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5. LAS ENZIMAS

5.1. Introducción
Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos, es decir,
incrementan la velocidad de una reacción bioquímica. No se consumen durante la misma y,
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en general, presentan un alto grado de especificidad: cada enzima cataliza un único tipo de
reacción química, o en el caso de ciertas enzimas, reacciones muy semejantes.
La mayoría de las reacciones en organismos vivos no ocurrirían a velocidad apreciable sin
catálisis. Las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones bioquímicas entre 108 y
1020 veces, comparado con la velocidad a la que ocurriría la reacción espontáneamente.
En una reacción catalizada enzimáticamente, la enzima se combina temporalmente
con el reactivo o el sustrato (S), formando un complejo enzima-sustrato (E—S). En-
tonces, a medida que la reacción avanza, el producto (P) se libera y la enzima (E) vuelve
a su estado original:
E + S  ES  E + P

La enzima es, generalmente, más Sustancia

grande que el sustrato y la combinación A B
de la enzima y el sustrato depende, nor- Producto AB
malmente, de fuerzas débiles, tales como
puentes de hidrógeno, fuerzas de van der
Waals e interacciones hidrófobicas para
unir la enzima con el sustrato. La pe-
queña parte de la enzima a la que se une
el sustrato se conoce como el sitio activo
ENZIMA ENZIMA
de la enzima.
En forma general, cada molécula de
enzima es capaz de transformar, en cada segundo, de 100 a 1000 moléculas de sustrato en
producto. El número de estas moléculas transformadas en producto por molécula de enzima
en cada segundo, se conoce como número de recambio.
Algunas enzimas se asocian con estructuras de carácter no proteico, denominadas cofac-
tores, que son necesarias para su funcionamiento. Entre ellos encontramos iones metálicos
como el Zn2+ o el Fe2+, y también moléculas orgánicas que se denominan coenzimas.

5.2. Nomenclatura
En general, se han nombrado a las enzimas de manera empírica y poco sistemática, ya sea,
tomando como base el sustrato sobre el que actúa y colocando la terminación –asa (por ejemplo
proteasa, que es una enzima que hidroliza proteínas destruyendo en enlace peptídico entre dos
aminoácidos) o haciendo alusión a la reacción química genérica que cataliza (reductasa, hidro-
lasa, que aceleran reacciones de reducción química e hidrólisis, respectivamente).
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5.3. Modelo de la acción

De manera sistemática, miembros de la
de las enzimas IUPAC (Internacional Union of Pure and Ap-
La forma en que se une la enzima con el sus- plied Chemistry) y del IUB (Internacional
trato para catalizar las distintas reacciones ha Union of Biochemistry) y posteriormente de la
sido explicada por distintos modelos. Entre IUBMB (Internacional Union of Bioche-
ellos mencionaremos los dos siguientes: mistry and Molecular Biology), idearon un
sistema de identificación, de modo tal que

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5.3.1. El modelo de la "llave-cerradura" cada enzima puede ser identificada por un có-
La alta especificidad de las enzimas condujo a digo numérico, encabezado por las letras EC
Emil Fisher en 1894 a deducir que ambas mo- (Enzyme Commission), seguidas de cuatro nú-
léculas (enzima y sustrato) se complementan ge- meros separados por puntos.
ométricamente, y sus formas moleculares
encajan, exactamente, una con otra. Esto se conoce, común-
mente, como el modelo de " llave-cerradura", en el que la
enzima es una especie de cerradura y el sustrato una llave que
encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si
bien este modelo explica la especificidad de las enzimas (una
enzima para cada sustrato y para cada reacción en condicio-
nes definidas de temperatura, fuerza iónica y pH), falla al
explicar la estabilización del estado de transición (E-S) que
las enzimas logran.
5.3.2. El modelo del encaje inducido H O

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al

N
modelo de la llave-cerradura. Postula que las enzimas son es- H

tructuras bastante flexibles y, entonces, el sitio activo puede

ser reformado por la interacción con el sustrato. Como re-
sultado de esto, la estructura proteica que compone el sitio
activo puede ser modificada en su estructura espacial, para
lograr posiciones precisas que permitan a la enzima encajar Figura 1. Modelo de llave-cerradura.
en el sitio activo y llevar a cabo su función catalítica.

+ S + -
(a)
S + -
- + - +
Enzima

(b) S +
S
- - +
+ - +
Enzima + -

Figura 2. Modelo del encaje inducido.

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5.4. Cuantificación de Pepsin Urease Arginase

enzimática
100
la actividad enzimática

activity
La velocidad de una reacción enzimá-

enzyme
tica se mide por la cantidad de pro-

actividad
ducto formado en unidad de tiempo.

% maximal
50
Hay muchas variables que pueden in-

% de máxima
fluir en la actividad enzimática. Las
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más importantes son:

5.4.1. pH y concentración iónica 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11

La actividad enzimática se halla vincu- pH
lada con el estado iónico de la molécula Gráfico 1. Variación de la actividad enzimática con el pH.
y, especialmente, de la parte proteica,
puesto que las cadenas polipeptídicas contienen grupos que pueden ionizarse (principalmente
grupos carboxilos y aminos de los aminoácidos constituyentes) en un grado que depende
del pH existente. El pH óptimo de las enzimas varía ampliamente, pero la gran mayoría
tiene su pH óptimo entre 4 y 8. Por otra parte, mientras algunas enzimas muestran una am-
plia tolerancia a los cambios del pH, otras trabajan bien, sólo, en un rango estrecho. Cual-
quier enzima que se someta a valores extremos de pH, se desnaturaliza

5.4.2. La temperatura
La temperatura óptima para la mayoría de las reacciones enzimáticas se halla entre 30°C
y 40°C. Al aumentar la temperatura, la velocidad de reacción aumenta y, para casi todas las
enzimas, un incremento de 10°C duplica e incluso triplica la velocidad de reacción. Sin em-
bargo, ese mismo aumento de temperatura acelera también la inactivación de la enzima por
desnaturalización térmica.
Habitualmente la desnaturalización a alta temperatura es irreversible, debido a que se rom-
pen las fuerzas débiles de enlace al aumentar la vibración térmica de los átomos componentes,
fenómeno que daña la estructura tridimensional.
La mayoría de las enzimas son, pues, muy termolábiles y, habitualmente, es suficiente apli-
car una temperatura de 40 a 80°C por 2 a 5 minutos, a fin de destruir su actividad.

Figura 3. Papines, coliflor y

chauchas supercongelados,
blanqueados previamente.

La reversión de la desnaturalización es un proceso lento, pero durante el almacenamiento

prolongado de los alimentos procesados, existe tiempo suficiente para la regeneración de-
tectable de algunas enzimas. De esta manera, la estabilidad de los alimentos con respecto al
daño de estos por las enzimas es una función tanto de la "profundidad" de la inactivación
térmica como del tiempo y condiciones de almacenamiento.
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5.4.3. La disponibilidad de agua

La disponibilidad de agua, medida como actividad de
agua (ver capítulo “La Química en los Alimentos”), tiene
una fuerte influencia sobre la velocidad de las reacciones.
La actividad enzimática aumenta al aumentar el conte-
nido de "agua libre" y ello ocurre, no sólo en las reacciones
hidrolíticas en las que el agua es uno de los reactantes ob-
Figura 4. Pollo (alta aw, alimento perecedero) y
vios, sino también en las reacciones no-hidrolíticas.

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azúcar (baja aw, alimento no perecedero)
En la práctica es de gran importancia el efecto de la can-
tidad de humedad de los alimentos sobre la velocidad de la reacción enzimática. Incluso en los
alimentos denominados desecados la acción enzimática procede a una velocidad medible.

5.5. Las enzimas en los alimentos

Las enzimas pueden ejercer, según las circunstancias del caso, una acción deseada o no de-
seada desde el punto de vista de la tecnología de alimentos. La diferencia entre un efecto be-
neficioso o desfavorable sobre los alimentos que pueden resultar de estas acciones enzimáticas
puede ser, a veces, sutil, dependiendo de la intensidad de la reacción enzimática.

5.5.1. Efectos beneficiosos de la acción enzimática

Entre estos pueden mencionarse las complejas reacciones
enzimáticas que determinan la rigidez cadavérica y la poste-
rior maduración de la carne y productos derivados, con las
respectivas modificaciones de las características de su tejido
muscular. Por otra parte, la preparación de la malta o cebada
germinada, primer paso de la elaboración de la cerveza, se
basa en la acción de las amilasas y proteasas propias del cereal
en germinación. La elaboración de la masa del pan, por ac-
Figura 5. Las enzimas intervienen en
ción de las enzimas del cereal y de la levadura y la madura- la fermentación de masas panarias.
ción de la crema, de los quesos y de las frutas, son otros
tantos ejemplos de procesos que serían imposibles sin la valiosa intervención de enzimas.

5.5.2. Efectos no deseados o deterioros pro-

ducidos en alimentos por acción enzimática
Entre estos efectos, deben mencionarse los fenóme-
nos de pardeamiento de los alimentos (ver actividad
experimental Nº 28), los cuales se manifiestan por la
aparición de manchas oscuras en el tejido vegetal (par-
deamiento enzimático). Los compuestos de la reacción Figura 6. El Pardeamiento de papas.
Mantener cortadas es un efecto no deseado.
no son tóxicos pero, la preocupación de los tecnólogos
es el aspecto, color y presentación de frutas y verduras, que indudablemente tienen gran
importancia comercial y culinaria.
Durante el procesamiento de productos tanto animales (matanza) como vegetales (frutas,
hortalizas, molienda de cereales), la destrucción de los tejidos por acción, generalmente me-
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cánica, puede liberar enzimas de sus estructuras tisulares. Las consiguientes transformaciones
metabólicas no controladas pueden conducir entonces, a veces, a reacciones enzimáticas que
van en desmedro de la calidad del alimento. Así, la lipoxidasa puede dar origen a productos
de oxidación de los lípidos que generan sabor rancio o amargo en derivados de cereales y
también destruir los carotenos (pigmentos de color naranja presente en vegetales). También,
una excesiva proteolisis enzimática puede conducir a un deterioro del tejido, como sucede
en la putrefacción de productos cárneos y marinos.
Por otra parte, el reblandecimiento exagerado o la pérdida de consistencia de frutas y hor-
La Química en los Alimentos | Las Enzimas | 94

talizas que han sobrepasado su estado de madurez, tienen su origen en una pectinolisis no
controlada por pectinasas. En el fruto fresco e intacto, estas enzimas se encuentran separadas
de su sustrato, las pectinas (polisacárido que brinda estructura rígida a las paredes celulares
de los vegetales) Pero, al producirse la ruptura celular en el fruto alterado se genera, entonces,
su reacción de deterioro.

5.6. Uso de enzimas exógenas en industrias de alimentos

A continuación se describe el uso de enzimas agregadas en diferentes etapas del proce-
sado de alimentos, en la industria molinera y panadera, la industria de carnes y derivados
y la lechera.

5.6.1. Industria molinera y panadera

• Alfa y beta-amilasa.
La enzima alfa-amilasa cataliza la hi-
drólisis de la cadena lineal (amilosa) y a-Glucosidasa
la ramificada (amilopectina) del almi- b-Amilasa
dón, rompiendo enlaces 1,4 interiores
(endoamilasa) para formar una mezcla a-Amilasa
de dextrinas; por ello, se la conoce
como enzima dextrinogénica con poca
producción de maltosa.
Dextrinasa límite
Por su acción, la alfa-amilasa genera
fragmentos menores que pueden ser uti-
lizados por la enzima beta-amilasa.
La beta-amilasa actúa sobre la ami-
losa y amilopectina del almidón hidro-
lizando las uniones a (1-4), dando Figura 7. Acción de las amilasas.
maltosa (disacárido reductor formado
por la unión a (1-4) de dos moléculas de glucosa). Mientras la amilosa es transformada
totalmente en maltosa, la cadena ramificada de la amilopectina se conserva en un 40-
45% sin hidrolizar.

El uso de la alfa-amilasa para mejorar el valor panificador de harinas se basa en el hecho

de que un adecuado y mantenido desprendimiento de dióxido de carbono depende de la
cantidad de maltosa y glucosa fermentables que estén presentes en la masa, cuya formación
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depende, a su vez, de la acción sincronizada de la alfa- y la

beta-amilasa.
La presencia de una cantidad suficiente de alfa-amilasa
durante el esponjamiento y fermentación de la masa, pro-
mueve la producción de mayor contenido de azúcares fer-
mentables en la masa, lo que conduce a una aceleración de
la fermentación, un mayor desprendimiento gaseoso y un
aumento del volumen y textura del pan con una miga de

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porosidad más fina y de costra más uniforme y coloreada.
Su adición debe ser bastante cuidadosa para evitar una so-
breproducción de dextrina residual y con ello una miga go-
mosa y pegajosa. Figura 8. “Falling number”, instrumento
que mide la actividad de las amilasas.

• Proteasas
Generan el desdoblamiento hidrolítico de proteínas y
péptidos hasta aminoácidos. La conveniencia de agregar
proteasa queda, generalmente, restringida a harinas de trigo
duro, ricas en gluten; mientras que, en harinas pobres o me-
dianamente ricas en gluten puede originar un reblandeci-
miento exagerado de la masa.
En los casos en que la adición de proteasa es conveniente,
se produce una mayor extensibilidad y elasticidad de la masa.
El pan resultante adquiere mayor volumen por una mejor re-
tención de gas, mejorando su textura y simetría, como tam- Figura 9. “Gluten index”, aparato que
permite medir la cantidad y calidad del
bién sus condiciones de conservación y aún de aroma. gluten de una harina.

5.6.2. La industria de la carne y derivados

• Proteasas microbianas
Producen la ruptura de enlaces peptídicos promoviendo la
producción de carnes más blandas.

Durante el proceso de maduración de la carne, que sigue

al de rigidez cadavérica, las transformaciones causadas por
las catepsinas (proteasas) suministran a la carne una textura
blanda, jugosa, masticable, de sabor agradable y apta para
la cocción y digestión. Como esta maduración natural suele
ser prolongada (12 días), se puede acelerar artificialmente
Figura 10. Las carnes envasadas al
mediante la adición de proteasas tales como la papaína, para vacío pueden mejorarse por agregado
así aumentar la ternura de la carne. Al atacar por proteólisis de proteasas.
las fibras musculares y/o los componentes del tejido conec-
tivo (por ejemplo colágeno) se logra una ruptura de los enlaces peptídicos de las proteínas y
con ello el ablandamiento de la carne.
En la carne liofilizada la aplicación de estas proteasas tiene el efecto de facilitar la rehidra-
tación, al aumentar, por la proteólisis, la capacidad de fijación de agua.
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5.6.3. La industria lechera

• Renina y pepsina
Por maceración de trozos de estómagos de terneros (alimentados sólo con leche) en agua
salada, se obtiene el llamado cuajo, cuyo principio activo es la enzima renina. Si los ter-
neros ingieren leche y también forraje,
se va formando pepsina, la cual consti-
tuye en el animal adulto la proteasa más
La Química en los Alimentos | Las Enzimas | 96

activa del estómago.

El empleo de estas enzimas en la ela-
boración de quesos genera la coagula-
ción de la leche en presencia de sales de
Figura 11. Acción de las amilasas.
calcio, con formación de la "cuajada".

• Enzimas coagulantes de origen microbiano

Debido a la mayor demanda mundial de carne como alimento, no resulta, actualmente,
muy económico matar terneros aún no destetados para obtener el cuajo. Además de la pep-
sina, a veces, en mezcla con la renina, se están aplicando en quesería, cada vez en mayor es-
cala, enzimas coagulantes de origen microbiano.

• Enzimas auxiliares de la maduración de quesos

Para abreviar el proceso de maduración y mejorar
la calidad de los quesos se recurre a la aplicación
adicional de lipasas y proteasas. Las primeras hidro-
lizan triglicéridos liberando ácidos grasos y las pro-
teasas hidrolizan proteínas produciendo péptidos y
aminoácidos. Cuando los aminoácidos, péptidos y
ácidos grasos son de bajo peso molecular, generan
aromas característicos que son atributos muy apre- Figura 12. Proteasas y lipasas afectan
la calidad de quesos maduros.
ciados en un buen queso.

• Lactasa
Cataliza la hidrólisis de la lactosa (disacárido) en
glucosa y galactosa (monosacáridos), siendo estos
últimos, más dulces que la lactosa y más fácilmente
asimilables. Esto se aplica en la elaboración de le-
ches deslactosadas, destinadas a personas que pre-
sentan intolerancia a la lactosa por déficit de su
lactasa intestinal.
Figura 13. Envase de leche
5.6.4. La industria cervecera parcialmente deslactosada.

• La preparación de la malta
Tiene por objeto lograr la transformación de los componentes proteicos y amiláceos in-
solubles de la cebada en otros tantos solubles en el proceso de germinación. Estos compo-
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nentes solubles pasarán, posteriormente, al caldo de fer-

mentación (mosto indirecto). Mientras que esto sucede en
la malta verde, por la actividad ejercida por las proteasas
y amilasas propias del cereal, durante la germinación de
la malta y la posterior incorporación de agua, resulta con-
veniente una suplementación enzimática (enzimas exóge-
nas), tales como amilasas y proteasas.

La Química en los Alimentos | Las Enzimas | 97

• Proteasas
Figura 14.
Otra aplicación importante de proteasas vegetales o mi- Enzimas en la elaboración de cervezas.
crobianas tiene lugar en la cerveza ya terminada, suscepti-
ble de experimentar enturbiamientos de origen no biológico que le pueden comunicar un
aspecto desagradable. Los factores causantes de estos enturbiamientos son el oxígeno, la
luz, el calor, trazas metálicas y, especialmente, la presencia de proteínas de alto peso mo-
lecular, provenientes ya sea de la cebada o de la levadura. Estas proteínas coagulan por in-
fluencia del oxígeno y también de los taninos y carbohidratos existentes, especialmente,
después del almacenamiento en frío de la cerveza ya terminada.
Mediante la adición de proteasas, como la papaína, estas proteínas se desdoblan en sus
componentes hidrosolubles (péptidos hasta aminoácidos), que ya no causan precipitacio-
nes o enturbiamientos.

• Amilasas
También puede recurrirse a una adición de amilasas a la cerveza para mejorar su estabi-
lidad y lograr, a la vez, un desdoblamiento mayor de las dextrinas.

Actividad Experimental Nº 26: Efecto de la ptialina en la hidrólisis de almidón

Materiales:
• 6 tubos de ensayos aptos para ser calentados
• un recipiente para calentar agua a 37ºC (vaso de precipitados de 250 ml o jarro chico de metal)
• un termómetro que permita controlar 37ºC
• una pipeta de vidrio o plástica
• reactivo de Fehling (se compra en droguerías)
• solución de yodo iodurada (lugol)

Desarrollo
1. Colocar media cucharadita, tamaño café, al ras de almidón de maíz en un tubo de ensayos
rotulado Tubo A que contenga agua hasta su cuarta parte. Homogeneizar suavemente.
2. En un segundo tubo rotulado, Tubo B, mezclar la misma cantidad de almidón del ensayo
anterior, la misma cantidad de agua y aproximadamente 1 ml de saliva. Homogeneizar.
3. Colocar ambos tubos en un baño de agua a 37ºC durante 30 minutos.
4. Tomar luego de finalizado el calentamiento dos porciones de 1 ml. del tubo A y transferirlos
a los tubos de ensayos Nº 1 y 2 y tomar también dos porciones de 1 ml del tubo de ensayos
B y transferirlos a los tubos 3 y 4.
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5. Efectuar las reacciones que se detallan a continuación:

REACCIÓN DE FEHLING REACCIÓN CON IODO

TUBO N° 1 X
TUBO N° 2 X

TUBO N° 3 X
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TUBO N° 4 X

Consignar en cada caso lo que se observa

Reacción de Fehling
1. Agregar 1 ml del reactivo de Fehling a los tubos de ensayos N° 1 y 3.
2. Colocar en un vaso o jarro conteniendo agua en ebullición.
3. Observar el color de la solución y la presencia o no de precipitado al cabo de 5 a 10 mi-
nutos de calentamiento.

Reacción de iodo
1. Agregar 3 ó 4 gotas de la solución de lugol a los tubos de ensayos N° 2 y 4.
2. Observar el color de la solución.

Análisis de resultados
a. Comparar los resultados de la reacción con solución de yodo de los tubos 2 y 4.
b. Comparar los resultados de la reacción con solución de Fehling de los tubos 1 y 3.
c. Explicar los resultados analizando lo que ha ocurrido con la dispersión de almidón en cada
uno de los tubos de ensayos.

Actividad experimental Nº 27: “Efecto de la papaína sobre la gelatina”

Materiales:
• una jarro de metal
• una jarra para medir volúmenes
• 4 vasos descartables
• 1 kiwi bien maduro
• 1 sobre de postre de gelatina en polvo.

Desarrollo
1. Preparar un postre de gelatina de tamaño chico de acuerdo con las indicaciones del envase.
2. Dividir la preparación en 4 partes iguales y transferirlas a 4 vasos descartables, preferente-
mente, de material transparente.
3. Llevar a heladera hasta que estén bien firmes.
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4. Retirar, luego, de la heladera y colocar sobre la superficie de ellos una cucharada de las
siguientes preparaciones:

Vaso 1 Puré de kiwi bien maduro

Vaso 2 Puré de kiwi bien maduro hervido durante dos minutos
Vaso 3 Puré de kiwi bien maduro
Vaso 4 Puré de kiwi bien maduro hervido durante dos minutos

La Química en los Alimentos | Las Enzimas | 99

Luego continuar con el siguiente procedimiento:
5. Cubrir los vasos con papel film y dejar el vaso 1 y el vaso 2 a temperatura ambiente y los
vasos 3 y 4 en la heladera.
6. Realizar observaciones a intervalos regulares de tiempo, por ejemplo cada tres horas y ano-
tar lo observado cada vez.

Análisis de resultados
Sobre la base de las anotaciones realizadas explicar y justificar las diferencias observadas entre:

a. vaso 1 y vaso 2
b. vaso 3 y vaso 4
c. vaso 1 y vaso 3
d. vaso 2 y vaso 4

Actividad experimental Nº 28: “Efecto del blanqueado sobre peroxidasas en vegetales”

Materiales:
• papas y manzanas frescas (peladas y cortadas en rodajas de diferente grosor y en cubos de di-
ferente tamaño)
• guayacol (solución al 1% v/v en etanol 95 %)
• peróxido de hidrógeno (0,5 % v/v)
• pipetas plásticas o goteros
• un jarro para calentar (o un vaso de precipitados de 500 ml)
• reloj con segundero

Desarrollo
1. Blanquear unos trozos de papa y manzana de la siguiente manera:
• llevar a ebullición aproximadamente 300 ml de agua,
• sumergir piezas de cada una de las muestras en el agua hirviendo y dejarlas en contacto
durante 2 minutos. Luego sacarlas y sumergirlas en un recipiente que contenga agua helada.

2. Ensayar la presencia de peroxidasa para evaluar el proceso de blanqueo realizado, de la

siguiente manera:
• cortar un pedazo de muestra y agregarle 2 ó 3 gotas de guayacol al 1% y 2 ó 3 gotas de
agua oxigenada al 0,5 %. La actividad de peroxidasa se indica por el desarrollo de un
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color rojo parduzco. Si no se observa la aparición del color en tres minutos y medio, se puede
considerar que el proceso de blanqueado ha sido realizado en forma correcta.

3. Ensayar la presencia de peroxidasa en una muestra sin blanquear.

Análisis de resultados
a. Sobre la base de lo observado en el laboratorio, explicar cómo se conservan vegetales súper
congelados, tales como zanahoria, brócoli, chauchas, ensalada rusa, arvejas (prestar espe-
La Química en los Alimentos | Las Enzimas | 100

cial atención al tamaño de las porciones, envases y temperaturas).

b. Explicar por qué es importante conservar la “cadena de frío” para estos productos.

Para investigar

a) Encontrar los motivos por los cuales las frutas son más blandas a medida que van madurando.
b) Averiguar por qué motivo los tomates “larga vida” mantienen su pulpa firme
durante más tiempo.
c) Describir el proceso de “blanqueado” de hortalizas previo a su almacenamiento
en congelación y justificarlo.

Bibliografía de referencia:
• Badui Dergal, S. Química de los Alimentos (2006). Editorial Pearson Educación, Méjico.
• Fennema, O. Química de los Alimentos (2000). Ed Acribia. España.
• e Nuffield Foundation, Quimica avanzada Nuffield. Ciencia de la alimentación,
Capítulo 2, Editorial Reverte.