Estudo Dirigido 1

Estudo dirigido 1 – Bioquímica básica
Discente:
1. Esquematize uma molécula de água. Mostre a polaridade da molécula. Por que a água é uma molécula
polar?
2. O que são ligações de hidrogênio? Como elas são formadas na água?
3. Por que o gelo flutua na água? Explique esse fenômeno do ponto de vista molecular.
4. Qual a importância das ligações de hidrogênio para a estrutura da água?
5. Qual a fórmula química geral dos carboidratos?
6. Para os carboidratos abaixo, classifique-os quanto ao grupamento carbonílico (aldoses ou cetoses), quanto
ao número de átomos de carbono (tetrose, pentose, hexose...) e quanto à sua esteroquímica, isto é, diga se
podemos classificá-los em D- ou L-carboidrato.
Grupo carbonílico
Nº de átomos de C
Estereoquímica
Grupo carbonílico
Nº de átomos de C
Estereoquímica
Grupo carbonílico
Nº de átomos de C
Estereoquímica
7. Nas estruturas abaixo, vemos a ciclização da D-glicose e da D-frutose.

a-) Identifique a piranose e a furanose.
b-) Desenhe os anômeros  e  da piranose e da furanose formadas.
8. Esquematize:
a-) As pentoses que formam o RNA e o DNA. Classifique-a quanto ao número de carbonos e quanto à função
do grupo carbonílico.
b-) As cinco bases nitrogenadas. Classifique-as como purinas e pirimidinas. Diga quais bases nitrogenadas
são encontradas no DNA e quais são encontradas no RNA.
c-) A estrutura geral de um nucleotídeo.
d-) A ligação fosfodiéster, mostrando um dinucleotídeo no DNA e no RNA.
9. Enuncie a regra de Chargaff. Como ela contribuiu para a elucidação da estrutura do DNA?
10. Um fragmento de DNA contém 20 pares de bases nitrogenadas, incluindo 7 guaninas. Quantas adeninas
há nesse fragmento? Quantas uracilas serão encontradas?
11. O sequenciamento de um fragmento de um genoma de 2700 pares de bases mostrou que 20% são
adeninas. Quantas citosinas existem nessa amostra?
12. Discorra sobre a estrutura em dupla-hélice descrita por Watson e Crick em 1953. Coloque o máximo de
informações relevantes.
13. Qual a principal diferença entre os lipídeos e os outros 3 tipos de biomoléculas básicas (aminoácidos,
monossacarídeos e nucleotídeos), no que diz respeito a formação de polímeros?
14. Esquematize:
a-) Um ácido graxo de 18 carbonos com ligações saturadas.
b-) Um triacilglicerol com cadeias carbônicas de 16 carbonos com ligações saturadas.
c-) Um glicerofosfolipídeo com uma cadeia de 16 carbonos contendo uma insaturação entre o carbono 9 e 10
e a outra cadeia com 18 carbonos com ligações saturadas.
15. Conceitue vitaminas e fale, detalhadamente, sobre cada uma das vitaminas hidrossolúveis, lipossolúveis
e nutrientes tipo vitaminas.
16. O que são coenzimas? Fale sobre a importância das coenzimas na função das holoenzimas.
17. Verifique a estrutura dos 20 aminoácidos, e ordene-os na tabela abaixo de acordo com a natureza de sua
cadeia lateral.
Polar carregado Polar carregado

Apolar Polar neutro
negativamente positivamente
18. Observe a classificação acima. Quais os grupos funcionais presentes em cada família?
Cadeia lateral Características
Apolar
Polar neutro
Polar carregado
negativamente
Polar carregado
positivamente
19. Esquematize a formação de uma ligação peptídica.
20. Explique o que significa estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma proteína.
21. O que são enzimas? Como as enzimas tornam as reações mais rápidas?
22. O que é o sítio ativo de uma enzima?
23. Qual o modelo atualmente aceito para a interação substrato-enzima?
24. Fale sobre os mecanismos de inibição enzimática.

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2. O que são ligações de hidrogênio? Como elas são formadas na água?

4. Qual a importância das ligações de hidrogênio para a estrutura da água?

5. Qual a fórmula química geral dos carboidratos?

7. Nas estruturas abaixo, vemos a ciclização da D-glicose e da D-frutose.

b-) Desenhe os anômeros  e  da piranose e da furanose formadas.

Polar carregado Polar carregado

Cadeia lateral Características

19. Esquematize a formação de uma ligação peptídica.

22. O que é o sítio ativo de uma enzima?

23. Qual o modelo atualmente aceito para a interação substrato-enzima?

24. Fale sobre os mecanismos de inibição enzimática.

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