PROTEÍNAS E ENZIMAS

As proteínas são macromoléculas, isto é, moléculas grandes, constituídas por unidades

chamadas aminoácidos. Algumas propriedades importantes dos seres vivos estão
associadas a elas: a facilitação para a ocorrência de reações químicas (enzimas), o
transporte de oxigênio (hemoglobina), a transmissão de informações (hormônios),
a composição estrutural das células (membranas, túbulos, etc.), a defesa orgânica
(anticorpos), etc.

Classificação das proteínas quanto à função biológica O que distingue:

Classe Exemplo
Enzimas tripsina, maltase
Transporte hemoglobina, mioglobina
Contrácteis actina, miosina
Protetoras anticorpos, fibrinogênio
Hormônios insulina, prolactina
Estruturais colágeno, elastina

O que distingue uma proteína da outra é o número de aminoácidos, o tipo de aminoácidos

e a sequência na qual eles estão ligados.
Fórmula geral de um aminoácido
Todos os aminoácidos possuem um
Hidrogênio átomo de carbono central, ao qual se
ligam um grupo carboxila (COOH), que
confere caráter ácido, um grupo amina
(NH2), que tem caráter básico, um átomo
de hidrogênio e um radical R, variável de
um aminoácido para outro.
Grupamento Grupamento
Amino Carboxila
(ácido carboxílico)

O radical R pode ser um átomo de

R hidrogênio, um grupo ou grupos mais
Agrupamento “R”
ou cadeia lateral
complexos, contendo carbono, hidrogênio,
oxigênio, nitrogênio e enxofre.
Fórmula geral de um aminoácido.

Os animais podem sintetizar aminoácidos a partir de açúcar, graças à transferência

do grupo NH2 das proteínas da dieta. Podem, ainda, transformar alguns aminoácidos
em outros. Todavia, existem alguns aminoácidos que não podem ser produzidos pelos
animais, e precisam ser conseguidos na alimentação. São os aminoácidos essenciais.

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 Aqueles que podem ser sintetizados nas células animais são chamados aminoácidos
Proteínas e Enzimas

naturais.

AS REAÇÕES DE SÍNTESE E HIDRÓLISE DAS PROTEÍNAS

As proteínas, ou cadeias polipeptídicas são formadas pela união entre aminoácidos. As
ligações entre os aminoácidos são denominadas ligações peptídicas e ocorrem entre o
grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro aminoácido.

Para o organismo aproveitar as proteínas como fonte de aminoácidos, deve ocorrer

ação enzimática na digestão das proteínas, que ocorre no estômago e no intestino, para
quebrar as ligações peptídicas.

Como cada ligação peptídica é formada entre dois aminoácidos, uma proteína com 100
(cem) aminoácidos apresentará 99 (noventa e nove) ligações peptídicas.

AS ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS

O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra, veja os exemplos
abaixo:

f Insulina bovina - 51 aminoácidos

f Hemoglobina humana - 574 aminoácidos

f Desidrogenase glutâmica - 8.300 aminoácidos

A sequência linear de aminoácidos de uma

proteína define sua estrutura primária.

O filamento de aminoácidos se enrola ao redor

de um eixo, formando uma escada helicoidal
chamada alfa-hélice. É uma estrutura estável,
cujas voltas são mantidas por ligações de
hidrogênio. Tal estrutura helicoidal é a estrutura
secundária da proteína.

As proteínas estabelecem outros tipos de

ligações entre suas partes. Com isto, dobram
sobre si mesmas, adquirindo uma configuração
espacial tridimensional chamada estrutura
terciária. Essa configuração pode ser filamentar Estruturas das proteínas, começando pela
primária (cadeia de aminoácidos), secundária
como no colágeno, ou globular, como nas (dobramentos devidos às ligações), terciária
(enovelamento) e quaternária (conjugação de
enzimas. mais de uma proteína).

Tanto o estabelecimento de ligações de hidrogênio como o de outros tipos de ligações

dependem da sequência de aminoácidos que compõem a proteína. Uma alteração na
sequência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas
secundária e terciária da proteína. Como a função de uma proteína se relaciona com sua
forma espacial, também será alterada.

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Muitas proteínas são formadas pela associação de dois ou mais polipeptídios (cadeias

Proteínas e Enzimas
de aminoácidos). A maneira como estas cadeias se associam constitui a estrutura
quaternária dessas proteínas.

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações de pH
ou a certos solutos como a ureia, sofrem alterações na sua configuração espacial, e
sua atividade biológica é perdida. Este processo se chama desnaturação. Ao romper as
ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas se
tornam insolúveis quando se desnaturam.

Na desnaturação, a sequência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação

peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não
depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da sua
configuração espacial.

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem

recobrar sua configuração espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos
processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH,
as modificações são irreversíveis. Como é o caso da clara do ovo que se solidifica e se
torna branca, ao ser cozida, mas não se liquefaz nem volta a ser transparente, quando
esfria.

AS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

As proteínas desempenham quatro
funções importantes para os seres vivos:

As proteínas estruturais estão presentes

em estruturas esqueléticas, como ossos,
tendões e cartilagens, unhas, cascos, etc.,
além da membrana celular.

As proteínas hormonais atuam no

metabolismo como mensageiros químicos,
como a insulina e o glucagon que controlam
a glicemia do sangue e o hormônio de
crescimento denominado somatotrofina,
secretado pela hipófise.

As proteínas de defesa imunológica são

as imunoglobulinas (anticorpos).

As proteínas de ação enzimática (enzimas)

são importantes como catalisadores
biológicos favorecendo reações do
metabolismo celular, como as proteases, a
catalase, a desidrogenase, entre outras. A importância das proteínas no organismo humano.

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Proteínas e Enzimas

Papel Função Exemplo

Hormonal Controle Metabólico Insulina, Glucagon
Proteínas de Reserva Albumina, Caseina
Proteínas de Transporte Hemoglobina e Transferrina
Estrutural
Proteínas Contráteis Miosina e Actina
Componentes de Tecidos Colágeno, Elastina, Reticulina
Defesa Anticorpos Imuglobulinas
Controle Catalisadoras (Enzimas) Pesina, Tripsina

ENZIMAS
As enzimas são responsáveis por catalisar milhares de reações químicas que constituem o
metabolismo celular. Os catalisadores são substâncias que interferem na velocidade de uma
reação química, sem sofrer alteração. Como todo catalisador, a enzima pode participar de
uma reação várias vezes, podendo realizar uma mesma reação química milhares de vezes por
segundo.

Todas as enzimas são proteínas. Portanto, sua produção é subordinada ao controle do DNA. É
através da produção de enzimas específicas que o DNA comanda todo o metabolismo celular.

Sendo proteínas, quando submetidas a fatores capazes de modificar sua configuração espacial
natural, podem perder suas propriedades catalíticas.

Algumas enzimas só atuam quando ligadas a um outro composto, chamado cofator. O cofator
pode ser um metal (Zn, Fe, Mg, Mn, etc.) ou uma molécula orgânica designada por coenzima. As
vitaminas da dieta, geralmente, são coenzimas.

As reações químicas ocorrem quando ligações químicas das moléculas reagentes são rompidas
e novas ligações são formadas, originando novas moléculas. Para que aconteçam, as moléculas
reagentes devem alcançar um nível de energia maior que o normal (estado de transição). A
energia necessária para elevar o nível energético dos reagentes a este estado de transição é a
energia de ativação.

Pode ser comparada à energia necessária para levar uma pedra até o alto de uma montanha,
de onde irá rolar.

Na presença de um catalisador, as
moléculas atingem o estado de transição
em um nível energético inferior aquele
que atingiram na sua ausência. Portanto,
os catalisadores aumentam a velocidade
da reação porque diminuem a energia de
ativação necessária. Quando os produtos
são formados, o catalisador se desprende,
inalterado.

Caminho de uma reação catalisada e não catalisada.

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Quando o catalisador é uma enzima, os reagentes são chamados substratos. O nome

Proteínas e Enzimas
de uma enzima pode indicar o tipo de reação catalisada (hidrolase, transaminase,
desidrogenase, etc.) ou substrato sobre o qual ela atua (amilase, protease, lipase, etc.).

As enzimas atuam oferecendo às moléculas dos substratos um local para aderirem e

aonde a reação irá se processar. Tal local é o centro ativo.

A ligação entre o substrato e o centro ativo é muito precisa e específica. A estrutura

do centro ativo depende da configuração espacial da enzima. Alterações na estrutura
tridimensional da enzima podem torná-la inativa, por impedir o encaixe do substrato no
centro ativo. A ligação da enzima com seu substrato tem, portanto, grande especificidade.

Funcionamento de uma enzima sobre um substrato.

FATORES QUE MODIFICAM A AÇÃO ENZIMÁTICA

Efeito da concentração do substrato

A enzima E combina-se com o substrato S, formando um complexo ES, em uma reação

rápida. Em uma reação mais lenta, o complexo ES se desfaz, originando o produto P e
liberando a enzima.

Se a concentração da enzima for constante, aumentos sucessivos na concentração do

substrato são acompanhados por aumentos cada vez menores na velocidade da reação.

Atinge-se um ponto no qual novos aumentos não provocarão elevação na velocidade.

Ao ser alcançada a velocidade máxima, a enzima encontra-se saturada e não pode
atuar mais rapidamente. Todas as moléculas da enzima encontram- se em atividade.
Este é um exemplo de saturação, onde a velocidade máxima da reação é alcançada,
conhecida como Constante de Michaelis Menten.

Efeito da temperatura

Sabe-se que a velocidade das reações químicas aumenta com a elevação da temperatura.
Todavia, nas reações catalisadas por enzimas, a velocidade tende a diminuir quando a
temperatura passa de 35°C a 40°C. Isso ocorre porque temperaturas elevadas alteram
a estrutura secundária, terciária e até quaternária da enzima, afetando sua configuração

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 espacial. Em temperaturas superiores a 70 °C as reações enzimáticas cessam para os
Proteínas e Enzimas

humanos, pois deve ocorrer desnaturação da enzima.

Existe, portanto, uma temperatura na qual a atividade da enzima é máxima, a temperatura

ótima. Nos animais homeotérmicos, cuja temperatura corporal é constante, a temperatura
ótima está entre 35°C e 40 °C. Nos pecilotérmicos, de temperatura variável, as enzimas
atuam em temperatura de 25°C, aproximadamente.

As enzimas não se tornam inativadas pelo congelamento. A velocidade das reações

diminui com a queda da temperatura, podendo mesmo cessar. Porém, a atividade
catalítica reaparece, quando a temperatura se eleva a valores normais. A diminuição
da atividade enzimática e da taxa metabólica em baixas temperaturas é útil para o
congelamento de sêmen e de embriões, para a conservação de órgãos para transplantes
ou para a preservação de órgãos durante a realização de cirurgias.

Efeito do pH

As enzimas têm um pH ótimo no qual sua

Enzima pH ótimo
atividade biológica é máxima. Em valores
abaixo (mais ácido) ou acima (mais Pepsina 2,0
básico) desse pH, a atividade biológica Tripsina 8,5
diminui porque a estrutura tridimensional
Ptialina 6,8
da enzima se altera. O pH ótimo varia de
enzima para enzima.
Os gráficos a seguir mostram como o fator pH influencia na atividade enzimática.

O pH ótimo das principais enzimas digestivas.

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COMO ENTENDER OS RÓTULOS E TABELAS NUTRICIONAIS

Proteínas e Enzimas
DOS ALIMENTOS?
Entender as informações e quantidades presentes em rótulos e tabelas nutricionais é
fundamental para que possamos fazer boas escolhas para nossa saúde e alimentação. Algumas
das informações podem ser de difícil compreensão e por isso destacamos alguns pontos que
você precisa estar ligado (a) na hora de realizar uma boa compra!
Para que nós, consumidores, possamos fazer escolhas conscientes quando compramos nossos
alimentos, precisamos entender as informações contidas nas embalagens. Nesta semana, a
Agência Nacional de Vigilância Sanitária (Anvisa) informou que a população ainda considera as
informações das tabelas nutricionais de difícil compreensão e por isso, estas são pouco usadas
pelos consumidores. A população se queixa de que são necessários conhecimentos e tempo,
para entender e utilizar os dados das tabelas. Hoje, algumas das informações obrigatórias nos
rótulos dos alimentos são: o valor energético, carboidratos, proteínas, gorduras totais, gorduras
saturadas, gorduras trans, fibra alimentar e sódio. Você sabe o que significa cada uma delas?
A primeira informação que você precisa saber é que a lista de ingredientes do produto está em
ordem decrescente, isto é, o primeiro ingrediente é aquele em maior quantidade no produto e o
último, em menor quantidade. Fique atento (a)!

O valor energético corresponde à energia produzida pelo nosso corpo proveniente dos
carboidratos, proteínas e gorduras totais. O valor aqui pode estar expresso em Quilojoules
(kJ) ou Quilocalorias (kcal), onde cada kJ corresponde a aproximadamente 4,2 quilocalorias.
Os carboidratos são os componentes dos alimentos que fornecem energia para o nosso
corpo e atividades diárias, e as proteínas são componentes necessários para a construção e
manutenção dos nossos órgãos, tecidos e células. As gorduras merecem atenção, já que no
rótulo dos alimentos aparecem 3 tipos delas: totais, saturadas e trans. As gorduras totais são a
soma de todos os tipos de gordura encontradas em um alimento. As saturadas correspondem
aos alimentos de origem animal e devem ter seu consumo controlado, já que o seu consumo
em excesso aumenta o risco de desenvolvermos doenças do coração. Gorduras trans são
encontradas em grandes quantidades em alimentos industrializados e o consumo delas deve
ser reduzido, já que o nosso corpo não necessita desse tipo de gordura. As fibras alimentares
estão presentes principalmente em alimentos de origem vegetal, e seu consumo é fundamental
para um bom funcionamento do intestino. O sódio, por sua vez, está presente no sal de cozinha
e também em alimentos industrializados, e seu consumo não pode ser em excesso, já que isso
pode levar a um aumento da pressão arterial.

Exemplo de tabela nutricional contida em um alimento.

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 Além de ficar ligado(a) nas quantidades da tabela nutricional, atente-se quanto aos
Proteínas e Enzimas

valores diários também presentes nos rótulos. O valor diário é a quantidade dos nutrientes
que a população deve consumir para ter uma alimentação saudável, e diferentes
nutrientes, têm diferentes valores. Não é necessário ficar somando quantidades para
verificar se você atingiu a recomendação diária. O importante é escolher alimentos
saudáveis, avaliando as informações contidas nos rótulos. Entender essas informações
possibilita um aumento na proteção e na promoção da saúde da população e uma
melhoria significativa da nossa alimentação.

E aí, pronto para começar a desvendar os rótulos dos alimentos?

Fonte: Anvisa.

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