República Bolivariana De Venezuela

Ministerio Del P.P. Para La Educación Universitaria

Universidad Nacional Experimental “Simón Rodríguez”

Programa Nacional de Formación En Medicina Veterinaria

Núcleo Bolívar

Bioquímica

Facilitador: Estudiante:

Prof. Evely Maurell V-23.732.447 Stefani Martínez

Noviembre 2020
 1. Mencione 5 aportes de la bioquímica que hayan redundado en el
desarrollo de la biología general.

La bioquímica es una ciencia que estudia a nivel molecular las

características, estructura, organización y funciones los componentes
químicos de los seres vivos. Es una rama de la ciencia (fusiona química y
biología) encargada del estudio de las sustancias que se encuentran
presentes en los organismos vivos y de las reacciones químicas
fundamentales para los procesos vitales.

 Todos los seres vivos están formados principalmente por los mismos
elementos químicos, Carbono, Nitrógeno, Hidrogeno, Oxigeno, Fosforo,
Azufre.
 Estos elementos principales se unen para formar sustancias como lípidos,
glúcidos y proteínas.
 Nos comprueba que todos los seres vivos procedemos de un mismo
antepasado en común, debido a la similitud en nuestra composición
química.
 Descubre la presencia de nuestro material genético ADN.
 Similitudes químicas en plantas que comparten el mismo ecosistema.

2. ¿Cuáles resultados de la bioquímica han incidido directamente en

el desarrollo de la inmunología y la genética?

La bioquímica y la medicina disfrutan de una relación de cooperación

mutua. Los estudios bioquímicos han aclarado muchos aspectos de la salud
y la enfermedad, además de que el estudio de diversos aspectos de la salud
y la enfermedad ha abierto nuevas áreas de la bioquímica. En todo este libro
se recalca la importancia médica de la bioquímica en situaciones tanto
normales como anormales. La bioquímica hace contribuciones importantes a
los campos de la biología celular, la fisiología, la inmunología, microbiología,
farmacología y toxicología, así como a los campos de la inflamación, la lesión
celular y el cáncer. Estas relaciones estrechas hacen hincapié en que la vida,
tal como se conoce, depende de reacciones y procesos bioquímicos.

3. Fundamente, empleando al menos 4 aspectos concretos, la

importancia del estudio de la bioquímica para los alumnos de
medicina veterinaria.

Estudiar la base molecular de la actividad biológica. El desarrollo de la

asignatura estudia la estructura proteica, enzimología, bioenergética y
metabolismo, y Biología Molecular. En cada uno de estos aspectos se
concluye con el estudio de los fundamentos moleculares de la enfermedad
en organismos animales.

 Permite al estudiante apropiarse de los conceptos cabales respecto a

los constituyentes esenciales del organismo y celula animal.
 Es un aporte a la nutrición y producción animal.
 Permite al estudiante tener un concepto cabal de lo que son los
carbohidratos, lípidos y proteínas.

4. Enuncie los distintos aspectos de objeto de estudio de la bioquímica.

La bioquímica es la química de la vida, es decir, la rama de la ciencia que

se interesa por la composición material de los seres vivientes. Esta ciencia
estudia los compuestos elementales que conforman y permiten que los seres
vivos se mantengan con vida: las proteínas, los carbohidratos, los lípidos y
los ácidos nucleicos.

Por otra parte, la bioquímica también estudia los procesos y reacciones

químicas que ocurren entre estos compuestos, tanto en las células como en
el organismo. A este conjunto de reacciones bioquímicas se las denomina
metabolismo, cuando se trata de la transformación de compuestos en otros,
catabolismo, cuando se trata de la degradación de compuestos para la
obtención de energía, y anabolismo, cuando se trata de la síntesis de
compuestos complejos a partir de sustancias más simples.

5. ¿Cómo se llaman las moléculas específicas de los seres vivos?

Las moléculas que forman los Seres vivos pueden clasificarse en:

 Inorgánicas: agua, sales minerales y algunos gases.

 Orgánicas: Hidratos de carbono, Lípidos, Proteínas y Ácidos
nucleicos.

Todas estas biomoléculas están organizadas en unas unidades superiores

que son las células. Una célula es un recipiente, un recinto cerrado en cuyo
interior se realizan las secuencias de reacciones químicas necesarias para la
vida.

Una célula es un sistema capaz de mantener la concentración de algunas

sustancias lo suficientemente alta como para que puedan producirse los
procesos químicos que hacen posible que una célula realice todas sus
funciones vitales. Por ello las células están rodeadas de membranas que
retienen, o concentran de forma selectiva algunos compuestos químicos.

6. ¿Cuál es el componente más abundante en los seres vivos?

El oxígeno, es el elemento químico más abundante en los seres vivos.

Forma parte del agua y de todo tipo de moléculas orgánicas. Como molécula,
en forma de O2, su presencia en la atmósfera se debe a la actividad
fotosintética de primitivos organismos
7. Mencione tres diferencias y tres similitudes entre los seres vivos y la
materia inanimada.

Seres vivos Materia inanimada

 Se reproducen.  No se
Diferencias  Renuevan su reproducen.
materia.  No se renuevan.
 Complejo, con  Simple, sin
niveles de niveles de
organización. organización.

 Tanto los seres inertes como los seres

Similitudes vivos cambiarían eventualmente en
energía.
 Ambos se encuentran compuesto en su
nivel más simple por átomos y
moléculas.

8. ¿Cuáles son los átomos más abundantes en las biomoléculas?

Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Se

constituyen de cuatro bioelementos, que son los más abundantes en los
seres vivos: carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N).

9.- ¿Qué significan las siglas ATP?

Estas siglas corresponden al Adenosín -5- trifosfato o trifosfato de

adenosina. El ATP es un nucleótido fundamental en la obtención de energía
celular.
10.- Diferenciar reacciones exergónicas de reacciones endergónicas.

Las clasificaciones se relacionan con endotérmicas y reacciones

exotérmicas, excepto endergónica y exergónica describir lo que sucede con
cualquier forma de energía, mientras que endotérmica y exotérmica se
refieren únicamente al calor o energía térmica.

Reacciones exergónicas Reacciones endergónicas.

Una reacción exergónica puede Reacciones endergónica también
ser llamada una reacción pueden ser llamados una reacción
espontánea o una reacción desfavorable o reacción no
favorable espontánea. La reacción requiere
más energía que se obtiene de ella
Las reacciones exergónicas Reacción endergónica absorben la
liberan energía al entorno energía de su entorno.
Los enlaces químicos que se forman
Los enlaces químicos formados a a partir de la reacción son más
partir de la reacción son más débiles que los enlaces químicos que
fuertes que las que se habían roto se habían roto.
en los reactivos.

11.- Que utilidad tiene el pH en el laboratorio.

La escala del pH es sumamente importante para conocer las

características de diferentes elementos y ambientes ya que se considera que
en espacios sumamente alcalinos o sumamente ácidos no es posible la
existencia de vida por la altísima o bajísima presencia de hidrógeno.
12.- Defina el concepto de amortiguación y nombre los sistemas de
amortiguación según su ubicación a nivel celular.

Son los sistemas encargados de evitar grandes variaciones del valor de

pH. También son los denominados “amortiguadores, buffer, o tampones”.
Mantener el pH en los fluidos intra y extracelulares es fundamental puesto
que ello influye en la actividad biológica de las proteínas, enzimas,
hormonas, la distribución de iones a través de membranas, etc…

Un aspecto fundamental en la fisiología de todos los organismos es la

homeostasis o capacidad para mantener una situación de equilibrio dinámico
favorable. En este fenómeno tiene gran importancia los sistemas
amortiguadores que equilibran la presencia de sustancias ácidas y básicas
para mantener el pH dentro de los límites fisiológicos. Los objetivos de la
presente práctica son el conocimiento de conceptos elementales (ácido,
base, pH, pK, amortiguador, etc.) así como entender la base química del
funcionamiento de los tampones fisiológicos

13.- Esquematice la estructura de un aminoácido.

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la

presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la
figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral
(azul):
14.- Clasifique los aminoácidos según la polaridad del grupo R.

Prácticamente todas las proteínas están construidas con sólo 20 L alfa-

aminoácidos distintos que, según sus grupos R o radicales se clasifican en
cinco clases principales:

 Aminoácidos con grupos R alifáticos apolares (hidrófobos)

 Aminoácidos con grupos R polares pero sin carga
 Aminoácidos con grupos R aromáticos
 Aminoácidos con grupos R polares y con carga negativa ( En
disolución acuosa grupos ácidos presentes en los radicales se
disocian dando aniones y cediendo protones)
 Aminoácidos con grupos R polares y con carga positiva ( En disolución
acuosa grupos básicos presentes en los radicales captan protones)

15.- Diga cuales aminoácidos se consideran ácidos, básicos y neutros.

Según la naturaleza de su cadena lateral, los aminoácidos proteicos se

clasifican en tres grupos: neutros, básicos y ácidos.

 Aminoácidos neutros: son aquellos cuya cadena lateral no posee

grupos carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH neutro su carga
eléctrica neta es 0. Estos aminoácidos se subdividen en polares y
apolares.
 Aminoácidos básicos: son aquellos que contienen algún grupo amino
en la cadena lateral que, debidos a su carácter básico, puede tomar
hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga
positiva. Pertenecen a este grupo la argina, histidina y lisina.
 Aminoácidos ácidos: presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral
y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende
 hidrogeniones. Dos componentes de este grupo son el ácido aspártico
y el ácido glutámico.

16.- Enumere las características del enlace peptídico.

1) Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el

amino de otro con liberación de una molécula de agua, pero es más
corto que otros enlaces.
2) El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que
es rígido y no presenta giro, lo que provoca que los átomos implicados
(el C y el N, así como el O y el H) se sitúen en el mismo plano.
3) El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades
de carga en el O y el N. Esta propiedad es la responsable de la
aparición de enlaces de H entre enlaces peptídicos, responsables de
la estructura secundaria de las proteínas.

17.- Diga las diferencias entre proteínas simples de complejas.

La diferencia es que, en las proteínas simples están compuestas sólo de

aminoácidos o los derivados del mismo. En cambio, las proteínas conjugadas
presentan algún componente que no es protéico, conformando su
estructura. Un ejemplo:

 El colágeno es una proteína simple, oligomérica y fibrosa.

 El citocromo es conjugada, monomérica y globular.

Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son moléculas que presentan

una parte proteica (apoproteína) y otra no proteica menor (grupo prostético).
Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son
globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.
 18.- Diga las diferencias entre proteínas globulares y fibrosas.

DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS

Forma Esferoidal, de ovillo, casi esférica. Longitudinal, alargada.

Cadena polipeptídica Plegada. Estirada.
Solubilidad Solubles. Insolubles.
Función Metabólica, unen moléculas, dinámica. Estructural, estática.
Ejemplo Mioglobina, hemoglobina, Insulina, etc, Colágeno, Queratina, lana, et

19.- Nombre las funciones de las proteínas y diga una proteína

relacionada con la función.

 Catálisis: Las enzimas proteicas que se encargan de realizar

reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos
que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la
pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se
encarga de degradar los alimentos.
 Reguladoras: Las hormonas proteicas ayudan a mantener la
homeostasis en el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga
de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
 Estructural: Muchas proteínas determinan la forma o el soporte en las
células y los tejidos, ya que forman cables o rieles para dirigir el
movimiento y se forman por el ensamble de subunidades 24. Este es
el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. También
otras proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que
permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras.
Por ejemplo, la colágena es el principal componente de la matriz
extracelular del tejido conectivo.
  Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Las
inmunoglobulinas son glicoproteínas que defienden al organismo
contra cuerpos extraños. Otros ejemplos son la queratina que protege
la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
 Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a
través del organismo a donde sean requeridas. Por ejemplo, la
hemoglobina lleva el oxígeno por medio de la sangre. Otras proteínas
permiten o impulsan el paso solutos a través de las membranas
celulares. En esta segunda categoría se encuentran los
translocadores, permeasas, canales iónicos y poros membranales.
 Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana
celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula
pueda realizar su función, como el receptor de acetilcolina que recibe
señales para producir la contracción muscular.
 Proteínas motoras. Estas proteínas actúan como motores de escala
nanométrica que mueven a otros componentes celulares. Por ejemplo,
en las fibras musculares la actina compone a los microfilamentos de
las células y la miosina activa el movimiento durante la contracción
muscular.
 Funciones de reserva y almacenamiento. Son materia prima como
fuente de carbono y de energía química en diferentes organismos.
Ejemplos: la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche. La
ferritina forma una estructura hueca donde se almacena hierro.

Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o

la actividad de este tipo de moléculas. Muchas proteínas que se encuentran
en el citoplasma colaboran además en el mantenimiento del pH, ya que
actúan como un tampón químico.
20.- Defina conformación nativa de una proteína.

La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se

conoce como estructura nativa, y se considera la estructura más estable de
todas las estructuras posibles.

21.- Defina desnaturalización de proteínas

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras

de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

22.- Nombre los factores que desnaturalizan las proteínas.

Podemos conseguir la desnaturalización de una proteína mediante

aumento de la temperatura, cambios drásticos de pH, añadiendo agentes
caotrópicos como la urea o el clorhidrato de guanidinio) o mediante
disolventes orgánicos como el etanol.

Generalmente las proteínas se desnaturalizan con calor. Bajo condiciones

adecuadas un incremento moderado de la temperatura conduce a la perdida
de la estructura secundaria y terciaria de la proteína. Se puede determinar el
porcentaje de moléculas desnaturalizadas a una detarminada temperatura
por diferente técnicas (espectroscopía UV, viscosidad de la disolución o
actividad óptica). Por lo general, la desnaturalización se produce en un
intervalo relativamente estrecho de temperatura. Esto indica que es un
proceso cooperativo donde la pérdida de unas pocas interacciones no
covalentes son suficientes para la perdita total de la conformación nativa.
23.- Explique los niveles de organización de las proteínas incluyendo
los enlaces que las mantienen.

La rigidez del enlace peptídico posibilita que las proteínas adopten formas
tridimensionales bien definidas. La libertad de rotación de los dos lados de la
unidad peptídica es igualmente importante porque permite a las proteínas
doblarse de formas muy diferentes. Las proteínas se disponen en el espacio
formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta
cuatro niveles de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

 Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos que

integran una proteína, es decir, indica la cantidad y el tipo de los
aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos.
La estructura primaria de las proteínas está determinada en la
información genética y los enlaces que mantienen su estabilidad son
enlaces peptídicos.
 Estructura secundaria: Es la organización regular y periódica en el
espacio de las cadenas polipeptídicas en una dirección. El
plegamiento característico de este tipo de organización está
determinado por la secuencia de aminoácidos y la rigidez del enlace
peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces sencillos. La
estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de
hidrógeno que se establecen entre los grupos amino y carboxilo.
 La estructura terciaria: define la forma tridimensional que adquiere
una cadena polipeptídica, es decir, al modo en que una proteína se
encuentra plegada en el espacio. La estructura tridimensional
condiciona la función de la proteína. En ella se pueden identificar
agrupaciones de menor tamaño que denominamos dominios. El
 concepto de dominio es muy útil al explicar la relación entre estructura
y función en las proteínas pues dominios particulares tienen funciones
propias en más de una proteína.
 Estructura cuaternaria: Aparece en las proteínas constituidas por
más de una subunidad o protómero. La estructura cuaternaria hace
referencia a esta asociación de protómeros para formar la proteína
biológicamente activa. Los protómeros pueden unirse débilmente
entre sí a través de enlaces de hidrógeno o fuerzas de van der Waals,
y en algunos casos, aunque no es habitual, esta unión puede
establecerse mediante puentes disulfuro.

24.- Diga 5 diferencias entre la mioglobina y la hemoglobina.

La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina

aparece en la sangre. ... La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno
superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo,
actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo

25.- Diga por qué la hemoglobina tiene una curva de saturación de

oxígeno en forma sigmoidal?

La relación entre la presión parcial de O2, la saturación de la Hb por

oxígeno o cantidad de oxígeno transportado, se representa gráficamente
mediante la curva de disociación. La forma sigmoide de la curva se debe a
que la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno no es lineal o uniforme, sino
que varía en función de cuál sea la presión parcial de oxígeno. El grado de
afinidad de la hemoglobina por el oxígeno puede estimarse a través de un
parámetro denominado P50, o presión parcial de oxígeno necesaria para
saturar el 50% de la hemoglobina con oxígeno, se sitúa en 27 mm Hg.
 Cualquier cambio en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, se
traducirá en un desplazamiento de la curva hacia la izquierda o hacia la
derecha. Un desplazamiento hacia la izquierda supone un aumento de la
afinidad (o descenso de la P50) y un desplazamiento hacia la derecha
supone una disminución de la afinidad (o aumento de la P50).

26.- Defina alosterismo y por qué la hemoglobina es una molécula

alostérica?

Es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una

molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión
de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima, distante de
la primera.

La hemoglobina constituye un ejemplo importante de proteína alostérica,

aunque no es una enzima, sino una molécula transportadora. Cada una de
las cuatro subunidades de la hemoglobina contiene un grupo prostético
llamado grupo hemo, que puede fijar una molécula de oxígeno. La unión de
la primera molécula de oxígeno aumenta la afinidad de unión al segundo
grupo hemo, la unión de la segunda aumenta la afinidad para la tercera, etc.
(cooperación positiva, efecto homotrópico).

27.- Diga las diferencias entre plasma y suero.

El suero es la parte líquida de la sangre luego de extraerla dejando que se

coagule, mientras que el plasma es la parte líquida de la sangre, que se
obtiene cuando se impide el proceso de coagulación. Los laboratorios de
análisis clínico pueden usar suero y/o plasma para medir diferentes
compuestos sanguíneos como medio de ayuda al diagnóstico del estado de
salud de un individuo.
 Suero Plasma

Definición Parte líquida de la sangre Parte líquida de la sangre

después de la coagulación. cuando se inhibe la
coagulación.

Obtención Centrifugación de la sangre sin Centrifugación de la sangre

anticoagulantes. con anticoagulantes.

Pruebas de bioquímica clínica:

Uso Pruebas serológicas
glucosa, colesterol, urea,
enzimas.

Pruebas de coagulación: PT,

PTT, fibrinógeno.
Densidad 1,024 g/ml 1,025 g/ml
Apariencia Amarillento claro Amarillento claro
Composición Agua, albúmina, globulinas, Los mismos que el suero,
lipoproteinas, aminoácidos, además de fibrinógeno y
hormonas, iones, glucosa factores de coagulación.

28.- Diga 5 características de las proteínas plasmáticas.

La sangre es un tejido que circula dentro de un sistema virtualmente

cerrado, el de los vasos sanguíneos. La sangre compuesta por elementos
sólidos, eritrocitos, leucocitos y plaquetas, suspendidos en un medio líquido,
el plasma. El plasma consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes,
proteínas y hormonas. Una vez que la sangre se ha coagulado, la fase
líquida remanente se denomina suero, este carece de factores de la
coagulación, que normalmente están presentes en el plasma, pero que ha
sido consumido durante el proceso de coagulación.

El estudio de las proteínas se utiliza para el seguimiento de las

enfermedades y no para diagnóstico o muy rara vez. Por eso es importante
tener el valor normal del paciente y ver qué pasa cuando entra en estado de
enfermedad.

29.- Nombre las proteínas estructurales.

En el caso de los animales, las proteínas estructurales conforman el

cuero, garras, pezuñas, cuernos, picos y plumas. Representan la clase de
proteína más prolífica del organismo, con respecto al resto de las proteínas
existentes, como son las funcionales.

30.- Diga la Clasificación de los carbohidratos.

Los carbohidratos son compuestos que contienen carbono, hidrógeno y

oxígeno en las proporciones 6:12:6. Durante el metabolismo se queman para
producir energía, y liberan dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O). Los
carbohidratos en la dieta humana están sobre todo en forma de almidones y
diversos azúcares. Los carbohidratos se pueden dividir en tres grupos:

 monosacáridos, ejemplo, glucosa, fructosa, galactosa;

 disacáridos, ejemplo, sacarosa (azúcar de mesa), lactosa, maltosa;
 polisacáridos, ejemplo, almidón, glicógeno (almidón animal), celulosa.

31.- Enumere las funciones de los carbohidratos.

Lo más importante es que proporcionan la energía para las funciones más

obvias de nuestro cuerpo, como moverse o pensar, pero también para las
funciones de "fondo" que la mayoría de las veces ni siquiera notamos.
 1) Función intestinal y fibra dietética
2) La respuesta glucémica y el índice glucémico.
3) Los carbohidratos como fuente de energía y su almacenamiento

32.- Diga la clasificación y función de los lípidos en general.

Los lípidos representan a un grupo extremadamente heterogéneo de

moléculas orgánicas que presentan como una de sus principales
características en común, su insolubilidad en compuestos polares como el
agua.

 Función de reserva energética. Los triglicéridos son la principal reserva

de energía de los animales ya que un gramo de grasa produce 9,4
kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que las
proteínas y los glúcidos solo producen 4,1 kilocalorías por gramo.
 Función estructural. Los fosfolípidos, los glucolípidos y el colesterol
forman las bicapas lipídicas de las membranas celulares. Los triglicéridos
 del tejido adiposo recubren y proporcionan consistencia a los órganos y
protegen mecánicamente estructuras o son aislantes térmicos.
 Función reguladora, hormonal o de comunicación celular. Las
vitaminas liposolubles son de naturaleza lipídica (terpenos, esteroides);
las hormonas esteroides regulan el metabolismo y las funciones de
reproducción; los glucolípidos actúan como receptores de membrana; los
eicosanoides poseen un papel destacado en la comunicación celular,
inflamación, respuesta inmune, etc.
 Función transportadora. El transporte de lípidos desde el intestino hasta
su lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos
biliares y a las lipoproteínas.
 Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan
las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen
esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las
prostaglandinas.
 Función térmica. En este papel los lípidos se desempeñan como
reguladores térmicos del organismo, evitando que este pierda calor.

33.- Explique cómo se realiza la digestión de los lípidos.

Los fosfolípidos microbianos y los ácidos grasos procesados son digeridos

y absorbidos a través de la pared del intestino. La bilis secretada por el
hígado y las secreciones pancreáticas (ricas en enzimas y en especial las
lipasas pancreáticas y bicarbonato) se mezclan con el contenido del intestino
delgado.
34.- Explique el destino de lípidos dietarios.

Los lípidos de la dieta, principalmente los triglicéridos y, en menor

proporción, el colesterol, son digeridos inicialmente y de forma parcial en el
tracto gastrointestinal por la acción de las enzimas lipasas, bucal y gástrica.

35.- Clasificación de las vitaminas y sus características generales.

Las vitaminas se clasifican usualmente en base a su capacidad de

disolución en agua (hidrosolubles) o en lípidos (liposolubles), lo cual
determina mucho sobre su estructura química y, por ende, los alimentos que
las contienen. Así, de las 13 vitaminas necesarias para el cuerpo humano,
tenemos:

A. Hidrosolubles. La mayoría de las vitaminas del complejo B (B1, B2,

B3, B5, B6, B7, B8, B9, B12) y la vitamina C. El exceso de estas
vitaminas se excreta por la orina (excepto la B12), y deben
consumirse diariamente.
B. Liposolubles. Las vitaminas A, D, E y K. Estas vitaminas pueden
almacenarse en el cuerpo y por lo tanto no requieren de ingesta
continuada.

36.- Enumere las vitaminas hidrosolubles y diga su función, enfermedad

por deficiencia y alimentos en donde se encuentran.

Las vitaminas hidrosolubles se disuelven en agua en mayor o menor

cantidad y las cantidades en exceso las eliminan los riñones.

1) B1 o tiamina: Participa en el metabolismo glúcido y en el sistema

nervioso, además, ayuda a ciertas células a transformar los
carbohidratos en energía.
 2) B2 o riboflavina: Colabora en la expulsión de energía, crecimiento
desde el punto de vista corporal, formación de glóbulos rojos y
mantenimiento de una buena salud ocular.
3) B3 o niacina: Participa en el metabolismo energético de lípidos,
aminoácidos y carbohidratos, siendo una de las funciones de las
vitaminas más importantes.
4) B5 o ácido pantoténico: Es fundamental para el metabolismo de los
alimentos e interviene en algunos procesos de la síntesis de lípidos, la
hemoglobina y la hormona tiroidea.
5) B6 o piridoxina: Colabora en el metabolismo de los ácidos grasos y las
proteínas, además de ser precisa en la regulación del SNC.
6) B8 o biotina: Es necesaria para la piel y el aparato circulatorio,
además, colabora en la obtención de energía y en el mantenimiento
de la temperatura del cuerpo.
7) B9 o ácido fólico: Ayuda a conservar estable la creación del tracto
intestinal y es muy importante para la reparación de las células.B12 o
cianocobalamina: Es fundamental para el metabolismo de las
proteínas, la creación de células en la médula ósea y la prevención de
la anemia.
8) C o ácido ascórbico: Actúa como antioxidante al ayudar a que las
células estén bien protegidas por motivo de los radicales libres. A su
vez, te ayuda a la cicatrización.

37.- Enumere las vitaminas liposolubles y diga su función, enfermedad

por deficiencia y alimentos en donde se encuentran.

Las vitaminas liposolubles se disuelven en aceites y grasas, se

transportan en lípidos y son complicadas de eliminar.
 1) A o retinol: Colabora en la formación y el mantenimiento de la piel,
dientes, mucosas, huesos y sistema inmunitario.
2) D: También conocida como la vitamina del sol, que se consigue
mayormente a través de los rayos ultravioletas.
3) E o tocoferol: Ayuda a evitar la oxidación de las células del sistema
nervioso, cardiovascular y muscular, además de formar glóbulos rojos.
4) K o fitomenadiona: Interviene en la coagulación sanguínea y no es
necesario conservarla en gran cantidad al tener el poder de
regenerarse.

38.- Diga la clasificación de los minerales, función, enfermedades

relacionadas y alimentos donde se encuentran.

Los minerales son los elementos naturales no orgánicos que representan

entre el 4 y el 5 por ciento del peso corporal del organismo y que están
clasificados en macrominerales y oligoelementos.

a. Macrominerales (calcio, fósforo, sodio, potasio, cloro, magnesio

y azufre) que se necesitan en cantidades apreciables en la
dieta.
b. Microminerales (hierro, cobre, zinc, manganeso, molibdeno,
yodo, flúor, cobalto y selenio) que se necesitan en muy
pequeña cantidad.

 Calcio: La función más importante del calcio es como componente

estructural de huesos y dientes. Produce reblandecimiento de los
huesos y, con frecuencia, se deforman a causa de una falta de
calcificación. No hay indicios de toxicidad aguda de calcio, pero una
ingestión elevada de este mineral produce anormalidades de los
huesos La leche y los forrajes verdes frondosos, especialmente las
 leguminosas, son buena fuente de calcio. Por el contrario, los cereales
y las raíces contienen poca cantidad de este mineral.
 Fósforo: La función más importante del fósforo es como componente
del esqueleto, dientes, etc. El signo más común de deficiencia de
fósforo es el raquitismo. Un exceso de fósforo podría producir cojera y
fracturas espontáneas de huesos largos. La leche, los granos de
cereales, la harina de pescado y las de carne son buenas fuentes de
fósforo. Los contenidos de este mineral en los henos y las pajas
suelen ser más bajos.
 Sodio: Intervenir en el trasporte de los nutrientes a través de las
membranas celulares y en la transmisión del impulso nervioso. La
deficiencia produce un mal aspecto de la piel y el pelaje, así como una
disminución del consumo y la producción animal. En los animales, la
falta de sodio se manifiesta con un apetito depravado; el animal lame
cualquier objeto que encuentra. Sin embargo, no es frecuente una
toxicidad por este mineral. En general, los granos son pobres en
sodio, mientras que los productos de origen animal son buenas
fuentes.
 Hierro: Es necesario para la producción de hemoglobina (molécula
que transporta el oxígeno). La anemia debida a la deficiencia en hierro
es muy frecuente en animales jóvenes que sólo toman la leche de la
madre, ya que ésta es baja en hierro. Por tanto, la anemia no suele
presentarse en los terneros ya que la alimentación no es
exclusivamente láctea. En rumiantes, el exceso de hierro da color
rojizo a la canal por lo que se recomienda no aportar hierro extra a
aquellos animales que requieren un tono pálido de carne para su
comercialización. Se encuentra en los forrajes verdes y henos.
 Cobalto: Contribuye a la formación de los glóbulos rojos. La mayoría
de los alimentos contienen trazas de cobalto. Si los rumiantes se
mantienen en pastos deficientes en cobalto, pueden transcurrir varios
meses antes de que se presenten los síntomas de deficiencia. Los
síntomas son descenso gradual en el apetito, con la consiguiente
pérdida de peso, anemia y, en ocasiones, la muerte. En condiciones
normales es muy difícil la toxicidad por este mineral.
 Manganeso: Interviene en la síntesis de las grasas. La deficiencia en
manganeso se ha observado en los rumiantes, cerdos y aves.Los
síntomas producidos son: Retraso del crecimiento, Anormalidades en
el esqueleto, Trastornos en la reproducción. La mayoría de los
alimentos verdes contienen cantidades adecuadas.
 Selenio: El selenio previene el envejecimiento de los tejidos. El
contenido en los alimentos de origen vegetal es muy variable,
dependiendo principalmente, de las características del suelo donde se
producen. En el ganado vacuno de carne y de leche mantenido en
pastos con poco nivel de selenio, puede aparecer una enfermedad
llamada illthrift caracterizada por pérdida de peso y, en ocasiones,
produce la muerte. Los síntomas por un exceso de este mineral son
somnolencia y rigidez de las articulaciones.
 Fluor: Previene la caries dental y fortifica los huesos. No se han
observado síntomas de deficiencia en los animales explotados en
condiciones normales. Sin embargo, el flúor es muy tóxico, siendo los
rumiantes los más susceptibles. Los niveles superiores a 20
miligramos por kilogramo de peso produce el desgaste y caries de las
piezas dentarias. Si aumentan las cantidades se produce pérdida de
apetito, cojeras y descenso en las producciones.
 Análisis

Es una rama de la ciencia (fusiona química y biología) encargada del

estudio de las sustancias que se encuentran presentes en los organismos
vivos y de las reacciones químicas fundamentales para los procesos vitales

La bioquímica se basa en el estudio de la vida de los animales a nivel

molecular. Sin la bioquímica, no entenderíamos procesos tan fundamentales
e importantes como lo son la fotosíntesis, el ADN, la síntesis proteica, la
fecundación, ovulación, digestión, metabolismo en general, respiración
celular, etc. estructura y la funcionalidad de los seres vivos tiene bases
moleculares, y todos los procesos de transformación que sufren los seres
vivos tienen su origen y explicación en reacciones químicas. La Bioquímica
como ciencia eminentemente experimental y en continuo desarrollo, se
ocupa de la composición y las transformaciones químicas de los seres vivos,
y tiene como fin último el explicar los fenómenos vitales desde la perspectiva
molecular.

La bioquímica es de gran importancia para la medicina ya que el

conocimiento del ser vivo sano y del enfermo abarca los aspectos
fisicoquímicos y moleculares de los procesos fisiológicos y patológicos que
tienen lugar en ellos, así como las leyes que los controlan. Por lo tanto, la
bioquímica resulta esencial para entender la etiología de las enfermedades,
constituyendo un pilar fundamental para la medicina