Przejdź do zawartości

Richard Henderson

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Richard Henderson
Ilustracja
Richard Henderson (2017)
Państwo działania

Wielka Brytania

Data i miejsce urodzenia

19 lipca 1945
Edynburg

Specjalność: biologia
Alma Mater

University of Glasgow

Uczelnia

University of Cambridge,
Uniwersytet Yale

Nagrody

Nagroda Nobla w dziedzinie chemii
Medal Copleya

Richard Henderson (ur. 19 lipca 1945 w Edynburgu) – szkocki biolog, laureat Nagrody Nobla w dziedzinie chemii w 2017 roku za opracowanie kriomikroskopii elektronowej wysokiej rozdzielczości do ustalania struktury biocząsteczek w roztworze (razem z Jacques’em Dubochetem i Joachimem Frankiem)[1][2].

Życiorys

[edytuj | edytuj kod]

Wychowywał się w Newcastleton w Scottish Borders, gdzie jego ojciec pracował w piekarni. Gdy Richard Henderson miał 15 lat, jego rodzina przeniosła się do Edynburga, tam uczęszczał do szkoły (Boroughmuir Secondary School), a następnie studiował fizykę na University of Glasgow. Wśród jego wykładowców był m.in. Peter Higgs[3].

W 1966 roku ukończył studia uzyskując bakalaureat, po czym kontynuował edukację w Medical Research Council (MRC) Laboratory of Molecular Biology, kierowanym przez Maxa Perutza. Prowadził tam badania nad strukturą chymotrypsyny. W 1969 roku uzyskał stopień doktora na University of Cambridge. W 1973 roku, po odbyciu stażu podoktorskiego na Uniwersytecie Yale wrócił do MRC Laboratory of Molecular Biology jako członek zespołu badawczego[4].

Prowadził prace nad rozwinięciem technik mikroskopii elektronowej do poziomu pozwalającego na badania struktury białek. W 1975 roku wraz ze współpracownikiem z MRC Nigelem Unwinem, Henderson opisał metodę przygotowania próbek do badania mikroskopowego. Polegała ona na użyciu roztworu glukozy do przygotowania próbek w środowisku próżniowym, co umożliwiło rozprowadzenie cienkich warstw błony komórkowej zawierającej tysiące białek na siatce mikroskopu. Ponadto, przechylając próbkę w różnych kierunkach, a następnie obliczając transformatę Fouriera, można określić trójwymiarową strukturę białka w próbce. W ten sposób Henderson i Unwin wygenerowali trójwymiarowy obraz białka bakteryjnego bakteriorodopsyny[4].

Henderson kontynuował badania nad rozwiązaniem problemów technicznych, uniemożliwiających generowanie obrazów biomolekuł w wysokiej rozdzielczości za pomocą mikroskopii elektronowej. W 1990 zastosował w tym celu kriomikroskopię elektronową[4].

W 2016 roku został laureatem Medalu Copleya. Za "opracowanie kriomikroskopii elektronowej wysokiej rozdzielczości do ustalania struktury biocząsteczek w roztworze" został w 2017 roku, razem z Jacques’em Dubochetem i Joachimem Frankiem, wyróżniony nagrodą Nobla w dziedzinie chemii.

Jest pracownikiem naukowym MRC Laboratory of Molecular Biology w Cambridge[5]. Henderson jest również laureatem między innymi Wiley Prize z 2017 r[6].

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. Richard Henderson – Facts. nobelprize.org. [dostęp 2017-10-04]. (ang.).
  2. Jacques Dubochet, Joachim Frank and Richard Henderson win the 2017 Nobel prize in chemistry – as it happened. theguardian.com. [dostęp 2017-10-04]. (ang.).
  3. Richard Henderson Biographical. [w:] nobelprize.org [on-line]. [dostęp 2020-03-08]. (ang.).
  4. a b c Richard Henderson, [w:] Encyclopædia Britannica [dostęp 2020-03-08] (ang.).
  5. Biographical Note. mrc-lmb.cam.ac.uk. [dostęp 2017-10-04]. (ang.).
  6. The 16th Annual Wiley Prize in Biomedical Sciences Awarded for Pioneering Developments in Electron Microscopy. newsroom.wiley.com. [dostęp 2017-10-04]. [zarchiwizowane z tego adresu (2017-10-04)]. (ang.).