¿Cuál es la función de una enzima?

a. Generar reacciones que de no existir la enzima no se producirían.

b. Modificar la energía libre que produce una reacción química.

c. Aumentar la energía de activación necesaria para que se produzca una reacción química.

d. Acelerar y regular reacciones químicas en contextos biológicos.

¿A cuál de los siguientes grupos de enzimas pertenece una deshidrogenasa?

a. A las liasas. b. A las oxidasas. c. A las oxidoreductasas. d. A las hidrolasas.

Algunas enzimas requieren de una coenzima para catalizar las reacciones biológicas ¿Cuál de
las siguientes afirmaciones respecto de las de coenzimas es correcta?

a. Son apoenzimas termolábiles.

b. Se consumen en las reacciones y no pueden ser reutilizadas.

c. Se unen covalentemente a las enzimas.

d. Son moléculas pequeñas no proteicas.

¿Qué se entiende por metaloenzimas?

a. Son cofactores enzimáticos de tipo metales.

b. Son enzimas que metabolizan los metales.

c. Son enzimas almacenas metales.

d. Son enzimas que requieren metales como cofactor.

¿Qué significa en Km en la determinación de la actividad enzimática?

a. Es la velocidad de reacción que ya no puede ser modificada por un aumento en la cantidad

de sustrato.

b. Es la concentración de sustrato en la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la

reacción.

c. Es la mínima concentración de sustrato que logra alcanzar la Vmax.

d. Es la inversa de la concentración de sustrato la cual se alcanza la mitad de la Vmax.

Si durante una prueba de cinética enzimática agregamos un inhibidor competitivo, ¿qué efecto
espera encontrar?

a. Un aumento de la Vmax.

b. Un aumento de la Km.

c. Una disminución de la Km.

d. Una disminución de la Vmax.

Si durante una prueba de cinética enzimática agregamos un inhibidor no competitivo, ¿qué
efecto espera encontrar?

a. Un aumento de la Km.

b. Una disminución de la Vmax.

c. Una disminución de la Km.

d. Un aumento de la Vmax.

En el estudio de la cinética enzimática se suele utilizar la ecuación de Michaelis-Menten. ¿Cuál

es la ventaja de usar esta ecuación?

a. Se puede conocer la Km a partir de la Vmax.

b. Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato

sabiendo la Km o la Vmax.

c. Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato

sabiendo la Km y la Vmax.

d. Se puede conocer la Vmax a partir de la Km.

La Km de una enzima para su sustrato en condiciones fisiológicas, además de ser la

concentración de sustrato en el cual se alcanza la mitad de la Vmax., es un indicador de:

a. La ausencia de inhibidores.

b. La reversibilidad de la reacción catalizada.

c. La afinidad de la enzima por el sustrato.

d. La velocidad de la reacción química.

¿Cuál es la definición de isoenzima?

a. Son enzimas que catalizan la misma reacción en diferentes especies.

b. Son enzimas que catalizan la misma reacción, pero difieren en estructura primaria.

c. Son enzimas que se asocian en complejos donde el producto de una es el sustrato de la

siguiente.

d. Son enzimas que se encuentran en mismo órgano.

¿Cuál es la cronología de ascenso enzimático en un infarto agudo de miocardio (IAM)?

a. ASAT; CPK; LDH.

b. LDH; CPK; ASAT.

c. LDH; ASAT; CPK.

d. CPK; ASAT; LDH.

¿Cuál de las siguientes isoenzimas es cardioespecífica?:

a. LDH 3. b. CPK-BB. c. CPK-MB. d. CPK-MM.

¿Qué enzimas séricas se solicitan para el diagnóstico de una hepatitis aguda?

a. ALAT; ASAT; fosfatasa alcalina.

b. ASAT; CPK; LDH.

c. ALAT; CPK; LDH.

d. ASAT; fosfatasa alcalina; CPK.

¿Cuál de las siguientes características corresponde a una enzima?

a. Se consumen en la reacción.

b. Termolabilidad.

c. No pueden ser reguladas.

d. Baja eficiencia.

Los zimógenos son:

a. Precursores enzimáticos inactivos.

b. Proteínas represoras de la transcripción del ADN.

c. Enzimas alostéricas con efecto homotrópico.

d. Formas moleculares distintas de una misma enzima.

RTA

1) D
Una enzima es una molécula, o un complejo molecular, de base proteica que regula y
acelera una determinada reacción biológica sin formar parte del sustrato ni del producto y
que luego de cada reacción queda intacta para seguir cumpliendo su función.

Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación necesaria para que se produzca
la reacción química catalizada. En ausencia de la enzima esta reacción podría producirse de
todas formas pero con una lentitud incompatible con la vida.

Es importante destacar que para cada reacción química existe una estandarización de la
variación de energía libre que produce. Esta energía libre de cada reacción química no se
modifica por la presencia o ausencia de catalizadores, ya sean éstos biológicos, como las
enzimas, o catalizadores inorgánicos.

La respuesta correcta es: Acelerar y regular reacciones químicas en contextos biológicos.

2) C
Las deshidrogenasas son enzimas que catalizan la sustracción de hidrógenos a las
moléculas. Independientemente de que muchas reacciones son reversibles, o
potencialmente reversibles, el nombre que se le atribuye corresponde a la reacción más
común en los estados metabólicos normales o bien aquellas reacciones que han sido más
estudiadas o descubiertas en primer lugar. Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa cataliza
la sustracción de dos hidrógenos al lactato para convertirlo en piruvato. En esta reacción,
al igual que en todas las reacciones catalizadas por deshigrogenasas, debe existir una
coenzima que se reduzca aceptando los hidrógenos y en este caso es el NAD. Como la
reacción es reversible el nombre correcto de la enzima es: L-lactato-NAD-Oxidoreductasa.
Pero el nombre trivial utilizado es lactato deshidrogenasa.

Por su parte, las hidrolasas catalizan las rupturas de enlaces con incorporación de
moléculas de agua. Las liasas catalizan rupturas de moléculas por la sustracción de grupos
químicos del sustrato: si extraen agua se designan deshidratasas, si extraen aldehídos,
aldolasas, etc.

Por último, las oxidasas catalizan reacciones en las cuales el O2 (oxígeno molecular)
termina aceptando los hidrógenos sin unirse al sustrato. Al igual que las deshidrogenasas
pertenecen al grupo de las oxidoreductasas.

La respuesta correcta es: A las oxidoreductasas.

3) D

Muchas enzimas necesitan la presencia de moléculas pequeñas no proteicas para cumplir

sus funciones. Estas moléculas pueden estar ligadas a las enzimas de diferentes formas,
tanto covalentes como no covalentes. Pero, en todos los casos, son imprescindibles para
que las enzimas puedan catalizar su reacción.

Es interesante que un mismo cofactor puede actuar con diferentes enzimas que realizan
reacciones similares. Por ejemplo, el NAD actúa como coenzima de casi todas las
deshidrogenas y otras oxidoreductasas.

Cuando la coenzima está ligada estructuralmente unidas a las enzimas y participan de su

conformación proteica cuaternaria se denomina a la porción proteica apoenzima, al
cofactor grupo prostético y, a todo el complejo, holoenzima.

Las coenzimas sufren modificaciones durante la reacción, generalmente aceptando o

cediendo grupos funcionales de y hacia los sustratos. Pero no se consumen
definitivamente ya que luego se reciclan cediendo estos átomos a otras reacciones
metabólicas y pueden ser reutilizadas.

La respuesta correcta es: Son moléculas pequeñas no proteicas.

4) D
Algunas enzimas requieren unirse a metales para cumplir sus funciones. Algunos metales
participan en la unión enzima-sustrato. Otros son determinantes para la estructuración de
la proteína. Lo cierto es que la ausencia de componente metálico impide la funcionalidad
de la metaloenzima.

Entre las metaloenzimas más importantes tenemos las catalasas, peroxidasas y citocromos
que fijan átomos de hierro. La tirosinasa y ácido ascórbico oxidasa fijan cobre. La alcohol
deshidrogenasa y la anhidrasa carbónica requieren zinc. Otras enzimas requieren
magnesio y otros metales para estructurarse y/o cumplir sus funciones biológicas.

Por otra parte, una proteína que cumpla una función de transporte o almacenamiento de
metales, u otras sustancias, sin catalizar reacciones biológicas, por definición, no será una
enzima.
La respuesta correcta es: Son enzimas que requieren metales como cofactor.

5) B
La cinética enzimática es estudiada en una serie de experimentos que se basan en el hecho
de que las enzimas no se modifican con la reacción y por lo tanto se puede conocer la
intensidad y la velocidad de los cambios de acuerdo con las modificaciones que se van
dando en las concentraciones de sustratos y productos.

Un experimento básico consiste en mantener todas las variables constantes:

Concentración de enzimas, temperatura, presión, pH, cofactores (de ser necesarios), etc.; y
sólo ir midiendo la velocidad de formación de productos a medida que cambiamos la
concentración de sustratos.

Trasladando estos valores a un gráfico podremos ver que se forma una curva donde la
velocidad aumenta exponencialmente al principio, pero luego la velocidad máxima (Vmax.)
tarda en alcanzarse por la saturación de las enzimas (hay sustratos, pero no sitios activos
disponibles para catalizarlos). En el gráfico, la parte superior de la curva se va aplanando
hasta hacerse una asíntota horizontal sobre la Vmax. Para eludir esa distorsión se toma la
Km., que es la concentración de sustrato en la cual se alcanza la mitad de la Vmax. y donde
la curva es casi una recta que se modifica fuertemente dependiendo del sustrato.

La respuesta correcta es: Es la concentración de sustrato en la cual se alcanza la mitad de

la velocidad máxima de la reacción.

6) B
Como vimos en la pregunta anterior la Km es la concentración de sustrato a la cual se
alcanza la mitad de la velocidad máxima de una determinada reacción. Dado que el
inhibidor competitivo buscará unirse al sitio activo de la enzima compitiendo con el
sustrato, será necesaria una mayor concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la
Vmax. Si seguimos agregando sustrato, a concentraciones constante de inhibidor, va a
llegar un momento donde la incidencia del inhibidor va a ser despreciable y se alanzará la
asíntota horizontal a la Vmax., de la misma forma que si el inhibidor no existiese. Por lo
tanto, ante la presencia de un inhibidor competitivo, va a aumentar la Km mientras que la
Vmax. permanecerá constante.

La respuesta correcta es: Un aumento de la Km.

7) B
Un inhibidor no competitivo se une a un sitio regulatorio de la enzima generando una
disminución o anulación de su capacidad catalizadora. No se une al sitio activo que
quedará libre para ligar el sustrato. De tal forma, por más que agreguemos mayor cantidad
de sustrato, las enzimas generarán productos a una velocidad menor. O sea que disminuirá
la Vmax.

Por otra parte, la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de esta nueva
Vmax. será la misma que se necesitaba antes del agregado del inhibidor, ya que la Km se
alcanza al ocupar el 50% de los sitios activos de las enzimas presentes en el experimento.

La respuesta correcta es: Una disminución de la Vmax.

8) C
La respuesta correcta es: “Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier
concentración de sustrato sabiendo la Km y la Vmax”.
Dada la importancia de conocer la velocidad a la cual se lleva a cabo la formación de un
producto en un proceso enzimático, la ecuación de Michaelis-Menten nos permite conocer
la velocidad a la que se formará un producto a una concentración de enzima determinada,
cualquiera sea la concentración de sustrato.
El razonamiento que llevó a esta conclusión dice que la velocidad de una reacción (Vx) es
igual a la velocidad máxima multiplicada por la concentración del sustrato dividido la Km.
más la concentración de sustrato: Vx = Vmax x [S] / Km + [S]
Como vimos en puntos anteriores, a medida que la concentración de sustrato aumenta,
también lo hace la velocidad de la reacción. Pero llega un punto en el que no importa que
agreguemos más sustrato, ya que la velocidad es máxima y en la gráfica lo podemos ubicar
como la asíntota horizontal de la función.
Para ubicar la Km en la gráfica tenemos que encontrar el valor que corresponde a la mitad
de la velocidad máxima y a continuación ver qué concentración de sustrato se corresponde
a este punto.
Es importante notar dos regiones en la curva:

Un sector es donde no acercamos a la Vmax., la curva se torna horizontal y la variación de

la velocidad de la reacción ya es independiente de la concentración de sustrato para estos
valores.
Otra zona es cuando la concentración de sustrato es cercana al Km y la velocidad de
reacción sigue una tendencia de línea recta. Por lo tanto, aquí es directamente
proporcional a la concentración de sustrato.
En base a este análisis, Lineweaver-Burk crearon la ecuación de la recta por la inversa de
los valores de Michelis-Menten y el despeje matemático de la ecuación: Donde la inversa
de la Vx es igual al Km/Vmax multiplicado por la inversa de la concentración de sustrato
(1/[S]) más la inversa de la Vmax (1/Vmax.)
De esta forma, Km/Vmax representan la pendiente de la recta. 1/Km la intersección con el
eje de las abscisas (intercepto de x) y la inversa de la Vmax (1/Vmax) el intercepto de y (eje
de las ordenadas). Así, conociendo estos valores, podremos saber la velocidad de reacción
para cualquier concentración de sustrato aplicando una regla de tres simple.
La respuesta correcta es: Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier
concentración de sustrato sabiendo la Km y la Vmax.

9) C
La relación entre la Km y la afinidad de la enzima por el sustrato es inversamente
proporcional. Es decir que mientras menos concentración de sustrato se necesite para
lograr que el 50% de las enzimas presentes estén trabajando, mayor será la afinidad del
sitio activo de la enzima por el sustrato.

De hecho, en el estudio de la bioquímica, este conocimiento nos permite predecir en qué

sentido ocurrirán las reacciones biológicas en función de las condiciones fisiológicas.
Por ejemplo, en la regulación de la glucemia el flujo de glucosa entre el hígado y el
torrente sanguíneo depende de la afinidad de los receptores por la glucosa (como se
estudiará mas adelante), pero también de la afinidad de las enzimas que fosforilan la
glucosa en de los diferentes tejidos.

Para que la glucosa permanezca en una célula y sea metabolizada es necesario, como
primer paso, convertirla en Glucosa-6-fosfato. La enzima que realiza esto en el hígado,
glucoquinasa, tiene un Km mayor a 10 mM de glucosa cuando la concentración plasmática
normal es de 5 mM. Esto facilita que el hígado sólo capte y metabolice (para depósito a
consumo) glucosa cuando la glucemia es alta en períodos postprandiales.
Mientras que las enzimas de las células periféricas que fosforilan la glucosa para su
utilización son denominadas hexoquinasas (ya que fosforilas a varias hexosas) y tienen una
Km de 0,1 mM para la glucosa. Es decir, una afinidad cien veces mayor. Esto permite que
sigan utilizando glucosa aun a concentraciones muy inferiores a las de la glucemia normal.

La respuesta correcta es: La afinidad de la enzima por el sustrato.

10) B
Las isoenzimas son enzimas que catalizan la misma reacción bioquímica, pero tienen
secuencias de aminoácidos diferentes. Esto les otorga diferentes características que varían
de acuerdo con la enzima que analicemos.
Si tomamos el ejemplo del ejercicio anterior, veremos que existen varios tipos de
hexoquinasas y también de glucoquinasa (hepática y pancreática), siendo todas ellas
isoenzimas que fosforilan glucosas.

Lo interesante de esto es que las diferencias entre las enzimas de diferentes tejidos nos
permiten saber de dónde provienen cuando pasan a la sangre debido a la injuria celular.
Así se pueden monitorear los daños que sufren distintos tejidos, midiendo la
concentración sérica de las enzimas correspondientes.
En un infarto de miocardio entre las 3 y 12 hs., suben los niveles de CPK-MB (creatina-
fosfocinasa), alcanzando un pico a las 24 hs., y regresan a la normalidad entre las 72 y 96
hs. A su vez, las isoenzimas cardíacas Troponina-I y T se suelen mantener altas en plasma
por una o dos semanas, siendo importantes en casos de demora en la consulta o toma de
muestra.
La respuesta correcta es: Son enzimas que catalizan la misma reacción, pero difieren en
estructura primaria.

11) D

El orden de ascenso es CPK; ASAT; LDH. Recordar que la LDH, si bien es la última en
elevarse, es la última en volver a la normalidad. Por lo tanto, si un paciente tuvo un infarto
hace una semana la LDH todavía podría persistir elevada.

La respuesta correcta es: CPK; ASAT; LDH.

12) C
En los pacientes con infarto, los niveles de CPK-MB se incrementan dentro de 3 a 12 horas
de la aparición del dolor de pecho, alcanzan un pico a las 24 horas y retornan a los valores
basales dentro de las 48-72 hs. La determinación de troponina-I y troponina-T en sangre
posee más valor que la de CPK-MB, ya que aumenta a las 3 a 12 hs; alcanza un pico 24-48
hs y retorna a valores basales a los 5 a 14 días.La respuesta correcta es: CPK-MB.

13) A
Recordar que la ALAT es citosólica, por eso es la primera en elevarse; a medida que la
lesión va progresando en profundidad, aumenta la ASAT (bilocular) y finalmente, la
fosfatasa alcalina responde a la obstrucción inflamatoria de los canalículos biliares
intrahepáticos.
La respuesta correcta es: ALAT; ASAT; fosfatasa alcalina.

14) B
Por su carácter proteico, las enzimas son termolábiles.
La respuesta correcta es: Termolabilidad.
15) A
Los zimógenos poseen un péptido amino terminal que los hace inactivos. Cuando pasan a
la luz del aparato digestivo, dicho péptido se hidroliza y se produce la activación
enzimática. Todo ello, para evitar que la enzima se active dentro de la célula y produzca la
degradación de las proteínas intracelulares.

La respuesta correcta es: Precursores enzimáticos inactivos.