Practica #7

ENZIMAS: AMILASA SALIVAL
PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 7
AUTORES.
RONALDO ANTONIO SENA ACOSTA
ANDRES FELIPE MUSLASCO GAVIRIA
FERNANDO DANIEL VASQUEZ PETRO
EDWIN MARTIN VILLADIEGO CARDEÑA
DOCENTE:
ING. FERNANDO ALONSO MENDOZA CORVIS
M. SC. AGROALIMENTARIAS
UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
FACULTAD DE INGENIERÍAS
DEPARTAMENTO DE INGENIERÍA DE ALIMENTOS
CAMPUS BERÁSTEGUI 2020-1
02/05/2020
DIAGRAMA DE FLUJO
PRACTICA N° 7 Adicionar 1mL de Fehling A y 1mL de Fehling
B. y Calentar en ebullición durante 2 min.
ENZIMAS: AMILASA SALIVAL
Observar (positivo: rojo ladrillo, negativo:
4.1 OBTENCIÓN DE LA azul).
SOLUCIÓN DE AMILASA
SALIVAL
Prueba de Fehling (presencia
de azúcar reductor)
Calentar agua a 40 C en un
beaker, y tomar un poco en
la boca PRUEBA DE FEHLING (PRESENCIA DE
AZÚCAR REDUCTOR)
Se debe Enjuagar muy

bien. Agitar cada 5 minutos. Y Realizar pruebas
de Lugol y de Fehling a cada 10 minutos
hasta observar cambio.
Recoger el enjuagado, y
repetir el proceso 2 veces. Enseguida se adicionan 0,5 mL de los tubos A,
B, C en otros 3 tubos de ensayos y realice la
prueba de Fehling y 0,5 mL de los tubos A, B,
C en tres vidrios reloj para realizar la prueba
de Lugol.
Filtrar la solución obtenida.
Mezclar bien el contenido de todos los

tubos. Y Adicionar al mismo tiempo 5
4.2 FACTORES QUE AFECTAN mL almidón 2% a cada tubo.
LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
(AMILASA)
Al tubo C, acrecentar 2 mL de
HCl 1M.
Tomar 3 tubos de ensayo y

marcarlos: A, B y C
El tubo B, no se le echará
nada.
Agregar a cada uno 5 mL

de solución de saliva Al tubo A, hervir por 5
minutos y enfriar
PRUEBA DE LUGOL (PRESENCIA DE
ALMIDÓN)
Añadir 0,5 mL alícuota de la muestra en

un vidrio de reloj.
Adicionar 3 gotas de Lugol.
Observar (positivo: negro o

azul, negativo: naranja)
La prueba de Lugol se realiza con

la a temperatura ambiente.
PREGUNTAS
1. Explique qué tipos de enzimas se pueden encontrar en la saliva. ¿Cuál es su

función específica?
ENZIMAS SALIVALES En los humanos la digestión empieza en la cavidad

oral, donde los alimentos son masticados y degradados por enzimas
contenidas en la secreción de la saliva, parte de estas enzimas tienen una
función antimicrobiana y otra parte se destina a promover la degradación
de los componentes alimenticios, volviéndolos más adecuados a la
absorción intestinal. Dentro de las mas importantes tenemos:
Amilasa o Ptialina: Entre las enzimas salivales, la más abundante es la alfa-

amilasa, que contribuye con 20% a 30% de las proteínas totales de la saliva,
y es responsable de la digestión inicial del almidón, transformándolo en
dextrina, maltosa y glucosa. Este tipo de enzimas se destinan a promover la
degradación de los componentes alimentarios.
Lactoperoxidasa: Es una de las enzimas salivales con propiedades
antibacterianas, es sintetizada y segregada por las glándulas salivales Este
tipo de enzima inhibe bacterias bucales e intestinales incluyendo
lactobacilos, estreptococos, actinomices .
Lisozima: Es una enzima que actúa sobre la pared de ciertas bacterias,
influyendo en su lisis. Su concentración es mayor en la saliva submaxilar.
Mucinasa: Enzima proteasa que desintegra la estructura glicoproteíca del

mucus y debilita su función como barrera por la pérdida gradual de su
viscosidad, lo cual aumenta la retrodifusión del ion hidrógeno, y la
capacidad de la bacteria para desplazarse en la mucosa gástrica, por ello es
considerado un factor de mantenimiento ya que le permite a la bacteria
colonizar y persistir en la mucosa del estómago.
Lipasa lingual: Importante para la digestión de la grasa de la leche. La

lipasa lingual se secreta por las glándulas de Von Ebner localizadas sobre la
cara dorsal de la lengua
Lactoferrina: Es una proteína que liga al hierro privando a las bacterias de
este elemento esencial para su metabolismo.
Peroxidasa: Es una enzima que descompone el peróxido de hidrogeno en
presencia de un compuesto oxidable al que transfiere un átomo de
oxígeno.
Arilsulfatasa: Es una enzima que produce fenolftaleína libre a partir de la
sal tripotásica del disulfito de fenolftaleína.
Fenoloxidasa: esta enzima activa Oxida la tirosina y otros fenoles en
quinonas las cuales, además de presentar efectos tóxicos directos sobre las
bacterias, los hongos y los protozoarios, se polimerizan dando lugar a las
cápsulas melanóticas, responsables de la encapsulación de los parásitos
2. De acuerdo a sus conocimientos, que sucedería con una enzima que se

somete a calentamiento hasta ebullición y cuando es sometida en un
medio ácido (HCL).
Si una enzima se somete a calentamiento tenemos que medida que aumenta la

temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia, la velocidad
de la reacción sin embargo las temperaturas muy altas desnaturalizan las
enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que
mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima. La
velocidad de reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica
desnaturaliza la enzima. Y cuando se somete a medios ácidos la mayoría de las
enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Si hay desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH optimo pueden afectar drásticamente
su actividad.
3. Cual es el efecto de la amilasa en una solución de almidón y explique
mediante que pruebas se puede verificar su actividad.
El almidón es el polisacárido de reserva más abundante en los vegetales y

es una fuente importante de azúcares para los animales dentro de los que
se encuentra el hombre. La estructura química del almidón permite que al
penetrar el yodo en ésta se forme una disolución de color azul violácea
intensa característica que permite la identificación positiva del almidón en
una disolución. El almidón puede romperse o hidrolizarse por medios
químicos o enzimáticos. La ebullición con ácidos o bases hidroliza los
enlaces entre las unidades de glucosa hasta la obtención de las unidades de
glucosa individuales. El almidón puede hidrolizarse enzimáticamente por
medio de la amilasa que se encuentra formando parte de la saliva y el jugo
pancreático. La amilasa rompe los enlaces entre los azúcares que
constituyen al almidón y finalmente después de su acción deja glucosa libre
y maltosa.
Las pruebas por la cual se pueden verificar su actividad son:
la prueba de Lugol, cuando se torna azul-violeta indica la presencia de
almidón.
Para resultados de Benedict ayuda a identificar cuando hay presencia de
almidón pues se vuelve color rojo ladrillo en donde también hay glucosa y
maltosa.

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Se debe Enjuagar muy

Mezclar bien el contenido de todos los

Tomar 3 tubos de ensayo y

Agregar a cada uno 5 mL

Añadir 0,5 mL alícuota de la muestra en

Adicionar 3 gotas de Lugol.

Observar (positivo: negro o

La prueba de Lugol se realiza con

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