Estrutura primária

É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo,
geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é
somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações
são ligações peptídicas e pontes dissulfeto.
Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. É ligada a carboidratos
assim como outros.
Estrutura secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. É o último nível
de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos
amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece
quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um
segmento da molécula.São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:
alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas
estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se
viradas para fora.

Existem várias formas de como as hélice alfa podem organizar-se.

folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica
associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida.
Estrutura terciária
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes
dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou
de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por
ligações não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é
caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas
interações eletrostáticas, pontes de hidrogenio e de sulfeto. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes,
refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos
outros.
Estrutura quaternária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas
tridimensionais é a estrutura quaternária, que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A
junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias
polipeptídicas.
Universidade Potiguar - UnP
Disciplina:Bioquímica
Professora: Ana Katarina M. C. SoaresAula 1 – Aminoácidos
Na natureza há cerca de 300 aminoácidos, alguns aminoácidos são especiais e só aparecem em alguns tipos de
proteínas (hidroxiprolina=colágeno). Logo, os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas. Todas as
proteínas humanas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 tipos de aminoácidos codificados
pelo DNA. Eles exercem várias funções importantes, além de formar proteínas como: neurotransmissores, formação
de hormônios, medicamentos, metilação, etc. São divididos em essenciais e não essenciais, formas ligadas à dieta,
pois 10 deles não são produzidos pelo organismo, ou se sua síntese acontece em uma quantidade muito pequena,
enquanto os outros 10 são sintetizados pelo corpo. Os aminoácidos possuem um carbono central, quiral que pode
por rotação originar 2 imagens especulares – estereoisômeros ou enântiômeros - que não se superpõe do tipo D ou
L. Nas proteínas humanas são encontrados apenas aminoácidos na forma L. A estrutura geral de um aminoácido
envolve um grupoamina (NH2) e um grupocarboxila (COOH), ambos ligados a um carbono central, quase sempre
assimétrico, dito carbonoα; que também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representado pela
letra “R”, responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É o radical quem define uma série de características, tais
como polaridade e grau de ionização em solução aquosa. É a polaridade que permite classificar os aminoácidos em
classes: Com radical “R” - APOLAR: geralmente formado por carbono e hidrogênio -Alifáticos: Alanina, Valina,
Leucina, Isoleucina e Metionina.Aromáticos: Fenilalanina, Triptofano, Tirosina. Com radical “R” – POLAR:
geralmente contendo hidroxilas (OH) e grupamentos amida. Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool),
Asparagina (amida), Glutamina (amida). Carregados Positivamente : diamino e monocarboxílicos(tem 2 aminas e
1 carboxila) - Lisina, Arginina, Histidina. Carregados Negativamente : monoamino e dicarboxílicos (1 amina e 1
carboxila)- Aspartato, Glutamato. Casos Especiais: Cisteína (Grupo sulfidrila), Prolina (imino) e a Glicina (não
quiral). Aminoácidos livres em pH neutro - o grupo carboxila é carregado negativamente formando íon carboxilato
(COO-) e o amino é carregado positivamente (protonado) formando a amina (NH3+). Os aminoácidos com grupos
carregados em suas cadeias laterais existem em soluções neutras como ZWITTERIÔNS, sem nenhuma carga
líquida. Os aminoácidos em solução aquosa possuem também a capacidade de agir como ácido ou base, firmando
íons dipolares –Anfoteria, onde: O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo
carga negativa (COO-); O grupo amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton, e adquirindo carga
positiva (NH3+). Este comportamento depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra. O valor do pH
onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se Ponto Isoelétrico ou pH Isoelétrico. PI
=(pk1+pK2)/2 ou PI=(pk2+pk3)/2, dependendo se o aa é neutro, ácido ou básico. Os peptídeos são formados pela
união do grupo carboxila de um aminoácido ao grupo amina de outro aminoácido em uma ligação covalente (amida).
As proteínas consistem de cadeias polipeptídicas, com 100 ou mais aminoácidos.

ESTUDO DIRIGIDO -1 1.Qual a importância dos aminoácidos? Aminoácidos representam 20% do corpo humano e
são unidades fundamentais para constituição de proteínas, que são moléculas essenciais para manter o
funcionamento de qualquer organismo vivo, além de executar importantes funções como neurotransmissores,
formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc. 2.Comente algumas funções importantes exercidas pelos
aminoácidos. Síntese de proteínas em vários órgãos, sendo essas proteínas vitais para o funcionamento de
qualquer organismo vivo, como hormônios e enzimas. Outras funções incluem a regeneração e constituição da
proteína muscular, como é o caso da albumina, leucina, valina e isoleucina. O ácido aspartico, por exemplo, está
envolvido na conversão de carboidratos em energia e a prolina na constituição de tecidos conjuntivos. 3.Defina
aminoácidos essenciais e não-essenciais, exemplificando-os? Aminoácidos essenciais são aminoácidos de suma
importância para o corpo humano, porém eles não são sintetizados ou quando são, em doses abaixo do necessário
para a manutenção do corpo, como é o caso da fenilalanina, que tem importante papel na comunicação dos
neurônios fazendo parte da constituição dos neurotransmissores, além de ser unidade de constituição do colágeno,
por isso, alimentos como vegetais e carnes são fontes para suprir a necessidade de nosso corpo. Aminoácidos não-
essenciais também são de suma importância para a manutenção do homem, mas esses, ao contrário dos
essenciais, são produzidos na quantidade necessária a partir de metabólicos que são encontrados em nossa
alimentação, como exemplo a taurina, que age como transmissor metabólico e fortalece as contrações cardíacas.
4.Caracterize estruturalmente um aminoácido (desenhando e comentando). A estrutura geral de um aminoácido
consiste num carbono quiral α, um grupo carboxila (COO–), um grupo amina (NH3), um átomo de hidrogênio e um
grupo radical R, as diferenças existentes no radical determina os 20 tipos de AA. COO– | H3N+–––– C––– H | R
5.Classifique os aminoácidos quanto ao sabor. Exemplificando. Sabores umami e ácidos: glutamato e ácido
aspartico;
Sabor adocicado: glicina, alanina, treonina, prolina, serina e glutamina;
Sabor amargo: fenilalanina, tirosina, arginina, leucina, isoleucina, valina, metionina e histidina.
6.Como podemos representar os aminoácidos? Pelo nome completo, por 3 letras ou uma só letra. Exemplo: Glicina
– Gly - G 7.O que significa cada sigla da seqüência: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-Asn-Gln-Lys-
Arg-His-Asp-Glu. É a abreviação dos seguintes aminoácidos: glicina, cisteína, prolina, serina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, asparagina, glutamina, lisina, arginina, histidina, aspartato e
glutamato. CARBONO QUIRALα HIDROGÊNIO GRUPO AMINA RADICAL ORGÂNICO GRUPO CARBOXILA
8.Cite alguns alimentos que contém aminoácidos essências. Ovos e leite contêm geralmente a mistura de quase
todos os aminoácidos essenciais. Encontramos aminoácidos também em outros alimentos como carnes e vegetais.
9.Defina os termos quiral, enatiômeros, e zwitteriôns. Quiral: molécula que possui através do átomo quiral, 4 ligantes
distintos, formando imagens especulares não superpostas. Enântiômeros: são moléculas que são imagens entre si
como num espelho e não são sobreponíveis umas as outras; Zwitteriôns: são compostos que contem ambos os
grupos ácidos e bases nas suas moléculas. 10.A maioria dos aminoácidos proteínogênicos possui que tipo de
imagem (enantiômeros)? E nas bactérias? Que vantagem isto representa para as bactérias? Sim, as imagens são
todos do tipo L, além dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem raios UV e são anfóteros. As bactérias
as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas é que as nossas enzimas não as
atingem, por que elas são L – enzimas e as bactérias possuem proteínas D! 11. Como se classificam os
aminoácidos de forma geral? Pelo radical que apresenta. 12.E quanto à polaridade ou comportamento do radical em
solução? Exemplifique estruturalmente cada um deles. (Nome e estrutura) Quanto ao radical, eles podem ser
classificados como: apolar, polar não-carregado e polar carregado. Apolar: Quando o radical é constituído de
átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila) e são hidrofóbicos. São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina,
prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. Polar não-carregado: Quando o radical é constituído de hidroxilas,
sulfidrilas e agrupamentos aminas. São hidrofílicos. São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina
e glutamina. Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e monocarboxílicos.
São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente são AA monoamino e
dicarboxílicos. São eles: ácido aspartico e ácido glutâmico. 13. Qual dos 20 aminoácidos padrão são: a)Cíclicos –
possuem estrutura anelar – Fenilalanina – Tirosina – Prolina – Triptofano – Histidina.
b)Aromáticos – radicais de cadeia fechada (anel aromático) – Tirosina – Fenilalanina – Triptófano.
c)Neutros – R polar sem carga – Serina – Treonina – Cisteína – Tirosina – Aspargina – Glutamina.
d)Ácidos – radical ácida – Glutamato – Aspartato.
e)Básicos – radical básico – Lisina – Arginina – Histidina.
f)Sulfurados – radical com átomo de enxofre - Taurina, Cisteína e Metionina.
g)Iminoácido - aminoácido com átomo de nitrogênio ligado a dois átomos de carbono – Prolina.
14. Comente em separado os 3 casos especiais. Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de
possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são
codificados geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica ainda a classificação de
iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável alifática. A
cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH). A taurina é um aminoácido
sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela não está associada a outros aminoácidos para formar
as proteínas, mas permanece sob a forma livre.
http://www.scribd.com/doc/2216509/Estudo-Dirigido-Aminoacidos
ESTUDO DIRIGIDO -1 1.Qual a importância dos aminoácidos? Aminoácidos representam 20% do corpo humano e
são unidades fundamentais para constituição de proteínas, que são moléculas essenciais para manter o
funcionamento de qualquer organismo vivo, além de executar importantes funções como neurotransmissores,
formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc. 2.Comente algumas funções importantes exercidas pelos
aminoácidos. Síntese de proteínas em vários órgãos, sendo essas proteínas vitais para o funcionamento de
qualquer organismo vivo, como hormônios e enzimas. Outras funções incluem a regeneração e constituição da
proteína muscular, como é o caso da albumina, leucina, valina e isoleucina. O ácido aspartico, por exemplo, está
envolvido na conversão de carboidratos em energia e a prolina na constituição de tecidos conjuntivos. 3.Defina
aminoácidos essenciais e não-essenciais, exemplificando-os? Aminoácidos essenciais são aminoácidos de suma
importância para o corpo humano, porém eles não são sintetizados ou quando são, em doses abaixo do necessário
para a manutenção do corpo, como é o caso da fenilalanina, que tem importante papel na comunicação dos
neurônios fazendo parte da constituição dos neurotransmissores, além de ser unidade de constituição do colágeno,
por isso, alimentos como vegetais e carnes são fontes para suprir a necessidade de nosso corpo. Aminoácidos não-
essenciais também são de suma importância para a manutenção do homem, mas esses, ao contrário dos
essenciais, são produzidos na quantidade necessária a partir de metabólicos que são encontrados em nossa
alimentação, como exemplo a taurina, que age como transmissor metabólico e fortalece as contrações cardíacas.
4.Caracterize estruturalmente um aminoácido (desenhando e comentando). A estrutura geral de um aminoácido
consiste num carbono quiral α, um grupo carboxila (COO–), um grupo amina (NH3), um átomo de hidrogênio e um
grupo radical R, as diferenças existentes no radical determina os 20 tipos de AA. COO– | H3N+–––– C––– H | R
5.Classifique os aminoácidos quanto ao sabor. Exemplificando. Sabores umami e ácidos: glutamato e ácido
aspartico;
Sabor adocicado: glicina, alanina, treonina, prolina, serina e glutamina;
Sabor amargo: fenilalanina, tirosina, arginina, leucina, isoleucina, valina, metionina e histidina.
6.Como podemos representar os aminoácidos? Pelo nome completo, por 3 letras ou uma só letra. Exemplo: Glicina
– Gly - G 7.O que significa cada sigla da seqüência: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-Asn-Gln-Lys-
Arg-His-Asp-Glu. É a abreviação dos seguintes aminoácidos: glicina, cisteína, prolina, serina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, asparagina, glutamina, lisina, arginina, histidina, aspartato e
glutamato. CARBONO QUIRALα HIDROGÊNIO GRUPO AMINA RADICAL ORGÂNICO GRUPO CARBOXILA
8.Cite alguns alimentos que contém aminoácidos essências. Ovos e leite contêm geralmente a mistura de quase
todos os aminoácidos essenciais. Encontramos aminoácidos também em outros alimentos como carnes e vegetais.
9.Defina os termos quiral, enatiômeros, e zwitteriôns. Quiral: molécula que possui através do átomo quiral, 4 ligantes
distintos, formando imagens especulares não superpostas. Enântiômeros: são moléculas que são imagens entre si
como num espelho e não são sobreponíveis umas as outras; Zwitteriôns: são compostos que contem ambos os
grupos ácidos e bases nas suas moléculas. 10.A maioria dos aminoácidos proteínogênicos possui que tipo de
imagem (enantiômeros)? E nas bactérias? Que vantagem isto representa para as bactérias? Sim, as imagens são
todos do tipo L, além dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem raios UV e são anfóteros. As bactérias
as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas é que as nossas enzimas não as
atingem, por que elas são L – enzimas e as bactérias possuem proteínas D! 11. Como se classificam os
aminoácidos de forma geral? Pelo radical que apresenta. 12.E quanto à polaridade ou comportamento do radical em
solução? Exemplifique estruturalmente cada um deles. (Nome e estrutura) Quanto ao radical, eles podem ser
classificados como: apolar, polar não-carregado e polar carregado. Apolar: Quando o radical é constituído de
átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila) e são hidrofóbicos. São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina,
prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. Polar não-carregado: Quando o radical é constituído de hidroxilas,
sulfidrilas e agrupamentos aminas. São hidrofílicos. São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina
e glutamina. Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e monocarboxílicos.
São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente são AA monoamino e
dicarboxílicos. São eles: ácido aspartico e ácido glutâmico. 13. Qual dos 20 aminoácidos padrão são: a)Cíclicos –
possuem estrutura anelar – Fenilalanina – Tirosina – Prolina – Triptofano – Histidina.
b)Aromáticos – radicais de cadeia fechada (anel aromático) – Tirosina – Fenilalanina – Triptófano.
c)Neutros – R polar sem carga – Serina – Treonina – Cisteína – Tirosina – Aspargina – Glutamina.
d)Ácidos – radical ácida – Glutamato – Aspartato.
e)Básicos – radical básico – Lisina – Arginina – Histidina.
f)Sulfurados – radical com átomo de enxofre - Taurina, Cisteína e Metionina.
g)Iminoácido - aminoácido com átomo de nitrogênio ligado a dois átomos de carbono – Prolina.
14. Comente em separado os 3 casos especiais. Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de
possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são
codificados geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica ainda a classificação de
iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável alifática. A
cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH). A taurina é um aminoácido
sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela não está associada a outros aminoácidos para formar
as proteínas, mas permanece sob a forma livre.

15.Como definir PI, PK1 e PK2? PI: É o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou
proteína é nula. PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilíbrio da dissociação dos grupos ácidos e básicos de
um aminoácido. 16.Faça o cálculo do valor de PI da prolina que possui pK1=1,95 e pk2=10,64. Mostre sua curva de
titulação com os valores adquiridos. PI = pK1 + pK2 1,95 + 10,64 Pl = 6,30 2 2 17. Faça o cálculo do valor de
PI da arginina que possui pK1=1,82, pK2=8,99 e pk3=12,48. Mostre sua curva de titulação com os valores
adquiridos. PI = pK1 + pK2 1,82 + 8,99 Pl = 5,40 2 2 18.Quais aminoácidos apareceriam mais facilmente no
exterior de uma cadeia protéica inserida em solução aquosa? Exteriormente os que fazem interação com a água, ou
seja, polar e interiormente os apolares. 19. Como se formam as cadeias peptídicas? As cadeias peptídicas se
formam pela ligação de dois ou mais aminoácidos de forma covalente (ligações peptídicas) entre um grupo carboxila
de um aminoácido e um grupo amino de outro. 20.Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e comente sua
importância. Ligações peptídicas – quando o grupo carboxila de uma molécula reage ao grupo amino de outra,
dessa reação é liberada uma molécula de água, ou seja, uma reação de síntese por desidratação.
Essas ligações possuem propriedades especiais, tais como caráter de dupla ligação parcial, rígida e planar, e
configuração quase sempre trans. Além disso, possuem grande mobilidade rotacional