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Rowena Green Matthews

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Rowena Green Matthews
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Vincent Massey (en)Voir et modifier les données sur Wikidata
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Rowena Green Matthews, née le [1] est professeur émérite à l'Université du Michigan[2]. Ses recherches portent sur le rôle des cofacteurs organiques comme partenaires des enzymes catalysant des réactions biochimiques difficiles, notamment l'acide folique et la Vitamine B12. Elle est élue à l'Académie nationale des sciences en 2002 et à l'Institut de médecine en 2004[2].

Jeunesse et éducation

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Matthews est née à Cambridge, en Angleterre, alors que son père, le biochimiste David E. Green, y est en congé sabbatique[3]. Elle obtient son BA en biologie summa cum laude du Radcliffe College en 1960[4]. En tant qu'étudiante de premier cycle, et pendant trois ans par la suite, elle travaille avec George Wald pour étudier un nouvel intermédiaire dans le blanchiment du pigment visuel rhodopsine qui coïncide temporellement avec l'initiation de l'excitation visuelle[5]. Elle fait ensuite des études supérieures en biophysique à l'Université du Michigan, où elle fait sa thèse de recherche dans le laboratoire de Vincent Massey. Elle obtient son doctorat en 1969[6].

Carrière académique

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Après avoir terminé son doctorat, Matthews reste à l'Université du Michigan en tant que boursière postdoctorale dans le laboratoire de Charles Williams au département de chimie biologique et chercheuse scientifique adjointe à la division de recherche en biophysique en 1978. Elle est promue professeure agrégée en 1981, devient professeure titulaire en 1986 et professeure distinguée de l'université G. Robert Greenberg en 1995[2],[6],[7]. En 2002, elle occupe le poste de professeur-chercheur principal et de membre fondateur du corps professoral de l'Institut des sciences de la vie[8] Elle prend sa retraite en 2007, devenant professeur émérite[6].

Prix

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Elle reçoit de nombreuses reconnaissances et distinctions au cours de sa carrière, le prix Repligen décerné par l'ACS (2001), elle est élue à l'Académie nationale des sciences (2002)[9] à la Société américaine de microbiologie (2002)[2], à l'Institute of Medicine (2004)[10], à l'Académie américaine des arts et des sciences (2005) et la Société américaine de philosophie (2009)[11],[12]. Elle reçoit le prix William C. Rose décerné par l'American Society for Biochemistry and Molecular Biology en 2000 et le Repligen Corporation Award in Chemistry of Biological Processes décerné par l'American Chemical Society en 2001[2].

Elle est conférencière Frederick Gowland Hopkins à la 12e Conférence internationale des ptéridines et des folates en 2001, un honneur qu'elle a particulièrement apprécié car son père avait travaillé avec Hopkins[3]. Elle siège au Conseil consultatif médical de l'Institut médical Howard Hughes[13] et au Conseil de l'Académie nationale des sciences[14].

L'Université du Michigan accueille une chaire honorant Matthews; depuis 2009, James Bardwell est titulaire de la chaire Rowena G. Matthews Collegiate[15].

Recherches

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Ses recherches portent sur le métabolisme à un seul carbone, avec un accent particulier sur les enzymes qui catalysent la génération de novo de groupes méthyle : la méthionine synthase, une enzyme dépendante du B-12 chez l'homme, et la méthylènetétrahydrofolate réductase[16],[17]. Sa collaboration avec la généticienne Rima Rozen de l'Université McGill mène au clonage de la méthylènetétrahydrofolate réductase humaine et à la caractérisation du polymorphisme C677T associé à l'hyperhomocystéinémie chez l'humain[18],[19]. Le polymorphisme peut conduire à une quantité élevée d'homocystéine dans le sang. Des concentrations élevées d'homocystéine dans le plasma peuvent augmenter le risque de maladies cardiovasculaires et il est démontré que l'utilisation d'acide folique diminue les quantités chez l'homme[20]. En collaboration avec Martha Ludwig, elle élucide la première structure aux rayons X de la vitamine B12 liée à une protéine, la méthionine synthase dépendante de la cobalamine[19],[21],[22],[23].

Matthews est la fille aînée du biochimiste David E. Green et la tante de la sénatrice américaine Tammy Baldwin[24].

Références

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  1. ↑ « Rowena Green Matthews from Ann Arbor, Michigan | VoterRecords.com », voterrecords.com (consulté le )
  2. ↑ a b c d et e « Rowena Matthews, Ph.D. », University of Michigan, Ann Arbor, (consulté le )
  3. ↑ a et b Barry Shane, Chemistry and Biology of Pteridines and Folates Proceedings of the 12th International Symposium on Pteridines and Folates, National Institutes of Health, Bethesda, Maryland, June 17-22, 2001, Boston, MA, Springer US, (ISBN 9781461509455)
  4. ↑ « Tangs for the memories | Michigan Today », michigantoday.umich.edu, (consulté le )
  5. ↑ Matthews, Ruth Hubbard, Paul K. Brown et George Wald, « Tautomeric forms of metarhodopsin », Journal of General Physiology, vol. 47, no 2,‎ , p. 215–240 (PMID 14080814, PMCID 2195338, DOI 10.1085/jgp.47.2.215)
  6. ↑ a b et c « Rowena Matthews », University of Michigan Faculty History Project (consulté le )
  7. ↑ « Memoir | Faculty History Project », www.lib.umich.edu (consulté le )
  8. ↑ « Emeritus Faculty », Life Sciences Institute, (consulté le )
  9. ↑ Matthews, « Rowena Matthews-National Academy of Sciences »
  10. ↑ Matthews, « Directory: IOM Member-Rowena G. Matthews, Ph.D. » [archive du ], Global directory
  11. ↑ « American Philosophical Society Honors HHMI Scientists and Board Members », HHMI News, (consulté le )
  12. ↑ « Dr. Rowena G. Matthews », American Philosophical Society Member History (consulté le )
  13. ↑ « Medical Advisory Board », Howard Hughes Medical Institute (consulté le )
  14. ↑ « Leadership and Governance », National Academy of Sciences (consulté le )
  15. ↑ « Lab Members », Bardwell Lab (consulté le )
  16. ↑ Koutmos, Datta, Pattridge et Smith, « Insights into the reactivation of cobalamin-dependent methionine synthase », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 106, no 44,‎ , p. 18527–18532 (ISSN 1091-6490, PMID 19846791, PMCID 2765455, DOI 10.1073/pnas.0906132106, Bibcode 2009PNAS..10618527K)
  17. ↑ Hondorp et Matthews, « Oxidation of cysteine 645 of cobalamin-independent methionine synthase causes a methionine limitation in Escherichia coli », Journal of Bacteriology, vol. 191, no 10,‎ , p. 3407–3410 (ISSN 1098-5530, PMID 19286805, PMCID 2687158, DOI 10.1128/JB.01722-08)
  18. ↑ Yamada, Chen, Rozen et Matthews, « Effects of common polymorphisms on the properties of recombinant human methylenetetrahydrofolate reductase », Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 98, no 26,‎ , p. 14853–14858 (ISSN 0027-8424, PMID 11742092, PMCID 64948, DOI 10.1073/pnas.261469998, Bibcode 2001PNAS...9814853Y)
  19. ↑ a et b Guenther, Sheppard, Tran et Rozen, « The structure and properties of methylenetetrahydrofolate reductase from Escherichia coli suggest how folate ameliorates human hyperhomocysteinemia », Nature Structural Biology, vol. 6, no 4,‎ , p. 359–365 (ISSN 1545-9985, PMID 10201405, DOI 10.1038/7594, S2CID 23529857)
  20. ↑ « Active Emeritus », Biological Chemistry, (consulté le )
  21. ↑ Drennan, Matthews et Ludwig, « Cobalamin-dependent methionine synthase: the structure of a methylcobalamin-binding fragment and implications for other B12-dependent enzymes », Current Opinion in Structural Biology, vol. 4, no 6,‎ , p. 919–929 (ISSN 0959-440X, PMID 7712296, DOI 10.1016/0959-440X(94)90275-5, hdl 2027.42/31943)
  22. ↑ Ludwig et Matthews, « Structure-Based Perspectives on B12-Dependent Enzymes », Annual Review of Biochemistry, vol. 66, no 1,‎ , p. 269–313 (PMID 9242908, DOI 10.1146/annurev.biochem.66.1.269)
  23. ↑ Guenther, Sheppard, Tran et Rozen, « The structure and properties of methylenetetrahydrofolate reductase from Escherichia coli suggest how folate ameliorates human hyperhomocysteinemia. », Nat. Struct. Mol. Biol., vol. 6,‎ , p. 359–365 (DOI 10.2210/pdb1b5t/pdb, lire en ligne)
  24. ↑ Beinert, Stumpf et Wakil, « David Ezra Green », Biographical Memoirs, National Academies Press, vol. 84,‎ , p. 112–44 (PMID 15484418, lire en ligne)
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