Nbnu - U3 - Ea - Alad

Universidad Abierta y a Distancia
de México
Licenciatura en Nutrición Aplicada
Asignatura: Bioquímica de la nutrición
Unidad: Macronutrientes II
Nombre del docente:

JULIO CESAR REYNA ESCANAME
Nombre de la actividad: Metabolismo de las
proteínas.
Alumno: Alheli de Jesús Avilés Denis

Matrícula: ES1921000996
Fecha: 15 mayo 2020
INTRODUCCIÓN
El tema del trabajo es la Metabolismo de las proteínas. Este trabajo se realiza para que se
cumple la competencia “Reconoce la importancia de las proteínas, por medio de la estructura y
Nutrición aplicada
Bioquímica de la nutrición
función, para comprender la relación con el metabolismo y la dieta”. Su finalidad es Identifica las
principales rutas metabólicas donde participan las proteínas.
DESARROLLO
La principal función de los aminoácidos en nuestro organismo es la de servir como precursores

para la biosíntesis de Proteínas. Además, son la principal fuente de Nitrógeno de la mayoría de
los organismos. Los seres humanos sólo somos capaces de sintetizar los aminoácidos no
esenciales. Los esenciales los obtenemos de la dieta.
Las proteínas que son ingeridas en la dieta son degradadas en sus componentes mas simples,
los aminoácidos, a través de la digestión por enzimas como pepsina, tripsina. A su vez las
proteínas endógenas también pueden ser degradadas y convertidas en aminoácidos. La
degradación de aminoácidos si inicia generalmente con la separación de su grupo α-amino
(desaminación). Luego el resto nitrogenado seguirá un camino distinto del que tomará la cadena
carbonada. la eliminación del grupo amino se da en la síntesis de la urea, mientras que los
esqueletos carbonados que se producen se pueden degradar para formar acetil-CoA, acetoacetil-
CoA, piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y oxalacetato, que dependiendo de las
necesidades metabólicas que se tengan se pueden utilizar para sintetizar ácidos grasos, glucosa
(McKee, 2003).
La síntesis de proteínas se da en el interior de las células. En el núcleo el ADN es desenrollado y

leído para producir ARN mensajero, que luego saldrá del núcleo por los poros nucleares y se
dirigirá a los ribosomas para ser traducido por el ARN de traducción que lleva los aminoácidos
que se irán pegando unos con otro para formas las proteínas y luego se dirijiran a las vesículas
del aparato de Golgi donde serán empaquetadas (McKee, 2003).
Células Conos y bastones
División de Ciencias de la Salud, Biológicas y Ambientales

Nutrición aplicada
El pigmento visual presente en las células fotorreceptoras es un receptor prototípico acoplado a la

proteína G (GPCR) que recibe una señal luminosa del ambiente externo utilizando un cromóforo
que absorbe la luz, 11-cis-retinal. A través de la isomerización cis-trans del cromóforo, la energía
de la luz se transduce en energía libre de químicos, que a su vez se utiliza para cambios
conformacionales en la proteína para activar la proteína G retiniana. Para la visión en color de los
animales, se tienen especializaciones para la discriminación de la luz, tal y como lo es el ojo en
los metazoos. Pero al hacer un análisis de la fotorrecepción, se observa que se da
específicamente por moléculas que desencadenan una cadena de transducción, y activarán el
sistema nervioso posteriormente. Estos elementos son fotopigmentos receptores acoplados a una
proteína G, que constan de una parte proteica, la opsina, y un cromóforo de tipo retinal. Uno de
los componentes principales, el retinal, es un cromóforo de tipo retinaldehído que es básicamente
una vitamina A. Este actúa como una base de schiff, al isomerizarse por el golpe ocasionado por
un fotón, generando el paso inicial de la transferencia de electrones en la reacción. El compuesto
se encuentra adherido a una apoproteína (la opsina) en la hélice siete de su estructura mediante
una protonación del mismo, generando la cadena de fototransducción, y activando el sistema
nervioso posteriormente (Shichida, 1998).
Rodopsina
Proteína G
La rodopsina capta luz con una sensibilidad máxima en los 505 nm de longitud de onda, esta luz
incidente hace que la rodopsina cambie su conformación estructural, produciendo una cascada
de reacciones que amplifican la señal, y crean un potencial de acción que se desplazará a través
de las fibras nerviosas, y que el cerebro interpretará como luz.

Nutrición aplicada
En los humanos hay tres tipos de conos, que responden con mayor intensidad a la luz con
longitudes de onda de 440, 535 y 565 nm. Los tres tipos de conos poseen retineno-1, y una
opsina que posee una estructura característica en cada tipo de cono. Luego mediante un proceso
similar al de los bastones los impulsos nerviosos provenientes de la estimulación de estos
receptores, llegan a la corteza visual, donde son interpretados como una amplia gamma de
colores y tonalidades, formas y movimiento.
El daltonismo es una alteración de origen genético que afecta a la capacidad de distinguir los
colores. Este trastorno visual surge por la deficiencia, ineficacia o inexistencia de presentar
fotopigmentos.
El grado de afectación es muy variable y oscila entre la falta de capacidad para discernir
cualquier color (acromatopsia) y un ligero grado de dificultad para discriminar matices
de rojo, verde y ocasionalmente azul que sí son capaces de discriminar las personas con visión
normal del color o tricrómatas. Los daltónicos no discriminan igual los colores debido a la
modificación en los genes encargados de producir los pigmentos de los conos. Así, dependiendo
del pigmento afectado, la persona presentará alteración en la percepción de unos colores u otros
(Saltar, 2005).
Además de la genética también el alzheimer, diabetes, glaucoma, leucemia, degeneración

macular, parkinson, anemia falciforme, cataratas son condiciones médicas que pueden producir
deficiencia relacionada con la visión de colores (Alvites, 2015).

Nutrición aplicada
Otro defecto en las proteínas de los conos se presenta en la enfermedad de distrofia de conos y
bastones. La alteración genética autosómica dominante se debe a la expansión, transmitida de
generación en generación, del triplete de nucleótidos CAG (citosina-adenina-guanina), que
codifica para el aminoácido glutamina, produciéndose una proteína, la ataxina 7, que contiene un
número expandido de poliglutaminas (poli-Q). La expansión de los tripletes es inestable, y al

Nutrición aplicada
avanzar en el árbol genealógico, se incrementa el número de tripletes CAG. En concreto, la

transmisión paterna de la enfermedad produce un mayor incremento del número de repeticiones
de trinucleótidos que la transmisión materna. Ésta es la base del fenómeno de anticipación por el
cual, los descendientes tienen un cuadro más grave y más precoz de la misma enfermedad, pues
la proteína es cada vez más anómala. De esta forma, puede darse el caso de que la
descendencia manifieste la enfermedad antes incluso de que la manifieste el progenitor,
enmascarando así la sospecha de enfermedad hereditaria (Arnalich, 2005).
Una tercera enfermedad que afecta a conos y bastones la distrofia macular viteliforme de Best es
causada por cambios (mutaciones) en el gen BEST1. Este gen tiene las instrucciones para
fabricar una proteína llamada bestrofina. La bestrofina actúa como un canal que controla el
movimiento de los iones de cloruro dentro de la retina. Se cree que las mutaciones en el gen
BEST1 afectan a la forma del canal y de su capacidad para regular adecuadamente el flujo de
cloruro. Sin embargo no está claro exactamente como esto se relaciona con las alteraciones de la
retina características de la enfermedad. Característicamente, no produce alteraciones de la visión
hasta estadíos avanzados de la enfermedad, por lo que es habitual que el diagnóstico se realice
de forma casual en una exploración ocular rutinaria. Aunque no se produzcan cambios en la
visión, sus fondos de ojo sí presentan lesiones muy aparentes que desarrollan un proceso
evolutivo de 5 etapas.
Los pacientes pueden tener alteraciones de la visión debido a la pérdida de la agudeza visual, y
tienen dificultades en distinguir colores y formas pero retienen una visión periférica y una
adaptación a la oscuridad normales (Mendoza, 2016).
Conclusiones
A través de la actividad he podido reconocer la importancia de las proteínas, he podido

apropiarme del conocimiento de cómo es la estructura de las proteínas y cuáles son las
diferentes funciones estructuras en las que participa. He podido integrar todo el metabolismo de
las proteínas desde las que se ingieren y como pasan a degradarse en la digestión y cómo se
degradan las proteínas endógenas. Me ha resultado más fácil apropiarme del conocimiento de
cómo se da la síntesis de proteínas, de forma general es muy fácil de comprender, aunque
cuando ya empiezan los nombres de los complejos que abren, desenrollan y les el ADN, es lo
complicado. He podido valorar la importancia de las proteínas y ver como intervienen en células
que uno no pensaría que tiene proteína o mas bien, lugares del cuerpo donde uno piensa que no
hay proteínas; al pensar esto imagino que, así como en las células que hay en los ojos pueden
tener alteraciones de las proteínas, también lo puede haber en otras células.
Referencias
Alvites, M. A. A. (2015). Daltonismo y uso del computador en educación a distancia. Hamut´ ay,
2(1), 32-48.
Arnalich-Montiel, F., Rebolleda, G., & Muñoz-Negrete, F. J. (2005). SCA-7: Distrofia de conos-
bastones en el seno de una ataxia hereditaria. Archivos de la Sociedad Española de
Oftalmología, 80(11), 679-682.

Nutrición aplicada
McKee, T., & Mckee, J. R. (2003). Bioquímica: la base molecular de la vida. McGraw-
Hill/Interamericana,.
Mendoza, S. L., Zapien, A. I. D., & Suárez, M. A. N. (2016). Enfermedad de Best o distrofia
macular viteliforme. A propósito de un caso. Revista Mexicana de Oftalmología, 90(2), 89-
93.
Saltar, Terakita, Akihisa (marzo de 2005). «The Opsins». BioMed Central 6: 213-222.
Shichida, Y., & Imai, H. (1998). Visual pigment: G-protein-coupled receptor for light signals.
Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, 54(12), 1299-1315.Universidad de Alcalá.
(2014). Aspectos generales de la degradación de aminoácidos: Reacciones de
transaminación, desaminación y descarboxilación.. mayo 11, 2020, de Universidad de
Alcalá Sitio web: http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/BBM-II_farmacia/tema13.htm
Shichida, Y; Imai, H (septiembre de 1998). Visual pigment: G-protein-coupled receptor for light
signals 54. pp. 1299-1315.

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