Aminoácidos, Peptídeos e

Proteínas:
AMINoácidos: ● A ligação que une os aminoácidos é chamada de ligação
peptídica, caracterizada pela reação do grupamento amina
de um aminoácido com o grupamento carboxila de outro,
● Moléculas orgânicas que possuem, pelo menos, um grupo com liberação de uma molécula de água
amina - NH2 e um grupo carboxila - COOH em sua estrutura

● Eles ligam-se entre si para formar as proteínas, sendo,

portanto, a "matéria prima" desses macronutrientes

● Quando estão livres, a maior atividade química deles se

concentra no NH2 E COOH

● Existem dois grandes grupos de aminoácidos:

➜ Não essenciais: Produzidos pelo próprio organismo, 12
no total: glicina, alanina, serina, histidina, asparagina,
glutamina, cisteína, prolina, tirosina, arginina, ácido
aspártico e ácido glutâmico;
CARACTERÍSTICAs:
➜Essenciais: Não são sintetizados pelo organismo e ● Sólidos
precisam ser obtidos através da alimentação. São 8 ● Cristalizáveis
aminoácidos: fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina, ● Incolores
leucina, isoleucina e metionina ● Hidrossolúveis
● ↑ PF (↑ 200° C)
● Os aminoácidos essenciais são encontrados em alimentos
ricos em proteínas, como carnes, peixes, leite, ovos e
leguminosas funções:
● Todos os 20 aminoácidos existentes são α-aminoácidos,
ou seja, o grupo amina e o grupo carboxila estão ligados ao ● Monômeros das proteínas e peptídeos
mesmo carbono (carbono alfa). Um aminoácido é definido ● Precursores hormonais (tiroxina, serotonina, auxinas)
pelo seu grupo lateral (R) ● Intermediários do metabolismo
● Precursores de nucleotídeos e porfirinas

isomeria:
● O carbono α é assimétrico, pois possui quatro ligantes
diferentes, fazendo com que os aminoácidos apresentem
isomeria óptica, com exceção da glicina. Quando as duas
cargas se anulam na molécula tem-se no aminoácido a forma
iônica que é conhecida de zwiterion ou íon dipolar

● Pelo caráter ácido do grupo carboxila e do caráter básico

do grupo amino, quando os aminoácidos são dissolvidos em
água, sofrem neutralização interna e tornam-se íons
dipolares, um composto químico eletricamente neutro.

● Essa característica dos aminoácidos permite que sofram

reação tanto com ácido como com base. Compostos com
esse comportamento são denominados anfóteros
● A maioria dos aminoácidos é da série L:
 ➜ Carga + (básicos)

➜ Carga – (Ácidos)

classificação: 3 Quanto à carga elétrica:

● Neutros: 1 COOH e 1 NH2
1 Quanto à ocorrência:
● Ácidos: 2 COOH e 1 NH2
● Protéicos, primários, padrão (Ex: Alanina)
● Básicos: 1 COOH e 2 NH2

● Derivados dos protéicos (raros)

4 Quanto à síntese:
● Aminoácidos Essenciais
● Aminoácidos Não essenciais

Curvas de titulação:
● Não proteicos ● Representação gráfica do comportamento anfótero dos
Aas
● Evidenciam a atuação dos AAs como tampões

2 Quanto às propriedades de R: ● Titulação (neutralização): Adição ou remoção gradual

● Apolares: de prótons (H+)

➜ Alifáticos ➜ com base: parte-se de pH ácido até chegar a básico

➜ com ácido: parte-se de pH básico até chegar a ácido

➜ Aromáticos

● Polares:
Ácido: substância próton-doadora
➜ Neutros (sem carga)
Base: substância próton-receptora
Ácido forte: dissociação irreversível HA → A- + H+
Ácido fraco: dissociação reversível HÁ ⇄ A- + H+

Base forte: dissociação irreversível BOH → B+ + OH-

Base fraca: dissociação reversível BOH B+ + OH-

Tampão: toda substância que mantém inalterado seu pH

apesar da adição moderada de ácidos ou bases
Sistema Tampão: um bom tampão é constituído de um
ácido fraco e sua base conjugada ou sal interno

peptídeos:
● Compostos formados pela união de dois ou mais
aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas que
ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o
grupo amina de outro

pH: -log [H+] de uma solução ● Quando esses grupos ligam-se, ocorre a formação de água
(reação de desidratação) em virtude da perda de um
hidroxila do grupo carboxila e de hidrogênio do grupo
amina

pI: pH em que 100% das moléculas encontram-se com

carga neutra

características:
● Os peptídeos diferem-se pelo número de aminoácidos
e pela sequência dessas moléculas
● Não ocorre de forma espontânea na natureza ● Na
cadeia polipeptídica, possuem um arranjo flexível de
unidades planas conectadas por uma articulação: o C α
K → constante de dissociação ácida
Quanto maior K, mais forte será o ácido Características da ligação
Quanto menor o K, mais fraco será o ácido
peptídica:
● Equação de Henderson - Hasselbach: relaciona ● Origina cadeia (poli)peptídica formada por resíduos de
pH e pK AAs
● Origina extremidades N- terminal e C- terminal
● Para que ocorra, requer uma complexa maquinaria celular
(ribossomos, RNAm,RNAt, enzimas e prots, energia)
● A hidrólise é feita por proteases, ácidos e bases fortes, t°
↑
● Ressonância: apesar de ser representada por 1 único
traço, possuicaracterísticas intermediárias entre ligação
simples e dupla;
● Átomos que participam da ligação peptídica (H - N - C -
O) formam 1 plano rígido
oligopeptídios:
● A rotação só é possível em torno do Cα

Ligação dissulfeto:
● Algumas proteínas possuem pontes dissulfeto, que são
interligações entre cadeias ou entre partes de uma cadeia,
formadas pela oxidação de radicais de cisteína

● Proteínas intracelulares geralmente não possuem pontes

dissulfeto, enquanto que as extracelulares frequentemente as
contém

● Interligações sem enxofre derivadas de cadeias laterais de

lisina estão presentes em algumas proteínas, como nas fibras
de colágeno no tecido conjuntivo

● Desempenham um papel protetor importante para

bactérias como um interruptor reversível que liga ou desliga
uma proteína quando as células bacterianas são expostas a
reações de oxidação

Classificação geral:
1 Quanto ao nº de AAs:
● Oligopeptídeos: di, tri, tetra, ... → até 30 AAs
● Polipeptídeos: ↑ 30 AAs (↑50 ; ↑ 200 → proteínas) proteínas:
2 Quanto à origem: ● São os compostos orgânicos mais abundantes nos seres
● Naturais: há nos organismos vivos (atividade biológica) vivos, formados por subunidades chamadas de aminoácidos
● Não- naturais: resultantes da hidrólise de peptídeos
(maiores fragmentos)
funções:
● Sintéticos: produzidos em laboratório (aspartame, insulina
recombinante)
● Estrutural:
3 Quanto à composição:
➜ Colágeno: proteína mais abundante na pele, cartilagem
● Homeoméricos: formados exclusivamente por AAs e órgãos
● Heteroméricos: formados por AAs + outras moléculas ➜ Elastina: presente na parede dos vasos sanguíneos e
(AGs, glicídios) pulmões
➜ Queratina: presente nos cabelos, unhas, chifres e cascos

● Imunológica (anticorpos)
 1 Quanto à forma:
● Hormonal:
● Globulares
➜ Insulina e glucagon: regulação glicêmica (a primeiras ● Fibrosas
diminui o teor de açúcar e a segunda aumenta)

● Catalisadora (enzimas) 2 Quanto ao nº de cadeias polipeptídicas:

● Monoméricas
● Contrátil (actina e miosina) ● Oligoméricas
● Multiméricas
● Respiratória (hemoglobina)

● Expressão gênica (papel central): a informação contida no 3 Quanto à composição química:

DNA é expressa através das proteínas
● Simples
● Conjugadas

estrutura: Conformação espacial:

● A conformação nativa de uma proteína ou de um ácido
nucleico denomina a estrutura tridimensional na qual essa
● Primária: uma cadeia polipeptídica (sequência de molécula está biologicamente ativa e apresenta propriedades
aminoácidos) biológicas naturais
● Secundária: cadeia peptídica se enrola (pontes de
hidrogênio entre aminoácidos não vizinhos). Dois tipos: ● Conformação espacial de estrutura primária:
alfa-hélice (em espiral) e beta-pregueada (em zigue-zague)
● Terciária: estrutura secundaria se dobra sobre si mesma
(tridimensional)
● Quaternária: união de duas ou mais cadeias polipeptídicas

● A mudança em uma única base leva a uma

doença chamada anemia falciforme

● Conformação espacial de estrutura secundária:

classificação:
 ● α - hélices: enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
● Cadeias laterais (R) projetadas para fora da hélice
● Conformação espacial de estrutura quaternária:

• Pontes de H
• Forças de Van der Waals
• Ligações iônicas
• Interações hidrofóbicas
• Associação de 2 ou + cadeias polipeptídicas
• Funcionalidade: conjunto de todas as subunidades
● Folhas β pregueadas: interação lateral de segmentos
- da mesma cadeia
- de cadeias diferentes

● Conformação espacial de estrutura terciária:

• pontes dissulfeto (S-S)

• pontes de H
• forças de Van der Waals
• ligações iônicas
• interações hidrofóbicas

Ligações não covalentes de

ocorrência em proteínas:
● Ligações iônicas ou eletrostáticas: são o resultado da
força de atração entre grupos ionizados de
carga contrária
● Pontes de hidrogênio: formadas quando um próton
(H+) é compartilhado entre dois átomos eletronegativos
muito próximos. O H+ pode ser partilhado entre átomos de
hidrogênio ou de
Oxigênio próximos entre si. São essenciais para o
pareamento específico entre as bases de ácidos
nucleicos, proporcionando a força que mantém unidas as
duas cadeias do DNA e permite a codificação
específica do DNA em RNA
● Interações hidrofóbicas: correspondem à associação
de grupos não polares, que a fazem de modo a excluir o
contato com a água. Nas proteínas globulares, as cadeias
laterais dos aminoácidos mais hidrofóbicos tendem a
agregar-se no interior da molécula, e os grupos hidrofílicos
sobressaem na superfície das mesmas. Os resíduos propriedades:
hidrofóbicos repelem as moléculas de água que envolve a
proteína e determinam que a estrutura globular torne-se mais
compacta ● Especificidade
● Interações de Van der Waals: só se produzem
quando os átomos estão mais próximos. Esta ● Solubilidade
proximidade de duas moléculas pode induzir flutuações de
carga, produzindo atrações mútuas à curta distância ● Desnaturação
● A diferença fundamental entre ligações covalentes e não-
covalentes está na quantidade de energia necessária para
romper esta ligação. Em geral as ligações são rompidas pela
● Ponto isoelétrico
intervenção de enzimas, enquanto as não-covalentes se
dissociam com facilidade através de forças físico-químicas ● Tamponamento

Desnaturação proteica:
● Devido alguns fatores, o formato da proteína é alterado,
rompendo suas ligações, e a proteína perde suas funções
biológicas.
● São eles variação de salinidade e PH e temperaturas altas
● Pode ser irreversível: albumina do ovo (clara não volta a
ser liquido)
● Pode ser reversível: queratina e chapinha (com água volta
ao normal)

● OBS: Catálise: