BAMBUCHA

Ivn Mora Rondinel
Objetivos
Definir qu es una enzima y cmo estas actan
en reacciones dentro de la clula.

Identificar diferentes factores que pueden
afectar la actividad enzimtica.

Conocer los usos y aplicaciones de las enzimas
en la salud y en la industria
Enzimas
DEFINICION DE LAS ENZIMAS Las enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH.
Enzima - substrato
La sustancia sobre la que acta el enzima se llama
sustrato. El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de
ser protenas y de actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son:
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

La mayora de las enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica (estmago)tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
A veces, una enzima requiere para su funcin la presencia
de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molcula de hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

Modelo de la "llave-cerradura Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fischer
en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al
modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.
CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS
EC1 OXIDORREDUCTASAS:
catalizan reacciones de
oxidorreduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
EC2 TRANSFERASAS:
transfieren grupos
activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos:transaminasas, quinasas.
EC3 HIDROLASAS:
catalizan reacciones de
hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 LIASAS:
catalizan reacciones en
las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
EC5 ISOMERASAS:
actan sobre determinadas
molculas obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 LIGASAS:
catalizan la degradacin
o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
APLICACIONES INDUSTRIALES
Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en
otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea de investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseo racional, bien mediante evolucin in vitro. Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.
Elaboracin de cerveza Cebada germinada utilizada para la elaboracin de
malta. Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboracin de la cerveza. Las enzimas liberadas degradan el almidn y las protenas para generar azcares sencillos, aminocidos y pptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentacin.
Elaboracin de queso
Lipasas Se introduce durante el proceso
de produccin del queso Roquefort para favorecer la maduracin. Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.
Industria
Reducen el blanqueador
necesario para la decoloracin; las celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de agua y promueven la eliminacin de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.
Reducen el blanqueador
necesario para la decoloracin; las celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de agua y promueven la eliminacin de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.
Industria del biofuel
Celulasas Utilizadas para degradar
la celulosa en azcares que puedan ser fermentados.

Ligninasas Utilizada para eliminar residuos
de lignina

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