétitifs se lient au site actif de l’enzyme


    PARCE QUE
    Les inhibiteurs réversibles compétitifs présentent une analogie structurale avec le
    substrat

    QCM-19: Les hétéroenzymes contiennent un groupement prosthétique


    PARCEQUE
    Les hétéroenzymes peuvent être formées d’une apoenzyme et d’un ion organique

    QCM-20 : Les coenzymes sont indispensables à tous les enzymes


    PARCE QUE
    Les coenzymes sont de nature protéique

    QCM-21 : L’activité de l’enzyme est influencée par le pH du milieu


    PARCE QUE
    Tous les enzymes agissent à pH acide

    ASSOCIATION : Etablir les associations correctes entre les différents inhibiteurs et les
    caractéristiques suivantes
    A- Inhibiteur réversible compétitif
    B- Inhibiteur réversible non compétitif
    C- Inhibiteur réversible incompétitif

    1- est un analogue structural de l’enzyme


    2- se fixe au site actif de l’enzyme
    3- ne modifie pas la Km de l’enzyme
    4- diminue la Vmax de l’enzyme
    5- ne modifie pas la Vmax de l’enzyme

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