Acetiltransferase

Estrutura química dun grupo acetilo unido ao resto (R) dunha molécula. Este grupo transfírese a outras moléculas en reaccións catalizadas por acetiltransferases.

Unha acetiltransferase (ou transacetilase) é un tipo de encima transferase que transfire un grupo acetilo, nun proceso chamado acetilación. A acetilación serve para crear unha modificación que pode transformar profundamente a funcionalidade dunha molécula, como unha proteína, ao modificar varias propoedades como a hidrofobicidade, solubilidade e atributos de superficie.^[1] Estas alteracións poden influír na conformación da proteína e na súa interacción cos substratos, cofactores e outras macromoléculas.^[1]

Táboa 1: Exemplos de acetiltransferases
Acetiltransferases	Substrato	Xene	Localización cromosómica	Grupo xénico	Abreviatura
Histona acetiltransferase	Residuos de lisina en histonas^[1]	HAT1^[2]	2q31.1^[2]	Lisina acetiltransferases^[2]	HAT
Colina acetiltransferase	Colina^[3]	CHAT^[4]	10q11.23^[4]		ChAT^[3]
Serotonina N-acetiltransferase	Serotonina	AANAT^[5]	17q25.1^[5]	N-Acetiltransferases relacionadas con GCN5^[5]	AANAT^[5]
NatA acetiltransferase	N-terminal de varias proteínas a medida que sae do ribosoma	NAA15^[6]	4q31.1^[6]	Dominio helicoidal similar ao Armadillo Contén subunidades de N-alfa-acetiltransferase^[6]	NatA^[6]
NatB acetiltransferase	Péptidos que empezan con Met-Asp/Glu/Asn/Gln^[7]	NAA25^[8]	12q24.13^[8]	Subunidades de N-alfa-acetiltransferase^[8]	NatB^[8]

Estrutura

Estrutura en 3D da histona acetiltransferase
Estrutura en 3D da colina acetiltransferase
Estrutura en 3D da serotonina N-acetiltransferase

As predicións da estrutura tridimensional das histona-, colina-, e serotonina acetiltransferases móstranse nas imaxes.

Outro exemplo, neste caso dunha acetiltransferase bacteriana, é a cloranfenicol acetiltransferase, que detoxifica o antibiótico cloranfenicol e dálle á bacteria resistencia ao cloranfenicol.

Notas

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 Marmorstein R, Zhou MM (xullo de 2014). "Writers and readers of histone acetylation: structure, mechanism, and inhibition". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 6 (7): a018762. PMC 4067988. PMID 24984779. doi:10.1101/cshperspect.a018762.
↑ ^2,0 ^2,1 ^2,2 Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (xaneiro de 1998). "Nucleosomal DNA regulates the core-histone-binding subunit of the human Hat1 acetyltransferase". Current Biology 8 (2): 96–108. PMID 9427644. doi:10.1016/s0960-9822(98)70040-5.
↑ ^3,0 ^3,1 Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (decembro de 2006). "Substrate binding and catalytic mechanism of human choline acetyltransferase". Biochemistry 45 (49): 14621–14631. PMID 17144655. doi:10.1021/bi061536l.
↑ ^4,0 ^4,1 Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (febreiro de 1991). "Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization". Genomics 9 (2): 396–398. PMID 1840566. doi:10.1016/0888-7543(91)90273-H.
↑ ^5,0 ^5,1 ^5,2 ^5,3 Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (maio de 1996). "The human serotonin N-acetyltransferase (EC 2.3.1.87) gene (AANAT): structure, chromosomal localization, and tissue expression". Genomics 34 (1): 76–84. PMID 8661026. doi:10.1006/geno.1996.0243.
↑ ^6,0 ^6,1 ^6,2 ^6,3 Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N, et al. (maio de 2009). "Proteomics analyses reveal the evolutionary conservation and divergence of N-terminal acetyltransferases from yeast and humans". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 106 (20): 8157–8162. Bibcode:2009PNAS..106.8157A. PMC 2688859. PMID 19420222. doi:10.1073/pnas.0901931106.
↑ Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (abril de 2017). "Molecular Basis of Substrate Specific Acetylation by N-Terminal Acetyltransferase NatB". Structure 25 (4): 641–649.e3. PMID 28380339. doi:10.1016/j.str.2017.03.003.
↑ ^8,0 ^8,1 ^8,2 ^8,3 Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS, et al. (xullo de 2012). "N-terminal acetylome analyses and functional insights of the N-terminal acetyltransferase NatB". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 109 (31): 12449–12454. Bibcode:2012PNAS..10912449V. PMC 3412031. PMID 22814378. doi:10.1073/pnas.1210303109.

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas

Acetyltransferases Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.

Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír.

[:0-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 Marmorstein R, Zhou MM (xullo de 2014). "Writers and readers of histone acetylation: structure, mechanism, and inhibition". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 6 (7): a018762. PMC 4067988. PMID 24984779. doi:10.1101/cshperspect.a018762.

[:1-2] 2,0 ^2,1 ^2,2 Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (xaneiro de 1998). "Nucleosomal DNA regulates the core-histone-binding subunit of the human Hat1 acetyltransferase". Current Biology 8 (2): 96–108. PMID 9427644. doi:10.1016/s0960-9822(98)70040-5.

[:2-3] 3,0 ^3,1 Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (decembro de 2006). "Substrate binding and catalytic mechanism of human choline acetyltransferase". Biochemistry 45 (49): 14621–14631. PMID 17144655. doi:10.1021/bi061536l.

[:3-4] 4,0 ^4,1 Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (febreiro de 1991). "Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization". Genomics 9 (2): 396–398. PMID 1840566. doi:10.1016/0888-7543(91)90273-H.

[:4-5] 5,0 ^5,1 ^5,2 ^5,3 Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (maio de 1996). "The human serotonin N-acetyltransferase (EC 2.3.1.87) gene (AANAT): structure, chromosomal localization, and tissue expression". Genomics 34 (1): 76–84. PMID 8661026. doi:10.1006/geno.1996.0243.

[:5-6] 6,0 ^6,1 ^6,2 ^6,3 Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N, et al. (maio de 2009). "Proteomics analyses reveal the evolutionary conservation and divergence of N-terminal acetyltransferases from yeast and humans". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 106 (20): 8157–8162. Bibcode:2009PNAS..106.8157A. PMC 2688859. PMID 19420222. doi:10.1073/pnas.0901931106.

[7] Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (abril de 2017). "Molecular Basis of Substrate Specific Acetylation by N-Terminal Acetyltransferase NatB". Structure 25 (4): 641–649.e3. PMID 28380339. doi:10.1016/j.str.2017.03.003.

[:6-8] 8,0 ^8,1 ^8,2 ^8,3 Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS, et al. (xullo de 2012). "N-terminal acetylome analyses and functional insights of the N-terminal acetyltransferase NatB". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 109 (31): 12449–12454. Bibcode:2012PNAS..10912449V. PMC 3412031. PMID 22814378. doi:10.1073/pnas.1210303109.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]