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    Tema 8 - Cinetica Enzimatica Farmacia PDF

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    Mariciell Larissa Gonzales Ticona
    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten, que describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. También introduce los parámetros cinéticos Vmax, la velocidad máxima, y Km, la constante de Michaelis, que es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de Vmax. Por último, explica cómo se pueden determinar estos parámetros experimentalmente.

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten, que describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. También introduce los parámetros cinéticos Vmax, la velocidad máxima, y Km, la constante de Michaelis, que es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de Vmax. Por último, explica cómo se pueden determinar estos parámetros experimentalmente.

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten, que describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. También introduce los parámetros cinéticos Vmax, la velocidad máxima, y Km, la constante de Michaelis, que es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de Vmax. Por último, explica cómo se pueden determinar estos parámetros experimentalmente.

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    Tema 8.

    Cinética enzimática

     Velocidad y orden de reacción

     Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Menten

     Determinación y significado de los parámetros Vmax y Km

     Cinética de las reacciones con más de un sustrato


    Cinética

    Estudia las velocidades de las reacciones y la forma en que


    éstas cambian en respuesta a modificaciones
    experimentales

    Enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante


    de equilibrio de la reacción

    K1
    E+S E+P
    K-1
    Cinética de las reacciones enzimáticas

    Las reacciones enzimáticas siguen los principios generales de la cinética de las


    reacciones químicas, pero además muestran un rasgo característico: la
    SATURACIÓN POR SUSTRATO

    Vo = Velocidad inicial ( nº moles P formados/s )

    Variación de la velocidad (V) en función


    de la [S], para una [E] determinada
    Teoría de la acción enzimática

    L. Michaelis M. Menten

     En 1913 propusieron una ecuación de velocidad que explica el


    comportamiento cinético de las enzimas

    K1 K2
    E+S ES E + P
    K-1
    Teoría de la acción enzimática
    K1 K2
    E+S ES E + P
    K-1

     El complejo ES se encuentra en
    estado estacionario
    Concentración

     Bajo condiciones de saturación,


    toda la enzima interviene en la
    formación del complejo ES

     Cuando toda la enzima se


    encuentra en forma de complejo ES,
    la velocidad de la reacción es la
    Tiempo máxima posible (Vmáx)
    Ecuación de Michaelis-Menten
    K1 K2
    E+S ES E + P
    K-1

    K2 + K-1
    Km =
    K1

    [S]
    Vo = Vmáx
    Km + [ S ]
    Ecuación de Michaelis-Menten

    [S]
    Vo = Vmáx
    Km + [ S ]

    [ S ] << Km
    Vmáx
    Vo = [S]
    Km

    [ S ] >> Km
    Vo = Vmáx

    [ S ] = Km
    Vo = ½ Vmáx
    Km: constante de Michaelis

    Km: concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es ½ Vmax


    K1 K2
    E+S ES E + P
    K-1

    K2 + K-1 K-1
    Km = Si K2 <<< K-1 Km =
    K1 K1

     Km índice de afinidad

    Km alta poca afinidad K-1 > K1

    Km baja alta afinidad K-1 < K1

     Valores de Km próximos a las [S] fisiológicas


    Cálculo de Km y Vmax por ecuación de Lineweaver-Burk

    Dobles recíprocos de ecuación de Michaelis-Menten

    [S]
    Km Vo = Vmáx
    Vmáx Km + [ S ]

    1 Km + [ S ]
    =
    V0 Vmáx [ S ]

    1
    V0
    = ( )
    Km
    Vmáx
    1
    [S]
    +
    1
    Vmáx

    y = a x + b
    Parámetros enzimáticos

     Km: concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es ½ Vmax

     Vmáx: velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con S,
    velocidad máxima teórica.

     Kcat: número de recambio, número de moléculas de sustrato convertidas en


    producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de
    saturación de sustrato. Equivalente a la constante de velocidad del paso de
    la reacción limitante.

     Unidad de enzima (UI): Cantidad de enzima necesaria para transformar 1


    µmol sustrato por min.

     Katal (Kat): cantidad de enzima para transformar un mol sustrato por seg.
    1 Kat = 6 x 107 UI
    Parámetros enzimáticos
    Reacciones enzimáticas con dos sustratos

     Con formación de un complejo ternario


    • Al azar

    • Ordenado

     Sin formación de un complejo ternario: mecanismo ping-pong

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