UNIVERSIDAD DEL ATLANTICO

FACULTAD CIENCIAS DE LA EDUCACION

PROGRAM DE LICENCIATURA EN BIOLOGIA Y QUIMICA

TALLER DE BIOQUIMICA GRUPO 16

PROTEINAS

NOMBRES: LEYDIS LANUZA BARRERA, VALERIA LING ACUÑA, SUNNELY

EBRATT PADILLA, LUIS RAMOS NIETO, KENNETH RODRÍGUEZ
HENANDEEZ

16/01/2021

TEMA

1) Cómo se clasifican las proteínas según la solubilidad, de un ejemplo de

cada una.

R/= Albúminas: Solubles en agua. Ejemplo: LACTOALBÚMINA: Es la albúmina

de la leche.
Globulinas: Solubles en soluciones salinas diluídas. Ejemplo: Las
inmunoglobulinas (anticuerpos)
Glutelinas: Solubles en soluciones de ácidos y bases diluidos. Ejemplo: El
glutelin más común presente en el trigo y es responsable de las propiedades de
horneado de la harina.
Prolaminas: Solubles en soluciones acuosas de etanol. Ejemplo:Hordeínas
presentes en la cebada.

2) Defina los siguientes términos:

a) Zwitterion: Es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que
tiene caegas positivas y negativas sobre átomos diferentes.
b) Punto isoeléctrico: Es el valor de pH al que el aminoácido presenta una
carga neta igual a cero.
c) Especie catiónica: es una forma de obtener polímeros a partir de moléculas
pequeñas, o monómeros, que contengan dobles enlaces carbono-carbono.
... Este nuevo catión va a reaccionar con una segunda molécula de
monómero, del mismo modo que hizo el iniciador cuando reaccionó con el
primer monómero.
d) Especie anicónica: Es un método por el cual se obtienen polímeros a partir
de pequeñas moléculas que contengan dobles enlaces carbono-carbono. Es
un tipo de polimerización vinílica. En la polimerización aniónica, el proceso
comienza por medio de un iniciador. En este caso, el iniciador es un anión,
es decir, un ion con una carga eléctrica negativa.

3) Indique la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a

un pH inferior a 2

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R/= Para la primera constante, el pKa1 suele tener un valor entre 2-3, que
indica que el grupo -COOH es un ácido relativamente fuerte; A pH inferior al
punto isoeléctrico, los aminoácidos están en forma catiónica.

4) Indique la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a

un pH superior a 9

R/= Para la otra constante, sin embargo, pKa2, suele tener un valor entre 9-10,
que indica que el grupo amino protonado, -NH3+, es un ácido un tanto mediocre;
A pH superior al punto isoeléctrico, los aminoácidos están en forma aniónica.

5) A que grupo funcional corresponde el enlace peptídico

R/= El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo

carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de
agua.

6) Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína

R/= Las moléculas que forman las proteínas reciben el nombre de polipéptidos.
Se trata de péptidos compuestos por, al menos, diez aminoácidos (una clase de
molécula de tipo orgánico).
Un polipéptido, en otras palabras, es una secuencia de aminoácidos que están
vinculados a través de enlaces peptídicos. Si los aminoácidos encadenados son
más de un centenar, ya puede hablarse de proteína.
Las proteínas, por otra parte, pueden estar constituidas por una o más cadenas
de polipéptidos. Aquellas que tienen una única cadena se califican como
proteínas monoméricas, mientras que las que disponen de dos o más cadenas
reciben el nombre de proteínas multiméricas.
Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos. Proteína: más de 50 aminoácidos.

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7) Señale el tipo de interacciones responsable de la estabilidad de la

estructura terciaria
R/= Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen
entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces
propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no
covalentes
Los enlaces covalentes pueden deberse por:
1) a la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de c y s
(cisteína)
2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys
(lisina) y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto,
2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y
4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria

globular:
Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula
evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con
carácter hidrofóbico
Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la
molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca
en disolución
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente,
y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo
hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.
Cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una proteína se
desestabiliza y pierde su estructura tridimensional característica de manera que
pierde su función y, a menudo precipita. Este fenómeno se conoce con el nombre
de desnaturalización.

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8) Indique las principales características de la estructura secundaria

R/= La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena

polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen
entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y
el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz
de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
La característica de la estructura secundaria son las hélices alfa y beta y láminas de
colágeno que poseen patrones de hidrogeno energéticamente favorables pero rara
vez son vistas naturalmente con excepción de la presencia de hélice alfa.

9) Defina los siguientes conceptos:

a) Proteína simple: Holoproteínas o proteínas simples son proteínas formadas
únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas.
b) Proteína conjugada: Heteroproteínas o proteínas conjugadas son
heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo
no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo
prosteico existen varios tipos: Glucoproteínas, Lipoproteínas,
Nucleoproteínas, cromoproteínas.
c) Proteína fibrosa: son de forma alargada, su armazón es una repetición de
elementos de estructura secundaria (hélices y hebras), éstas le confieren la
forma de fibras cilíndricas observables al microscopio, son de baja solubilidad
en agua, dentro de éstas se encuentran la queratina, miosina, colágeno y
fibrina.
d) Proteína globular: son de forma esférica contienen en su estructura hélices
y hebras, además de estructuras no repetitivas (asas y giros) las cuales les
proporcionan diseños compactos con funciones particulares, son solubles en
agua; algunos ejemplos son: la insulina, albúmina, globulinas plasmáticas y
numerosas enzimas.

10) Describa y explique al menos tres funciones de las proteínas

R/= Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:
Estructural: las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido

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conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este
tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.
Enzimática: Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas
y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas
del metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su
propiedad de poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas.
Por ejemplo:
• a las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les
denomina oxigenasas, • a las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del
ácido UDP glucurónico a un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP
glucuronil transferasa
• a las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una molécula
de ADN en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas
segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente
involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y
reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del
calcio.
Defensiva: Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes
extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas
protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
También tienen otras funciones como: transporte, reserva, reguladoras, contracción
muscular y función homeostática.

11) Describa y explique cuáles son los niveles estructurales de las proteínas

R/= La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la

disposición espacial de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de
plegamientos y estos proporcionan una gran complejidad a la estructura de las
proteínas. Se definen cuatro niveles distintos,

Estructura primaria:

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Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los

aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se
encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.

Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los
enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y
oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

Estructura secundaria:

Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una

conformación más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos
básicos de la estructura secundaria son:
· α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -
NH- y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
(Ej: α-queratina de las plumas)

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Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una

lámina plegada en zig-zag.
La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de
hidrógeno, pero en este caso son transversales.
(Ej: β-queratina de la seda)

Hélice de colágeno: se trata de una hélice más extendida debido a la abundancia

de determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.
La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas
mediante enlaces covalentes y enlaces débiles.
Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha
conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les
permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas
globulares).
Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su
estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles
en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas
(Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)
De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que
cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede
provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso que conocemos con el
nombre de desnaturalización.
La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan
por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones

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se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los

aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:
· Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los
aminoácidos cisteína.
· Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de
cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos
ácidos y aminoácidos básicos.
· Puentes de hidrógeno
· Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los
aminoácidos apolares.

Estructura cuaternaria:
Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para
formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero o subunidad proteica. Según el número de subunidades que
se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:
· Dímeros: ej. enzima hexoquinasa
· Tetrámeros: ej. hemoglobina
· Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa
· Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60
subunidades proteicas).
El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.

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12) Describa y explique el tipo de interacciones responsables de la estabilidad

de la estructura cuaternaria

R/=) Cuando una proteína consta de más de una cadena poli peptídica, es decir,
cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura
cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la
naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero
y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La
figura de la derecha corresponde a la hemoglobina.
En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria
resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a
enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de
la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de
tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibrana de
la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma
antiparalela.

13) Describa en que consiste la estructura quinaria de una proteína

R/=) Las proteínas a y b-tubulina forman unos dímeros que se ensamblan

formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtúbulos, cuya
función es fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto
de las células (que contribuyen a dar forma a las células), del centriolo (que
participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la motilidad
celular).
La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los
monómeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo.

14) Cómo se clasifican las proteínas según su función, de un ejemplo de cada

una.

R/= Según su función las proteínas pueden clasificarse en: ... Enzimáticas: son
aquellas que aceleran los procesos metabólicas en las células (la digestión,
funciones del hígado, etc). Estructurales: son necesarias para nuestro cuerpo
como el colágeno, la queratina y la elastina.

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