hemoglobin

Hemoglobin kan måles i blod fra et stikk i fingeren på legekontor, helsestasjon og sykehjem eller i en vanlig blodprøve fra en vene i albuen. Prøven kan også sendes inn til et større laboratorium. Måling i vanlig blodprøve gir mest korrekt resultat.

For de fleste metodene måles hemoglobin ved at de røde blodcellene i prøven ødelegges slik at hemoglobinet flyter fritt i prøvematerialet. Selve målingen skjer ved at man utnytter hemoglobinets evne til å absorbere lys ved spesifikke bølgelengder. Ulike kjemiske varianter av hemoglobin (med eller uten oksygen, karboksyhemoglobin og methemoglobin) har litt ulik farge. Oksygenrikt arterieblod er lyserødt, mens oksygenfattig veneblod er mørkere.

Karboksyhemoglobin (COHb) dannes ved forgiftning med karbonmonoksid (CO). Dette binder seg mye sterkere til hemoglobin enn oksygen, og hemmer blodets evne til oksygentransport.

Man måler konsentrasjonen av hemoglobin i gram per desiliter blod (g/dL). Derfor vil endringer i væskedelen av blodet også påvirke hemoglobinkonsentrasjonen. I andre land brukes det andre måleenheter som g/L eller mmol/L. Tidligere ble hemoglobinkonsentrasjonen beregnet som en prosent, og man snakket om blodprosent.

I prøveresultater skrives svaret som regel med koden B-Hemoglobin eller B-Hb, hvor B står for blod eller fullblod.

Normalområdet for hemoglobin avhenger av kjønn og alder. Normalområdet som brukes av de fleste laboratorier i Norge er:

• 11,7–15,3 g/dL for voksne kvinner
• 13,4-17,0 g/dL for voksne menn

Verdens helseorganisasjon (WHO) definerer anemi hos voksne ikke-gravide kvinner som hemoglobin mindre enn 12,0 g/dL og hos voksne menn mindre enn 13,0 g/dL.

Grovt sett kan man dele inn årsaker til anemi i tre kategorier:

• problemer med produksjon av hemoglobin
• problemer med produksjonen av de røde blodcellene
• redusert levetid av de røde blodcellene

Årsaken kan også være en kombinasjon av disse. Man må ofte gjøre flere tilleggsundersøkelser for å finne årsaken.

Problemer med produksjonen av røde blodceller ses for eksempel ved mangel på vitamin B12 eller folat, ved kreftsykdommer, ved andre sykdommer i beinmargen og ved behandling med medisiner som hemmer beinmargen. Kronisk sykdom og betennelsestilstander gir ofte anemi og har en sammensatt årsak.

For kort levetid av de røde blodcellene ses ved mange ulike tilstander. For eksempel kan kroppens eget immunforsvar angripe de røde blodcellene og ødelegge dem (autoimmun hemolytisk anemi). Også ved økt væskedel i blodet (overhydrering) vil hemoglobinkonsentrasjonen være redusert.

Ved anemi på grunn av en større akutt blødning kan det ta litt tid før hemoglobinkonsentrasjonen i blodet faller fordi man da mister både de røde blodcellene og væskedelen av blodet. Først når væskedelen erstattes faller hemoglobinkonsentrasjonen. Ved mer kroniske blødninger, som ved kraftige menstruasjoner eller blødning fra mage og tarm, vil dette som regel gi seg utslag i jernmangelanemi fordi jern etter hvert blir den begrensende faktoren for hemoglobinproduksjonen. Jernmangel er en svært vanlig årsak til anemi.

• Les mer om anemi.

Høy hemoglobinkonsentrasjon ses ved økt produksjon av de røde blodcellene i beinmargen. Dette kan skyldes sykdommer i selve beinmargen, for eksempel polycytemia vera, eller en kunstig økt stimulering av beinmargen, som for eksempel ved bruk av stoffer som stimulerer produksjonen av røde blodceller, for eksempel EPO. Hemoglobinkonsentrasjonen vil også øke ved redusert væskedel i blodet (dehydrering).

I lungene bindes oksygen til hemoglobin, mens i vevene frigis det. Når oksygenet frigis fra en av hem-ringene, vil det føre til en liten endring i formen på hemoglobinmolekylet slik at de andre oksygen-atomene frigis lettere. Dette gjør at når ett hemoglobinmolekyl har gitt fra seg oksygen til vevet, vil oksygenet i de andre hemoglobinmolekylene raskt følge etter. Dette gir opphav til en såkalt S-formet dissosiasjonskurve. Dissosiasjon handler om hvor lett oksygen løsriver seg fra hemoglobinet. Denne effekten er gunstig for å både frigi og binde opp mest mulig oksygen i henholdsvis vevene og lungene på kortest mulig tid.

Hele dissosiasjonskurven kan forskyves slik at hemoglobinet tilpasses andre situasjoner. Ute i vevene lages CO₂ gjennom celleånding. Dette vil ved hjelp av enzymet karbonsyreanhydrase i de røde blodcellene reagere med vann og gi bikarbonat og proton (\(\ce{CO2 + H2O -> HCO3^{-} + H^{+}}\)). Protonet binder seg til globinet i hemoglobin og gir en liten endring i formen slik at dissosiasjonskurven forskyves til høyre. På den måten frigis mer oksygen. Når hemoglobinet når lungene, skjer det motsatte: CO₂ pustes ut og protonkonsentrasjonen avtar. Da vil protonet slippes fri fra hemoglobinet, som så endrer form slik at oksygen bindes sterkere. Dette kalles Bohr-effekten etter den danske fysiologen Christian Bohr (1855–1911) som oppdaget fenomenet på starten av 1900-tallet.

Dissosiasjonskurven kan også forskyves mot høyre ved økt produksjon av 2,3-difosfoglyserat, forkortet 2,3-DPG. Dette er et produkt fra nedbrytningen av glukose, og produksjonen av det øker for eksempel ved hardt muskelarbeid slik at mer oksygen frigis til musklene.

Karbondioksid (CO₂) er avfallsstoffet når kroppens celler bruker oksygen til energiproduksjon. Hvis karbondioksid hoper seg opp, blir vevet og blodet surt (pH blir lav). Det er hemoglobinet som frakter det aller meste av karbondioksidet tilbake til lungene slik at det kan pustes ut. Noe karbondioksid bindes til globin-delen av hemoglobinet, men mesteparten av karbondioksidet fraktes tilbake til lungene som bikarbonat (HCO₃^-) etter at karbondioksid omdannes til bikarbonat og vann inne i de røde blodcellene. Denne reaksjon drives mot høyre fordi det ekstra protonet som lages, kan bindes opp til hemoglobinet.

Det er fire forskjellige typer globinkjeder. De benevnes med greske bokstaver: alfa (\(\alpha\)), beta (\(\beta\)), gamma (\(\gamma\)) og delta (\(\delta\)). Genene for dem finnes på kromosom 11 og 16.

De forskjellige globinkjedene lages hver for seg og kombineres med hverandre for å lage forskjellige typer hemoglobin. I fosterlivet, nyfødtperioden og voksenlivet aktiveres eller undertrykkes disse genene i et bestemt mønster.

Hos voksne består hemoglobinet av type A (for adult). Det aller meste av A-hemoglobinet har to globinkjeder av α-type og to av β-type (HbA₁). En liten andel på om lag 2 prosent har δ-kjeder istedenfor β-kjeder (HbA₂).

I fosterlivet er hemoglobin F (for føtalt) den dominerende typen. Her er β-kjedene byttet ut med γ-kjeder. HbF har sterkere binding til oksygen enn HbA. Det gjør at fosterets blod kan ta til seg oksygen fra morens blod i morkaken.

For å kompensere for den sterke bindingen mellom HbF og oksygen er hemoglobin-konsentrasjonen høyere hos fostre og nyfødte enn ellers. Derved får fosteret tilført nok oksygen til vevene. Hos nyfødte er hemoglobinkonsentrasjonen cirka 18 g/dL blod. Deretter faller konsentrasjonen gradvis og når sitt laveste nivå i andre til fjerde måned på rundt 11 g/dL. Deretter stiger konsentrasjonen igjen gradvis til 14 g/dL ved 12–14-årsalderen, før det utvikler seg en forskjell mellom kjønnene.