Efecto Borh

Efecto Bohr: Curva de disociacin de la hemoglobina.
La lnea roja punteada corresponde al desplazamiento hacia la derecha causado por el efecto Bohr. El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez en 1904 por el fisilogo dans Christian Bohr (padre del fsico Niels Bohr), que establece que a un pH menor (ms cido), la hemoglobina se unir al oxgeno con menos afinidad. Puesto que el dixido de carbono est directamente relacionado con la concentracin de protones en la sangre, un aumento de los niveles de dixido de carbono lleva a una disminucin del pH, lo que conduce finalmente a una disminucin de la afinidad por el oxgeno de la hemoglobina. Acoplamiento del protn y del oxgeno: En la desoxihemoglobina, la N-terminal de los grupos amino de las subunidades y el C-terminal de la histidina de la subunidad participan en las interacciones inicas. La formacin de pares inicos hace que disminuya la acidez. As, la desoxihemoglobina une un protn por cada dos O2 liberados. En la oxihemoglobina, estas parejas de iones estn ausentes y, por lo tanto, aumenta la acidez. Consecuentemente, un protn se libera por cada dos O2. En concreto, este acoplamiento recproco de los protones y el oxgeno es el efecto Bohr. Papel fisiolgico: Este efecto facilita el transporte de oxgeno cuando la hemoglobina se une al oxgeno en los pulmones, pero luego lo libera en los tejidos, especialmente en los tejidos que ms necesitan de oxgeno. Cuando aumenta la tasa metablica de los tejidos, su produccin de dixido de carbono aumenta. El dixido de carbono forma bicarbonato mediante la siguiente reaccin: CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-
Aunque la reaccin suele ser lenta, las enzimas de la familia de la anhidrasa carbnica en los glbulos rojos acelera la formacin de bicarbonato y protones. Esto hace que el pH de los tejidos disminuya, y por eso, aumenta la disociacin del oxgeno de la hemoglobina en los tejidos, permitiendo que los tejidos obtengan oxgeno suficiente para satisfacer sus necesidades. Por otro lado, en los pulmones, donde la concentracin de oxgeno es alta, la unin del oxigeno provoca la liberacin de protones de la hemoglobina, que se combinan con bicarbonato y se elimina el dixido de carbono en la espiracin. Dado que estas dos reacciones se compensan, hay pocos cambios en el pH de la sangre. La curva de disociacin se desplaza hacia la derecha cuando aumenta el dixido de carbono o la concentracin de iones de hidrgeno. Este mecanismo permite que el cuerpo se adapte al problema de suministrar ms oxgeno a los tejidos que ms lo necesitan. Cuando los msculos estn sometidos a una actividad intensa, generan CO 2 y cido lctico como consecuencia de la respiracin celular y de la fermentacin de cido lctico. De hecho, los msculos generan cido lctico tan rpidamente que el pH de la sangre que pasa a travs de los msculos se reduce alrededor de 7,2. Dado que el cido lctico libera sus protones, disminuye el pH, lo que hace que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% ms de oxgeno. Carbamatos: El dixido de carbono regula la unin de O2 a la hemoglobina mediante combinacin reversible con los grupos aminos de la N-terminal de las protenas de la sangre para formar carbamatos: R-NH2 + CO2 R-NH-COO- + H+
La desoxihemoglobina se une al CO2 ms fcilmente que la oxihemoglobina para formar carbamatos (carbaminohemoglobina). Cuando la concentracin de CO2 es alta (como en los capilares), los protones liberados por la formacin de carbamato promueven la liberacin de oxgeno. Aunque la diferencia de CO2 vinculante entre la oxihemoglobina y la desoxihemoglobina slo representa el 5% del CO 2 total de la sangre, es responsable de la mitad del CO2 transportado por sta. Esto es debido porque el 10% del CO 2 total de la sangre se pierde a travs de los pulmones en cada ciclo circulatorio. Efectos de la cooperatividad: El efecto Bohr depende de las interacciones cooperativas entre los grupos hemo tetrmero de la hemoglobina. Esto se evidencia por el hecho de que la mioglobina, un monmero sin cooperatividad, no muestra el efecto Bohr. Mutantes de la hemoglobina con cooperatividad ms dbil pueden mostrar un efecto Bohr reducido. En la hemoglobina Hiroshima, variante de la hemoglobina, la cooperatividad de la hemoglobina es reducida, y el efecto Bohr tambin. Durante los perodos de ejercicio, la hemoglobina mutante tiene una menor afinidad por el oxgeno y los tejidos pueden sufrir falta de oxgeno.

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