Taller Enz

UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA-SEDE PALMIRA
TALLER DE BIOQUIMICA Prof. Diana M. Meja

TEMA: ENZIMAS Y COFACTORES
1. Cul es el sustrato para cada una de las siguientes enzimas?

a. Lactasa
b. Celulasa
c. Peptidasa
d. Lipasa
2. Hidrolasas y liasas catalizan reacciones en las cuales se rompen enlaces. Cul es la diferencia
entre estos dos tipos de enzimas?
3. Qu tipo de enzima cataliza cada una de las siguientes reacciones?
COOH COOH
CH 2 HC
FAD FADH2
CH2 CH
a. COOH COOH b.
c. d.
e. f.
g.
4. A cuales de los principales grupos de enzimas pertenece cada una de las siguientes?
a. Descarboxilasa d. deshidrogenasa
b. Peptidasa e. quinasa
c. Transaminasa f. lipasa
5. Comercialmente la glucosa es convertida a fructosa por medio de una enzima. Qu tipo de enzima
est involucrada?
6. Alcohol deshidrogenasa cataliza la conversin de etanol a acetaldehdo. La enzima activa consiste
de una molcula de protena y Zn+2.
a. Identifique el sustrato, el cofactor, y la apoenzima.
b. Podra ser el zinc una coenzima? Explique
7. Succinato deshidrogenasa es activa solo en combinacin con FAD. Es FAD un cofactor o una
coenzima?
8. Que enzima est involucrada en la conversin de lactosa a galactosa y glucosa? A que clase
pertenece?
9. Qu tipo de interacciones (enlaces inicos, enlaces de H, fuerzas de dispersin, etc) en el sitio
activo de la enzima enlazaran cada uno de los siguientes grupos a un sustrato.
a. COOH d. COO- g. NH2
b. NH3 +
e. OH h. -SH
c. CH(CH3)2 f. PO4-2 i. C6H5 (fenil)
10. Para cada uno de los grupos del problema anterior, sugiera un aminocido que podra estar en el
sitio activo de la enzima para formar el tipo de interaccin adecuada.
11. Relacione la columna izquierda con la de la derecha.
CLASE DE ENZIMA EJEMPLO

a. Oxido reductasas ( ) quinasas, transaldolasas
b. Transferasas ( ) descarboxilasas
c. Hidrolasas ( ) Deshidrogenasas, peroxidasas
d. Liasas ( ) mutasas
e. Isomerasas ( ) carboxilasas
f. Ligasas ( ) peptidasas, desaminasas
Seleccione la respuesta correcta (algunas preguntas pueden tener ms de una respuesta):
12. Son caractersticas de TODOS los enzimas, EXCEPTO una:

a. Son protenas especficas que actan como catalizadores biolgicos.
b. Poder cataltico
c. Se sintetizan como precursores inactivos
d. Especificidad
13. Todas las enzimas gastrointestinales siguientes son secretadas como zimgenos inactivos
(proenzimas), EXCEPTO:
a. Pepsina
b. Carboxipeptidasa
c. Quimotripsina
d. Tripsina
e. Ribonucleasa
14. Las enzimas como catalizadores clsicos:

a. Aumentan la energa de activacin
b. Disminuyen la energa de activacin
c. Aumentan el nivel energtico de los productos
d. Disminuyen el nivel energtico de los reactivos
e. Disminuyen la energa libre de la reaccin.
15. La funcin de las ligasas es:
a. Catalizar reacciones de hidrlisis
b. Catalizar reacciones de formacin de nuevos enlaces.
c. Catalizar la ruptura de enlaces C-C
d. Facilitar la transferencia de grupos de una molcula a otra.
16. Las siguientes son caractersticas de los cofactores, EXCEPTO UNA:

a. Componentes proteicos necesarios para el funcionamiento de las enzimas
b. Componentes no proteicos que unidos a la apoenzima forman la holoenzima
c. Existen cofactores orgnicos e inorgnicos
d. Los cofactores orgnicos se denominan coenzimas
e. Su funcin es alterar la estructura tridimensional de una protena o sustrato para activar la
interaccin enzima-sustrato
17. Acerca de las hidrolasas se puede afirmar:

a. Catalizan reacciones en las cuales se rompen enlaces sin adicionar molculas de agua
b. Catalizan reacciones de rompimiento de enlaces adicionando una molcula de agua.
c. Incluyen lipasas y proteasas.
d. Remueven grupos amino en el metabolismo de los aminocidos
18. Son caractersticas de los zimgenos EXCEPTO:

a. Son formas inactivas de las enzimas
b. Se activan modificando solo la estructura terciaria de la protena
c. Son inactivos porque carecen de sitio activo
d. Son llamados proenzimas
19. Acerca de las enzimas todas son ciertas EXCEPTO:

a. Todas son protenas globulares
b. Todas requieren cofactores para garantizar una actividad ptima.
c. La existencia del complejo enzima-sustrato ha sido verificada experimentalmente.
d. La enzima y el sustrato interaccionan por medio de enlaces de H e interacciones
electrostticas.
20. Un inhibidor competitivo de una enzima:
a. Aumenta la Km sin afectar la Vmax
b. Disminuye la Km sin afectar la Vmax
c. Aumenta la Vmax sin afectar la Km
d. Disminuye la Vmax sin afectar la Km
e. Disminuye tanto la Vmax como la Km
21. La Km de la enzima cuyos datos cinticos se ilustran a continuacin, es:

5
a. 0.11
1/V 4
b. 0.25
c. 0.33 3
d. -0.25 2
e. -0.50 1
0
-4 -2 0 2 4
1/[S]
22. La mayora de las enzimas:

a. Aumentan la velocidad de la reaccin que catalizan.
b. Son especficas para el sustrato lo mismo que para la reaccin catalizada.
c. Son grandes polipptidos con una masa mayor a 5000 Dalton.
d. Son ms activas cerca del pH neutro.
e. Todas las anteriores
23. En la siguiente reaccin catalizada por una enzima, E, S y P son la enzima, el sustrato y el
producto respectivamente. Et es la concentracin enzimtica total, y k1, k2 y k3 son las constantes
de velocidad.
k1 k3
S + E S.E P + E
k2
Para cada parmetro enzimtico elija la expresin equivalente en trminos de las constantes de
velocidad.
a. k3ET ( ) Km (constante de Michaelis)
b. k2/k1 ( ) Vmax
c. (k2 + k3)/k1 ( ) Ks (constante de disociacin del complejo ES)
24. Si una enzima acta segn la cintica clsica de Michaelis-Menten, el valor de Km se puede
determinar de manera grafica como:
a. El punto de inflexin en la curva
b. La inclinacin de la lnea
c. El valor de la interseccin de la lnea con la ordenada
d. El valor absoluto de la interseccin de la lnea con la abscisa.
e. La reciproca del valor absoluto de la interseccin de la lnea con la abscisa.
25. Los factores Km y Vmax se pueden determinar a partir de la grafica Lineweaver-Burk de la
ecuacin de Michaelis-Menten que se ilustra abajo. Cuando V es la velocidad de reaccin a la
concentracin de sustrato, los datos experimentales de las abscisas deben ser:
a. 1/V
b. V
c. 1/S
d. S
e. V/S
Completar:
26. La regin de una molcula enzimtica con la cual el sustrato debe interactuar para que la catlisis
ocurra se denomina el_______________________________________
27. La especie de corta vida, formada cuando el enzima y el sustrato inicialmente interactan es
el________________________________________________________
28. Las enzimas que catalizan la conversin de una molcula en su ismero estructural pertenecen a la
categora __________________________
29. El nmero de eventos catalticos catalizados por segundo por cada molcula de enzima (o por sitio
activo) es denominado el_________________________________
30. El termino (k2+k3)/k1 es definido como __________________________________y
representa______________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
31. Algunas enzimas estn sujetas a un control a travs de la unin de grupos fosfatos. Estas se
denominan_________________________________________
32. Debido a su estructura un inhibidor______________________ se liga en el sitio activo de una
enzima.
33. Un inhibidor que no altera el KM de una enzima es un inhibidor______________
34. Un inhibidor que altera tanto el KM y el Vmax de un sistema enzimtico es un
inhibidor_____________________________________________________________
35. Los moduladores que incrementan la actividad de un enzima se
denominan_____________________________ y los que la disminuyen son
llamados_______________________________
36. Los sitios donde los moduladores alostricos se ligan a las enzimas son
denominados__________________________________
37. Un inhibidor que se une fuertemente a la enzima siendo su disociacin muy lenta se
denomina___________________________________
38. La hidrlisis de N-glutaril-L-fenilalanina-p-nitroanilida (GPNA) para dar p-nitroanilina y N-

glutaril-L-fenilalanina, est catalizada por la enzima -quimotripsina. En unas determinadas
condiciones de pH y temperatura, los datos cinticos obtenidos han sido los siguientes:
a) Asumiendo una cintica de tipo Michaelis-Menten, calclense grficamente los valores de

Vmax y KM . b) Determine el valor del n de recambio (k3) sabiendo que la concentracin de
enzima empleada fue de 4.0 x 10-6 M.
39. Se mide la cintica de un enzima como funcin de la concentracin de sustrato en presencia y

ausencia del inhibidor (I), concentracin a 2 mM.
[S] Velocidad (m/min)

0.3 x 10-5 M 10.4 4.1
0.5 x 10-5 M 14.5 6.4
1.0 x 10-5 M 22.5 11.3
3.0 x 10-5 M 33.8 22.6
9.0 x 10-5 M 40.5 33.8
a. Cules son los valores de Vmax y KM en ausencia de inhibidor? Y en su presencia?

b. De qu tipo de inhibicin se trata?
40. La cintica del problema anterior esta medida en presencia de un inhibidor diferente.
[S] Velocidad (m/min)

0.3 x 10-5 M 10.4 2.1
0.5 x 10-5 M 14.5 2.9
1.0 x 10-5 M 22.5 4.5
3.0 x 10-5 M 33.8 6.8
9.0 x 10-5 M 40.5 8.1
a. Cules son los valores de Vmax y KM en ausencia de inhibidor? Y en su presencia?
b. De qu tipo de inhibicin se trata?
41. Los siguientes datos muestran las velocidades de reaccin a diferentes pH para una enzima
hipottica. Cul es el pH optimo para esta enzima?
pH 2.0 3.2 3.8 4.5 6.3 5.6 7.4 8.2 10.0 11.0
% actividad 10.0 20.0 32.0 45.0 100.0 85.0 63.0 53.0 22.0 12.0
42. Se realizo un ensayo de laboratorio para determinar la temperatura de trabajo ptima para una
lipasa y se obtuvieron los siguientes resultados:
T oC 10 23 25 28 31 33 45 50 54 56 60 64 70 85 90
% actividad 8 33 50 66 78 82 98 100 90 82 75 69 55 35 24
a. Cul sera la temperatura optima de trabajo para esta enzima?
b. Si se requiere inactivar la enzima, que temperatura aplicara?
Las ecuaciones y = 0.1x+0.5 y y = 0.5x+2.5 representan las graficas para dos reacciones
enzimticas sin presencia de inhibidor y con inhibidor, respectivamente:
43. La velocidad mxima para la enzima sin inhibidor es:
a. 0.5 b. 2.0 c. -5 d. -0.2
44. La velocidad mxima para la enzima con inhibidor es:
a. -0.4 b. -5 c. 0.4 d. 0.2
45. La inhibicin es de tipo:
a. No competitiva b. Competitiva c. Acompetitiva

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1. Cul es el sustrato para cada una de las siguientes enzimas?

3. Qu tipo de enzima cataliza cada una de las siguientes reacciones?

11. Relacione la columna izquierda con la de la derecha.

CLASE DE ENZIMA EJEMPLO

Seleccione la respuesta correcta (algunas preguntas pueden tener ms de una respuesta):

12. Son caractersticas de TODOS los enzimas, EXCEPTO una:

14. Las enzimas como catalizadores clsicos:

16. Las siguientes son caractersticas de los cofactores, EXCEPTO UNA:

17. Acerca de las hidrolasas se puede afirmar:

18. Son caractersticas de los zimgenos EXCEPTO:

19. Acerca de las enzimas todas son ciertas EXCEPTO:

21. La Km de la enzima cuyos datos cinticos se ilustran a continuacin, es:

22. La mayora de las enzimas:

38. La hidrlisis de N-glutaril-L-fenilalanina-p-nitroanilida (GPNA) para dar p-nitroanilina y N-

a) Asumiendo una cintica de tipo Michaelis-Menten, calclense grficamente los valores de

39. Se mide la cintica de un enzima como funcin de la concentracin de sustrato en presencia y

[S] Velocidad (m/min)

a. Cules son los valores de Vmax y KM en ausencia de inhibidor? Y en su presencia?

[S] Velocidad (m/min)

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