Orgonirorea J flllcfienorea mcleculor6o celulclor

sau pluricelular. Niwlurile de organizOTe a materiel vii Jeplezinll total~

sistcmele biologice supraindividuale de pe planeta noesttl (orpnisme, popula~ii. biocenoze, biosferA).

de cele fazice fi c:himice prin

unnatoarele iosa~iri fuadameatale; heterogenitatea fi inlqplitallea,.
echilibrul dinamic, autoc:onsevarea ~i autoreproducerea,
excitabilitatea ~i reactivitatea.
Si~emele biologice ~ deosebesc

1.

Celula, unitatea
de organizare ~i func(ionare
a materiei vii

in anul 1971 biologul american Ludwig von Bertalanffy a pus bazele

teoriei generate a sistemelor ~i orientlrii structuraliste, realizind o revolupe in
filozofie Ji iintA. Conform teoriei sale, universul poate fi considerat un sistem
material alcituit dintr-<> serie de clemente constitutive, aflate in interdependen)li
~i influc:ntA reciproca..

Sistemul (gr. S}'Stema ""a pune impreuni) este definit ca ansarnblul de

elcmente aflate in inteBC:pune ~i unite prin conexiuni intr-o fonnariune
complex! $i stabilli, care se comportA ca un intreg cu proprietA~i ~i
functii noi, diferite calitativ de cele ale elementelor constitutive.
in naturl exist! o conexiunc: unitarA a unor sisteme materiale care se
integreaZI succesiv unul in altul, astfel c! intreaga materie, stat cea lipsitl1 de
via!A c!1 $i cea vie, este organizal! in sisteme ierarhizate. Orice sistem este
alclluit din mai multe subsisteme (elementele sale: constitutive) ~i este. Ia rAndul
s1u. un subsistem (element constitutiv) al unui sistem mai cuprinzlltor.

In

ierahizarea materiei vii, Nicolae Botnariuc delimiteazA douli

categorii de niveluri.

Nmlllrllw dr inlegran a maJeriei vii repre7intl totalitatea sistemelor

flZic:e (pcticule subatom.ice, atomi), chimice (molecule, macromolecule) ~i

biolo&ico (celule, 1CSUturi. organe, aperate) cuprinse intr-un organism unicelular

autores..._,

Sistemcle biologice sunt alcltuite din clemente difcrite, ~

lor mtemll fiind cu at!t mai accentuatli cu c!t sistemul este mai complex.
Cercetlrile recente au demonstrat c! intr-o celuiA existli zeci de mii de suban1C
cbimice capabile s1 dirijeze cu rapiditate procesele metabolice vitale. De
asemcnea. multiple ~i complexe agregate moleculare prarticipl Ia ediftcarea
ultrastructurii diferitelor companimente celulare.
lntre elernentele constitutive ale unui sistern biologic se stabilac
interactiuni complexe al clror rezultat este lntegrlllltiiUa sistemului. Ac:eutl
iJ\SU$ire face posibiiA ~rarea tuturor funcJiilor vitale. La n~ ceiW.,
integralitatea se manifestli prin faptul c! difcritele componen11: subcelulare nu
pot trAi i.zolate, dupl cum nici celula nu supravietuiqte ln cazul distrup:rii unor
constituenti intracelulari. Interdependenta dintre structurile generale ale unui
sistem viu cre~te in c\lrnll dczvolt!rii ontogenetice fi filogenetice, utfel tDCI!Ia
formele evoluate de viat! celulele devin foarte dependente de lntregul organism.
Sistemele biologice se aflli intr-un schimb permanent de energie p
materie cu mediul lnconjurltor, insli spre deosebire de a1te sistane dcschise,
sistemele vii tind spre r=lizarea unai dillbrrt lilluurrlc. Celulele sunt ~
s1 consume energia din exterior pentru a compensa aqterea entropiei ti tn
acest fel ele i~i pot menpne inaltul grad de organizare inteml..
De asemenea, cc:lulcle sunt capabile sA transfonne elementele din mediu
ln substante proprii, necesare relnnoirii continue a stnx:turii lor inleme. Prill
procesele metabolice de asimilatie Ji dezasirniJatie se realiaal o 1llluiire
esenpall a sistemelor vii, llldoiUU11tll'a.
Viata se poate coo.serva ln limp pentru c1 orpnismele c1a1 Jl8llln uaor
descendenp capabili s1 le perpetue2e propriedtile p tunqiiJe ..,..... PriD
auJonproduan se transmite tieclrei noi sencnlil inilnMIIa codlflciM ..
molcculclc de acizi oucleici ale asceodenplor.
Alllorqltlla sistemelor vii are Ia t.z1 un model cilwaedc - .
presupune prczenl& a eel pupn trei clemente: J'eCCFCOiul. Clllllnll de en
11
efecton.d, precum fi a leglturilor de comuniclre .._.... - . (lri. Ll~

OrganiZti1Y!Q ~; funqiDfltlreQ mo/ecultzrQ a celu/e/or

Orgonizarea ~; funcfiof'/Qrea molecu/arti a ce!u/elor

Rlspunswile sistemului se fonneazA pe calea

.. d'
.
comunicate
rul .
.
.
. COntxlunll 1recte ~t sunt apoi
.-....D.. t recepto Ul pnn conexJune znversa, pentru a fi comparate
_. ._.en cu comanda t 'tuat:
contracarlrf fact . . n s~ .,a m care raspunsul nu este orientat in sensu!

macromoleculelor sale
~i continuitatea sa ereditar!, virusul depinde in mod
absolut de celula pe care o paraziteazA pentru a-~i asigura energia, nutritia ~i
reproducerea.

noul coman~ a~~~care tmd sii dezechilibreze sistemul, se da efectorului o

~----.!~-~-~~
- -.
.. -.::
t

' " " ' L___....

~:.

cat

Tipuri de celule

RhpDn.

'Cae:J.Nt---~~

Fig, 1.1. Schema de reg/are cibemeticii a unui sistem biologic

Orice sistem bi~l~gic acumulea:A ~i transmite informatii, putand

rlspunde adecvat (ructwttatea) Ia modlficiirile sesizate in mediul exterior
(~llltatell). tn ~st mod sistemele vii realizeaza permanent o coordonare
~~ un control asupra tntegralitatii ~i echilibrului lor dinamic.
Celu~ .TeP.rezinta unitatea elementara de organizare ~i functionare a
matene1vu.

. ~lula (lat. cell~a "' camerA mica) este primul nivel de organizare a
materiel Ia care se man1festa toate lnsu~irile proprii viului, ceea ce insemna eli
existenta. celulei condilioneazA desfA~urarea oricarei funcpi vitale. Se poate
afinna pnn unnare ca nu exista viata acelulara.

Celulele organismelor inferioare, ~ cum sunt bacteriile ~i algele

albastre-verzi, nu au un nucleu evident ~i sunt numite procariote (gr.
pro = inainte de, karyos = nucleu).
Celulele care alcituiesc celelalte organisme vegetale ~i toate organismele animale confin nucleu evident i sunt numite eucariote (gr. eu =
adevruat, karyos = nuc!eu).
Aceasta clasificare a celulelor ~i organismelor in doua mari categorii a
fost ftcutli in anul 1920 de ciitre Edouard ChiJtton, insli abia in 1970 a fost
acceptata defmitiv de clitre comunitatea ~tiintificll..
lntre celulele procariote (fig. 1.2) ~i celulele eucariote (fig. 1.5 ~i 1.6)
exista diferente ~ntiaJe de organizare ~i functionare. Aceste diferente
reprezinta cea rnai mare discontinuitate evolutivli din lumea vie.
CercetArile de microscopic electronica ~i cele de biologie molecular! au
accentuat divergent:a dintre cele doua tipuri de celule i au dus Ia
acumularea unui numiir important de caractere discrimiuatorii.

?in ~ti perspectiva, virusurile sunt definite ca entitap biologice

mfectJoase, aflate Ia granit:a dintre materia vie ~i cea ne-vie.

Fig. 1.2. Structure celulsi procariote

1-membranll plasmatic4. 2-perete celular,

Virusurile nu sunt organisme vii, dupli cum nici organitele celulare sau
macromoleculele nu sunt v ii, de~i manifesta anumite insu~iri ale vie~ii.
Virusurile sunt lipsite tk organizare ce/ulara, fiind constituite dintr-un
singur tip de acid nucleic, acoperit de un invel~ proteic. Mai mult, proteinele
care tnconjoari genomul viral sunt organizate intr-un sistem cu simetrie helical!
sau cubicl. neexisteote 'in celule.
Virusurile sunt lipsite tk enzime ~i prin unnare nu dispun de
mec:anismele de sintez! necesare proceselor de conservare ~i reproducere. D~i
poartl materialul genetic care condiponeazA atat calitatea specific! a sintezei
7

3-capsu/4 pollzoharidicd

.SQII

polipe~

tidic4, 4-matrlce celular4, J-gramde de

poli-fJ-hidJ'oxibullraJ,
6-gramde
de
g~icogen, 7-granule de po/ifo.rfal, 8cJOnojiciniJ, !k:arboxizom. 10-m~~mbrtllle
tilacoidale, 11-fo;obilizom, 1 2-VDCIIOI4 de
gaz, 13-rlbozom, 14-nucleoid, 15-mcwzom, 16-jlagel

Organizareo Ji funcfionor~a mo/~culara a ce/ulelor

(1) La periferla celulei procariote se afla o membrana plasmaticli

proeeselor celulare, in interiorul siu avAnd loc sinteza ADN, ARN Ji biogene:za

acoperita de un perete celular.

ribozomilor implicati in sinteza proteinelor (fig. 1.5 ~i 1.6).

. Plasmal~':lla ~rocariotel~r nu contine steroli i formeaza spre interiorul

ce~ul~t prelun~ spiralate n~nute. mezozomi. Peretele celular are o compozitie
cht~Ici'i caractensttcli (mu~mli) _'. poate fi, Ia rndul siiu, lnconjurat de capsule
suplunentare de naturA pohzaband1c! sau polipeptidicA (fig. 1.2).
Membrana celulei eucariote reprezinta porpunea central! a unui mveli
celular complex.
. Plasmal~ma e~cariotelor con tine steroli i are o mare plasticitate, care ii
penmte sli it. suphmenteze ~uprafata prin invaginatii ~i prelungiri. De
asemenea, Ia nvelul membranet celulare a eucariotelor se realizeazli trecerea
bidirectional! a macromoleculelor, prin procese de endocitoza i exocitoza.
Sub plasmalema se gasete un alt elemental inveliului celule~ cortexul
celular, un schelet membranar de natura proteicli. La suprafata membranei se
afl~ ~ cazul celulelor vegetale un perete celular cu compozitie chimicli
vartabllii (celulozii Ia alge i plante superioare, chitinA Ia fungi), iar !n cazul
celulelor animate glicocalixul, un inveli de natura glucidica (fig. 1.5 ~i 1.6).
(2) In1uiond celulei procariote este format dintr-un singur
compartiment, citoplasma, aflat! intr-<> stare permanent! de gel $i lipsit!
de curenti citoplasmatici.
Yn matricea citoplasmatica se gasesc ribozomii 70S cu rol in biosinteza
proteinelor, membranele tilacoidale, structuri simple derivate din plasmaJema ~i
avmd rol in fotosintezli, vacuolele de gaz care asigura plutirea in mediile
apoase, diferite incluziuni de depozitare a substanfelor organice ~i anorganice,
cromozomul (fig. 1.2).
0 caracteristicli de bazli a eucariotelor este reteaua complexli de
eodomembraoe care delimiteazii in interiorul celulei cornpartimente
distincte din punct de vedere structural $i functional: nucleul, organitele
celulare ~i citoplasma.

Compartimentul nuclear este inconjurat de un inveli membranar dublu

prevAzut cu pori prin intermediul clirora matricea nuclearii se aflli in continuitat~
cu matricea celulari. Nucleul reprezintli centrul genetic $i reglator al tuturor
9

Compartimentul mlirginit de membranele intracitoplasmatice ocupi eel

pu,finjumlitate din volumul celulei ~i corespunde organitelorcelulare.
Reticulul endoplasmic reprezint! un sistem de canalicule 1i tuburi Ia
nivelul clirora se sintetizeaza proteine ~i lipide. Aparatul Golgi, fonnat din
cisteme suprapuse ~i vezicule asociate, este implicat in dirijarea traficului de
membrane i in secrepa celulara Lizozomii sunt vezicule submicronice care
contin enzime responsabile de digestia intracelulri a unor substraturi provenite
din . exteriorul sau din interiorul celulei. Peroxizomii, foarte asemAnltori
structural cu lizozomii, contin insli enzime implicate in detoxificarea celulei.
Vacuolele, bine dezvoltate in celulele vegetale, au rol de depozitare, dar
intervin ~i in relapile hidrice ale celulei ~i in procesele de lizi celulari.
Mitocondriile, prezente in toate celulele eucariote ~i cloroplastele, specifice
celulelor vegetate au rol to generarea energiei utile activitAtilor celulare (fig. 1.5
~i 1.6).
Matricea mitocondrialii ~i stroma plastidalli sunt separate de matricea
citoplasmaticli printr-<> membrana dublil Mitocondriile ~i clorop1aste1e
reprezint! organite cu totul aparte, datoritA similitudinilor pe care le au
cu celulele procariote.

C:omp~~entul ~are se glise$te in afara organitelor celulare ~i a

nucleulw c~nshtuie.~atrlCea citop!asmaticii. La eucariote, citoplasma prczintl
transfo~liri reverst~tle ~ol-gel ~~ curenp citoplasrnatici. Aici sunt inclusc
strucnu: ~e~ulare nemveh~ de membrane, cum sunt ribozomii de tip 80 s,
~panditt l_tber sau a~p membranei reticulului endoplasmic, diferentierile
ctto?~asmatlce de _na~~ pro~i~li, organizate intr-<> retea citosheletali cu rol tn
~oti_htatea celulet $1 mcluztum de diferite tipuri, fonnate prin procesel de
b1osmtezli sau 1n urma fagocitlirii microbilor (fig. 1.5 ~i 1.6).
e
(3) l~for.ttJa1U! _geneticii a tuturor celulelor este depozitati tn molecula
de ac1d dezoxmbonucleic (ADN).
.
fn celu_lele procariote ADN este dublu catcnar i formeazilDl CIOIDOaiQ.
cucular, ~chis co~alent. Acest cromozom unic, numit nucleoid. atJI
contact dtrect cu cttoplasma ~i este a~ membranei ce1ulare prin
111111

ma. .a.w

10

OrgiJniZDrea i luncfiontl/Y;Q molecu/oraa ce/ulelor

mezozomului (~g. 1.2). fn..citop~asma procariotelor exist! ~i unititi genetice
extracromozomiale accesom, de tlpul plasmidelor ~i epizomilor.

~~ cel~lel~ euc_arlot~ ~N ~te

htstomce ~ nehtstontce

(6) Procariotele se pot deplasa in spapu, in timp ce eucariotele prezint!!.

Jn4ciiri ale 1ntregii celule, dar ~i ale unor componente intracelulare.

dublu catenar, conjugat cu proteine

~~ prezmti grade diferite de impachetare.

. ln ~oad~ de activitate metabolicll a celulei, materialul genetic este

l~ltzat tn mtenorul nucleului, sub forma c romatinei fiind separat de

fn

cttoplasml prin inveli~ul nuclear dublu (fig. 1.5 ~i 1.6).

timpul diviziunii
~tulare, nucleul se dezorganizeaza ~i materialul genetic se disperseazA in
cttoplasmA. fonnAnd cromozomii. NwnArul ~i aspectul cromozomilor reprezinti
pentru fiecare specie o constant!.

Mitocondriile ~i cloroplastele conpn in matrice material genetic

propriu de tip procariot.
. (4) ~elulel~ procariote se reproduc prin d iviziune simp]~ echipartipa
materialulu1 genettc, in absenta aparatului mitotic, fiind asigurata de mezozom.
Celule~c eu~ote se reproduc prin diviziune mitotic!, materialul genetic fiind
impirlit echthbrat intre celulele fiice cu ajutorul aparatului mitotic.
Reproducerea sexuata este caracteristicli e ucariotelor ~i implic! douli
procese complementare, meioza ~i fecundatia.
Prin diviziunea meiotic!!. se formeazA celulele sexuale haploide, iar prin
fecundatie doi gamep de sex. opus se contopesc ~i formeazA zigotul diploid,
celull cu care l~i incepe existe nts noul individ.
Fenomenele de p rotosexualitate apar excepponal Ia unele procariote ~i
implic! transferul u nidirectional de material genetic prin pr~e specifice de
transfonnare, transductie, conjugare, sexducpe ~i transfectie.

(S) Capacitatea de dlferen(iere celu/ar4 este I'IUi ~i extrem de Iimitata Ia

procariote, care sunt exclusiv organisme unicelulare, solitare sau
coloniale.

In scbimb, cclulele eucariote, care in marea lor majoritate reprezinti

unit!ple de alc!tuire ale organismelor pluricclulare, prezinti un num!r
extraordinar de mare de tipuri morfologice, ca o reflectare a specializlirilor
fimcPonale in diferitele tesuturi ale unui organism vegetal sau animal.
JJ

Orgonizoreo Ji funcfionorea molecularaa celu/elor

Mi~cllrile celulelor procariote sunt datorate unor flageli ~au cili ~u

structurli simpla (fig. 1.2). Motilitatea celulelor eucariote se reahzeaza.

pr~

interacpunea a douii sisteme moleculare citoscheletale, filamentele de actmli ~1

microtubulii, cu proteine motorii specifice ~i implica expansiunile permanente
sau temporare ale suprafetei celulare (fig. 1.5 ~i 1 .6).
(7) Sensibilitatea fatA de substantele active reprezintA un criteriu de
diferenpere a celor doua tipuri de celule.
Asemenea substante acponeaz! selectiv pe a nwnite structuri celulare
iint!, produc!nd efecte toxice specifice. De exem plu, penicilinele ~i
cefalosporinele, afecteazA sinteza peptidoglicanilor din compozifia peretelui
celulei procariote ~i au un efect bactericid in perioada d e multiplicare.
Polimixinele determinli acel~i efect, dar afecteaz.ii permeabilitatea membranei
celulei microbiene. Alte antibiotice interfereaz! cu exprimarea informaliei
genetice In celulele procariote. Astfel, novobiocina blocheazi sinteza de ADN,
rifampicina inhibli sinteza de ARN, iar fenicolii, tetraciclinele, aminoglicozidele
~i macrolidele atac! ribozomii 70S afectand proteosinteza.
Pe de alt! parte, antibioticele polienice atacli sterolii din membrana
celularli a eucariotelor ~i de aceea sunt folosite ca antifungice. Cicloheximida
atac! ribozomii 80S, specifici celulelor eucariote. Vinblastina ~i taxolul
afecteazA asamblarea microtubulilor fusului de d iviziune ~i. i ntrucat bloc heazli
mitoza, au efect antitumoral.
Celulele eucariote au la baz! un plan unic de organizare ~i functionare Ia
toate organismele, dar intre celulele vegetale ~i celulele animate exist!
unele diferente de natura morfologicli, structura!A ~i functionalli.

. Forma ~elulelor . este . variatli, fiind influentat! de factori intemi ~i

~xtell'! Cea mat veche ~ stabtlil formil este cea sferic~ caracteristica celulelor
JZOlate, care v_in ~ contact cu. mediullichid inconjuritor prin toatii s uprafata lor.
A~ sunt ~aJonta~ orgams!l"elor eucariote unicelulare, ovuJe le celor mai

multe specu, leucoc!tele mamtferelor, precwn ~i zigotul <>i celulele emb

.mtfia
. . le a Ie organtsme
.
Ior muInee
. lulare.
y
nonare

I
I

12

Organizarea i funcfionarea molecularaa celu/elor

procesului de diferentiere, forma celulelor se modific! ~i
devine adecvata functiilor indeplinite in organism.

ln, cursul

Fig. 1.4. Fomrtl J1 tlimmflunlk

c~al~hlklor--

Celulele plantelor pot avea forma poliedric! (celule din parenchimuri),

cilindrica (vasele conducatoare), prismatica (fibrele mecanice), stelatA (celulele
din maduva unor tulpini), reniformli (celulele din stomate) (fig. 1.3).
Celulele vegetate izodiametrice au cele trei diametre aproximativ egale
~i fonneaza ~suturi parenchimatice, de tipul celor asimi\atoare sau de
depozitare. Existli ~i celule heterodiametrice, cu diametrul longitudinal de eel
pufin patru ori mai mare dect celelalte douli., care constituie tesuturi
prozenchimatice cum sunt cele conducatoare sau mecanice. Celulele cu fonnll.
particulara se oumesc idioblaste ~i sunt lnglobate tn tesuturi cu celule uniforme,
ca de pildli celulele :r din mezofilul frunzei de ceai.

1-ovul, 2-spermOIoid. 3-jlbN llfii.JC1Ikn

netede, 4-IJemotjl, 5-globuliM, 6-kut:ot:ll,
7-ctlu/4 Noas4 8-c./ullJ cartilDginoasiJ.
9-odipocit, 10-cc/ulc din tptulhll 1'08tcrlor a/ coi"Mti, JJ-cllllc hepatice, 12ccluk conjunctive, 13-c.lvliJ mucOMIJ, Uentcrocitc, 15-cclultl cu cili vibrattll. I~
cclulc prismotjcc, 17-ccluk Cllblce, 18neuron PUT/dnjc, 19-cchdiJ epiNlJalij
turtitli. 20-MUTon multipolar, 2/-nclliYNI
unipolar, 22-MIII'On piramidal, 23-jlbrd
muscularlf striatiJ, 24-ccluk :rpinOGS4 din
tegument, 25-cc/uk endotclialc, 26-ahde
twtitc SIIPTapUSe, 27-fiCIU'OII bipolar. 28celullf glandulariJ, 29-cchdd wzictJl4 30celu/lf ntrvoaJIJ din nratiJ profond aJ
ccrebclului, 3/-ce/uliJ audltiviJ, 32-cclu/4
din mdduva OIIOlllld

Dimensiunea celulelor depinde de varstA. de rezistenta moleculelor

membranare ~i a celor din matricea extracelularl, precum ti de
activitatea metabolic! a celulei.

Fig. 1.3. Diferilt tipuri de cclu/e lo plantc

1-ctlula embrionard, 2-celuld din parenchimulfoliar, 3 -cclula senescentif, -/-vas lemnos, 5-vas
Iiberian, 6-cclulll din feSUJUI meconic

Celulele animalelor au forme mult mai diverse, consecinf! a gra~ului

crescut de diferenpere celularA (fig. 1.4). ~ .om exis~ ce_lul~ disc01dale
(hematia), cubice, cilindrice, poliedrice (in dtfente te~utu~ ep1tehale), ~ela~e
sau ramiftcate (celulele nervoase ~i melanoforii), ptramtdale (neurom1 drn
scoarta ccrebrall), piriforme (cclulele Purkinje din cerebel).
. .
De regulli, cclulele animale neavand perete cclular nu ~unt ~ de ':8'~e
~i ~i pot modifica forma de Ia un moment Ia altul, in funct~e de n~sttlifile
tiziologice, prin emiterea unor prelungiri (unele _protozoare ~~ fagoc1tele), sau
prin acumularea ~ eliminarea produ~ilor de secretJe (celulele glandulare).

13

C~erea in volum a celulelor vegetale se realizeazi prin crqtcrea

treptata a vacuolelor, in timp ce cre~erea volumului celulelor animale se
datoreazi sporirii cantit!tii de citoplasmli.

Celulele vegetate au dimensiuni medii (10100 f.liD) mai marl declt ale
celulelor animale (10-30 11m).
De exemplu, celulele de drojdie de here au 4-6 J.lm. celuJele
meristematice ale plantelor superioare au I 0-50 J.lM, iar cele definitive pot
atinge Ia monocotiledonate 100-200 J.lm. Unele cclule vegetale pot fi observD
cu ochiulliber deoarece pot atinge mirimi de 2-3 em (celulele de depozitln din
fructele citricelor), sau de pin! Ia 50 em (fibrelor plantei textile ramia) fi chiat
3-5 m (vasele lemnoase ale lianelor).
Printre ccle mai mici celule animate se numlrl neuroaii J111DUIIIil'11i'cerebel care au 3-4 J.LDl oi limfocitele care au S-6 IJIIl. PriutN ceJe - -
celule sunt neuronii piramidali din sc:oata frontall, care lling Ia om UD
14

OrgtlniZtll'fla l i funcfiontll'etz molecu/orQ a ce/ule/or

al corpului celular de t.50-200 11m ~i o lungime a axonului de peste un metru,

cclulelc musculare striate, care au plln! Ia clpva centimetri 'in lungime ~i
owlele. La om ~vulul are _diametrul de 140 11m, Ia gruna atinge 3-5 em, ilu-la

strut 8-10 em, fimd cea miU mare celulii cunoscutl.

Mlri"!ea ~ui anumit tip de celull nu depinde de. mhimea

o~ams!"u~u1. Doar celulele nervoase ~i celulele musculare au
dimens1urule cu atat mai marl cu cat corpul animalului este mai mare.

Organizareo1i funcfionareo mo/ecularOa ce/u/elor

Celulele animate sunt delimitate de mediul exterior printr-o membranli

plasmatici, care poate prezenta expariSiuni de tipul cilil~r, ~agel_ilo~ ~i
microvililor, precum ~i dispozitive de fixare intercelulari, de ttpul JOncp~mlo:.
La suprafata membranei celulelor animate se afla glicocatixut, un mveh~
atc~tuit din gruplrite glucidice care apaqin unor componente membranare ~~
extracelulare (fig. 1.6).

.
Majo~tatea celulelor vegetale sunt dermatoplaste (gr. denna = piele),
fimd. acopente ~e un perete celulor rigid, al~it in principal din celutoza,
henuce~ulozl ~~ . substante pectice (fig. 1.5). Prezenta peretelui celular a
detcnnt_rurt ~tta un~r structuri caracteristice, punctuatiile ~i plasmodesmele,
care as&~ ~~~lap.lle s tructural-funcponale dintre celulete unui tesut, fiind
analoage JOncpumlor celulare existente intre celulele animale.

Fig. 1.6. Structura celulei animale

Toate celulele animate ~i un numiir mic de cetule vegetate, ca de

exemplu mixomicetele, zoosporii, i gamepi, sunt gimnop/aste (gr. gimnos =
nud}, fiind lipsite de un perete cetular rigid.

Plastide/e sunt organite specifice celulelor vegetate. Plastidele care

confi.n pigmenti fotosensibili sunt capabile sll converteascl energ,ia luminoas! in
energie chimica ~i sll asigure autotrofia celulei.
Vacuole/e sunt bine dezvoltate in cetutele vegetate defmitive, put!nd
ocupa un volum de 50-90% din volumul celular (fig. 1.5). Yn vacuole pot fi
acumulate enzime litice, care 'in celulele animate sunt localizate numai in
lizozomi. Vacuole se glsesc ~i in cetulcle animate dar sunt mici ~i au un
caracter temporar.
.
. "!icrocorpii, sunt prez:enti in ambele tipuri de celule, dar Ia plante s unt
1mplicap intr-un proces spec1fic, fotorespiratia, iar in uncle celule au rol in
transfonnarea lipidelor in glucide.
Cetulele vegetate contin substanfe de reurvtl diverse (amidon uleiuri
proteiDe), precum ~i cristale de siruri organice (oxalat de calciu) sau ~ineral~
(sulfat de calciu), in timp ce celulei animale ii este caracteristic doar glicogenul.

15

16

l'ig. 1.5. Structura celulel vegetale

Organlzarea i funcfiont~~YJD!MiuultrlII aluiW

Organizarea li funcfionorea molecu/araa ce/ule/or

Peretele celular
Peretele celuJar este prezent in mod constant Ia suprafata extcrK.d a
membranei celulelor procariote, fiind absent doar Ia ~ p
Halobacterium.

2.

Suprafata
celularii

La suprafata celulei exista un ansamblu de molecule organizate in

formatiuni complexe, intre care se stabilesc relatii structurale ~i
funcponale. Aceste formatiuni inalt diferentiate alc!ituiesc un tot unitar
numit inve~ celular.
Celulele procariote prezinta Ia periferie, pe langa membrana plasmaticii
existent! in mod universal in jurul oric!rui tip de celul!i, un perete celular,
inconjurat Ia randul siu de capsule suplimentare de naturA polizahariclic! sau
polipeptidic!.
La eucariote, membrana plasmaticii este acoperitA de un inveli~ de
naturl glucidic!i numit glicocalix, in cazul celulelor de tip animal, sau de un
perete celular rigid ~i cu compozitie chimic! variabila, in cazul celulelor de tip
vegetal. Sub plasmalem!i se afl!i cea de-a treia formatiune a inveli~ului,
corticala celulara, alc!tuiU din diferenperile macromoleculare proteice ale
citoplasmci periferice.
lnveli~ul celular poate prezenta m cazul unor celule diferenfieri
structural-functionale. De exemplu, cilii, tlagelii, microvilii, stereocilii,
labirintul bazal i jonctiunite intercelulare reprezintA diferenperi structural
functionale aflate in mod permanent Ia suprafata unor celule. Alte asemenea
diferentieri, ~ cum sunt de pild!i pseudopodele ~i membranele ondulante, au
insl un caracter temporar.

17

Peretele celulei procariote este format dintr-o matrice cu compozitie

chimic! divers! (proteine, polizaharide, lipoproteine, lipopolizaharide) in care
este inglobata o structura bazali. La eubacterii structura parietali de ba2i este
realizatA de leg!iturile interpeptidice ale moleculei de munbul (JaL rrt1I1'US
perete). Biogeneza peretelui celular poate fi impiedicatl de ~lactamine,
substante care inhib!i sinteza mureinei Ia eubacterii, in perioada de multiplicare.
Penicilinele ~i cefalosporinele sunt utilizate ca antibiotice cu efect
bactericid, 'insli ele nu au eficientA tn tratamentul micoplasmozelor.
produse de bacterii lipsite de perete celular.
Leg!iturile glicozidice din murein! pot fi atacate specific de limzim, o
enzima bacteriolitic!i prezentA in secretiile marniferelor (salivA, lacrimi, urinl,
plasma sangvin!i), in alb~ul de ou, in plante ~i in fagi.
La bacteriile gram-negative, peretele celular nu poate fi degradat
complet. Tratate cu lizozim aceste celule suferi in medii hipotonice liza, iar tn
medii hipertonice se transforma in sferoplaJti, corpuri sferice inconjurate de
constituenpj peretelui celular care au rezistat Ia acpunea lizozimului.
Majoritatea celulelor vegetate prezintl Ia suprafa4a plasmalemei lUI
perete celular, fapt pentru care se numesc dermatoplute (gr. derma =
piele).
Un num!r mic de celule vegetate, respectiv plasmodiul mixomic:etelor,
~i spermatozoizii sunt lipsite de perete celular fiind
delimitate doar de plasmalemil. Aceste celule se numesc ~ (Sr.
gimnos = nud) pentru eli, exarninate Ia microscopul optic ele par a fi netnvelile,
deoarece membrana celular!i, fiind foarte subtire nu poate fi observatl.
Peretele celulelor vegetate este un invelif continuu, rigid p Jtetemaea,.
alc!tuit Ia ciuperci i unele alge din chitbrd, iar Ia plantele superioare dfDINin
shelet microfibrilar de ctlulor.l, tmbriicat tntr-o matrice cu compoziSie cld!mtli~SI

zoosporii criptogamelor

18

Orgonl:rareo 1 ; funcfionoreo frl()/eculort1 o ce/ulelor

~i~ La. celulele tinc:re matrioea conpne hemicelulozi, substante pectice,

polipeptide fl apl pAni Ia 60-BOOAI din greutatea substantei proaspete.

care de 1umt
eaz1 un spatiu de
strlibMut de membrane ale reticulului endoplasmtc
calibru variabil (fig. 2.1).

Sub actiunea unor enzime specifice, peretele celulozic poate fi

tndeplrtat, obtinindu-se celule nude, numite protoplqti.

Protoplqtii sunt folosip peotru studierea mecanismului de sintem a

moleculelor peretelui celular, precum ~i a procesului de pinocitoza. De
asemenea, sunt utilizati in experimentele de hibridare somatica., intruclit in
conditii controlate protopl~i pot aglutina ~i fuziona, ceea ce permite transferul
de gene de la un organism Ia altul.
Peretele celular este format dintr-o /Qmela mediana, elementul de
separate fide coeziune dintre celulele invecinate ~i un perete p rimar.
Peretele primar, caracteristic celulelor vegetate aflate in cre~ere,
precum ,i multor celule parencbirnatice, este subfire, plastic ~i extensibil. La
suprafata celulelor din tesuturile protectoare, mecanice ~i conducAtoare, dupli
tncetarea crqterii in suprafata, se sintetizeaza ~i se depun plituri mai mutt sau
mai pufin groase 'i neextensibile, care vor constituiperetele secundar.

Fig. 2.1. Ultrastructura unel puncfualii cu plasmodesme, BO.OOO:c

(dupd Cr6ciun, 2005)

Datorit! punctuatlllor ~i plasmodesmelor, citoplasmele celor doua ~lute

vecine se aflA In continuitate. De asemenea, se poate deduce o coneXIune
indirect! a merobranelor nucleare, lntruc!t reticulul endoplasmic comunic4 cu
inveli~l nuclear.

Fiind un inveli~ solid, peretele delimiteaza forma celulelor vegetale ~i

indeplin~ importante functii mecanice.

Glicocalliul

Peretele celular asigurA protect:ia osmoticA a celulelor ~i controleaz.!i

sc:himburile dintre acestea ~i mediul extracelular, funct:ionlind ca o bariern fizicA
Ia difuzia unor substante ~i furnizind un mediu de sernnalizare unic cu functie
integndivl a activitltilor mai multor celule.

Prezenta

peretelui celular a determinat aparipa unor structuri

caractcristice, paoctuafille ~i plasmodesmele, care asigurn interrelapile
strw:tural-functionale dintre celulele unui tesut, fiind analoage
joncpunilor celulare existente intre celulele animate.

Punctualiile sunt canalicule care strAbat perepi dintre celulele

tnvecina&e. La microacop, ele apar vizibil deschise spre interiorul celulei ~i mult
1Dpastete tnspre peretete primar, tn zona tn care sunt dispuse plasmodesmele
(gr. p1M1ru1 formape, duma .. legllturi). La acest nivel, peretele celular este

19

Membrana plasmaticA a tuturor celulelor animate este acoperit.A Ia

exterior de un inveli ,dulce".
Acest inveli~ este format din /anfurile ollgotaharldice ale glicolipidelor
glicoproteinelor membranare, precum ~i din glicoproteinele fl proteoglicanii
matricei extracelulare, adsorbiti Ia suprafata extern! a plasmalemei (fig. 2.2).
GlicocaHxul de Ia suprafetele libere ale celulelor are o grosime de pinA
Ia 50 nm, in timp ce 1n zonele de contact dintre douA celule, spapul intercelular
de aproximativ 20-30 run este format din cele douA glicocalixuri ale celulelor
1nvecinate.
Glicocalixul asigurA protectia mecanicl i chimicl a membranei
plasmatice. La nivelul sAu are Joe filtrarea substantelor tn raport cu mlrimea
lor, este int8.r:ziat influxul de K+ ~i efluxul de Na ,i, datoritl sarc:inilor electro~i

20

Organizoreo li funcfiontJJYtJ mDiecu/ort1t1 ulut.hr

Organizareo fi funcfionart!4 moleculara a celulelor

negative detenninate 'in special de acidul sialic din glicolipidele membranare se

pot depozita cationi (Ca2) .

'

Fig. 2.2. Componentele glicocalixului

Glicocalixul este implicat 'in fenomenele de recuno~tere ~i adezivitate

intercelulara ~i confer! unor celule identitate imunologica sau
enzimaticl.
Resturile glucidice tenninale ale unor glicolipide ~i glicoproteine
membranare, localizate in glicocalixul eritocitelor reprezinta antigenele
grupelor sangvine. Yn structura glicocalixului de pe suprafata microvililor se
aflii peptidaze ~i glicozidaze, enzime care produc aminoacizi ~i monozaharide
foarte aproape de membrana apicala a celulelor intestinale, unde aceste
substante nutritive se absorb.

Membrana celulara
intr-o celull, membranele reprezinta o component! important!,
majoritatea structurilor avllnd la baza organizArii ~i funcponhii lor
membrane biologice.
Sistemul de membrane celulare include douA categorii de fonnatiuni:
plasmalema, component! a inveli~ului de Ia suprafata celulei ~i
endomembranele, componente ale organitelor celulare ~i ale nucleului.
ln uncle celule exist!. membrane spec/ale, ca de exemplu teaca de
mielinl care inconjoad celulele nervoase sau discurile din segmentul extern al
celulelor retiniene cu bast~.
21

Membranele celulare sunt indispensabile viepi celulei prin

complexe ~i variate pe care Je indeplinesc.

laiiCfllle

(1) Membranele au rol de bariera fizic4. Plasmalema separl mediul

intracelular de eel extracelular ~i confer! celulelor individualitate. De
asemenellj menpne structuralizarea intracelular! la un inalt nivel de organizare
~i functionare care se p!streazA tn limite constante, indiferent de gradul de
dezordine din mediul exterior. Endomembranele delimiteazl in interiorul
celulelor eucariote diferite compartimente in care se pot desflJura simultan
functii specifice.
(2) .Membranele celulare permit realizarea schimburilor de materie fi
energie lntre cele doua medii pe care le separl. Transportul substantelor la
nivelul membranelor biologice se realizeazl bidirectional ~i asigurl celulei
caracteristicile unui sistem deschis.
(3) Membranele biologice intervin direct in metabolismul celular.
Procesele de conversie energetic! se des~oara la nivelul membranei
plasmatice a procariotelor ~i membranelor interne ale mitocondriilor ~i
cloroplastelor. Etapele finale ale biosintezei proteinelor se des~arA sub
actiunea sistemelor enzimatice localizate in membranele reticulului
endoplasmic ~i aparatului Golgi.
(4) Membrana plasmatica controleazl fluxul de informatii dintre celull
~i mediul exterior. Semnalele extracelulare sunt captate de structuri specifice
memb~~ ~i transmise in interiorul celulei unde determinl 0 reaqie
caractensticl. In acest fel plasmalema realizeazl comunicarea inlercelularQ.
. (5~ Plasmalem~ ar~ un rol major in adeziunea intercelulara, atAt prin
propnetaple sale, cAt~~ pnn prezenta unor dispozitive membranare specatizate
1
pentru fixarea celulelor adiacente.
. CfiJ Pri~ dif~rentieri functionale temporare sau permanente, plasmalema
este unplicatl m mz~careo celulelor sau a substantelor de 1a suprafata celularl.
. (7) M~~br:ma pl~maticl are rol in aplrarea celulei impo1riva unor
facto~ agrestVI? mtervenmd in imunitatea de tip cclular, caractaisdcl
orgarusmelor antmale.

Membranele biologice au o stnacturi moleeulari uftarl. comua1

plasmalemei tuturor celulelor ~i membranelor intracelulare.
Principalele molecule care intrA in structura rnembraoelor bkltiOf!Mrllfl:D
lipidele ~i proteinele. Glucidele nu pot ti considerate COJnpcJDaDID'
deoarece formeazl complexe m.acromoleculare cu Hpidele p
22

~#i flllqit:IIJtlrt!Q mokcularl1a celulelor

(alicolipide
Dplfi
ioni. oi g licoproteine). In compozipa biomembranelor intrA de asemenea,

In mcmbraneie biologice, lipidele asigura integritatea, iar proteinele

indeplinesc functii specifice.
unnare, membl'llllele

care au o complexitate metabolici mai mare

mai
lipide. Mielina este prototipul de
mcmbl'lllll izolatoare ~i conpne pupne proteine (18%). Membranele plasmatice
ale cclulelor eucariote au rol de barierli, dar indeplinesc ~i functii enzimatice ~i
prin unnare au un continut aproxirnativ egal de lipide ~i proteine. Membranele
plasmaticc ale celulelor procariote, precum ~i membranele interne ale
cloroplastelor ~i mitocondrii lor au roluri metabolice importante, fapt pentru
care conpn o cantitate mare de proteine (pest~ 70%).
Prin

contin mai multe proteine

~i

pu~ine

Lipidele membranare sunt reprezentate 1n principal de fosfolipide

(fosfogliceride ~i sfingolipide), glicolipide ~i colesterol.

In

mem brana plasmatic! a

celulclor animale, cele mai abundente
fosfoliplde sunt: fosfatidilcolina,
fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina,
fosfatidilinozitolul, sfmgomielina. tn
schimb, in plasmalema celulelor
vcgetale
predominA
galactozildigliceridele. In membrana plasmatici
a procariotelor ~i In membrana intema
a mitocondriilor se gise~te un
fosfolipid
specific,
difosfatidilglicerolul.
Fosfatidilcolina (fig. 2.3) este
cunoscutl sub denumirea de lecitinii,
iar fosfatidiletanolamina sub cea de
cefalin4. Accste dcnumiri se datoresc
&ptului c1 ambele fosfolipide se
gisesc in cantitate foarte mare in
membranele celulelor nervoase din

~icr.

23

Orgoniz areo i funcfionareo mo/ecularri a ce/ule/o.r

Difosfatidilglicerolul este cunoscut sub

denumirea de cardiolipinii, deoarece acest
fosfolipid membranae a fost izolat pentru prima
datA din mitocondriile obtinute din inimi.
Glicolipidele membranare contin pani Ia
15 radicali glucidici, neutri sau cu lncircli~
ionicli negativli. Lantufile glucidice sunt onentate intotdeauna inspre fafa extema a
plasmalemei ~i participa Ia formarea glico:
cali~ului Galactocerebrozida (fig. 2.4) ~~
gangliozide/e , sunt glicolipide importante
cantitativ in membranele neuronale.

Fig. 2.4. Glactccerebrorida

Membrana celulelor eucariote contine cantita.ti insernnate de colesterol,

pana Ia cate o molecula pentru fiecare fosfolipid, in schimb membrana
celulelor procariote este Jipsitii aproape total de colesteroL
Colesterolul se insera lntre moleculele fosfolipidice ~i ~ tendin~ ~e a
imobiliza porfiunile exteme ale acestora, 1ndepirtfutdu-le m acel~1 timp
regiunile interne (fig. 2.5).
s

~ . ~1
~-c".
c...

tlgld

]~-

'='~l

t~2

-~z

~~~J
A

II

"
0

Fig. 2.5. Cofe.sterolul

A-formula chimicd, B-reprezenlarea siinplificatd, C-inlerca/area in bi3tratu//ipidk

Fig. 23. Fosfa tidilcolina

A -structura chimicd, 8-structura spapaUI,
C-reprezentarea simpl/ftcaJi!S

Colesterolul scade permeabilitatea membranei pentru molecule mici,

hidrofile ~i cre~te stabilitatea ftzica a acesteia, intruc8t se distribuie de pe o fatA
pe alta a membranei in functie de foqele mecanicc el(ercitate asupra ei. Celulele
animale mutante, incapabile sA sintetizeze colesterol se lizeaz! u~r. Dacl se
adaugA colesterol in mediul lor de c~tere. accsta este incorporat in membranA
~i celulele pot supravietui.

24

Orgonizarea li funcfionarea molecu/araa celu/elor

0 proprietate comun~ a tuturor

lipidelor membranare este structura. lor
amfiflla, fiecare moleculli avand un
cap hidrofil ~i o coada hidrofob! (fig.
2.3, 2.4 ~i 2.5). tn consecinta, ele
fonneazA. spontan in apii structuri
ordonate, de tipul micelelor ~i dublului
strat (fig. 2.6).

Organizarea1i funcfionarea molecularOa t:6/ulelar

tranzi~e, structura de cristal lichid a bistra~lui lipidi~

Mrcoll
fodo~do1.

Fig. 2.6. Agregate moleculare

formate rk lipide fn mediu apos

Bistratu/ lipidic, fonnat prin autoasamblarea lipidelor membranare,

reprezintA dispozitia cea mai stabila din punct de vedere tennodinamic,
deoarece pe arnbele fete ale membranei exist! cate un mediu apos.

i.n bistrat, capetele hidrofile ale lipidelor membranare sunt orientate spre
fata exoplasmicA, respectiv spre fata citoplasmaticli, iar cozile hidrofobe ale
moleculelor lipidice spre interiorul membranei. Aceast! dispozitie particular! a
lipidelor, confera bistratului membranar caracteristici de autoasamblare,
fluiditate ~i asimetrie, esentiale pentru exercitarea functiilor membranei.
Un rol important In jluiditatea
bistratului lipidic II au mi~carile
executate de moleculele fosfolipidice
(fig. 2.7). Aceste mi~ri sunt rotapa in
jurul axului molecular, difuziunea in
planul stratului in care se aflii ~i
trecerea dintr-un strat in celiilalt (flipflop). Mi~ de rotatie ~i cea de
difuziune lateralli au Joe frecvent, dar
miprea f1 ip-flop este foarte ~. sau Fig. 2.1. Mi1clirile fosfolipilor fn bistrat
chiar absent!. In celulele epttehale,
difuziunea Iibera a lipidelor in plasmalemii este limitat! de existenta unor
bariere de tipul jonctiunilor intercelulare occludente (fig. 2.16).
Factorii majori care influenteaza fluiditat.ea .mel??ranei .su?t
temperatura, gradul de nesaturare ~i Jungi~ea lan~lu1 _aciZilor gr~~ dtn
structura moleculelor Jipidice, precum $1 propnetA~1le molecule! de
colestero!.

A.simetria bistratului lipidic este determinatl de repartipa diferitl a

moleculelor lipidice 1n cele douAjumiitAti ale sale.

tn stratul extern predomina lipidele cu grup!ri neutre ~i glicolipidele.

Radicalii glucidici ai glicolipidelor sunt orientati exclusiv spre fata
extracelular&, accentuand caracterul asimetric al bistratului. In stratul intern
predominlllipidele cu sarcina electrica negativll.
Caracterul asimetric al bistratului este detenninat incll din momentul
biosintezei intracelulare a membranei ~i are important! deosebitA pentru
orientarea proteinelor membranare. De asemenea, dispozitia extracelulari a
grupanlor oligozaharidice ale glicolipidelor este obligatorie pentru functionarea
lor ca receptori.
Proteinele membranare sunt rnai variabile decit lipidele, fapt pentru
care diferitele categorii de membrane se deosebesc in primul rind prin
proteinele pe care le conpn.
De asemenea, moleculele proteice sunt mult mai marl ddt cele lipidic:e
~i prin unnare num!rul lor este mult mai redus. De exemplu, in membranele cu
un continut de 50% proteine ~i 500/o lipide se afl! c4tc o molcculi proteicl
pentru fiecare 50 de molecule lipidice.
Exist! douA categorii de proteine de membranA: periferic:e (extrinaeca) p
integrale (intrinseci sau transmembranare).

La temperaturi fiziologice, bistratul lipidic se afla ~n stare de crista!

Ucbid, deci in stare fluidi. Sub o anumitA temperatura, DUDllti temperatura de
25

trece tntr-o

cristalinii rigid!, de gel, ceea ce determinA abolirea ~c~ilor membnmet..

Celulele dispun de mecanisme care le penmt aJustarea compoZJpei 1n
acizi ~i a fosfolipidelor, in ~ fel incat sA evite tranzitia membranei tn ~
rigidli. Spre exemplu, Ia organismele poikilotenne, daci tem~tma ~b~
scade, se sintetizeazii fosfolipide membranare in care predomml acm& grqJ.
nesaturati ~i cu !ant lung.
~

La concentratiile mari in care se aflA m membranele cucanotelor,

colesterolul mi~oreazii fluiditatea '?~mb~ei Ia ~~ fsziologice, ~ Ia
temperaturi inferioare celei de tranzlfle a b&stratulul h_P&d&c, col~~lul mentme
membrana. in stare fluidS, impiedic8nd lanpmle fosfohp1delor s1 se
lmpacheteze unullangli altul.

26

Orgonizareo i funcfionareo mo/ecu/orti a celu/elor

~le mem~ perlfuice pot fi extrase prin procedwi bland et

~ DU ~ biltratul l~ptdtc, cum ar fi expunerea Ia solupi cu concentrapi
1~ ~. ~ Ia p~-un extreme. Aceste proteine sunt atae la exteriorul

bistratulwliptdtc pnn mteraqiuni electrostatice.

~~le membranare lntegrale pot fi extrase doar dupl\ distrugerea
~~ liptdtee a mcmbraoei prin utilizarea detergentilor. Aceste molecule
~~ sunt amfifile, a~And .regiuni hidrofobe care tree prin membranA $i
~teraclioneazi cu lantunle hidrofobe ale fosfo lipidelor, precum ~i regiuni
btdrofile expuse pe ambele fete ale membranei.
Proteinele mernbranare integrale pot fi vizualizate Ia microscopul elcc:tonic de transmisie prin
metoda crlo.fracturarii (fig. 2.8).
Celulele sunt 1nghetate Ia temperatura azotului lichid (-196C) ~i
apoi sunt lovitc, ceca ce provoacA o
hcluri a suprafetei preparatului.
Planul fracturii trece prin interiorul
hidrofob al bistratului lipidic ~i
expune
interiorul
membranei.
Zoncle de fracturi sunt pulverizate
dintr-o direqie oblici cu vapori de
metal, producAndu-se, prin efectul
Fig. 2.8. A.spectul membrane{ celu/are
duplJ c riofracturare, SOO.OOO.r
de umbrire, un aspect tridimensional
(dupa KrstiC, 1979)
al imaginii. Examinarea electronomicroscopicl evidentiazfi prezenta
1 # 2-proteine membranare integrak,
unor mici formatiuni globulare, care
E-foiJa exoplasmictl a btstrarului lipidic,
NpreZintl proteinele integrale ce
P-foiJa plasmaticlJ a blstratulvi lipidic
llrlbat bistratullipidic.
Rcgiunile transmembranare ale proteine lor pot trece o datA sau de mai
multe ori prin bistratullipidic sub form! de a-helix (fig. 2.9). Aceasta dispozitie
f&vorizeazl fonnarea unui nwnlr maxim de punti de hidrogen intre leg!iturile
peptidic:e, 1n zona bidrofobA a membranei.
Prin microscopic electronici ~i difracpa razelor X s-a determinat
dispozitia spqjall a bacteriorodopsinei, protein! majorn din membrana bacteriei
Halobacterhlm halobium. Bacteriorodopsina este formatl din 7 segmente de ahelix care strlbat bistratul lipidic ~i au o orientare oblicA, aproape
perpeodicu1arl pe suprafata membranei.

27

Porinele proteine transmembranare din membrana extern! a ~acteriitOI:

gram-negative, , au insa o structurli radical diferi~ Ele conpn lantur~

polipeptidice dispuse in p achete p. Aceste pacbete fonneaz! in membranli port
care permit trecerea moleculelor hidrofile mici (fig. 2.30).
Asimetria proteine/or transmembranare est~
determinatli de orientarea lor unic! in membranli ~~
reflect! pe de o parte, mecanismul. ~u~!
sunt
sintetizate ~i inserate in bistratul hptd tc Ia m velul
reticulului endoplasmic, iar pe de altA parte
funcpile diferite ale celor doua domenii ale
moleculei, extracelular ~i respectiv citoplasmatic.
Proteinele membranare sunt orientate astfel
'inc!t partea protei~ inclus! In bistratul lipidic estc
mai micA decat partea care proeminA in afara lui.
De asemenea, lanturile oligozaharidice ale
glicoproteinelor sunt prezente intotdeauna pe fata
extracelularn a membranei. Caracterul asimetric
este acoentuat ~i de gruparea sulfhidril a ciste inei,
Fig. 2.9. ProtelnlJ
transmembranara
care se aflli in stare red us! (-SH) pe. fafa
citoplasmaticA, dar participa Ia formarea legliturilo r
disulfurice (S-S) pe fata extern! a membranei (fig. 2.9).

care:

..

Mobilitatea proteinelor, demonstratA prin tehnici de mare acuratete, este

reprezentata de mi~c!irile de rotatie ~i de difuziune
lateral! . Se considerl\ eli circa 30-90% din
tota litatea proteinelor membranare difuzeaz! in
planul lateral al acesteia, fiind dirijate prin
necesare
mecanisme complexe in zonele
des~i unei anumite activitap.
Difuziunea Iibera a proteinelor din membrana plasmaticli este limitatli 'in unele celule,
modalit!ple cele mai comune fiind asamblarea
proteinelor in agregate mari (fig. 2.10, A), sau
legarea lor Ia molecule ale matricei extracelulare
(fig. 2.10, B), ale citoscheletului membranar (fig.
2.10, C), ori ale suprafetei altei celule (fig. 2 .10, D).
Celulele Ia care membrana plasmatici este
organizata in domenii distincte, mentmute prin
distributia separatli a moleculelor componente, au
suprafafa celulartl polarizata fimcfional.
28

Fig. 2.10. /nwbUizatu

proteine/01' -mbf'alltln

Organizarea $i funcfionarea molttcu/araa cttlu/elor

Arhi~ectur~ moleculari reala a me~branei biologice a fost imaginata

relativ tarzm. Modelul acceptat asfut este eel de mozaic Iipido-proteic
fluid.

Snrn

bistrat

lipidic

Organizarea i funcfionorea molttcuhrt1o ce/ulelor

Proteinele integrale ale membranelor eritrocitelor se deoscbesc de cele

ale altor celule prin faptul eli suot imobilizate de citre elementele
citoscheletului de membranA. Eliberarea proteioelor din citosheletul eritrocitar,
in solutii cu concentratie ionicli sc!zutA, determinli pierderea formei fantomelor.
~i mobilizarea proteinelor membranare. Aceasta demonstreaz! ci citoscheletul
situat sub membrana erjtrocitului este principalul factor care detenninl forma
caracteristicli de disc biconcav a eritrocitului, precum ~i rezistenp 'i
flexibilitatea membranei acestuia.
Membranele ortificiale se obtin sub forma unor bistraturi fosfolipidice
sferice, lipozomii sau plane, membranek negre.

Fig. 2.11. Modeluljluid al membranei elaboratde Singer ;i Nicolson rn 1972

Conform modelului de mozaic fluid, lipidele membranare sunt

organizate in bistrat, iar proteinele membranare sunt dispuse printre lipide (fig.
2.11). Astfel, membrana poate fi imaginatli ca fiind o ,mare de lipide 1n care
plutesc ca ni~te iceberg-uri proteinele".
Modelele experimentale de membrane naturale ~i artificiale sunt
folosite pentru studierea structurii ~i functiilor lipidelor ~i proteinelor
membranare.
Una dintre cele mai cunoscute membrane naturale este cea care
mirgine~e eritrocitul mamiferelor. Aceste celule se pot izola ~or ~i au o
structurli simpla, fiind lipsite de nucleu ~i organite celulare, ceea ce a flicut
posibila studierea detaliata a membranei lor.
Eritocitele sunt introduse 1n apa distilatll., fapt ce determina spargerea
plasmalemei datoritli unui influx hidric masiv. Celulele lizate elibereaza
hemoglobina ~i celelalte proteine interne ~i devin albe, motiv pentru care se
numesc fantome erilrocltare. Suspendate 1n solutii ionice, fantomele forrneaza
vezicule inchise, in care membranele se dispun intr~ orientare norrnala sau
inversatl., in funcpe de compozipa solupei ionice.
Pentru studierea proteinelor membranate, fantomele eritrocitare se
dizolvl intr-un detergent ionic negativ ~i se analizeaz.B. prin electroforeza. Din
totalitatea proteinelor separate, doar dou! (glicoforina ~i proteina benzii 3) sunt
proteine transmembranare, celelalte apartin citoscheletului de membrana.

Z9

Lipozomii au fost descri~i in anul 1965, iar ast!zi sunt folosip tn

cercetArile farmacologice, lntrucat pot incapsula diferite substante active.
Bistratul fosfolipidic care 1i mArgine~ are o structuri identicl cu cea a
membranelor biologice naturale ~i Ie conferli lipozomilor un caracter netoxic ~i
capacitatea de a interacfiona specific cu celulele, fiiod captati de cltre acestea
prin endocitoz!.

in

viitorul apropiat, lipozomii care incorporeazA medicamente sau

enzime vor putea fi folosi~i ca vectori farmacologici in administrarea
dirijat! a preparatelor terapeutice clitre anumite celule tintl.

Cortexul celular
Cortexul celular este situat pe fata intern! a plasmalemei, tn zona
periferic! a citoplasmei. La acest nivel existA diferentieri rtzico-chimice
~i structurale prin care se stabilesc relapi intre membrana plasmatici fi
citoschelet.
Compozipa chimicA a fost studiatli initial pe hematii, Ia care existJ o
retea dens! de forrnafiuni citoscheletale atapte fetei citoplasmadce a
plasmalemei, constituit! din unn!toarele proteine: spectrina, ankirina, acdna.
aducina, tropomiozina, miozina.
Exist! boli genetice umane in care morfologia hematillor este ~
ca urmare a unor defecte ale spectrinei sau ankirinei. Persoeoele bolnave

30

~ li funcfiDIItU"eD mo!t:cuhrr!a celult:lor

delinlan~~~sever1, pentru ci hematillc cu fonna anomali ajung mai rapid in

uuue sunt dcgradatc.

sp

La microscopul electronic, cortexul celular apare ca

o ~ tk .fl/lmtelll~ d~ actlnd
legate prin molecule proteice
globulare cum sunt filamina tn
majoritatea celulelor, fodcina in
neuron ~i microvili, vinculina
in fibroblast (fig. 2.12 ~i 2.13).
Cortexul celular are
rolul de a mentine forma
celulelor, fiind un suport pentru

membrana plasmatici, motiv

pentru care se mai num~e ~i
citoschelet membranar. El intcrvine prin forte contractile in
dirijarea ~i distribuirea substantelor transportate prin membrana celulari.

Fig. 2.12. Cortexul ce/ular, 40,000x

(dupli Ardeleon, 2005)

Diferentieri structural-functionale
ale suprafetei celulare

inveli~ul celular poate prezenta o serie de diferenperi structuraJfunctionale la zona apicali, Iibera sau in porpunea bazala a celulelor,
precum ~i in zona de contact dintre doua celule vecine.
Aceste formapuni au roluri importante 1n mllrirea suprafetei celulei
(microvilii ~i invaginapile bazale), In motilitatea celulara (cilii, tlagelii ~i
pseudopodele), in adeziunea intercelulara Goncfiunile celulare) sau in aderarea
Ia suprafata unor substraturi (pilii procariotelor).
Majoritatea specializarilor structural-functionale de Ia suprafata celulei
au caracter permanent, insA unele, ~ cum sunt ondulatiile de suprafata,
bulele ~i pseudopodele, se formeaz! temporar, in anumite momente de
activitate celulad.
31

Organizar ea li funcfionarea moleculora a celule lor

.. d'lglthorme
. &:
cu o lungune de panli Ia un
Microvilii SWlt prelungm
rntct,
. .
.e

micrometru, situate Ia suprafata apicalli a celulelor spect~tzate ~ absorbtt ~

cum sunt cele din epiteliul intestinului subpre sau din tubn renalt.
ab
Microvilii mmsc suprafata sorbtivli a celulelor de 30 de ori, d_ar
intervin ~i activ in procesul de absorbtJe,
irnpingand substantele din lumen spre
interiorul celulei.
La structurarea
rnicroviHlor
participli mai multe corn?onente _ale
membranei plasmatice ~~ ale c ttoscbeletului (fig. 2.13). 1n axul fieclirui
_microvil se atlA unfascicul de filamente
de actina, asociate ~i conectate prin
molecule de villinli ~i firnbrinA. Acest
mlinunchi este ancorat la fata citoplasrnatica a rnembranei microvilare
prin moleculele de minimiozi.nA (proteina de 110 kD) ~i calmodutinll. La
baza microvilului, mlinunchlul de
microfilamente se intersecteaz! cu
reteaua de filamente de actinli din
cortexul celular.
La concentrafii mari de Ca2+,
villina fragmente82A microfilamentele
de actina ~i dezintegreazA microvilii
Fig. 2.13. Structura microvililor
intestinali In vezicule mici.
Stereocilil sunt prelungiri imobile atlate Ia suprafata celulelor epiteliale
din epididim, unde au rol tn ghidarea produ~ilor de secre~ie, precwn ~i Ia
suprafata unor celule din canalul cohlear al urechii interne, unde a u rot de peri
senzitivi.
Stereocilii au o structurll asemanlltoare microvililor, dar sunt mai lungi
filamente de actinl!. dispuse neregulat.

~i contin

Inva ginatiile bazale se formeazli prin plierea puternica a membranei

plasmatice de Ia baza celulelor din tubii renali ~i din ductele multor glande. Ele
maresc considerabil suprafata de transport a acestor membrane.
32

Organizareo ~; funcfionareo molecu/araa ce/ule/or

Cilii ~i flagelii celulelor procariote nu trebuie confunda.; c
.,..
.
~
t'
u Cl II ~I
t1age1..11 celuleIor eucanote,
mtruc.t au o structura total diferitA.

tip

~ilii ~i fl~elii de
eucariot sunt caracteristici spermatozoidului ~i
unor ~tcroorg~ISme de tipul . al~elor ~i protozoarelor, wora te asigum
prop.ulsia, ~ar ~~. unor celule ep1tehale, cum sunt cele din mucoasa tractului
respirator~~ a ~~du~telor, ~nde ~eplaseazA secretlile sau ovulul spre exterior.
De<>seblll pnn lunglDle ~~ nl.11tl!r, cilii ~i flagelii sunt organizati dupli un
plan ~d~ental . comun. Axul lor este invelit de o extensie a membranei
plasmattce ~~ contme un ansamblu de microtubuli, numit axonema. In punctul
de a~are Ia celula, axonema se conecteazA cu corpusculul bazal care este
format ~ot din microtubuli, fiind ancorat printr-o riidlicinii la citoscheiet.
.In ~o~ema, mi.crotubulii sunt disp~i dupli modelul , 9+2", formand 9
perechi pen fence de m1crotubuli ~i 2 microtubuli centrali (fig. 2.14).
Fiecare pereche perifericli contine un microtubul
complet, fonnat din 13
protofilamente (subfibrila A)
~i un microtubul incomplet,
cu doar I 0 sau 11 protofilamente
(subfibrila B ).
Perechile
periferice
se
conectea.tii. Ia microtubuUi
centrali prin spite radiare de
naturA proteica in plus, ele
sunt legate unele de altele
prin molecule elastice de
nexinii.
De microtubulul
complet al fieciirei perechi
Fig. 2.14. Structura axonemei
periferice se a~ douli
bratc proteice de dineinA, dispuse Ia intervale de 24 nm pe Jungimea
microtubulului.
Microtubulii centrali sunt complep, fiecare avand cate 13 protofilamente. Ei sunt conectati printr-o punte proteicli ~i inconjurati cu proteine
specitice care forrneazl teaca internA.
in corpusculul bazal, microtubulii sunt disp~i dupli modelul .,9+0",
fonnind 9 triplete periferice de microtubuli (fig. 3.2). In fiecare triplet doar un
singur microtubul (subfibrila A) este complet. Subfibrilele A ~i B se continuA in
structura axonemei, iar subfibrila C se termina intr-o zonli de tranzipe.
33

La procarlote, cilii ~i flagelii constau dintr-un tub helicoidal. aJc11ait dia

jlagelina. Moleculele de flageliDI au o compozilie
variabila de aminoacizi Ia diferitele specii ~i se pot prezenta tntr-o conflauralfe
laxa (a) sau contractata (~). Fiecare cil sau flagel este atqat printr-o articulatio
flexibila Ia un corpuscul bazal, alc!tuit din unul sau mai multe c:li8curi prcaice
incluse in membrana celularA.
sub~t:i proteice de

Pilii (lat pilus= frr de pAr)~ fimbriile (lat. fimbria- franj, fibrl) sunt
structuri filamentoase de Ia suprafata bacteriilor, diferite din punct de
vedere morfologic ~i functional de cili ~i flageli.
Pilii sunt Jungi, in numAr mic ~i contio subunitlti proteice de piliniJ
grupate in spirale. Sunt determinap de elemente genetice extracromozomiale fi
au rol In transferul ADN in cursu! conjugiirii, acponAnd ca o bandl
transportoare intre doua celule. De asemenea, ei asiguri fixarea ~i pitnmderea
in celulli a unor bacteriofagi.
Fimbriile sunt determinate de gene cromozomiale ~i con1in molecule
proteice de fimbrilina asamblate helical. Se gAsesc in numlr foarte mare Ia
suprafata celulelor ~i au rol in nutripe ~i respinqie. Ele permit aderarea
bacteriilor Ia suprafata unor substraturi nutritive solide, favorizlnd degradanla
acestora sub acpunea enzimelor extracelulare. Bacteriile cu fimbrii pot, de
asemenea, sa se lege lntre ele fomW1d o pelicuiA Ia suprafap mediilor lichide,
in contact cu oxigenul atmosferic.
Fimbriile favorizeazli fixarea bacteriilor patogene de tesuturi ~i cetule 'i
mliresc virulenta acestora, intruc!t le conferl o rezistenll insemnatlla
fagocitozA.
Pseudo~ele (gr. pseudes ... fats, pous "" picior) sunt prelungfrl emise
retractate rap1d Ia suprafata unor celule libere, cum sunt ~ba, leucoci1ele,
macrofagele, fibroblastetc:. conul de ~ al neuronilor (fig. 3.9).
Pseudopodele m& late se numesc lameUpode, iar cole mai subJirf p
Jungi filopode. Se formeazA prin extensia anumitor regiuni ale ........_,
plasm~ice ~i contin 1n interior o retea densl de microtilamente de actbli4 ca 101
de susfinere.

~~

Pseudopodele se fixeazl de substrat ~ traa apoi ra1u.1 ce1aJei

realizand locomotia sau inconjoarlllllderialele din medial
le intemalizeazl intr-o vezicull, tn procesu1 de fi1aoci1ozL

Orgonizareo li funcfionarea m<Jiecu/arOa celulelor

Btdele ~ f01111a\i'_Uli .care apar, cresc ~i displll' rapid la suprafata

celulelor cu presaunc osmoticl mteml crescutl. Au fost evidenpate in timpul

mitozei ln COildilii inadecvate de culturi a celulelor.
OadalaCWe de saprafafl SWlt expansiuni plane ~i sub~iri ale suprafetei
celulelor, observate in perioada organizlrii foitelor embrionare.

Funetille suprafetei eelulare

Supraf84& celulelor indeplin~e rolul complex de a relafiona cu mediul
inconjurltor, inclusiv cu celulele adiacente.

Joncthmile eelulare sunt diferenperi structurale s~?ile ale suprafe~elor

celulelor aflate in contact. cu rol important In adeztvttatea celulari.

0 jonctiune simpla poate fi consideratl chiar spafiul intercel~lar, care

are o grosime de aproximativ 20 nm. J?ncp~i~e celulare spec1r:Ie ~un~
clasificate in trei categorii functionale: JOnct~unt de ancorare, JOnctJum
occluzive ~i jonctiuni de comunicare.
(1) Jonctiunile de ancorare sunt foarte abunde~te in t~uturil~ supuse
unor solicitlri mecanice mari, cum sunt m~hiUI cardtac, eptdermul,
colul uterin.
Aceste joncfiuni constau din doul forme structural-func,ional diferite:

jonc(iunih de adoenfd, care prezint! in citopl.asm! situs~ri d~ conectare Ia

filamentele de actin! ~i desmozomii, care au in cttoplasml sttllsun de conectare
Adezivitatea intercelulari

lntr-un organism multicelular, coeziunea celulelor invecinate se bazea.zl

pe proprietllile adezive ale membranei plasmatice ~i ale unor comp~i Jocalizap
in matric:ea extracelulari sau celulad. De asemenea, conexiunea celulelor dintr181 taut depinde ~i de prezenta unor dispozitive speciale de 6xare intercelulad,
cum sunt jonctiunile dintre celulele animale sau punctuatiunile ~i
plasmodesmele tesuturilor vegetale.
Capacitatea de adczivitate a membranei celulare se datoreazl unor
proteiDe speciale cu rol de rcceptori pentru una sau mai multe
glic:oproteine din matricea extracelulara
De exemplu. receptorii de tipul integrindor, care se glsesc Ia suprafata
~i musculare pot iega /aminina1 o molecuiA
localizatl in matrices extracelularl, asigurnd astfel ancorarea acestor celule Ia
membrana bazall. Roceptorii existenp Ia suprafata celulelor T ale sistemului
imun se leagl at4t de lamininl cit ~i se fibronectina, o altA glicoprotein! a
IDitricei extracelulare.
Prezeota fibronectinei pe suprafata celulelor de cultura netransformate,
prccum p absenta ei de pe celulele transfonnate tumoral, care nu aderl Ia
supon. cs&c un fapt experimental care sugereazl implicarea fibronectinei in
ldezivitatea celularl.

celulelor epitcliale, adipoase

35

la filamentele intermediare.
Astfel, rezistenta mecanica a unui ~ut nu este asigurat! prin simpla
adcrentA a suprafe,ei membranelor celulelor adiacente Ia nivelul
joncpunii, ci $i prin participarea citoscheletului.
Toate jonctiunile de ancorare au Ia baza organizlrii lor doul tipuri de
proteine. Proteinele intrace/ulore ~cam complexul joncponal la elemente
specifice ale citoschclctului. Glicoproteinele transmembranare leagl prin
domeniul intracelular una sau mai multe proteine de a~, iar prin domeniul
extracelular interactioneazli tie cu matricea cxtracelulari, tie cu glicoproteinele
de Iegare ale celulei vecine.
Jocpunile de aderenfA pot ti joncpuni celula-celull, numite benzi de
aderent! ~ jonc~uni celull-matrice, numite contacte focale.
Benzi/~ tk aduent4 (sau centurlk d~ ader~n{4) inconjoarl polul apical
al enterocitelor, imediat sub jonctiunea occludentl. La nivelul unei ascmenea
jonctiuni, membranele celulelor adiacente interactioneazl prin intermediul unei
proteine transmembranare, IIVOmorulina, care face parte din familia
cadherinelor calciu-dependente. Pe fata citoplasmaticl a membranelor ti paralel
cu acestea se afll o band! continuA de microfilamente de actln4. atqatl Ia
uvomorulinA printr-un complex de proteine intracelulare de tipul a-actininei i
vinculinei.

36

Orgonizare.a i funcfionarea mo/ecu/araa celu/elor

(2) Joncfiuuile occludente (impermeabile sau striase) leagl celulele

La nivelul contactelor foCJJfe (sau pldcilor de adeziune) suprafata

celulara este conec~~ Ia ~~e~ente ~e matricei extracelulare prin glicoproteine

transmembran~ dm famtha mtei?"melor. 0 asemenea proteina este receptorul
pentru fibron~ttna,. care lea~ pr~ domeniul extern fibronectina din matricea
~xtracelu.tarn, 1ar p~ domeruul cttoplasmatic microfilarnentele de actina, prin
mt~~edml a eel putm patru proteine de a~are, cum sunt talina, vinculina a~
actmma.
'

~es~o~omii $i hemidesmozomii actioneaz! ca ni$(e butoni care

dts~but~ fo~ele de teosiune ce se exercitl asupra epiteliului ~i tesutului
conJUDCtJ.v sttuat sub acesta.
Desmozomii (gr. desma =
leglitud, soma = corp) sunt formap
din douli discuri dense, cate unul sub
fiecare plasmalemi implicatA In
jonctiune, numite pllici citoplasmatice (fig. 2.15). Plicile sunt
alcituite din desmoplalcine, proteine
responsabile de ataFea filamentelor
intermediare ale citoscheletului. !n
functie de tipul celulei, aceste
filarnente pot fi de keratinii in
epitelii, de desmina In mu~chi, de
vimentinii in meninge. Cele dou!i
pilei sunt legate prin desmogleine,
glicoproteine transmembranare care
se asociazi in regiunile extracelulare.
Fig. 1.1S.Structura unui desmozom
Pemphigus este o boalli de
piele cu forme letale, in care bolnavii
produc anticorpi impotriva unor glicoproteine transmernbranare proprii.
Autoanticorpii dezintegreazA desmozomii din piele, ceea ce duce Ia pierderea
masivl de lichide din tesuturi.
Hottldi!.Smoz.omil (gr. hemi = jumltate) au nwnai o jumlitate din
structura desmozomilor, intrucat conecteaz! suprafata bazalli a celulelor
epiteliale Ia o structurl speciali.zatl a matricei extracelulare, membrana (lamina)
bazaiA. dispuslla interfa~ dintre epitelii ~i tesutul conjunctiv.

37

epiteliale cu rot de absorbpe sau secrepe intr-un strat continuo.

La nivelul acestor j~uni.
membranele plasmatice ale cetuletor
vecine fuzioneazi, iar spatiul intercelular este inllturat complet.
Jonc~unile strinse sc extinc1 plnlla o
adancime de 600 nm in zona apicall
dintre doul celule, astfel tncAt porfiuni
de membrane fuzionate alterneazl cu
portiuni nefuzionate (fig. 2.16). Yn
zonele de fuziune exist.l mai multe
~iruri de proteine membranare care
interacponeaz! cu $irurile din membrana adiacenta, formnd in ansamblu
o re~ea care lnconjoari polul apical al
celulelor.
Pig. 2. 16. Structurajoncfhmii strdnse
Prin legarea strfins1 a celulelor
epiteliale, joncpunile occludentc separl doul cavitlp $i indeplinesc in primul rand un rol de barierii, impiedicind
difuziunea substantelor prin spapile intercelulare.
Cap~cita~ea jonctiunilor stranse. d~ a bloca trecerea substantelor prin
spatJul dmtre celule cr~e logantrruc cu numilrul de $iruri proteice care
formeazA jonctiunea.

Funcpa de bariera a joncpunilor impenneabile este deosebit de

~po~tl in ~ celulelor din epiteliul intestina~ care transport! substante

IDlpo~~a g~1en~lor de concentratie. De exemplu, glucoza sau

aminoacizii

~sorb1p ac~v la.mvelul m~mb~ei ~picale a enterocitelor nu pot difuza tnapoi

m lurnenul mtestinal, datontl baneret formate de joncpunile occludente vi astfel
aceste substante tree 1n sAnge (fig. 228).
.Joncpunile occl~dente dintre celulele endoteliale ale vaselor de singe
.
dm creter formeaz! banera hematoencefalicl. Aceasta indeplinqte o fimctie de
protecpe a creierului, intrucat opre~ trecerea unor substante tox.ice din doge.
Joncpunile occludente blocheazll difuziunea latcrall a Upidelor Jl
proteinelor, menpn4ndu~le distributia separati in membrana celularl.ln
38

OrgtJniZllrellli funcJitJnl1rJJno/ecu/arQ a ce/ulelor

~ ~od,

Orgonizareo i funcfionareo molecularria celu/elor

jonctilmile occludente delimiteaza domenii membranare

~i asigura polarizarea suprafeJei
celulelor eptteliale.

intreruptA in cazul lezarii mecanice a tesuturilor, mtrucat ionii de C~ + aflati.1n

concentrape mare 1n lichidul extracelular intrA masiv in celule ~~ detennma
inchiderea conexonilor.

Un exemplu de celull cu doi poli functionali separap de joncpunile

'
occludente, este enterocitul (fig. 2.28).

Complexul joncponal reprezinta o asociere de mai multe jonctiuni

intercelulare Ia apexul celulelor cilindrice.

special17.8te_ pe_ntru anumite functii

Sup~ata api~ii. prezinta numero~i microvili ~i este specializata pentru

~ 1 absorbpa substantelor nutritive. Peptidazele ~i glicozidazele
local~ la s~p~ n:'-embranei microvililor realizeaza o degradare finaiA a
compu~ilor ahmentan, tar proteinele c!rA~ din membranA introduc activ In

celull aminoacizii ~i glucoza.

Suprafata bazolaterall este specializata pentru adeziunea Ia matrices
c~lularA, dar $i pentru transportul substantelor din celulli in s!nge. La acest
ntvel_se glsesc: hemidesmozomii care conecteaza eoterocitul cu lamina bazaiA,
protemele membranare care faciliteazA transportul aminoacizilor ~i glucozei in
singe ~i pompa Na+-I<: care intretine absorbpa acestor substante.

De obicei, acest complex este alc!tuit dintr-o joncpune occludenta, o

joncpune de aderentA ~i unul sau mai multi desmozomi (fig. 2.18). ~~mplexul
joncponal cr~ integritatea structuralli ~i funcponalA a celulelor parttctpante.

(3) Jonctlanile de comunicare mediazA trecerea unor semnale chimice

sau electrice intre celulele care interacponeazA.

Acest tip de joncpuni sunt

realizate prin sute de structuri
transmembranare cilindrice num.ite
COIWWni (fig. 2.17). Fiec.are conexon
este alcAtuit din ~ proteine identice,
conexinele ~i are in centru un canal cu
diametrul de 1,5 nm. Conexonii celor
doul membrane participante se
suprapun ~i formcazl canale de
c:omunicare direct! intre citoplasmele
celulelor vecine. Canalele stdbat
spapul intercelular, care are grosimea
de 2-4 nm, fiind mutt mai ingust decit
in mod obiDuit.
Joncpunile de comunicarc
real.izeazi cup/area electrictl $i
Fig. 2.17. Jonqiunea comunicantlJ
JMtabolictl a celulelor. Ele au o
importanfl dcosebiti in embriogenezA, intrucat cupleazA celulele dintr-un grup
care unneazl ~i cale de dezvoltare. Comunicarea intercelulari este

39

Fig. 2.18. Comp/exuljoncJional

1-joncfhme occludentlJ, 2-joncJiune de aderenflJ, 3-desmozom

Detecfia semnalelor extracelulare

Membrana celularli este specializata pentru detecpa semnalelor
extracelulare pe care apoi le transmite in interiorul celulei, l.a anumite structuri
efectoare capabile sli declan~eze un rlispuns specific.
Detecpa semnalelor extracelulare este realizatl de structuri specifice de
naturA proteicll nwnite receptori.

De cele mai multe ori, receptorii sunt localizap Ia suprafata celulelor

receptori localizap in interiorul
celulelor pn!A, in citoplasmft. sau nucleu. A<:e$ti receptori intracelulari leagl
specific semnale extracelulare cu moleculA lipofiiA care pot trcce prin
membrana plasmaticA, ~ cum sunt hormonii steroizi ~i tiroidieni, vitamina D,
monoxidul de azot.

tintA. in membrana plasmaticA. Exist! ins! ~i

40

Organizorea li funcfionorl!ll moleculora a ce/ultdor

Din tota\itatea semnalelor extracelulare, receptorii membranari

recunosc semnalul chimic specific, numit ligand ~i interactioneazli
reversibil cu acesta.
intre receptor ~i semnalul extracelular apare o mulare tridimensionaJA
reciprocA realizatA prin forte intermoleculare. Complexul receptor-ligand format
in acest fel initiw o secven\A de reacpi intracelulare care schimb! o functie a
celulei.
Pentru majoritatea sistemelor ligand-receptor, 1igaodul nu are nici o altA
funcpe decat aceea de a modifica proprietAtile receptorului. Acest fapt
semnalizew celulei cAIn mediu exist! un produs specific.
Agonitii sunt liganzi naturali ai receptorilor care declan~eazA rAspunsul
celular specific. Antagonitii sunt substante de sintezA care pot fi
recunoscute de receptori dar nu indue o modificare In comportamentul
celulei.

NurnArul receptorilor funcponali de Ia suprafata unei celule poate fi

crescut prin s inteze celulare sau redus prin mecanisme specifice, astfel inc!t
celula poate sl rupundA Ia modificari de amplitudine mica ale concentrapei
liganzilor.
0 expunere prelungitA Ia un semnal ex:tracelular determin.A sc!derea
rispunsului specific printr-un proces de desensibilizare a receptorilor. Acest
proces se realizeaz! prin endocitarea receptorilor unnat!, fie de sechestrarea
temporari a acestora In endozomi, fie de degradarea lor in compartimentul
lizozomal.
Receptorii de suprafatA sunt proteiDe sau glicoproteine transmembranare. Ei leagl specific semnale extracelulare hidrofile care nu
pot traversa membrana plasmatic!.
Aceste semnale pot ti substante endogene de tipul neurotransmiflitorilor
(acetilcolinl, adrenalinl, serotonin!, dopaminA, acid y-ami?obutiric, acid
glutamic, histaminl, glicin! etc.), neutopeptidelor (enkefa!Ine, endorfine,
substanla P, oxitocinl, vasopresinl), hormonilor peptidici (insulin!, glucagon!
parathormon, honnoni hipofizari), factorilor de cretere, anticorpilor ~~
compleme111Ulul, anJigenelor de Ia suprafafa celulelor implicate tie in reactiile
imunitare, fie tn asocierea celu telor intr-un tesut.

41

Organizoreo i fU11cfionart!4 tnDieeulatt1a ulukltlr

Eicosanoizii (prostaglandinele, prostacicl~lc, ~~. Jeuco.
trienele) sunt lipide care se leaglla ~ m~branariE. ~
ca mediatori endogeni ai in11amat]e1, d~ alerg101, ~~
plAcutelor sangvine, con~ctiei ~~hilor netezl: De ~ em:Jrnele
implicate in sinteza eJcosanolZJlor sunt pnta medacamentelor
antiinflamatoare steroidiene ~i nesteroidiene.

Unii receptori de suprafatA leagli s~ific semn~le exogene, 8f8 cum

sunt virusurile, bacteriile, lectinele, feromonn, unele med1camente.
Dup! mecanismul prin care transmit semnalele e~tracelu~ i!'
interiorul celulei, receptorii membranari s~t de '!'at multe _ttpun:
receptori cu rol de canale ion ice, recepton cuplap cu protema. G,
receptori legati de enzime. Exist! ~i receptori de s~~atl dependenp de
procese proteolitice intracelulare, care au rol esenttal m embnogenezl.
Re~ptorii cu rol de canal~ ionice. s~t Aconcentrati in.. m~mb~
neuronului postsinaptic ~i se deschtd tranzttonu m urma legiri1 hganzJlor
specifici (fig. 2.19). NeurotransmifAtorii excitatori cum sunt acetilcolina,
serotonina ~i glutamatul desdJid
canalele cationice de Na+ fi clepolarizeazA membrana poslsinapticl,
declan~d potentialul de &Ciiunc.
Neurotransmifltorii inhibitori, cum
sunt acidul 7-aminobutiric p glicina
Fig. 2.19. Recq~tor cu rol de canal ionic
deschid canalele anionice de c.- $i
mentin astfel membrana postsinaptica hiperpolarizat!, impiedic!nd excitarea celulei nervoase.

..

Cei mai multi receptori de Ia suprafala celulelor animale sunt l'r!JC#fi*JII

cuplafi cu proteina G. Asemenea receptori se glsesc ti Ia supra&ca
celulelor haploide de Saccharomyces cerevisiae (drojdia de bere) fi au
rolul de a interactions cu feromonii de tnmugurire sec:retBJi de oo1uJeJe
de sex opus.
Legarea ligandului specific Ia domeniul extracelular al
cuplati cu proteina G detenninl schimblri care permit dolllel:ailllluldlll
lege proteina G (proteina care leagl GTP). Astfel ICdV8II,

Orgonizareo Ji funcfiofi(Jf'etJ molecular4a celule/or

~-de receptor~ Belioneazl asupra unci tinte celulare, care poate sA fie o

enziml membnmari sau un canal ionic (fig. 2.20).

...

. .

11--.t-~-~
~~
~:~
~ ~~
enzlml

ectlvlltl

acttvat! "

Fig. 2.20. Receptor cuplat cu proteina G

De pildi, proteina Gs stimuleazl o enzima membranarii, adenilat ciclaza

care c:atalizeazl sinteza mesagerului secundar adenozin monofosfat ciclic
(AMPc), 1n schimb proteina Gi inhibl adenilat ciclaza. Proteina Gp activeazii
fosfolipaza C, cnzim! membranad responsabilii de sinteza mesagerilor
sccundari diacilglicerolul (DAG) ~i inozitol 1,4,5-trifosfatul (IP3). Proteina Go
reglcazl activitatea unor canale ionice membranare.
Premiul Nobel pentru medicinl a fost acordat in anul 1994 pentru
stabilirea rolului proteinei G in transductia sernnalelor extracelulare.

1lqtorlJ legtqi tk tnzime sunt caracteristici celulelor animale ~i

vegetale, Ia acestea din unni fiind cei mai numero~i receptori membranari.
Activali de liganzii specifici, ~ receptori func~oneazii direct ca enzime sau
se asociazl cu uncle enzime (fig. 221 ).
Asemenea receptori sunt cei
tirodJtldnazjci ai insulinei ~i majoritltii
fKtorilor de ~. rcceptorii asocia{i
cu lirozln lcinau ai citokinelor, hormonilor de crqtere, prolactinci, tirozin
/08/atozele asemiiniiloare relieptorllor
de Ia suprafata limfocitelor ai clror
Fig. 2.21. Receptor legat ck enzimd
lipnzi nu au fost tncl identificafi,
recepiOrii serlnltnonin ldnazici implicap
Ia plantc in organizarea meristemelor, rezistenta Ia agentii patogeni ~i perceptia
bruinostcroizilor, receptorii guanilal ciclazici, receptorii asociaJi histidin
kiNizici ai etileDei i receptorii lectin lcinazici, ultimii doi fiind specifici

plantelor.
43

Semnalele primite la suprafata unei celule prin receptori cupl~ti cu

proteinele G sau prin receptori Jegati de enzime su~t transm1se Ia
proteinele ~nti care modificA comportamentul celular pnn molecule de
semnalizare intracelulari.
Asemenea molecule de semnalizare intracelulm cuprind mesagerii
secundarl, nwniti astfel pentru a-i deosebi de mesagerii primari, care sunt
semnalele extracelulare.
Mesagerii secundari indue rapid, in cateva minute sau ~unde de Ia
aetivarea receptorilor membranari, un numllr mare de rllspunsun care apar
departe de sursa lor, 'in alte compartimente celulare. Anumiti mesageri
secundari, cum sunt AMPc, IP3 ~i Ca2+, fiind solubili in apii difuzeazii ~~
citosol, 'in timp ce DAG, fiind liposolubil difuzeazii in planul membrane
plasmatice.
Moleculele de semnalizare intracelularii au rolul de a lransjonna
semnalele extracelulare in semnale intracelulare. De asemenea, aceste molecule
constituie intennediarii unei adeviirate cascade de semnalizare care amplifica
semnalul extracelular.
Chemotaxiile (gr. chemeia = chimie, taxis = aranjare) sunt mi~cAri
orientate ale celulelor spre sursa emitenti a semnalului chimic,
caracteristice procariotelor ~i unor eucariote (protozoare, celule
sangvine).
La bacterii, aceste mi~ depind de diferite tipuri de receptori
chemotactici membranari, fiecare fiind specific pentru cite un grup mic de
substanfe. Unii receptori functioneazii prin legarea directli a aminoacizilor, iar
alpi sunt activap indirect prin proteinele periplasmatice capabile sA lege
zaharide ~i dipeptide (fig. 230).
Activarea acestor receptori de cAtre un chemoatractant genereazl un
semnal proteic intracelular care detennin! rotatia Oagelului ~i miprea in
directia c~terii concentrafiei semnalului chimic. Metilarea situsurilor active de
pe fata citosolicA a receptorilor are ca rezultat sc!derea capacit!Jii lor de a
genera semnale intracelulare destinate flagelului. Datoriti acestui proces de
adaptare a receptorilor, celula bacterian! poate riispundc printr-o m~
continuA doar Ia concentrapile din ce in ce mai mari ale chcmoetractantului.

Orgonizoret:~ ii funcfionarea molecu/arii a ce/u/elor

Orgonizareai funcfiQnatWJ moleculorr1a celulelor

Transportul substantelor

plasmatice. Transportul macromoleculelor se realizeazA efectiv tmpreunl cu un

fragment de membran~ modalitate care constituie citoza.

Membranele biologice constituie bariere care individualizeaz! celulele

sau detimiteaza diverse structuri subcelulare, dar 'in acelll$i timp, ele indeplinesc
rolul de punti de Jegaturi intre interiorul ~i exteriorul acestor compartimente,
deoarece prin membrane se produce un transfer intens ~i continuu de substante
~i energie.
Transportul substantelor Ia nivelul membranelor celulare se realizeaza
prin modalitati care asigura un control al ca.Jitapi mediului intracelular,
Ia un inalt grad de specificitate.

Selectivitatea transportului membranae este determinatli de bistratul de

fosfolipide, care nefiind miscibil cu fluidul extracelular sau intrace lular,
constituie o barierli pentru mi~carea substantelor hidrosolubile.
Specificitatea transportu lui membranar este asigurata de proteinele
membranare, care intrerup continuitatea bistratului lipidic ~i constituie o
alternativa de transport cu proprietAti total diferite. Fiecare proteinli de transport
membranae pennite trecerea unei anumite categorii de substante.

Un criteriu de clasificare a proceselor de transport este consumu1 de

energie celularli.
Transportul pasiv se realizeaza fad cheltuirea unci energii metabolice
de clitre celulA, intruc!t substantele sunt deplasate transmembranar in sensul
gradientului chimic sau electrocbimic.
Moleculele lipofile se deplaseazA prin simpla energie termiclla nivelul
bistratului lipidic, proces numit difoziune simp/a. Substantele ionizate tree prin
pori hidrofili mici forma~i in bistratul lipidic de cltre peptide ~i proteine
membranate, proces numit difuziune mediatii. Moleculele hidrofile traverseazl
membranele printr-un proces de difuziune facilitatii de transportori membranari,
cum sunt proteinele clirAu~ (fig. 2.22).

Schimburile transmembranare de substante prezinta aspecte particulare

Ia tipuri diferite de celule.
Membrana plasmatica a procariotelor are o permeabilitate foarte
selectivli, in timp ce plasmalema celulelor eucariote este mult mai permeabila
De asemenea, Ia eucariote membrana celulara permite trecerea unor particule de
dimensiuni mari, in cazul celulei animale vizibile Ia microscopul fotonic.
Nopunea de transport la nivelul membrane lor biologice grupeaza o mare
varietate de procese care au Ia bazli doua mecanisme diferite.

Jonii ~i moleculele mici tree individual prin bistratul lipidic sau prin
proteinele membranare, flrA a distruge inte~itatea membranei. Aceste particul~
mici sunt transportate prin membrana m adevl!.ratul sens al cuvlintulut,
modalitate care constituie permeapa.
Macromoleculele 3i ansamb/urile supramoleculare nu tree ele insele
prin membrana plasmaticl, ci prin intermediul unor vezicule in interiorul carora
SWlt ~lose. Aceste particule mari sunt transportate in grup, in afara sau in
interiorul celulei, prin distrugerea p8J1iala ~i temporara a integritlpi membranei
45

Fig. 2.22. Tipuri de rransport ti'QIIS/Mmbranar

Transportul activ se realizea.zi cu consum de energie. deoarece

substantele se mi~ dintr-o parte in alta a membranelor tmpotriva gradientului
chimic sau electrochimic.
Energia necesarl proceselor de transport membranar are o provenienJI
diferitli de Ia un tip de celuli Ia altul. Majoritatca celulelor folosesc ~
chi micA inmagazinatli in molecula de acid adenozin trifosfaric (A'IP), dar UDefe
bacterii utilizeazA energia stocatl in molccula de fosfoen9lpinrvat (PBP). DI_.,.
~i bacterii care pot folosi energia luminii pentru transportu1 sullate~tor ,g
membrana celularl.
Transportul activ al substantelor prin membrlno sc rlllU.ill
transportori cu o inalt! specificitate, de tipul proteinelor

OrgDnizrzrt:t~l'i funcfionoreo moleculortJo ce/ulelar

~~!~ ~ntre ~

proteine sunt capabile

sa

foloseasca. direct energia

-~~ m mo~ec:ula ~ A TP pentru pomparea ionilor impotriva

grad entulu1 el~umc, realizAnd un transport activ primar. Alte proteine

~ ~~ capablle sl cupleze energia stocata in gradientul electrocb imic creat
pnn. activJ~ pompe~or io~ice cu transportul unei substante impotriva
gradentulu1 electrocbmuc, reahzand un transp ort activ secundar.
.
~ransportul "!acromolecu/elor Ia nivelul membranei celulare, direct sau
pnn ve.z~cule, reprezmtA de asemenea un mecanism activ de transport.
Transportul prin membrane poate fi clasificat ~i in functie de numlirul de
substante trecute simultan de cAtre un sistem proteic transportor.
Sistemele uniport pot
transporta o singur! substantA
din1r-o parte In cealalt! a
membranei, iar sistemele de
cotransport realizeaza transferul cuplat a doua substanfe,
fie in ~i directie, simport,
fie tn direcpi opuse, antiport
(fig. 2.23).

Orgonizoreo ~; funcfionareo maleculorYJa ce/ulelor

Unele molecule hidrofile de dimensiuni mici i inc!rcate electric, cum

sunt apa, ureea, metanolul, traverseazl bistratul lipidic Ia rate mai mari decat
cele prognozate pe baza coeficienplor de partitie uleilapli. De aceea s-a dedus
eli aceste molecule tree printr-un proces de d ifuziu ne mediata de unele
p roteine membranare (fig. 2.22).

Acvaporinele sunt proteine membranare care au fost identificate

electroforetic de citre profesorul Benga. Ele sunt implicate in difuzia
medial! a apei prin membranele celulare.
0 alta dovada a existentei in membrane a unei difuziuni mediate o
constituie ionoforii. Ace~tia sunt peptide mici, capabile sA se dezvolte in
bistratul lipidic a1 plasmalemelor unor microorganisme ~i sA le mAreasca
permeabilitatea pentru anumip ioni.
Ei permit trecerea ionilor prin membranele In care s-au inserat in sensu!
gradientului electrochimic, funcponand ca transportori mobili, ~ cum este
valinomicina care crete permeabilitatea membranei pentru K+, sau fonndnd
canale, ca de pildi gramicidina care permeabilizeazA membrana pentru W, K+,
Na+, dar ~i filipina, nistatina, amfotericina B care permeabilizeazi numai
membranele ce confin steroli (fig. 2.24).

Fig. 2 .23. Sisteme proteice uniport #de cotransport

Transportul transmembranar al ionilor ~i moleculelor mici Ia nivelul

plasmalemei sau al endomembranelor se reali.zeaza pasiv sau activ, prin
diverse modalitAp.

Strat bllipidlc

ln difuziunea simpli moleculele aflate in solup i apoase se dizolva in

bi.stratullipidic, pe care astfelll traverseaza ~i apoi se dizolv! din nou in solutia
apoasl de pe fata opus! a membranei (fig. 2.22). Procesul este foarte putin
specific ~i are Ia bazllegile difuziei.
Rata de difuziune a unei substante prin bistratul lipidic este dependent!
de solubilitatea acesteia in lipide cuantificat! prin coeficientul de partifie
ulcilapA al moleculei, de dimensiunea ~i sarcina ei e!ectricli, precum ~i de
amplitudinca gradientului de concentratie.
Cu cit o molecull cste mai lipofilli, mai micA ~i mai nepolarA, cu atlit
poalC traversa mai UOr o membranli biologic!.

47

~ mobil

Fig. 2 .24. Tipu.ri de ionoforl

Diferentierea celor doui categorii de ionofori se face prin rcducerea

temperaturii, cand difuzia mediati de ionoforii mobili inceteazl.

Ionoforii sintetizati de microorganisme sunt anne in competipa natural!,
intruc!t anihileazA potenpalul de membranl al altor ~lule. De aceea,
unii sunt folositi ca antibiotice sau antimicotice.
48

Organizarea ~i funcfionarea mo/ecularaa ce/ulelor

Organizarea I funcfiontl/"e(/ mo/ecuhr4a ce/u/e/or

tn membranele celule\or vegetale ~i animate exist! proteine de ti

1
--" "m ..b'JStratu\ 11p1'd'tc adevarap pori hidrofili, de dimensiuni pmici
cana~i
care fiorm~
cu selectJVltate malta (fig. 2.22). Aceste proteine canal medi--" d'fu
fi-"

<U.<t
I Zla
spec1 '-"1 a unor 10m ~~ de aceea se numesc canale ionice.
Canalele de pierdere a K exista in plasmalema tuturor celulelor
animale ~i repre~inta singurele canale ionice ,tara poarti", deoarece nu necesita
un semnal pentru a se deschide. Ele funcponeaza continuu ~i au rol esenfial In
generarea potenpalului de membrana.

Canalele pentru Na+din membrana celulelor cu bastonq din retinlleagi GMPc

In ahsenta luminii, iar cele din membrana celulelor receptoare olfactive leagi
AMPc. Canalele de Ca2+ din membrana vacuolelor sunt rcglate de JP3.

Majoritatea canalelor ionice functioneazA tranzitoriu, fiind prevAzute cu

o ,poarta" a carei deschidere este comandata de perturbari specifice ale
membranei (fig. 2.25).

Canalele de K+ din celulele musculare cardiace se deschid sub actiunea

proteinei Gi, activata de stimularea colinergici a receptorilor
muscarinici, provocartd hiperpolarizarea membranei ~i relaxarea
cardiac!. In schimb, canalele de K+ din celulele musculare scheletice
sunt receptori colinergici de tip nicotinic ~i se deschid sub acpunea
directa a acetilcolinei, detenninind cr~terea tonusului ~i
contractibilitatii mu~chilor.
Moleculele greu solubile in lipide ~ cu greutate molecula.ra mare tree
prin membrane cu o vitezA mult mai mare decat permit legile difuziei.
Transportul lor este efectuat conform gradientului de con<:entratie prin
difuziune facilitatl de citre sisteme membranare de tipul proteinelor ciirmq
(fig. 2.22).
transportori leagll specific ~i transferi o moleculli de pe o
cealaltli a bistratului lipidic, asem!nAtor unci reacpi enzimatice.

Ace~ti

Fig. 2.25. Fu:ncJionarea canalelor cu poarta

Canalele cu poarta comandata de voltaj 1~i schimba conformatia ca

rlspuns Ia modificarea potenpalului de membrana. Asemenea canale exist! Ia
animalele multicelulare ~i au rolul de a modifica permeabilitatea plasmalemei
pentru Na+, :te+ ~i Ca2+. Canale pentru K+ $i Ca2+ exista $i Ia protozoare, iar cele
de Ca2+ ;~i in membrana reticulului sarcoplasmic din celulele musculare. fn
tonoplastul celulelor vegetale au fost evidenpate canale relativ nespecifice
pentru anioni $i cationi, a caror activitate este reglati prin diferenta de potential
crest! de pompele protonice (fig. 5.9).
Canale cu poarta comandata de un stimul meconic exista in membrana
apicall prevfizuta cu stereocili a celulelor paroase din urechea internA. Mi~carea
stereocililor deterroin! deschiderea canalelor de K+ $i depolarizarea membranei.
Canalele cu poarta comandatii de ligand funcponeazA in urma leg!rii
unor molecule extracelulare (neurotransmitatori) sau intracelulare (ioni,
mesageri secundari, proteiDe reglatoare). Canalele pentru K+ din membrana
axonilor se deschid Ia c~terea concentrapei intracelulare a calciului, 1n urma
stimullrii repetate ~i prelungite a neuronului. intr-o asemenea situatie cre~te
mult efluxul de K+, iar neuronul devine din ce in ce mai putin excitabil.

49

fatl pe

Proteinele carau~ au un situs specific de Iegare a substantei de

transportat. Daci concentrapa acestei substante c~ peste o anumiti valoarc,
situsurile de Iegare sunt saturate ~i rata de transport este maximal!. De
asemenea, proteina transportoare poate fi blocata cu inhibitori competitivi,
analogi structurali ai substantei transportate, ~i necompetitivi, substante care se
Jeagllla situsurile active.
Functionarea proteinelor cir!u~ se face printr-o modificare confonnaponal! reversibil!, conform mecanismului ,,ping-pong".

Fig. 2.26. Mecani#md .pbttJ-polrg..

==-

~ i functiontlreo JnD/eculorti o celule/or

La prima confonnape ,.pong'-', proteina leaga pe domeniul extra-

~b~ta ~e transportat, ~ ce detennin~ schimbarea confonnapei

In.,~~~~ eh~ sub~Jei de partea cealaltA a membranei (fig.

2.26).
~fuziUnea facihtatA, modificarile confonnaponale ale proteinelor
clriUf sunt t~duse de un gradient transmembranar de concentrat.ie.
0 sene de celule animate prciau glucoza din mediile extracelulare unde
se afll in coneenw..,._e
......: relativ mare, pnn
acest mecanism. in cazul eritrocitelor
'
transportul pasiv al glu~zei ~ ~ilitat de o protein~ membranara specifica:
D-glucozo-permeaza. Ajunsa m mterior, glucoza este rapid fosforilat:A Ia
glucozo-6-fos~at. In acest ~el, glucoza nu mai poate pamsi celula, dar gradientul
de_ con~ntratte este menpnut ~i permite in continuare patrunderea gtucozei in
entroctt.

tn!Z"~ celull vie, o parte important! din resursele energetice sunt

utillZilte pentru mentmerea diferentelor ionice specifice de o parte ~i alta
a membranelor celuJare.

Organizarea !i funcfionorea moleculor4a ce/ule/or

electrocbimic cu sinteza de energie. Aceste enzime mernbranare sunt

responsabile de productta a aproape intregii cantitati.?e A_!P din celula.. F-ATPazele se gasesc in membranele plasmatice ale bactenilor, m membrana ~nte~na a
mitocondriilor ~i in membranele tilacoidale ale cloroplastelor ~ 1 caanobacteriilor.
Pompele ionice sunt proteine membranare de tip cara.~ ~e i~i modifica
reversibil conformapa in urma hidrolizei ATP (fig. 2.22 ~~ 2.26).

Pompa de Na+ ~~ X: se g~te in membrana plasmatica a celulelor

animale. Este o proteinl!. transmembranara complexa, care functioneazA. ca un
sistem antiport. fn partea dinspre interiorul celulei prezinta un situs specifiC de
Iegare aNa+, iar pe partea dinspre exterior un situs specific pentru K+. Pompa
transporta ionii lmpotriva gradientului electrochimic, ca urmare a unor
modificiri confonnaponale, analoage mecanismului ,ping-pong", insA induse
de un ciclu de fosforilare-defosforilare (fig. 2.27).

. I~ib~ _expcrime~tala a ~intezei aerobe de ATP cu decuplanp ai

fosforilirii OXIdative determma egahzarea treptatA a concentrafiilor intracelulare
i ~tulare a ionilor, intrucat ~tia se vor scurge prin membrane in sensu)
gradienplor electrocbimici.
Uncle proteine membranare sunt enzime cu activitate ATP-azica,
capabile si cupleze hidroliza ATP cu trecerea ionilor impotriva
gradientului electrocbimic. Pentru a sublinia faptul ca aceste proteine
efectueaz! un lucru metabolic, ele au fost denumite pompe ionice.
Au fost descrise trei clase de asemenea pompe ionice dependente de
ATP. Clua P cuprinde ATP-aze a ciror mecanism de transport ionic
prcsupune fosforilarea unui polipeptid transmembranar ce intra In alcatuirea
pompci. P-ATP-azele sunt prezente tn primul rand in membranele plasmatice
aleeucariotelor, cade exemplu Na+-K+ ATP-aza ~i Ca+ ATP-aza.
Clua V include transportori proteici care nu se fosforileaza in timpul
pompirii protonilor (}-(). V-ATP-azele sunt rAspandite in membranele
plasmatice ale alrbebacteriilor ~i ale unor celule eucariote specializate, cum sunt
ostcoblastele, macrofagele, neutrofilele, celulele epiteliale renale, dar ~i In
cndomembranele de tip vacuolar care delirniteazA lizozomii ~i vacuolele.
Clasa F estc reprezentatl de proteine membranare care funcponeazi ca
ATP-sintetazc, dcoarece cupleazl transportul protonilor in sensu! gradientului
51

Fig. 2.27. Func{ionarea pampei til! sadiu # potasiu

Legarea Na~ Ia situsul specific (I) 11 a radicaluluifosfat obfinuJ prin hidroliza ATP (2) indue
schimbarea conformafiona111 a pompei # eliberareo Na+ Ia exterionJ celulei {3). In oceastl1
conformafie, devine activ situsul exterior de Iegare a K'" {4), ceea ce duce Ia defosforilan (5) #
pompa revine Ia confonn<pia inilialil, eliberdnd K'" in interionJ celulei (6) ~~ ciclul ntncepe

Pentru fiecaJ..molecull de A TP hidrolizatl, pompa expulzeaz! 3 ioni de

Na+ ~i introduce in celulli 2 ioni de K+, realizind Ia nivelul plasmalemei
celulelor animate un gradient electrochimic de sodiu ~i potasiu. Gradientul
transmembranar al acestor ioni contribuie Ia generarea pctcnfialului de
membra.nli, Ia controlul volumului celular i Ia intrcpoerca transportului activ al
52

Orgonizarea li funcfionarea mo/ecu/arDa celu/ehr

Organizarea i funcfionarea ma/ec"laraa et:lulelor

aminoacizilor, glucozei i ionilor de calciu in unele celule. De aceea, peste o

treime din cantitatea de energie a celulei este consumatli de aceasta pompli, iar
in celulele nervoase, care trebuie s~-~i refacii potentialul de membrana dupa
depolarizarea ce se produce ~a excitatia lor, se ajunge pana Ia un consum de

70%.

c?

au rolul de a mentine concentratia intracelulam a

calciului Ia un nivel sc8zut (10-6M).

Pompele de

~i vegetate, Ca + ATP-aza
din membrana plasmaticii transporta ionii de calciu in afara celulei. Activitatea
ei este modulatii de o protein! citosolicii cu mare afinitate pentru Ca2+,
calmoduiina. La o concentrape citosolicii crescutii, Ca1+ se leaga de
calmodulina formand un complex-Garl'lactWeaza pompa de calciu. Prin urmare,
exportul de ea2 + este accelerat ~i concentraga citosolicii este restabilitii.
tn celulele musculare, exista o Ca +. A'f.P-azA localizatii in membrana
reticulului sarcoplasmic, care pompeazA in interiorul organitului cAte 2 ioni de
calciu pentru fiecare molecula de A TP hidrolizata. tn acest fel, ea creazA un
gradient ridicat de Ca2+ intre citosol (10-6 M) ~i lum7n~l reticululu~
sarcoplasmic (10-3 M) ~i induce relax.area muscularli. Activ1tatea pompet
depinde de Mg2 + ~i este facilitatii de preze?ta .in interiorul ~eticulului
sarcoplasmic a unor proteine de Iegare a ~alct~lu~. A~este ~roteme red~~
concentrapa ionilor liberi din lumenul orgamtulut ~~ dec1 grad1entul de Ca
dintre citosol ~i interiorul reticulului sarcoplasmic, astfel incat energia
consumat! de Ca2+ ATP-aza este mai micii.

In celulele eucariotelor superioare, animale

Pompele de

a+ sun.t transportori

membranari care realizeazii diverse

tonoplast ex.ista doua pompe protonice, H+ ATP-aza ~i It pirofosfocaza, care

concentreaz! protonii in interiorul vacuolei ~i genereazi potentiaJul electric al
tonoplastului (fig. 5.9). Ph-ul vacuolelor plantelor este, in mod obiptuit, de S5,5, dar poate s! ajungil. ~i Ia valori mai mici, de 2,5 in fructul de llmAie sau
chiar 0,6 Ia alga bruni!. Desmerestia.
P 170 reprezintli o cl.asi aparte de pompe ATP-dependente, capabile sl
exporte din celulli o varietate de substante, impotriva gradientului de
concentratie.

P 170 se afl! din abundenta in membranele plasmaticc ale cclulclor din

ficat, intestin ~i rinichi, organe prin care prod~ii naturali toxici sunt tndepirta\i
din organism. P 170 este de asemenea implicatA in eliminarea activl Ia
exteriorul celulei a multor med.icamente lipofile.
Transportul activ aJ unor substante se reali.zeazl de ciitre proteine clr~
a ciiror activitate este intretinuta de energia inmagazinati intr-un
gradient transmembranar de ioni. Aceste proteine constituie siateme de
cotransport, care cupleaza fluxul ionilor tn sensu! gradientului
electrochimic produs de A TP-azele membranare c:u trec:erea unor
substante impotriva gradientelor electrochimice.

Absorbfia glucozei ~i aminoacizilor din intestin ~i reabsorbfia glflCOZei

din tubii renali se reali.zeaza 'irnpotriva gradientului de concentratie prin
cuplarea cu influxul de Na+ in sensu! gradientului electrochimic, creat de
pompa Na+-K+. Glucoza este transportata transcelular, din lumenul intestinului
prin celulele epiteliale 1n sange, prin intervenpa mai multor proteine
transportoare (fig. 2.28).

functii in celule.

.M!r~W.....I

bacteriei Halobacterium halobiu"! ex.i~ ~

pomp! de protoni, numitl bact~orodopsi~li. Ea folo~se~e energ1a Ju~mu
pentru a expulza protonii Ia extenorul celule1, generand m acest fel potenpalul

ln membrana plasmaticii a

gluc;az

de membranl.
ln membnu~a lizozomilor se gasesc numeroase WATP-aze care
pompeazi protonii m interiorul organitului ~i astfel mentin pH-ul din lizozomi
acid Ia valoarea de 4,5-5, necesari functionirii enzimelor lizozomale.
' La nivelul membranelor golgiene, veziculelor 1nvelite ~i vacuolelor din
celulcle vegetate, au fost cvidenpate ItA TP-aze prin a cAror activitate se
tealizeazl o aoiditiere controlatl a conpnutului acestor compartimente. ln

54
53

lb'nent,.

N ....c,.acut

Organizarea i funcfionarea molecu/araa ce/ulelor

~11 funcfiontlrea moluult:uVa ce/u/elor

La fa1a apicali a enterocitelor, in membrana microvililor este localizat!

o proteiD~ de tip clriuf care realizeazl slmportuJ glUC()zei ~i Na+. Aceast!
proleinl de cotransport este pusl in miC&I'e de gradientul electrochimic al
sodiului general de Na+-K+ ATP-aza, pro~~~!UQ. membrana bazolaterall a

x .
l" ~~x ~m acest transport este un sistem fosfoenoltransferazic
mem branara tmp 1...-.a
.
t (fi 2 29).

care transfera fosfatul de la PEP Ia monozahandul transporta

g.

eoterocitelor. Moleculele de gluco:zl ~{(~e:insfi.nge prin difuziune

facilitatl de glucozo-permeazi, pro~~.PN;terlll de ~menea, ~ membrana

bazolaterall a celulelor epiteli&;le ip~e.

Exportul ionilor de calciu din celula muscular! cardiacA se realizeaza
lmpotriva gradientului electrochimic prin cuplarea cu influxul deNa+ ~i implicl
doul proteiDe transportoare. Prima este un cA.rau~ pentru antiportul unui ion de
Ca~ 'i a 2 ioni deNa+, a cArui funcponare este intretinut! de activitatea celei de
a doua proteine membranare, Na+-K A TP-aza.
Efectul inotrop pozitiv al glicozizilor cardiotonici se datoreaza bloc~ii
pompei deNa+ ~i K+, ceca ce determina ineficienta sistemului antiport
Na+/Ca~. Ca urmare, concentratia intracelulara a ionilor de calciu
~. stimullnd contracpa miocardului.

In tonoplastul celulelor vegetale exist! sisteme antiport de transport

activ care cupleaz! pltrunderea unor substante in interiorul vacuolei cu fluxul
W spre citosol in sensul gradientului electrochimic 1ntref:inut de pompele
protonice (fig. 5.9). ~ de pilda, fenomenele de halofilie ~i halotoleranta Ia
plantc sunt datorate sistemului antipon Na+III'" din membrana vacuolei, iar
dctoxificarea intracelulara, realizatl prin sechestrarea vacuolarii a unor metale
grele, se bazeaz.A pe sistemul antiport Mtrnr.
La bacterii, transportul a.ctiv al unor glucide ~i aminoacizi se face cuplat
cu influxul de }( in sensul gradientului electrochimic determinat de pompa
protonicA. De pildi, lactoza piitrunde in interiorul celulei impotriva gradientului
de conccntrape, cu ajutorul unei proteine membranare specifice care
funcponeazl in simport cu un proton.
Transportul unor substante prin membrana bacteriana se face prin
mecanisme particulare, diferite de cele descrise anterior.
~ de exemplu, translocarea de grup implicli fosforilarea
monozaharidelor Ia trecerea lor prin membranl. Aceasta modificare chimica
tmpiedicA monozaharidcle sl piiriseascA celula ~i mentine o concentrape micA a
glucidelor liberc in citoplasml, ceca ce duce Ia continua lor captare. Proteina

55

Fig. 2.29. Trans/ocarea de grup

La bacteriile gram-negative, transportul moleculelor prin peretel:

celular se face prin proteine canal numite pori_ne. ~rave~ea ~embran~t
plasmatice depinde de proteine transportoare locahzate m spa~ul peTiplasmatlc
~i in membrana celulara Proteinele peripl~matice lea~ii spe~tfic molecula
transportata ~i sufera o schimbare conforma~onala care n permtte~ a~:a Ia
proteina membranarii. Aceasta consumli energie ~i trece substanta m mtenorul
celulei (fig. 2.30).

. . . ; ,.
'16roa&..

"""'--{~

v--'"

eo-"'" <~,<~~

-~
.~ ~ ~f f)~- <O;a
~=--........... ~

,.,~_.

_ .. . . . .

J
3

'f

: t

'

-,

I :

-~

I.,

.~

J-

e -

'

<,.

Fig. 230. Transportul dependenJ de proteine de Iegare periplasmatice

Transferul macromoleculelor, particulelor ~i al formapunilor celulare

simple ca bacteriil9' ~i virusurile de pe o parte pe alta a membranei
plasmatice se face prin mecanisme cu totul diferite fa{A de cele amintite
la permeabilitate.
Macromoleculele ~i ansamblurile supramoleculare nu pot trece, din
cauza dimensiunilor marl, printre sau prin moleculcle membranare, astfcl inc:it
transportul lor Ia nivelul membranei celulelor de tip eucariot se realizea:zl prin

56

Organizarea i funcfionarea molecu/araa cefulelor

includerea in vezicule care au capacitatea de a fuziona cu membrana plasmaticli

sau de a se desprinde din aceasta.

Fuziunea membranelor. nu es~ .un proces simplu. 1n mod spontan,

membranele celulare se respmg rec1proc datorita 1ncarcAturii negative a
suprafe1ei lor, datli In special de acidul sialic din glicolipidele membranare. Un
alt obstacol in fu.ziunea membranelor veziculelor II constituie absenta unor
capete libere de membffl.n!.
Fuziunea membranelor celulare poate fi indusli artificial prin apropierea
~i aglutinarea celulelor cu ajutorul lectinelor vegetate, urmatli de fuzionarea
celulelor, in prezenta unor factori cum sunt polietilenglicolul sau unele
glicoproteine virale. Unele .studii experimentale sugereaza eli regiunile
membranare care vin in contact . ~i fuzioneazli sunt lipsite de proteine
membranare.
Exista cazuri Speciale cfuld macromoleculele pot stmbate direct
membranele celulare, tad a fi incluse in vezicule.
Moleculele de ADN tree direct atilt prin peretele celular cru ~i prin
membrana plasmatica a bacteriilor, In cursu! procesului de transformare
geneticii. Toxinele bacteriene pot traversa direct membrana celulelor animate
pentru a-~i exercita efectul in citosol. Proteinele sintetizate de ribozomii de Ia
suprafata reticulului endoplasmic rugos sunt transferate co-translaJiona/ prin
membrana acestui organit. Anumite proteine sintetizate de ribozomii liberi din
citosol pot fi transferate post-lranslaJional prin membranele nucleului,
mitocondriilor ~i peroxizornilor.
Transportul prin vezicule este clasificat tn functie de sensul de
des~urare $i de tipul substantelor implicate in exocitozli, endocitozA ~i
transcitozli (fig. 2.31 ).

Organizorea i funcfiontlrea molecu/ort1a alule/or

Exocitoza (gr. exo =in afara, kytos = celulil) constl in tmpachetarca
materialului citoplasmatic in vezicule care fuzioneazl cu membrana
plasmaticli ~i elibereazl materialul in mediul extracelular.
Asemenea procese apar Ia nivelul sinapselor ~ asi~ tr:ansmiterea
influxului nervos. Veziculele care conpn neurotransmttAtom ~tone_azl ~u
membrana plasmatica a terminapei. neur~nu~ui ~i 1i varsl in spap~l sm~ptic:
Ace~tia se Jeaga apoi de recepton spec1fic1 dm membrana postsmaptu:i
produc depolarizarea ei.
.
Prin exocitozA se realizea.z! de asemenea seat!(ia c~~~~ proces ~m
care produ~ii forrnap in interiorul unor celule s~t eh~ma~ tn. spatiul
extracelular. Veziculele de secretie se desprind prin mmugunre dm CJstemele
golgiene, se deplasealA spre periferia celulei ~i fuzioneazi cu.plasmalema.
in cursu! procesului de exocitozA, membranele veztculelor se adaugi
plasmalemei, dar suprafata acesteia ramne constant!, deoarece .pennan~t,
printr-un proces invers de endocitozli, pofl:iuni membranare sunt remtroduse m
celul!. In acest fel are toe o continua recic/are a membrane/or, proces
important din punct de vedere calitativ ~i cantitativ.

'I

Endocitoza (gr. endon = inliuntru, kytos = celuli) reprezintl ingerarea

de clitre celulli a rnaterialelor extracelulare prin fonnarea de invaginatii
ale plasmalemei, care apoi se desprind sub fonnl de vezicule
intracelulare numite endozomi (gr. endon = inliuntru, soma= corp).
Materialele introduse in celule prin endocitozA pot fi depozitate in
vezicule ~i granule intracelulare, dar eel mai adesea ele intri in compartimentul
lizozomal, unde sunt degradate.
Majoritatea celulelor eucariote, vegetale ~i animale, au capacitatea de a
ingloba prin vezicule de dimensiuni mici diferite macromolecule in
solupe, procesul fiind numit pinocitot4 (gr. pinein =a bea).
Pinocitoza se poate realiza printr-un mecanisrn independent d4 rt~oeptorl
(fig. 2.31). in acest mod, ln celulA pltrund neselectiv i tn cantitiJI mari
materiale dizolvate 1n Iichidul extracelular. Solupilc de macromolecule SUDt
cuprinse in invaginliri ale plasmalemei, formate prin activarca citoacbeletulai
membranae de catre cationi de Ia suprafafl. Ulterior, inwsinlriJe se -~---."""
constituie pinozomii.

Fig. 2.31. Transporllll macromolecule/or prin vezicule

57

58

~ li functionarea tnokculara a celulelor

PiDocitoza nredia!ii ~ ~ceptori asigurA eaptarea selectivli a

anumitor
macromol
lccule dm hchidul extracelular ~i concentrarea lor in interiorul
ce u1ea.

La suprafata celulelor existi receptori care recunosc ~i leagi specific

macromol.eculele extraceluJare, fonnAnd cu acestea complexe. Complexele
~-l~gand SC: aglome~ in anumite regiuni ale membranei plasmatice ~i
apoa aunt mtemal~ Ia _mv~lul ~nor adancituri, invelite pe fata citop lasmaticA
cu un stral Jiii'Otelc: ~ mchtderea membranei, din aceste adancituri se
formeazl vez~cuJe mvehte, care ulterior
pierd inveli~ proteic ~i devin endozomi
(fig. 2.32).
La niveluJ membranei celulare se
pot forma atAt ad!ncituri cu invel~ cat: $i
adAncituri flr! invel~, uncle toxine
mic~i~ fiind endocitate exclusiv prin
adAnctturi flrl invel~. Proteina maj or!
care formeazl inveli$Ul adanciturilor $i al
veziculelor se num~te clatrina $i are
aspect de stea cu trei brate (trischellon).
Rec:eptorii
sunt
intotdeauna
reciclafi in stare intactii Ia suprafata
cclulelor printr-un mecanism care implicl
mai multe veziculc (fig. 2.32). Endosomii
fu.zioneazi cu o categorie speciali de
vezicuJe, CURL (engl. compartment of
'IIIICoupling of receptor and ligand =
compartimentul de decuplare a recepfonllui de ligand), a ciror pH intern scazut
~117eazl disocierea complcxelor ligandreceptor. Rec:eptorii liberi se aglomereazl
tntr-o zonA a mcmbranei CURL, care se
clesprinde formAnd noi vezicule. Acestea
tuzioneazl cu plasmalema $i receptorii
ajung din nou Ia suprafat;a celuJei.
Ligandul este segregat intr-un alt tip de
vezicule, care fuzioneazA cu lizozomii

primari, in intcrioruJ cirora se aflli

enzimele hidrolitice de degradare.
59

Fig. 2.32. Endocitoza colesterolului

mt~diat4 de reaptori

Organizorea li funcfionorea molecu/a~ a ce/ulelor

Un exemplu de pinocitoz! mediata de receptori este captar~a

colesterolului fn celulele animaTe (fig. 2.32). Colesterolul este transportat rn
sange sub forma unor complexe proteice, ca de exemplu LDL (engl. low density
lipflproteins = lipoproteine cu densitate joasi). Celulele animate au Ia suprafatA
receptori care leagl particulele LDL, lntru<:at recunosc specific o protein! de la
suprafata acestor complexe. Dupl endocitozi, particulele LDL ajung in
lizo:romi ~i sunt 4egradate, moleculele componente intrfuld in metabolismu~
biosintetic al celulei. Colesterolul tiber inhibl atat productia de recepton
membranari pentru LDL, cAt ~i propria sa sintezl de novo.
Producerea de receptori pentru LDL anonnali, incapabili de a lega LDL
sau de a se deplasa 1n adanciturile 1nvelite cu clatrinA., face imposibili
captarea colesterolului din sange $i determini 0 sintezi intracelulara
continua de colesterol. 1n acest fel rezult:a hipercolesterolemia cu
consecintele ei morbide.
Un alt exemplu de pinocitozi mediati de receptori este patrunckrea
toxinei difterice in celule umane. in endozomi insl, toxina sufera o moditicare
conformaponala care 'ii permite si formeze in membrana acestor vezicule
canale de trecere. Ajuns! 'in citosol. ea inhibl proteosinteza ~i determina
moartea celulei.

0 toxin! cu mecanism asemAmtor a fost obfinuti prin manipuliri

genetice ~i este folositi pentru a omori celulele tumorale de melanom.

Absorbfia fterului de cAtre celulele animale se realizeaz4 de asemenea

prin pinocitozi mediati de receptori. La nivelul veziculelor CURL ionii de Fe3+
sunt transportap in citosol, iar receptorii ~i glicoproteina sangvina de transport a
tierului sunt reciclati la suprafata celulei.
Unele celule de tip animal sunt specializate pentru a ingera
macromolecule solide, particule, microorganisme sau alte ce lule, incluse
in vezicule de dimensiuni mari, printr-un proces numit fagocitozd (gr.
phagein = a manca).
Fagocitoza reprezinti o modalitate de hmnire Ia proto;oQre, care in
acest fel ingerA particulele alimentare. La marnifere ~i om, fagocitoza este
caracteristicA unor celule cu rol important in procesele de apArarc ale
organismului, pe aceastll. cale tiind inglobate ~i apoi distruse bacteriile, parazipi,
60

Organizare4 i funcfionare4 molecularaa cefulelor

sub~tele straine, dar $i resturile celulare, celulele degenerate 'lmblitrin'
mahgne.

t.e sau

Celul~\e capabile de f~gocitozli se numesc jagocite ~i fonneazA tn

o!gamsm un adevlirat si.stern.aflat sub control nervos ~i umoral. Acest
Slste~ are componen~ ,mobile, r:ep~zentate de celulele sangvine ~i in
specaJ ~e neutro.fil~,..~ilh~~~.,gnt~,sesil~, rq>rezentatc de macrofagele
fixate m gangboru .lj.mficttr splinA, vase sangvine ficat alveole
pulmonare, pleura, peritoneu.
'
'
Fa~ocitoza ~e des~~l in mai multe faze (fig. 2.33). Prin
chemotact1sm fag~tel~ se m1~ spre locul infectiei, fiind dirijate de
~omponente ?actenenc ~J de semnale ale organismului care amplificl rAspunsul

1mun. Organtsmul produce anticorpi care se

leagl specific de proteinele sau glicoproteinele de pe suprafata bacterianli, dar ~i
alte proteioe serice, numite in generaJ
complement, care se leagA nespecific pe
suprafata particuJelor sWine. Aceast!
modificare a suprafetei bacteriilor ~i
particulelor pentru fagocitozli se nume$te
opsonizare (gr. opsonein = a pregliti pentru
mancare).
Ata$area fagocitelor de bacterii sau
particule se face prin receptori membranari
specifici, care recunosc liganzii de pe
suprafata lor. Yn cazul fagocitirii unor
celuJe proprii organismuJui dar modificate
sunt recunoscute grup!rile glucidice ale
componentelor membranare. Celulele maligne au foarte pupn acid sialic pe suprafata
lor ~i de aceea sunt distruse de fagocite, de
cele mai multe ori tnainte ca s! dezvolte o
tumorl.
Capsulele glucidice de Ia suprafata
tulpinilor patogene de Streptococcus inhibli
interacpunea acestor bacterii cu macrofagele $i deci ingestia lor. Tulpinile lipsite
de asemenea capsule sunt nepatogene,

61

intrucat pot ti distmse de fagocite.

lnglobarea se face secventiaJ, prin inconjurarea bacteriei sau a particulei
de cAtre pseudopodele emise de fagocit, pin! Ia tnchiderea acestora tldr-o
vezicuJA intemalizatA in citoplasml. Expansiunea membranei plasmadce tn
jurul particulei fagocitate necesitA participarea activl a tilamentelor de actinl
situate imediat sub plasmalemii. Veziculele formate prin fagocitozl se nurnesc
fagozomi ~i au un diametru mai mare de un micrometru.
Digerarea particulelor fagocitate se face in interiorul lizozomilor
secundari, dupii fuziunea fagozomilor cu lizozomii primari.
Transcitoza (lat. trans = dincolo, gr. kytos = celull) realizeazl
transportul macromoleculelor prin intermediul unor vezicule care strAbat
celula de Ia un pol Ia cellUalt.
Veziculele pot funcfiona ~i traversa celula fie ca uniUp izolate (fig.
2.31), fie pot fuziona formand adevlrate canale, iar in unele tesuturi zisele
pufUri cu fnveli~. Acest tip de transport prin celull este bidirectional ~i impriml

o largA adaptabilitate schimburilor dintre plasmA $i lichidul intentipal.

Profesorti Nicolae ~i Maya Simionescu au demonstrat
are toe o cuplare directii. a endocitozei $i exocitozei.

in transcitozi

Transcitoza realizeazl schimburile de macromolecule intre plasmi

fi

lichidul interstitial Ia nivelul celulelor endoteliu/ui capiltr. Veziculele se

fonneazA la fata luminalii a celulei, expusi vasului sangvin ~i se deplaseazi in
interiorul citoplasmei, f3ri a fuziona cu lizozomii. Ajunse Ia fa1a interstqiall,
veziculele fuzioneazli cu membrana ~ eliminl macromoleculele Ia extaiorul
celulei.
De asemenea. transcitoza realizeazi Ia nou-nlscut transportu1
anticorpilor din laptele matem in singe prin lulele epltelillle lntutint~Je,
Transportul transcelular al imunogiObulinelor depinde de diferen1ele de pH
dintre mediile de pe cele doul fete ale enterocitelor. lmunoglobulinele se pot
!ega de receptorti din membrana luminall a celulelor, wtde pH-ul estc acid.
Complexele receptor-ligand sunt internalizatc in vczicule care tnmneaz1
celula $i fuzioneazl cu membrana bazali, unde pH-ul neutru determini
disocierea imunoglobulinelor de receptori 'i trecerea lor tn singe.
Fig. 2.33. Fagocilarea
lfm[ocitelor acoJHirlle cu /g 0

de ciStre macrofage

62

Orgonizareo i funcfionorea mo/ecu/orO a ce/ulelor

ln matricea celulam sunt localizate enzime ale diferitelor c!i ~etabolice,

citoplasma fiind Ia eucariote sediul unor reactii biochimice de mare tmportantA,
cum sunt de exemplu glicoliza, calea pentozo-fosfatica, gluconeog~neza,
.
.
b.tosmteza
.
"lor grAc:.i
ac!Zt
-r , a nucleottdelor,
glicogenohza.,
ghcogenogeneza,
metabolizarea aminoacizilor etc.
. .
Tot aici se mai gasesc ARN ~i ribozomi liberi, imphcatt m btosmteza
P roteinelor iar Ia procariote ~i ADN. De asemenea, in citoplasmli se .a~li.
'
care constitute
depozite temporare
sau permanente d e d"ti
1 en"te su bstante
~
lndudunile celulare.
.
. .
. .
fn celulele procariote se formeaz1 incluziuni de dtm~nstunt m~ct,
granulare ~i de un singur tip, in generaL Au fost identi~cate .depo~te .ener~etlce
glucidice de amidon sau glicogen ~i lipidice de poh-~hidro_:ubutlrat, tar I~
unele bacterii cristale bipiramidale proteice, formate m urma un~t
supraproductii de componente ale 1nveli~ului sporal (fig. 1.2). I?e asemenea, m
citoplasma procariotelor pot ti depuse substant~ anorga~tce sub . forma
incluziunilor de sulj, de CaC03, de volutina (oonttn un pohfosfat echtv.alent
termodinamic cu molecula de ATP), a magnetozomilor (conpn fier care astgurli
orientarea unor bacterii sub influenta campurilor magnetice slabe).
Bacteriilor fotosintetizante le sunt caracteristici carboxizomii, pachete
poliedrice care contin o eTIZima cheie in fixarea C02 atmosfe:ic, prec~. ~i
ficobilizomii, granule depuse pe tilacoizi ~i alclituite din pigme~tt fot?se~stbtli.
La cianobacterii existli depozite inelare de azot, sub fonna mcuztumlor de
cianoficina.
. .
.
Yn matricea celulara a eucariotelor se pot forma rezerve gluczdzce, de
amidon in celulele vegetate ~i de glicogen in celulele animale. Incluziunile
lipidice conpn mai ales trigliceride ~i sunt de dimensiuni mici, dar in adipocit~
picliturile lipidice conflueazA ~i ocupli toatli citoplasma. Yn _crom~~om
animalelor exist! incluziuni pigmentare, iar in fagocite pot riim&ne mcluztum de
origine bacteriana sau virala, nedigerabile in compartimentullizozomal.
A

3.
Matricea
celulard

Matricea celular~ citoplasma (gr. kytos = celul~plasma = matrice) sau

citosolul reprezintli un compartiment al celulei eucariote, care cuprinde toate
zoncle aflate in afara compartimentelor delimitate de endomembrane. La
procariote, matricea celularli constituie un compartiment unic in interiorul
celulei.
Citoplasma este un sistem coloidal preponderent apos, care conpne
diverse molecule, ioni ~i gaze dizolvate.
Citoplasma prezirta fenomene specifice coloizilor, cum sunt difuziunea,

sedimentarea 'in camp gravitational ~i in camp centrifugal, dispersia luminii,

tranzitiile sol-gel. Starea de sol se caracterizeaza prin libertatea de mi~care a

particulelor ~i asigurl fluiditatea sistemului. Starea de gel se caracterizeazli prin

lcgarea particulelor intr-o retea ~i detenninli vascozitatea sistemului.

Matrices celulelor procariote se aflli intr-o stare permanentli de gel ~i

este lipsiti de curenti citoplasmatici, imobilitatea fiind o conditie
indispensabill pentru mentinerea nemiscibilititli materialului genetic cu
citoplasma, in lipsa compartimentarii intracelulare.
In celulele eucariote citoplasma poate fi in stare de sol sau de gel,
rcvcrsibilitatca celor douA st!ri fiind dependentA de metabolismul celulei
fi de factorii extemi.

63

Matricea celularli prezintli o serie de diferenperi citoplasmatice cu un

inalt grad de organizare.
Diferenperile citoplasmatice apar Ia nivel molecular, fonn&nd reteaua
microtrabeculara, Ia nivel macromolecular, constituind citoscheletul specific
celulei eucariote, precum ~i la nivel supramolecular, edifieAnd in celulele de tip
eucariot structuri celulare stabile, ca de exemplu cilii ~i jlagelii, centrozomul,
fusul de diviziune, microvilii, miofibrilele,jonc{iunile de ancorare.

64

Organizar~ i funcfionar~ tnolecu/ara a ce/ule/or

Reteaua microtrabeculara
Moleculele prott:ice ~-~cAtui~c_)~ chimica a matricei celulare
fonneaza elemente fibnlare cu diametrul de 4 nm numite micro~ab z

..1

ecu e .
A.ceste d1.fie~ntter~
mo1ec.,._.~~:~~!.~}spuse intr-o retea care strAbate tntreaga
cttoplasmli ~ cupnnde 1n ~ht~l~.~' apa ~i ioni.
~i~otrabeculele .tnei\t:iP suspendate organitele ~i celelalte componente
ale ~atnc_e celul~, ~~;Stgur8nd organizarea spafiala a celulei. Mai mult, ele
leaga..enztmele ct~sohce,..con~lanq ~ acest ret des~urarea secventiaUi a
reacpllor metabolzce. Spatitle dmtre microtrabecule se dilatli sau se contracta in
funcpe de influxul de ap!, protejand astfel celula in cazuJ.jluctuafiilor hidrice.

..,

Citoscheletul
''

0 se~e de proteine din citoplasma celulelor eucariote au proprietatea de

a forma prm autoasarnblare diferentieri de tipul microtubulilor, '''microftlamentelor de actina ~i filamentelor intermediare. Acestea alcatuiesc, prin
interacpunile pe care le stabilesc tntre ele $i cu alte proteine asociate, o'retea
complex! ~i dinamica numita citoschelet.
Citoscheletul mentine forma celulei, adaptand-o Ia necesitaple funcponale de moment ~i asigura motilitatea celulara, realizand deplasarea 1n spapu
a unor celule, precum ~i mi~carile intracelulare ale unor componente.
Microtubulli
Microtubulti sunt diferentieri citoscbeletale distribuite lntre nucleul ~i
membrana plasmatica a oricarei celule eucariote. Apar sub fonna unor
cilindrii cu diametrul de 25 run ~i lungimea variabila, de Ia o fracpune
de micrometru panli Ia cateva sute de micrometri.

Fig. 3.1. Asamb/area microtubulilor

Asamblarea tubulinei este similarli unei reacpi de polimeri:zare ~i

depinde de bidroliza unei molecule de GTP, dintre cele douli legate de fiecare
monomer de tubulinli. Polimerizarea se face diferit la cele dou! capete ale
microtubulului, astfel meat acesta este polarizat. La capitul plus (+) are toe
adaosul heterodimerilor, in timp ce la caplitul opus, minus (-) are Joe
depolimerizarea (fig. 3.1 ).
Formarea microtubulilor este un proces dinamic, care depinde de stocul
de tubuline din citosol. La o concentrape mare de monomeri, polimerizarea de
Ia caplitul (+) se face mai repede ~i microtubulul ~e. Lao concentratie micl
d~ tubuline cito~olice, predominA depolimerizarea de Ia capltul (-) i
nucrotubulul se mtc~oreaz!.
Microtubulii liberi din citosol, precum ~i cei din fusul de diviziune
constituie elemente citoscheletale dinamice, a cliror funcpe depinde de
asarnblarea ~i dezasamblarea lor rapid!.
Structurile .. cel~!?Te. care ~ Ia ~~ microtubuli,
cum sunt
centrozomu, clln ~~ flageln, axonu, conpn microtubuli stabillzafl,
protejap impotriva depolimerizlirii.

Microtubulii sunt formati din subunitati proteice de tubulina, un

heterodimer compus din mon()meri globulari, a ~i p, fiecare cu diametrul de 4
run (fig. 3.1). Asamblarea microtubulilor se face prin legarea cap Ia coada a
subunitaplor de a ~i J}-tubulin! intr-<> coloanli dreapt:A, numita protofilament.
Cite 13 asemenea protofilamente se asociaza lateral fonnand un microtubul.

. Stabilizar~ microtubu~ilor imp?cl Pn:zertta MAP (engl. microtu~Ju/s

~ssocrated protems = proteme asoc1ate mtcrotubulilor). Aceste proteine
mvel~ nucrotu~u~ul ~~ ca ~ ~piedicl disocierea subuni11tiJor de
tubuhn!. fn acel~1 tunp, MAP medtazl mteracfiunea microtubulilor fmre ei aau
cu alte componente celulare, tncetinind astfel depolimerizarea capiauJui ().
Celulele nervoase contin cantititi apreciabile de MAP ca~e fillliD!IIIIi
punti 1ntre microtubuli ~i filamentele intennediare. De asemenea, axaaii

65

66

Organizorea i funcfionarea moleculoroo celulelor

JI"'felna_

Tau care favorizeazA fixarea GTP pe tubulin~ accelernnd

JX!hm~ acesteia. Proteina

mJcrotubulilor adiacenp, legAndu-i.

Tau se dispune perpendicular pe axul

M'!OC (~gl. microtubule organizing center.= centrul de organizare a

~~c;tu~ldor), reprezentat de centrozom ~i corpusculii bazali ai cililor

agtriv'chlodr, calipteazi capetelor (-) ale microtubulilor, proteiandu-1

unpo a cpo meri.zirii..
"

La ~lulele .anim~e, .ce"!"oz.tJ_mul este reprezentat de o regiune amorta

care mco"'oarl dot centrtoh, ~~s.p~~~ perpendicular unul pe celalalt (fig. 3.2).
Cclulelc. plantelor nu au centrioh, msa posed! regiunea amorta pericentriolara
cu funcpe de MTOC.
A

. M_aterialul pericentr~o~~ contine doua proteine, y-tubulina ~i

~cen~ma, n~. pentru mtperea c~rii atat a microtubulilor citosolici in
timpul m~~.cit ~~a micro~b~.ilor fusului mitotic in timpul diviziunii.
Centnolu sunt structun cJimdrice
de 0,2 11m grosime, ai c4ror perep sunt
formap din 9 triplete de microtubuli (fig.
3.2). Fiecare triplet conpne un microtubul
complct, cu 13 protofiJamente (subfibrila
A) i doi microtubuli incompleti, cu cate
11 protofilamente (subfibrilele B ~i C).
Subtibrila A. situati intotdeauna spre
interior, este conectata printr-o spita fibrilarlla un miez cilindric.
Aranjamentul ,9+0" al microtubulilor estc caracteristic centriolilor dar
- "
""""'
oi corpusculilor bazali ai cililor ~i
Fill. 3.2. Strucrura unui centrozom
tlagelilor. Cen:etlrile au demonstrat cA ambele structuri conpo o micA molecula
de ADN care codified o serie de molecule proprii.

--

Similari ca structurA ~i functie, centriolii ~i corpusculii bazali sunt in

unele situatii interconvertibili.

La uncle specii, microtubulii ou!lor fecundate se formeaz! din

c:orpuscuJul bazal al spennatoz.oidului. La om, centriolii din precursorii
celulelor epitcliale ciliate din mucoasa traheall!. ~i esofagianl!. migreazl!. in cursu1
diferentierii celulare spre polul apical ~i devin corpusculii bazali ai cililor.

67

Microtubulii indeplinesc o functie structuralll, fiind pn~cip~lele

componente citoscbeletale care determinii forma celulel ~~ a
prelungirilor sale pennanente, cum sunt axonii ~i dendritele neuronilor
sau cilii ~i flagelii unor celule. De asemenea, ei au rol ho~ator ~~
realizarea geometriei spaJia/e a ce/ulei, pozitionand organttele ~~
coordonand polaritatea celulara.
Microtubulii aliniazA canaliculele reticulului endoplasmic mtre nucleu ~i
membrana celula.Ii ~i localizeazl aparatul Golgi lngl!. centrozom. Tratarea
celulelor cu o substanf! care depolimerizeaza microtubulii determin! retractarea
reticulului endoplasmic spre centrul celulei ~i dispersarea aparatului Golgi sub
forma unor vezicule. Dupli 1nlaturarea substantei, o rganitele revin Ia
amplasamentul de origine cu ajutorul microtubulilor fonnati din nou.
Rolul microtubulilor 1n polarizarea celulei poate fi observat in raspunsul
imun al limfocitelor T citotoxice. Receptorii de Ia suprafata limfocitelor leag~
antigenele celulei pnti ~i transmit in interior un semnal care determinl!.
deplasarea centrozomului ~i microtubulilor catre zona de contact a celor doua
celule. La rfuldul lor, microtubulii poziponeaza aparatul Golgi ~i lizozomii sub
zona de contact, directionllnd astfel mecanismele distructive in noul centru de
interes.
Microtub11lii sunt organizatori ai citoscheletului, determinnd distribuf.ia
microfilamentelor de actina ~i a filamentelor intennediare, probabil prin
intermediul unor proteine conectoare.
Tratamentul fibroblastelor aflate in cultum cu un inhibitor al
polimeriz!rii tubulinei cauzea.U disparitia microtubulilor ~i colapsarea
filamentelor intermediare de vimentina in jurul nucleului. fndepirtarea

inhibitomlui pennite repolimerizarea microtubulilor

~i

o distribupe radiara

normala a filamentelor de vimetioii.

Deplasarea fusului de diviziune i.otr-o jum~tate de celul! determin!
formarea inelului contractil io acea jumA.tate ~i despicarea incompleti a celulei
Ia star~itul diviziunii.
Microtubulii asigurli o varietate de m~ri celulareI cum sunt
transportul. m~celu~ar ~ .unor ~romolecule ~i vezicule, deplasarea
cromozomilor ~~ ech1parttt1a matenalului genetic in celulele fiice bAtaia
cililor ~i flagelilor.
'

68

Orgonizarea i funcfionarea moleculara 0 celu/elor

Toate aceste mi~i rezulta prin polimerizarea .~, de

b l'l

.
v
po 1merzzarea
m1crotu
lor cu protemele motom" d'mema
c:1
. . u 1or sau prm mteracnunea
"'
'I
k mezma.
Proteinele
motorii
constituie.o
.categorie
aparte
de
prote'

.
.
..

me asoctate
mtcrotubuhlor. Ele utihzeazA energia rezultati prin hidroliza ATP
pentru a se deplasa in mod unidirectional de~a lungul unui microtubul
transportand o incarcatura specificll..
'

Ilmezina (gr. k}ru:in = a SC: mi~). este alcatuita din doua lan~i grele,
care ~ rasucesc unul m J~ -al~a datontli regiunilor lungi in a.-helix ~i doua
lanturt u~oare (fig. 3.3). Kinezm~ este organizata in trei domenii, avand o
perecbe de ~pete. globulare unite printr-o punte lunga ~i o pereche de cozi
globul~ m~ct. Pr~n capetele globulare kinezina se leagii de microtubuli ~i de
A TP, tar pnn COZl se leaga Ia diferite vezicule ~i organite celulare pe care le
transportam lungul microtubulilor.

Fig. 3.3. Proteine motorii asociate microtubulilor

ln genomul mamiferelor se afla mai mult de 30 de gene care codifi~

kinezine cu polaritatea mi~Arii diferitl.

KJnezJnele cltosolice, implicate in transportul veziculelor, se mi~ca spre

extremitatea (+) a microtubulului. Ele realizeaza transportul axonal anterograd
a1 proteinelor, veziculelor cu mediatori chimici ~i organitelor produse in corpul
celular al neuronului c3tre regiunile sinaptice. Transportul axonal se face rapid
(250 mm/24 h) in cazul veziculelor ~i lent (1 mm/24 h) in cazul majorita~i
proteinelor. Kinezinele citosolice sunt, de asemenea, implicate 'in dispersarea
granulelor de pigment spTC periferia melanoforelor, ceea ce detennina
intensificarea culorii pielii.
Proteinele tnrudite cu kinez)nele, se deplaseaz3 spre extremitatea (-) a
microtubulului. Ele sunt implicate in separarea centrozomilor ~i asamblarea
69

fusului de diviziune, precum ~i in capturarea ~i dcplasarea cromozomilor tn

timpul diviziunii celulei.
Un rol important in asamblarea fusului de diviziune ~i tn segrep~ea
cromozomilor 11 are, alAturi de proteinele motorii din familia kinezinei,
instabilitatea dinamicll. a microtubulilor.

fn timpul diviziunii, cclc

douA
perechi
de
centrioli
functioneazl ca MTOC fi devin
poli ai fusului mitotic. La celulele
animale, f'usul de diviziuae
conpne microtubuli polari, k~
tocorici ~i astrali (fig. 3.4).
Microtubulii kinetocorici leagl
cromozomii prin kinetocori, structuri specializate de 1a nivelul
.
~
centromerilor ~i ii conecteazl Ia
Fig. 3.4. Componentele fusului de diviziune
polii fusului.
Alinierea cromozomilor in regiunea ecuatoriaiA a fusului, in placa
metafazic!, se datoreaza foqelor de tract:iune ~i respingere excrcitate de polii
opu~i asupra kinetocorilor. Echilibrarea acestor forte se realizeazl cAnd
cromozomii sunt echidistanti fata de cei doi poli.
Deplasarea cromatidelor surori spre polii op~i ai celulei se face prin
scurtarea microtubulilor kinetocorici Ia nivelul kinetocorului (fig. 3.5, A).
Simultan se produce alungirea microtubulilor polari in zona de Ia ecuatorul
celulei, ceea ce indepruteazi polii fusului (fig. 3.5, B).

Orgonizareo ,ri funcfionareo mo/ecu/orii a ce/u/elor

~tclc ~~toti~ inhibl scurtarea sau alungirea microtubulilor

fusu!~ de drv~Ziune ~~ blocbea7A, mitoza. Colchicina este folosit! in
8

~di~le. de cttogeneticA ~i biologie moleculara, iar vinblastina,

vmcnstina, taxolul sunt utilizate ca agenp antineoplazici.
0
1 ~~~ ~osollc4 cstc

molecull proteica mare, alcA.tuitA din doua sau

1

an grc c complexate cu un nUlll!r variabil de lanturi u~oare ~i

m~cchare. (fig. 3.3). . PrezintA douii capete globulare prin care se leagli Ia
mtcrotubul fl o bazi pnn care se lcag! Ia membrana veziculelor ~i organitelor
pe care le transporta de.la .e~itat~ (+)a microtubulului Ia cea (-).
lnteracttl;Dlea dmeme1 Cltosolice cu microtubulii din celulele nervoase
cstc responsabdA pentru transportul axonal retrograd al proteinelor ~i
membranelor degradate, destinate recicl!rii in corpul celular al neuronului. De
asemenea, aceastA interacpune mi~ granulele de melaninli spre centrul
melanoforelor, provocfuld decolorarea pielii.
. ~~elna aJCt?nemala este un complex proteic alclituit din 9-12 lanturi
pohpepttdtce organlzate in douli brate. BratuJ extern este o structura cu douli sau
trci capete globulare, iar eel intern are doar unul sau doua asemenea capete In
funcpe de specie (fig. 2.14 ~i 3.6).
'

tre"

Fig. 3.6. Dineina axonemalii

DHC-Itmpuile grele d~ dineinli

(engL dynein heavy chain}, LCIan/Wile rqoare (engl. light chain),
IC-Ianpui/e inlermediare (engL
uwrmediale chain), Mt-microtubul

Bratele de dineinl sunt a~ prin lanturile polipeptidice intermediare

Ia subfibrlla A a dubletelor periferice de microtubuli, Ia intervale regulate de-a

lungul lor. Capetele globulare ale bratelor de dineina sunt proiectate clitre
subfibrila B a dubletului adiacent
Hidroliza ATP permite formarea ~i ruperea succesiva a punt] lor de
dineinl intre dubletele de microtubuli adiacente ~i are ca rezultat alunecarea
acestora, uncle fatA de celelalte.
In reglarea activitAtii bratelor de dineina sunt implicate perechea
central~ de microtubuli ~i spir.ele radiare din axonema cilului sau flagelului.
Microtubulii centrali ftmcponeazi ca un declan~ator al unui semnal local pe
care n distribuie spir.etor radiare ~i acestca activeazA sau inactiveazA selectiv
71

bratele dineinei. Activarca sau inactivarea !ocala, in diferite puncte ~in ju~l ~~
de-a lungul axonemei a numeroase punti de dineina, produce ind01rea ctlulu1
sau flagelului.
Sindromul Kartagener (al cililor imobili) este cauzat de mutatii care
afecteaza proteinele din structura cililor ~i tlagelilor. Indivizii cu acest
sindrom sunt sterlli ~i -prezint.aafeqiuni respiratorii cronice. La jumatate
din ei, asimetria normalli a corpului este inversatli, ceea ce arata ca
functionarea normala a cililor ~i flagelilor este important! In dezvoltarca
timpurie a embrionului.
FUamentele de actini
Filamentele de actinli sunt diferenperi citoscheletale localizate In special
sub membrana plasmati~ Sunt flexibile ~i subpri, avand un diametru de
6 nm ~i 0 lungime de cativa micrometri.
Filameotele de actin! sunt formate din subunitati de actioi, proteina cea
mai abundentli a citoscheletului. Moleculele individuate de actin! sunt proteine
globulare cu un diametru de circa 4 run, alc!tuite dintr-un singur polipeptid.
Fiecare monomer de actina G are asociat un cation bivalent complexat fie cu
ATP, fie cu ADP.
Actinele G interactioneazli cap Ia coada ~i formeazii filamentele de
actina. S-a emis ipoteza eli actina F este formata dintr-un lant unic de
monomeri care se succed! helical (fig. 3.7).

........

mooo~~

drn

Fig. 3.7. Microfilamentul de actinli

Polimerizarea actinelor este accelerata de ATP ~i se des~arl lent in

faza de inceput, in care se asociazli primele molecule ~i apoi rapid, paoli cand
concentratia monomerilor de actin~ scade Ia o anumitA valoare.
lntre filamentele de actinli ~i monomerii de actinli din citosol se
stabile~e un echilibru dioamic care infuenteazii functiile motile ale
acestor diferenperi citoscheletale.

72

Organizareo i funcfionareo molecu/araa ce/ulelor

Orgtznizareo i fUIIcfionart!O moleeu/artio ululelor

Polimerizarea actinei este insotita de cre~erea marc .x

...,
. ~ .
"t 1

'i'
a"" a vuscozztap
ct ~P. asmeJ., ~~ timp ce depohmerizarea filamentelor de actina d t
. ~
flurdijicarea cttoplasmei.
e emun
A

.
Asamblarea actinei G s~ face polarizat, astfel inc!t filamentele de
actmi\ au un capi\t (+) la care vtteza polimerizarii este de 5-10 ori mai mare
d~t Ia capMul (-). Deoar~ce concentratia citosolica a actinei o ~te crescutA.

&Jungan~ panii Ia 15% dm totalul' proteinelor celulare, iar depolimer~

capAtulut (-) se face lent, cea mai mare parte a actinei celulare este asambl tli
filamente.
a 10
A

~bl~ ~i

dezasamblarea filamentelor de actina, legarea lor in

fasctcule ~~ retele, precum ~i asocierea lor cu alte structuri celulare sunt
controlate de mecanisme care implica diferite proteine legate Ia actina.
proteiJ'llq c P'O.dVce-

con1r.aeJ.Io Crt~lozinol

. -:.~

Fig. 3.8. AcJiunea proteinelor legate Ia actina

Proteinele de sechestrare a monomerilor de actina au rolul de a controls

lungimea filamentelor de actina.
Au fost identificate douii proteine citosolice care teagii monomerii de
actinl. Tlmodna P4 complexeazl actinele G ~i inhibli polimerizarea lor In
filamente. Profdlna scoate monomerii de actina din complexele timozinli 134actinl, ca rllspuns Ia un semnal extracelular ~i formeaza complexe stabile
profilini-actinl (fig. 3.8). Profilina legat.A Ia actinA pennite schimbul ADP cu
ATP ~i astfel rezult.l actina-0-ATP care poate fi rapid asamblata In filamente.
7.3

Printr-uo mecanism asemAnAtor, protilina controleazl polimerizarea

actinei in timpul activArii plAcutelor sangvioe. Microfilamentele de actinl
formate astfel se organizeazli apoi intr-o retea care stribate intreaga citoplasml
~i cauzeaza modificarea formei plachetelor, acestea put4ndu-se ~ Ia peretele
vasului sangvin lezat.
Proteinele de fragmentare. a fi/amentelor de actinA detcnninl
fluidHicarea citoplasmei, conditie esentialli pentru realizarea mi~lor
celulare care.determinli curenpi citoplasmatici, fuziunea veziculelor ~i
deplasarea tmor cetule animate pe substrat.
Proteinele de fragmentare de tipul gelsolinei ~i vJll1nei pot regia
lungimea filamentelor de actina Legarea gelsolinei Ia un filament de actinA
detenninii disocierea legaturilor dintre subunitAti ~i sepatarea a dou! filamente
mai scurte. tn urma fragment!rii, proteina acoperii extremitatea (+) a unui
filament scurt ~i impiedica schimbul monomerilor de actinli (fig. 3.8).
Deplasarea pe substrat a unor celule
animate, ~ cum sunt protozoarele, fagocitele, fibroblastele Yn culturli ~i conul de
cre~re al celulelor nervoase tinere, impune
emitcrea ~i retractia rapid! Ia suprafata cclulei
a unor prelungiri nurnite pseoclopode (gr.
pseut:ks = fals, pous = picior).
In timpul mi~i, unele dintre acestc
prelungiri sunt emise inspre direcpa de
deplasare ~i aderli Ia substrat prin jonctiuni
celula-matrice de tipul cootactclor focalc (fig.
3.9). Alte prelungiri se ruleazi inapoi fi
timan a~e Ia substrat astfel inc:At, datoritl
tensiunii create se subpazl 1i fonneazll o fibrl
de retracpe. Ulterior, fibra de retracJie se rupe
~i revine Ia corpul celular, llsAnd o micl
portiune abandonat!.
Emiterea unui pseudopod se realtzeazl
prin curgerea citoplasmei aflate 1n staN de sol
in direcpa de depJasare. urmat1 apoi de
gelificarea regiunii citopiiiiiDitice din vtrfid
pseudopodului, ceea ce stabi1izeai.
Fig. 3.9. M4carea
fibroblartului pe suport
lungimea acestuia. RdracJia paeudqpotJIIiJiii~

74

Orgonizareo i funcfionareo mo/~culorQ a celu/e/or

este ~~onatl de transf'onnAri de~urate in sens invers citoplasma

devenind din nou fluid!.
'
Citoc~~ele ~i. faloidina sunt alcaloizi fung ici care paralizeaza
~~~ofja ~~ ~.octtoza intrucat stabili:zeazA microfilamentele de actinl

fl mhibl tranzifjlle sol-geL

.;. [!~~;

Tranzitiil~ sol-~el n:zult! din dezasamblarea ~i reasamblarea retelelor de

filamente de. ~n~. din ct~sol,. sub controlul proteinelor care Jeaga actina.
Astfe_l, _profi~ma mt~ polimenzarea actinei in regiunea frontala a celulei, iar
u-actinina ~~ fi~ma fo"?eazi fascicule ~i retele de actinli care conferl
ectop~c:' conststenta unut gel. Filamentele de actina sunt apoi fragmentate de
gelsolinl fl astfel endoplasma devine fluidA.
~teinel_e de aco~rire a extremitafilr>r (+) ~i (-) ale filamentelor de
actinlastguri stabiitzarea lor in celulele musculare~i in eritrocite.
Proteina Cop Z IE". agl capetele (+) ale filamentelor <le -actin~ ancorandule Ia membrana Z din sarcomerele celulelor musculare
Ia membrana
plasmaticl a celulelor nemuscuJare. Tropomodulina acoperi extremitatea (-) a
filamentelor de actinl, atat in sarcomer cat ~i in reteaua membranari:erltrocitarli

sau

(fig. 3.12).

Protcinele de Iegare transversa /a a fi/amentelor individuate de actin!t

fo~eazi ~cturi celulare cu rol contractil ~i de susfinere, de tipid
fasctculelor ~~ rete lelor de actinl.

Fasciculele contractile de actinl ~i miozina din celulele nemusculare

sunt comparabile prin structura ~i functia lor cu sarcomerele celulelor
musculare.
Ele intAresc membrana plasmaticli ~i indue mi~clirile unor protein~ ale
suprafetei celulare, ~te Ia citoscheletul subiacent. De ase~enea~ astgur!
plasticitatea membranei celulare, necesara schimMrilor dinazmce dm cursul
endocitozei.

.
. .
Fibrele de stress implicate in a.derarea Ia substra? caractenstl~
fibroblastelor afl.ate in culturii ~i celulelor endoteliale, sunt fasctcule contractile
tranzitorii de actinA ~i miozinl. Ele se insem printr-o extremitate in plasmalema,
Ia nivelul contactelor focale care a~ celula de matricea extracelulam, iar
prin cealaJt! extremitate se racordeazA la reteaua de filamente intermediare din
jurul nucleului.
Benzile de aderenfii dintre celulele epiteliale sunt fascicule contractile
de lunga duratli, care fonneaz! o retea transcelulara. ce sustifle celulele ~i le
controleaza forma. in perioada dezvoltArli embrionare, contractia acestor
jonc~iuni intercelulare genereazA plierea plAcii neurale ~i formarea tubului
neural.
Deletia genei miozinei este urmati de formarea unor celule
multinucleate deoarece celulele nu pot asambla un inel contractil.

Inelul contractil se formeaza la ecuatorul celulei animale aflate in

diviziune ~i este alclituit dintr-un fascicul de filamente de actina Contractia
inelului detenninli reducerea diametrului sau ~i formarea unui ~ant adinc care
separli cele doua celule fiice (fig. 3.10).

in fudcule, filamentele de actin! sunt strans legate prin pun~

transversale tntr-o dispozitie paralel3. Exista doul tipuri de fascicule de actinli
diferite structural fi functional.
'
Fasc~culele de actin! din microvili ~i filopode sunt organizate cu ajutorul
~ fl au rot de suspnere a membranei plasmatice (fig. 2.13 ~i 3.8).
FUamentele de actinl ale acestor fascicule s unt apropiate unele de altele ~i au
acee&Ji polaritate, extremitatea (+) fiind adiacentli plasmalemei.
Fasciculele de actin! dispuse pe fata intemil a membranei plasmatice
sunt fascicule conlractile. Filamentele de actin! ale acestor fascicule sunt legate
lriDsversal printr-o protein! dimericl, a--actinina, astfel incat distanta dintre ele
este mai I'IUU'e. Creterea spatiului dintre filamente permite proteinei motorii
miozina s1 interactioneze cu actina ~i sl detennine contractia acestor fascicule.

. i.n refelel~ de actin! , filamentele sunt dispuse in zig-zag, adesea in

unghtun drepte 1 sunt legate mutt mai larg, prin p unti proteicc transversale de
jllamin6 (fig. 3.8). Ret:elele de actina organizeazi citoscheletul membranar ' i au
rol de suport pentru membrana plasmatic!.

75

76

Fig. 3.10./nelul contractilform(ll di11jilamente de t~&lin4 ~~ miCiniJ

Orgonizore4i funcfionorea molecu/orao ce/ulelor

Filamentele de actin~ din celulele musculare sunt asociate cu proteine ~i

fonneazl filamentele subtif'i de actina, cu un diametru de 8 nm.
stabile.

Caldesmo11a (CaD)'-;este o molccull asimetricl foerte alungitl

flexibil!, care se dispune paralel cu tropomiozina. CaD leagi actina
calmodulina $i este capabil! s! inhibe activitatca ATP-azicl a actomiozinei.

ti
ti

. Filame~tele subti.ri din .mus~Ia:e st:iate sunt constituite dintrun mtez de actinl F \a care se . ~. ponuozma ~~ troponina(fig. 3.11).

Fig. 3.13. F'llamentele svbJj~,din celu/e/e museu/are MIIM

"-=~

Calponina (CaP) este o mo1dCUI! flexibil~ d~ f?~! elipsoi~

Fig. 3.1l. Filamentul subtire dirl ce/ulele museu/are striate
. ,,
'

TropomJozJna este alcAtuit! din douA subunitlip proteice a-helicale

lungi, impletite $i asociate cap-coad~ Tropomiozina se dispune paralel cu
filamentul de actin!!., fiecare heterodimer fiind 1n contact cu aproximativ 7
subunitliti de actin~.
Troponina este un complex alcatuit din trei proteine diferite. Troponina
T (TnT) se leagii Ia tropomiozina, troponina I (TnD se leagii atat Ia
tropomiozinii cat $i la actina, iar troponina C (TnC) se leag~ la Tnl $i Ia Ca2.
Legarea calciului induce o schimbare a conformatiei TnC, care modificA pe
rand aranjamentul complexului troponinic ~i tropomiozinei pe fi.lamentul de
ac~
..z:
..z
Filamentele subtiri de actinA sunt
stabile, avind extremit!ple protejate de
proteine (fig. 3.12). La extremitat.ea (+) se
I.
afli proteina de acoperire Cap Z,
'i
impiedicl depolimerizarea fil~ente~o~ ~~
le ancoreazA Ia discul Z, dar $1 a -actinma,
1\ l
care organizcaz! filamentcle in fascicule.
Extremitatea (-) a filamentelor de actinA
Fig. 3.12. Proteinele de acoJnrlre
estc acoperit! de tropomodulinA, care
ale filamentelor subJirl
blocheazl depolimerizarea.
. ~
Filamcntele subtiri din celulele museu/are netede co~pn, m ~far! de
actin! F, cantit!ti importante de tropomiozin!, caldesmonli ~ calponm!l. (fig.

can:

3.\ 3).

-::7.. -t

tab'JX
.' ~
decit c:ea din mu~hii striap. Ea potcnteaz! activitatea ATP-az1cli a mtozme1 ~
moduleazl rlspunsul unor proteine Ia fluxul calcic transmembranar.

TropomJoz:Jna

. . ..tx

..;_.!

m~hiului neted este mat ngtws ~~ ~at putt~ ~

77

CU:

leagA actina in prezenta sau in absenta tropomtozmet, mducAnd scbtmblri

confonnationale ale filamentului de actinA, care astfel sc disociaz! de capctele
miozinei.
Interacpunea dintre actinA $i miozini!., o pr.o~ini cu funcpe motorie,
produce forta necesari. pentru realizarea contracpei musculare, dar ~i a
altor forme de mi$care specifice celulelor nemusculare, cum sunt
suspnerea membranei plasmatice, separarea celulelor Ia stlrituJ
diviziunii, circulatia citoplasmaticl, deplasarea veziculelor intracelularc.
Miozina este o mecanoenzim! deoarece face convcrsia energiei chimice
acumulate in ATP in energie mecanicl, utilizat! pentru a modifica forma c:elulei
sau pentru a induce mi~ Randamentul conversiei energetice efectuate de
molecula de miozin~ este de 40%.
Au fost idcntificate I 0 Camilli de gene
ale miozinei, fiind descrise miodlul H care
face posibil! contracpa c:elulclor musculare p
Wazinal
.....- ~
miodnele IIDIIW~f/iollllk I ,I Jl implicate tn
~
mi~le specifice celulelor nemusculare.
Miozina este o moleculi proteicl de
talie mare, cu structurl hexameric:i. S.
alc!tuit! din doullaoturi.grele ti doul perechi
de lanturi ~. orpni'D0 tn trei domeaiJ
diferite structural ti functional (fig. 3.14).
Capul miozinei prezintl situsuri de
pentru ATP ~i actinl fl este gene&ltOI al

(\~

--

pentru mifcare. Gdtul mioziaei

activitatea capului prin

I..- calllllOdal

~i Mcfitii'IDIYtl 1110/ecu/arria calu/elor

(miozinole 1 i V) sau a 1 tul .

Coat/a confine Situsuri dele~ UJ u~r

vezicule celulare (miozina
dbner (miozinele If ~i V).
Dimerii de miozinl

f)

reglator al calmodulinei (m iozina 11).

!a,me~brana.plasm~ti~
sau Ia membrana unor
8

ate coz de miOzmA, pentru a forma un

n se asambleazi

filameatele oroase d

Organizorea Ji funcfionarea molecularao celulelor

. p~m. mtermediul cozilor fonnand

em1tma, caracten stice celulelor musculare.

Filarnentele grosse a u un

diametru de 15 run ~i o structurA

bipolar! (fig. 3.15). Cele douli

Miozlna II

extremititi confin capetele globulare ale mol~ulelor de miozinA ~i sunt separate de o zonli
central! nudA, care corespunde
cozilor miozinelor.

Capetele miozinei sufera modificliri conformationale ciclice ~i ,trag"

filamentele sub~iri de actina printre filamentele groase de mi~zinli ~n ~~trul
sarcomerului. Ciclul de funcponare al sistemului motil actma- rruozma se
desfl~ara in patru timpi:
.
(I} La 1nceputul ciclului capul miozinei, tru-4 nucleotld legat de el, aderli
strans Ia filamentul de actina (fig. 3.16, A). Legarea ATP Ia capul
miozinei determinli. disocierea lui de filamentul de ~tinli (fig. 3.1 ~ B).
(2) Yn unna hidrolizei ATP, capul miozinei se leag! pe un nou SituS al
.
filamentului de actina, sub un unghi drept (fig. 3.16, C).
(3) Eliberarea fosfatului determin! rOta\ia capu~ui miozinei cu 45 ~~
deplasarea filamentului de actin! (fig. 3.16, D ~~E).
(4) La star~itul ciclului, miozina pierde ADP ~i se leaga striins pe filamentul
de actina.

Fig. 3.15. FilamentuJ gros de miozina

. M iozina 11 din celulele muscuJare netede polimerizeazli doar daca

lantunle ~
2 SWlt fosforilate sub actiunea unei kinaze specifice, activate de
complexuJ Ca +-calmodulinL Prin fosforilarea lanturilor u~oare, miozina este
de asemenea activati ~i se poate !ega Ia actinA.
In celulele musculare striate, filamentele subtiri de actina ~i cele groase
de miozin! sunt ordonate in structuri simetrice ~i repetate numite
sarcomere. Aceste structuri cilindrice, delimitate de doua membrane
succesive. s unt dispuse liniar ~i constituie miofibrilele.

La nivelul unui sarcomer, filamentele s ubtiri ~i cele groase sunt dispuse

paralel 'i suprapuse partial (fig. 3.12). Ele s unt asociate prin punti transversale,
repl'eZentate de capetele filamentelor de miozina.
Filament.ele celulei musculare netede, fha s3 aibli o organizare ordonatli,
sunt grupate in jurul unor corpusculi similari discurilor Z, dispersati In
citoplasml sau f1X8p Ia joncpunile de adeziune.
Coatractia musculari presupune alunecarea filamentelor groase de
miozinA de-a lungul filamentelor subtiri de actina pe baza energiei
rezultate prin hidroliza A TP.
Capetcle miozinei II interacJioneazA cu filamentele de actinli adiacente ~i
.,plfesc" tn lungullor inspre extremitatea (+), de pe un monomer pe urmlitorul.

79

Fig. 3.16. FuncJionana sutemu/ui mOiil actind-miozinlJ (explicapi/e fn tal)

A lunecarea filamentelor subtiri de actinA printre ccle groase de miozinl

detenninii scurtarea sarcomerelor, iar suma scurtirii tuturor sarcomerelor duce
Ia scurtarea celulei musculare.
lonii de calciu regleazli contractia muscularA prin intermediul
troponinelor, in mu~hli striap ~i a complexelor formate cu calmodulina
lii caldesmonul, 1n mu~hii netezi.

80

Orgonizarea i funcfioMrea mo/ecu/araa celu/elor

Filamentele intermediare
. Fil.am~ntele intermediare sunt diferentieri citoscheletale prezente in
anumtte tipun de celule ale organlsmelor pluricelulare. Aceste fitlam te
t

d" ,
en sun
n~mtte ,m~erme tare d~oarece diametrul lor de 10 nm este mai mic dec!t al
mtcrotubultlor (25 nm) ~~ mai mare decat al microfilamentelor de actina (6 nm).
Filamentele intermediare se deosebesc de celelalte doua componente de
b~ ale citoscheletului, microtubulii ~i microfilarnentele de actinA, prin
mat multe aspecte fundamentale.

. (1)_ Filame.ntele in~rmediare sunt formate din mai multe tipuri de

subumtatt pro teJce specifice pentru diferite tipuri de celule pe cand
m~lec~lele de tubulin~ ~i de actina sunt comune tuturor celulelor.' Mai mutt,
c~ar. m structura unut ttp de fi lament intermediar intrli. mai multe polipeptide
d1fente.
.
P_r~tein~le care alcli.tuiesc filamentele intennediare prezintli. omologii de
ammo~cw mat ~ronuntate in cu:el~i tesut La diferite specii, dec~t 1n diferite
tesutun Ia ac~t specie.

In

celulele vertebratelor superioare au fost identificate patru tipuri

majore de proteine care fonneaza filamente intermediare.

Tipul I este reprezentat de keratine, proteine caracteristice celulelor

epitel iale. ExistA aproximativ I 0 subtipuri de keratine in tesuturile dure, cum
sunt unghiile ~i pM!Jl ~i aprox.imativ 20 de alte subtipuri in epiteliile care
mlrginesc cavitafile interne.
Filamentele intermediare de keratinli., numite ~i tonojilamente, sunt
ancorate in desmozomi, formand o retea transcelularli. care asigura rezistenta
mecanic! a epiteliilor. Tonofilamentele se acumuleaza in celule pe masura ce
acestea imb!trinesc ~i chiar dup! moartea lor continua sa formeze un strat
protector,~ cum sunt unghiile, parol ~i stratul comos al epidermului.
Tipul II include proteina fibrilarli. gliala acidli., vimentina ~i desmina.
Proteina jlbrilara g/i1Jli1 DCida formeaza filamente intennediare in astrocite ~i
celulele Schwann.
Filamentele de vimentind sunt tipice celulelor mezenchimale i se intind
lntre membrana nuclead ~i j onctiunile celulare de tipul desmozomilor sau
benzilor de adeziune, avind rolul de a mentine diferitele structuri celulare in
pozitii bine definite.
81

Orgtlnizarea i funcfiDnttreo malecultutia celulehr

Filamentele de desmJni fonneaz! in celulele musculare o refea care

ancoreazA ~i leagA membranele Z ale mio~brilelor de ~leml, asigurlnd

menpnerea arhitecturii specifice acestora in timpul contractJet muse~.

Tipullll de proteine fonneaz! neurojllllmmtele, elementul ettoscheletal
major al prelungirilor celulelor nervoase. Rigiditatea ~i rezistenla axonilor se
datoreazA asocierii neurofilamentelor cu microtubulii.
Tipul IV cuprinde laminele nucleDre, proteine caracteristice tuturor
celulelor euwiote. Ele formeaza filamente dispuse lntr-o retea bidimensionall
pe fata intemlt a membranei nucleare interne, in ~ ~tact C'_l ~~
constituind un suport mecanic pentru nucleu. La marmfere extstA tret tipun de
!amine nucleare (A, B ~i C) care, prin fosforilari ~i defosforiliri corelate cu
ciclul celular, determinli. dezasamblarea, respectiv reasamblarea inveli~lui
nuclear.

(2) tn timp ce tubulinele ~i actinele sunt proteine globulare, subunitltile

proteice ale filamentelor intermediare sunt molecule liniare luagi. Ele sunt
structurate dup! un model comun, avand capete N-terminale ~i C-terminale
variabile ~i o zonli centralll.liniarli., dispus! in a.-helix.
(3) Asamblarea filamentelor intermediare se face diferit fall de cea a
tubulinelor ~i actinelor, rezultand filarnente cu aspect de frftnghie impletiti,
rezistente Ia forte de intindere mult mai mari comparativ cu cele suportate de
microtubuli ~i microfilamente.

fntr-un prim Sladiu

se fonneazi dimeri, prio
risucirea domeniului central al celor doui lanCUri
polipeptidice, apoi o pereche de dimeri se asociazl
lateral ~i antiparalel tntr-un
tetramer {fig. 3.17). Tesramerii se asociaz:l pria
"~ . . ...r.,.. ,.;:;~~~..->!......... ,~~'J :>:.._.a._.-:.....-1..
.-:.: -2.J~:~"'.::r:.r.r;a;-~T , ....,..\.&. ~;~-......::~. ~~~ .-.:u.',~ .!..!. :.... .-;;.~~Y...."t":~:..trt. ..~t .- ;-:-~ :.~"'"" _,~. ~.....-~. .... -~ ~ ~ .~
j

Fig. 3.17. A.wmblana jilamenalor intenrteditue

82

extremitltile lor, formlad

protof:ilame.Dte care se tmpcrccbeazi to ~

'i in final, pldm .......,

~ P flllefionorea IIIDieculorri a celulelor

Organizarea Ji funcfionorea moleculoraa ce/ule/or

fibn1e formeazi un filament intennediar.

(4) Organizarca antiparalell a tetramerilor face ca filamentele

bdermediare sl fie apolare, cu proprietAp identice de polimerizare Ia ambele

ccea ce Ia deosebqte esenpal de microtubuli ~i de microfilamentele de

4.
Materialul
genetic

. (~) Dinamica polimeri7Arii filamentelor intermediare, pare a fi un proces

in~cAt .sub~itlple lor nu leagi nucleotide ~i ca urmare

asam~l~ n~ neces1~ h1drohza ATP sau GTP, specific! formlirii filamentelor

relativ Slmplu,

de actmi ~ mcrotubuhlor.

(6) Filamentele intennediare se caracterizeaza printr-o mare stabilitate

indiferent de conditiile fiziologice, in timp c;

~d .?Ol~merizate

mJc~bul~ ~. filamentele de actina sunt in majoritatea cazurilor intr-un

echihbru dmanuc cu stocul de subunitlti monomerice.
ldentificarea filamentelor intermediare prin anticorpi monoclonali
i~drepta~ impotriva proteinelor componente are mare important! in
d1agnosticarea tumorilor maligne, intrucAt tipul de filamente
intennediare caracteristice ~esutului de origine se piistreaza chiar ~i in

metastaze.

tn celule materialul genetic (gr. genesis = ~tere, generare) este

reprezentat de moleculele de acid dezoxiribonucleic {ADN).
Acest fapt a fost demonstrat In anul 1944 de catre Avery ~i colaboratorii
printr-o experient! considerat4 astazi istorica Ei au izolat lntr-o form.ii malt
purificatii ADN de Ia o tulpina bacteriana ~i 1-au transferat Ia o altA tulpmii. Jn
acest fel, cea de--a doua tulpina bacteriana a dobfuldit caracteristicile ereditare
ale primei tulpini.
ldeea ca ADN este purt!toruJ informapei genetice ~i nu proteinele dupii
cum se credea pana atunci a fost o adev!ratii surprizi pentru lumea ~tiintifica,
avand in vedere simplitatea chimismului acestei molecule.
~i,

Molecula de ADN este un polimer lung ~i

neramificat, format doar din patru tipuri de subunitiifi,

dezoxiribonuckotide/e.

Fig. 4.1. Segment de ADN

83

Fiecare dezoxiribonucleotidA contine cite o

pentoz!, dezoxiriboza care poartl un radical fosfat ~i
cate un compus ciclic cu azot, denumit bazi azotatii
deoarece se poate combina cu W in solutii acide.
Bazele azotate pot fi de tip purinic, cum sunt adenina
(A) ~i guanina (G) sau pirimidinic, cum sunt citozina
(C) ~i timina (T) (fig. 4.1). Dezoxiribonucleotidelc,
numite dupii baza azotatii unici pe care o conpn., sunt
legate intre ele covalent, prin legdturl fosfodiesterice
84

Orgamzarea i funcfionorea mo/ecu/araa ce/ule/or

stabilite intte carbonuJ 5' al unei dezoxiriboze ~i carbonul 3' a1 celei urmxt
40are.
Structura dublu belicoidala a ADN a fost postulat! in anul 1953 d
catte Watson ~i Crick.
e
Conform acestui model, stabilit pe baza datelor de difractie a razelor X,
mol_ecula ~e. AD~ este dublu catenar!, fiind alclituita din doua catene
polmucleotzdtce rasucite spiralat in jurul acelei~i axe spre dreapta fo d
~n dublu helix cu diarnetrul de 2 nm (fig. 4.2). Structur~ helicoidalli s~ re;'~a
mtervale de 3,4 run, pe aceastli distan(A atlandu-se cate 1o nucleotide.
.
~az:le azotate, relativ hidrofobe, sunt dispuse spre interiorul dublului
hehx, fitnd tn ac~ fel ~rotejate fatA de moleculele de apa Resturile glucidice
polare, pr:cum ~~ gruparile fosfat incarcate negativ sunt dispuse spre exteriorul
duplexulUJ de. ADN. B~ele azotate, fiind molecule plate, sunt ~ezate una
deasupra alteta, perpendtcular pe axul dublului helix. Dezox.iribozele de
asemenea molecule plate, sunt dispuse perpendicular pe planul bazelor az~tate
~i paralel cu axul moleculei (fig. 4.2).
. Cele_ doua catene ale ADN sunt antiparalele, intrucat legliturile
fosfod1estence sunt indreptate in direcpi opuse: 5'-+3' pe un lant, respectiv
3'--+5' pe eel de-al doilea. Prin conventie, secventa nucleotidelor este scrisa in

directia 5'-3'. Fiecare catena are o

polaritate, determinata de gruplirile
hidroxilice libere de Ia cele doua
capete (fig. 4.2).
intre cele dou~ lanturi
polinucleotidice se formeazli leglturi
necovalente, de
tipul
pun(ilor de hidrogen stabilite intre
anumite perechi de baze azotate.
jmperecherea nucleotide/or se face
specific, perechile permise din
punct de vedere steric fiind A ~iT,
respectiv G ~i C. Specificitatea
aranjArii in perechi a bazelor
azotate se datoreaza fonnlirii
Fig. 4.2. Structura dublu he/icoidala a ADN
numirului maxim de legAturi de hidrogen, doua intte A ~i T, respectiv trei intre
G i C, prin care se asigura stabilitatea moleculei de ADN (fig. 4.2).
Cele doul catene ale moleculei de ADN sunt complemenJare, deoarece
Ia o anumiti secven\4 a nucleotidelor dintr-un lant corespunde o secventfi

85

Organizorea i funcfionarea molecu/orr1a ce/ulehr

preci~ a nucleotidelor pe celalalt lant. Secventa dezoxiribonucleotidelor dintr-

un lant nu este supus! nici unei restrictii, in schimb pe lantul pereche ea va ti

strict determinata de specificitatea aranjArii bazelor azotate in perechi (fig. 4.2).
Structura spatialli a moleculei de ADN are o geometric polirnorft care
depinde de secventa de nucleotide.
Forma cea mai stabilli ~i frecvent intalniti in celulA este ADN-B, cu
helixul rasucit spre dreapta. Forma ADN-A, cu helixul rasucit tot spre dreapta,
dar mult mai strans, apare in zone cu secvente de baze neobisnuite pentru a
impiedica fonnarea de dublu helix intre un Jan~ de ADN ~i unul de ARN in
timpul transcrippei. Secventele de ADN in care altemeazl baze de tipul
GCGCGCGC... formeazli un dubio helix orientat spre stinga, numitADN-Z.
ADN este o macromolecula biologica informationali.
Molecula de ADN conpne panl Ia cateva milioane de nucleotide in a
cliror secventfi liniarii este incorporat! o informatie precis!. Fiecare dintre aceste
nucleotide poate fi consideratli o litera a unui alfabet sau limbaj utilizat pentru
scrierea liniarii a informatiei biologice. lnformapa purtatli de ADN va putea fi
citit! 'in urma interactiuoii cu alte molecule, ceea ce asiguri ~i indcplinirea unci
functii precise.
Organismele difera intte ele deoarece moleculele de ADN posedi
secvente nucleotidice diferite ~i deci, o informape biologici diferitl.
Compozitia de baze azotate a moleculei de ADN este corelati cu specia. motiv
pentru care acest aspect biochimic poate fi utilizat in clasificarea organismelor.
Cantitatea de ADN dintr-o celull sau dintr-un organism este constantl ~i
nu poa~ fi influentatli de facto~ii de mediu sau de schimbArile in nutritie ori
metabolism. tn general, cantitatea de ADN dintr-o celuli este direct
proportionala cu gradul de complexitate al organismului.
Molecula de ADN este alclituiti din gene.

Gena (gr. genos"" descendentA, urml$) corespunde unui segment de acid

nucleic format dintr-o secven~ liniari de 300-1500 de nucleotide. Ea stoc:heul
infonnatia genetic! sub o formA codificat!, reprezentatl de secventa baelor
azotate.
Gena reprezinta in primul rind unitatca funclfo1111liJ a mar.l!Uiil@f:.o.t.';.j
genetic, fiind responsabilA de formarea unui produs celular ~
86

Organizarea li funcfionarea molecu/ara a ce/ulelor

.,=tial

daenninl
red'
9_

de 1m" 0 camcteristicA

c ttarl. mal dollea rind, gena reprezinta o colecpe

cAteva
~b~le, intru~ _posed! o serie de pozitii care pot exista tn
geneticd.

temativc. n acelqt ttmp, gena este ~i unitatea de recombinare

Genele sunt localizate in cromozomi.

. Un cromozom este alcltuit dintr-o mt>lecula de ADN i reprezinta
veluc~lul pentru stocarea, transmiter~ exprimarea i evolutia infonnapei
~etice. T~enul de .cromozol'l_l este folosit astazi intr-un sens larg, care
mclude matenalul genettc al eucartotelor, procariotelor i virusurilor.

Organizarea materialulliigenetic

Spre deosebire de ADN, molecula de ARN este monocatenara, fonnatA

dintr-o secvent3 liniam de rlbonuchotlde. Aceste subunitAli conpn ca ~nt_o~
riboza, iar ca baze azotate A, G, C ~i uracilul (U), o baza asemmatoare ttmm~t
~i care se tmperecheazA, de asemenea, cu adenina. Moleculele de A~ co~ttn
de obicei secvente nucleotidice complementare care formeaza pnn phere
regiuni fats dublucatenare.
,.
. .
.
.
ARN viral este tn majoritatea cazurilor monocatenar hmar, da: eXtsta ~~
ribovirusuri co ARN dublucatenar1 .ca,de exemplu virusul nanismulut orezulu1
~i virusul poliedriei vieimilor de matase.
Viroizii sunt agenp infecpo~i subvirali, alcatuiti din ARN tiber, cu
greutate moleculara foarte mica ~i cu o strueturli mol~culara apw:_e. ~~lecula
de ARN este discontinuu dublucatenarA, tntrucit contme un numar ndtcat de
baze azotate complementare care se 1mperecheaza ~i formeazA regilmi
dublucatenare, separate de bucle monocatenare.
Priooii sunt considerati agenti infecpo~i neconventionali, deoarece nu
conpn acid nucleic.

ADN viral este Ia cele mai multe dezoxivirusuri un duplex liniar.

Ex~p~ fac parvovirusurile, la care ADN este monocatenar liniar i
unn fagt, care au ADN monocatenar circular.
Cu toate acestea, unele caracteristici structurale ale moleculelor liniare
de ADN viral demonstreazA a~ numita regula a structutii cfrculare, conform
cireia ADN viral are initial o formli circulara sau esre' cohVl!mHhtr-o forma
circularA inainte repliclirii.
Astfel, la unele virusuri ADN dublucatenar liniar confine extremitap
monocatenare complementare, adezive, care conduc la forme circulare ce pot fi
ulterior unite covalent Alte molecule de ADN viral prezinta secvente terminate
repetitive care formeazl capete adezive complementare ~i determina forme
circulare covalente. Uncle tipuri de ADN viral liniar. conpn o populatie de
molecule ale ciror secvente nucleotidice sunt rezul~l ~or permutliri circulare
prin care pot forma capete coezive complemental-~ 'i deci molecule circulare
identice.

Bazelc azotate ale unor molecule de ADN viral pot fi modificate,

probabil pcntru a asigura protectia genomului fat! de acpunea endonucleazelor
pezente ln celula gazdi. De exemplu, fagii T-par contin hidroximeti/citozina,
adesea gruparca hidroxil fiind glicozilata.

lnf011118Pa gcneticl a ribovirusurilor i viroizilor este stocata tn

molecula de acid ribonucleic: (ARN).
87

De aceea se presupune, fie eli ei contin acid nucleic care nu poate fi

detectat prin metodele actuale, fie eli sunt aldituiti dintr-o proteinli replicativli.
fn celulele procariote materialul genetic este organi.zat sub forma unui
cromozom uoic cu aspect circular, care constituie nucleoidul.
El se afla in contact direct cu citoplasma ~i este ~ membranei
celulare prin intermediul mezozomului (fig. 1.2). Crom()zomul bacterian
..
_
reprezinta o moleculli enorma de ADN
~ "' ,
. :~ .
dublucatenar, care extrasi prin metode
' --:: . '~
.

speciale ~i des~urata. complet are o

. '..., . ~:'. ~ ' ~ .
. lungime de peste 1 mm (fig. 4.3, A). In
: .. ' .. :\ ': . ; :
.
vivo insi, molecula de ADN este
:.:. ~ ~ =.~'.;.-
impachetat! compact sub forma nucleoi. .
dului cu un diametru de numai 1 J.Lm.
~. ,.
Pentru a ocupa un volum atit de
mic, molecula de ADN se pliazi in circa
v .

40-60 de domenii egale, legate intre clc de

ts
molecule mici de ARN nascent (ftg. 4.3,
Fig. 4.3. Model&J de tmpachetare
B). in interiorul ficclrui domcniu de plicrc
a cromozomului bacterian
are loc un proccs de supraspiralizare,

. .. _;:., '
1

88

Orgonizar~ i funcfionor~ mo/ecu/ara a celu!elor

produs prin rasucirea moleculei de ADN in sens opus spiral"zari"

dublului helix (fig. 4.3, C). Domeniile suprahelicale se r x d"t
I pnmare a
d It 1

fi
.
P taz" m nou, unul fata
e a u , supenor ~~ m enor fata de un plan orizontal A tfi 1

1
compacta a nucleoidului.
. s e se ajunge a masa
Plierea cromo_zomului .bacterian implicA, pe langa moleculele de ARN
pre~n~ u~or ~rotem~ spectti~. A~ de pilda, proteina HU (engl. helb:
unwmdmg_- hehx nesptralat) .~tgurli. ~ezarea ADN In bucle foarte condensate,
ADN-topoz:omeraza 11 ~ndtponeaza f~rmarea domeniilor suprahelicale, iar
A_DN-topOtzomeraza I, pnn chvarea unet catene, eliminli. tensiunea de torsiune
~~ fonneaza ~ucl~ e~eme, distribuite pe toata suprafata nucleoidului. Aceste
bucl~ se ex_tmd m ~~~oplasmli, fiind astfel accesibile enzimelor implicate In
expnmarea mformape1 genetice.
~omen iii~ c~omozomu lui bacterian sunt topografic independente, ceea
ce penmte -~taya hbera ~i relaxarea individualii a fiecArei supraspirale, care
trece reverstbtl m starea de bucl3, configuratie In care se replicA, este transcris!
sau reparatli.
Din punct de vedere genetic, indiferent de aspectul morfologic al
materia!ului cromozomial, procariotele sunt celule haploide (n).
La o serie de bacterii existli. in citoplasma ooitafi genetice
extracromozomiale care contin gene accesorii.

Plasmidele reprezintli. molecule mici de ADN dublucatenar, de obicei cu

forrnii circulara Ele pot fi transferate de la o bacterie Ia alta, prin conjugare sau
prin intennediul bacteriofagilor, conferind In felul acesta noi caracteristici
fenotipice celulei receptoare.
Unele elemente genetice extracromozomiale sunt transpozabile,
deplasandu-se de Ia o pozifie la alta in acel~i genom sau In genomuri diferite.
Altele se pot insera reversibil in cromozom, numindu-se epizomi (gr. epi = pe,
soma= corp).
Genele accesorii localilzate in ADN extracromozomial nu sunt esentiale
pentru cre~terea ~i multiplicarea bacteriilor, insa ofera o mai bunli adaptare Ia
condipile de mediu. Ele permit bacteriilor s! foloseasca surse alternative de
hranl, asigurA rezistenta Ia substantele care le pot inhiba c~terea, iar uneori
conferi bacteriilor patogenitate ~i virulentARezistenta la antibiotice a unor tulpini bacteriene este determinatli. de
plasmidele R. Uti!A in competitia natura!A a microorganismelor, rezistenta Ia
antibiotice reprezintlln chimioterapie o reacpe advers! care poate fi accentuatli
de administrarea ~it! a acestor medicamente.
89

Organizar~ i funcfionari!Jtlmo!eeuftvtY11 ce/ukhr

Organizarea ultrastructuralli a ADN in interiorul cclulelor eucariote este

complex!, suferind schimbAri dramatice in cursu) ciclului cclular.
in perioada de activitate metabolica a celulei, materialul genetic este
localizat In nucleu sub fonna cromatinei nucleare, fiind separat de citoplasml
prin inveli~ul nuclear dublu (fig. 4.7). In timpul diviziunii celulare, materialul
genetic se disperseaza in citoplasmA ~i se condenseazl sub forma
cromozomilor.
In celulele eucariote existli. ~i material genetic extranuclear, localizat tn
mitocondrii ~i plastide. Materialul genetic al acestor organite celulare diferi de
eel nuclear, fUnd foarte asemW1ator In ceea ce priv~te compozipa bazelor
a2otate ~i organizarea spafiall cu cromozomul de Ia procariote.
Ympachetarea moleculelor foarte lungi de ADN nuclear se face intr-un
mod organizat care poate modula activitatea genelor ~i este asigurall de
proteinele histonice ~i nehistonice.

Il'IStonele sunt proteiDe mici, care contin o proportie foarte mare de

aminoacizi incarcap pozitiv. Aceastli inclircliturli pozitivli faciliteazi legarea lor
de molecula de ADN, ai clirei radicali fosforici sunt lnc!rcati negativ.
Exist! cinci clase de proteinc histonice, difcrcntiate pc baza continutului
relativ in lizina ~i argininli. Clasa H1 cuprinde 5 tipuri de histone a clror
secventA de aminoacizi este variabilli Ia specii diferite ~i chiar in acee&fi ceJufA.
producnd diferente functionale in cromatinli. Dimpotrivli, clasele H,A, H2B, HJ
~i H4 cuprind histone care au secventele de aminoacizi extrem de conservate Ia
specii foarte cliferite.
Proteinele nehistonice sunt reprezentate de o serie de proteiDe
structurale ~i enzimatice, care intervin In edificarea ultrastructurii cromadnei If
cromozomilor, in sinteza ~i repararea moleculelor de ADN sau ARN, precum fi
in procesele complexe ale reglajului genetic. Unele dintre ele suot abundelde; ca
de pilda proteinele HMG (engl. high mobility group = grupul cu mobilttiliit
mare) care se leagli de cromatina activA.

Nucleozomul este fonnat dintr-un miez octameric de ]Jr'Cllleil!le.l

cate douli molecule din fiecare clasli H:zA. H21), lh oi H.., tn

. 90

Orgonizoreo Ji funefionoreo mo/ecu/ora a ce/u/elor

~dedenucleotide.
doui ori o pof1iune a moleculei de ADN cu o lunbime de 146 de
e

..-......a

Doi nucleozomi su~ivi se ~~~ intre ei prin ADN linker (en 1. to link
nucleo
lega),_ care are o lung ame vanabiiA de nucleotide perechi. fn~iruirea
tk crozormlor, asemc:nea mirgelelor intr-un ~irag, constituie fll~~~t~entuJ sub(ire

~ CU da~etrul. de 11 nm (fig. 4.4). Acest filament poate fi

Cvtdenpat electronomacroscopac daca cromatina este tntinsa in mod artificial.
a

Diferitele tipuri de celule au modele specifice de organizare

tridimensionalll. a materialului genetic.
.
Aceste modele sunt detenninate de heterogenitatea maroat3 a proteinelo~
asociate Ia ADN. Ele pot fi modificate mai ales in acele regiuni ale genomulua
care con~in gene active. k acest fel, functiile importante ale ADN sunt
modulate de impachetarea subtila a fibrei de cromatini.

ln

celu!A. forma de bazA care poate fi observatA Ia microscopul

electromc esteftbra de cromatmii cu diametrul de 30 nm.

. Acest al doilea ?ivel ~e condensare a ADN se realizeaza prin rAsucirea

an sparaiA.a filamentulua subtJre de cromatin!, rezultand o structura helicoidal!,
care con~e ~te ~se nucleozomi tn fiecare spim (fig. 4.4). lmpachetarea
nucleozomalor m fibra de cromatinii
dcpinde de Mi+ ~i histonele H 1
FiCQI'e molecull H 1 are o regiune
centrali g lobulara prin care se leagA
de nucleozom ~i douA brate
tcnninale care se ancoreazA de
nucJeozomii adiacen~.

Cromozomul (gr. chroma= culoare, soma

= corp) defm~ un corpuscul nucleo-

proteic, care se coloreaz!i. intens cu

coloranp bazici ~i este vizibil Ia microscop
in timpul diviziunii celulare.

"-"JIJ-~

In timpul diviziunii celulare

condensarea ADN corespunde cromor.omilor.
Fig. 4.5. Stnu:tura ~~ ripurile
de cromozomi metafazici

Fibra de cromatina se
dispune in bud~ cu diametrul de
300 nm (fig. 4.4). Buclele au mArimi
variabile, fiind formate din 20.000100.000 de nucleotide perechi ~i
sunt ancorate de un schelet de
proteine nehistonice, localizat intre
unit!Pie de transcriptie.
Nivelul superior de condensare a ADN se realizeaza pri n
aranjarea helicoidal! a buclelor de
cromatini sub forma unor benr.i cu
diametrul mai mare de 700 nm,
vizibile in cromozomii metafazici.

Yn metafaza, cromozomii eucariotelor sunt bicromatidici, fiind fonnap din

doui unitiip funcponale longitudinale,
omoloage, numite cromatide. Ele sunt
unite Ia nivelul centromeru/ui, o zonA care
nu se coloreazli ~i apare ca o constricpe
primarA ce tmparte cromozomul in doll!
brate egale sau inegaJe. Dupl pozipa
centromerului, cromozomii pot fi de mai
multe tipuri: metacentrici, submetacentrici,
acrocentrici sau telocentrici (fig. 4.5). Unii
cromozomi posed! ~i o constric{ie secundara, asociatA cu fonnarea nucleolilor ~i
numit3 de aceea organizator nucleolar.

Numarul, mlrimea ~i forma cromozomilor in metafaz!i. constituie

cariotipul ~i sunt constante pentru toate organismele dintr-o specie, de
Ia o generape Ia alta.
CfO(ftOIOI'n

mclofoo:io

Fig. 4.4. Nivelele de condensare a ADN

(pornind de Ia dublul helix, trecdnd pnn
fibra de cromatind # ajungdnd In final/a

structura cromozomu/ui)

?1

Numarul de cromozomi caracteristici speciei se noteazA cu ,n". La

organismele superioare, celulele sexuaJe sunt lraploitk (gr. haplos = simplu,
eidos = fonnli) intruc!t contffi un singur exemplar din fiecare cromozom (n), iar
celulele somatice sunt diploitk (gr. diploos = dublu, eidos = formi) deoarece
contin o pereche din fiecare cromozom (2n), unul de origine maternA ~i altul de
origine paternA (fig. 4.6).
92

Organizarea i funcfionareo mo/ecu/araa ce/u/elor

Fig. 4.6. O:zriotipul uman

(2n =< 46) cuprinck 22
perechi de autozomi ~; 0
pereche de heterocromozomi (X# }?.
O:zriograma cuprinde 7
grupe, notate cu litere de Ia
A Ia 0 ~i stabilite in
ordinea descresclJtoare 0
lungimii cromo:zomilor

Orgonimrea i funcfiOIIDIYtl molecuWD ce/u!UJr

----..
E

20

H Mn

17

1f'H
21

"
y

Determinarea cariof 1 1.
cromozo "I
~p~ UJ ~~ ap tcarea tehnicilor speciale de bandare a
~i strucn:l:r pemut tdentiticarea anomaliilor cromozomiale numerice

lntr-o singurl celull numit! plasmodiu, sau prin fuziunea mai multor celule
uninucleate 1ntr-o celuiA mai mare nwnit! sinclflu. Existl ~i celule care in unna
unor specializari funcponaJe extreme devin anucleate, ca de pildl hematia
adult! Ia om.
Forma nucleului corespunde in general formei celulei, dar existl ti
nuclei cu forme neregulate, cum sunt nucleii multilobati ai leucooitelor.
Dimensiunile nucleului variazA in funcpe de ~ut. vArsta ~i activitatea
metabolic! a celuJei, 1n general fiind cuprinse intre 5-40 Jlm. Raportul dintre
volumul nucleului ~i eel al citoplasmei, numit raport nucleo-ciloplasmatic, este
cu atat mai mare cu cat celu\a este mai tanlrL C8nd acest raport atinge intr-o
celulA tanwa valoarea minimi, celula intrA in diviziune ~i astfel se restabile~
raportul normal.
Nucleii celulelor tumorale au raportul nucleo-citoplasmatic foarte mare
~i o morfologie extrem de variatl 1n acel~i camp microscopic, uneori
aparfuld monstru~i.
De cele mai multe ori nucleul ocupli o pozitie central! in celull, pozipe
care poate fi consideratA strategicl din punct de vedere at rolului siu de

Nucleul
Nucleul este ~ component! caracteristicli celulei eucariote (gr. eu =
adevlrat. car1on = nucleu) cu rol in depozitarea, tranzitar
1
perpetuarea informatiei genetice.
ea ~
A vand acest rol important, nucleul devine centrul de reg/are i control a
!uturor ~~l~r vital~ care au toe In celula. Nucleul reprezint! sediul
mformattet genettce codtticata in moleculele de ADN, precum ~i al mesajului
genetic inscris in moleculele de ARNm. In acest fel, el coordonezA biosinteza
proteinelor celulare care indeplinesc functia de efectori metabolici.

coordonare a activititii celulare.

Nucleul metabolic este alcAtuit din unnAtoarele elemente ultrastructurale: lnveli~ul nuclear, cromatina nucleari, nucleolul, corpusculul
paranucleolar ~i matricea nuclearA.
inveli~ul nuclear este dublu ~i prevlizut cu pori. El este format din doul
membrane concentrice, care delimiteaz! spapul perinuclear i care se alii fn
continuitate una cu alta Ia nivelul porilor nucleari (fig. 4.7). Avan1J9ul ecestui
sistem membranar dublu rezult! din faptul cl fiec:are membranA nuclearA . . .
specializat! pentru interacpunea cu unul din cele doul medii cu care viae fn
contact, respectiv citoplasma ~i nucleoplasma.

Nucleul metabolic are un aspect caracteristic, vizibil Ia microscop In

timpul intcrfazei. Nucleul genetic este rezultatul unor modificari
dramatice care au toe in cursu! diviziunii celulare.
Majoritatea celulelor au un singur nucleu, insa exista ~i celule care
sau . mai multi nucl.ei. Celulele polinucleate se pot forma prin
dtvwum succestve ale nucleulut, rezultftnd o comuniune de mai multi nuclei

~nJi~ ~oi

93

Aceast! membranA se aflA in continuitate structural~

membrana reticulului endoplasmic ~i are ~ la suprafatl rib01111mi;; -~~;
~i nwneroase puncte de ancorare a elementelor citoscheletului. lilliPti)
filamentele de actinA (fig. 4.7).

OrgtiniZti1Y!tl ,; f uncfit1fltlret1 moleculortio ce/u/elor

Organizarea i funcfionarea moleculora a celu/elor

Porii nuclear/ au o arhitecturA moleculara complicaU care justific!

Fig. 4.7. Nucleu/

folosirea tennenului de complex j)Oral.

Ia mictwcopul electronic,
l7.00fbc (dupd KrstiC, 1979)
I-~Mmb1WJll nucleard 1ntern4,
2-mcmbf'tl114 nuc'-n:J atem4,
3-raticu/ endopkumic fllgo.s, 4-

spcq;u perinuclear, S..pcr 'RIc/ear, 6-m~c/eol, 7-heterocromatind, 8-eucromatind, 9-mttocondrie, 10-peroxizom,

particuk iU glicogen

11-

aderen~ Ia elementele matricei

nucleare, fiind consideratl!. o membranA proprie nucleului.

Membrana nuclearii internii este

~e fata nucleoplasmaticl!. a acestei membrane, tn zona neocupa~ de porii

nucl~ se g~e lamina nuclearii, o retea fibroasa de proteine, care

const1tu1e un schelet nuclear.

. . A ceast! fonnapune are o grosime variabilA ~i este compus!i din trei

tlpun de filamente intermeciare, laminele A, B ~i C, dispuse perpendicular
une_le f~ta de ~te.le, probabil prin participarea unor proteine asociate.
~O~I~ptldele lamme1 nucleare se leaga specific de proteinele incluse in bistratul
hptdlc al membranei nucleare interne, dar ~i de regiuni ale cromatinei nucleare
~i astfel mediazA interactiunea inveli~ului nuclear cu materialul genetic.
Lamina nucleara este o structur!i dinamicl!., care Ia inceputul diviziunii
celulare cauzeazA dezasarnblarea reversibill!. a inveli~ului nuclear, ca urmare a
fosforil!rii tranzitorii a polipeptidelor componente. Dimpotriva, Ia s~itul
diviziunii laminele se defosforiJeaza, ceea ce determina refacerea inveli$ului
nuclear.

Spa(iul perinuclear se afla intre cele douli membrane nucleare ~i

comunicl cu lumenul reticulului endoplasmic (fig. 4.7).
Diametrul spatiului perinuclear este variabil, fiind cuprins in conditii

normale intre 10 ~i 60 nm, dar poate ctete foarte mutt in conditii patologice sau
experimentaJe. EJ conpne proteine histonice ~i secretorii (imunoglobuline), apl!.,
ioni de calciu 'i uneori virusuri incapsulate.

95

Structura macromoleculri a complexului poral este fonnat! din peste_ o su~

de proteine aranjate dupa o . s1metne
octogonaiA. Pe marginea porulUI, a~t _Ia
nivelul membranei nucleare externe cat ~ a
celei interne, sunt dispuse cate 8 granule
proteice care alcl!.~i~c doua inele
Pig. 4.8. Diagranuz complexul11i poral
coaxiale. Din subumtl!.~le granulare ale
inelelor pornesc spre interiorul porulu~
structuri alungite, numite spife, care se conecteaza in mijlocul complexulu1
poralla o granu/a centra/a (fig. 4.8).
. .
.
.
Granula central A reprezintl!. transportorul prm .nte.nnechul _ca:ua se
realizeazA schimbul de macromolecule dintre nucleu ~ c1toplasma, mtrucat
conpne un canal cu grosimea de 10 nm ~i lungimea de 15 nm. Granula centrall!.
a fost observatl!. In aproximativ 40% din complexele porale, fapt pentru ~e s~
considern eli ea ar putea fi un ansamblu molecular surprins 1n timpul tranz1tuiU1
prin porul nuclear.
. . . ..
.
.
Porii nucleari au o structura dinamic!i, datorata pos1b1htl!.ti ex1stente
granulei centrale in dou~ stl!.ri functio~ale, ,~eschis; ~i :,inchis". De ~em.en~
num!irul porilor nuclean, care reprezmtl!. c1rca lOYo dt? _suprafata mv_eh~ulu~
nuclear, este cu atat mai mare cu cat celula are o actMtate metabolica mat
intens!i.
inveli~ul nuclear are rolul de a separa in interiorul celulei eucariote

procesele de sinteza a ADN, ARN ~i biogeneza ribozon:ilor ~e procesele

de biosintezA a proteinelor celulare. Pe de altA parte, mveh~ul nuclear
asiguri transportul bidirectional aJ substantelor intre n ucleu ~i citosol.
Un rol important in reaJizarea schimburilor dintre n ucleu ~i citoplasma il
are permabililatea membranelor nucleare, 1n general ionii ~i mo!eculele '?ici
putnd trece pasiv. unele celule insl!., membrana nucleara reprezmtl!. 0 barlera
pentru K+, Na+, cr, ceea ce determin! generarea unui potential de mem branAde
- 12mV.
Calea de transport a moleculelor mai mari este reprezentatA de poril
nudeari. Moleculele cu dimensiuni de paoli Ia 60.000 daltoni tree pasiv prin
canalul din centrul complexului poral, in timp ce macromoleculele sunt

rn

96

Organizare.a ~i funcfionaf't!a molecu/ara a ce/ulelor

transportate activ, fie prin adoptarea unei confo
..
.
.
tionand specific cu receptori speciali din structunna'u al~g1te, fie mteraclargirea canalului.
ra porulut, care determina

Importul nu~lear al proteine~or se face selectiv, f'iind condiponat de

prezenta unUI semnal de locahzare nuclear!.
.

Protein~le nu~leare, a~a cum sunt histonele ~i proteinele nehistonice

e~zm~ele c~ ~tervm in sinteza acizilor nucleici ~i in procesarea ARN sun~

smtettzate m cttoplasml!. Ia nivelul ribozomilor l'b
1 1
1 en ~~ sunt transferate postrans attona c!tre nu~leu. Toate a~ste macromolecule proteice, recum i
~omplexel~ formate m~e receptoru citosolici ~i hormonii steroi~ieni su~t
tmportate m .nucl~u.la mvelul complexelor porale, deoarece poseda 0 secventA
scurt! de ammoaC!Zt recunoscutl!. ~i legatl!. de receptorii din por.

Expo:Wl A~ ~i precursorilor ribozomali prin porii nucleari este posibil

datontl!. unu1 semnal specific.

In ~ul m~leculelor de ARNm, semnalul este reprezentat de capatul 5'

Gppp ~ettlat prm procesarea completa a acestei molecule in interiorul
nuc!e~lut. Moleculele de A~t ~i ~RNr, care nu au capetele 5' modificate, pot
p!ras1 nucle~l doar .dac! mteract1oneaza cu proteioe de export care CQntin
semnale s~ectfi~ activate m momentul form!rii ansamblului ribonucleoproteic.
Ex~~ ~ 1poteza conform careia exportul nuclear este un proces cuplat
cu transcnppa. In acest caz, moleculele de ARN ar urma c!i formate de fibrele
matricei nucleare intre zone Speciale ale cromozomilor ~i porii nucleari.
A

Cromatina nudeara reprezintl!. forma de organizare relaxatl a

moleculelor de ADN In timpul ioterfazei.
Cromatina (gr. chroma = culoare) se colore&U intens cu substante
bazice, putand fi observatl!. Ia microscopul optic sub douli aspecte tinctoriale.
Eucromtz!.l'"' apare ca o retea neregulatl!. de filamente foarte fme ~i slab
colorate. In schimb, heterocromatina se prezinta sub forma unor granule intens
colorate, numite cariozomi sau cromocentri.
La microscopul electronic, eucromatioa fonneazli zonele electonotransparente din interiorul nucleului ~i se presupune ca ea corespunde
filamentelor subpri de cromatinli cu diametrul de II nm. Heterocromatina

97

Organizore.a ~i funcfiMtlrea moleaJ/arDt1 a/ukhr

constituie zonele electronodense, alc!tuite din fibrele de cromatinA cu diamebul

de 30 nm (fig. 4.7).
Eucromatina ~i heterocromatina nu sunt deosebite din punct de vedae al
compozitiei chimice, ele reprezentand a~i substanfl, compusl din molecule
de ADN complexate cu proteine histonice ~i nehistonice. Cele doul tipuri de
cromatinl sunt Ins! diferite in privinta gradului de impachetare a ADN, care
este mai lax in eucromatina ~i mai dens in heterocromatinl.
Raportul eucrornatina-heterocromatin! este diferit de la un tip de c:elull
Ia altul, fiind un indiciu al activitlpi sintetice a celulei.
Moleculele de ADN lax 'impachetate sunt accesibile en:zimelor implicate

1n transcrierea informaliei genetice, fapt pentru care eucromatltuz esk GCIW,

fiind folositl pentru sinteza de ARN ~i proteine. Transcrippa genelor din

eucromatina se poate face contimm, asigurand activitatea metabolicl nonnall a
celulei, sau inJermitent, sub acfiunea specific! a unor semnale modulatoare
extracelulare, cum sunt de exemplu hormonii steroidieni.
Yntrucat nu poate fi transcrisA, heterocroltflltina este lnertl, fie in mod
constitutiv, In toate celulele organismului, fie facultativ, doar in anumite celule
sau In anumite perioade de dezvoltare. Heterocromatina facultativl reflectl
diferentele de activitate genetic! intre diferitele tipuri de celule ale unui
organism, deoarece contine gene care s-au transcris sau se vor transcrie intr-un
stadiu evolutiv. Un exemplu de heterocromatinl facultativl este c:romatina
sexual~ caracteristicl sexului feminin, care reprezintl unul din cromozomii X
inactiv genetic.
Nucleolul este vizibil numai in nucleul interfazic ~i dispare In timpul
diviziunii celulare.
Are o forma sfericl sau oval!, care devine tot rnai nereguJatl pe m1sta
imblitranirii nucleolului (fig. 4.1). Dimensiunile, cuprinse tntre 1-3 pm. IUiit
mai mari in celulele cu cre~tere rapid!, astfel cl raportul dintre voiiBIIII
nucleolului ~i eel al nucleului, numit raport nucleolo-nuc:lear, repnrdDtl. -~~
indiciu al stlr:ii funcponale a celulei.
NumArul nucleolilor variazl de Ia unul, cazul eel mai fiecvalr, _.liME~
capva lntr-un nucleu. ln anumite limite, numlrul oucleolilor eate --~~' ll!o-;.1::1
gradul de ploidie, exist!nd in principiu cite un nucleol pea1nl &1;,1
cromozomial. Celulele embrionare, incapabilc de protcosintlrzl. ..11.;1 -
nucleoli.

98

Clrganizaret~ i f111CfiDIItlrM mo/ecu/arrio celulelor

Organizoreo ~i funcfiofiOI'eD mo/eculora o celulelor

P~zitia. nucleo!ului nu este fixA, el putfuldu-se afla in diferite p8Jti ale

nuc.Ieulu: !n timpul SIDtezelor proteice, cAnd lntre nucleu ~i citoplasmil au Joe
sch1mbun ntense. nucleolul ocupli o pozipe periferica, fiind alipit de membrana
nuclearl.
Nucleolul este alcAtuit din trei componente ultrastructurale.

Componenta granularil este situata de obicei Ia periferia nucleolului,

unde acesta se lntrepAtrunde cu cromatina, fiind alcltuitll din granule cu
diametrul de 15-20 run care reprezintli precursorii ribozomilor.
Componmta flbriklrif este situatll in regiunea centrals a nucleolului ~i
conpne fibre cu diaJnetrul de S nrn, alcatuite din buclele de ADN ale perechilor
decromozomi 13, 14, 15,20 ~i 21, ~i din molecule de ARN.
Moleculele de ADN reprezintli 3% din masa nucleolului $i constituie
organizatorii nucleolari. Ace~tia stocheazii informatia geneticli necesara pentru
sintem ARNr si a proteinelor ribozomale, fiind responsabili de biogeneza
nucleolilor. Moleculele de ARN ocupii. 7% din masa nucleolului ~i reprezintli
subunitip de ARN 45S, ARNm, ARNr ~i ARNt.
ComponenJa amorjii ocupa zonele libere dintre granule ~i fibre, fiind
constituiti din apli., diferite molecule ~i electrolip. Proteinele reprezinti 900/o din
masa nucleolului ~i provin din citoplasma, fiind implicate in transcriptia
infonnapei genetice ~i in formarea ribozomilor.
Principala funcfie a nuclcolului este legatli de biogeneza ribozomilor.
De pe genele organizatorilor nucleolari se transcrie ARNr, care ramane
in nucleol ~i ARNm, care se deplaseazl Ia periferia nucleului ~i ajunge in
citosol, servind ca matritl pentru sinteza proteinelor ribozomale. Aceste
proteine sunt importate apoi in nucleu $i se a~eazA Ia ARNr formnd
precursorii ribozomali care pArlisesc nucleul. In citoplasma, precursorii se
matureazi $i devin ribozomi capabili de proteosintezA.
Nucleolul reprezintl o statie de tranzit in transmiterea ARNm $i ARNt
in citosol. De asemeanea, nucleolul este implicat in pregitirea celulei pentru
diviziune, rol sustinut de faptul ca celulele wora li s-a distrus nucleolul nu se
mai pot divide.
CorpuJCUlal paranudeolar reprezintl molecule de ARNr de origine
nucleolart, grupate intr-o formapune sferic-ovalarl de circa 0,5 J.tm,
alipiti de circumferinta nucleolului.
99

Fig. 4.9. Evidentferea

corpusculu/ui poronucleolor,
42.000x (dupd Cr6t:iun, 2005)

Craciun si colaboratorii slli au

demonstrat prin cercetAri u!trastructurale de inalt! performanta: ca
moleculele de ARNr care alcatutesc
corpusculul paranucleolar sunt agregate in fibrile cu diametru de I,6 nm,
iar acestea in fibre cu diametrul de 24
nm (fig. 4.9).
Corpusculul
p~an~~leolar
este mai evident in sttuaptle de
stimulare ~i intensificare a activitlitii
metabolice a celulelor, mai ales in
cursu! sintezelor proteice, fiind
implicat In procesele de transfer
dintre nucleu ~i citoplasml.

Matricea nudeari reprezinta acea parte a nucleului aparent lipsitl de

structura
Este formatli dintr-o retea stabilii de proteine cu greutate. molec~lara
mare, cwn sunt de pildA nucleoplasmina, lam~ele nu~leare ~ pr~temele
nehistonice. De asemenea conpne ~i proteine soluble, enz1me, recepton, ATP,
ioni ~i ap!i.
.
Structura matricei nucleare este dinamicii, dooarece prezmtli o
contractilitate dependent! de cationii bivalenti, In functie de concentrapa
acestor ioni ea putfutd modifica volurnul nuclear. Din~is~ul matrice~ nu~leare
se reflectli ~i In distributia proteinelor componente m cttoplasm1i m t1mpul
diviziunii celulei, unnatli de refacerea ei Ia s~itul diviziunii.
Matricea nuclear! are rol esenpal In mentinerea formei nucleului,
precum ~i In organizarea ~i exprimarea materialului genetic.
Proteinele nehistonice ale matricei nucleare sunt implicate in
lmpachetarea stransl a fibrei de cromatina. Ele constituie un schelet de care sc
ancoreazA buclele de ADN, prin regiuni specifice situate intre gene. Totodat!,
unele dintre proteinele nehistonice sunt enzime implicate in sinteza ADN ~i

ARN.
Proteinele matrj.cei nucleare au rot catalitic in procesele metabolicc de
sintezl a unor molecule macroergice.

100

Organizarea i funcfionarea molec"/,.~

1 1 1

Organizarea i funcfionorea IIIDitlalltvria celuklar

" "" u a Cl!iU1t!10r

Matricea nucleara este implicat! in semnalizar

mediaza efectele hormonilor liposolubili.

. t

ea tn erce1ulara deo111'00

Proteine ale matricei nucleare sunt r

.
"
extracelulare Jiposolubile cum sun" ho
. . ece~t~n pentru semnaleh

L
rmonu sterOJzt honn t. d .
1 I '. I om.t troJ tem
acdul retmoic ~i a~ numipi horrnoni D ergocalc"ti
1 ero u ~~ co ecalctferolul
A

.
'
Ei se aflC:~~~ re=o~~:~~~i~ r;ctori ~scripponali dependenp de lig~zi

~cheazA situsul d~ Iegare a .:ept=~~~plac~ ~C:V:~n:p=;.~~o:\.~S::

~area honnonulut ~a receptor. detennina disocierea proteinei inhibitoare

~~~~:::e~~~~~lut.::Pl_?r-ltg~d,
care astfel
51

se poate lega la secventere

_,::_d
. ~
e m vecmiitatea unor gene specifice activand sau
supre._u transcnptta lor.
'

Legar~a ho~onilor lii~osolubili Ia receptorii specifici nucleari

mflu~nteaza ~ mod dtrect matenalul genetic. Prin urmare, efectul modulat de

~e~ti h~rmom este de lunga duratA ~i condiponeaza procesele de cret

ere ~ 1

dtferenttere celulara.

Transmiterea materialului genetic

Ia celulele descendente
Infonnapa geneticii codificatA in moleculele de actzt nucleici ale
ascendentilor este transmisa fiec!rei noi generapj prin procesul de
reproducere.
Transmiterea infonnatiei genetice Ja celulele descendente implic! dou~
evenimente majore care se realizeaza 'in perioade diferite din viata celulei. in
perioada de activitate metabolic! are loc biosinteza ADN, proces prin care se
dubleazA cantitatea de material genetic celular. Yn cursul diviziunii celulare
A.DN cromowmilll este impiirtit intre cele dou!i celule fiice, fiecare primind un
set complet de gene. Aceste procese complexe, care stau la baza
autoreproducerii celulare, se des~oar! ciclic ~i constituie ~ numitul ciclu
celular (fig. 4.1 0).
Perioada de maximA ac::tivitate metabolic! care precede diviziunea
celulari reprezintA interfaza.
101

In interfazA are Joe sintcza ADN, ARN ~i a proteinelor. In timp ce

sinteza ARN ~i a proteinelor se des~ pe tot parcursul interf'azei, sinteza
ADN se petrece numai intr-<> anumita perioadA a interfuei, numiti din acest
rnotiv sin/die (S). Perioada S este precedatA de o perioadl pra/lltelld, notatl
a1 (engl. gap= go!) i unnata de o perioadA postsinletic4, notat! (h (fig. 4.10).
Perioada a. are o durat! variabill,
unele celule putAnd petrece in ea chiar ani
de zile. Spre s~itul austei perioade
exist! un moment, numit punct de remicp.
(R), care trebuie depl$it pentru ca celula sl
poata. parcurge restul ciclului celular cu
vitezA normal!, indiferent de conditiile
exterioare.
Trecerea celulei dincolo de punctul
R este condiponati de acumularea unei
proteine U (engl. unstable = instabili). In
conditii nefavorabile, in care aportul de
substante nutritive este llinitat, ori celulele
sunt private de factorii de cre$tefe sau sunt
Fig. 4.10. Diagrama ciclului ctlular
expuse unor inhibitori ai proteosintezei,
1--+6faEele diviziunii micotice
proteina U nu atinge concentrapa prag ti
prin urmare celula nu ii poate continua ciclul celular, dar r!mine viabilA intr-o
stare stabiU, Go (fig. 4.10). Deci, existenta punctului R reprezintl o rezervl de
supravietuire a celulei in conditii neprielnice.
Un alt punct de restricpe se aflA spre s~itul perioadei (h ti
condiponeazA intrarea celulei in diviziune prin activarea unor proteinldnaze
solubile. Aceste enzime intervin 'in reactille de fosforilare a proteinelor laminei
nucleare i a histonei H., reacpi prin care se induce dezasamblarea inveliUiui
nuclear, respectiv condensarea ADN sub fonna cromozomilor.

Biosinteza ADN
Se realizeazA prin copierea fidell a secventei de dezoxiribonucleotide
din molecula veche 1n molecula nou! ~i se num~ replic:area ADN.
Mecanismul de biosintezi a ADN a fost sugerat de structura sa.,!.l!l:.{[t
helicoidalA ~i de complementaritatea lanturilor polinucleotidic:o. .~-ll!~llll
moleculei de ADN serv~te ca lfltllrl(IJ pentru formarea 1DIIIi
102

Orgonizareo 1i funcfio!ll1l'eo moleculora a celule/or

comp!ementar c~ el ins~i. ceea ce asigurA dublarea

geneuc, precum ~ plstrarea informape i genetice.

cantitAtii de material

~~rle imaginate de Meselson ~i Stahl au demonstrat

rno ecu e e de ADN se replici prin mecanism semiconservativ.

ca

~eoreti~ exi~ trei

1
':u
fii~ 1parental (~g. 4.11

Jan

tipuri de replicare a ADN. In replicarea conservativii

nou smtettzate fonnew un ~uplex separat, iar lanturile matrita refac
A) Yn rephcarea semiconservativii fiecare molecula
r are un .Iant ~m duple~ul parental ~i unul nou sintetizat (fig. 4.11, B). in
~p le&rea dlspersrv'! l~ttmle parentale se rup in segmente care se combina cu
te segrnente nou smtettzate (fig. 4.1 1, C).

du

Mai intai se produc deuasucirea ~i separarea ~lor doua lanJuri

polinucleotidice ale helixului parental de ADN sub acttunea unor enztme
specifice.
ADN topoizomerazele rup ceJe doul catene de ADN in amonte de furca
replicativa ~i apoi leaga Ia Joe capetele libere. In acest mod.. e~e sl~besc
tensiunea creat! in molecula, evitfuld inclcirea duplexulu1 m t1mpul
.
.
despiralizArii sale.
ADN helicaza se leaga ca un ic In furculita de repltcare ~ dezrasuce~te
duplexul de ADN, folosind ATP ca sursl de energie.
Proteinele de destabilizare a he/ixului se Jeaga Ia catenele de ADN
desf!cute din helix, tara a Je acoperi bazele azotate. Ele stabilizew fonna
desf!~uratA a celor doua catene, prevenind astfel imperecherea n ucleotide! or din
ac~i catena (fig. 4.12).

Fig. 4.12. Aparatul replicariv

Fig. 4. 11. Mecanume posibile tk replicare a ADN (explict11iile fn text)

F11l F1- generaJii descendente

Procesul de copiere a informatiei genetice existent In celula este insa

extrem de complicat.

Replicarea este inipatA Ia nivelul unor secvente speciale de ADN numite

orlgini tk nplicare. Rcgiunilc atlate in replicare se mi~ de-a lungul helixului
de ADN parental ~i datoritl aspectului pe care il au se numesc furci replicative.
La nivelul furcii replicative, din cele dou! lanturi polinucleotidice parentale se
fonncazi alte dou! lanturi noi, prin participarea unui complex multienzimatic
care constituie aporatul replicotiv (fig. 4.12).
103

Apoi fiecare catena parentala de ADN serve~te ca matrita pentru

formarea unel noi catene de ADN prin adipa secventiall a

dezoxirobonucleozid trifosfaplor sub actiunea ADNpo/imerazei.
Eliberarea pirofosfatului de pe nucleotidul activat ~i hidroliza sa
ulterioarli ofem energie pentru ca reacp a de replicare a ADN sA fie efectiv
ireversibilli.
ADN polimeraza cataliz.eazii adAugarea treaptl cu treaptl a
dezoxoribonucleotidelor Ia capl tul 3'-0H al unui prlmu, un lant polinucleotidic
preexistent, lmperecheat Ia lantul matritl- Primerii nu sunt ins! fragmente de
ADN, deoarece ADN polimeraza nu poate incepe o reacpe de polimerizare de
Ia zero. Producerea primerilor este realizata de ADN primaza, o ARN

104

Organizareo ~; funcfionareo molecu/araa celule/or

polimeraz! ADN dependenta, care poate le~a direct doi ribonucleozid trifosfati
cu_ b~ azotate complementare cu rnatnta de ADN. Sub actiunea
pn:nazet se fo~ealA _un prime; ARN cu o lungime de 10 nucleotide~~
avand capiitul 3 -OH hber penntte inceperea activit!tii ADN 1
~
4.12).
t
po tmerazet (fig.
Furculita de replicare are o structura asimetricii.
.
. L~tul, de ADN sinteti.zat sub actiunea ADN polimera.zei c~te in
d_trectta 5 ~3. Deoarece cele douii catene parentale de ADN sunt anf
11
s~nte~ notl~r lanturi dezoxiribonucleotidice se face diferit. Pe lantuT~~~~
3 -+S, numtt conduciitor, sinte.za noului lan~ se realizeaza
r
continuu, in directia 5'-+3'. Pe
lantul rnatrita opus, 5'-+3',
numit succesor, sinteza noului
!ant se face discontinuu, in
fragmente scurte care cresc tot
in directia 5'-+3' ~i apoi sunt
unite Ia capete, dind impresia
cre~erii lantului pe directia
3'-+5' (fig. 4.13).
Fragmentele de ADN
astfel formate au o lungime de
I000-2000 nucleotide Ia proFig. 4.13. Structura asimetricd a forcii replicative
cariote ~i de I 00-200 Ia eucariote ~i se numesc fragmente Okazaki, dupli numele descoperitorului. Ele se
pot fonna doac dupii ce furca replicativli desface un numlir de nucleotide
parentale egal cu lungimea lor. De aceea sinteza lantului discontinuu, numit
intarziat, rimiine in urma sintezei lantului continuu, numit timpuriu.
Pe lantul 'intirziat, ADN polimeraza functioneazli in sens invers fat! de
sensul in care inainteaza furca replicativii., In salturi, intrucat ea i~i intrerupe
activitatea din interval in interval pentru a reincepe sinteza Ia fiecare ARN
primer. Sinteza fragmentelor Okazaki se incheie in momentul in care ADN
polimeraza intilnt$le capAtul 5' al prirnerului ARN din fragrnentul anterior deja
sintetizat (fig. 4.12).
Pentru a produce un lant de ADN neintrerupt din fragmentele Okazaki
intervine un sistem enzimatic special.

105

Orgonizort!ll ~; funcfiOfltlrea mDiecuWa ulu!UJr

Segmentele de ARN primer sunt excizate de c!tre o rilxmflcleoz4, iar
spatiile riimase goale sunt completate cu dezoxiribonucleotide sub acpunea altar
tipuri de ADN poJimeraze. La final, toate fragmentele de ADN sunt sudate Ia
capete prin intervenpa ADN ligazei, care folose~e energie donatl de NAD+ Ia
bacterii ~i de ATP Ia bacteriofagi ~i in celulele animale.
Replicarea ADN de tip procariot a fost vizualizat! Ia microscop prin
autoradiografie.

La bacterii replicarea 1ncepe intotdeauna in ace~i punct de origine,

localizat Ia niveluJ mezozomului. Se fonneazl douA furci replicative care
inainteu in directii opuse cu o vitezii de 500 nucleotide/secundA. astfel tncAt
parcurg intreg cromozomul bacterian in circa 40 de minute. CAnd ambele
furculite de replicare se int!lnesc Ia partes opusa a cromozomului, replicarea se
tenninii ~i se fonneaza doi cromozomi circulari, fiecare av4nd un lant vechi ~i

unulnou(fioo~14) (~JJ
~- (J)
~, . ~
.llliglnp~

~-

.- :

oo
. ('\

'

-~

Fig. 4.14. Schema replicdrii cromozomului circulur Ia Echerlcllia coli

Particularitiitile replicarii ADN Ia eueariote se datoreazi

organiziirii cromatinei.

complexit~Jii

in interiorul nucleului moleculele de ADN sunt complexate cu histDne

sub forma nucleozomilor, care se succed Ia interval de circa 200 perecbi de
nucleotide. Probabil aceasta este cauza pentru care Ia eucariote fi~
Okazaki sunt mai mici.
Este posibil ca nucleozomii sA actioneze ca bariere pentru mipna
ADN polimerazei. ceea ce ar explica viteza de 10 orl nun micd a rcpliclni Ia
eucariote. Cum o moleculA de ADN uman este fonnatl din aplOXimatiY ISO
milioane de nucleotide perechi, pentru a asigura replicarea ei de Ja UD cap1t lil
altul cu o furcii replicativi care inainteazii cu o vitezl de SO DUI~lec)lidlelsa~~~i
ar fi necesare 800 de ore! lnsii intreaga replicare are Joe tn perioada ~ ..,,._
celular, care dureazii doar 8-10 ore.
106

Organizorea li funcfionarea molecularoo ce/ulelor

Acest luau se

medicament antiviral care inhib! selectiv ADN polimerazele virale, codificate

de materialul genetic al virusului ~i sintetizate de celula gazda dupa infectare.
Arabinozilcitozina, arabinoziladenina ~i neocarcinostatina sunt citostatice care
inhiba sinteza ADN.

Nllizeazl prin inceperea

rep.liclrii in mal multe
de origine, in
fiecarc fonnindu-se dout
fUrci replicative care se
deplaseazi tn directii

piiiiCte

Orice gre~lii In replicarea ADN duce Ia apariJia unor mutatii.

opuse in lungul moleculei

Mutatiile pot fi copiate Ia generatiile celulare viitoare. Foarte rar, o

mutafie poate crea o gena cu o functie modifies~ sau chiar noua, organismele
purtatoare dobandind un avantaj necesar in evolutia speciei. De obicei,
consecinta unor asemenea erori poate fi grav!, tacand imposibila viata celulei
sau ducand Ia o proliferare necontrolata a celulelor.

de ADN (fig. 4.1 5).

Originile de replic:are funcponeazl in
grupe de cite 20-80,
fiecare grupii activatii

simultan constituind o
uniiDte replicativd sau un
~ic~n. In decursul
noadeJ S, repliconii
activcazl trcptat,
func:tie de gradul

pese
in
de

Mecanismele en2imatice de reparare a erorilor care apar in replicarea

ADN asigura transmiterea fidelli a infonnatiei genetice Ia urm~i.

.t*w -~fiat
llttl~ . i
.
0

Fig. 4.t5. Funcfionarea unita{ilor de replicare fa

impachetare. a cromatinei, ultimele fi.ind activate zonele de heterocromatina.

Repl~carea ADN eucariot are Joe in parole/ cu sinteza de histone care

deosebue de alte. pr~teine sunt sintetizate doar in faza a cjcJului c~lular.

n timp_ ce f~ rephcahva avanseaza, fiecare nucleozom se desface In doua
JUJDltlti, ~~find astfel ADN polimerazei sa copieze lantu) destacut. Dupa ce
furca ~phcativii dep~ zona, histonele vechi raman Ia una din moleculele de
ADN, sar Ia cealalti se asociaza histone noi.

!n cazul ribovirusurilor sinteza de ADN se face in celulele gazda

mfectate pe matrifi de ARN viral.

~~

poarti numele de revers transcriptie

~i

Celulele poseda mecanisme reparatorii ale ADN foarte eficiente, intruc!t

o gre~eala in replicare se produce numai o data Ia un milion de replicMi ale
genelor.
Mecanismul principal in sinteza reparatorie a ADN este realizat prin
activitatea exonucleazicii a ADN polimerazelor, capabile sa indepiirteze
nucleotidele inserate gre~it Ia capiitul 3' al unui primer sau la capatul 5' terminal
al lantului nou format.
Un alt mecanism de reparare are Joe prin expunerea ce/ulelor Ia lumina
a/bastrii din vizibil, cand acponeaza o enzima care inipazl desfacerea
legliturilor covalente Ia locul defectului prezent intr-o singura catena.
AI treilea proces reparator se realizeaza prin recombinare ~i const4 in
inlocuirea unui segment deteriorat dintr-o catena a moleculei de ADN cu un
segment corespuiiUtor intact dintr-o alta molecuJii de ADN. Asemenea procese
se produc, de exemplu, dupa vlitimarea cromozomului viral1n celula gazdii.

este catalizat de o

AD~ polunerazi ARN dependent!, numit4 transcriptaza inversii. Aceasta

enziml folosqte primeri scurp de ARN ~i sintetizeazli ADN in directia 5'-3'.

~ltortl biosiateui ADN sunt folisiti ca medicamente antibiotice

antitumorale.

~i

Recombinarea ADN se realizeaz! prin alliturarea unor fragrnente care

aparpn unor molecule diferite.

tlllllmlcrobiene care inhibii biosinteza ADN. Acidul fosfonoacetic este un

Acest proces poate apare spontan, in transformarea celulelor bacterienc,

in transducfia viral! ~i in incruci~ea genelor in cursul meiozei celulelor
eucariote sexuale.
Recombinarea ADN se poate realiza ~i prin tehnici de inginerie genetica
care permit incorporarea dirijat4 a unor gene striine in cromozomii

107

108

Acidul nalidixic ~i novobiocina se folosesc pe scari larg! ca antibiotice

Organizarea i funcfionarea moleculorao ce/ulelor

proc~iotelor sau eucariotelor. Prin asemenea tehnici s-au inserat gene umane 1n
plasmtde, produsul genelor respective fiind apoi izolat din cu1turile bacteriene.

~ ac:est mod. se pot. prepara 'in. cantita1i mari ~i intr-o form! ~or de purificat

?fertte protet~e ~e. tnt~res ~e~tcal, ca de pild! insulina umana, somatostatina,

rnterferonul, difentt anttcorpt ~ antigene.

. Cercetarile actuale urmhesc ca prin tebnologia ADN recombinant sa se

obttnii genele deficitare in diferite boli genetice.

Diviziunea celulara

Este etapa ciclului celular care materialul genetic se distribuie celor

doua celule fiice care iau n3$tere prin scindarea celulei mama.
Diviziuoea directi sau amitoza (gr. a = tarA, mitos = filament) se
produce prin simpla scindare a celulei In absenta aparatului mitotic. La
procariote distribupa materialului genetic este mediata de mezozom.
Este considerata o fonnii inferioara de reproducere celularii, caracteristi~ organismelor unicelu1are, intalnitli lnsa $i Ia mamifere $i om 1n conditii
patologice, in tesuturile pe calc de regenerare ~i in procesele tumorale.
Yn unele cazuri amitoza oonsta in aJungirea ~i strangularea longitudina~
a nucleoidului ~i citoplasmei, celula luand aspectul unei haltere, dupa care se
separi in doua celule fiice (fig. 4.16, A). Alteori amitoza se poate realiza prin
fonnarea centripetli a unui perete transversal care 'lmparte celula in douA celule
fiice (fig. 4.16, B).

~ ~ ~

~$~ ~:.

Miloza (gr. mitos = filament) este diviziunea prin care dintr-o celuli
mama diploidii rezult! douii celule fiice care au acelqi nwnJr de
cromozomi (2n).
Mitoza se des~arl in mai multe faze.
fn profaza (lat. pro= inainte) devine vizibil eel
de-al doilea centrozom, format prin polimerizarea tubulinelor citosolice. Centrozomii se
indeplirteaza spre polii opu!li ai celulei $i
funcponeaza ca centrii organizatori ai
microtubulilor fusului de diviziune (COMT).
Concomitent au toe fenomene nucleare care
Fig. 4.17. Profaza
constau in disparitia nucleolului $i condensarea
cromatinei sub forma unui ghem numit spirem din care apoi se individuaJizeazl
cromozomi bicromatidici (fig. 4.17).
in prometafaza 1nveli~ul nuclear se
dezorganizeaza ~i cromozomii interacfioneaza cu rnicrotubulii kinetocorici ai
fusului mitotic, prin intermediul kinetocorilor situap pe fiecare dintre cele doua
fe~e ale centromerului. Microtubulii
kinetocorici de pe cromatidele surori ale
fieclirui cromozom sunt orientati spre polii
opu$i ai fusului (fig. 3.4. ~i 4.18).
Fig. 4.18. ProrMtafQZQ 11 metqfaza
Yn metafaza (gr. meta = dupa)
cromozomii sunt aranjati Ia ecuatorul fusului de diviziune, cu axul lung
perp<:ndicular pe axul fusului, constituind placa metafazicl (fig. 4.18). Ac:um sc
produce clivarea longitudinalii a regiunii centromerice a cromozomilor fi
separarea lor in cele douii cromatide. in acest fel, numlrul cromozomilor se
dubleaza.

Yn anajazd (gr. ana =in sus) c:romatidele

surori, devenite cromozomi independen1f
unicromatidici, se deplaseazl sprc cei doi poU
op~i ai celulei (fig. 4.19). Deplasara
zomilor spre poli este
instabilitatea dinamic:l a miltrotullal~lor ftlllllll~,.,...
de diviziune (fig. 3.5).

Fig. 4.16. Mecanisme/e diviziunii directe (explicafille tn text)

Divizionea indirecta se realizeazi prin modificliri sincrone nucleare,

cariokineza (gr. karyon = nucleu, kinesis = rni$care) ~i citop1asmatice,
citokineza (gr. lcytos = celulii, kinesis = mi$care). Este caracteristica celulelor
eucariote ~i in cursul ei se formeaza fusul mitotic care asigurli echipartipa
materialului genetic intre cele dou! celule fiice. Diviziunea indirect! este de
doul feluri: mitoza ~i meioza.
109

in
Fig. 4.19. Anafaza

telofaza (gr. t.lo8

mozomii aj1JD$i Ia c:ei doi poli

110

Organi:zarec Ji funcfionarec moleculartia celulelor

dec:ondenseazl

fi fonneaz1 cite un

.
.
_spirem. m JUru~. cAnna se asarnbleaza
caracteristic din in
~une dt~ !ar nucleu capitA treptat aspectul
cromat.inA. In finalterfazl, matenatul genettc fi md organizat sub forma retelei de
se produce despicarea c"t

10 1
celulei. Fenomenut se num~ citod:
. P asmet m zona ecuatoriall!. a
1
celule fiice (fig. 4.20).
rereza ~ duce Ia separarea celor doUl!.

fnveJ~ nuclear. Fusul de div" .

in cel~ele animate, c itodiercza se

real~ pnn fonnarea sub plasmaleml!.
a ll!'Ul inel contractil alcAtuit dintr-un

fasctc~l de fil~ente de actinA. Contracpa

ac:esw

fascacul detennini reducerea

dl811letrului inelului ~i formarea unui ~~
adinc care separi centripet cele doul!.
celulc fii<:e (fig. 3.10).
In celulele vegetate, citodiereza
constl in organizarea unei perete celular
Fig. 4.20. Telofaza
prim.itiv, ~gmop~, asamb~at din vezicule derivate din aparatul Golgi $i
8SOCI8tc. ma~bulilor ~ulua de diviziune rezidual. Extinderea fragrnoplastuluJ se reahzeazl centrifug Ia connofite ~i centripet Ia talofite.
Mitoza reprezintl!. o modalitate de reproducere $i inmultire a celulelor

somatice (gr. soma= corp).

A~ tip d~ d_iviziune ind irecta asigum pastrarea constanta a cantitiifii

de matena_l genetz~ m . celufele c:orpului. Celulele fiice au un set complet de
cromozomt (2n), fund adentice dan punct de vedere genetic intre ele precum $i
cu celula mamli diploid!.
'
Existi insl ~i anomalii in des~u.rarea mitozei, care stau Ia baza formarii
celulelor . vegetale. poliploide. f n situapa in care inveli$Ul nuclear nu se
dczo~iZcalA, m1toza se desfll$oari in interiorut nucleului care astfel devine
~~~~ (4n). F~ome_nul se poate repeta, rezultfuld celule cu diferite grade de
pohploid1e. N uclei pohploizi se fonneazl!. ~i in absen~ fusului de diviziune
cind cromatidele separate nu se pot deplasa spre polii celulei.
'
_Diviziunea mitoticl!. pennite reimloirea permanentl!. a celulelor uzate. ln
tesuturile nonnale, ori de cite ori un grup de celule moare, in alt grup se
declanv:az,A mitoza astfel cA raportul dintre celulele mature funciionale, uzate ~i
care sc divid r!mane aproximativ acet~i.
Rata diviziunii celulelor e ste condiponatA genetic $i reglatA prin diferite
mecanisme. Celulcle normale aflate in cultum se divid panA cand acoperli
111

lntreaga suprafati ~i vin 1n contact unele eu altele. Celule.le tumorale ~unt lips~te
de inhibitia de contact ~i se divid paoli cand umplu lntreg volumut..I.n anumate
tesuturi, diviziunea celulelor este controlata de semnale de poztae. Astfel,
celulele din compartimentul proliferativ se divid rapid, in timp ce celulele stem
din compartimentul neproliferativ sunt oprite in faza Go.

Meioza (gr. meion = mai mic) sau diviziunea reduc(ionala formeaza

celule sexuale haploide dintr-o celull!. initiall!. diploid!.
Injwniitatirea numarului de cromozomi se realizeaza prin douli diviziuni
indirecte, meioza 1 $i meioza Il, care se succed fMl!. ca intre ele sl!. se mai
producli sintezl!. de ADN. Prin urmare, ADN replicat o singurll data, inaintea
meiozei I, se 1mparte de doua ori $i astfel din fiecare celulll. mamli diploid! (2n)
rezulti '1n final patru celule fiice haploide (n).

Meioza I este un proces complicat $i de lungl!. duratl!., In care

fenomenele caracteristice se petrec in profazli.
La femei, meioza I dureazl!. intre 12 $i 50 de ani. In a treia luna a vietii
intrauterine oocitele primare incep profaza I ~i raman in ea paoli Ia pubertate,
cand sub acpunea hormonilor specifici i$i completeazl!. meioza I, fonnand
oocitele secundare. Acestea intra in meioza II numai dupli fuziunea cu
spermatozoidul. La bhbati, spennatogoniile intrA in meiozli Ia pubertate, un
ciclu meiotic complet durand circa 24 de zile, din care profaza I ocupli 14 zile.
Profaza I cuprinde cinci stadii (fig. 4.21). In leptolen se produce
condensarea cromatinei ~i cromozomii devin vizibili ca filarnente fungi, at3$ate
cu ambele capete de inveli$ul nuclear. Ei contin douli cromatide surori $i au o
structurll specialli, lntrucat In lungul lor se formeaza o axli proteicl!. pe care se
dispune tn bucle cromatina

Fig. 4.21. Modiftcarea cromozomilor in proftrz4/

112

Organizarea i funcfionorea molecu/ora a ce/ulelor

Organizorea i flll1cfiDntii'WO lfiDIJJhrao uluklt!r
In zigoten (gr. zygosis = a impreuna) cromozomii

.
setul mate!'l ~i celalalt din setul patem, se alipesc ~i fo::O:gi, unut. dm
cromozornl, bivalentii sau tetradele Acest proces est
,
~erechl de
$.
J"

'
e nunut COnJUgare Sau
maps ~ se rea 1zeaza pnntr-o structura special!, complexul
t
care umple a" 1d" tr
d
smap onema1
sp tu ~ e ce1 01 cromozomi omologi (fig. 4.21 ~i 4.22).
'
Complexu/ smaptonemal are in
centrul s3u o lamii proteic! longitudinal!, iar lateral cele doua axe
proteice ale omologilor, dispuse
paralel ~i unite prln filarnente proteice
transversale. Axele proteice ale
omologilor
asigum
specificitatea
~j.lirii lor ~n perechi, fiind dispuse in
mtenorul btvalentului, in timp ce
buclele de cromatinli proeminA spre
exterior (fig. 4.22).
.
Sinapsa asigurA in interiorul biFtg. 4.22. Complexul sinaptonemal

valentului o .aJiniere pe~ect! a genelor cromozomului matem cu genele

crom?zomulu1 ~~em: ConJugarea se produce ~i In cazul cromozomilor de sex,
datonUi unor m1c1 regiUni de omologie ale acestora.
. fn pachiten are Joe un fenomen deosebit de important, recombinarea
geneticli intre cromozomii omologi prin crossing-over. Acesta se realizeazli
prin. ;"Jperea unei cr:omati~e mate~e ~i a unei cromatide pateme in ace~i
poztie a cromozomJ!or dmtr-un bivalent, unnat:a de realipirea iocruci~ta a
fragmentelor. Schimbul de gene intre cromozomii materni ~i patemi are un rol
extrem de important in ereditate, cromozomii garnetilor unui individ continand
gene care provin de Ia ambii pirinti. Crossing-over-ul este mediat de modulii de
recomhinare, structuri globulare de circa 90 nm care confin enzimele necesare
pentru a taia fragmentele de ADN ~i a le suda incruci~t (fig. 4.22).
fn diploten (gr. diploos = dublu) incepe separarea Iongitudinalli a
bivalenlilor, realizatli parpal deoarece cromozomii omologi riimAn legati Ia
nivelul punctelor de crossing-over, numite chiasme (gr. chiasma= incruci~).
NumArul de chiasmelbivaJent reprezintli un indiciu relativ al numarului de
crossing-over.
se de~ea.zli de inveli~ul nuclear ~i se pot
observa cele patru cromatide ale unui bivalent. Cromatidele surori sunt unite Ia
nivelul centromerului, iar cromatidele nesurori intre care s-a produs crossing
over sunt unite Ia nivelul chiasmelor. Tot acum dispare nucleolu1 ~i ioceteazli
sinteza de ARN.

In diachinesis cromozomii

Prometafaza I se caracterizeazA prin disparipa invelipllui nuclear ti

formarea fusului de diviziune.
ln metafaza I bivalenpi se a~ de microtubulii kinetocorici ai
fusului de diviziune ~i se dispun tn placa
metafazicli, cu kinetocorii de pe cromatidele surori ale cromozomilor omologi
din fiecare bivalent orientate spre acelafi
pol (fig. 4.23). La s~itul acestei faze
dispar toate chiasmele ~i cromozomii
omologi devin liberi, dar spre deosebire de
mitozli cromatidele surori rim!n legate la
nivelul centromerului.
in anafaza I cromozomii bicromatidici omologi din fiecarc bivalent se
deplaseazli spre polii opu~i ai fusului de
diviziune ~i in acest fel are loc
rl Jnt~
't:."Ur1ft
cU r aN1l-.nt<trto.."' -cahC'ta::.cOC"JSoc
injumitaprea numliruJui de cromozomi
(fig. 4.23).
in telofaza I cromozomii intregi
.
ajung la poli ~i rlim8n condensap, in jwu.l
. '
f\b("lor reasamblndu-se cei doi nuclei fii. In

cin'*\.Oc.rklr
final se separli douA celule fiice haploide
(n) care conpn cAte un set de cromozomi
omologi bicromatidici recombinafi.
Dup! meioza I urmeazA o fazi
~0~
.

:J.
. .o::
scurtA, lntuklne:a, in care cromozomii
rimin spiralizatj ~i are loc reorientarea
kinetocorilor din fiec:are cromozom
..
omolog, astfel eli microtubulii ldnetocorici
de pe cromatidele surori vor fi IJidMprare
Fig. 4.23. A/inierea # segregana
cromozomilor in meioza I fi J/
spre poli opu~i (fig. 4.23).

~~
::_-::ru*"

. ..-,u: }

Meioza II se des~oara ca o mitoz! obi~uitli.

Yo aceast! fazli cele douii cromatide surori ale cromozomilor omologi 10

despart Ia nivelul centromerului. Ele devin cromozomi indepencleali
unicromatidici ~i migreazA spre polii opu~i ai celulei (fig. 4.23). La fiualul
meiozei rezultA patru celule fiice haploide (n) care contin cite un lilt de
cromozomi unicromatidici.

113

114

Organizoreo 1i funcfionoreo moleculoraa celulelor

Meioza
reprezintA
odal"1tate de fonnare a celulelor sexuale prin care
...._....
.
om
se "WJA"'"uc 11 tnmultesc indivizii unei specii,
Acest tip de d" . .
d"

de material
~une m treCtA 6Slgurl p astrarea constanta a cantitafii
bapl01"de, ge~tic Ia mvelul spec~/. >Cclulele sexuale formate prin me ioza sunt
CODtinAnd ctoar: un cromozom din fiecare pereche (n). Doi gamep de
; ' ~ co~topesc pnn f~~~e ~i fonneazA zigotul diploid, celuUi cu care
._....... CXIstenta. !loul mdiVl~ ~~ ~ contine garnitura completl de
a'OIIlozomt

a speeaea (2n). Metoza ~ fecundapa sunt ~adar procese

com~_I1ementare ~

reprezintA principalele surse ale variabilitatii genetice a

specn or care sc reproduc sexuat.

ln ~I meiozei se realizeaza recombinarea genetica, un fenomen
extrcrn _de unportan~ care stl Ia ba.za diversitltii genetice a gametilor.
Rccombanarea gen~cl se produ~ intracromozomal, prin crossing-over,

intnv:r~mo~mal, pnn ~gregarea mdependenta a perechilor de cromozomi

~mbtnali tn 88 nwnatul , dans al cromozomilor", precum ~i prin conversie
gen~ca, care . Pn:sup~e un ~sfer de segmente cromozomale, similare ca
mlrime dar difente ca anfonnatie genetic!, de pe o cromatidl pe alta.

Exprimarea informatiei genetice

Genele controleazA secventa aminoacizilor din proteine prin intermediul
moleculelor specifice de ARN.
ADN ghideaza sinteza ARN in procesul transcrip(iei dupa principiul
imperecherii bazelor azotate. Molec~lele de ARN. rezultate directioneaza

smtcza
protemelor
in
procesul
lrtuultqkl tn primul rind datoritl ro lului
codific:ant al ARN muager (ARNm),
numit astfel deoarece poarta mesajul
genetic necesar fonnlrii unui !ant
polipeptidic, iar ln al doilea rAnd datoritli
rolului catalitic al ARN ribozomal
(ARNr) din structura ribozomilor $i al
.A.RN de transfer (ARNt) care transport!
aminoacizii Ia ribozomi, sediul celular al
proteo-sinte.zej (fig. 4.24).
Fi&- 4.24. Exprtmarea lriformaJiel genelice
115

Relatia dintre acizii nucleici ~i proteine in cursul exprimArii informatiei

genetice reprezintA dogma centra/a a biologiei moleculare.

Conform dogmei, infonnapa genetic! este transferatl de Ia ADN Ia
ARNm ~i apoi Ia proteine. Descoperirea la ribovirusuri a revers transcriptazelor,
enzime capabile sA ioloseasca ARN viral ca matrif! pentru sinteza de ADN in
celula gazdA, a impus o completare a dogmei, in sensu! reversibilitatii fluxului
informatiei genetice intre ADN ~i ARN. Mai mult, prezenta revers
transcriptazelor a fost semnalata ~i 1n celulele animate ~i umane normale,
neinfetat~ cu ribovirusuri, cat $i in ,tu,lpina s!lbaticii de E. coli, ceea ce
sugerea.U ca transcrip(ia lnversa este un proces normal, implicat de exemplu in
sinteza copiilor multiple ale unor gene.

Biosinteza ARN
ConstA in transcrierea secventei dezoxiribonucleotidice din molecula de
ADN intr-o secventa ribonucleotidica complementara in molecula de
ARN.
Faptul ca sinteza ARN se face pe matrlfli de ADN a fost demonstrat
experimental de Spiegelman. EI a izolat ADN din bacteriofagul T2 ~i in paralel
a extras ARN din E. coli dupa infectia cu acest fag. Amesteclind cele douA
molecule a observat formarea untti duplex hibrid in care un !ant era de ADN iar
altul de ARN, ceea ce a confirmat cA ARN sintetizat de E. coli dupli infecpa cu
jagul T2 este complementar cu ADN viral.
Transcrippa este catalizat4 de ARN polimeraze ADN dependente,
numite $i transcriptaze.
Sinteza ARN incepe in momentul legArii ARN polimerazei Ia p romotor,
o secvenf! specific! de ADN care confine situsul de initiere a transcrippei (fig.
4.25). Legarea enzimei determina desfacerea local! a dublului helix de ADN ~i
expunerea secventelor dezoxiribonucleotidice.
In conditii intracelulare, transcriptaza este oriental! spre unul din cele
dou! lanturi ale moleculei de ADN de citre promotor. Acest Ian~ funcponeaza
ca matrif! pe care se imperecheazli ribonucleotideJe complementare ce vor
forma ARN nou sintetizat. Deci, o genA codificl o singuri proteini. To~i, Ia
unele virusuri animale ~i In mitocondrii transcript.ia se realizeazA simetric, de pc
ambele catene de ADN.
116

Org(tnizar~ ~; funcfionor~ mo/ecufo..x

' "' a

Organizarea i fiNicfionarea mD/ecultrr111 eelulehr

1 .I 1

Ct!iUit!tOr

. Pe, m~ra ce transcriptaza mainteaza tn

dtrec~IB 3

ARN pollmeraza I nu este afectat.A de toxini *i reaJizeazl sintm

-..s

speciilor marl de ARNr, 18S ~i 288. ARNpolimerar.a 0 estc foartc sensibillla

a-amanitina ~i catalizeazli sinteza ARNm. ARN pollmoaza
are o semibilitate moderatll.la ciuperca ~i este implicatll. in transcriptia ARNt ~i ARNr SS.
ARN polimerazele de tip eucariot recunosc diferite secvenle promotor $i
de aceea au nevoie de proteine ajutlitoare, numitefactorl de IIYIIISCI'ipfk. Acqti
factori fonneazA complexe relativ stabile cu promotori specifici, provoclncl
atracpa selectivli a ARN polimerazelor ~i deci iniperea transcrippei.

pe matrita de ADN JantnJ d

ARN

'
t"
e
. cre~te . pnn adliugarea succesiva a ciite
unut nucleoztd trifosfat in directia 5._3.
Cand ARN polimeraza ajunge Ia 0 al~
secvent.li specialli de pe ADN, numitll. semnal
stop, .smteza ARN se opre~, iar enzirna se
despnnde ~e pe matri~ ~i intrll. intr-un nou ciclu
de transcr.tpft~. Molecula de ARN transcrisa
este pusli m hbertate ~i prelucra~ enzimatic in
vederea eliberll.rii produ~ilor finali functionali
ARNm, ARNr ~i ARNt.
'

ARN polimeraza II produce ARN

nuclear heterogen (hnARN) care
suferi trei modificAri importante pentru a deveni ARNm matur capabil sl
plmeasci nucleul.

in celulele procariote ARN este

sintetizat de o singurn transcriptaza.
logoroo lootOt~~
..,.pl.., do iN)Ior
de olol\goJie
aotlvot

La E. coli ARN polimeraza este

compusa din patru subunitati, dintre care trei
EJ

<Mbererea feotcwutui
sunt asociate pennanent ~i fonneazA miezul
do fnltiM
activ ~. en~imei, iar cea de--a patra se leaga
reverst~tl. ~.. are functie reglatoare in inifierea
transcnppet. De asemenea, enzima coopereazA
poljrr>e~olo In formo
dalongaJi
cu alte trei proteine in realizarea sintezei ARN.
Genele care codifica moleculele de
olntoro ARN
ARNm sunt transcrise in totalitate, iar produsul
Fig. 4.25. Principiul sintezei
de transcriprie nu este procesat, fiind in
unei molecule de ARN
intregime tradus in secventa aminoacizilor din
lantul polipeptidic. Moleculele de ARNr ~i ARNt sunt sintetizate de pe gene
separate, sub fonna unor precursori mai mari. Ulterior, ace~tia sunt procesap
prin clivare, indepirtarea resturile nucleotidice suplimentare de Ia unul sau
ambele capete ~i metilarea sau inlocuirea unor baze azotate.

~
I

La eucariote procesul transcriptiei se rea.l izeaza pe ADN legat in

nucleozomi ~i implicli mai multe ARN polimeraze.
tn nucleu existl trei tipuri de ARN polimeraze, fiecare fiind responsabil
de transcrien:a a diferite seturi de gene. Ele sunt delimitate pe baza diferentelor
chimice l}i a sensibilitltii lor Ia a-amanitini. o toxina izolata din ciuperca
Amanita phalloides, dar mai ales prin produ~ii pe care ii sintetizeazl.
117

Prima modificare se realizeazi

Ia capillul 5' al moleculei incA in
timpul elongArii lantului de ARN ti
constl in legarea 7-mctilguanozinei
printr-o punte trifosfatidic! (fig. 4.26).
Nucleotidul metilat de Ia capitul .S'
functioneaz! ca semrtal pcntru exportuJ
in citoplasmi al ARNm matur fi are un
rol foarte important in protejarca
moleculei de ARNm impotriva dogradirii. precum ~i in inipcrea sintezei
proteice.
A doua modificarc c:onst1 tn
adipa Ia coplltll J' a unoi 1J0CW1111D
poli-A. sub actiunea poli-A-po~
razci (fig. 4.26). Aceastl aecwalifiiiD
fonnat! din 100-200 de nucleoticlo cu

adeninl ~i ajutl, de ~ Iii

stabilizarea moleculelor do ARNin.
Lantul de ARN mocliftclt Ia
cele doul <:apete este un proclus priallr
al transcriptiei, care JIOidl
secvcnlJl de nucleotide lriiiiiCii...lij
ADN. El reprezinll
118

Organizareo li functionoreo mo/ecularO t1 ce/ulelor

'!f"'
mo~.:RNm

fiind supus in interiorul nucleului celei de-a treia modificari prin care
manf". In cursu! acestei prelucrAri, mai multe portiuni din
c:apete, ~ UJ sunt tndeplrtate, iar por(iunile rlimase sunt legate Ia
;'o _v ~ntru care procesul se nurne$e ARN fnnddire (fig. 4.26).
.
orpumle indepirtate din ARN sunt degradate enzimatic ~i nu vor fi
expnmatc . in secvente de aminoacizi. Ele corespund secventelor
ale ~DN numite introni (engl. intruder= intrus). Porpunile
ite pnn legtiun covalente formeazA molecula de ARNm ~i vor fi
~xpn~ in secvente de aminoacizi specifice. Ele corespund secventelor
mf~onale. ale ADN numite exoni (engl. exit= i~ire) deoarece ies din
nucleu it funcponeaz! ca matrij! in sinteza proteinelor.
Un _rol irnpo~t in procesul de inn!idire a ARN il au secvenfele de
conse~, .sttuate stnct la cele doui capete ale pocpunilor corespunzatoare
fi~t mtron. Secventele de consens leaga snRNP (engl. small rruclear
nbomu:Jeopro_tein ~ic/es = particule ribonucleoproteice nucleare mici) ~i
fonneazl spllceozomu, complexe moleculare care asigurt excizia precisa a
secventelor corespunz.ltoare intronilor ~i sudarea capetelor libere ale
secventelor ~respu~ exonilor. Astazi se ~ie ell secventele corespunzltoare mtromlor au activitate enzimaticli, catalizand reacpa de autoiDDidire a moleculei de ARN.
Prin procesul de ARN inna.dire moleculele lungi ale precursorului
ARNm sunt transfonnate in molecule mult mai scurte de ARNm matur. intr-o
celu~ animal! tipicli, 7-10% din totalul ADN nuclear este transcris, dar dupa
inn!dtre rim!ne doar 1-2% din informatia genetica care va fi tradusa In
proteine. Se presupune c1 prin ARN innadire produsul primar de transcrippe a1
unor gene poate fi prelucrat in variate moduri, in functie de tipul de celule sau
de stadiul de dezvoltare.
La organismele superioare exist! tnsa ~i gene unitare, care asemenea
cclor de Ia procariote nu conpn introni, ca de exemplu genele care codificli
fonncle a ~i j} de interferon sau genele care codifica h.istonele. Pe de alta parte,
discontinuitatea infonnapei genetice, caracteristicl ADN nuclear, a fost
constatati ~i Ia uncle virusuri animale.

lung, iar unitatea de transcriere apare Ia rnicroscopul electronic sub forma unei
frunze de ferigi (fig. 4.27).

=nnati?na1e

Fig, 4.27. Transcrlerea unel gene de clitre mal multe ARN pollmeraze

Produsul primar transcris de

ARN polimeraza I este molecula de
ARNr45S.
Imediat dupi tncheierea
sintezei sale, ARN 458 este
impachetat cu proteine ribozomale,
constituind complexe ribonucleoproteice. Sub aceastA forma el este
procesat in nucleol, rezultand
molecutele de ARNr matur 188, 288
~i 5,8S care intri in alcii.tuirea
subunit.atilor ribozornale (fig. 4.28).
Moleculele mici de ARN sunt sintetiza.te de ARN polimeraza lll.
ARNt este transcris sub forma unor precursori mai mari, care sunt

procesaU sub acpunea catalitica a unor complex.c ribonucleoproteice, capabile

sl1 recunoascli precursorii ~i sl1 ii cliveze in situsuri specifice.

Yn orice celulli, anumite gene produc ARN in cantitAp foarte mari, in

ARNr ~i ARNt sunt codificate Ia eucariote de gene aflate In copii
multiple.
Pc o singuri genA transcrip~a este efectuatA in mod succesiv de un
numlr de pinl Ia 100 de ARN polirneraze. Pe m4sur! ce enzimele se
deplascazl de Ia promotor spre semnalul stop, laotul de ARN sintetizat este mai

119

timp ce altele nu sunt transcrise deloc.

Cantitatea de A.RN care se produce pe o regiune particularl de ADN
este controla1! de proteine reglatoare a genelor. Acestea se leagl Ia situsuri
specifice de ADN, situate langa secventele de codificare ale unci gene ~i in
general activeazA transcrierea.
120

Orgonizorea li funcfionorea moleculara a ce/ulelor

La eucariote, un mecanism important de reglare a trans

. d
cneru
reprezl.nt! condensarea cromatme1,
eoarece ARN polimeraza n
ADN heterocromatinizat.
u are acces

-1
1
1
a

Inhibitorii sintezei de ARN sunt utilizap ca antibiotice.

. Actinomicina_ D !nterfereazA cu transcriptia intrucftt se Ieagli Ia ADN, 'ii

~~~fi~ structura ~ pnn unnare funcpa de matritll.. Rifamicina ~i rifampicina
mh1bli. smteza d~ ARN deoarece se leaga de ARN polimeraza ~i impiedica

fonnarea le~lturu fosfodiesterice intre primele ribonucleotide.

Toxma ~rodusl de ciuperca Amanita phalloides inhibli act.iunea ARN
.
pohme~lor dm nucleul. celulel~r eucar:tote, dar nu are nici un efect asupra
ARN pohmerazelor bactenene, m1tocondnale sau plastidiale.

ARN viral poate servi ca matriti pentru sinteza de ARNm.

. Bacteriofagii ARN specifici pentru E. coli conpn molecule de ARN care
functo~eazA ca ARNm pentru sinteza proteinelor virale. ARN viral este replicat

sub actJunea ARNpolimerazelor ARN dependente, nurnite ~i ARN replicaze.

.
~ceste_ enzime. sunt produse in celula gazd! doar in momentul infecpei
v1rale ~~ catalizeazli smteza de ARN din ribonucleozid 5'-trifosfati in direcpa
5'-+3'. Ele prezin!A specificitate de matritA, ceea ce explica faptul ca ARN viral
este replicat preferen~ial in celula gazdi care contine multe alte tipuri de ARN.
Mai mult, replicazele utilizeazA ca matrit;a doar molecula intactl de ARN, in
acest fel fiind prevenitl sinteza unor molecule de ARN viral incomplete sau
defecte.

Biosinteza proteinelor
lnformatia geneticli codificatli in moleculele de ADN este transcrisl sub
forma mesajului genetic in moleculele de ARNm care este citit ~i tradus
in secventa de aminoacizi din proteine.
Sinteza proteinelor este un proces complex care implicA translatia
limbajului specific acizilor nucleici (secventa de nucleotide) in limbajul specific
protcinc:Jor (secventa de aminoacizi). Prin urmare, in cursu! proteosintezei are
Joe o traducere a unui limbaj de patru litere intr-un limbaj de 20 de litere,
traducere care se bazeazl pe existenl8 unui cod.

IZI

Codal genetic reprezint! relatia dintre secventa nucleotidelor ln acizii

nucleici ~i secventa aminoacizilor in proteine.
Cele 4 tipuri de nucleotide care intrl in structura acizilor nucleici nu pot
specifica aranjarea liniad a celor 20 de tipuri de aminoacizi care intrl tn
structura proteinelor, dupl principiul un nucleotid-un ami noacid. Datoritl
acestui fapt, codificarea unui aminoacid este realizat! de un grup de nucleotide.
care constituie CQdonul.
Codul genetic este triplet, deoarece fiecare codon este alc:ltuit dintr-o
succesiune de trei nucleotide (fig.
p 1
~.2.
....,...,
4 .29). Combinapile celor 4 nucleotide
luate <:Ate 3 formeazl un nwnir de 64
de codoni, dintre care 61 specificl
aminoacizi, iar 3 semnalizeazl oprirea
sintezei lantului polipeptidic, reprezentlnd codonli stop (UAA, UGA,
UAG).
Totu~i, in structura protcinelor
intrl doar 20 de tipuri de aminoacizi,
ceea ce insearnnl cl acel~i aminoacid
poate fi specificat de mai mulp codoni
denumip sinonimi fi in consecinll
codul genetic este degenerat. Caracterul degenerat al codului nu este
unifonn intrucit unii aminoecizi, ca de
Fig. 4.29. CAdul genetic
pildl arginina, lcucina fi serina sunt
codificap de c4te 6 codoni, iar alpi, ca
tirozina, acidul glutamic, histidina sunt specificap de cite 2 codooi, tn timp ce
triptofanul si metionina sunt singurii aminoaci2i care au un singur codon. In
cele mai multe ca.zuri, caracterul degenerat al codului genetic implicl a lleia
bazl din codon, a clrei propriet!ti oscilante derivl din cinetica in~
codon-anticodon. Degenerescenl3 codului genetic nu semnificl o i~
ci dimpotrivl, permite fonnarea unei proteine mutantc, care edesea 0111
functionalli. ~i poate fi chiar mai bunl dec!t proteina tipului sllbalic. De
asemenea, degenerescenta codului are ~i o funcpe ~vi tn sllbl1iaNa
genomului fat~ de mutatii.
Dintre toate variantele posibile de codificare priD folosirea tripletelor de
nucleotide, celulele au adoptat sistemulfllrd semne de J1fiiiCIIIIIIIe. codal . . .
fiind nesuprapus. ln consccin\1, cadrul de citire a IDfllliului aeaedc ....illlllr,'~

122

Organ/ZI:IIYtlli funqiontltwz mo/ecu/or4a ce/ule/or

~ corect Ja tnceputul moleculei de ARNm ~i apoi deplasat secvential de Ia

un triplet Ia ahul, altfel top codonii ar fi defazap , rezult!nd o proteinli cu o

&eCVenfl de aminoacizi eronatli. Acest fapt necesita existents in ARNm a unui

semnaJ ~ic care.si indice punctul corect de inipere a citirii mesajului genetic
de cltrc nbozomt. Codonul start (AUG) specifica metionina ~i de aceea toate
lanJurile polipeptidice de Ia cucariote ~i procariote incep cu acest aminoacid.
MetioniDa poate fi codificatA Ia inceputul unor lanturi proteice ~i de tripletul
GUG, considerat de aceea ~i e l un codon start.
Codul genetic a fost foarte strict conservat pe parcursul evolutiei. Cu
ni~ exceppi minore, semnificafia fiechui codon este ~i Ia organisme
foarte diferite, cum sunt bacteriile, plante le sau omul, ceea ce demonstreaz!
caracterul lui universal.

Procesul de sinteza a proteinelor presupune formarea in citoplasmli a

Organizare4 i funcfionare4 mo/ecularr1 a ce/ulelor

d ARNm Cele mai mari
.
detenninata in primul rand de lungun~ mo1ec.u1e 1or e sunt d~ il<IA cele care
sisteme de polizomi contin 60-1~0 ~e ~bozom ~ c~Mcroscogia electronica
.
sintetizeaza lanturile grele ale rruozmet sau co a~enu . 1.
f1
and
de mare rezolutie a arlitat eli polizomii au o org~tZare ~dtmenst?n:lli, :spre
uneori structuri helicale regulate in care subumtatea mtcA este m rep

exterior, iar alteori tetrameri disp~~i ~tr-o retea regul~ un lant polipeptidic
.
t
Fiecare ribozom al unua pOhzom poate rea
complet Bra a avea nevoie de prezenta altui ribozom. Un asemeneafi~JaJ?eaten

de ARNm, deoarece pot 1 smtettz

folose~' insa mult mat efic1ent
matnta
simultan mai multe lanturi polipeptidice.
Ribozomii, cele donA subunitati ~i moleculele de ARNr d!n alcatuir:S
tor sunt caracterizate dup! viteza de sedimentare la care se tzoleazA prm
tehnicile de ultracentrifugare, masurata in unitiifi Svedberg (S).

unui agregat macromo lecular de o complexitate foarte mare.

Acest complex macromolecular este alcatuit din ribozomi, care
constituie sediul proteosintezei ~i suportul intregul!li agregat, o molecula de
A.RNm, care conpne mesajul genetic dupa care trebuie sli se faca sinteza,
molecule de A.RNt, care poarti aminoacizii ce trebuie legati intr-un lanr
polipeptidic, precwn ~i o serie de factori proteici ~i enzime, care ghideaza
des~urarea corectl a procesului de biosinteza proteicli.

Ribozomii sunt componente citoplasmatice de natura ribonucleoproteica

prezente in toate celulele, stat Ia procariote, cat ~i Ia eucariote.

La microscopul electronic ribozomii se prezintli sub formli de granule cu

dimeosiuni de 20/30 Ml, formate din douii subunitati inegale. Subunitatea mare
are o adincituri in forma de ~ in care se afla subunitatea mica, renifonnli (fig.
43 1).
Cele doul subwtitlip se
asociazi pe o molecula de
ARNm numai c!nd incepe

sintcm laoMui polipeptidi:c,

fonnind ribozomul functional.
Pe fiecare moleculi de ARNm
se fixeazi In Jiruri individuale

mai mutp ribozomi, rezultind

tn acest fel po/komul (fig.
430). Mlrimea acestuia este

Fig. 4.31. Reprezentana schemaJiciJ

a componentelor vnui rlbozom 80S

123

Procariotele, mitocondriile ~i
plastidele contin ribozomi 70s, fo~ti
din subunitatea mare 50S ~~ subumtatea
mica 30S. Celulele eucariote contin in
citoplasmli, liberi sau a~ti Ia suprafata
membranei reticulului endoplasmic rugos, ribozomi 80S, formati din ~b
unitatea mare 60S ~i subunitatea macli
40S (fig. 4.3 1) .
Mai mult de j umlitate din masa
unui ribozom este reprezentata d e
moleculele de ARNr, care au un rol
central 1n autoasamblarea ribozomilor ~i
in biosinteza p roteinelor. ARNr asigurA
recuno~erea
ribozom-A RNm-ARNt,
pentru ca poate forma perechi de haze
complementare cu anumite regiuni din
moleculele de ARN m ~i ARNt. Se
p resupune ci ribozomii funcponeui in
mare parte datoritA catalizei bazate pe
ARNr, proteinele ribozomale av!nd doar
un rot de su port. S-a demonstrat cl
ARNr are activitatc peptidil transferazicli, fonnind leglturi peptidice.

124

Orgonizoreoi ftmcfi(HfQreo molecu/oraa celulelor

Fiecare ribozom este ,o m~in!" de sintetizat proteine pe
moleculele de ARNt se pozitioneazA in ~~a fel incat ~x "t ' x
~
.
-r
;)(1 c1 easc11 mesa1uJ
. ~
genettc mscns m molecula de ARNm.
:1

0 importanll speciali penlrU

sintcza protcinclor au doul serii de

Fig. 4.32. Sltusuri/e specifice de Ia suprafaJa n'bozomului

jl moleculele pe care le leagii

La situsul P al ribozomului se leaga o molecul~ de ARNt Ia care se aflli

a~t lantul polipeptidic in c~ere. La situsul A se leaga o molecula de ARNt
~ ad_uce urmltorul aminoacid ce urmeazA sa fie ataat la lantul polipeptidic.
:rm Sl~u/ de legar_e a ARNm situat pe subunitatea mica se asigurA

mteractlunea moleculet de ARNm cu ribozomul in a~ fel 'incat doi oodoni

suocesivi ~ fie dispu~i exact in dreptul situsurilor A ~i P (fig. 4.32).

Natura lantului polipeptidic sintetizat de un ribozom este determinatA

exclusiv de ARNm ~i nu de ARNr.

Aceiqi ribozomi pot sintetiza diferite lanturi polipeptidice, in functie de
matrif.a de ARNm pe care se atla legap. Ribozomii liberi din citoplasma
celulelor eucariote sintetizeazA proteinele citosolice ~i cele destinate nucleului,
peroxizomilor, mitocondriilor ~i plastidelor. Ribozomii ~ti membranei
reticulului endoplasmic rugos sintetizem proteinele din reticulul endoplasmic,
aparatul Golgi, lizozomi, membrana plasmatic! ~i proteinele de secretie.
ARNt are rot adaptor in proteosinteu deoareoe recuno~te ~i leagli un
anumit codon de pe AR.Nm, precum ~i un aminoacid specific.

c!te trei nucleotide neimpem:beate,

atlate Ia extremitltile opuse ale
molcculci de ARNt. Una fornazi
anJicodo1111l care se tmperccbeazi cu

un triplet complcmentar din mo1ecula

de ARNm cc constituie c:odonul, iar
cea de-a doua este ~ CCl de
Ia capAtul 3' at moleculei care leagl
covalent aminoacidul specific (fig.
4.33). De celelalte doul bucle
monocatenare se leagi ribozomul
prin moleculele de ARNr, respectiv
Fig. 4.33. Structura molecuJei de ARNt
enzima activatoarc a aminoacidului.
Complementaritatea dintre anticodonul din ARNt ~i codonul din
matricea de ARNm asigurA incorporarea aminoacizilor purtati de ARNt tn
lantul polipeptidlc intr-o succesiunc specificl, dictatA de mesajul genetic tnscris
in ARNm. Deci, recun~ codonului, proccs prin care mesajul genetic estc
transferat de Ia ARNm, via ARNt. spre o proteinl, dcpinde de acelqi tip de
interacpuni intre perechile de baze azotate ca ~i transferul de informatie
genetic~ de la ADN Ia ADN in cursu! repliclirii sau de Ia ADN Ia ARN in cursu!
transcriptiei.
.
.
.
Intr-un anticodon, ultima nucleottdA de Ia cap!tul 5' nu are o stabditate
obligatorie, iar In multe cazuri poate fi inlocuit! cu o nucleotidl care conpne o
bazA azotata neobi~nuita, inozina (I). Oscilarea ultimei nucleotide din
anticodon perrnite 'imperecherea $i cu alte nucleotide, de asemenea oscilante,
din pozitja a treia a codonului. ~ se explic! faptul cl un anumit tip de ARNt
recun~ mai multi oodoni diferiti, ceea ce corespunde caracterului dege11erat
at codului genetic. Totu~i, existl un numlr mare de tipuri de ARNt specifice
pentru diferiti aminoacizi, iar uneori chiar pentru acelqi aminoacid. In
citoplasma celulelor eucariotc sunt 31 de tipuri de ARNt, iar in mitocoDdrti 22
de tipuri, diferite de cele din citosol chiar dacl transportl acclqi aminoacid.

Moleculele de ARNt sunt scurte ~i au o conformatie spatial! particularli.

Moleculele de ARNt recunosc ~i leagl covalent aminoacizii specifici aa

ajutorul unui set de 20 de enzime numite amlnoacJJ-AllN~.

plierea lantului polinucleotidic sub fonna a 4 regiuni fals dublu catenare numite
tulpi11i, intre care se atll 4 regiuni BrA nucleotide 'imperecheate numite bucle
(fig. 4.33).

Fiecare aminoacil-ARNt-sintetazi leagl unul din cci 20 de amiinOIIICiZl.)a

molecula de ARNt coresp\JI12'Atoare, catalizind doul reacPi suc:c:esiw. Mal

lntre nucleotidele complementare se stabilesc punti de hidrogen care determin!l

125

126

.
. ~ f ~~A molecu/aratJ celu/elor
Organ!Zt11'etl
JI!IJIIC ~~~-

IDiinoacidul este tiCiivaJ prin Iegare de AMP

specific, rezuldnd complexul aminoacii-ARNt

~i

apoi este incarcat pe ARNt

Sinteza proteinelor are Joe in trei etape ~i implicA diferip factori proteici
solubili cu rol catalizator.
fn principiu, fiecare secvenfl de ARNm poate fi tradusA in trei ~iruri de
citire, in funcpe de locul de unde incepe procesul de decodificare, insA doar un
singur fir poatc produce o proteinA funcponalA. Pentru cA in codul genetic nu

existl semne de punctuape, except!nd inceputul ~i star~itul mesajului genetic,

~irul de citire este selectat in momentul initierii translatiei, de catre ribozom,

care identificl codonul start de pe molecula de ARNm.

lnaintc insA ca ribozomul sa
inc:eapl sinteza lantului polipeptidic, el

leagl molecula de ARNt-initiator, care

poart1 metionina, aminoacidul corespunzltor codonului start AUG, situat
la capltul S' aJ ARNm. Metionil-ARNtiniJi41or se leaglla subunitatea mic! a
ribozomului cind aceasta se afla liberl
in citoplasrnl, inaintea asocieri i cu
ARNm (fig. 4.34). La procariote

'

ansferul metioninei pe aminoacil-ARJ~rt

are ARNt-initiator se descarca dm
sub ac~unea pepttdtl transferazet ~ ca unn '
at de un dipeptidil-ARNt
situsul p care ramline liber, iar situsul A este ocup
(fig.4.34).
. .
.
1n continuare, pepttdtl-ARNt dm
situsul A este trans/ocat Ia situsul P prin
mi~carea ribozomului inspre capMul 3'
al ARNm cu exact cu trei nucleotide. Yn
acest fel, situsul A rlbnline liber ~i leaga.
un nou aminoacil-ARNt, corespunzator
codonului expus 1n dreptul lui .(fig:
4.35). Translocarea nece~itA e~erg~e $1
are loc datoritA unor sch1mbMt conformaponale ale componentelor ribozomale
induse de hidroliza GTP.
[egaturi_i

peptidic~ ~ produce ~~ tr

gruparea amino a metionii-ARNtinipator estc blocatA intotdeauna de

radicalul formil, in timp ce Ia cucariote
apar alp radicali.
Subwtitatea mare a ribozomului se leagi ulterior, pe baza energiei
rezultatc din hidroliza GTP ~i rezulta
complexul de inipere, in care situsul P
este ocupat de metionii-ARNt, iar
situsul A, aflat in dreptul unnatorului
codon de pe ARNm, este got.

Fig. 4.35. Elongafia proreinei

etapa 1-insertia unui aminoacJI-ARNt,

etapa 2-formarea kgdturii peptidice,

etapa 3-translocarea peptidii-ARNt

rn momentul 'in care codonul

stop ajunge s1 fie ex:pus in situsul A
al ribozomului, de el se leag! factorii
de eliberare care altereazi activitatea
peptidil transferazei (fig. 4.36). Enzima determinii aditia unei molecule
de apA Ia polipeptidul din situsul P ~i
produce termiaarea aiatezel lantu-

Eloagatla laa11Jlui polipeptidie lncepe prin inserpa unui al doilea

aminoacii-ARNt Ia situsul A vacant al
n"boz.omului, prin imperecherea anticodonului acestui ARNt cu codonul de
pe ARNm expus aici. Formarea
127

Fig. 4.34. /niJierUI sintezei proteice

# formarea primei leg41uri peptidice

Fig. 4. 36. Terminarul slmezeiproteice

128

Organizarea i fiJIIcfionareo moleculara a ce/u/elor

lui polipeptidic. Consecutiv hidrolizei toate moleculele 1m 1' t ~

-"
l'b

.
'
P 1ca e m proteosmu.LA sunt e 1 erate, tar nbozomul disociaza in cele doll! subunitati.

Durata de supravietuire a moleculei de ARNm reprezintl un mecanism

de reglare a cantit!tti de proteine sintetizate de ribozomi.

Lantul polipeptidic sufera procese de maturare prin care adopt!

structura spatiala finala.

ln cazul st!rilor dormante, caracteristice semintelor ti oullor

nefertilizate, ARNm poate timfule stabil ~i inactiv luni de zile. Se pare cl
anumite proteiDe citoplasmatice se leagi de ARNm, form!nd complexe
ribonucleoptoteice mesagere numite infonnozomi, in care moleculelc de ARNm
nu sunt active.

. ~ M~ificmle post~transla?onale ale lantului polipeptidic se realizeaza

prm ~ndepar:area sau pnn mo~ificarea specified a unor resturi de aminoacizi.
De P.lda, chv_:u-ea post-translaponala a metioninei are loc mult mai frecvent Ia
eucan~te. decat Ia bacterii. Ex.istA unii aminoacizi care nu sunt specificati de
c~donu dm moleculele de ARNm, ca de exemplu hidroxiprolina ~i hidroxilizina
dm m~lecu~~ de col~gen, N-metillizina din unele proteine musculare,
desmozma ~~ 1zodesmozma din elastin. fosfoserina din glicogen fosforilw. Ei
se fonneazA pe cale enzimaticli din aminoacizi codifica~i dupli ce ace~ia au fost
inserati in lantul polipeptidic.
'
Sinteza proteinelor consuma mai multii energie decat oricare alt proces
biosintetic.
Pentru sinteza fiecarei legaturi peptidice din lantul polipeptidic complet
sunt necesare patru legaturi fo.sfat macroergice. Acest lucru reprezinta o foqa
termodinamica cu mult in ex.ces, care detennina ca sinteza Iegaturii peptidice sa
fie un proces ireversibil. De$i pare o risipa energetica extrem de mare, acest pret
piAtit de celul4 asigum fidelitatea aproape perfect! a traducerii mesajului
genetic in secventa de aminoacizi din proteine.
Poqiunea din ARNm care codifica un !ant polipeptidic se nume~te
cistron.

Un mare numar de inbibitori ai proteosintezei sunt folosip in tctapie ca

antibiotice.

Streptomicina interacponeazA cu o prot~ina din subuni~ _)OS

ribozomaHi ~i produce citirea gre~itA a moleculet de A~m: Tetra~~clrrude
blocheaza legarea aminoacil-ARNt Ia situsul A dm nbozomu . 7~S.
Cloramfenicolul inhiM transferul peptidi1-A~t. .iar eritromicina impt~cl
translocarea ribozomilor 70S pe ARNm. Datont! dtferentelor structurale dmtre
ribozomii procarioti ~i eucariofi, aceste sub~~nte interactionea2l specific numai
cu ribozomii bacteriilor ~i nu manifest! toxicttate pentru ~lul~le ~
.
In schimb puromicina acfioneazi pe ambele tipun de nbozomt fl
produce tenninarea prematurli a sintezei Iantului polipet>tidic, ~ a~ o
structura asemiinatoare aminoacil-ARNt se leagA de s1tusul A dan n'bozomt.
Anizomicina ~i cicloheximida inhibl activitatea peptidil transferazicl a
ribozomilor 80S. tn afar! de inhibitorii din clasa antibioticelor, proteosinteza tn
celulele eucariote poate fi afectata de toxina difterica care blocheazl
translocatia sau de unele proteine vegetale toxice, cum sunt abrina $i ricina care
inactiveaza subunitafile ribozomale 60S.

Fiecare cistron incepe cu un codon start, de unde ribozomii initiw

sinteza lantului polipeptidic ~i se star~~te cu un codon stop, unde se termina
proteosinteza.
La procariote ARNm este de obicei policistronic, ceea ce inseamna ca
pe 0 moleculA de ARNm pot fi sintetizate mai multe lanturi ~lipeptidice. La
eucariote ARNm este intotdeauna monocistronic deoarece numat codonul AUG
aflat eel mai aproape de capatul 5' Gppp metilat este recunoscut ca semnal de
inipcre. Prin unnare, pe fiecare molecula de ARNm se sintetizeazli un singur
lant polipeptidic.

129

130

Organizareo i funcfionareo moleculora a celu/elor

.
. .
d e memb ranele interne se stabilesc
Yntre compartimentele
dehmttate
.
conexiuni structurale ~i relatii funcponale, datoriti c&ora tntregul ststem
de endomembrane este unitar.

5.
Org anitele
celulare

In interiorul celulei eucariote existli un sistem d e endomembrane (gr.

endon = iniuntru) care delimiteazli compartimente nematriceale distincte
din punct de vedere structural ~i functional.
Din sistemul de endomembrane fac parte invelirul nuclear, organitele
celulare ~i anume reticulul endoplasmic, aparatul Golgi, lizozomii, vacuolele,
microcorpii, mitocondriile ~i plastidele, precum ~i o serie de vezicule care
funcponeazA ca transportori intre organite sau intre acestea ~i membrana
plasmaticl.
Sistcmul de membrane interne reprezintli o necesitate pentru celula
eucariotli, care are dimensiuni liniare de 10 ori mai mari deciit o. bacterie
tipicl ~i un volum de circa 1000 de ori mai mare.
Pentru a-~i asigura o suprafata corespunzatoare volumului sau, celula
eucariotl ~i-a suplimentat aria membranei celulare, atat prin invaginapi ~i
cxpansiuni, c8t ~i prin elemente membranare intracitoplasmatice, cu o
compozipe diferitl de cea a plasmalemei ~i caracteristicli fieclirui compartiment
intracisternal. In acest fel se :realizeazA nu numai o suprafafd mare necesam
gizduirii enzimelor ci ~i o separare a compartimentelor specia/jzate pentru
efcctuarea unor funcpi diferite, care se pot des~ura simultan, flira a interfera
unele cu altele.
Rezultl c1 membranele intracelulare fonneaza suprafe~e biologic active,
iar mirimea ~i procentul lor depinde de tipul functional al celulei ~i de
intensitatea proceselor metabolice celulare.

Legatura structuralli dintre endomembrane este. temporarli, fii~d

asiguratA de veziculele care se desprind din diferite org~mte ~lulare sau dm
plasmalemli ~i fuzioneazA 1ntre ele sau cu alte orgamte on cu membrana
celulad..

1l
1
Prin intermediul veziculelor se realizeazA un flux mtrace u ar a.
membrane/or, orientat de la reticulul endoplasmic spr~ sup~fata c~lularli ~~
invers, de Ia membrana plasmatica spre aparatul Golg1 s_au liZOzomL A~ste
vezicule permit conectarea unor organite celulare Ia ':"ediUl extracelular, msli
ele nu comunicli cu matricea nuclearli dedit in mod acctden~l.
.
Interschimbul dintre compartimentele membranare mterne ~~ membrana
care mlirgine~te periferia celulei se realizeazA prin exocltozii. ~i endocltozil,
procese specifice celulei eucariote. 1n~-un ~od . asemlin~tor, d~n membranele
reticulului endoplasmic ~i aparatulut Golgt se desprmd pnn lnmugurire
vezicule care transportA macromolecule spre diferite membrane celulare c u care
fuzioneazi.
Endomembranele au o structura molecularli comunli cu membrana
plasmaticli ~i o asimetrie similarli acesteia.

Fata plasmatica a endomembranei este orie_ntat! s~re _exterio~l

compartimentului pe care 11 mlirgine~te, iar cea exoplasmtcli spre mtenorullut.
Orientarea asimetrici a
membranelor interne se p4streaza in ciuda fuziunilor numeroase
~i continue care au loc intre
diferitele compartimente ale
sistemului de endomembrane. ln
acest fel, se <:reeazA ~i se mentin
in celula eucariotA sptl{il
e.chivalente topologlc: cisterna
perinuclear!, lumenul reticulului
endoplasmic, lumenul aparatului
Golgi, matrices lizozomilor,
Fig. 5.1. Spafiile echivalente topologic
interiorul veziculelor i spapul
in celula eucarlot4
extracelular (fig. 5.1).
132

JJJ

OrganizaretJ li funcfionarea moluu/araa celulelor

Celulele de tip procariot sunt lipsite de endomembran

.
.
..
e t pnn urmare nu
au c;omparttmente mteme, toate functille asociate membrane) fi" d
reah:zate de plasmaleml ~i invaginatiile sale.
or tm

. .o ~odalitate prin care celula procariotl ii mare~e suprafata, ca rlspuns

Ia sohctt!rile.de medJU,
este. formarea
mezozomilor (gr. mesos-mtJ
- 1oc,soma =
.
) Ace~1a sunt .mvagmari
corp:
ale membranei celulare cu fonn11
x.
locahzare 1
I .
d.&: .
..., m"' tme,

~ comp ext~e hertte in..func~e de starea fiziologic! a celulei. Se

constderA. ~ mezo~mn nu au funcp1 diferite sau suplimentare fat! de cele ale
membranet plasmattce.
. AI?_Oratu/ fotosintetic al celulelor procariote fototrofe este de asemenea
l~cah~t tn complex~I topological membranei plasmatice, sub formA de lamele
~ veZJcule care contm pigmenti fotosensibili (fig. 1.2).
Reticulul endoplasmic
Aproape jum~tate din suprafata endomembranelor este folositl pentru a
forma o retea canahculari extrem de ramiticata in 'intreaga citoplasmA, care
constituie reticulul endoplasmic (RE) (fig. 1.5 ~i 1.6).
In interiorul unei celule eucariote existl doua tipuri morfo-functionale
diferite de reticul endoplasmic, aflate in continuitate structuralli directA
prin membranele lor.

Retical endoplasmic oeted (REN) este alcituit din tubuli cu diamecrul

de 50-100 run, cu suprafata netedl, lipsitl de ribozomi. REN este ~fa
general spre periferia celulei, flrA a &tinge insl plasmalema atlati 1D wcm1111e.
ln celulele musculue
schelctice REN alclluiqte retlcu/ul sarcoplasmic (RS), cu un
aspect morfologic i fimc:Ponal
particular. RS este format din
tubuli longitudinali, clispui de-a
lungul sarcomerului ~i cisteme
tenninale, care acoperi sarcomenJI Ia tiecare extremitate.
Cistemele tenninale se asociazl
Ia tubii transv~i (T) adiacenP.,
formAnd jonctiuni triadl (fig.
5.2).
REN are un aspect
deosebit ~i in celulele cu conuri
~i baston din retini unde, pe
IAngA aspectul canalicular normal, fonneazl $i grupuri de care
Fig. 5.2. Rtticulul sarcoplasmic
(i rtlapa $0 Cll sarcoltmo
5-6 saci turtiti sau lamele cu
aspect biconvex.

Studiile biochimice efectuate pe microzoml au arttat ci membranele

RE contin lipide ~i proteine in proportie cgall.

Retic:ul endoplasmic rugos (RER) este format predominant din cisteme

cu diametrul de 80-200 nm, acoperite pe toatl suprafata lor exterioarl cu
ribozomi care proeminli in citoplasmA., conferindu-le un aspect neregulat.
RER este dispus preferential in jurul nucleului de care este Jegat
structural, in ~ fel incat membraJla sa continuA membrana nuclear! exteml,
iar lumenul sAu comunic4 cu spatiul perinuclear (fig. 4.7 ~i 5.1). tn afari de
relatia structurall foarte clarA a RER cu 1nveli~ul nuclear, au mai fost semnalate
~i alte leglturi, probabil temporare, cu aparatul Golgi, inveli~l mitocondriei ~i
cloroplastului, plasmalema.

Microzomii nu sunt structuri existente in celull, ci reprezintA ~uoea

subcelulad care corespunde RE, obtiftutl prin centrifugarea diferentiali a
omogenatului celutar. Microzomii pot ti rug~i sau netezi, dupl cum au_. ma
riboz.omi la suprafatA. Ei pAstreaz! orientarea mernbranci RE fi au acelaP
continut cu lumenul organitului.
Majoritatea lipidelor din membranele RE sunt fosfolipide cu acizi gDIIi
foarte nesaturap, ceea ce conferi acestor membrane o mare fluiditlre. ProleinBJe
din membranele RE strlbat complet bistratul lipidic ~ au lfUPiri atucidioe
orientate pe fata luminall a membranei.

in celulele tinere predominl RER care conferA citoplasmei un caracter

Riboforlne/e (gr. phorein a purta) sunt protcioe specific:e membiwel

bazotil. Celulele adulte se caracterizeazl printr-o eozinofilie citoplasrnaticl, consecintl a abundentei REN.
133

RER cu rot esential in lcgarca ribozomilor de membraaa orpnitnlui.

134

~mnrcr i functiontvYtl mo/ecukzrrio celulelor

Organizarea j i funcfionarea mo/ecularO0 celu/elor

Riboforinele au o configurape extinsA, fonnand in membrana RER o

De asemenea, ele au rol in
transferullantuJu pohpeptuiic nascent prin membrana organitului.

Complexul format de SI ~i SRP este_ recunosc~t de un receptor din membrana

RER. care faciliteazA astfel ata~ea nbozomu!Ul.

Rfea care confe~ for:ma ~isticA cistemelor.

a a

bl.;.;;.~ ,.dd.n fiP.P

Funqiile specifice RER.

AvAnd ribozomi a~ la suprafata membranei, principala funct:ie a
RER este sbtteza proteinelor.
. Din ~ _motiv, RER este foarte dezvoltat in hepatocite, care produc

protcme sence, m plasmocite, care sintetizeaza imunoglobuline, in corpul

celular al neuronilor, care trebuie ~ intretin~ o suprafatA mare de membrane In

prelungirile nervoase.
Stadiile inipale ale sintezei proteinelor se des~oarli. in citoplasm~ Ia
nivelul ribozomilor liberi, nea~t:i RE. Apoi, sinteza proteinele
unneazA doul directii diferite.

0 parte din proteine sunt eli berate in citosol dupli finalizarea sintezei lor.
Majoritatea acestor proteine riman ca ~i componente permanente ale matricei
celulare, insi unele proteine aj ung 1n alte compartimente celulare, deoarece au
semnale de sortare care le dett:rminli transferul posMranslafional specific din
citosol citre nucleu, mitocondrii sau peroxizomi.
Pe de altA parte, proteinele destinate RE, aparatului Golgi, lizozomilor,
membranei plasmatice ~i secre,~ei celulare sunt transferate co-translafional in
RE, datoritl unor semnale de imerfie (SI), reprezentate de primii 18-30 de
aminoacizi de Ia capitul N-tenninal, caplit cu care incepe sinteza unui lant
polipeptidic.
Niciodatl sinteza unei proteine destinata insertiei in RE nu poate fi
tenninat! in citosol, inainte ca ribozomul ~ fi venit In contact cu
membrana RE.
Sl este ghidat spre membrana RE de cAtre o ~roteinli citosolicii., numita.
SRP (eng1. semnal recognition particle. = ~1cula ~e recuno~tere ~
eenmalului). SRP mediazl interactiunea dmtre nbozom_ ~ memb~a RE ~
oprefle olongarea Iantului polipeptidic pini Ia legarea nbozomulw (fig. 5.3).

135

Fig. 5.3. Rolul sem7UJ/elor de imef1ie ale proteinelor destinate transferului in RER

La randul siu, ribozomul este recunoscut ~i legat de riboforine prin

subunitatea mare 60S, subunitatea mica 40S fiind orientatli. spre citosol. Dupli.
legarea Ia membrana RER a complexului ribozomal de proteosinteza, SRP se
elibereazl ~i sinteza lantului polipeptidic reincepe (fig. 5.3).
Pe mli.sura sintezei sale, lantuJ polipeptidic este transferal vectorial prin
membrana RER. dinspre citosol spre lumen.
Proteinele hidrosolubile sunt total translocate prin membrana RER ~i
eliberate in lumenul acestuia, pentru ca SI este clivat de ca1re peptidaza
semnalului, o enzimli din RER, Inca 'inainte de terminarea sintezei proteinei.
Proteinele transmembranare sunt doar partial transloc::ate prin membrana
RER. intrucAt SI nu este tli.iat. Aceste proteine raman inserate in membranA,
datoritli. existentei in secventa lor de aminoacizi a doll! peptide semnal,
reprezentate de zone hidrofobe cu afinitate crescut! pentru bistratul lipidic
membranar.
Proteinele care coopereazA la legarea corect! a ribozomilor Ia membrana

RE, precum ~i Ia translocarea lantului polipeptidic prin membrana RER

sunt componente ale aparatului de transfer vectorial.
Transferul vectorial inllitura dificultatea trecerii unei proteine gtobulare
prin bistratul lipidic membranae. De asemenea, face posibill segregarea
136

Orgoni:rarec ji funcfionoreo mo/ecu/ara a ce/ulelor

proteinelor de secrepe, care tree In lumenul RE de proteinele

b
raman inserate in membrana RE.
'
mem ranare, care

enzim! legata de fata luminal! a RER.

Glicozilarea introduce in proteine markeri necesari sortirii
directionArii proteinelor c!tre lizozomi.

d"fuz
Proteinele nou
. sintetizate de RER pot fi transferate pr'n
1
1
tune spre
mem brana nucIeuI ut, care se afla In continuitate cu membrana RER,
calea v c I 1
d
. d d'
sau pe
ezt u e or care se espnn m RER ~i se deplaseazA spre aparatul Golgi.
Transferul v~torial mai ar~ avantajul ca face posibile modificarilc
post-translafionale ale protemelor in RER.
. Prot~inele . tree prin patru modific!ri principale in RER: formarea
puntJio:. dtsulfi~tce, adoptarea conforma~iei spafiale corecte, clivarea
prot:ohtica spectficl, glicozilar~. Aceste modificiiri permit ca proteina sa
d?ban.deascii ~ structura functtonala ~i contribuie, In anumite cazuri, Ia
dtrecponarea et c!tre destinatia final! din celul!.

. . Formare~ pun(ilor disuljidice (-S-S-) se realizeazA intre resturile de

ctst.emi . ~e ~e1 mo~ecule pl'oteice, secvential, pe masura sintezei lantului
pohpeptld~c~ fimd evt~te as~el ~lile. care ar putea ap~ea 'in adoptarea
~nfo~atJet. Yn cazu!Am Acare sm~ p~otet~elor s-a finalizat, formarea punplor
dtsulfidtce.. se fa~e- m~pl!tor ~~ . ,_mphcli trecen:a. moleculei prin toate
conformaptle postbile, pana la stabihrea conforma~et celei mai favorabile.
Acest proces este accelerat de cAI:re protein-disulfid izomeraza o enzima
pre.z enta pe fata luminala a membranei RER.
'
Proteinele cu valoare terapeuticli (enzime, anticorpi, hormoni) au fost
produse initial de catre baeterii modificate genetic. lntrucat bacteriile nu au RE,
toate aceste proteine erau Iipsite de punti disulfidice ~i prin unnare denaturau ~i
precipitau. Ast!zi, asemenea proteine sunt produse 'in culturi de celule animale.
Reac(ii/e de glicozj/are
se des~oar! pe m!sura sintezei proteinelor, prin a~

de lanturi oligozaharidice Ia
gruparea amino (NH2) a unei
asparagine din structura moleculei polipeptidice (fig. 5.4).
Oligozaharidul este asamblat
prin adipasuccesiv! de monozaharide pe un precursor lipidic
membranar ~i apoi este transferat pe molecula proteica sub
actiunea glicozil transferazei, o

fi

Funqiile spec:ifice REN

Principals activitate biosinteticl a REN const! in producerea de Upide
'in celulele animale ~i Cle diferite uleiuri in celulele vegetate.

De aceea, REN este bine dezvoltat 'in celulele din corticosuprarenale !}i
gonade unde sintetizeaz! hormoni steroizi, dar ~i in celulele din m~
intestinal! unde produce trigliceride din substantele absorbite in urma sctndlrit
lipidelor alimentare.
0 functie specifica a REN din hepatocite este legatA de degradarea
glicogenului ~i eliberarea glucozei.

1n celulele hepatice, sub acpunea fosforilazei citoplasmatice se

elibereaza din glicogen glucozo-1-fosfatul, care este apoi convertit in glucozo6-fosfat. Glucozo-6-fosfataza, enziml caracteristicl REN, scindeazA glucozo..6..
fosfatul ~i elibel'eaz! glucoza, care din lumenul organitului ajunge ulterior 1n
sange.
REN din celulele hepatice este specializat pentru
substantele endogene sau exogene.

metabortzar.

Prin enzimele pe care le confine, REN din ticat realizeazl

biotransformarea substantele in sensul Jnactivtirli, detoxljlclril Jl jfl'IOrltill
ellminilrll lor pe cale renal!. Enzimele microzomiale hepatice cetaljzeezl
diferite reacpi de oxidare, hidroliz!, reducere ~i conjugare prin care subs11mfBJe
1~i pierd acpunea biologicli sau proprietltile toxice, ori devin mai hickosolublle.
Yn acest fel, xenobioticele sufeti la nivelul ficatului efcctul primului fi celui deal doilea pasaj.
Asocierea medicamentelor metabolizate in REN determinl feiiiOIIIaM~4!1t~~
inducpe sau inhibitie a enzimelor microzomiale.

Fig. 5.4. Glicozi/area N-linlcatil a protelnelor

137

138

Orgonizareo i funcfionareo moluufartJ a celu/elor

~/Ill enzimaticQ se manifest! prin c~ capacit!tii de

a RBN sub &cliunea unui medicament, fiind accelerata
~ medi~tului respectiv sau a altor medicamente metabolizate
~ acchqa SIStem enzun~c. In con~infl, apare un efect advers numit tolerant!
fl ~ efectul tenlpeutic aJ mcchcamentului. Inductori enzimatici sunt unele
~~te
de tipul ~ituricel~,. tetraciclinelor, antidiabeticelor, dar ~i
lnsecticadele halogenate fl alcoolul etJhc consumat cronic.
tatolazare

lnhibiti_a enzimati_ca constl in sclderea capacitatii de metabolizare a

sub acfi';"'ea un~ medicament ~i detenninA supradozarea relativa a
m-:chcamentulua respectiv sau a altui medicament, expus inhibipei incruci~ate.
Prin. unnare, c~ efectul terapeutic aJ medicamentului, dar i incidenta ~i
gravttatea efectelor adverse. Inhibitori enzimatici sunt alcoolul in ingestie acuta,
paracetamolul. clorarnfenicolul, furosemidul, unele medicamente antiulceroase.

Reo!

RS are rol in reglarea concentra~iei intracelulare a Ca2+ $i cupleaza

excitat:ia cu c:ontracfia musculari.
Jonii de calciu sunt introdui in RS prin activitatea Ca2 ATP-azei din

membrana organitului $i sunt fixati de 0 proteina luminal!, calsequestrina, care

2

are o mare afinitate pentru

Ca +. Astfel, in timpul relaxruii musculare,
2
concentratia citosolicl a Ca + se menline Ia un nivel scAzut (10"7 M). in timpul
excitirii nervului motor se declan~ potentialul de acpune 1n sarcolema,
depolarizarea fiind transmis! prin sistemul de tubi T Ia membrana RS ~i
detenninA deschiderea canaJelor de calciu cu poarta dependentA de voltaj.
Eliberarea Cal+ din lumenul RS duce Ia creterea concentratiei acestor ioni in
sarcoplasmA (I 0-<i M) ceea ce inipaza contractia miofibrilelor.

In celulele fotosensibile din retinA, REN constituie suportul procesului

vizual ~i al declan$4fii influxului nervos al fotorecepfiei.
Funcpile comune RER $i REN
Blosinteza fosfolipidelor, componente ale tuturor membranelor
biologice, are Joe in ambele tipuri de RE.

stratul extern al membranei RE, insa rapid, fosfolipidele se ec~ili~reazA P: c:e!e

douii fete ale membranei, intrucat mi~ lor transversal! ~m~ bJstratu.l l~ptdtc
este asigurat! de flipP,aze. A~ti transloca~~ ~~tA s~ific fiec3I'UI tlp de
fosfolipid, ceea ce asigur! asimetria bistratuluJ liptdlc m btomembrane.
RE joacii un rol cheie in biogeneza membranelor ~i orga~itelor
celulare, deoarece proteinele i lipidele ~em~ranare, precurn t unele
enzime destinate organitelor celulare sunt smtet1zate in RE.
tn mod continuu, RE cr~e prin sinteza ~i i ncorporarea componentelor
membranare, apoi se fragmenteaz!, gener4nd vezlcu/ele de ~ransport pe. ~ le
expediaza altor organite sau plasmalemei. Prin fuziun~ veztculelor cu dtferttele
compartimente celulare sau cu membrana plasmattc!, cot~.ponentel~ membranare sunt incorporate 1n membrana tint!. in timp ce contmutul veztc~lelor
ajunge in Iumenul acestor com~artimen~ sau. in_ spafiul ~xtra~lul.ar. Smte.za
proteinelor i lipidelor se reahzeaza ~unetnc tn ~ tar prm mtennedtul
veziculelor de transport, aceasta asimetne este transmts! tuturor membranelor
celulare.
Mitocondriile, peroxizomii ~i nucleul nu pot fuziona. cu veziculel.e .de
transport, astfel incat au adoptat o alta strategie pentru 1mportul de hptde
sintetizate in RE.
Mitocondriile $i peroxizomii primesc fosfolipidele membranare prin
intermediul unor proteine de interschimb lipidic. Aceste proteine s~nt solubi!e
in citosol $i recunosc un singur tip de fosfolipid. Traosferul se reaJ.izeaza pra~
extragerea moleculei fosfolipidice din foit:a extern~ .a membrane1 RE, apot
proteina de transfer difuzeaza 1n citosol avllnd fosfohptdul ~t. ~ mome~tul
in care proteina de interschimb vine in contact cu o membranli mJtocondnaiA
sau peroxizomal!, ea descarcii fosfolipidul, insenindu-1 in monostratul extern al
membraoei acceptoare.
Fosfolipidele destinate inveliului nuclear sunt transportate din
membrana RE prin difuziune in planul membranei.
tn celulele vegetale, RE sintetizeazi oligozab.aride
care intrli in alcltuirea peretelui celular.

,1

polizabaride

Enzimele implicate in sinteza fosfolipidelor sunt localizate ~e membran.~

RB cu situsul activ orientat spre citosol, unde se aflli top precursom
rosfolipidelor. Sintcza $i deci insertia moleculelor nou sintetizate se face in

Componentele parietale nou sintetizate sunt transportate Ia periferia

celulei prin intennediul veziculelor proprii RE sau aJe aparatului Golgi.

139

140

Organizareo 1i funcfionarea tnolecu/ara a celulelor

RE strabate intreaga citoplasma !:i indeplin.-e n~el
1d

.
v
--v """' un ro e suport
~ecante al. ace~a. De asemenea, RE poate fi considerat un a
t
Circulator mtracJtoplasmatic.
para
Macromoleculele sunt transportate prin lumenul RE

t
ed' 1
l 1
.
~~ apot pnn
!"
enn 1u~ venc~ e or catre dtferite compartimente membranare. Un rol
1mportant .n reparttzarea su~stantelor cAtre alte compartimente il are fluiditatea
I' 'd 1

membranet RE, care penn1te un adevarat flux de d'fuz'

- 1or.
' 1une a 'P' e or "t
pro"'me
v

in tesuturile vegetale, RE patrunde in punctuatii ~i plasmodesme ~i astfel

~rve~e Ia translocarea intercelularii a substantelor, de Ia celulele

smtet1zatoare Ia cele consumatoare sau de depozitare.

Aparatul Golgi
.':'- fost obs~rvat I~ ~icroscopul optic in anul 1898 de Camillo Golgi in
neuronu ~seudountpolan dm ganglionul de pisica ~i. datorit! aspectului sau, a
fost d~ns ca un aparat rt!ticular inurn.
In anul 1910, Aide Peroncito, un elev at lui Golgi a constatat
fragmentarea aparatului reticular 'In timpul diviziunii celulei ~i a denumit
elementele rezultate dictwzoml (gr. diktyon = retea, soma= corp).
Mai tarziu, cand microscopia electronica a dovedit realitatea acestui
organit, oamenii de ~tiintA 1-au numit aparat Golgi in onoarea descoperitorului
sAu. Astazi, pentru acest organ it este folosit ~i tennenul de complex Golgi care
corespunde arhitecturii saJe ultrastructurale (fig. 1.5, 1.6 ~i 5.5).
La microscopul electronic complexul Golgi apare fonnat din trei
elemeote principale: cisterne, microvezicule ~i macrovezicule.
Partea esentialli a aparatului Golgi este reprezentata de un numAr
variabil de cisteroe putemic aplatizate, dispuse in teancuri lartga nucleu (fig.
5.5). Nurnlirul de cisteme golgiene este variabil in functie de celul3, in
majoritatea cazurilor fiind 5-l l cisteme intr-un teanc, dar Ia plantele superioare
exist! sute de cisteme rAspindite in citoplasmA sub forma unor teancuri
multiple.
Cistemele golgiene au partea centralll mai subtire ~i periferia mai
dilatati ~i adeseori sunt curbate. Cisternele suprapuse intr-uo teanc prezintA
141

deosebiri morfologice ~i functionale care stau Ia baza poJaritltii apandUJui

Golgi.

FaJa cis a aparatuJui Golgi este fata convex! a cistemelor, orientatl de

obicei spre nucleu, care prim~e materialele de Ia reticulul endoplasmic.
Fllfa trans este fata concavA, orientat! in general spre pJasmaleml. Ia
nivelul careia se elibereazA substantele maturate in aparatul Golgi.
Cistemele golgiene din zona cis au grosimea membranei de aproximativ
6 run, ca ~i reticulul endoplasmic, iar cistemele din zona trans au membrana
groasa de circa 9-10 run, ca ~i plasmalema ContiJlutul enzimatic aJ cisternelor
cis ~i trans este de asemenea diferit, asigun\nd o prelucrare multifaziall a
macromoleculelor in aparatul Golgi. Heterogenitatea enzimaticl a cistemelor
golgiene exist! nu numai pe directia polaritatii, ci ~i in ~i cisteml, de Ia
centru spre periferie.

Fig. 5.5. Repraentarea schemo/icii a ultrastrvcrurii aparallllui Golgi

Microveziculele au dimensiuni de 20-80 run ~i sunt localizate tnae fiata

cis Golgi ~i nucleu. Ele se desprind prin inmugurire din reticuJul endoplasmic
aflat in vecinatate ~i fuzioneazA cu cistemele cis golgiene, membrana lor
integrindu-se in membrana cistemelor, iar continutul vlrsindu-se tn cavitllea
cistemelor. Astfel, prin aceste vezJcllle de tranzitie, materialele sintetizate ta
reticulul endoplasmic sunt transportate Ia aparatul Golgi.
Golg~) teptezintl o
retea tubular-veziculara format! Ia marginea fenestratl a cistemelor
trans, in care macromoleculele maturate 1n aparalUl Golgi sunt _ . . vezicule cu destinapi celulare preci!le (fig. S.S).

TGN (engl. trans Golgi network ... reteaua tnns

142

~li~IMIuuttrKa ce/ule/or
De Ia ~itiCJle cistemelor go lgiene, precum ~i de pe toatll suprafata
TON se desprind macrovezicole cu dimensiuni de 0,3-3 !Jm. Unele sunt
1WZ'Ialle ~ lrruupon prin care substantele circuli intre cistrenele golgiene in
dlreclfa Cis-trans. Altele sunt vezlcllk tk secrepe care conpn macromolecule
llllllurate In cistemete aparatu]ui Golg i ~i care vor fi eliminate Ia exterioruJ
celulei prin exocitozA.. Veziculele de secrepe a u membrana de a~i grosime
cu plasmalema ' i astfel se pot integra u~r in suprafata acesteia pentru a elimina
conpnutuJ in spaJiul extracelular. Din zona trans a aparatului Golgi se desprind
1i ve:zicule cu dimensiuni submicronice ~i care conpn hidrolaze acide. Ele devin
llunPmlprlmtui, organite implicate in digestia intracelulant.

Organizarea i funcfionarea molecularO a ce/ulelor

. .
fi' d ~ m mai intai in reticulul
intervale diferite de timp, radio~ttvJtatea 1 ~ g .81 te In aparatul Golgi, iar
endoplasmic al celulelor pancrea~tee, dup! 20
mulU
dupa 2 ore in veziculele de secrepe (fig. 5 6)
Substantele de secretie sunt sintetiza~ d~
reticulul endoplasmiC ~~
intri in aparatul Golgi Ia

nivelul cisternelor cis,

care primesc veziculele
de tranzipe desprinse din
reticulul
endoplasmic.
Apoi, substantele sunt
circulate prin vezicule de

Aparatul Golgi are o structuli d inamicA, atlata intr-o permanenta

modificare ~i regenerare.

transport spre cisternele

l n paralel cu fragmentarea in vezicule a cisternelor golgiene la fata trans,
noi cisteme se formeaza pe seama veziculelor desprinse continuu din reticulul
endoplasmic, care conflueazll cu fata cis. S-a descris un proces de maturare a
cistemelor golgiene, componentele lor deplasandu-se dinspre polul fonnator,
cis, tnspre polul de elaborare, trans. Se apreciazA cA ansamblul cisternelor
golgienc dintr-un teanc se reinnoi~ in aproximativ 30 de minute.

Fuoqille aparatului Golgi

golgiene mediane, care

reprezinta sediul celor
mai multe activitap metabolice. In final, substan-

Fig. 5.6. Calea secretiei celulare

tele ajung Ia TGN unde are loc sortarea ~i am.balarea lor~ vezicule de. secrepe,
compatibile sa fuzioneze cu plasmaJema ~~ astfel ~-~ verse conpnutul Ia
exteriorul celulei (fig. 5.6).

In aparatul Golgi prod~ii de export celular ~unt C<lncentrati. prelucrap

biochimic, sortati ~i ambalap in vezicule spec1fice.

Aparatul Golgi are un ro t central in secr etia celulari, intervenind activ

in moditicarea prod~ilor de export inainte de a-i livra spre periferia
celulei.

Palode i colaboratorii sli au demonstrat calea parcursa de enzimele

dipstive secretate de pancreasul exocrin, folosind un model experimental bazat
pe injectarea aminoacizilor radioactivi Ia cobai. Animalele au fost sacrificate Ia

Concentrarea produ~ilor de secrepe se reali~ in general Ia periferia

cistemelor golgiene, iar uneori in veziculele de secrette, ~ cum este ~I
enzimelor secretate de pancreasul exocrin. Concentrarea se ~rod~ce dato~Jta
asocierii electrostatice a substantelor de secretie cu proteoghcam. cu sarctt!
contrad sau prin formarea unor complexe intre aceste substant_e 1. m~tale. ~
acest fel rezulta o sc!dere a activitapi osmotice, ceea ce deternun! 1~1rea apet
din compartimentul golgian.
Prelucrarea biochimica a produ~ilor de secrepe implic! diferite procese
.
de metabolizare a proteinelor, lipidelor i polizaharidelor.
Conversia proproteinelor in proteine de secrepe active se realizeazi pnn
scindarea unor pocpuni din lantu) polipept idic, sub acp unea enzimelor
proteolitice din TGN sau din veziculele de secn:pe. .
.

Glicozilarea p roteinelor este o funcpe m&JOii a aparatulut Golgt.

Proteinele cu oligozaharide complex.e, adlugate Ia gruparea amino a asparaginei

143

144

Secrepa celulm este o activitate caracteristica multor celule. La

organismele unicelulare reprezin~ o modalitate de excrepe a d~eurilor, iar Ia
organismele pluricelulare intervine 1n numeroase procese biologice, cum sunt
semnalizarea intercelulara. digestia, imunitatea, protectia suprafetei celulare etc.

Cilia ~~ celuliln este vaJabila pentru toate procesele de secrepe,

indifcrent de celull sau de s ubstantele secretate.

Orgonizarea ii funcfionarea ITio/eculara a ce/ufe/or

inca In reticulul endoplasmic, sunt intensiv modificate in

. .
cistemele golgiene. Aceasta prelucrare se realizeaU~ ~ tr urma pas~ulu1 lor prin
~eacpi catalizate de enzime specifice aparatulu:n ~~~~ven~ o~do~at! de
md~htate anumite resturi monoglucidice de la periferi: ~li~~m~ s_un~
apol se adauga secvential un numar variabil de molec I
an u 1ut -~~
sialic, N-acetilglucozamin!, uneori fucoza,- ad
d
u el de_ galactoza, acd
.
I 0 .
.
use e nuc eotidele c!rliu~ d"1
c1toso.
hgozahandele bogate in manoza sunt
"b"l

'! ~
transferazel d"
. . .
maccesJ I e stenc ghcozll
.
or .m apara~l Golgt ~~ pnn urmare ele nu sufeli moditiciiri in
CIS~ernele golgiene~ ramannd formate din resturile glucidice N-linkat ~
retJculul endoplasm1c.
e m
.
. Conformapa proteinelor poate fi modificat! in aparatul Golg"

ghcoztlare Ia gru
hid - (O
I prm
.
. .
parea roXJ1 H) a unei serine sau treonine din lantunle
pohpeptld!ce laterale. Aceast! glicozilare 0-linlt:ata- (eng! to 1 k - 1 )
d 11o1~~ara fi "aJ
.
.

m - a ega se
~<li"'.
azJ , P_rm adtfia ~ -~te unu~ rest monoglucidic pe un primer
~zahand. sub_ acfjunea cataht1ca a ghcozil transferazelor caracteristice
Cistemelor golg1ene. _Pr~teinele cu oligozaharide 0-linkate devin proteoglicani,
c~~ponent~ ale matrt~L e~elulare cu rol major in adezivitatea intercelulara
~~ m protecfja suprafetet aptcale a celulelor epiteliale.
.
. Glic_ozilcn:ea lipide/or consta in aditia unor monozaharide Ia ceramidele
s~ntetJzate m re~Jculul endoplasmic. Glucoza este adaugata pe fa~ citosolicA a
c1stemelor golg1en~, apoi g~icozil-ceramida este translocat:A pe fata Juminall!. a
membranelor Go!g1 unde pnm~te alte resturi monoglucidice.
!oate oli~ozabar!dele glicoproteinelor ~i glicolipidelor au o distributie
.
astmetnc!, lummal!, m membrana aparatului Golgi. Aceast! orientare
asimetrica este menpnuta pe tot parcursul transportului vezicular al
glicoproteinelor ~i glicolipidelor c!tre membrana plasmaticA. Ca rezultat
resturile glucidice ale moleculelor membranare, orientate in toa~
endomembranele spre fara luminal!, in plasmalemil. vor fi orientate spre
exteriorul celulei.
Sulfatarea proteine/or # lipide/or este o funcpe exclusivl!. a aparatului
Golgi, realizati in cistemele trans, sub actiunea catalitica a sulfotransferazelor
specifice.
In celulele vegetale aparatul Golgi sintetizeazii poliglucidele complexe
care alcituiesc peretele celular. Enzimele implicate in aceste reacpi sunt
localizate in diferite cisteme golgiene din care se desprind vezicule de secretie
speciale, astfel incAt se evit! sortarea suplimentarl!. a produ~ilor sintetizati.
Indirect, aparatul Golgi intervine ~i in sinteza microfibrelor celulozice de Ia
suprafata plasmalemei celulelor vegetale, intruciit el export! complexul terminal
cu activitate celulozo-sintetazic!.

145

Aparatul Golgi sorteaza proteinele, lipidele ~i polizaharidele de export ei

le ambaleazQ in vezicule de secrepe. Aceste vezicule se formeazl prin
1runugurire din TGN ~i au o compozitie a membranei diferit:A de c:ea a
cistemelor golgiene, tnsa asem!natoare plasmalemei.
Proteinele de secretie lipsite de semnale de orientate specifice sunt
transportate printr-un flux masiv de vezicule catre membrana plasmaticl ti apoi
Ia exteriorul celulei. Pe aceasta cale, numita secre{ie constitulivd sunt
incorporate in membrana plasmaticl!. noi componente, iar proteinele de secrepe
sunt eliminate din celulii continuu ~i necontrolat
in anumite celule exist! o cafe secretorie reglata, prin care proteinele
specifice (hormoni, neurotransmitAtori, enzime digestive) sunt eliminate Ia
exteriorul celulei ca mspuns Ia stimulii din mediu. Sortarea acestor proteine
implicii recuno~terea unor sernnale comune In TGN ~i tmpachetarea lor tn
vezicule secretorii specializate, in care sunt depozitate p!nii cind fuziunea
veziculelor cu membrana plasmaticA este direcponati prin semnale
extracelulare specifice.

0 functie important! a aparatului Golgi este biogeneza Iizozomilor.

Enzimele lizozomale sunt sintetizate ~i glicozilate in reticulul
endoplasmic rugos, apoi ele sunt modificate Ia nivelul aparatului Golgi prin
introducerea In molecula lor a unor markeri glucidici necesari sortJrii fi
directionarii cl!.tre vezicule speciale care devin lizozomL
Oligozaharidele N-linkate ale proteinelor lizozomale sunt prelucrate in
cistemele golgiene cis prin fosforilarea manozei. DatoritA acestei modificiri.
enzimele lizozomale pot fi separate de produ~ii de secretie, intrucAt contm
grupl!.ri terminate manozo-6-fosjat (M6P) care sunt recunoscute 'i legate de un
.-eceptor specific din membranele TGN.
Complexele receptor-enzimii lizozomali sunt impadletate apoi tn
vezicule imbracate cu clatrinii, care desprinz!ndu-se din TGN suferl anumfbl
modificl!.ri ~i se transform! in lizozomi primari.
Aparatul Golgi este implicat in biogeneza membraaelor 'i a peselelld
celular.
Proteinele ~i lipidele de membranA sunt sintetizate tn lllkJalul
endoplasmic ~i sosesc pe calea veziculelor de tranzi~e Ia llpll'ltUl OoJai.
interiorul cistemelor golgiene moleculele membnmare sunt matunte, ~
apoi ambalate in vezicule care fuzioneazl cu plasmalema, Uvdadu-1

Ia

146

Organizorea ii funcfionarea mo/eculora o celu/e/or

=~Je. fn ~himb, ~teinele rezidente in aparatul Golgi sunt refinute in

a-helix.

e accstu1a datonti unor poqiuni transmembranare scurte, dispuse in

aor~-~~nelc
~
ceJ 1

c:omponcnte poliglucidice care intrll. in constitupa peretelui

Ti vegctaJc sunt sintetizate in reticulul endoplasmic, iar altele in aparatul

molec~le
1
:!.
enc, dan care sc

sunt. sortate ~i ambalate Ia nivelul cistemelor

desprind vezcule de secre~ie speciale prin intermediul
componentele parieta.Je ajung Ia suprafafa plasmalemei.
In celulele
atlate in diviziune, aparatul Golgi formeaza un
numlr m~ d~ vezcule care se orienteazA spre zona ecuatorialll. ~i fuzioneazll.
cu fusul. nutotic, fonnand fragmoplastul, peretele despll.rptor dintre cele doua
celule fitce.
aceste

~egetale

A~ul Golgi dirijeazl traficu1 de membrane intracelulare sub forma

vcztculelor.

Veziculele. de tranzi)ie d~prinse din reticulul endoplasmic sunt primite

de ~~ ~lg1, care le mo~hficll. atat con)inutul cat ~i membrana, apoi
expedtazi VCZJculele de secreJe spre plasmalema ~i veziculele cu enzime
lizozomale in citoplasmll..

In cursu! procesului de secrepe celularl!, membranele veziculelor

desprinse din TGN se adauga plasmalemei, dar suprafata acesteia ramane
COnstant!, deoarece permanent, printr-un proces invers, por)iuni membranare
~nt reintrodu~ in celuiA prin veziculele de endocitoza care ajung 1napoi Ia
cstemele golgtene. fn acest fel, aparatul Golgi are un rol esenpal tn procesul de

veziculele de tranzitie care transpor!A moleculele de Ia reticulul endo?lulasml ic dla

. ' sunt acopente
cu CoP lL in timp. ce vez1c e'te
e cue
cistemele c1.s golgtene,
secrepe, care transpor!A macromoleculele Ia exteriorul celuleJ, sunt acopen
CoP I.
Apa.ratul Golgi din spermatozoizi participll. Ia formarea acrozomului.
9m spennat OZOIZI,
aparatul Golgi se modifica ~i
acrozomul, o
. formeazA

structur! bogatll.m enzime, eu rol in lizarea membrane ovululu1.

Lizozomii
Lizozomii sunt organite celulare care au fost descoperite prin metode
biochimice, inainte de a fi vizualizate Ia microscop.
Studiile biochimice efectuate asupra omogenatelor hepatice obtinu~e in
unna fracponruii celulelor prin centrifugare diferenpalll. au d~ .Ia ~ncl.uzta ca
In celule exist! vezicule care conpn o serie de enzime hidrolttlce tmphcate _In
degradarea macromoleculelor. Din acest motiv, veziculele au fost num1te
lizozomi (gr. lysis= distrugere, soma = corp).
.
.
Ulterior, conceptul de lizozom a caplltat suport morfologtc pnn
observarea acestor organite celulare Ia microscopul electronic, sub forma unor
granule cu diametrul de 0,2-1 ~m, delimitate de o singuri membrani.

nciclare a membranelor.

Reciclarea membranelor este un proces celular important din punct de

vedcre calitativ ~i cantitativ, deoarece pennite introducerea ~i refolosirea Ia
nivclul aparatului Golgi a componentelor membranare de tipul proteinelor,
cnzimelor, receptorilor.
Traficul vezicular de membrane se reali.zeaza prin douA categorii de
vezicule acoperite de proteine.

Yeziculek acoperile cu clatrina sunt implicate in transportul prin

cndocitoz! al moleculelor extracelulare, precum ~i in transportul intracitopJasmatic al moleculelor de Ia aparatul Golgi Ia lizozomi.
Ytlicukle acopoile cu CoP (engl. coat protein =protein! de 1nveli~) se
desprind prin tnmugurire din reticulul endoplasmic ~i aparatul Golgi. Astfel,
147

lizo~omale
sunt
hidrolaze acide care au activitatea
optimllla un pH de aproximativ 5.

Enzimele
Hldrola:r.a 11cl'da
1\tlc:teez.e

pro(eaze

fa.folipne

in matricea lizozomilor
exista peste SO de enzime care pot
degrada practic orice componentll.

Fig. 5.7. Compozifia biochimica a lizozomilor

lizozomal~ fiind fosfataza acid!

(fig. 5.7). Lipsa unei enzime lizozomale duce Ia acumularea sub-

gUcozi dez e
Jlpeze
lbmetar<~

auffat-a'Z.e

celularli.: nucleaze. proteaze, glicozidaze, lipaze, fosfolipaze, sulfataze, fosfataze, enzima marker

148

stratului s1u nedigerat ~ Ia compromiterea functiilor celulei. Evolut)a acestor

boli numite tnaurismo:u lizozomale este leoti, dar in final determinl moanea.
Ph-ul acid al lizozomilor, neccsar activitltii enzimelor matriceale este
men~ut Ia 0 valoare apoxi~vl ~e datoritl functionArii po~l de
Jocat~.rn ~~a org&-nt~lut (fig. ~.7). Bacte~a Legione/la pneumophila
poate 1nh1ba actiVJtatea pompet de W ~ astfel imptedicl activarea enzimelor
lizozomaJe.. Prin urmare, bacteria nu poate fi distrus! in compartimentul
lizommal aJ leucocitelor ~ detenninA qa numita .,boall a legionarilor".

pentru M6P. La pH-ul neutru anctldldo cileiiiii!JII!

leql specific proteiuele lizo2JIIIIIIIe Cll'e -IMI

p,;,tonl,

Membrana lizozomilor este impermeabill pentru enzimele proprii,

impiedicAnd distrugerea necontrolatl a componentelor celulei.
Ori de cite ori membrana lizozomilor este afectat!, enzimele din matrice
latenta ~i produc degradarea macromoleculelor cu care vin in contact.
Membranole lizozomaJe sunt protejate impotriva autodigestiei de catre lanturile
oligozaharidice aJe protcinelor membranare, orientate spre matricea lizozomall.
Labilizarea membranei lizozomale poate fi determinatl de factori frzici
(radiafii ionizante ~i ultraviolete. ~ osmotic, altemanta mghet-dezghet), de
diferite substante chimice (lecitinazeJe din veninul de ~. toxinele bacteriene,
slrurile biliare, vitaminele A, E, K), precum ~i de moartea celulari.

i~i pierd

BoaJa incluziunilor celulare 11110 o alldll!'lll

)izozomalc IIDlt lipshe de ..........,1-.IIJI
ecestui defect, enzimele lizlorlomme - n.,.,aq
~ fiincl elimiDide Ia exterlond ~-~!{!.'
sunt lipsili do enzime ti nu pot ...............
tn celull formlnd incluziuni mari.
Complexele formare tntre receptorii penll8.
sunt separate tn regiuni membranae ale f$lei 11'1111'
desprind sub forml ~ ~ ~ Cll ~
interiorului acestor vczscule pnn actiVitatea pompel. de ..------.. -=-~
lor, legitura enziml-receptor se desfaceE~Ie I~
lumen, iar receptorii pentru M6P sunt recarc:ul., 1n vezacule G~KID ~PIII115'

apar:atul Golgi.

~-tt.lriarJjil~

Veziculele care conlifl enzunele lizozomale pierd u

clatrinl ~ devin ~ lltlltllrl. In interiorullor,.eazimelor li21.,.*1
un proces de degradare proteoliticl prin care se ICtivazl.

Autoliza postmortem este semnul eel mai sigur de moarte celularA.

Lizozomii sunt vezicule elec:tronodeoJe cu o llllll'e Vlll'iella,!

dimensiuni, ca unnare a materialelor preluat.e In llllllriDI;JI

In necrozele celulare, enzimele eliberate din lizozomi afecteazA

enzimaticl.

penneabilitatca plasmalemei $i in acest fel unele enzime inttacelulare ajung in

sinp. Ele pot fi identificate, c:eea ce permite stabilirea diagnosticului.
Blopaeza Uzozomilor implici activitatea reticulului endoplasmic ~i a

Diversitatea aspec:telor ultraslructural pe an le

datoreazl proceselor variate de dipstie intlacelullrl
precum ~i stadiilor pe care le pan:urg tn reallzllea filllctU~

apanatului Oolgi.

LizozomU prlmarl sunt lizozomi nou

aparatul Golgi. neangajati tn ectiYiCire ti

24-48 de ore.

.Eozimele lizozomalc aunt sintetizate de cltre ribozomii ~ti Ia

supmfi11a membranei reticulului endoplasmic rugos ~i. sunt ~sfera~e co11aDsJaSional tn lumenul organitului, unde li ~ ~ oligozah.arade N-lmkate:
Pe ca1ea veziculelor de tranzipe, enzirnele aJung m ~stemel~ cts ale ~lua
OoJii, uncle una sau mai multe manoze din aceste ohgozahande sunt fosfonlate

Ia <+ RadlcaW taminali trllllfiiUH./06/fll (M6P) .reprczintl

m~eri

care

. . .:..:mn enzimelor JizozomaJe fi devierea lor din calea ~e celulare~

i'.I!PII~

1a ftlleaUa

tniDS Oolgi sunt recunoscup de receptorit membranan

149

Lizozomii primari sunt tn general mal

o matrice omogenl sau fin c-nuJd. Caa~
hidrolitice acide, aflate tnsl tn stare ~
~i

Organizorea i funcfionareo moleculorrio celu/elor

~--.1

......._ de Ia ~-ZJ'I~
..~ lsunt lizozomi funcfionali, . cu o ducat! de viatA

c ..-ua a c4teva slpflmini A d'

. .
.
.
Dlatrice heteroaeni in care se
.
. .u Imenstunt maJ man ~i o

llllferiaJe aranulare sau memb 8Asesc hidrol~te. hzozomale active ~i diferite

eolulei. Aceste materiate sunr:n~ proverute d.n exteriorul sau din interiorul

ma:gerate su.b. actun~ ~nz~elor lizozomale,

.actdJtatea dm mtenorul lizozomilor
-~
Vl~<~fll pompet de I-r.
Prod~u mtcromoleculari rezuJtap ~
.
. .
citoplasmlla nivelul unor proteine Special~
ur;a dtgeStib eJ sur,tt trans?Ortafi in
10 mern rana hzozomllor, fiind
folositi tn .-....:ne tabol' b' . .
ce Prod.......- d .. d' me.
Ice losmtetice ~i energetice ale celulei. Pe mAsura
-y
c gestJe sunt exportah
miqoreaz~,
.
. ~ m CJtosol, volumul lizozomilor se
v .
ceea ce de~~~ mvagmarea membranei ~i formarea unor
este VJZlbtl electronomicroscopic sub forma unor corp;
l;.,~.,no-J
t
dC:u
caracter
. temporar, intruciit veziculele din interiorul
._.._,..., or sun agerate
ultenor.
PI'Oeesul &ccelcrlndu-se

secnndari ('_..__ datoritl acti~

~x uri ce

~~tul

L~mU te~~i ~u ~rpii. rezidu~li

sunt lizozomi care

inglobeaza un cristaloid de naturli proteicli. ~i mai multi gJoboizi, fonnatiuni

sferice formate din s!ruri de calciu i magneziu ale acidului inozitohexafosforic.
Fuoctiile lizozomilor

Prin enzimele hidrolitice specifice pe care le confin, lizozomii sunt

capabili sa realizeze digestia iotracelulara controlatA a tuturor
tipurilor de polimeri biologici.
In acest fel, lizozomii 1ndeplinesc douli functii importante in celulli:
heterofagia (gr. heteros = altul, phagein = a manca) ~i autofagia (gr. autos =
ln~i, phagein = a manca).

~i-au

temunat ~etta. dtgesttva ~ COnlin resturi ce nu mai pot fi degra.date de

citre cnzamele hzozomale.
Aceste resturi nedigerabile sunt eliminate Ia exterioruJ celulei prin

c:xocato~ *. c~m

se intimplli mai ales Ia protozoare sau se depoziteaza in

hzozomu terfian. in celulele nedivizibile cum sunt neuronii sau fibrele
~uscul~, lizozomii tertiari se acumul~ cu timpul ~i fonnem incluziuni de
pJgmenp, dupl care se poate deterrnina v!rsta celulei.
Fig. 5.8. Cliile digestief lizozomale

.Fitolizozomii sunt structuri vacuolare caracteristice celulelor vegetale,

ca de piJdl sferozomii ~i grauncioarele de aleurona.

Aceste structuri din interiorul celulelor vegetate sunt specializate pentru

tnmagazinarea substanfelor de rezerva, dar spre deosebire de incluziunile

celulare, ele sunt delimitate de membrana ~i au un conpnut bogat in enzime

hidrolitice acide, fiind de aceea incadrate in sistemul lizozomal.
Sferozomil se gAsesc rnai aJes in semintele oJeaginoase ~i contin cantitap
mari de lipide, precum ~i bidrolaze acide ca de exemplu lipaza, capabila sa
metabolizeze trigliceridele in timpul gerrninapei semintelor.
Grlhmclotuele de ale~~rona sunt corpi proteici prezenp in celulele
endospennului de Ia muJte specii de plante. Au o matrice fm granular4 care

151

Heterofagia este procesul in care enzimele lizozomale degradeaz4

materialele extracelulare plitrunse in compartimentullizozomal prin intermediul
veziculelor de endocitozli de tipul fagozomilor sau pinozomilor. Aceste
vezicule fuzioneazli cu lizozomii primari ~i fonneaza lizozomii secundari
numiti fagolizozomi, respectiv endolizozomi in care materialul endocitat este
digerat (fig. 5.8).

Defectele legate de fuziunea endozomilor cu lizozomii primari sunt

cauza unor boli grave.
De exemplu, inhibarea fuziunii fagozomilor care conpn bacilul
tuberculozei sau alleprei cu lizozomii primari permite multiplicarea bacteriilor
in celuli ~i producerea bolii.

152

Orgonizareo i fum:fionareo mol~cu/ara a celulelor

in reumatism ~i in artrita gutoasa fuziun r

.
veziculele de endocitoza se face prematur ina t ea zozomllor primari cu
1
fi inch is complet. Prin unnare, continu~ul i:;~~~embrana aces~tora sa .se
extracelular (regurgitare) i produce inflamapa, d'
or se varsa m spatsul
10
al enzimelor Iizozomale.
cauza caracterului distructiv

Co~chic~a este. eficace. in tratamentul gutei intrucat blocheaza

pohmenzarea
. mtcrotubuh lor care intervin ~,n deplasarea ,.
'I .
h'ba fuz'
IZOZOtni or~~
m 1
JUnea lor cu veziculele de endocitoza, prevenind regurgitarea
funcf.ia ~e heterofagie lizozomii reprezinta un sistem digestiv
m ce u ar care as1g~a n~tri{ia . ~e/ulelor, deoarece substantele micro:~leculye rezultate pnn actiun~ httc~. a lizozomilor intra in metabolismul
. ular.. n plus,. Ia. metazoare hzozomu au un rol important tn distrugerea
mzcrobzlor fagoc!taft de catre celulele specializate.
Omorirea bacteriilor se face sub acpunea mai multor factori: enzimele
.
hzozomale, pH-ul ~cid din lizozo~i (s~b ~aloarea 4 in neutrofile), oxidaza din
plasmalem~ ~ m. cursu~ fagoc1tozea aJunge in membrana fagozomului ~i
produce radtcah hbers de mugen foarte reactivi ~i toxici.

. tra

t~in

Boala ~ronica ~anulo~~toasli este produsa de lipsa oxidazei ~i se

caractenzeaza pnn aparta m organism a numeroase focare de infectie
intrucat leucocitele nu pot distruge microbii.
'

Autofagia reprezinta procesul de digestie lizozomala a materialelor

celulare uzate sau alterate. Aceste materiale sunt izolate de restul celulei printrun inveli~ provenit din reticulul endoplasmic ~i inchise 1n vezicule numite
autofagozomi. Prin fuziunea autofagozomilor cu lizozomii primari, materialele
proprii celulei care trebuie distruse ajung in interiorul lizozomilor secundari,
numiti in acest caz autofago/izozomi, fiind expuse actiunii litice a enzimelor
lizozomale (fig. 5.8).
Prin functia de autofagie Iizozomii asigura refnnoirea organitelor
celulare. De pilda, mitocondriile au o duratA de vial! de circa 12 zile,
peroxizomii de 2-3 zile, iar ribozomii de 10 zile. De asemenea, prin aceasta
funcpe lizozomii intervin in mode/area tisulara din cursu! morfogenezei, dar i
in procesele patologice din inflamafii ~i necroze.

= a secreta, phagein = a minca) reprezinza un

aspect particular de autofagic in care lizozomii degradeazli conpnutul

Crinofagia (gr. krinein

veziculelor de secrepe, regland astfel cantitatea de produfi eliminati Ia

exteriorul celulei.

Terapia lizozomotropici este intrebuintatl in tratamentuliD\Ol' cancere

~i constA 1n administrarea de antibiotice antimit~ticc sub ~o~ de complexe co
ADN. Ajunse In lizozomi, legatura dintre l'l!e(hcament ~ vc:haculul ~
se desface medicamentul trecind ln cttosol unde i~a exercitl efectul
farmacod in:Wic, in timp ce ADN este digerat ln lizozomi.

Vacuolele
Vacuolele sunt organite caracteristice celulelor v~gctale, foarte v~ate
ca dimensiuni, fonna, m.unlr ~i compozitie chimicA. Totahtatea vacuolele dmtro celulli constituie vacuomul.
Vacuomul include toate structurile delimitate de membranA care sunt
legate ontogenetic, de Ia veziculele mici ale cel.ulelor meristematice
paoli Ia vacuolele specializate din unele semmte, qa cum sunt
sferozomii ~i grli.uncioarele de aleuron!.
Originea vacuolelor se aflli in reteaua trans Golgi, de unde sc desprind
sute de provacuole mici. Pe miisura c~erii ~i diferenperii celulclor,
provacuolele fuzioneaz! ~i formeaz! o vacuoll unici, care poate ocupa plnlla
90% din volumul celulelor definitive. Yn celulele parencbimatice vacuomut
reprezint! eel mai voluminos compartiment endomemembranar.
Vacuolele sunt separate de matricea celulari printr-o membranl numitl
tonoplast, deoarece este mentmutl in tensiune prin proprietlflle
osmotice ale sucului vacuolar.
Tonoplastul celulelor vegetale este o membranA semipenneabill CB
contine diferite proteine transportoare. Au fost id~ntificate doul. ~
protonice, o pomp! ionic! din clasa V, JT ATP-aza '' o pompl spectall, lr

pirofosfotaza (fig. 5.9). Prin pomparea W 1n interiorul vacuolei se aencraiZI.JIJQ

potential electric al tonoplastului de api?~v 20-30
PRIICUIIDr.tld

my,

concentrare a protonilor de 30-30.000 de on mat mare fall de citolol.

154
!53

. '110reJ:J mo/eculart1o celule/or

Orgonizorea I. func1to
F0f11 ~~ protonic rezultat din activitatca pompelor de W stA Ia
baa fimctionlrh unor proteine de tip cirAu~ ~i canal.

~.i

>

nemotile exist! . vacuole cu

tele acvattce
gaz~ numite
La procano .
fl 0 tapa la suprafata ape1. Aerozomn au 10nn~ de
t delimitate de o membranA rigidA, impenneabil!
aerozomi, care le as~gur~
c1ru cu capete comce ~.1 sun
cilm
d'fuziunea
gazelor (fig. I.2). 1n acest mod, gradul
1
pentru apa, dar care ~nmte t fi reglat pentru a modi fica pozitia celulei.
de umflare a1 aerozomtlor poa e

'

......... o.-1J
~~

.
~

Funcfiile vacuolelor
Vacuolele au un ro1 Pasl v fiind principalul compartiment de depozitare
al celulei vegetale.

"I

...
.J

fig. 5.9. Proteiftele lraiJsportOtlre din tonoplast

S&te,.le 11111/port de transport activ care exist! In tonoplast cupleazA

fluxul 1-t spre. citosol, in sensuI gradientului electrochimic lntreJinut de
pompele protomce, cu p4trunderca ionilor, metalelor grele ~i glucidelor in
interiorul vacuolei (fig. 5.9).
fn tonoplast au fost evidenpate doua tipuri de canale ionice a chor
activitate este reglat! prin di.forenJa de poten{ial creatA de pompele protonice ~i
care pennit difuziunea relativ nespecificA a anionionilor ~i cationilor in
interiorul vacuolei. Jn membrana vacuolelor exist! ~i canale cu poarta
t/ependentii de ligand, ~ cum este canalul de Ca2 care, in unna Jegmi
mesageruJui secundar IP3, elibereau calciulln citosol (fig. 5.9).
Suc:al vacuolar este o mixturi de solutii apoase perfecte

~i

coloidale

care confine o gamii largA de substante.

Substantele minerale ~i organice ale sucului vacuolar sunt variabile

calitativ ~i cantitativ in funcpe de specie ~i t:esut. Dependent de compozitia
cbimici ~i ponderea substantelor, pH-ul sucului vacuolar poate fi acid, neutru
sau bazic.
Vacuolele apar ~i in celulele animale, unde sunt mici ~i au un caracter

tempora.r, precum ~i in celulelc procariote, in perioada de c~tere activll.

Dupi unii autori, vacuolele din celulele procariote nu sunt entitAti
permanente, ci se fonneazi in unna plltrunderii in celul! a unei cantit!ti de apll

In~.

Vacuolele reprezinta o enclava apoasa in~ci~pla:;at(ic( da~ ~~~oc~l

de depozitare temporarA sau final! a unor s!rurt mme . e (c ~~n, I ~~
fosfa~) ~i a substantelor organice anabolice sau. ~00
. 1tee actzt org_am~~
aminoacizi, proteine, zaharozA, bexoze, purine~ trlg~tcende, gume, mucilagu,
.
pigmenfi, uleiuri eterice, alcaloizj, taninun, cauctucurJ etc).
Vacuolele intervin In rela(ii/e hidriu ale celulelor vegetale, as1g~rand
turgiditatea, rezistenta Ia temperaturA sciizuta ~i cre~terea lor. In tlm~uJ
expansiunii, o celulA vegetala tipicA sufera o amplificare de 10-20 de on a
volumului sliu, datoratA in primul rand preluarii apei in vacuole. 1n acest fel,
vacuolele previn diluarea citosolului Ia un nivel incompatibil cu metabolismul
normal.
A

De asemenea, tonoplastul asigurii homeQstQZia ionica, osmotic! ~i de pH

a matricei celulare. A~ de exemplu, fenomenele de halofilie ~i halotoleranf! Ia
plante sunt datorate sistemului antiport Na+!I-t' localizat in tonoplast, iar
detoxificarea intracelulara, realizata prin sechestrarea vacuolar! a unor metale
grele, se datoreazli sistemului antiport Men+l'l-r din membrana vacuolelor.
Functionarea pompelor protonice din tonoplast asiguri'i acidifierea
controlat! a sucului vacuolar. Ph-ul vacuolelor plantelor superioare ~stc in mod
obi~nuit acid, avind o valoare de aproximativ 5, dar poate sA ajungl ~i Ia valori
mai mici, de 2,5 in fructul de Lamaie sau chiar de 0,6 Ia alga brun! Desmerestia.
Vacuolele tndeplinesc in celula vegetal!!.
enzimele pe care le contin.

~i o

sa

Enzimele vacuolare sunt hidrolaze capabile

funcpe activi prin

degradeze diferite

mac~omolecule celulare, motiv pentru care vacuolele sunt incadrate in sistemul

fitohzozomal. Prin activitatea acestor enzime litice vacuolele au un rol

155
156

Organizareo ii funcfionareo molecularaa celule/or

Orgonizareo ii funcfiontU'eD moleeularrT11 ~lulehr

important in procesele de autofagie

.
n
diferenperea celulelor vegetate.
' astgur d reinnoirea organitelor $i

Microcorpii
.
~unt orgarute celulare veziculare sub .
.
ltzozomllor prin morfologie $i coeficientul 'd ed~tcromce,

Dif~renpe~

do~ii

asem~ltoare

b~o~hi::"::r~~~~~~~:::~

celor
organite se realizeaza
enztme mar er urat OXIdaza, catalaza $i D-aminoacid oxidaza.

Au fost descri$i $i ~-numitii microperoxizomi, de circa 0,2 JUil, lipsiti

de cristaloid. Spre deosebire de peroxizomii mai marl, acqtia sunt prezenti 1n
toate celulele eucariote.
In celulele vegetate exist! un tip special de microcorpi, glioxizomll, care
au un echipament enzimatic mutt mai bogat in comparatie cu peroxizomii, cu
care se aseamlina structural. in matricea glioxizomilor au fost identificate circa
20 de enzime, printre care diferite oxidazet catalaza, precum ~i izocitrat liaza 'i
malat sintetaza, enzime ale ciclului glioxilatului in care lipidele sunt
transfonnate in glucide. Se pare cA peroxizomii celulelor vegetate derivl din
glioxjzomi, prin modificarea treptatl a continutului enzimatic.
Peroxizomii se divid ~i dau n~re unor noi peroxizomi in care sunt
importate proteine ~i lipide nou sintetizate.

Mic~co']'ii

.din diferite celule prezint! o diversitate morfologici

neobt$DUtta $1 o adaptabilitate enzimatici remarcabil!l

. Mi~rocorpii au foi"!M sferic! sau ovala $i dimensiuni de 0 5-l ~m Sunt

COnJuratt de o membrana $i cont]n o matrice electronode~ cu ~pect

in

granular (fig.. ~.10). ln anumite teritorii celulare, populapile de microcorpi sunt

concentrate $1 mterconectate prin profile tubulare.

Fig. 5.10. Elementele

ultrastruchua/e ale peroxizomilor.
45.000x (dupi1 Krstit, 1979)
1-membranli,
2-matrice,
J-cristaloid

Microcorpii contin enzime care produc ~i descompun apa oxigenatl sau

peroxidul de hidrogen (H202), de unde $i denurnirea lor de peroxizomi.
Peroxidul de oxigen este produs prin reactiile catalizate de oxidaze cum sunt
D-aminoacid oxidaza, L-a-bidroxiacid oxidaza $i urat oxidaza, iar apoi este
descompus sub acpunea catalazei, principala enzima a peroxizomilor.
ln unele celule, peroxizomii contin enzime oxidative in concentratii atat
de marl incit cristalizeazl, fapt care permite identificarea organitelor in
imaginile electronomicroscopice. Matricea acestor peroxizomi prezintl un miez
electrodens cu structwi ordonata politubulari, nurnit cristaloid (fig. 5.1 0).
157

Proteinele peroxizomale sunt sintetizate de ribozomii liberi din citosol

sunt transferate post-translaponal in peroxizomi datoritl unui s-emnal de
import situat Ia capatul carboxH. Semnalele de import ale proteinelor sunt
recunoscute de receptori specifici din membrana peroxizomilor, e~i pe fata
citosolic! a acesteia.

Mutapa genei care codifica receptorii membranari de import cauzeazi

un transfer defectuos ai proteinelor peroxizomale ~i determinii o severi
deficient~ de peroxizomi. Boala este cunoscuta sub numele de sindromu/
Zellweger ~i se manifesta prin afecpuni cerebrale, hepatice ~i renaJe
incompatibile cu supravietuirea.
Fosfolipidele membranare sunt produse de reticulul endoplasmic fi
ajung Ia peroxizomi prin intermediul unor proteine de interschimb lipidic.
Aceste proteine a~ un fosfolipid din membrana reticulului endoplasmic fi
difuzeazA in citosol, inserandu-1 ulterior in monostratul extern al membranei
peroxizomale.

~i

Funqiile mk:rocorpilor
Peroxizomii reprezint! o cale respiratorie simpll, fiind allturi de

mitoeondrii prineipalii eonsumatori de oxigen molecular ai celulei.

Ei conpn enzime care utilizeazl oxigenul molecular pcmtru a disloca
atomii de hidrogen din diferite substraturi organice, intr-o N11Cf1e ..,_.
care produce peroxid de hidrogen:
158

Orgonizarea li funcfionol'etl mo/ecularOa celulelor

R.lh+~-R+H2~

faptul

~~ =izomall se deosebe~te insA de cea mitocondriaJil prin

eliberatisu~d -~d nu poate fi stocat! in molecula de ATP, ci este

e~

uri.

tn)ui Ia 6 atomi de carbon, reactiile se des~ara in contidupli scurtarea lantW ..

nuare in mitocondrii.
Peroxiz.omii din
plasmalogenilor.

celulele

animale

sunt

implicati

1n sinteza

Peroxizomii
intervin in p.-.v--1
.
tn
celuiL
"""""" e de detoxificare
a moleculelor piitrunse

Plasmalogenii sWlt lipide Ia care tanturile de acizi grai sunt legate de

glicerol prin leg~tura eteric~. Ei se afla tntr-o proportie de 10% in membranele
celulelor din creier, ficat i rinichi.

~ oxigenat! . gcnerat:A prin reacpile catali.zate de oxidazele

pero~ . e este folost~ de catalazA, o enzim~ prezentA In cantitate mare in
~~;;:,:: oxtda o mare varietate de substraturi organice, printr-o

In celulele din frunzele plantelor de tip C3 peroxizomii realizeaza

fotorespirafia.

R'H2+ H2~ -R' +2 H20

Ase~enea..reactii se desfaoara mai ales in ficat i rinichi, in celulele

clrora peroXIZOm~~ au rol~~ de ~ detoxifi~ diferite molecule plitrunse In sange,
cwn sunt al~h~ fenoln. ru:dul formtc, formaldehida. S-a constatat, de
exernplu. cA activttatea catnlaztcA scazutA in ficat este o tris~tura biochimica
~ .Ia animalele cu tumori. Funcpa de detoxificare este facilitatA de
~dltatea foarte mare a membranei peroxizomale pentru ioni ~i molecule
m1c1.

. . .~pa ox.i~enat! produce radicali Iiberi foarte reactivi care atacli proteinele
t acwa nucleJca. De aceea. ea este transfonnatA sub actiunea catalazei in apa
simpll, printr-o reacpe de oxidare:

Aceastl reacpe este consideratA o supapil de sigurantA pentru

indepirtarea apei oxigenate toxice in cazul unui aport insuficient de donori de
hidrogen.

0 functic important! a peroxizomilor este IJ-oxidarea adzilor gra~i cu

lant lung.
Echipamentul enzimatic al peroxizomilor este capabil sA degradeze
acizii gr&Ji cu lant lung de atomi de carbon, generind acetil coenzima A. In
oxidarca acizilor grqi peroxizomli colaboreaz! cu mitocondriile, astfel meat
159

Prin acest proces plantele absorb Ch ~i elimina C02 in prezenta luminii,

independent de respiratia mitocondriaUL Fotorespiratia este responsabila pentru
15% din consumul de oxigen al plantei, dar nu este insof.ita de fosforilarea
oxidativi a ADP, fiind un proces risipitor de energie.
In fotorespiratie are Joe o asociere funcfionalii intre cloroplaste,
peroxizomi i mitocondrii, determinatA de distributia diferitelor trepte ale
ciclului glicolatului. Produs in cloroplaste prin oxigenarea ribulozo-1,5bisfosfatuJui sub acpunea ribulozo-1 ,5-bisfosfat carboxilazei/oxigenazei,
glicolatul este transferat in perox:izomi unde este oxidat, produ~ii rezulta~
ajungAnd apoi in mitocondrii.
Functia principalli a glioxizomilor consta in convertirea ac:izilor grati
In glucide.
.
Ac~tA secve.nfA metabolicli este specificli majoritAtii plantelor ~i
mtcroorgarusmelor ~~ se des'G~ara prin intennediul reacpilor clclllllll
glloxilatlllui, locali.zate in glioxizomi.
Yn ciclul glioxilatului doua molecule de acetil coenzima A rezultate din
oxidarea .~cizi.lor ~i. sunt folosite pentru obtiflerea de succin~. Succinatul
trece apot m Clto~l, unde este uti.lizat 1n procesele de gliconeogenezl.
0 parte d~ ~sfonnanle biochimice ale ciclului glioxilatului SWlt
com~e cu ~el~ dm. ctclul Krebs, insa douA reactii sunt catalizate de cnzime
spectfice ghoXJzomtlor, izocitrat liaza i malat sintetaza. Cele doul enzimc
caracteristice ciclului glioxilatului sunt inductibile fiind sintetizate tn cclule
numa~ atunci cfuld e~e necesar. Astfel, in ti~pul genninirii. seminJelor
oleagmoase, care conpn numero~i glioxizomi in celulele din endosperm P
160

Organizarea i funqionareo mo/ecularaa celule!or

cotiledoane, s-a constatat c~terea nivelului acestor enzi....e d 1

ll-x I
.
. .
u
e a zero spre un
punct maxtm pwua a epuazarea hpadelor, dupli care cele dou~ enzime dispar.

Mitocondriile

M~tocond~iile sunt organite prezente in toate celulele de tip eucariot,

ammale ~~ vegetale.

I~ secpu_nile celu~~e ~itocondriile (gT. mitos =fir, chondros = graunte)

apa~ sfence, ~hfonne~ cilmdrice, ramificate, curbe sau spiralate. Forma lor se
~hunb~ contmuu pr~ fragmentAri sau fuziuni care depind de gradul de

dtferenpere al celulet, starea de nutripe ~i hidratare, administrarea unor

substante, activitatea fiziologic~ sau patologic~.
~itoco~driil; au in general diamen:ut de 0,5-1 !Jm i lungimea de 3 J.liD,
putand msa atinge m unele celule o lungune de 10 J,lm. Astfel, mitocondriile
constituie unul dintre cele mai mari compartimente ale sistemului de
endomembrane, doar nucleul, vacuolele ~i cloroplastele dep~indu-le
dimensiunile.
Num&ul mitocondriilor este variabil de Ia un tip de celul~ Ia altul i
chiar in interiorul acel~i celule, in funcfie de intensitatea proceselor
metabolice. Microscopia electronjca de voltaj supratnalt, care permite
observarea unor celule vii, a dus Ia obfinerea unei imagini surpriU, aceea a
mitocondriei unice intr-o celull. Aceast! mitocondrie este ramiticat! in toata
citoplasma ~i probabil ca ceea ce apare in secfiunile celulare ca numeroase
mitocondrii, reprezint! de fapt doar ramurile ei, t!iate Ia diferite niveluri.
Mitocondriile sunt dispuse cu predilecpe In zonele celulare cu un
consum energetic mai mare. Prin microcinematogratie s-a observat ca ele sunt
foarte mobile, fiind orientate i distribuite in celul~ cu ajutorul microtubulilor.
Mitocondriile sunt delimitate de un invelis dublu, format din doua
membrane foarte diferite biochimic care definesc doua compartimente
mitocondria/e: spapul intermembranar ~i matricea mitocondriall.

Membrana mitocondrial.l extemi este net~ ~i se afla in contact

direct cu citosolul (fig. 5.11). Contine proteine ~i lipide in proporpe de 1:1,
precum 1i intreaga cantitatc de colesterol de Ia nivelul mitocondriei, compozipe
care ii conferl functia de inveli~ izolator.
161

Membrana extern! contine proteinc transmembranarc nmnite ,.,_,

prin analogie cu proteinele de tip canal din membrana exteml a bacteriilor
gram-negative, care ii confera o permeabilitate neobi~uitl pentru ioni 11
molecule mici. Porinele mitocondriale sunt canale cu selectivitatc anionicl
dependent! de voltaj, penneabilitatea lor mai mare pentru anioni putlnd fi
modificat! de potentialul electric al membranei.
Unele proteine ale membranei extemc pot sl aibl funcpi catalitice, qa
cum sunt enzimele implicate in metabolismul Lipidelor ~i in transferul acizilor
~i In mitocondrie. Enzima marker a membranei mitocondriale extcme ~
monoamino oxidaza (MAO). Ea intervine in metabolizarea neurotransmatatorilor din sistemul nervos central, motiv pentru care inhibitorii MAO de tipul
fenelzinei ~i moclobemidului sunt folosip ca medicamente antidepresive.

Fig. S .11. Schema ultrastructuralii a mitocondriel

Membrana mitocondriali interni este plisat!, ceea ce ii mlrete de

peste 5 ori suprafata, astfel incat ea reprezint! o fracpune membranari
important! in celulli. In hepatocit de exemplu, suprafata totall a membranelor
interne mitocondriale este de 15 ori mai mare dec& suprafata plasmalemeL
Membrana interna formeazA prin plisare numeroase criate mitocoadrlale, care
au un aspect foarte variat 'in celulele diferitelor tesuturi. lnsl semnificalia
acestor diferente morfologice este Inca inexplicabill. In general, cristele aunt
perpendiculare pe axa lung! a mitocondriei, iar numlrul i suprafap lor IUIIt c:u
atat mai marl cu cat metabolismul celulei este mai activ (fig. 5.11).
Membrana mitocondriall intern! are o compozitie speciall - .
demonstreazA funcpa ei preponderent metabolicl. Contine cea IIIIi Dille
proportie de proteiDe dintre toate membrancle celulare (76%,
greutatea totalli).
Multe dintre proteine sunt molecule transmembraa.ae, IDIU-.~tt.:.M
membranei i orientate asimetric. Ele formeazi trci marl grupo t\ID. . .~
162

Orgonizarea Ji funcfionarea mo/ecularaa ce/ule/or

OtyJaniZllrtltl #I. fun cf1011Dret1

.
molecu~ a celu/e/or
{I) proteinele lantu}ui res i
electroni ~i asigurl reac~i~~=/unt active in transportul de
{2) complexul enzimatic al A TP .
.
activitiplor celulei;
smtetazei, care produce energia utila

{J) transportorii specifici care

~rea se~ectivA a ionilor ~i

u spre extenorul m1tocondriei.

metaboliplor spre interlorul saaslgurA

Proteinek lantulld

.
remarcabil de grupAri ro~esplrator . conpn l_n structura lor un numW'

plinesc astfel o funcpe !:en ial~ capab!le de OXldare ~i reducere, care indede electroni sunt o rganizatetA ~~ transportul el~tr~nilor. Proteinele purtAtoare
m 'complexe enz~mattce respiratorii (fig. 5.12).

0 component! predominant! in membrana mitocondriala interna este

complexul enzimaticATP sintetaza.
ATP sintetaza este o pomp!i de tip F alcatuit!i din doua componente
principale: sectorul membranar Fo ~i sectorul catalitic Ft, care proemirla pe faf.a
matriceala a membranei sub forma unei sfere cu diametrul de circa I 0 nm (fig.
5.11 ~i 5.13). Cele dou!i componente sunt legate printr-un peduncul OSCP
(engl. oligomycin sensitivity confe"ing protein = protein! care confer! sensibilitate Ia oligomicina). Aceast!i substan~ este folosita pentru diferenfierea ATP
sintetazei mitocondriale de alte asemenea pompe din cloroplaste sau bacterii,
insensibile Ia oligomicinli.

fiwMri.,f
-

. - '

.J

Fig. S.l2. Org01 izareafuncponaJO a lan/Uiui respirator

. c_o'!'pl~ NADH dehidrogenaza contine eel pufin 22 de lanturi

J>?bpeptldice, fhnd eel mai mare complex respirator. Complexul b-c1 este un
duner_format ~in 8 lanturi polipeptidice, fiecare monomer confinand 3 grupiiri
hem ~~ o protein! fier-sulf. Complexul oa3 (citocrom o:xidaza) este alciituit din 8
lanturi polipeptidice ~i funcfioneazA tot ca dimer. Fiecare monomer contine 2
gruplri hem ~i 2 atomi de cupru. Citocrom oxidaza reprezintA enzima marker a
membranei mitocondriaJe interne.
Dimensiunile marl ~i structura multisubunitarli a acestor complexe
respiratorii sunt expresia funcpilor lor complexe, ele avand atAt rolul de a
tran~ electroni, cit ~i de a pompa protoni (fig.S .12).
lntre cele trei complexe resp iratorii, transferul electronilor este real izat
de c1tre componente mobile ale lantului respirator. Ubiquinona (coenzima Q)
este o molecull membranari micA, liposolubilii, care se mi~a intre complexele
respiratorii I ~i ll. Citocromul c este o proteinA membranar!i periferic!i, care se
deplaseazl intre complexele ~i Ill ale lantului respirator.

Fig. 5.13. Complexul F 0 F rATP sintetaza

Sectorul Fo a1 ATP sintetazei mitocondriale este format din Janpuile

polipeptidice a, b ~i c caracteristice bacteriilor, Ia care se adaugi a lte 2-5
peptide, In funcfie de specie (fig. 5.13). Acest sector reprezintA un canal
transmembranar de protoni.
Sectonll F 1 este alciituit din 5 polipeptide, a, p, y, ~i e, aflate intt-un
raport de 3:3:1:1:1 (fig. 5.13). Subunitli~ile J3 pot !ega molecule de ATP ~i ADP
~i conpn fiecare cate un situs catalitic pentru sinteza ATP. Subunititile a pot
!ega ATP ~i ADP ~i reprezinti un prim nivel de reglaj al sintezei de ATP in
funcpe de concentrapa celor doua molecule. SubunitAtilc 1 oi 6 au rol in
a~ particulei F1 la sectorul de membranA.

Membrana intern! contine 1n propoqie mare un fosfo lipid bidrofob,

cardlollpina, care reduce penneabilitatea bistratu1ui lipidi~ pentru ioni.
164

163

Organizartuz ii funcfionartuz mo/ecularaa celule/or

Organizarea Ji funcfiDfiDIYtlm/ecuhrQt1 ululehr

.
S~fiul intermembranar este delimitat
mttocondnale ~i se prelunge~te in cristele 't
~e cele doua membrane
acestui spatiu de circa 8 nm apare l mtrl ocondrJale (fig. 5.11 ). Continutul
. . d'tn solupi apoase de . e ec onotransp"constttutt
..... .,nt ~~. omogen fiind
1001
. marker fiind adenilat
~~ rno1ecule Sunt 1 1
. . '.
k.maze, enzlma
kin
.
oca lZate wet dtferite
aza care are rolul de a recupera AMP.
Matricea mitocondriall are
granu lara deoarece COntine
ADN, ARN ~i ribo~omi.
'

situa~~cru:a
0

e;ectronomicroscopicA fin

le untc! mtre organitele celulare,

Organizarea aparatului g ti

.
diferite specii, insa este realiz:e de ~toc_on~r~~J varim destul de mult Ia
izbitoare cu organizarea materialului g~pnaetipcnalncJpu c_omulne ~i are asemanAri
M0 1
procar10te or.
eculele de ADN mitocondrial su
1
. .
unora de Ia alge protozoare, sunt
cu
~~ pot 1 a~te Ia membrana rnitocondrialA intema,
ce
~~~u)l~ de tip procar~ot este legat de membrana celul~r:::;:~o~~l

a om I mam1fere ADN mitocondrial orma~~x un

1 ?
't
d ~
'-<LUI
smgur me uttr-o
: ; oco!l ne, .m tt_mp ce ~a eucariotele vegetale inferioare exist! 0 cantitate de
putm 5 on rna~ mare,~ Ia plante cate 20..80 de asemenea inele de ADN.
. Genele mtto~~driale ale mamiferelor sunt lipsite de introni, fiind
cont~nue ca Ia bac~m, pe _cand Ia celelalte organisme genele mitocondriale
confm se~ve~te nem~orrnatonale, ceea ce implica pre:zenta in mitocondriile
acestora ~~ a siStemulu propriu de procesare a ARN transcris.
.
Ribozo.~i milocondriali difera de cei din citosol, prin dimensiunea mai
m.Jc8., compoZtpa in ARN i proteine, sensibilitatea Ia anumite antibiotice. Prin
aceste caracteristici ei se apropie de ribozomii de tip procariot.

e~cepfi~

~i

circ~Ja~:.a~~tsl'c::~~;;~ ~~

Consistenta matricei mitocondriale este relativ

cantitAtii mari de proteine pe care o confine.

vascoas! datorit!

Aici sunt locatizate sute de enzime implicate in procese metabolice

energetice ~i biosintetice, dintre care cele mai importante sunt:
( 1) enzirnele oxidarii piruvatului la acetil coenzima A;
(2) enzirnele fH>xidArii acizilor gr~i Ia acetil coenzima A;
(3) enzimele ciclului Krebs, responsabile de degradarea finalA a acetil
coenzimei A;
(4) enzimele necesare replicArii ~i exprimarii inforrnatiei genetice
proprii.

165

Biogenez.a mitocondriilor se realizeazA intr-un mod special, pe de o

parte datorita capacita~i lor de a se divide, iar pe de altl parte dat.oritl
contributiei a douA sisteme genetice separate: nuclear 'i mitocondrial.
Mitocondriile se divid printr-o sdzi1111e similar! celei de Ia bactcrii ti
formeazA alte organite, in care se inserA ulterior componentele nou sintetizatc.
0 parte din componentele proteice mitocondriale sunt produsc cbiar tn
interiorul organitului, datorit! prezentei ADN mitocondrial ~i a echipamentului
propriu de proteosinteza. In acest fel mitocondriile au o autonomk rtllltlvi fall
de restul celulei. Toti produ~ii transcri~i de pe ADN mitocondrial, precum i
produ~ii lor de translatie rrunan in mitocondrie, neexistAnd nici un proces de
export de ARN sau proteine in citosol.
Proteinele codificate de ADN mitocoodrial ~i sintetizate de ribozomii
proprii sunt subunitati ale complexelor enzimatice din membrana mitocondriall
intema, ca de exemplu cele 7 polipeptide ce intrA in alcAtuirea complexului
NADH dehidrogenaza, un polipeptid din structura citocromului c, 3 subunitJP
proteice ale citocrom oxidazei ~i 2 polipeptide ale A TP sintetazei.
Marea majoritate a proteinelor mitocondriale sunt codificate de ADN
nuclear ~i sintetizate de ribozomii citosolici, fiind apoi transferate posttranslational catre mitocondrii ~i irnportate in acestea.

Importul mitocondrial este un proces de mare amploare, deoarece

aproximativ I0% din proteinele produse de celula eucariotl ajung tn
mitocondrii. fn acest proces complex, mitocondria trebuie s1 recunoasc:l
proteinele de import, sA le transporte prin una sau doul membrane i s1 le
repartizeze in compartimentul mitocondrial adecvat functiei lor specifice.
Proteinele citosolice destinate importului mitocondriaJ confin Ja cap1tu1
N-terminal o secventA de 60 de aminoacizi numiti &ecwlf/4 de Ct1pllll'e
# direcponare.

0 proteinA care are o astfel de secventl este numi1i precursor, tntruclt

dup~ importul mitocondrial, de cele mai multe ori, secvenp de clireqioalre
cliva~ prin acpwtea unor proteaze (fig. 5.14 $i 5.15).
Secventele de directionare sunt de mai multe tipuri. tn
destinatia intramitocondrialA a proteinelor importate. Prezen1a UDei
secvente de captare ~i direcponare este suficientl peotru a clircK:Ik
moleculii proteicA citosolicl in interiorul matricei mitocondriale (fig.
166

/orO a ce/u/elor

Orgtmizareo i funcfionoreo moiecu

~ li funqit1ntrea molecuWa celulelor

mbrana mitocondriala extema ~i

blocheaza translocarea porinei prin me
determinli acumularea ei Ia acest nivel.

.......,..

.-~~~-~

~:--=t=rrr
~:~
1,..-il\ellt~

::.\.

~l J

G>

-..p.t:Mtan..

-~~1?
Fig. S.14.lmpomd po.st-translaJionaJ al proteinelor in matricea mitocondriali1

Proteinele precursoare destinate spapulu.i intennembranar conpn doll!

secvcnte, una de directionare matricealll ~i alta de direcponare spre spatiul
intenncmbranar. Prima secvenf! determinll translocarea proteinei prin
mcmbranele mitocondriale In matrice, unde secvenfa este tndep~tA
proteolitic. Astfel devine expusa cea de-a doua secvenfll de direcponare, care
determinl o noul translocare a proteinei, tn sens invers, prin membrana
mitocondriall inteml. Ajunsi in spatiul intennernbranar, proteina precursoare
pierde prin clivaj ~i cca de-a doua secvenfll de direcponare ~i devine proteinll.
matur1 (fig. S.l 5).
Protcinele destinate membranei mitocondriale interne sunt importate in
doui moduri diferite. Uncle dintre aceste proteine au douli secven~, una de
d~onare matriccali 'i o alta de direcponare spre spapul intermembranar.
~ proteinc ajlDlg in mitocondrie intr-un mod similar precursorilor destinati
&paliului intennembranar, ins! in cursu! celei de-a doua translocliri prin
membranl, ele sunt blocate in membrana mitocondrialli inteml. Alte proteine
ale membranei mitocondrialc interne nu au nici o secventll de directionare,
att'el tndt ele sunt translocate prin membrana extern! ~i inserate direct in
membrana inteml.
Porina, proteinllocalizatl in membrana mitocondriall extern!, conpne
pe llngl secventa de directionarc matriceall ~i o secvenfll de stopare a
118nsferului. Acestl ultiml secvenf!, fiind constituitl din aminoacizi hidrofobi,

Fig. S. lS. Jmportul po.st-translaJional al proteinelor fn spaJiuJ llflermembranar

Importul mitocondrial al preeursorilor pro~ici din ci~sol se realizea2A

prin parcurgerea mai multor etape: depherea protemelor,. leg~ de
receptori membranari, translocarea pnn membranele mrtocondriaJc,
clivarea secventelor de directionarc ~i plierea in configuratia maturA.
Precursorii proteici se leagl in citosol de proteine de desfoiurare, care
utilizeaz! energia eliberat! prin hidroliza ATP pentru ai menpnc intr-o stare
depliatl, in care pot fi translocap prin membranele mitocondriale (fig. 5.14). In
cazul in care precursorul este destinat spat.iului intermemb~ar, ~upl ~ ~ fost
introdus in matrice, el este menpnut tntr-o stare dephat! pnn actJVltatea
chaperoninelor (fr. chaperoner = a insot~. a proteja) (fig. 5. ~5).. .
..
Mult.i dintre precursorii importatr, dup! ce au sufcnt chvaJul proteolittc
at secventelor de directionare mitocondrial!, se impachetca.zi tntr-un mod
specific ~i devin funcponali (fig. 5.14). Exi~ insi ~el_e protei~e care nu se ~t
plia in confonnapa activ! tn mod spontan, c1 neccsJti JnterventJa unor proteme
catalizatoare cum este proteina matriceal! hsp60 {engl. heal shock protein proteins de !$'oc termic), asemlnltoarc cu proteinele de depliere din citosol.
168

167

Organizoret:t Ji funcfionoret:t molecu/ara o ce/ulelor

ln pr~sul translocarii, precursorii proteici se acumuleau Ia
t I
de contact dmtre membranele mitocondriale extemli .,i internv S
~dune e e
1
1
v
a. e const erA eli
Ia acest mve
sunt ocahzap atat receptorii cat ~i proteinele canal
efectueaza translocarea (fig. 5.14 ~i 5.15).
prm care se

ATP este o moleculA macroergicl, capabilA sA stocbeze energie chimicl

in legliturile sale fosfodiesterice (fig. 5.16).

>;v,. ~

lmportul mitocondrial a1 proteinelor este un proces consumator de

energie.
El_ depinde ?~ h~droliza_ ATP, realizat! in citosol pentru des~urarea
~recursonlor protetct ~t menpnerea lor in starea depliata. De asemenea
tm?o~ul proteinelor mitocondriale presupune fonnarea unui gradient electro~
chtmtc transmem~ranar de protoni, care activeaza atat conformapa canalelor
membranare, cat ~~ translocarea propriu-zisa.
Fosfolipidele membranelor mitocondriale sunt sintetizate de reticuJul
endoplasmic ~i transferate in mitocondrii prin proteine de interschimb
lipidic.
. ~ceste proteine sunt .solubile _in citosol ~i recunosc un singur tip de
fosfohptd. Transferul se reahzeazA pnn extragerea moleculei fosfolipidice din
foita extema a rnembranei reticulului endoplasmic, apoi proteina difuzeaza in
citosol avand fosfolipidul a~t In momentul in care vine in contact cu
membrana mitocondriala, ea descarca fosfolipidul, inserandu-1 in monostratul
extern al membranei acceptoare.
Cardiolipina constituie o ex.cepfie a acestui mecanism de biosinte:zA a
fosfolipidelor mitocondriale, deoarece se considera ca ea este sintetizatii Ia
nivelul membranelor mitocondriale.

Funqia eoergetici a mitocondriilor

Mitocondriile reprezintA. organite de conversie energetica, specializate
in sinteza de A TP prin ox.idarea substratelor organice.
Mitocondriile sunt esenpale nu numai in celulele animate aerobionte, ci
tn celulele vegetale care conpn cloroplaste, pentru producerea de ATP in
perioadele de tntuncric, c!nd fotosinteza nu este posibil~. in ri'idacini ~i alte
~ nefotosintetice, precum ~i Ia organismele vegetale heterotrofe, mitoc:ondriile reprezinti singura structuri celular! generatoare de energie chimicl.

169

.Y~--

"""' .. -~~
cci

Fig. 5.16. Structura chimicl1 a adenozin trifosfatului (A.TP)

A ~ B- modelui spa(ial, C-:formu/a chimiciJ

fn majoritatea celulelor, energia eliberat! prin hidroliza ATP poatc fi

utilizata pentru realizarea travaliului biologic, in procese cum sunt tran~rtul
prin membranA, motilitatea celulelor, excitabilitatea nervoasA., metabohsmul
biosintetic etc.
In mitocondrii, sinteza de ATP, realizatl prin fosforilarea ADP cu
fosforul anorganic, este cupla~ cu energia elibera~ in urma oxidlrii unor
substrate organice, motiv pentru care, in ansamblul sAu, procesul poartl numele
de fosforilare o:ridativa.
Yn realizarea functiei lor energetice, mitocondriile consuml oxigen
molecular ~i devin sediul respirapei celulare. Principalelc substrate
organice folosite 1n respirapa mitocondrialii sunt glucidele i lipidele.
Catabolismul glucozei incepe 1n citosol, unde se produce piruvatul.
Acesta este transportat in matricea mitocondriall in simport cu protonii fi aici
este convertit la acetil coenzima A (acetil CoA). Pentru a alimenta continuu
reacfia de formare a acetil CoA, celula animall!. depoziteazl glucoza tn citosol
sub fonnil. de glicogen, a carui sintezl ~i degradare sunt strict reglate tn ftmcCio
de necesit!ti.
Flirii mitocondrii, o celuU\ animall ar fi total dependentl de g1icoU2a
anaeroba pentru a-i produce energia necesara. Pc aceastl calc tul, -~
fiind descompusA numai panlla piruvat, se obtin doar 2 molecule de
o molecull de glucoza. In mitocondrii, catabolismul glucozei esle
panlla degradarea Ia C~ ~i H20, iar energia eliberatl prin oxidlri
eficient folosi~ lnc!t se obtin 36 de molecule de ATP dintr-o
glucozA.

170

()rgtlniZiretl t1i functiDI'Ial'< hiDiecuiDrri a celu/e/or

Mai mult, in mitocondri'1 real'

~ f.i lbO obtin4nd
~
izeazi ~~. degradarea finalii a llpidelor Ia
glucide.
~-se 0 cantttate de energie de 6 ori mai mare decat din
tntr-o celull
~oti~, lipidele reprezintA rezerve energetice mai importante
trigliceride i
uctdel.e. Ele sunt depuse in citosol mai ales sub formll de
rezut...: ctha trin'ml' 'dcazun aflAndu-se In contact cu mitocondriile. Acizii .,.,.,.,i
..,...
g teen e sunt transporta.; ~m 'toe dri' .
o-v
de eozime local'zate in
.- mt on pnntr-un proces mediat
1
grqi sunt de~ti
e do~. me~bx:ane mitocondriale. tn matrice acizii
f01'111lndu-se o molecuti~~ =~A.ctchce de 13-oxidare, Ia fiecare ciclu

OU:

uJt!

c;e

er; .

Ac:etii-CoA este u t
ed

lipidclor ~i chiar a1 aminoac~ .;n
tar chete 10 metabolismul glucidelor,
in matricea mitocondriaiA lZI or. Xldarea ~~pletA a acestei molecule are loc
.
.
. . _pe parcursul reactitlor care fonneaza cidul Krebs
numrt ~ ctclul actdulut cttnc sau al acizilor tricarboxilici (fig. 5.17).
'

Fig. 5.17. Schema metabolismului energetic miloco.ndrial

CoA-coe.nzima A, CoQ-coenzima Q. FP-flavoprot.einli

Majoritatea enzimelor implicate In transform!rile ciclului Krebs sunt

solubile in matricea mitocondrial8, formnd un complex mare, multiproteic,
astfel incit produsul rezultat dintr-o reacpe este transferat direct Ia urmlltoarea
cnziml. flril a avea Joe difuzia sa i n matrice.
Rczultatul final al reacpilor ciclului Krebs este producerea a 2 molecule
de C(h, 3 molecule de NADH+W ~i 1 moleculli de FADH2 De asemenea,
ciclul produce o molecull de ATP. Cea mai important! contributie a ciclului
Krebs Ia metabolismul energetic este extracFia ekctronilor de fnalta energie
prin oxidarea ector doi atomi de carbon ai radicalului acetil. Electronii, preluati
tranzitoriu de Ia NADH+W ~i FADH2, sunt rapid transferap in lantul respirator
din membrana mitocondriali intema (fig. 5.17).
171

Orgonizarea 1; funcfionarea mo/ecu!Drtia celu/elor

Moleculele de NADB+Ir ~i FADH2 Asunt oxidate in l~tul respi_rat~r
din membrana mitocondriall intema, m cad.rul procesulu1 de resp1ratte
mitocondrial!, folosindu-se ox.igenul molecular.
NADH+W ~i FADH2 i$i transfenl perechea de e)ectroni Ia moleculele
acceptor situate In membrana intern! a mitocondriilor. Pierderea electronilor
regenereaz! forma oxidata a coenzimelor (NAD+ ~i FAD) ~i reduce in ace18$i
timp acceptorul. ln contmuare, electronii sunt transferati de-a lungul unui lant
de proteine purtAtoare inserate In membrana mitocondriala intema $i ajung Ia
(h, ultimul acceptor de electroni din lantul respirator (fig. 5.1 7).
Diferitele tipuri de transportori de electroni din lantul respirator au un
potential reducMor diferit, care se traduce printr-o tendintJ. diferitA de acceptare
a electronilor. Acest fapt asigurn jluxul unidirec{ional a/ electroniior de-a
lungullantu}ui (fig. 5.12). tn lantul respirator mitocondrial electronii se scurg ca
intr-un ~ir de cascade, de Ia o componentA Ia alta, in ordinea cre~terii
poten~alului redox.
Electronii de Ia NADH sunt acceptap de primul complex al lantului
respirator, NADH dehidrogenaza. De aici, electronii sunt transferatt prin
intermediul unei flavoproteine ~i a unor grupliri prostetice cu fier ~i sulf Ia
ubiquinona (CoQ), care ii preda complexului b-et. Electronii de la FADH2 sunt
cedafi direct ubiquinonei ~i astfel intra in lantul respirator Ia nivelul celui de-al
doilea complex, b-et (fig. 5.12 ~i 5.17). Complexul respirator b-c1 transferl
electro?ii Ia ~itocro~ul c, prin ~ntermediul cruuia ajung Ja al treilea complex al
lantulut resprrator. Cttocrorn oxtclaza transfer! electronii Ia ultimul acceptor, 0 2
<?_xi~enul ~olecular reacponeaza Ia finalul Iantului respirator cu
electronu ~~ protonn, fonnand apa. Astfel, celulele vii ard de fapt hidrogenul ~i
nu carbonul, conform reacpei:

02 + 4W + 4e -+ 2H 20
Componentele lantului respirator pot transporta doar cAte un singur
elecn:on. in~ NADH cedeazA care 2 electroni, iar fiecare moleculll de (h
trebute sll ~nmesc! _4. el~oni. ~e aceea, electronii sunt acwnulati Ia nivelul
transportonlor protetci a1 lantulw respirator pentru a fi apoi transferap in bloc
clltre urrnatorul transportor din lant.
'
. Transferul_de electroni poate fi blocat 1n anwnite etape ale Jantului
resp11'8tor sub actJ.unea unor substante toxice cum sunt am 'talul t ' A
cianurile (fi 5 17) Mi
dr"'l
'
I
, an lmlctna '
.
. ~ . _tocon 11 e din celulele vegetale nu sunt insi sensibile Ia
acpunea mhtbttoare a ctanurii de potasiu.
172

Orgonizarea J'i funcfionarea mo/eculoraa ce/ulelor

Energia eliberatA prin
dar
OXI
ea completa a substratelor organice este
folositA pentru .
membrana mt"tocosntdr~l~~ ATP de catre complexul ATP sintetaza din
n ta .. mtemil.
Transferul electronilor treaptA
prin intennediul proteinelor care fi cu treaptA de Ia N~DH sau FADH2 Ia 02,
electronilor sa fie eliberata su
. ~nn~ l~f~l. resptrator, face ca energia
ccestv, m cantttap mtc1.
. .
..
Im~tal, electronu au o energie foarte m
d
a Iungullan~l

.
are, ar pe masura ce se scurg deenzimatice pen~res~:t~energta ~or scade, ~ind folosita de catre complexele
To.;
t ..
P P
protomlor <Hl pnn membrana intema (fig 5 12)
1-' pro onu sunt pompatt in acee i d"
.
.
.

intermembranar datoritA orient!rii v t ~I trecltte, ~m matnce In spatiul
ec ona e ace or tret complexe respiratorii
.'
Mecamsmu
1 molecular prin care tran rtul 1
.

:mparea protonilor
pentru cele

_di~er~

pro:!f:::r

tr~P~omp~e~en::~~~~:.c~~~~t ~~

~~pali:~nnCcetrcpeux~lmun ~i depinde de transfonnMile alosterice ale

uu e recente sugereaza

eli pe tru tran fi

~r:c~~ ~lectroni
de Ia_ NADH Ia ~ sunt pompafi in spa~ul inte~::;:b:;;:
10

om
e
proto_m_. Astfel, complexele NADH dehidrogenaza ~i b-c1
P peaza cite 4 protom, tar complexul citocrom oxidaza cate 2 protoni
Pomparea protonilor prin membrana

mitocondriala interns determina acumularea

lor in spatiul intermembranar ~i deci
generarea unui gradient transmembranar d~
concentraJie protonica. De asemenea, ca
urmare a pomp!rii de sarcini pozitive din
matrice in spafiul intennembranar, se
formeaza de o parte ~ide alta a membranei
mitocondriale interne un gradient electric. In
acest fel, energia eliberata prin oxidarea
NADH ~i F ADHl este stocati in gradientul
electrochimic a/ protonilor de pe fetele
membranei mitocondriale interne (fig. 5.1 8).
Deoarece, membrana interns a mitocondriei este relativ impenneabilil pentru
anioni, in constituirea gradientului electrochimic de protoni, potenpalul electric de
lntamo
membranA (de aproximativ 200 mV) are o
llxtamll
pondere mai mare, comparativ cu gra.dientul
Fig. 5.18. Principiul general
de concentrape protonic! (gradient de pH).
olfosfori/6rii oxidative
173

Gradientul electrochimic de protoni, realizat prin activitatea Jantu1ui

transportor de electroni, actioneaz! ca o /01'(4 protllllllllltiJIV p
detennina introducerea protonilor inapoi in matrice, conform
gradientului transmembranar.
Protonii p!trund in matricea mitocondrialA prin zone speciale ale
membranei interne, cu rol de canale transmembranare de protoni. Aceste canale
reprezintli de fapt, sectorul F0 al complexului enzimatic ATP sintctaD, care
converte~te energia stocatli in gradientul electrochimic de protoni tn energie
chimic!, prin sinteza ATP (fig. 5.18).
F 1-ATP sintetaza catalizea.z! fosforilarea ADP cu fosforul anorganic,
deci sinteza de ATP prin deshidratare. indepArtarea moleculei de ap! se face
prin mi~carea It 1n matrice, conform gradientului ~i a OH" spre citosol.
Oligomicina blocheaza transferul energiei de Ia lantul respirator Ia A TP
sintetaza. Ea inhiba fosforilarea oxidativ~ dar nu afecteazl respiratia
mitocondriilor.

Fig. 5.19. Principiul defuncflonare

al ATP sintetazei

Mecanismul prin care mi~

protonilor Ia nivelul F0 F1-ATP sintetazei este cuplatA cu sinteza de ATP este
explicat prin modelul rolafloiUII {fig.
5.19). Conform acestui model, cele
trei subunit.Ap p ale complexului
enzimatic tree succesiv prin trei stlri
conformaponale ce difcri intre ele
prin afmitatea fatA de ATP, ADP sau
P. In momentul in care se formeazl o
moleculli nouii de ATP, fluxul
protonic cauzeaza o rotalic de 1200 a
subunitlitilor catalitice ale complexului
~i astfel ATP este eliberat in matric:e.

Producerea de energie in mitocondrii prin fosforilare oxidativl are un

randament de 42~o.

Energia necesari pentru sinteza unei molecule de ATP cste de cima 9

kcaVm~l ~i p rin urmare, numai reactiile de oxido-reducere din lanlUI re&~pjn

care ehbereazA

o cantitate mai mare de energie pot genera AlP.

174

.
.. . .~:.,,.cfionarea mo/eculartia celu/elor
Orgamzarea ,.1 '"'"

Rlllpirator ~. trei locuri de fosforilare, in cazul oxidmi NADH ~i douA

asemenea situsuri, tn cazul oxidArii FADH2 {fig. 5.17).

~ energiei provenite din reacpile redox ale lantului respirator,

netnmagavnati in ATP, este disipat! sub fonn~ de c~dum ~i are rol in
~ lsllpotJIIII'il C6Tpu/lli Ia animalelc horneotenne.
Tennogenina este un decuplant natural al fosforil&-ii oxidative aflat in
cantitatc mare in membranele interne ale mitocondriilor di~ tesutul
adipos brun, specializat pentru producerea de cMdura
Tennogenina cre~e penneabilitatea membranei interne mitocondriale

~tru ~ ~i astfel anihileazA forta protonmotorie. Prin unnare, energia eliberata

pnD oxtdarea substratelor organice nu este convertitl in ATP, ci este disipatl
sub fonnl de cildura Tennogenina are un rol important in supravietuirea
mamiferelor adaptate Ia frig, precum ~i in termogeneza puilor nou-nascu~.

ec::'

.. )a acceptorul fmal sunt prezente 'in membrana

torul final aJ lantului respirator poate fi oxigenul
celulara ~~ m m~zozom~ i :Zo~ i sulfurap sau organici, in functie de specie.
dt :a lungul lantului respirator este cuplata cu
molecular; dar ~~ comp ~ .
Mt~carea electrom 1or e
.
~
~ to 1
1 ~ afara celulei iar influxul protontlor map01 m ct so
p.mparea gradpro~onttulor .mste convertit ATP de catre o ATP sintetaza similara
confonn
ren w e
celei mitocondriale (fig. 5.20).

NADH ~i. .?'ansferli e

in

Alte functii ale mitocondriilor

0 mare parte 8 energiei stocate in forta pro~onmotorie este utilizatl
pentru transportul ioniJor ~i moleculelor pnn cele doll! membrane
mitocondriale.

Peter Mitchell a elaborat teoria cbemiosmoticli in anul 1961, fiind

laureat cu premiul Nobel abia in 1978, tirnp in care aceastl teorie a fost
confirmati prin numeroase cercetari..
Teoria chemiosmotica explica cuplarea transportului electronilor cu
sinteza de ATP, prin forta protonmotorie. Conform teoriei, producerea de
energie utili celulei irnplica functionarea triadei membrana biologica-transportCOTM:rsie energetica. Astfel. procesele de transport transrnembranar ale
electronilor ~i protonilor sunt cuplate Ia nivelul membranei mitocondriale
interne cu procesele chimice de sinteza a ATP.
Mccanisrnul chemiosmotic este
1llliversal in lumea vie. in ciuda deosebirilor dintre ele, procariotele, mitocondriile 'i cloroplastele utilizeaza
acele&i procese chemiosmotice pentru
sinteza de energie (fig. 5.20).
Metabolismul

energetic

-...trh:o

AW-~::;:;-r~ AO/"
ATP' ~---;--.t.lJO<

Fig. 5.21. Sisteme de transport mitocondrial

!iUSfinute de gradientul electrochimlc de H'

al

baeteriilor aerobe se finalizeazi cu fosforilarea oxidativli.

Intrareil ADP in matrices

mitocondriaHi se realizeazli simultan
cu ie~irea ATP, Ia nivelul unei
translocaze specifice din membrana
intemli. Acest schimb este determinat de potenpalul electric transmembranar, intrucat Ia pH neutru
molecula de ADP are 3 sarcini
negative, iar cea de ATP cate 4.
Astfel, antiportul ADP-ATP are ca
rezultat mi~ unei sarcini electrice negative spre exterior (fig.
5.21).
Fosfat translocaza din membrana mitocondri&a intern! catalizeazli anliportul hidroxil-fosfat $i
pennite acumularea fosforului anorganic in malrice. Exportul OH' este
detennioat de gradientul de pH,
grup~Je 011 combinAndu-se Ia

exterior cu protonii pompati prin activitatea lantului respirator, pentru a forma

Enzimelc reacpilor glicolitice

wi ale ciclului Krebs sunt localizate in
citosol, iar enzimele care oxideazli
175

apa (fig. 521).

Fig. 5.20. Unive13alitatea

Transferlli echlvalenplor reducatori din citosol in matricea

mitocondrial~ impli~ utilizarea unor navete electronice, deoarece membrana

mecanismului chemiosmotic

176

Orgonizarea i funcfionarea molecularaa celule/or

intemli este impenneabilli entru 1001
. .
depinde de trei asemenea !vete
" IDe e~emplu, functionarea ciclului Borst
: a ma atulut, a schimbului glutamat-aspartat ~i
a oxoglutaratului (fig. 5.22).

Fig. 5.22. Ciclul Borst

Orgonizareai funcfiOf1tlf'et1mDieeuhrr111 u/u!UJr

ADN rezultli molecule de ARN diferite. S-a demonstrat cl toatl cantitatea de

ARN ex.istentli in mitocondrii este sintetizatlln organit.
Biosinteza proteine/or mitocondria/e se des~ari printr-un mecanism
identic cu eel din celulele procariote, d~i codul genetic mitocondrial prczintl
diferente lntre specii, precum ~i fat! de codul genetic universal in patru pozitii.
De asemenea, proteosinteza mitocondrial! poate fi inhibatl de aceleati
substante ca Ia procariote. To~i, antibioticele care acponeazl pc ribozomii
70S pot fi administrate Ia om, deoarece nu blocheazl complet biosinteza
proteinelor mitocondriale, fapt care are mai multe explicatii. De exemplu,
eritromicina nu poate pMrunde prin membrana inteml a mitocondrici, iar
tetraciclina este inactivatli de concentratia mare de Ca2+ din matricea
mitocondrialli. Pede altli parte, inlocuirea mitocondriitor in celule se face Ia 12
zile, astfel ca inhibarea proteosintezei mitocondriale trebuie menpnutl o
perioada mai 1ndelungatli peotru a deprima sever mitocondriile.

~i1?condria
intervine in reglarea fina a conceotra+:ei ionilor d
In CJtOsol.
t
e ca1CIU

Prin materialul genetic propriu mitocondriile asiguri ereditatea

citoplasmatica.

~ransportul ionilor de ~alciu In ~itocondrie se afl! in competitie cu

Sistemul genetic al mitocondriilor se supune unor rcgu]i proprii de

transmitere. A~ de pild!, Ia drojdii ereditatea mitocondrial! este biparentaliJ,
pentru ca fiecare celulli haploida participa Ia fuziune cu p!fti egale de
citoplasma La animale ~i plante, celulele spermatice nu participi practic cu
citoplasm~ Ia formarea zigotului ~i astfel toate mitocondriile din celulelc
embrionului provin de Ia ovul. Prin urmare, ereditatea mitocondriilor cste
uniparentala, de tip matroc/in.

ATP . smtetaza pentru folostrea gradtentului electrochlmic de protoni

Expenmentele efectuate in vitro sugereaza ca acumularea ca2+ ~

d .:
d
. .. .
m mt1ocon m
2
~ prece enfa asu~ra fosfonl!rit OXIdative. Importul mitocondrial de Ca + are 0
t~portan~ deo~btta. pentru eli mentine sc!zutli concentratia acestor ioni In
catoso~ ~~A penntt~ ehtx:rarea lor ca raspuns Ia stimuli adecvap. Calciul este
depozttat m matricea mttocondrial! sub fonna granulelor de fosfat de calciu cu
aspect electronomicroscopic dens (fig. 5.11).
'

Yn mitocondrii au loc procese de biosinted a ADN, ARN ~i

proteioelor proprii.
Mitocondriile contin material genetic, precum ~i enzime necesare
replicarii ~i exprimarii genelor mitocondriale. De exemplu, ADN mitocondrial
uman contine 2 gene pentru ARNr, 22 de gene pentru ARNt ~i 13 gene pentru
proteine.
Rep/icarea ADN mitocondrial nu este limitata Ia faza S a ciclului celular
i se face Ia int&mplare, unele molecule replicandu-se de douli ori, altele deloc,
inslla fiecare ciclu celular eantitatea de ADN mitocondrial se dubleaza.
Transcrierea ADN mitocondria/ se face simetric, dar ulterior ARN este
sciodat asimetric, astfel incat de pe cele doua lanturi identice ale moleculei de
177

Plastidele
Plastidele sunt organite specifice celulelor eucariote vegetalc, care au
capacitate efectivii sau potential! de a sintetiza substance organic:e prin
fotosintez!.
Plastidele nu au echivalent in regnul animal. Elc lipsesc tnsl. p clia
celulele drojdiilor, fungilor, ale unor talofite ~i din uncle cclulc ale connofitelar.
Asemenea celule se numesc apoplastidice (gr. apo flrl) ei sunt incapabile de
fotosintez:A.

178

'et1 molecu/ara a

~ li ftmqiontJr~ mokculortia celu/elor

Din .punct de vedere genetic

celu/elor

.
r anit, prin mecanisme specifice
citosolici ~i transferate post-translational m o g
exist! un singur tip plastidial care se

prezintl sub diferite aspecte structural-funqionale.

_Marca

Orgonizorea ji (uncftonor.

diversitate de plastide existente in lurnea vegetal! este

d_etemu.~ de complexitatea organismelor, stadiul de dezvoltare ontogenetic!

fl conchtttle ec:ofiziologice ale mediului ambiant.

Variatcle tipuri de plastide sunt omoloage ~i se pot transforms unele in
altele cu destuJA ~urinfl. De exemplu, arniloplastele din rM~cinile tuberizate
ale morcovului ajunse Ia luminA sintetizeazA clorofila ~i se transfonnll in
cloroplaste, cu acel~i proprietAti structural-functionale ca ~i cloroplastele din
parenchimurile asimilatoare. De asemenea, cloroplastele se pot transforma in
cromoplaste sau in leucoplaste.
In cadrul unci celule insA, condipile genetice $i ecofiziologice fiind
egale in toatc sectoarele, populapa plastidial! este de regulli uniform!.
Proplastidele (gr. pro = inainte de, p/astos = format) sunt plastide
juvenile, nediferenpate, incolore, prezente in celtilele meristematice ale
cormofitelor.
Au formA sferica sau neregulatA ~i un diametru de l-1,5 j.lm. Sunt
delimitate de un inveli~ dublu ~i contin in strom! pupne membrane, cu aspect
vezicular sau tubular, adesea legate de membrana internil. In stroma se mai
gisesc molecule de ADN circuJare, de marime variabila, foarte multi ribozomi
de tip procariot, un num3r redus de picaturi lipidice ~i granule de amidon,
precum ~i enzime necesare replic3rii ~i exprimarii infonnatiei genetice proprii.
Proplastidele cresc, s~ divid ~i se diferenfiazii 'in plastide mature de
diferite tipuri, in raport cu condipile ecoftziologice.
Diviziunea proplastidelor se des~ara aproape simultan cu diviziunea
celulci, printr-o constricpe median!, mai mult sau mai putin simetricA. Se
formeazl astfel noi organite, in care se insera apoi componentele sintetizate prin
contributia celor douA sisteme genetice, nuclear ~i plastidial.
.
Ca ~i mitocondriile, plastidele sunt organite semiautonome, o parte dm
coomponentele proteice, ca de_ pildi o s~bWlitate a ri.bul~z.<>:bisf~sfat
carboxilazei ti uncle proteine nbozomale, fimd produse chiar m mtenorul
organitului, datoriti prezentei ADN plastidial ~i a echiparnentului propriu de
proteosintezi. AJte proteine plastidiale sunt insll sintetizate de ribozomii

179

de import.
a cromoplastelor din proplastide sau
Biogeneza leucoplastelor sau
abolic~ specifice. Factorul esential al
sen+& 1n procese an
. fl
te
1 t este lumina. Sub m uenta el es
cloroplaste consta, m_e t;.
diferentierii
proplastidelor m clo~opdas ~nte->< a pigmenplor ~i componentelor
1
'
1 't plasmattc e s1 =
..
activat sistemul nuc eoct o
rmit edificarea complet! a structunt
lipoproteice specifice ~loroplastelorl, carbe ?o~te .:.j in celulele postmeristematice
..,~ ..
~--cton.ale La a ge, n
v
d. .
~i capac11.~1it 1or 1uu ,.

~ . astreaz! capacitatea de tVtztune.

ale plantelor superioare cloroplaste1e ~~~ p
. ..
lastidele ~i chiar cloroplastele rna~~~ evo_Iu~
Yn absenta lummu, prop
'nh'b tA formarea sistemulut tll&coldal ~~
In etioplaste, intrucat este I t a
sinteza clorofilei.

in stroma lor existA o structurll compactA,

~unt mcolorei 1 deoarece reprezinta un depozit de

semicristalin~ nurn~ta corpd..frdo ;~:are normala se poate dezvolta sistemul
Etioplastele

membrane din care, m con lfll e 1

tilacoidal.

1 1 1 vegetale se de~eazA prin

Din complem~ntul plastldi: a ~~ Sub aceasti denurnire sunt
1
0
diversitate ~i ~mportanta c t.ropi;:n~l verde fotoasimilator clorofila
cunoscute plastidele care con_!!'~..~x) .
e in consecinta au capacitate
(gr. chloros = verde,phyllon- u.\11 ........ ~1 car
fotosintetica efectiv!.
Cloroplastele (gr. chloros = verde, pl~tos ::: fo~t) au o :orfo:~:
relativ labilli ~i foarte_ v~ata, ades~ spectficli s~tel, : r se ::marcl
utilizarea lor In investlgatule taxonomlce. In evolutta plan
x-1 . lor
. .. c lorop Iastelor~. m paralel c'""t....n ..rea num.....bTtatea
u ut
reducerea treptata a martmn
intr-o celu\A. La plantele superioare se constat!, de asemenea, sta 1 1
formei ~i structurii acestor organite.
ezicule
Cloroplastele mature ale cormofitelor au aspectul unor ~ este
discoidale care mAsoarA aproximativ 4-6 llJll (fig. 5.23!: Num~1 or
variabil ~i dependent de specie, tesut, tipul de celua, factoru de medtu.

Cloroplastele, similar mitocond~ilor, au un fnveli~ ~blu ~ ~m;!:

spafiul periplastidial ~i compartimentul cenU:W num~t stroma.
brane
deosebire de mitocondrii, cloroplastele contm un Sl~m de
interne care delimiteaza al treilea compartiment, spafrul tilacor

180

Organizarea i funcfionorea tnolecu/ara a celule/or

Organiz:areo i funcfionaretJ molecu/arrit1 celulekr

lnveli$ul plastidial este al atu. .

spatiu de 10-20 run (fig 5 23) M c b. It dm doua membrane separate d
pentru
-"
em rana extern"
e un
sucro-'4. Membrana intemli, im e
. ~a este poroasa i penneabilii
nete~ la cloroplastele plantelor
~eablla pentru sucroza, este relativ
fasclculara .a plantelor C4, fonne~' : l.n clo.roplastele celulelor din teaca
:em~rana,mt~mli pomesc in stromli ~~te :;:agag.m;;; un reticul periferic. Din
em rane e tilacoldale.
m t care vor genera Ia luminli

tecii perifasciculare, cloroplastele sunt agranare, sistemul tilacoidal fiind

constituit doar din fascicule de lamele tilacoidalc stromatice.

Sistemul tilacoidal est~

me b
.
reprezentat de
. m ranare sttuate in interiorul cloro
. !lumeroase fonnaP.uni
plastulul ~~ conexate la membrana
tntemii a inveliului plastidial.
Aceste formapuni constituie tilaco. . . .

~ute~c aplatizati, dispu$i paralel cu axa':' I au aspe~tul unor lamele sau saci

tilacotd este conectat cu lumenul altu' .are~ orgarutului. Lumenul fiecarui

1
tilacoidal, eel de-al treilea
. ttla~old, definindu-se astfel spafiul
tilacoidal este separat de sn:;,:Part_tment mtern ~ cloroplastelor. Spatiul
pentru majoritatea ionilor ~i analoa i~% membrana ttlacoidal~, irnpenneabilii
mterne a mitocondriilor.
g
punct de vedere functtonal membranei
Tilacoizii pot fi asociati in diferite

.
complexe in functie de gradul evol~:c~n, mat. m~lt sa~ mai putin
dezvoltare ontogeneticli a celulei.
plantet, ttpul ~~ stadiul de
La ~larttele superioare, tilacoizii se
suprapun mtr-o formapune cilindricii
multicompartimentati, denumiti gran~
(fig. 5.23). Ea rezulta prin asocierea intimA
a membranelor tilacoidale adiacente intr..o
membranil de partipe ~i este format! din
c!te 2 pinli Ia 30 de tilacoizi granali. tn
uncle portiuni ale cloroplastului tilacoizii
~ extind in m:omA ~i conecte~ granele
mtre ele. Aceti tilacoizi stromatici consti~c un suport pc care se sprijini intreg
s1stemul granar.
La unele alge cloroplastele contin
grana in stadii rudimentare de organizare.
La briofite i Ia plantele c., in celulele

181

Cuanto:zomii reprezinti unitiitile funcponale ale cloroplastelor.

Cuantozomii sunt particule sferice cu dimensiuni de 10-20 nm.
localizate Ia suprafata tilacoizilor stromatici ~i granari. La nivelul lor au fost
identificate urm~toarele categorii functionale de complexc macromoleculare:
(1) complexele antenare, cu rolin absorbtia luminti;
(2) fotosistemele, implicate in transformarea energiei luminoasc 1n
energie chimic~
(3) lantul transportor de electroni;
(4) complexul enzimatic al ATP sintetazei, similar celui mitocondrial.

Complexele antenare gruJ)eazA sute de molecule de clorofile a ~~ b,

precum ~i carotenoizi prin intermediul unor proteiDe speciale din membrana
tilacoidalll.. Aceste complexe antenare organize8U ~i activeaza moleculele
pigmentilor fotoasirnilatori, astfel 1ncat energia luminii absorbite de oricare
dintre ele este canalizatli spre clorofilele speciale care alcatuiese centrii de
reacpe fotochimicl (fig. 5.24).
Se considem ca moleculele de clorofila b ~i carotenoizii sunt pigmenp
fotoasimilatori auxiliari, lntrucat absorb fotonii din zona spectrului vizibil in
care clorofila a nu este activ~ ~i ii transfem spre aceasta.

in membrana tilacoidalll existl dod

fotosist~.

alc!tuite dintr-un centru

de reacpe fotochimicA. un donor
electronic ~i un acceptor electronic.
Centrul de reactie al fotosistemului I este o molecull de
clorofila a cu maximwn de abaotblie
Ia A. = 700 nm , numitl din acest
motiv pigment 700 (P700). Donorul
de electroni al fotosistemului I este o
protein! ce cont]ne cupru, plaslocianina, iar acceptorul primar de

Fig. 5.23. E/ementele u/trastructura/e

ale cloroplastului
1-~mbrana externa,
2-membrana inJernli,
3-stroma,
4-tilacoizii granali,
S-tilocoizii stromatic/

electroni este repRIZCIIdlt de~=~~

cu fier $i sulf care traasterl e
nii femloxinei (fis. 5.24).

Fig. S.24. Ab.sorbfla lwninii Ji

transportul electroni/or tn fotoslnttz/J

182

Organizoredi funcfionored mo/eculorrJa celu!elor

Fotom~emuJ IJ

ca centru de
maximum d. e absorbtie consme
.
Ia ). = 680
nm 6 reacpe molecula de clorofila a cu

~tor.prun~ de elcctroni diferite

80), ~ do~or de electroni apa, iar ca
p ~One!. In fotosistemul II mo ecule cf:1inomce care transfer! electronii
fotobza apei (fig. 5.24).
sunt locahzate ~i enzimele implicate in
Cele doul fotosisteme sunt le
.
~ni fonnat din compte g~ in~ ele prm lan(UJ transportor de
xe enzunabce capabile de oxido-reducere.
. Lantul transportor de electr fi

.
.
conpne plastochinona o coenzi A ~.ru otosmtenc dm membrana tilacoidala
1
lantul respirator mit~drial co~ poso
l l~bila asemlinatoare ubiquinonei din
1exu crtocromilor b f, 1
numlr van'ab'l
d
'
P
. .
1 e proteine i lipide inte
6': , p astocranma ~i un
rmed'are (fig. 5.24).

Stroma plastidiali este hete

cum sunt granulele de
ribozom.ii 70S i

X:Ogenii deoarece contine diverse structuri

cristalele proteice:

moleculel::!~~~~:S~~~ulii,

Granukle de amidon prlmar

fotosinteticA des~urate in cloroplast s~t re:ul~tul proceselor de asimilatie
?vall.. iar nmnirul ~i dimeosiunile eior ev~~ :orrna acesto: granul~ este
antensitatea fotosintezei Cre erea
. I
oarte mult m funcpe de
cu reducerea strome i . . ~.
nu~~IUI ~anulelor de amidon este corelata
~ 1 ~ sistemulut tliacotdal, reprezentand un
reglato
.
r a 1capacttAPt fotosmteti~ a cloroplastelor.
mecamsm
PIIIStoglobulli sunt p icituri r d d d'
diferentierii organitului devin tot
tee. ~ lmensi~i mici, care pe masura
pigmenti fotosintetici carotenoidic' ~ ~ ~~ neregulat~. fn ei se pot acumula
detenninati de o sint~ excesivii ~:~s~~=ne. ~~n:narea plastoglobulilor este
pe moment de cAtre plastide dar pot reintra t;e~~ce? ~ nu pot fi utilizate
Corpllrlle crista/: ,
.
on
m ctrcuttul metabolic.
uncle plante. Au aspect":::a~=~e ~lasesc. in _stroma cloroplastelor doar Ia
Filoferitina cste
~.1 11l_lens~um de panli Ia un micrometru.

formi de crista! 0 protemi cu tier evtdentJatA m cloroplastele de Ia fasole sub

e sau agregate neregulate.
'

ro:'

::n;::~pllastclor are o structura biocoloidala in care rolul dominant

me e.

Ribulozo-1 5-bisfosfat carboxilaza (RUBISCO), principala enziml implicatA in

ftx.area fo;osintetica a C(h, reprezintA 15% din totalul proteinelor cloroplastului. Ea apare in stromA, fie sub forma unui material fibrilar, fie sub forma
unor incluziuni cristaline.

Cromatoforil (gr. chroma = culoare, pherein = a purta) sunt plastide

care contin clorofile caracteristice algelor verzi.
Cromatoforii sunt delimitati de o membranl dubll ~i contin un sistem
tilacoidal lamelar, &-! diferentieri granare. tn strom! se aflli o structurA
specifica, numitA pirenoid, alcatuita dintr-o regiune proteica, pirenozomul, care
poate fi sau nu traversata de tilacoizi. Pirenozomul este asociat cu granule sau
calote constituite din polizaharide de rezervli.
Membrane tilacoidale exist! ~i In citoplasma
tara a fi insi'i. delimitate de un 'inveli~.

Membranele fotosintetice ale bacteriilor sunt localizate in complexul

topologic al membranei plasmatice, sub fonna de lamele ~i vezicule. Ele conpn
complexe antenare de captare a luminii, fotosisteme ~i lant de transfer al
electronilor. La bacteriile verzi au fost evidentiati c/orozomii, strueturi
membranare foarte asemiiniitoare cuantozomilor cloroplast.elor, dar care contin
un pigment fotosintetic specific, bacterioclorofila. Membraoele tilacoidale ale
cianobacteriilor contffi clorofila a, carotenoizi, precum ~i ticobilioe, proteine
colorate cu rol accesoriu in fotosintezli. Ficobilinele sunt dispuse in
ficobilizomi, formatiuni sferice localizate pe membranele tilacoidale (fig. \ .2).
In citoplasma procariotelor fototrofe exista cristale de carboxizomi, care
repreziota depozite de RUBISCO.
Leutoplastele (gr.leulcos == alb, plastos =format) sunt plastide inco\ore,
lipsite de pigmenti, caracteristice organelor vegetate neexpuse la luminl\.
sau plantelor parazite care au pierdut capacitatea fotosintetica
Leucop\astele sunt prezente \n celulele parenchimuri\or de depoz.i.tare, a
tesuturilor meristematice ~i epidermale. Au fost eviden\iate, de asemenea, 'in
celulele spora\e ~i In gametii feminini ai p\antelor superioare.
Au forma sferic~ sau ovoida ~i acel~i componente structurale ca orice
plastidli. Membrana p\astidialll intema este cuta~ ~i conectatl cu un sistcm

In stroml sunt localizate e riZl~e

1
.
.
clifcritelor tipuri de plaote p
e unor ctclun metabolice, caracteristice
, nn care <h este transformat in substante orgaoice.
184
183

procuiotelor fototrofe

0.
.
.
rgamzare.a p funcfioncreo molecu/araa celu/elor
!amelar intern, slab dezvoltat Stroma
.
se reduce treptat, pe miisura acumulhii
substantelor de rezerva.
Cromoplastele (gr. chroma= c I
colorate in galben-portocar
u oare, plastos. == format) sunt plastide
pigmenti carotenoidici pe caretu Asau ~o~u datont! cantitatilor mari de
u confjn.

Pigmentii carotenoidici sunt re

morcov), xantofile (gr. xanthos == alb prezenta~t de caroten (lat. carota =
p~imul rand un rol biocromatic ~ ~"d_P"(llon =.frunzA) ~i licopen. Ei au in
ptgmenti auxiliari in fotosinteza.'
m ep mesc ~ un rol fotoreceptor, fiind
Cromoplastele sunt prezente in lnveli 'J f1
fructelor mature, tegumentul seminal .
. ~u: e orale, stamine, pericarpul
o culoare caracteristicL Fonna d' ~~ 1'1_181 ;ar ? organele vegetative, dandu-le
specie Ia alta, iar uneori chiar ~~ c~menstum ~ $~ ~~c~~ lor variazA de Ia 0
calitatea unor factori ecofiziologici ~~b~u~ m~tvt~ m functie de organ ~i
deosebi cateva tipuri de crornoplast~.
unor cntem ultrastructurale se pot
Crornoplastele globulare cont'

..
. . .
tm. ptg~e~pt caroteno!dtct solvip In
plastoglobu)jj stromatici A ~>rli
=--. c--,.ua sunt smtettzatt fie prin. descom
un
.
reutiu.uu~ elementelor componente ale tilacoizilor a
A
p erea ~~
derivii din cloroplaste fie prin sintezA de . li 'd , tunct ~d cromoplastele
din proplastide sau ~iloplaste.
not pt e, m cazul m care ele deriva
.
Cromoplastele tubu/are contin in stroma. structun tub [=~
m1ez carot
'd'
p
u uorme cu un
enm tc: e masura mati.Jrarii lor, zonele b.lbulare devin foarte
asemanatoare corpllor prolarnelari ai etioplastelor sau structurilor cristalt'
proteoplastelor.
ne a 1e
.
. C~om?pl~tele cristaloide sunt mai putin raspandite. Ele con 0
mclUZiunt cnstahne fonnate mai ales din f3-caroten ~i licopen rez !tat ~
degenerarea tilacoizilor.

u e prm
Cromoplastel7 membranare sunt fonnate dintr-un set de pfuta Ia 20 d
membrane concentnce care contin pigrnenti carotenoidici rezultate di~
membrana intern! a inveli~ului plastidial.
'

Func1iile cloroplastelor
Cloroplastele ~t o~ite de .conversie energetid, capabile si
foloseascl energta lummn pentru smteza de ATP ~i substante organ ice.

185

Procesul prin care cloroplastele utilizeaz! lwnina solarl pentru a

sintetiza substante organice din substanfe minerale poar1i numele de

fotosintezl ~i se des~ara conform reacpei:

Principaljj reactanti din fotosinteza sunt dioxidul de carbon ~i apa. C~

este redus ~i fixat in hidrati de carbon, iar H20 genereazA oxigenul care este
eliberat sub forma de gaz. Gratie propriet!pi lor de a absorbi C<h ~i de a emite

02, cloroplastele realizeaza un proces invers celui de respirape mitocondriall ,i

sintetizeaz! 1n acest mod substante organice.
Fotosinteza poate fi definitii ~i ca o transformare a energiei luminii in
energie chimica, inglobat! In constituentii celulari. Din aceast8 perspectivl,
fotosinteza reprezintii procesul esential care asiguri autotrofia majoritltii
organismelor vegetate ~i care mentine totodatA fonnele de vistA heterotofe de pe
planeta noastrL
Procesul general al fotosintezei reprezintl o secven~ continul de
evenimente fotochimice ~i biochimice interdependente, grupate in doul
faze.

Faza de lumina se des~~oara in membrana tilacoidall 'i constl in

absorbpa ~i transforrnarea energiei luminoase in energie chimicl, inglobati
parfial in moleculele de ATP ~i NADPH.
Lumina este absorbitii de pigmentii fotoasimilatori din complexele
antenare ~i transferat! spre centrele de reacpe ale fotosisternelor I ,i II (fig.
5.24). Centrele de reacpe fotochimica sunt constituite din molecule speciale de
clorofila a, care au un nivel energetic mai scazut pentru stares lor de excitatie,
fiind singurii pigmenti care participii direct Ia tranfonnarea energiei luminoase
in energie chirnica.
Cele doua fotosisteme funcponeaza, in esentl, Ia fel. Electronul dintr-un
centru de reacpe, excitat prin luminA. este trecut spre un aa:eptor elecrronic;
lasdnd 1n centrul de reacpe un deficit electronic, care este rapid satisfkut de
electronul unui donor apropiat.
Donorul initial de electroni este apa, care Ia nivelul fotosistemului n
destlcutA prin fotoliU 1n oxigen i electroni. Prin intcrmediul IID~tl
transportor, electronii ajung la fotosistemull, unde sunt en.-gizap oi tD
sunt utilizati pentru a converti NADP+ Ia NADPH, reclucltond direct al
(fig. 5.24).
186

'ell

, .,..,.
OrgonJZwt
_. Tcj' (uncfJOntl/"1

Lantul

tl'ansportor de electroni din membrana tilacoidal! functioneazA

inwrs ddt lanlUl respirator mitocondrial, transferul electronilor ~cfuldu-se de

Ia ~ citre NADP in sensu! sc!derii potenpalului redox a! proteinelor
JHUtltoare. Datoritl acestui fapt, fluxul electronilor in lantul fotosintetic
necesitl energie din exterior, furnizatl de luminA.
Encrgia electronilor estc utilizatA de-a lungul lantului transportor pentru
a pompa protoni din stromA in spafiul tilacoidal (fig. 5.25). Spre deosebire de

membrana

mitocondriall

intcrnl, membrana tilacoi-

dali este pcrmeabill pentru

.............

CUliiO!!~ ~pa!U. J~t-aibrc

- - --- -

....

unii anioni (CI) ~i permite

scbimbul W cu un alt
cation (K}. Prin urmare,
pomparea protonilor nu
conduce Ia o diferentl de
potenPal electric de o parte
'i alta a membranei tilacoidale, existind intotdeauna o
repartizare transmembranarl egall a sarcinilor elecFig. 5.25. Principiul general alfotofosforiliirii
trice pozitive ~i negative.
CF0 #CF1 - componenJele ATP sintetaui din cloroplaste
T~i, pomparea protonilor prin membrana tilacoidala genereaza un gradient
de pH, care devine components majorA a fortei protonmotorii.
Foqa protonmotorie determina reintoarcerea W in stroma cloroplastelor,
Ia nivelul FoF1 ATP sintetazei din membrana tilacoidalii. In acest fel complexul
cnzimatic este activat ~i catalizeazA sinteza de ATP prin fosforilarea ADP cuP
anorganic (fig. 5.25).
Cloroplastele realizeazi conversia energiei. prin .. ~ecanis~~
chemiosmotice similare celor care au loc 1n m1tocondri1 $1 bactem.
Deoarecc in cloroplaste sinteza de ATP este cuplatii cu energia luminii,
procesul poartl numele de fotofosforilare.
Fotofosforilarea se realizeazA acic/ic, in lantuJ transportor de electroni

dintre celc doui fotosisteme, dar ~i ciclic, in fotosistemul I, implicand un curent

de electroni mcdiat de citocromul 1>6. Fotofosforilarea ciclicA este operativli in
c:am1 tn care concentr&Pa NADPH este suticient de mare, intrucat electronii nu
mai ..;ung Ia NADP, ci reintrA in lantul transportor de electroni, genetind ATP
(fig. 5.24).

mo/ecu/ora 0 ce/u/elor

od
in faza de lumina servesc ca
1
lele de ATP ~i NADPH prpe
us~tru
conversia C(h Ia bidrati de
Mo ecu
. c:.i putere reduc!toare
sursA de energte
~
.
.
carbon In faza de intunenc.
.

Joe 1n stroma cloroplastelor ~~

Faza de lntuneric a fo!o~~:~~i=des~urate ci~lic, prin. ~e C~

'nde
o serie
de in
transfo
nnSri necesare bios intezei glucldelor, hpldelor ~~
cupn
. fi.xat
molecule
este redus ~~
proteinelor.
ti ! a carbonu1ut se realizeaza Ia plantele terestre
Asimilarea. fo~os~te ~ l C calea
~i calea CAM.
4
prin trei cAt prmctpale. ca ea 3,
.

.
u.leaza mai ales zomele temperate ~1
La plante/e de tip CJ, care pop CO este acidul fosfogliceric, un
subtemperate, primul produs de fixare a 1
2
compus cu trei atomi de

Fig. 5.26. Ftxareajotosinte.t ica a CO, Ia p lante/e de tip C,

RuDP-ril:tulozo-1,5-bisfosfat, APG-acidfosfogliceric,
AGP-a/dehidd glicericiifosforilata

carbon. Fixarea C02 se

face de catre ribulozo-1,5bisfosfatul sub acpunea
RUBISCO, in reacfiile
cicluiui Calvin (fig. 5.26).
o parte din acidul ~osf?
gliceric este convertit. 10
stroma in glucide, ammoacizi ~i acizi gra$~ iar
restul este exportat in citoplasma,
unde majori
formeaz!
zaharoza, fonna
de

trans ort a glucidelor Ia

P
plante.
RUBISCO are un rol dual, putand funcpona ca o carboxil~ ~ ca 0
oxigenm. In acest fel, RUBISCO constituie un punct de r:anuficapc ~tre
fotosintezi ~i fotorespiratie, tn funcpe de concentrapa atmosfencl .a c~ ~l ~
La plantele de tip C3 viteza fotosintezei este limitatA de concentrafia sclzutl e
C02 din aer, iar viteza fotorespirapei este destul de crescut!.
.

in schimb, plantele de tip C4 ~i plantele de tip CAM, care ~esc m

zonele aride tropicale ~i subtropicale, au dezvoltat mecanisme spcciale de
compartimentare a fotosintezei pentru prevenirea fotorespiratiei
~
La plantele de tip C4, frunzele conpn doul tipuri d e celulc ~~~~~~structural ~i biochimic, ceea ce determina o compartlmentare spapa/4 a

187
188

Orgonizarea Ji fu"cfioi'IQrec , !. ' ...

o ecutara a celule!or

OrganiZDretz ~; funcfitJ11111W1 molecultn1t1 celukltr

tn

fotosintezei.
cloroplastele din eel I I
~tre fosfoenolpiruvat sub actiuneau :O:r:ez~~lului foliar C02 este fixat de
co?Ip~i cu patru atomi de carbon cum eno pmtvat ~arboxilazei, rezultand
actdul aspartic. Ac~ti com '.
sunt actdul oxahlacetic, acidul malic .
p~rifasciculara unde sunt dec~~~il s;n~ ~ansfer~ti in celuJele din tea~~
fimd ,refixat pe ribulozo-1,5-bisfos:at's~~ ~ ehberat intra in ciclul Calvin,
Plantele de tip C4 consumx m . alcttunea RUBISCO (fig. 527, A).
comparat'IV CU pJanteJe C3 insa fotos
"
at
glucide
t mu t ATP pentru a Stntet1za
afinit!pi foarte mari a fosfoenolpiru Jtn ezabolo~ est~ mult mai eficienta, datoritA
va car XI!aze1 pentru c~.

Funcfille altor plastide

ti

Leucoplastele sunt speciali2ate pentru siatea

substantelor de rezervL

depodtuea

Cele mai msp!ndite leucoplaste sunt Dmiloplastele. Elc dcrivl fie direct
din proplastide, fie din cloroplaste prin acumularea in stromA a amidonului
secundar.
Amidonul se depune in jui'ul hilului, centru de genezi a granulei de
amidon, in straturi succesive, egale sau inegale. Volumul granulei de amidon
cre~e progresiv ~i ocupa in final lntreg spatiul plastidial. Amiloplastele mature
pot sa conpna o singurli granula de amidon (amidon simplu) sau mai multe
granule (amidon compus), caracteristicile morfologice fiind specifice speciei.
Amidonul depozitat 1n amiloplaste poate reintra in circuitul metabolic al
organismului. De altfel pot exista treceri succesive de Ia proplastide la
amiloplaste ~i invers, in functie de economia particular! a diferitelor organe.
Proteinoplaste/e sunt leucoplaste care acumuleazl preponderent
proteine. Acestea au Ia 1nceput forma fibrilari, iar ulterior pot deveni cristaline.
Oleoplastele se formeaza prin acumularea unei cantitlp marl de lipide.
Pe mlisura diferent}erii lor, plastoglobulii fuzioneazi form8nd o mare piclturi
lipidic~.

Cromoplastele au rol ecologic prin calitatea lor de

animalele care efectueaz! polenizarea ~i diseminarea.

atractanti

pentnl

Cromoplastele conferi culorile galbena, portocalie sau ~ie florilor ti

fructelor. Ele au aparut In stninsa conexiune cu evolupa acestor organe de
reproducere, avand de asemenea, un rol important in filogeneza angiospermelor.
Fig. 5.27. Fixareafotosintetict!I a CO:: Ia plante/e de tip C 4 (A) li CAM (B)
PEP-fosfoeno/pirvvat, AD_A-a_cid oxolilacetic, RuDP-ribulozo-1,5-biifosfat. APG-acid
fosfogllcenc, A.GP-a/dehidQ glicericafosforilata

. La plantele de tip .CAM (~ea metabolismului acid de la Crassulaceae)

fotosmteza este compart!menlat? temporal. Astfel, in timpul noptii, C02 este
fixat de citre fosfoenolpllUVat ~~ formeazA acidul malic care se acumulea:tii in
vacuole. Ziua, aciduJ malic trece in cloroplaste unde es:.C decarboxilat, iar co
2
rezultat intri in ciclul Calvin (fig. 5.27, B).

189

Proplastidele au functii legate de cl'efterea

organite celulare.

t1 divizl. .ea acescor

Ele cont}n, asemenea mitocondriilor, material genetic de tip pn:tadQ!t.

precum ~i enzime necesare repliciirii ~i exprimarii gene/orproprli. Pn:tee8111fdi:
biosintezA a ADN, ARN ~i proteinelor plastidiale au un mec&Dism _..u_a ....,.,...
procariotele ~i mitocondriile. Prin matcrialul genetic pe care contiD.
contribuie Ia ereditatea citoplasmatica.

190

Orgonizarea Ji funcfiD!IDf'M fflolecu/ara a ce/ulelor

Organizarea materialului genetic

Nucleul

Transmiterea materialului genetic Ia celulele descendcnte

Cuprins

Ciclul celular
Biosinteza ADN
Diviziunea celularA
Exprirnarea infonnapei genetice
Biosinteza ARN

11
11

12

Biosinteza proteinelor
Prefati
1. Celula, unitatea de organizare i functionare a materiei vii
Organizarea sistemica a materiei vii
Virusurile
Tipuri de celule
Celule procariote ~i eucariote
Celule animate i vegetate
2. Suprafata celulara
Peretele celular
Glicocalixul
Membrana celulara
Structura molecular! a membranelor biologice
Modele moleculare ~i experimentale de membrane
Cortexul celular
Diferentieri structural-functionale ale suprafetei celulare
Functiile suprafetei celulare
Adezivitatea intercelulara
Detectia semnalelor extracelulare
Transportul substantelor
3. Matricea celulari
Citosolul
Reteaua microtrabecularA
Citoscheletul
Microtubulii
Filamentele de actina
Filamentele intermediare

4. Materialul genetic
Molecula de ADN

5
5
7

8
8
12
17
18

20
21
22

29
30
31
35
35

40
45
63
63
65
65
65
72
81

5. Organitele celulare
Sistemul de endomembrane
Reticulul endoplasmic
Funcpile specifice RER
Funcpile specifice REN
Funcpile comune RER ~i REN
Aparatul Golgi
Funcpile aparatului Golgi
Lizozomii
Funcpile Iizozomilor
Vacuolele
Functiile vacuolelor
Microcorpii
Funcpjle microcorpilor
Mitocondriile
Biogeneza mitocondriilor
Functia energeticii a mitocondriilor
Alte funcpi ale mitocondriilor
Plastidele
Tipuri de plastide
Funcpile cloroplastelor

84
84
194

193