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DISCIPLINA:
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 3. AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS o Aminoácidos - São as unidades (monômeros) formadoras das proteínas; existem 20 tipos diferentes. Apesar de parecerem poucos, as possibilidades são quase infinitas!
- Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral (ou radical).
Estruturas que possuem em comum:
Grupo amino (-NH2)* Grupo carboxila (-COOH) Carbono α (central) Hidrogênio
Ligações peptídicas
*a prolina é a exceção, pois possui grupo imino (-NH-)
Aminoácidos quanto à solubilidade em água - Os aminoácidos podem ser apolares ou polares (de acordo com a polaridade do grupo lateral ou R). Isto determina a forma e função das proteínas;
- As moléculas apolares (hidrofóbicas) possuem grupo R constituído por cadeias com
caráter de hidrocarboneto, que não interagem com água;
- Por sua vez, as moléculas polares têm nas cadeias laterais R, grupos com carga elétrica ou resíduos de carga, que os permitem interagir com água; os aminoácidos polares podem ser: Polares sem carga Básicos (carga +) Ácidos (carga -) (sem carga líquida)
- O carbono α é geralmente assimétrico, com exceção da glicina; os aminoácidos com
α assimétrico apresentam dois isômeros: D e L; ▪ Ionização dos Aminoácidos
- A carga elétrica varia com o pH; os aminoácidos possuem pelo menos dois grupos ionizáveis;
pH ácido pH ~neutro pH alcalino
(protonados) (íon dipolar) (desprotonados) É possível observar que o Curva de Titulação da alanina aminoácido, quando em meio ácido, apresenta-se na forma protonada (a).
Conforme adiciona-se álcali ao
meio (por consequência, eleva- se o pH próx. ao neutro), o aminoácido converte-se na forma de íon dipolar.
A adição de mais álcali converte
o aminoácido na forma desprotonada, devido à ausência de íons H+ disponíveis. ▪ Ligações entre os aminoácidos (ligações peptídicas)
Formam polímeros devido ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo
amino de outro. A ligação carbono-nitrogênio chama-se ligação peptídica (leva a saída de uma molécula de H2O).
Esta reação jamais ocorre espontaneamente, sendo originada com uso de aparatos como ribossomos, ácidos ribonucleicos, proteínas e enzimas.
Polímeros com 2 aminoácidos são chamados de dipeptídeos, com 3, tripeptídeos, etc.;
até 30, oligopeptídeos; com vários, polipeptídeos. ▪ Classificação dos amioácidos
Podem ser classificados entre ESSENCIAIS e NÃO ESSENCIAIS
o Proteínas - São cadeias sequenciais de aminoácidos (polipeptídeos), unidas por ligações peptídicas entre a carboxila de um aminoácido e o grupamento amina de outro:
Sequência linear dos aminoácidos, na qual a ligação que a mantém é a peptídica. É
escrita na direção amino terminal → carboxila terminal.
Considerando-se os peptídeos hipotéticos Ala – Ser – Lys e Lys – Ser – Ala, tem-se que são diferentes, pois no primeiro, é o grupo amino da alanina que está livre, enquanto no segundo, é o da lisina.
A informação para síntese das proteínas vem do DNA (gene). Em casos de mutações, pode haver alterações nas proteínas, levando a doenças (anemia falciforme). ➢ Estrutura Secundária
Tem-se quando a estrutura primária gira Existem ainda a estrutura secundária chamada sobre si, formando um caracol ou α- de folha β-pregeada, que ocorre quando duas hélice, mantida por pontes de hidrogênio: estruturas primária se unem por lig. de H, formando estruturas em zigue-zague. ➢ Estrutura Terciário
Ocorre quando a estrutura secundária dobra-se sobre si mesma, fazendo com que os aminoácidos fiquem muito pertos uns dos outros, podendo levar a outros tipos de ligações. ➢ Estrutura Quaternária
Ocorre quando a estrutura terciária se liga a outra(as) estrutura(as) terciária(as), sendo
cada estrutura terciária chamada de subunidade. A hemoglobina é um tetrâmero formada por quatro subunidades (proteína conjugada).
Parte não proteica
Exemplo de estrutura proteica conjugada da hemoglobina (heme + globina).
Quando submetidas a certas
condições (temp., pH), as proteínas podem sofrer desnaturação. • As proteínas podem ser classificadas:
- QUANTO AO NÚMERO DE AMINOÁCIDOS NA CADEIA PEPTÍDICA: oligopeptídeos
(poucos) e polipeptídeos (mais de 30);
- QUANTO À COMPOSIÇÃO: simples (apenas aminoácidos) e compostas ou
conjugadas (aminoácidos e outras substâncias, como lipídios (lipoproteínas), carboidratos (glicoproteínas) e metais);
- QUANTO À FORMA: fibrosas (insolúveis em água, predomínio de aa hidrofóbicos,
com apenas um tipo de estrutura secundária) e globulares (solúveis em água, forma esférica e de estrutura terciária ou quaternária).
É comum as proteínas terem os dois tipos de estruturas secundárias na mesma cadeia,
intercalando-se entre α-hélice e folha β-pregeada. ❑ Proteínas Conjugadas
As proteínas podem apresentar moléculas orgânicas não-proteicas ligadas a cadeia
