ESTUDIO DE LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

I. INTRODUCCION
Dentro de las miles de proteínas que se encuentran en los seres vivos, hay un grupo que merece
una atención especial. Las enzimas son proteínas que ayudan a realizar todas las reacciones
químicas en los seres vivos. Un carbohidrato no se rompe en sus unidades fundamentales
(monosacáridos) o una proteína en sus unidades fundamentales (aminoácidos), sin la presencia
de una enzima. Lo curioso de estas reacciones, es que la presencia de las enzimas es
indispensable para que se realice las reacciones, pero la enzima no se cambia con ninguna de los
productos. Es como si pensáramos en la función que desempeña una llave para abrir un candado.
La llave seria la enzima para abrir y el candado, la sustancia que va a ser abierta. Una vez abierta
el candado, la llave queda intacta y siguiera sirviendo para abrir el candado cuantas veces sea
necesario. La sustancia sobre la cual actúa la enzima se denomina sustrato. En química las
sustancias que realizan estas funciones se llaman catalizadores. Por tanto, las enzimas son
biocatalizadores o catalizadores orgánicos.

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan
a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los
equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura
globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño
grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se
realiza la reacción, una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con
exactitud.

La característica más sobresaliente de los enzimas en su elevada especialidad. Esta es doble y

explica que no se formen subproductos:

 Especialidad de sustrato. El sustrato (s9 es la molécula sobre la que el enzima ejerce

su acción catalítica.
 Espacialidad de acción. Cada reacción esta catalizada por un enzima especifico.

La acción de enzimas:
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de
transición. El sustrato se une al enzima a través de números interaccione débiles como son:
puentes de hidrogeno, electrostáticas, hidrófobas, etc., en un lugar específico, el centro activo.
Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato.
Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso,
el nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el físico alemán wilhelmkühne (1837 –
1900), deriva de la frase griega en zyme, que significa “ en fermento”, en la actualidad los tipos de
enzimas identificados son más de 2 mil.

Clasificación de las enzimas:

1. Oxidorreductasas: aceleran las reacciones de oxidación o reducción.
2. Transferasas: participan en la transferencia de grupos amino fosfato
3. Hidrolasas: estas aceleran las reacciones de las que una sustancia se rompe en
componentes más pequeños por reacción con moléculas de agua.
4. Liasas: debilitan enlaces C-C, C-S o C-N
5. Isomerasas: aceleran las reacciones de cambio de posición de átomos.
6. Ligasas o sintetasas: catalizan reacciones de formación de enlace.

1) óxido - reductasas: son las enzimas relacionadas son las oxidaciones y las reducciones
biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación.
Las Oxidorreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión
enzimática de la glucosa fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo
dos átomos de hidrogeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en
el protoplasma; los átomos de hidrogeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.

En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: deshidrogenasa y oxidasas. Son
más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores, alcoholes, oxácidos
aldehídos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2 y muchos otros compuestos y, como receptores,
las propias coenzimas DPN y TPN, los citocromos, O2, etc.

2) las Transferasas: estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula

(dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado
y en la del aceptor, también este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfato, sulfúrico, etc.

3) las hidrolasas: esta clase de enzimas actúa normalmente sobre las grandes moléculas del
protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa
escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-N) o carbono oxigeno (C-O);
simultáneamente se obtiene la hidrolisis (reacción de un compuesto con el agua) de una molécula
de agua. El hidrogeno y oxidrilo resultante de la hidrolisis se unen respectivamente a las dos
moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas
se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.

A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas:

La pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimio tripsina, segregada por el

páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan
enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
4) las Isomerasas: transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula
empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerización, sea óptica geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases.

Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la

epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para
los dos isómeros y producen un solo producto común.

Las Isomerasascis – trans modifican la configuración geométrica a nivel de una doble ligadura.
Los óxidos – reductasasintramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas,
oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la
triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la glucolisis; en otros casos cambian de lugar
dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio
biosintético del escualeno y el colesterol. Por fin las Transferasasintramoleculares (o mutasas)
pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molécula, como la
liso lecitina acilmutasa que transforma la 2-lisolecitina en 3-lisolecitina, etc. Algunas Isomerasas
actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehídos en
compuestos cetona, o viceversa.

Estas últimas desarrollan una oxido reducción dentro de la propia molécula (oxido
reductasaintramoleculares) sobre la que actúan, quitando hidrogeno a algunos grupos y
reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los aminoácidos, los hidroxiácidos, hidratos de
carbono y sus derivados.

5) las Liasas: estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono,
o bien entre carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno y carbono y azufre. Los grupos separados de
las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas
liaza actúan sobre compuestos orgánicos fosforosos muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el
carbono de numerosos sustratos.

6) las Ligasas: es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP, que en rigor, libera la energía necesaria para llevar a
cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién
conocidas, pues antes se pensaba que esteefecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos
enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A y una transferasa que pasaría y uniría
esa sustancia A, con otra B. a este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como
los aminoácidos ARNtLigasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de
aminoácidos ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que presentan el primer paso en el
proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las acido-tiolLigasas, un ejemplo
típico de las cuales es la acetil coenzima.

A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A; las Ligasas ácido _
amoniaco (glutamina sintetasa), y las Ligasas ácido-amoniaco o sintetasas de péptidos, algunos
de cuyos ejemplos más conocidos son la glutaciónsintetasa, la carnosinasintetasa, etc.
 FUNCIONES DE LAS ENZIMAS.

En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que

aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el
sustrato, y donde se realiza la reacción.Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus
formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones
equivocadas.

La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima
vuelve a unirse con un nuevo sustrato.

PROPIEDADES DE LA ENZIMAS

 Son altamente específicas.

 Pueden estar sujetas a regulaciones de su actividad. Como por ejemplo la regulación
alostérica.
 Son eficientes en pequeñas cantidades: la enzima no sufre cambios al catalizar las
reacciones químicas, de manera que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar
repetidas veces una reacción.
 Aceleran las reacciones químicas sin sufrir modificaciones.
 No afectan las concentraciones de equilibrio de reacción. Solo hacen que este equilibrio de
enlace sea más rápido, cambiando el mecanismo de reacción.
 No modifican el carácter exotérmico o endotérmico de la reacción.

II. OBJETIVO

 Comprobar la acción de la temperatura sobre la actividad de las enzimas.

 Comprobar la acción hidrolítica de la amilasa.
 Demostrar cualitativamente la presencia de amilasa salival.
 Demostrar cualitativamente la presencia de catalasa en los tejidos animales y
vegetales.
 Demostrar cualitativamente la presencia de enzimas en diferentes tejidos.

III. METODOS Y MATERIALES

-MATERIALES:
-Peróxido de hidrogeno -Solución de almidón -Solución de lugol

-Saliva humana -Hígado fresco -Tubos de ensayo

-Tubérculos -Mortero -Mechero

-Baño maría -Pipetas -Bisturí

-Termómetro -Trípode -hoja verde

-METODOS:
a) ENZIMA SALIVAL

Mediante esta experiencia, vamos a ver la actividad de la amilasa o ptialina, presente en la saliva,
esta enzima actúa sobre el polisacárido almidón, hidrolizando el enlace glicosidico, por lo que el
almidón se terminara por transformar en unidades de glucosa.

-Poner en una gradilla cuatro tubos de ensayo.

-En un tubo patrón con 2ml, de una disolución de almidón al 2% y unas gotas de disolución de
yodo (lugol).

-después se calienta suavemente el tubo hasta que la mezcla pierda el color. Dejar enfriar el tubo
bajo el agua del grifo y esperar unos minutos.

Colocar en un segundo tubo 2ml. De la disolución de almidón y una cierta cantidad de saliva,
mezclar bien la saliva con la disolución y calentar muy suavemente durante unos segundos.
Añadir unas gotas de lugol.

Realice una prueba adecuada para demostrar si ha ocurrido hidrolisis del almidón.

b) RECONOCIMIENTO DE LA ENZIMA CATALASA EN TEJIDOS.

La catalasa se encuentra tanto en tejidos vegetales (papa, zanahoria, lechuga, etc.) como en
tejidos animal (carne, pescado, etc.) produciendo la siguiente reacción química:

Es decir, la enzima descompone el peróxido de hidrogeno o agua oxigenada en agua y oxigeno

gaseoso, que se desprenderá en forma de burbujas un medio acuoso.
Poner varios tubos de ensayo previamente numerados distintos tejidos con las siguientes más o
menos del mismo tamaño o peso que tengan los cursos condiciones:

-con muestras frescas

-con muestras hervidas

Añadir 5ml, de agua oxigenada a cada uno y

explicar lo ocurrido.

c) ACTIVIDAD CATALITICA DE LA CATALASA.

En un tubo de ensayo se coloca un trozo de hígado (1ml de extracto de hígado) y 10ml de agua
oxigenada.se cierra el tubo con un tapón, que se deja algo flojo para el escape de los gases
producidos en la reacción, en cuyo centro existe un orificio por el cual se pueda introducir un
termómetro. Así, hemos hecho un calorímetro.

Se anota la temperatura ambiente, que se

toma como temperatura inicial de la reacción,
y después se va anotar las variaciones de
temperatura que producen en el interior del
calorímetro cada treinta segundos durante un
periodo de 5 minutos.

IV. RESULTADOS
Ensayo n°1: ENZIMA SALIVAL
-Saliva: Jugo digestivo segregado por las glándulas de la boca, contiene las enzimas como: la
amilasa, la galactosidasa y la lisozima.

 Solución de almidón:

-Observaciones: Luego mover uno de los tubos para diluir el almidón de la maicena, se puede
observar como la maicena no se diluye.

-Con ayuda del mechero al calentarlo moderadamente el tubo,se observa como la maicena se
diluye en una temperatura alta.

 Almidón más lugol:

-Observaciones: Se observó que la solución cambiade color blanco al de color lila oscura, esto
nos refiere que la solución sale positiva, ya que el reactivo de lugol es para el reconocimiento de
polisacáridos, si hay una reacción.

 Solución de almidónmás saliva y benedict:

-En otro tubo con maicena diluida, agregar reacción benedict, esto para comprobar si la maicena
tiene monómeros como lo es la glucosa.
-Observaciones: se calienta para una referencia de 37° °C de temperatura corporal. Se observa
que no hay ninguna reacción, ósea que la reacción es negativa, ya que al echar la saliva al
almidón, la enzima amilasa actúa descomponiendo en monosacáridos al almidón entonces el
reactivo de benedict no reacciona.

 Las enzimas se desactivan a altas

temperaturas y se desnaturalizan.

-En dos tubos de ensayo, uno con maicena

diluida y otra sin diluir, agregar un poco de
saliva a cada tubo y mezclarlos bien.

-Colocar ambos tubos en un recipiente con agua

tibia aproximadamente 12 a 15 min.

-Luego de haber esperado el tiempo establecido, procedemos a retirarlos del agua y consiguiente
agregar la solución de benedict a cada tubo.
-En el primer tubo de ensayo, con el almidón diluido más saliva se puede observar una reacción
favorable, se puede notar el cambio de lo que se encentraba blanco cambio a naranja.

-El color indica una reacción positiva, lo cual indica que el almidón pasó a degradarse a
mínimas unidades (monómeros). Esto gracias a la amilasa de la saliva, que actúa sobre los
almidones diluidos.

-En el segundo tubo de ensayo con almidón no diluido, no se aprecia ninguna reacción favorable.

-No hay un color esperado, no hay reacción ni actividad enzimática, esto se debe a que la amilasa
de la saliva no actúa en este proceso debido a la falta de dilución del almidón.

Ensayo n°2: RECONOCIMIENTO DE LA ENZIMA CATALASA EN TEJIDOS.

-Catalasa: La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y
vegetales.
 Muestras frescas:Un tubo de ensayo introducir
hojas frescas de alguna planta,agregar agua
oxigenada al tubo con las hojas.

-Existe una reaccion inmediata, se puede

observar la presencia de burbujas.Significa
que si hay actividad enzimática
(degradación del agua oxigenada en
moléculas de O2 y en H2O. la reacción es
positiva.

1
H 2O 2 ( agua oxigenada )=H 2 O+ O( gaseoso)
2

Ensayo n°3: ACTIVIDAD CATALITICA DE LA CATALASA.

 Desnaturalización de la catalasa:

Reacción con el hígado más agua oxigenada (H2O2):

-Observación:Se produce un intenso burbujeo, luego se desprende el O2 y se libera el calor,

elevando la temperatura del tubo de ensayo, la catalasa presenta hierro.Algunas partes de hígado
se cose con el agua oxigenada, y como se libera el oxígeno queda HO en la base del tubo de
ensayo, podemos decir que la enzima de la catalasa está en la actividad.La reacción es exotérmica
(desprende energía) y por este motivo el tubo de ensayo se calienta.

-Luego de haber cocido el hígado, retira

el agua y agregar el agua oxigenada
sobre el hígado.

-No se aprecia ninguna reacción. Esto

se debe a la desnaturalización de
las proteínas en el momento de
la cocción del hígado y por ende
no hay reacción enzimática.

Hígado crudo
Hígado sancochado
V. CONCLUSIONES

 Se logró demostrar en la práctica que en nuestra saliva se encuentra la enzima que

descompone o desdobla al almidón en monosacáridos.
  También se logró reaccionar la enzima de la catalasa en las tejidosanimales como: en el
hígado de pollo ye n las hojas.

 Explica razonadamente los resultados obtenidos en cada uno de los tubos de la hidrólisis
del almidón.

VI. DISCUSIONES:-SEGÚN LA PRÁCTICA:

 Pudimos observar que la amilasa podía descomponer al almidón en monosacáridos

simples.

 La catalasa se podía desnaturalizarse

 Podemos observar como la saliva desprendía del oxígeno al echar agua oxigenada, a
las células vivas.

VII. CUESTIONARIO

 ¿Por qué existe mayor desprendimiento de oxígeno en las muestras

trituradas?

Existe mayor desprendimiento de oxígeno en moléculas trituradas ya que al triturar la muestra se

abre y se desprende la sangre y es en esta donde hay más catalasa y por eso la acción del
burbujeo extenso y además porque las células están vivas y por el cual les hace más fácil a las
enzimas catalazas actuar sobre ellos.

 ¿Por qué se dice que los enzimas específicos, como es su mecanismo de

acción y que factor altera su actividad?

Las enzimas son específicas para: El substrato y la reacción -Las enzimas pueden catalizar la
transformación de apenas un substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente,
catalizando solo una de las posibles reacciones que ese substrato  puede experimentar.Cuando la
enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima muestra especificidad
absoluta para el substrato.

Ese es el caso de la deshidrogenasa succínica, que es específica para el succinato, o la L-

glutámico deshidrogenasa, específica para el glutamato.   La especificidad de acción consiste en
que la enzima solo cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un substrato. 

 ¿Por qué desaparece el color azul en la prueba de amilasa salival?

-Esta reacción es el resultado de la formación de cadenas de poliyoduro a partir de la reacción del
almidón con el yodo presente en la solución de un reactivo llamado Lugol. La amilasa, el
componente del almidón de cadena lineal, forma hélices donde se juntan las moléculas de yodo,
formando un color azul oscuro a negro.

La amilopectina,1 el componente del almidón de cadena ramificada, forma hélices mucho más

cortas, y las moléculas de yodo son incapaces de juntarse, obteniéndose un color entre naranja y
amarillo. Al romperse o hidrolizarse el almidón en unidades más pequeñas de carbohidrato, el color
azul-negro desaparece.

En consecuencia, esta prueba puede determinar el final de una hidrólisis, cuando ya no hay cambio
de color constituyendo una evidencia experimental ampliamente utilizada.

 ¿Por qué algunos alimentos como la oca, maswa, calabaza cuando se calienta
al sol se hacen más dulces?

Gracias a los rayos solares (energía luminosa) esta rompe las cadenas de los almidones presentes
en dichos alimentos, y la reducen en monómeros (glucosa)

Estos alimentos frescas contiene cristales de oxalato de calcio, por lo que se la deja al sol por
varios días para eliminar su sabor amargo, lo que se conoce como Evaluación, Mejoramiento y
difusión de los sistemas de conservación y transformación de las Raíces y curar lo que permite que
se vuelvan más agradables y brinden el doble de energía calórica al consumirlo por sus contenidos
de azúcar.

 ¿Diferencie la catalasa de la per oxidasa?

CATALAZA PEROXIDASA
-Es una enzima que se encuentra en -Son un tipo de enzimas muy extendidas en
organismos vivos, toda la escala filogenética.
-Cataliza la descomposición del peróxido -Catalizan reacciones bisustrato de carácter
de hidrogeno (H2O2) en oxígeno y agua: redox, utilizando peróxido como oxidante y
H2O2 foxico. un sustrato de segundo sustrato de
-Se usa en la industria textil y en lentes características reductoras que es oxidado
de contacto esterilizado en solución H2O2 por el peróxido.
-La reacción química de la catalasa se Tipos de enzimas per oxidasa:
produce en dos etapas. -Eosinofilperoxidasa
-Lactoperoxidasa
-Mieloperoxidasa
-Peroxidasavascular1
-Peroxidasavascular2
 Haga un esquema de la clasificación de las enzimas y mencione donde se
Producen, en especial las enzimas digestivas.

ENZIMA ACTÚA REACCIONA CON ACTÚA EN ACIDEZ DEL MEDIO

SOBRE EL O LA
Ptialina Almidones Mono y disacáridos Boca Medio ligeramente
básico
 Amilasa Almidones y Glucosa Estómago y Medio
azúcares páncreas moderadamente
acido
Pepsina Proteínas Péptido y aminoácidos Estómago Medio muy ácido
Lipasa Grasas Ácidos grasos Páncreas e Medio alcalino
intestino
Lactasa Lactosa Glucosa  y galactosa Intestino Medio ácido
(leche)

 Defina substrato, enzima, complejo enzima substrato y producto, en las

reacciones enzimáticas.

-Sustrato: es la molécula donde reaccionan los enzimas para formar productos, con la mayoría de
reacciones enzimáticas que además son de tipo reversible.

Los productos en una reacción pueden transformarse en substratos.

-Enzimas: son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, las enzimas son
catalizadores, es decir sustancias que sin consumirse en una reacción, aumenta notablemente su
velocidad, biocatalizador orgánico, producto por células vivas.

-Complejo enzima substrato: la enzima que el substrato, es el que forma una enzima y la
molécula sobre la que esta actúa, realizando la enzima en una cambio molécula en un sustrato.

Ejemplo: enzima: exosinaza sustrato: glucosa.

-Producto: Un producto biológico aporta al organismo los diferentes elementos necesarios para
su constitución con el fin de que realice su propia síntesis.
Esa síntesis es el resultado de transformaciones químicas y biológicas que se efectúan en el
organismo. El conjunto de esas trasformaciones se denomina metabolismo.
Las sustancias biológicas estimulan el metabolismo para que se elaboren los diferentes elementos
requeridos por el cuerpo.

 ¿A que se denomina apoenzima, holoenzima, cofactor, coenzima? Qué

condiciones debe cumplir un enzima para llevar a cabo su actividad.

-Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor,

que puede ser un ion o unamolécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no
(una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa yactivada catalíticamente.
-Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para
realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas,
denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le
aportan a la enzima los grupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte
proteica de la enzima de denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.

Por lo tanto una holoenzima está formada por:-Apoenzima. -Cofacto

-El buen funcionamiento del organismo humano, se debe a la posibilidad de separación

de apoenzimas y coenzimas, para sus fines específicos.

-Las coenzimas son necesarias para transportar de forma transitoria grupos funcionales durante la
reacción catalizada por la enzima. Muchas son productos derivados de vitaminas y su unión a la
porción proteica puede ser covalente o no covalente. Por ejemplo la mayoría de las carboxilasas
(enzimas que catalizan la incorporación de CO 2) requieren biotina, que está unida por un enlace
amida a un residuo de Lys de la enzima, mientras que la tiamina pirofosfato (que procede de la
vitamina o tiamina) se une por interacciones no covalentes.
La coenzima se une a un enzima, capta su substrato específico, ataca a dicho substrato,
arrancándole algunos de sus átomos, cede a la coenzima dichos átomos provenientes del sustrato,
acepta dichos átomos y se desprende de la enzima, no es el aceptor final de esos átomos, sino que
debe liberarlos tarde o temprano,transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así
su capacidad para aceptar nuevos átomos.

-Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesaria

para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada
apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.Aquellos cofactores
que están covalentemente unidos a la apoenzima son denominados grupos prostéticos, ya sean
orgánicos (coenzimas) o inorgánicos. Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos
y moléculas orgánicas, denominadas coenzimas.

El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le

denomina holoenzima. Entre los cofactores más comúnes se encuentran: iones metálicos (Fe 2+,
Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y moléculas orgánicas ó coenzimas.

 ¿Qué factor altera la actividad de un enzima, como influirán en los procesos

de transformación de alimentos?

-FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del sustrato en producto. La

actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan los
siguientes:

Concentración del sustrato

En toda reacción catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentración del E, la

velocidad de la reacción aumenta exponencialmente al incrementarse la concentración del
sustrato, ya que al existir más moléculas de sustrato es más probable el encuentro con el enzima y
la formación del complejo E-S. Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas de
sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la concentración del
sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentración del mismo, no
aumenta la velocidad de la reacción. Esto es debido a que el enzima está saturada por el sustrato;
es decir, todas las moléculas del enzima están unidas al sustrato formando el complejo E-S.
Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.

Temperatura

La T° influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10ºC que aumente la temperatura la
velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura
alcanza un valor máximo (T° óptima) donde la actividad es máxima. Esto se debe a que al
aumentar la T° aumenta el movimiento de las moléculas y, por tanto aumenta la probabilidad de
encuentro entre el S y el E.

Si la T° aumenta por encima de la T° óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática

debido a que la enzima se desnaturaliza.

Cada enzima posee una T° óptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC. Los
animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la Tª corporal, se ven
obligados a hibernar en la estación fría pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas
temperaturas es muy baja.

 PH

El pH es otro factor que influye en la actividad enzimática, debido a que el pH influye en la

ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman la proteína enzimática. Cada
enzima realiza su acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habrá
un pH óptimo donde la actividad enzimatica será máxima.

Por debajo del pH minimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que
se desnaturaliza. En la mayoría de las enzimas el pH óptimo está próximo a la neutralidad, aunque
hay excepciones.

Inhibidores:

Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o
incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, moléculas
orgánicas y a veces el producto final de la reacción. A la acción que realizan se la
denomina inhibición. La inhibición puede ser:

·Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimática,

bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o
bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les denomina venenosy a la inhibición que
realizan se la denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que
sintetizan la pared bacteriana. El ión cianuro actúa sobre la citocromo oxidasa (enzima
respiratorio).
Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces débiles e
impide el normal funcionamiento del mism, pero no la inutiliza permanentemente.
Puede ser de dos tipos:

Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima
impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al
centro activo del enzima. La acción suele anularse aumentando la concentración del sustrato

 No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas:

-Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura

lo que  dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.

-Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su desintegración y por lo tanto la formación

de los productos.

-PROCESOS DE TRANSFORMACION:

 -Diferentes categorías de enzimas y todas con funciones diferentes. En primer lugar las hidrolasas,
capaces de hidrolizar un enlace químico. Destacan:

 Las amilasas son las responsables de romper las moléculas de almidón. Lo

transforman en glucosa y aumenta así su poder de fermentación, siendo mucho más
asequible para los microorganismos fermentativos. Su uso destaca en los procesos que
requieren fermentación, por ejemplo el pan.

 Las enzimas pectolíticas son las responsables de degradar las pectinas en los
productos vegetales. Se aplican en los zumos de fruta para clarificarlos ya que las
pectinas enturbian el producto.

 Las invertasas degradan la sacarosa en glucosa y fructosa y el uso recae en la

elaboración de caramelos y dulces. Su función es evitar la cristalización de la sacarosa
al someterla a altas temperaturas.

 Las estaquinasas degradan las estaquinas, moléculas presentes en las legumbres

cuya acción evita la flatulencia que producen.

 La lactosa se usa para productos lácteos, sobre todo en la elaboración de

helados. La función es evitar la cristalización de la lactosa.

 La nariginasa degrada la narigina. Este componente es el responsable de dar un

sabor amargo al producto. Se usa sobre todo en zumos de cítricos como el pomelo o la
naranja.

 Las proteasas degradan las proteínas y, como consecuencia, ablandan el

producto. Se usan en la elaboración de carnes y de pan.
BIBLIOGAFIA
-Rodwel. etalliBioquimica de Harper,13ª ed., s.d.

-BG. Walter ochoayupanki/biología general/editorialAcuario/primera edición/año 2002.

-Villae. C. Biología. Ed. Mc Graw Hill Interamericana. Octava edición. México

-Velázquez, O. M. Biología I. Ed. St. México 2005

-http://www. /trabajos71/enzimas/enzimas2.shtml#ixzz3bT2uLEAO

http://www.csicsif.es/andalucia/modules/mod_ense/revista/pdf/Numero_21/ALMUDENA_MORE
NO_1