Fosfolipaza D
| Fosfolipaza D | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.1.4.4 | ||||||||
| CAS broj | 9001-87-0 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Ontologija gena | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Fosfolipaza D je enzim koji je lociran u ćelijskoj membrani i koji katalizuje hidrolizu fosfatidilholina čime se formiraju fosfatidna kiselina (PA), i holin. Kod sisara postoje dve izoforme fosfolipaze D: PLD1 i PLD2.
Funkcija
[уреди | уреди извор]PLD sisara direktno interaguje sa kinazama kao što su PKC, ERK, TYK i kontroliše signalizaciju.[1] Holin je veoma zastupljen u ćeliji, te PLD dejstvo nema znatnog uticaja na njegove nivoe, i malo je verovatno da holin učestvuje u prenosu signala.
Fosfatidna kiselina je signalni molekul i deluje tako što regrutuje SK1 na membrane. PA ima ekstremno kratak životni vek i brzo se hidrolizuje enzimom PA fosfohidrolaza da formira diacilglicerol (DAG). DAG se takođe može konvertovati u PA posredstvom DAG kinaze. Mada se PA i DAG mogu konvertovati jedan u drugi, oni ne deluju na istim signalnim putemiva. Stimulus koji aktivira PLD ne aktivira enzime ispod DAG i vice versa.
Mada se PA i DAG mogu konvertovati jedan u drugi, moguće je da se održavaju zasebne rezerve signalnih i nesignalnih lipida. Studije sugerišu da je DAG signalizacija posredovana polinezasićenim DAG, dok je PLD izveden iz PA mononezasićen ili zasićen. Stoga se funktionalni zasićeni/mononezasićeni PA može degradirati hidrolizom do nefunkcionalnog zasićenog/mononezasićenog DAG, dok se funkcionalni polinezasićeni DAG može degradirati konverzijom u nefunkcioni polinezasićeni PA.[2][3][4]
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Paruch S, El-Benna J, Djerdjouri B, Marullo S, Périanin A (2006). „A role of p44/42 mitogen-activated protein kinases in formyl-peptide receptor-mediated phospholipase D activity and oxidant production”. FASEB J. 20 (1): 142—4. PMID 16253958. doi:10.1096/fj.05-3881fje.
- ^ Bocckino S, Blackmore P, Wilson P, Exton J (1987). „Phosphatidate accumulation in hormone-treated hepatocytes via a phospholipase D mechanism”. J Biol Chem. 262 (31): 15309—15. PMID 3117799.
- ^ Bocckino S, Wilson P, Exton J (1987). „Ca2+-mobilizing hormones elicit phosphatidylethanol accumulation via phospholipase D activation”. FEBS Lett. 225 (1-2): 201—4. PMID 3319693. doi:10.1016/0014-5793(87)81157-2.
- ^ Hodgkin M, Pettitt T, Martin A, Michell R, Pemberton A, Wakelam M (1998). „Diacylglycerols and phosphatidates: which molecular species are intracellular messengers?”. Trends Biochem Sci. 23 (6): 200—4. PMID 9644971. doi:10.1016/S0968-0004(98)01200-6.
Literatura
[уреди | уреди извор]- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.
Spoljašnje veze
[уреди | уреди извор]- Phospholipase+D на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
