Le cytosquelette

I- Introduction
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Le cytosquelette est un réseau complexe de filaments et de tubules protéiques, il s'étend
G !"#$%&'()*+,$-$'.$'/0,%*$12#'$2'2&3&,$#'+4)2"05&$#
dans tout le cytoplasme et ) la face interne de l'enveloppe nucléaire. Contrairement au
sous-entendu statique que laisse supposer son nom. C'est une structure très dynamique
G 67"2$1.'.%1#'2)&2',$'(82)+,%#*$'$2'/%($'012$41$'$19$,)++$'1&(,"%04$
en perpétuelle réorganisation (Division, Migration … ).
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Le cytosquelette est constitué de 3 principales types de structures :
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G !"#$%&%'( )*+%,"&$+%-.*$+.,&#/&.0'1+)*+$%,'/%',*$+.,"%(&2'*$
ces assemblages 8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
protéiques résultent de la polymérisation d'éléments
3
monomériques en
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des 0$$*34506*$+ .,"%(&2'*$+et ,($'5%*#%+
structures allongées polarisées)*+(sauf
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filaments intermédiaire) → extrémités non
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Le noms $%,'/%',*$+
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leur aspect en microscopie électronique, technique
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qui a permis leur mise en évidence.
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8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F

II- Les microfilaments d'actine

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 1- Nature et structure

Dans la plupart des cellules animales, l'actine est la protéine la plus abondante (en
moyenne plus de 5% de la masse protéique totale). Les micro-filaments d'actine sont des
structures dynamiques (remodelées en permanence) qui peuvent être stabilisés par des
protéines associées (par exemple dans les microvillosités et les cellules musculaires).
3 classes d'actine, codées par différents gènes :
- alpha actine (cellules musculaires striées et lisses)
- Beta actine
- gamma actine
Beta et gamma actine coexistent dans la plupart des types cellulaires.
(les 3 sont les monomères)
Les molécules d'actine ont 90% d'identité dans la séquence peptidique (variation de 30
acides aminés N-terminaux, sur 375 résidus au total)
Des protéines de liaison interviennent dans la polymérisation, la stabilisation et le
couplage des filaments d'actine entre eux.

!"#$%&'()*"!"&&"+#!,-#./0123/45.,67-#8’507/6,
L'actine monomérique (alpha beta ou gamma) est une molécule globuleuse (Actine G) ,
3/45.,67-#8’507/6,
elle est constitué de deux lobes relié par un sillon central (fixation ATP, ADP, Mg2+), elle
07/6,#.262.:1/;<,#,-7#<6,#.24:0<4,#=42><45/1,#?@07/6,#AB#
est polarisée (pôle – au niveau du sillon qui permet de fixer et les échanges avec certains
<45/1,#?@07/6,#AB#
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nucléotides, ATP ou ADP important pour la polymérisation.
(/4426 Et un pole +)
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0O7: ?PB#8,-#.262.Q1,-#8R@07/6,#A
En présence de KCl, ATP et Mg2+, un complexe protéique de type catalyseur se fixe du
.D4,E,#
07/6,#AB# 05754N-,<1#
côté (-) des-,# 3/E,#
! 321.57/26#8S<6,#5.210,#026-7/7<:,#8,#712/-#.262.Q1,-#4/:-
monomères d'Actine G. Formation d'une amorce constituée de troiss
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(/4426monoméres liés (site de nucléation pour la formation de longs polyméres)
P
#.262.Q1,-#4/:-
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D/'H>9=JK.*/C
@07/6,#A
7,#5.210,#-,17#8,#-/7,#8,#6<04:57/26
Cette amorce sert de site de nucléation. Formation de longs polymères : filament d'actine
!5754N-,<1# -,#
ou3/E,#
321.57/26#8,#426=-#D24N.Q1,-+#3/45.,67#8S507/6,#2<#@07/6,PT
Actine-F.
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Le filament d'actine en 3D
1,-#4/:-
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8

#*99:9*'*0'8*/';,//:/6 8
@07/6,PT
E.'E6'#"!!$88$F

/';,//:/6 8
88$F
On voit d'abord la formation d'un trimère auquel s'ajoutera des monomères successifs qui
vont aboutir a l'élongation du filament. Ce filament n'est pas linéaire, du fait de la structure
et des propriétés biochimiques de la molécule d'actine, le filament va s'organiser de
manière spiralée (Comme 2 cordes enroulées l'une avec l'autre). On va avoir différentes
régions dans le filament qui n'ont pas le même aspect, on a des zones rétrécit (avec le
diamètre d'un monomère) on a aussi des zones plus épaisse (diamètre supérieur à celui
d'un monomère).
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9

2- Polymérisation de l'actine
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La polymérisation de l'actine dépend de la concentration du monomère (Actine G). en
dessous d'un!"#$%&'"(()*'+(,-*./,01,.*'2344523426'+$27'81'#*99:9*'*0'8*/';,//:/6
seul critique, il n'y a pas de polymérisation, il y a même11une
8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
dépolymérisation. Mais quand on dépasse ce seuil critique, il va y avoir polymérisation du
G !"#$%&'()*+,"-+%.#/0#&1"2-+.0#"--0+.-#3.#)43+&+5*0
filament.
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La $6",0# /0#ne&"-0.20#
polymérisation 0,-#
se fait pas /30# linéaire
de façon "3# $*%20,,3,# /0# exponentielle.
mais de façon .32&)"-+%.# /0# -*%+,#
Au départ,
phase de latence, la réaction se met en place doucement, puis tout à coup une
(%.%(7*0,#! "(%*20#$%3*#&"#8%*("-+%.#/0,#&%.9,#$%&'(7*0,
accélération avec une phase exponentielle avec une croissance très rapide du filament
(1000 monomére d'actine par seconde et par filament) . On arrive ensuite à une phase
plateau ou il y a équilibre entre polymérisation et dépolarisation, en moyenne la longueur
des filaments reste constante dans la cellule.
M2-+.0#N O+(7*0#/1M2-+.0 =*+(7*0#/1M2-+.0 C%&'(7*0
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!"#$%&'"(()*'+(,-*./,01,.*'2344523426'+$27'81'#*99:9*'*0'8*/';,//:/6 12
8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
La phase de latence au départ, correspond à la formation du trimère qui servira d'amorce,
la formation de cette amorce répond a un certain équilibre, c'est a dire qu'au départ, quand
l'actine est synthétisé, on l'a sous forme monomérique, il va y avoir un équilibre perpétuel
entre monomère et dimère, a un certain moment, a une certaine concentration, il va y
avoir formation de trimères sont beaucoup plus stables (beaucoup moins de retour en
arrière) ils vont servir de point d'ancrage pour l'élongation.

La polymérisation de l'actine requiert la présence d'ATP, les monomères d'actine doivent

être rechargés en ATP afin de polymériser.
Dans le filament, l'actine se comporte comme un ATPase lente, au moment de
l'incorporation dans le filament, forme Actine-ATP. Dans le filament, la forme majoritaire
des monomères est : Actine-ADP (sous forme filamentaire, hydrolyse de l'ATP)
Après la polymérisation on a l'hydrolyse aléatoire de l'ATP, provoque la libération de Pi,
l'ADP reste lié à l'actine dans le polymère.
L'hydrolyse de l'ATP est un mécanisme de déstabilisation qui participe à la
dépolymérisation. L'Actine – ADP se détache du polymère aux extrémités des filaments.
Si on utilise un analogue non hydrolysable de l'ATP (molécule similaire à lʼATP mais dans
laquelle la liaison entre phosphates nʼest pas clivable), on a une stabilisation des filaments
formés.
→ L'activité ATPasique est impliqué dans la dépolymérisation.
!;#<=>?@AB;!;>>;C#!0,#(+2*%:+&"(0.-,#/’"2-+.0
G !"#$%&'()*+,"-+%.#/0#&1"2-+.0#0,-#3.#$4).%(5.0#$%&"*+,)
La polymérisation de l'actine est un phénomène polarisé. Les sillons des monomères,
contenant les nucléotides, sont tous orientés vers la même extrémité du filament.
G !0,# ,+&&%.,# /0,# (%.%(5*0,6# 2%.-0.".-# &0,# .32&)%-+/0,6# ,%.-# -%3,#
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8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
Extrémité (+) correspond au pôle (+) du filament. Et c'est à cet endroit là que le
monomère suivant va s'incorporer (interaction entre le pôle + du monomère précédent et
le pôle – du monomère qui se rajoute).
 <=.>?@ABCD=<=@@=-.<1).%(0'"E(#*%1,+).4’*0+(,1
G !"#$%&'()*+(",-./'(,0(/*#1%1,+.*2.,(31*2.41.#516+'&%(+& 789
La polymérisation se fait essentiellement au niveau de l'extrémité (+)
G :2.,(31*2.41.#516+'&%(+& 7;9-.)2'+"2+.4&/"#$%&'()*+(",
! #B1(D*H*(0/'A*'<>(I>.H10,>('9>./'A*'9J1//><,10,>(KA,//><,10,>(
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Alors qu'au niveau de l'extrémité (-) on a surtout la dépolymérisation. On

!"#$%&'"(()*'+(,-*./,01,.*'2344523426'+$27'81'#*99:9*'*0'8*/';,//:/6 15 a un changement
8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
de conformation lors de l'association / dissociation.
L'actine sous forme globulaire, a une extrémité + et une extrémité -. Il y a une
complémentarité entre l'extrémité + et l'actine qui s'ajoute dessus, puis changement
conformationnel de l'actine qui vient de se fixer, et ainsi une autre actine pourra se fixer au
niveau du pole +.

La polymérisation de l'actine n'est pas irréversible, elle peut revenir sous forme
<@,AB3CDEF@<@33@G,<'8,$+)&"H+02$'#*8,4’2)*+#'
monomérique (réversible).
G <2,;"07$1&+82*+"#,4',052)*+#','8*,/#,;=1#"$%#',&1>'&8+?0'

:1;"07$1&+82*+"#

!"#"$%&' ./)012*+"# 6"07$1&+82*+"#

()*+#',- ! 3&+$%&',45()*+#' ! 9+02$'#*,45()*+#',9

!"#$%&'"(()*'+(,-*./,01,.*'2344523426'+$27'81'#*99:9*'*0'8*/';,//:/6 16
8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
3- Protéines associées

Les protéines sont sensibles aux concentrations Ca2+ intracellulaire intervenant dans les
mécanismes de contraction ou déplacements.
- Troponines : leur rôle est l'inhibition de l'association actine/myosine, cette inhibition est
levée par liaison du Ca2+ (rôle dans l'amorçage de la déconcentration musculaire).
- Myosines :
" Myosine II (cellules musculaires +++, autres cellules) : déplacement de groupes de
filaments d'actine orientés de façon opposée (concentration musculaire, anneau
contractile lors de la mitose … )
Myosine I :
" → Déplacement de vésicules le long de filaments d'actine,
" → attachement de filaments d'actine à la membrane plasmique, alignement
rapproché
" → alignement rapproché et glissement de filaments d'actine
/0(12345670/0330*(/'$(8%+-#9%:.8'&,$(;’.+,%&'
/'$(<-#,=%&'$(.$$#+%='$(.>?(8%+-#9%:.8'&,$
Myosine II : rôle dans la contraction :
G !"#$%&'())*(+#&,-.+,%#&( G%8H-'(;'( D%:.8'&,(;EF+,%&'(D
!"#$%&'())
PB(0,.,(;'(-'<#$
@AB @CB

@CB @AB

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K%L#,'8'&,(;'$(,M,'$(;'(8"#$%&'())
! N:%$$'8'&,(;'(:.(8"#$%&'())
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L'-$('?,-=8%,= C(;'(:E.+,%&'

@AB @CB
G=<:.+'8'&,
;'(:EF+,%&'
G=<:.+'8'&,
;'(:EF+,%&'
@CB @AB

Dimère de myosine de type II, les queues interagissent ensemble,

!"#$%&'"(()*'+(,-*./,01,.*'2344523426'+$27'81'#*99:9*'*0'8*/';,//:/6 19 et au niveau des tétes
8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
hydrolyse de l'ATP, mouvement de rétraction, mouvement de flip/flop (wouauouuu) cela
9:(;<=>?@A:9:==:*(9'$(7%2,#6%4-7'&+$(/’-2+%&'
va tirer un filament dans un sens et l'autre filament en sens inverse.
9'$(.,#+1%&'$(-$$#2%1'$(-3B(7%2,#6%4-7'&+$
Myosine I : transport de vésicules le long de filaments d'actine
G !"#$%&'()*(+,-&$.#,+(/'(01$%234'$(4'(4#&5(/'(6%4-7'&+$(/8-2+%&'

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=>(?@ABCDE>=>AA>*(='$(0%.7#2%3-0'&,$(1’-.,%&'
Elle intervient='$(87#,<%&'$(-$$#.%<'$(-:F(0%.7#2%3-0'&,$
dans l'attachement de filaments d'actine à la membrane
!"#$%&'"(()*'+(,-*./,01,.*'2344523426'+$27'81'#*99:9*'*0'8*/';,//:/6 20
plasmique.
8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
Intervient aussi dans l'alignement rapproché et glissement de filaments d'actine.
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Grace aux myosines qui se déplacent vers lʼextrémité + (glissement) mais on a
lʼimpression quʼelle se déplace du coté négatif, et la base ne se déplace pas car encrée.

Protéines régulant la croissance des microfilaments d'actine :

- Thymosine : inhibition de la polymérisation par fixation sur monomère (fixation à
l'extrémité (-) de l'actine G (monomère) , empêche les échanges de nucléotides).
Comme ces échanges de nucléotides sont important, si on a une protéine qui empêche
ces échanges (ATP – ADP), pas de polymérisation.
- Gelsoline : fragmentation des filaments des filaments d'actine (activée par le calcium
intra cellulaire)
" Cette protéine, quand elle est activée, reste fixée à l'extrémité (+) et évite ainsi la re-
polymérisation rapide de l'actine, elle a un rôle dans l'exocytose par dissolution locale
du cytosquelette sous-membranaire.
- Profiline : (rôle positif) fixation à l'actine G, aide à la réintégration dans le polymère.
Protéines dʼassociation à connaitre ainsi que leurs fonctions.

Protéines stabilisant les microfilaments d'actine et permettant leur ancrage à la membrane

plasmique :
- Tropomyosine : s'enroule autour de l'hélice d'actine, rôle stabilisateur.
- CapZ : liaison à l'extrémité (+), stabilisation, prévention dépolymérisation
- Alpha actinine : rôle dans l'interaction actine – myosine et l'interaction actine –
intégrines
- Fimbrine, Villine : maintient les filaments serrés d'actine fasciculée
- Filamine : réseaux réticulés de filaments lâches
- Spectrines : rôle dans l'accrochage des filaments d'actine à la membrane plasmique
ancrage latéral des filaments d'actine entre – eux
- Dystrophine : point d'ancrage de protéines du cytosquelette, maintien de l'architecture
des fibres musculaires
Mutation :
→ Myopathie de Duchenne (protéine tronquée instable non exprimée)
→ Myopathie de Becker (protéine exprimée mais moins fonctionnelle)
(Affaiblissement progressif des muscles, grave incapacité motrice et ardiorespiratoire)

4- Organisation
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901(*&#(+&/*
Les filaments d'actine sont organisés selon trois types d'arrangements
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Les faisceaux parallèles dans les mircrovillosités
Replis de la membrane plasmique structurés par des micro réseaux d'actine
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Leur rôle est l'augmentation de la surface cellulaire apicale.
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strié (épithélium digestif, capture des nutriments)
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→ Bordure en brosse (tube contourné H.>M,I19'.)(19&'.)1L/>.H0,>(C
proximal rénal, réabsorption)

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Armature des microvillosités : filaments d'actine :
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Les faisceaux parallèles dans les microvillosités : ils sont associés en faiceaux parallèles,
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liés entre eux par le fimbrine, tous orientés de la même façon avec le coté (+) au niveau
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distal. Ils sont stabilisés par des protéines de coiffage à leur extrémités. Ils sont ancrés sur
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un réseau de filaments périphériques'1J56/-57/26
sous membranaire (actine corticale)
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LesG réseaux
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formant des mailles :
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membranaire (actine corticale)
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Filaments organisés en un arrangement relativement lâche, nombreuses interconnexions
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orthogonales formées par la filamine.

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Endocytose: de manière locale, polymérisation d'actine qui implique un replis de La
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membrane, le replis va se refermer et formation d'une vésicule qui est poussée dans la
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cellule.
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Les faisceaux 8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
contractiles :
- Sarcomères (unité de contraction des fibres musculaires)
- Ceintures d'adhérence,
- Anneau contractile mitotique
- Fibres de tension
Les filaments sont arrangés avec des polarités opposées, espacés de 40nm grâce à une
liaison à un dimère d'alpha actine.
Un complexe bipolaire de plusieurs molécules de myosine II (protéine motrice) est inséré
entre les filaments et engendre la contraction.
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La contraction repose sur le glissement, entraîné par l'hydrolyse de l'ATP, des filaments
d'actine imbriqués avec la myosine II.
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5- Rôles

Les rôles des microfilaments d'actine :

- Transport intracellulaire
- Maintien de la forme et de la structure de la membrane plasmique
- Maintien des différenciations cellulaires et de la forme cellulaires
- Phagocytose/endocytose (grosses vésicules)/exocytose
 - Interaction cellule – matrice extracellulaire
- Motilité cellulaire
- Cytodiérèse

III- Les filaments intermédiaires

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1- Nature et structure

Les filaments intermédiaires sont des polymères protéiques résistants et durables, ils ont
un diamètre de 10nm (compris entre celui des filaments d'actine et celui des microtubules)
Ils forment un réseau extensif dans le cytoplasme de la plupart des cellules. Ces filaments
entourent le noyau et s'étendent jusqu'à la périphérie cellulaire, ils sont également reliés
aux desmosomes et hémi-desmosomes.
Ils doublent aussi la face interne de lʼenveloppe nucléaire (lamines) (non visibles sur la
photographie ci dessus car marquage kératines et desmosomes).
!"#$%&'()*"!"&&"+#!,-#./012,34-#/34,5267/1/5,-
2- Polymérisation
G !1#890:265/-14/93#7,-#./012,34-#/34,5267/1/5,-
La polymérisation des filaments intermédiaires :
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Les protéines qui les constituent sont des molécules fibreuses très allongées (différent de
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l'actine et de la tubuline, qui sont des protéines globulaires, mais on a un nombre d'acides
! !,<5#-6;<,3=,#.1B95/-,#01#.95214/93#7,#7/2@5,-#-<8,5,359<06-
aminés voisin).
Leur séquence favorise la formation de dimères superenroulés.
! C<#=9<5-#7,#0D6418,#7D1--,2?01A,E
Au cours de"l'étape d'assemblage, on a l'association de 2 dimères superenroulés de
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manière antiparallèle. La sous
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Les tétramères s'ajoutent à un filament<3#./012,34#,3#=9<5-#7D6093A14/93#
" !,-#464512@5,-#-D1G9<4,34#H en cours d'élongation. 8 protofilaments donnent un
! I 85949./012,34-#!
filament intermédiaire ./012,34#/34,5267/1/5,#@43 (J'A*'A,1JM0.*C
(10nm de diamètre).
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 3- Composition, types

Les composants des filaments intermédiaires ont toujours tendance à rejoindre un filament
en cours de polymérisation (rarement présents à l'état de monomère libre). Toutefois, les
composants assemblés peuvent également se dissocier. L'assemblage comme la
dissociation sont des processus très lents (plusieurs minutes, alors que pour l'actine et la
tubuline, c'est seulement quelques secondes).
Les processus d'assemblage et la dissociation peuvent être régulés par des modifications
post – traductionnelles des protéines
Selon les cas, la phosphorylation n'a pas toujours les mémes impactes sur les filaments
intermédiaires. Souvent la phosphorylation active, mais il y a aussi des phosphorylation
inhibitrice.
- La phosphorylation des lamines (noyau) favorise la dissociation
- La phosphorylation empêche la dissociation des neurofilaments (rôle stabilisateur)

Les différents types de filaments intermédiaires :

Les gènes codant les filaments intermédiaires se sont diversifiés (différent de l'actine et de
la tubuline dont les gènes ont été bien conservés au cours de l'évolution). On a une famille
d'environ 50 membres subdivisée en 6 classes différentes.
Classe I et II: Kératines acides et les Kératines basiques (18 gènes chacune) : elles
s'associent avec des kératines de l'autre classe (une basique avec une acide).
Elles possèdent les caractéristiques des cellules épithéliales.
Classe III : 1 gène pour chaque membre
- Vimentine : cellules fibroblastiques
- Desmine : cellules musculaires
- GFAP : cellules gliales
- généralement, elles forment des homopolymères (sauf Vimentine → homo ou
hétéropolymères).
Classe IV, neurofilaments (3 gènes: NF-H, -M et -L) : ils s'associent entre sous-unités de
cette classe, et sont caractéristiques des neurones. Le plus souvent sous forme
dʼhétéropolymères.
Classe V, Lamines (3gènes: LMNA/C, LMNB1, LMNB2) : Elles forment des
homopolymères et sont présentes dans toutes les cellules de tous types (noyau).
Classe VI, Nestine (1 gène) : Elle forme des homopolymères et est présente dans les
neurones embryonnaires et les myocites.

4- Fonctions

Les filaments intermédiaires maintiennent l'intégrité cellulaire et tissulaire de l'épithélium.

→ permet l'interaction entre le cytosquelette avec les molécules d'adhérence, ce qui
maintient la mécanique de la cellule et du tissu.
→ Filaments intermédiaires : 2 types de jonctions d'ancrage
- Desmosomes : interaction cellule – cellule, via les cadhérines desmosomiales
- Hémi-desmosomes : interaction cellule – lame basale, via les intégrines (dans les
cellules épithéliales).

Ex : pathologie : «épidermolyse bulleuse» (maladie génétique)

Mutations ponctuelles des gènes de kératines 5 et 14 : désorganisation du réseau de
filaments intermédiaires (kératinocytes basaux de lʼépiderme), sensibilisation +++ aux
forces mécaniques (rupture des cellules à la moindre pression, inflammation, formation
dʼampoules cutanées)
Illustration : cette maladie, les gènes impliqués et atteintes ne sont pas à connaitres.

Les filaments intermédiaires participent au soutien de l'enveloppe nucléaire,

→ La lamina nucléaire double la face interne de l'enveloppe nucléaire.
- Treillis de polymères de lamine
- Soutient l'enveloppe, donne sa forme au noyau
- Se désagrège en début de mitose (phosphorylation des lamines par le complexe
cyclineB/CDK1)
- Désintégration permet l'entrée en jeu des microtubules (séparation des chromosomes)
- Ré-association permet ensuite la reconstitution du noyau.(en fin de mitose: télophase)

Les filaments intermédiaires interviennent dans la formation des ongles, des cheveux, et
de la couche cornée de la peau.
Les filaments de kératine sont formés en excès par les cellules épidermiques
(kératinocytes) et par les cellules de l'assise génératrice dans le follicule pileux.
Cet excès de filaments de kératine entraine la mort des cellules qui restent assemblées
(desmosomes) ainsi que la formation progressive de la couche cornée, des ongles et des
cheveux/poils/
Note : Caractéristiques physico-chimiques des filaments intermédiaires
" => Résistance aux tensions et détergents, insolubilité dans l'eau
" => Protection de l'organisme contre les agressions physiques et chimiques

IV- Les microtubules

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1- Nature

Les microtubules sont particulièrement abondants dans les cellules eucaryotes, 10 à 20%
des protéines totales dans les cellules nerveuses (dans ces cellules les tubulines sont plus
importantes que les actines). Ce sont des polymères cylindriques, creux et rigides (tubes).
Ils sont constitués de dimère de tubulines, (protéines globulaires.
Chaque dimère résulte de l'association d'alpha et de la Beta tubuline (les tubulines alpha
et Beta existent chacune sous différentes (6) formes). Il existe aussi des tubulines,
gamma, delta et epsilone, présentes dans les structures centriolaires, pas dans les
microtubules.
 Les tubulines alpha et Beta lient le GTP :
les deux monomères, alpha et béta n'interagissent pas de la même façon avec le GTP
- Le GTP de l'alpha tubuline est enfoui à l'intérieur, donc non échangeable
- Le GTP de la Beta tubuline est exposé en surface et échangeable.
!"#$%&'()*"!"&&"+#!,-#./01234546,-
2- Assemblages
G 7--,.5689,#:,-#./01234546,-
Les microtubules sont des structures polaires :
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- Pôle (+) : capable de croissance rapide
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-"Pôle (-) : le plus souvent enchâssée dans le centrosome
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Le centrosome
" '198;/-> est un complexe protéique, au voisinage du noyau, approximativement au
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centre
!cellulaire (d'où son nom). Il est organisé autour de
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centrioles (constitués de plusieurs formes
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34546/;,D" alpha, béta, gamma, delta et
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epsilone). En périphérie du centrosome, on a la tubuline gamma (complexe TuRC,
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complexe de tubuline en anneaux → gabarit pour microtubules en construction).

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Polymérisation
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52

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Lors de la polymérisation des microtubules, on a au niveau cytoplasmique, formation
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d'hétérodimères de tubuline Alpha/Beta, (Beta chargée en GTP).
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partir d'un centrosome, association des dimères de tubuline (Beta orienté vers le pôle
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protofilaments qui s'assemblent latéralement entre eux J*:,99*0/
forment des feuillets
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→ le repliement progressif de ces feuillets forme le microtubule.
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Plusieurs centaines de microtubules polymérisent en permanence dans la cellule.
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Dépolymérisation des microtubules
Les microtubules se dépolymérisent et se re-polymérisent continuellement (à vitesse
variable, de quelques secondes à quelques minutes) .
L'hydrolyse du GTP (tubuline Beta) est à la base de cette « instabilité
dynamique » (synthèse/ resynthèse permanentes suivant les stimuli) cela provoque le
changement de la conformation des sous-unités et affaiblit les liaisons dans le polymère,
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séparation des protofilaments, libération des dimères de tubuline (extrémité
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4- Protéines 8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
associées

Les protéines associées qui interviennent dans la stabilisation / déstabilisation des

microtubules.
In vitro, les dimères se détachent en masse (= catastrophe), si cette dissociation rapide ne
s'arrête pas spontanément on a la désagrégation complète du microtubule.
Si cette dissociation rapide ne sʼarrete pas : désagrégation complete du microtubule.
In vivo, la modification de cette instabilité dynamique est faite par les protéines MAP, elles
sont présente sur toute la longueur, par exemple la protéine Tau, présente dans les
axones, la présence de cette protéine Tau réduit d'un facteur 50 la probabilité de
dissociation brutale.
On a des protéines qui ajustent la déstabilisation, par exemple MCAK (mitotic
centromere-associated kinesin) qui permet la dissociation ajustée des microtubules
kinétochoriens (durant la séparation des chromosomes en anaphase).

Les protéines motrices.

On a 2 familles de protéines « motrices » interagissent avec les microtubules
- Kynésines : se déplacent vers l'extrémité (+) du microtubule
- Dynéines : se déplacent vers l'extrémité (-) (vers le centrosome)
Toujours associées à d'autres protéines
- Kynésines : associées à une chaine protéique légère, elle joue un rôle sur la fixation des
organites cellulaire a transporter.
- Dynéines : complexe avec 6 chaines intermédiaires et 6 légères.
Elles utilisent l'énergie dérivée de cycles répétés d'hydrolyse de l'ATP pour se déplacer le
long du microtubule (cf Myosine II / actine)
Les kynésines interagissent au niveau des ss unités béta. Quand on a hydrolyde de l'ATP,
elles pivotent d'un demis tour, et de proche en proche elles avancent de deux en deux
vers l'extrémité (+)
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5- Fonctions

Mouvement le long du microtubule.

Ces mouvements se font via l'intermédiaire des dynéines et kinésines : filaments
intermédiaires, réticulum endoplasmique, membrane plasmique, Ap de Golgi, vésicules de
sécrétion et chromosomes (kinétochores)
Importance du transport le long de l'axone du neurone : dans le neurone les microtubules
sont particulièrement nombreux et stables (protéine Tau)
- Kynésines : transport vers l'extrémité (+) des microtubules = transport antérograde (du
corps cellulaire vers l'arborisation terminale).
- Dynéines : transport vers l'extrémité (-) des microtubules = transport rétrograde (vers le
corps cellulaire).
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Exemples de fonctions des microtubules :
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Battements des cils et flagelles
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Les microtubules interviennent dans les battements des cils et flagelles : due à la flexion
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de leur faisceau de microtubules, ondulation coordonnée des cils de l'épithélium
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respiratoire (bronches, trachée), on a un déplacement unidirectionnel (vers l'extérieur) du
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C'est un@.*0>:.'A:'<,9'N
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actif, suivi d'une phase de récupération passive (retour du cil à sa
position initiale). : mouvement produit par la flexion de sa partie centrale, l'axonème.
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Extension en doigt de gant de la membrane plasmique
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Réseau de " 7.01-.108#(%40(1,(4"+,9$#

microtubules.
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Les cils et flagelles sont ancrés au niveau du corspuscule basal.
! E>:J9*0/'1AK1<*(0/'D9,//*(0'9L:('/:.'9H1:0.*'-,1 ,(0*.1<0,>(/'1-*<'A=(),(*/'
Au niveau de @<M'0.1(/N>.0'A*/'-)/,<:9*/C
l'axonéme, on a une organisation en 9 doublet périphériques adjacents qui
glissent lʼun sur lʼautre via lʼintercations avec dynéines (cf transport
!"#$%&'"(()*'+(,-*./,01,.*'2344523426'+$27'81'#*99:9*'*0'8*/';,//:/6 63
des vésicules) et 1
9!(:;<=3>?!9!<<!@(9#'($/-0+.121&#'
doublet central. 8*'<=0>/?:*9*00*'@#>:./'A*'2BC6'$(/*,D(1(07'E.'E6'#"!!$88$F
Interaction avec des dynéines, qui permettent des glissements des
microtubules l'un par rapport a l'autre, ce qui permet le battement du cil ou du flagelle.
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! 34%505./+,()#'(-60+$+'+$#'(%#,)5,.(&5($/.+'#
Séparation des chromosomes pendant la mitose
! 78&#(#''#,./#&()#'($/-0+.121&#'(#.(%0+.4/,#'($+.0/-#'
→ rôle essentiel des microtubules et des protéines motrices
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Autres fonctions des microtubules :
- intégrité de l'Ap de Golgi
(- Mouvement du milieu extracellulaire)
- Migration de certaines cellules
(- Morphogenèse)
- Maintient de la forme des cellules différenciées
- Maintien de la polarité cellulaire
(- Maintien de la structure de la membrane plasmique)
(- Excrétion)
- Transport dirigé des ARNm (ex, axones des neurones)
() : pas sur diapo
V- Conclusion implication et application en pathologie.

Pouvoir pathogène de certaines bactéries

Ex: Listeria monocytogènes, colonise les tissus par diffusion de cellule à cellule, nécéssite
la formation d'une queue d'actine qui propulse la bactérie.

Détermination du phénotype cellulaire (diagnostic)

Ex : immuno-histochimie des protéines de filaments intermédiaires, on se sert des
kératines pour identification du type de carcinome …

Pathogène et ciblage thérapeutique : perturbation des phénomènes de polymérisation et

dépolymérisation :
- microfilaments d'actine : toxine fungiques -
" → phalloïde: bloque la dépolymérisation (utilisée pour marquages)
" → cytochalasines: bloquent la polymérisation
- Microtubules :
" → Anti mitotique (thérapeutique cancers: vinblastine, vincristine, taxol)
" → colchicine (diagnostic en cytogénétique, réalisation de caryotypes).
(Noms de bactérie, toxines fungiques et autres molécules ne sont pas à connaitre).