1. Ejercicio 1. Enzimología.

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica
Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia
UNAD.
Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en los sistemas
alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores (sustancias que aceleran una
reacción química pero no se modifican por la reacción) que descomponen o acumulan
compuestos biológicos.
1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que
actúa?

Grupo Tipo de reacción catalizada

Óxido-reductasas Reacción de oxido-reducción
Transferasas Transferencia de grupos funcionales
orgánicos
Hidrolasas Hidrolisis en presencia de agua
Liasas Adición al doble enlace
Ligasas Unión de moléculas, utilizando ATP
Isomerasas Reacciones de isomerización

Tomado de (Torres, 2011)

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que
actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

Lipasa: se encarga de la hidrolizar los triglicéridos para transformarlos en: Glicerol y

Ácidos Grasos Libres. Actúa sobre las grasas.
Proteasa: es una enzima tipo hidrolasa que utiliza de sustrato las proteínas (excepto el
colágeno), que las hidroliza rompiendo sus enlaces utilizando una molécula de agua, el
producto son pequeños péptidos.
Lactasa: utiliza de sustrato la lactosa para convertirla en glucosa y galactosa.
Papaína: Es una enzima que se adquiere por medio de la fruta llamada Papaya y ayuda al
organismo a hidrolizar proteínas de estructura fuerte o estable.
Tripsina: Enzima producida en el páncreas que se encarga de hidrolizar proteínas para
transformarla en pequeños péptidos.
Sacarasa: Enzima que se encuentra en el intestino delgado, encargada de la transformación
de Sacarosa (azúcar de mesa) en glucosa y fructosa
3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las
células vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para
sobrevivir y funcionar.
a) Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las
reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en
comparación con otros catalizadores?
En estas reacciones, la enzima (E) se une al sustrato (S) para formar el complejo enzima-
sustrato (ES). Después tiene lugar la transformación del sustrato (S) en producto (P),
liberándose el producto (P) y quedando libre la enzima (E) para una nueva unión con el
sustrato.
Un detalle importante a la hora de analizar la actividad enzimática, es que en las reacciones
catalizadas enzimáticamente, se incrementa la velocidad de la reacción; pero lo que no se
modifica es el equilibrio de la misma, que sigue las leyes termodinámicas
independientemente de la presencia o ausencia del catalizador. La forma que tiene la
enzima de realizar su actividad catalítica será en primer lugar la enzima (E) se une al
sustrato (S) para formar el complejo enzima-sustrato (ES). Después tiene lugar la
transformación del sustrato (S) en producto (P), liberándose el producto (P) y quedando
libre la enzima (E) para una nueva unión con el sustrato. Las enzimas son catalizadores con
una eficacia muy alta comparados con los catalizadores no biológicos, ya que pueden
incrementar la velocidad 1020 veces (Feduchi, 2014)
La forma de llevar a cabo esta aceleración se apoya en diversos mecanismos, de los cuales
los mejor estudiados son:
1) Disminución de la entropía: Las colisiones de las moléculas en disolución pueden ser
escasas, la existencia y acción de una molécula más grande con tendencia a unir y colocar
correctamente los sustratos facilita la transformación.
2) Facilitación del medio ambiente de la reacción: El centro activo de la enzima dispone de
grupos funcionales que pueden modificar el medio ambiente del sustrato, por ejemplo
situándolo en un medio hidrofóbico que produzca su desolvatación, y que este cambio en su
entorno posibilite la reacción.
3) Introducción de tensión o distorsión sobre el sustrato: La complementariedad entre el
centro activo y el sustrato provoca tensiones sobre la molécula de sustrato favoreciendo la
aparición, o desaparición de enlaces que facilita su transformación en producto.
4) Existencia de grupos catalíticos específicos: El centro activo puede disponer de grupos
funcionales catalíticos que colaboren de forma directa, en la formación o rotura de enlaces.
Dentro de estos sistemas existen dos variedades: grupos catalíticos ácido-básicos, que
participan dando o aceptando protones y permiten el desarrollo de la reacción hacia la
formación del producto; y grupos catalíticos covalentes, que mediante la creación de
enlaces covalentes transitorios con el sustrato, direccionan la reacción en el mismo sentido
que los anteriores.
a. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga.
¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
Interprete la siguiente ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

El mecanismo de una reacción bioquímica enzimática(RBE),está relacionado con las

diferentes etapas que sigue el sustrato, para transformarse en producto.
Esto implica que el enzima libre (E) puede captar en su centro activo una molécula de
sustrato (S), transformándose en el complejo activado enzima -sustrato (ES)*, este
complejo puede evolucionar de dos formas:
a)Libera el sustrato y regenera la enzima libre, cuando no alcanza la suficiente energía de
activación, es decir, invierte su reacción. b) Transforma el sustrato en un producto final y
regenera la enzima libre de acuerdo a la cinética K3, cuando supera la barrera energética
inicial (Torres, 2011)

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes.

La fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la
elaboración de cerveza eran producidas por las enzimas de distintos
microorganismos que actuaban en sobre estos sustratos, pero solo se
entendieron hasta el siglo XIX.
 a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato que se
encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

La Especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra, hace referencia a la unión
en la cual la enzima es capaz de distinguir entre los distintos tipos de sustratos, lo que les
permite modificar y alterar solo un tipo de moléculas en medio de la reacción, incluso entre
moléculas isoméricas; por otro lado, otras enzimas con un menor nivel de especificidad
catalizan reacciones utilizando como sustratos moléculas que presenten una cierta similitud.
La interacción entre enzima y sustrato se realiza a través de enlaces de naturaleza débil
entre la molécula de sustrato y el centro activo. Cuanto mayor sea el número de estos
enlaces, mayor será la especificidad de la enzima, y mayor también su capacidad de
discriminar entre dos sustratos estructuralmente próximos.
En la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de especificidad en la
interacción de la enzima y el sustrato, de forma tal que las enzimas fermentan los azúcares
transformándolos en etanol.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas

que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la
actividad enzimática?

Las reacciones químicas catalizadas por enzimas, dependen del pH, la temperatura, el
efecto de la concentración de la enzima y de la concentración del sustrato. A continuación,
se analiza cada factor:
a)Efecto del pH: Debido a que las enzimas son de naturaleza proteica, las alteraciones en el
pH del medio modificarán profundamente el carácter iónico de los grupos aminos y
carboxilos de los aminoácidos que constituyen la proteína y en consecuencia afectarán su
poder catalítico. Es decir, a valores extremos de pH se produce una inactivación de la
enzima. Por lo tanto, es importante establecer m pH óptimo en estudios enzimáticos, en el
cual, la actividad catalítica de la enzima presenta un rendimiento alto, conociendo este
valor, la reacción se debe mantener en este rango de pH por medio de un buffer o solución
amortiguadora, lo mismo ocurre en la célula, ya que un pequeño cambio en el valor de pH
produce también graves efectos sobre la actividad enzimática, incidiendo como es obvio en
el metabolismo del animal (Torres, 2011)
b)Efecto de la Temperatura : Al igual que el pH, las temperaturas extremas, afectan las
reacciones enzimáticas, dada su naturaleza proteica. Debido a esto, se observa que a
diversas temperaturas, la velocidad de la reacción cambia, tal como lo demuestra la
ecuación de Arrhenius. Sin embargo, a un cierto valor la velocidad de la reacción es
máxima, lo cual nos indica una temperatura óptima de la misma, por encima o por debajo
de esta temperatura la enzima pierde actividad y la velocidad disminuye (Torres, 2011)
c)Efecto de la Concentración de la Enzima: La velocidad de una reacción enzimática
varía, directamente proporcional a la concentración de la enzima, por lo tanto a mayor [E]
se incremente la velocidad, esto es válido en presencia de un exceso de sustrato (Torres,
2011)
d)Efecto de la Concentración del Sustrato: Sí mantenemos la concentración de la enzima
constante y variamos la concentración del sustrato, podemos observar que cuando se
aumenta la concentración de éste, inicialmente hay un incremento notable en la velocidad
de la reacción, hasta alcanzar una velocidad máxima estable, después de la cual permanece
invariable por más sustrato que se le agregue (Torres, 2011)

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

En biología , el sitio activo es la región de una enzima donde las moléculas del sustrato se
unen y sufren una reacción química . El sitio activo consiste
en residuos de aminoácidos que forman enlaces temporales con el sustrato ( sitio de unión )
y residuos que catalizan una reacción de ese sustrato (sitio catalítico) (Bugg,2004). Aunque
el sitio activo ocupa solo ~ 10–20% del volumen de una enzima,  es la parte más importante
ya que cataliza directamente la reacción química. Por lo general, consta de tres a cuatro
aminoácidos, mientras que otros aminoácidos dentro de la proteína son necesarios para
mantener la estructura terciaria de la enzima.
Cada sitio activo se desarrolla para ser optimizado para unirse a un sustrato particular y
catalizar una reacción particular, lo que resulta en una alta especificidad . Esta especificidad
está determinada por la disposición de los aminoácidos dentro del sitio activo y la
estructura de los sustratos. A veces, las enzimas también necesitan unirse con
algunos cofactores para cumplir su función. El sitio activo suele ser un surco o bolsillo de
la enzima que puede ubicarse en un túnel profundo dentro de la enzima (Pravda,2015), o
entre las interfaces de enzimas multiméricas . Un sitio activo puede catalizar una reacción
repetidamente ya que los residuos no se alteran al final de la reacción (pueden cambiar
durante la reacción, pero se regeneran al final). Este proceso se logra al disminuir
la energía de activación de la reacción, por lo que más sustratos tienen suficiente energía
para experimentar la reacción (Alberts,2010)

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en

las enzimas?
La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática. El pH
óptimo o intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía, la conformación de la
enzima se altera, produciéndose un cambio en el estado de ionización de grupos del sitio
activo y llegando a no ser funcional (LEHNINGER,2006). Por lo tanto, es importante
establecer m pH óptimo en estudios enzimáticos, en el cual, la actividad catalítica de la
enzima presenta un rendimiento alto, conociendo este valor, la reacción se debe mantener
en este rango de pH por medio de un buffer o solución amortiguadora, lo mismo ocurre en
la célula, ya que un pequeño cambio en el valor de pH produce también graves efectos
sobre la actividad enzimática, incidiendo como es obvio en el metabolismo del animal

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de

Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos
cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-
Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en
una línea a través de recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-
Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Leonor Michaelis y Maud Menten , desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de
velocidad que explica el comportamiento cinético o velocidad de acción de las enzimas. La
velocidad de catálisis de una enzima podría determinarse bien como velocidad a la que se
forma el producto, o bien como velocidad a la que desaparece el sustrato. La concentración
de sustrato afecta de manera muy importante a la velocidad de la enzima. Cuando se
mantiene constante la concentración del enzima, se comprueba que al aumentar la
concentración de sustrato la velocidad de la enzima crece linealmente, disminuyendo el
incremento paulatinamente hasta alcanzar una meseta que corresponde a un valor de
velocidad que es la velocidad máxima (Feduchi, 2014)
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (V 0) y la concentración inicial
de sustrato ([S]0, Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-
sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto,
liberando el enzima libre (Torres, 2011)

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima
Vmax?
Velocidad inicial  (Vo): Justo en el momento en que se combina el sustrato y la enzima, y
esta cataliza la reacción tan rápido como puede a esa concentración particular de sustrato
(porque la velocidad de reacción disminuirá a cero conforme se usa el sustrato). De este
modo, medirías la cantidad de producto sintetizado por unidad de tiempo al inicio de la
reacción, cuando la concentración de producto aumenta en forma lineal. Este valor, la
cantidad de producto sintetizado por unidad de tiempo al inicio de la reacción
La velocidad máxima (Vmáx) de una reacción enzimática es el límite de la velocidad
cuando la concentración del sustrato tiende al infinito y es causada por la saturación de los
centros activos de la enzima por el sustrato (Torres, 2011)
 c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten.
¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por
el sustrato?
LA CONSTANTE DE MICHAELIS (Km) es la concentración del sustrato en el cual la
velocidad de la reacción enzimática es la mitad de su velocidad máxima (Torres, 2011)

KM solo se puede usar para determinar la afinidad de una enzima por un sustrato, k2 es
limitante de la velocidad, por ejemplo, si k2 << k-1 y KM se convierte en k-1/k1.
Generalmente, k2 >> k-1 o bien k2 y k-1 son comparables (Nelson, 2000)

La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es
Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor
es la afinidad (predomina la forma ES) (Nelson, 2000)

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a

cabo con uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de
pasos elementales que dan lugar a la reacción general. es decir, el
mecanismo de reacción y la determinación de la velocidad absoluta de la
reacción y sus pasos. ¿Que consisten?
Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o
mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que
solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la
que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al
estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética
enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el
que los productos son liberados (Feduchi, 2014)

e. Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos a través

del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el
cálculo de los valores que se presenta, por el método de Lineweaver –
Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración
de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es
decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal
arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables
del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
 [S] µM V µM/min 1/[S] 1/[Vo]
30 0,441 0,03 2,2675
30 0,44 0,03 2,2727
50 0,68 0,02 1,4705
50 0,683 0,02 1,4641
75 0,978 0,013 1,0225
75 0,998 0,013 1,002
100 1,144 0,01 0,874
100 1,152 0,01 0,868
125 1,468 0,008 0,681
125 1,427 0,008 0,700
300 2,435 0,0033 0,4106
300 2,624 0,0033 0,381
600 3,532 0,0016 0,2831
600 3,311 0,0016 0,3020
900 3,761 0,0011 0,2658
900 3,606 0,0011 0,2773
1000 3,649 0,001 0,2740
1000 3,797 0,001 0,2633

2.5

f(x) = 62.41 x + 0.2

2 R² = 1
1/[Vo] µM/min

1.5

0.5

0
0 0.01 0.01 0.02 0.02 0.03 0.03 0.04
1/[S] µM

Vmáx : 4,965 µM/min

Km : 309,886 M

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y

a la regulación enzimática.
Las vitaminas son substancias químicas no sintetizables por el organismo, presentes en
pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida, la salud, la
actividad física y cotidiana. Las vitaminas no producen energía y por tanto no implican
calorías. Intervienen como catalizador en las reacciones bioquímicas provocando la
liberación de energía. En otras palabras, la función de las vitaminas es la de facilitar la
transformación que siguen los sustratos a través de las vías metabólicas.

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?
Se observa que este valor se corresponde con el máximo de actividad enzimática. Se
designa como temperatura óptima y se define como la temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima.
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
Las enzimas, al ser proteínas, sufren la desnaturalización por el calor (no por el frío). Se
observa que al sobrepasar el intervalo óptimo tiene lugar una pérdida progresiva de la
actividad catalítica. La desnaturalización provoca que la actividad enzimática decrezca
rápidamente hasta anularse.
 c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

Hace referencia cuando la enzima presenta un pH óptimo, es decir, su actividad catalítica

presenta un alto rendimiento en la reacción
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs
que indican las gráficas?
La pepsina (azul), ureasa (Rojo) y arginasa (naranja)
Línea azul: Esta enzima presenta un pH óptimo muy ácido, entre 1’5 y 2. Su actividad se
anula prácticamente cuando el pH se acerca a la neutralidad.
Línea roja: Esta enzima presenta un pH óptimo igual a 7. Su actividad catalítica se anula
cuando el pH es muy ácido (pH = 2’5) o básico (pH = 11).
Línea naranja: Esta enzima presenta un pH óptimo igual a 12, observándose que su
actividad catalítica se anula cuando el pH es ácido (pH = 5) o muy básico.

2 Ejercicio 2. Bioenergética
 Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como
donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más
bajo que el de la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso
posterior. Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para
perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar
o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO 2

se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
La fosforilación oxidativa es el proceso mediante el cual la energía liberada por la
oxidación del NADH en la cadena respiratoria es utilizada para la fosforilación del ADP a
partir de la incorporación de un fósforo inorgánico con la consecuente formación del ATP y
agua. Sin embargo, mediante el ciclo de Krebs, liberando energía que se retiene al
reducir la coenzima nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)a N A D H + H . E l
N A D H y o t r a s c o e n z i m a s s o n f i n a l m e n t e oxidadas en la cadena
transportadora de electrones, proceso acoplado a la síntesis de ATP (Feduchi, 2014)

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?
En el metabolismo, el NAD+ está implicado en reacciones de reducción-oxidación,
llevando los electrones de una a otra. Debido a esto, la coenzima se encuentra en dos
formas: como un agente oxidante, que acepta electrones de otras moléculas. Actuando de
ese mododa como resultado la segunda forma de la coenzima, el NADH, la especie
reducida del NAD+, y puede ser usado como agente reductor para donar electrones

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

El FAD se deriva de la riboflavina o vitamina B2. Sin embargo, la transferencia de energía
a la molécula dinucleótido de flavina adenina (FAD) para convertirla en FADH2, es un
mecanismo importante en la respiración celular. Consiste en un proceso de reducción que
almacena energía en altos estados electrónicos en el FADH2. Gran parte de la
transferencia de energía en la célula implica reacciones redox, tales como esta. La
molécula FAD se llama "cofactor redox" o una coenzima. La coenzima reducida FADH2
contribuye a la fosforilación oxidativa en la mitocondria. El FADH2 se vuelve a oxidar a
FAD, lo que hace que sea posible producir dos moles del portador de energía universal
ATP. La fuente de la FADH2 energizada en la célula (Feduchi, 2014)

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato

(ATP)?
Se produce a través del mecanismo de doble desplazamiento. En esta reacción no se forma
un complejo ternario sino que el primer sustrato se libera como producto del segundo
sustrato a la enzima que ya ha sido modificado en la reacción anterior, el primer sustrato es
el ATP que se une a la enzima que libera el ADP como producto y se queda fosforilada. El
segundo sustrato se une a la proteína fosforilada que le transfiere el grupo fosfato
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de
hidrógeno?
Una gran cantidad de los procesos metabólicos que ocurren requieren la remoción de
hidrógeno (-); estas reacciones a menudo implican una deshidrogenasa. NAD + se utiliza a
menudo para eliminar este hidrógeno. NAD + gana un átomo de hidrógeno en forma de un
ion hidruro. Esto significa que en lugar de un átomo de hidrógeno neutro, o un átomo de
hidrógeno que ha perdido su electrón (ganando una carga positiva), un ion hidruro es un
átomo de hidrógeno que ha ganado un electrón -, es un ión de hidrógeno negativo, H - . Al
añadir esto al NAD +, el grupo que contiene nitrógeno se convierte en neutral, formando
NADH (Moodle, 2016)

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín
trifosfato)?

La liberación de energía proviene de la hidrolisis del ATP en difosfato de adenosina

(ADP), al separarse los enlaces fosfato mediante la introducción de una molécula de
agua (hidrólisis). La energía liberada en esta reacción puede ser aprovechada por la
maquinaria celular para realizar su función catalítica, incluyendo la síntesis de
macromoléculas como el ADN, el ARN y las proteínas, así como el transporte
de macromoléculas a través de las membranas celulares.
En las células eucariotas (animales), el ATP se genera en las mitocondrias como
resultado de la respiración celular y se produce de forma continua en el metabolismo
celular. Son los intermediarios de la cadena de producción de energía los auténticos
almacenes de energía, mientras que el ATP es por así decirlo la moneda de cambio. Así, el
glucógeno (o su equivalente vegetal, el almidón) puede ser convertido en glucosa y aportar
combustible si el organismo necesita más ATP.
La energía puede también ser almacenada como grasa, mediante síntesis de ácidos
grasos. Finalmente, la degradación de proteínas puede producir ATP (Feduchi, 2014)

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la

glucólisis?
Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos moléculas de piruvato,
usando 2 ATP mientras se producen 4 moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH.
 b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena
transportadora de electrones?
En la cadena transportadora de electrones cada molécula de NADH se convierten en 3 de
ATP (2 NADH x 3 = 6 ATP).

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función

enzimática.
a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia
en la actividad enzimática de algunas enzimas?
Como hemos comentado, la mayoría de las enzimas son proteínas, por lo que no requieren
más grupos químicos que residuos aminoácidos para su actividad.
En cambio, otras enzimas requieren un componente químico adicional, llamado cofactor.
El cofactor son uno o varios iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+, o un complejo
orgánico o metalorgánico denominado coenzima.
Algunas enzimas requieren una coenzima o uno o más iones metálicos para su actividad.
Una coenzima unida a la proteína enzimática se denomina grupo prostético (Feduchi,
2014)
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?
Entre los cofactores metálicos son cationes, como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre
otros
Los iones metálicos puede actuar como:
Centro catalítico primario.
Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación.
Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma
catalíticamente activa.
Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan?

Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
Según la información mencionada anteriormente, las enzimas se unen a moléculas
denominadas cofactores, y el cofactor puede ser una molécula inorgánica o puede ser una
molécula orgánica. En este caso, si la unión a la apoenzima es covalente se denomina grupo
prostético y si no es covalente coenzima.
Las coenzimas, por lo general son vitaminas (vitaminas B, vitamina C, Vitamina D), por
ejemplo, la deficiencia de las vitaminas dentro de un organismo, provoca la deficiencia en
enzimas y por ende hay falta de reacciones indispensables.
Ejemplos de coenzimas: FAD, NAD+, Coenzima A
Ejemplos de grupos prostéticos: Biotina, Flavín mononucleótido, ácido lipoico, Hemo
(Feduchi, 2014)
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas.
Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.

Estructuralmente las enzimas son biocatalizadores ya que son moléculas orgánicas

producidas por los seres vivos capaces de funcionar fuera de la célula u organismo que las
produce; aceleran las reacciones químicas; no se consumen en las reacciones; se necesitan
en muy poca cantidad; no modifican el sentido de la reacción. Son proteínas globulares,
excepto las ribozimas (ARN con actividad catalítica), solubles en agua. Según su
composición pueden ser de dos tipos:
o Enzimas: Formadas por una o varias cadenas proteínicas, •
o Holoenzimas: Poseen una parte proteica llamada apoenzima y otra no proteica
denominada cofactor.
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

Se distingue en una holoenzima:

a)La apoenzima, parte proteica que se encarga de proporcionar la estructura espacial

específica que permite la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan
las enzimas en las reacciones químicas.

b) El cofactor, parte no proteica que forma los componentes enzimáticos que llevan a cabo

la reacción. Los cofactores pueden ser:

o Cofactores inorgánicos, como los iones metálicos (Fe2+, Cu2+, Mn2+, Zn2+,…), que
se encuentran en pequeñas cantidades (menos de un 0,1 por 100, por lo que
son oligoelementos). Por ejemplo, el Zn en las carboxipeptidasas, el Mg en las
quinasas, el K en la piruvatoquinasa, etc.
o Cofactores orgánicos, como:

 Coenzimas, moléculas que actúan asociadas débilmente a enzimas,

como, por ejemplo, el FAD+, el NAD+, las vitaminas, etc. Así pues,
los oligoelementos y las vitaminas resultan imprescindibles para los
organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.
 Los grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas por enlaces
covalentes a la cadena polipeptídica, como, por ejemplo, el
grupo hemo en los citocromos, el grupo hemino en las peroxidasas,
etc (Feduchi, 2014)