REPORTE No.1 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas.

Nombre: Fabián Villarreal Matrícula: 21-0038

PRE-REQUISITOS DE LA PRACTICA DE AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS

1) QUE SON LOS AMINOACIDOS

Como su nombre lo implica, los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un
grupo amino (NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico
(COOH) en el otro extremo. Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas,
sin embargo tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas
como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los
polímeros cortos de aminoácidos (péptidos) tienen funciones importantes en el sistema
neuroendócrino como hormonas, factores que liberan hormonas, neuromoduladores o
neurotransmisores. La estructura general que representa a todos los aminoácidos se puede
representar de la siguiente manera:

 COMO ESTAN FORMADOS

En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual se unen un grupo
funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. Las diferencias entre
los aminoácidos se deben a la estructura de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la
molécula). Todos los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza tienen la
configuración estereoquímica L mientras que los aminoácidos sintéticos por lo general se
encuentran como la mezcla racémica de los isómeros L y D.
  COMO SE CLASIFICAN

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

 Aminoácidos esenciales

 Aminoácidos no esenciales

 Aminoácidos condicionales

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben

provenir de los alimentos.

Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,

fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando no
lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen:
alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina,
prolina, serina y tirosina.

AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de

enfermedad y estrés.

Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,

ornitina, prolina y serina.

Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida, pero es

importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día. Una dieta basada en un solo
producto no será adecuada, pero ya no nos preocupamos por emparejar proteínas (como
con los frijoles y el arroz) en una sola comida. En lugar de esto ponemos atención en qué
tan adecuada es la dieta en general durante todo el día.

 FUNCIONES
La función más conocida de los aminoácidos es formar parte de las proteínas. Sin
embargo, existen cientos de aminoácidos mientras que sólo 22 son los que componen
las proteínas. Éstas son básicas para la vida ya que desarrollan todas las funciones
necesarias para la supervivencia de los seres vivos.

Además, de formar parte de las proteínas tienen otras funciones como pueden ser:

o neurotransmisores: glicina, asparagina, glutamina, GABA (derivado del ácido g-

amino butírico), dopamina…
o hormonas: tiroxina, triyodotironina

o intermediarios en la formación de otros aminoácidos que forman parte de las

proteínas
o precursores de otras moléculas fundamentales para las funciones de los seres
vivos (nucléotidos, clorofila…)
o y participar en la regulación de vías metabólicas o como intermediarios
(carnitina).

 PROPIEDADES

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de

fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y
con un comportamiento anfótero. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en
su punto isoeléctrico.

2) QUE SON LOS PEPTIDOS

Los péptidos son moléculas formadas por la unión de diferentes aminoácidos. Estos
aminoácidos se unen mediante unos enlaces que se llaman péptidos. Los péptidos tienen
diversas funciones en el organismo, al igual que las proteínas. Dependiendo del número de
aminoácidos que formen el péptido, este último recibe un nombre u otro: oligopéptido,
polipéptido, hexapéptido, tripéptido.
  COMO SE LLAMA EL ENLCE QUE LOS UNE
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo
amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los
aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH)

de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el
consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

 PROPIEDADES
Los péptidos son estructuras intermedias entre los AA y las proteínas. Sus propiedades
físicas y químicas suelen reflejar en mayor o menor medida las de los AA que lo componen.
Sin embargo, al enmascararse mutuamente los grupos hidrofílicos (carboxilo y amina) que
forman parte de los enlaces peptídicos, el carácter polar o apolar de los péptidos depende
de la naturaleza de los grupos de las cadenas laterales de los AA que lo integran.
Los péptidos presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que no aparecen en
las proteínas. Los grupos NH2 y COOH terminales pueden encontrarse bloqueados.

 CLASIFICACION
Dipéptidos: dos aminoácidos
Oligopéptidos (Péptidos): tres a nueve aminoácidos
Polipéptidos: 10 a 49 aminoácidos

Proteínas: (P.M. > 6.000 ó más de 50 aminoácidos)

 FUNCIONES

Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos podemos
destacar:
 Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la angiotensina II,
un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que
se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otro ejemplo sería
la bradiquinina, un nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
 Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más importantes:
o Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción
uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto
y la alimentación del recién nacido.
o Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón
(hormona antidiurética).
 o Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del
crecimiento
o Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las
células (disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fue el primer péptido
que se sec
o Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina,
ayuda a aumentar los niveles de glucosa en sangre.
 Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos las
encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P (11 AAs).
 Antioxidantes. El papel del tripéptido glutation es esencial como antioxidante
celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas para la célula.

3) QUE SON LAS PROTEINAS

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones
críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para
la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas
aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de
aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína. La secuencia de
aminoácidos determina la estructura tridimensional única de cada proteína y su función
específica.

 COMO SE CLASIFICAN
Las proteínas se clasifican según su origen, su composición o sus funciones. Si bien todas
cumplen un rol importante en la vida celular, cada una pueda cumplir más de una función.
Éstas se encuentran presente en todo tipo de vida, no solo en humanos. Los animales y las
personas deben incorporarlas a través de sus dietas para obtener los niveles necesarios.
Las proteínas pueden distinguirse según su procedencia u origen.
 Animal: provienen de animales y entre ellas se encuentran pescados, lácteos,
huevos, etc.
 Vegetal: se originan en el mundo vegetal como las legumbres, semillas, frutos, etc.

Otra clasificación posible es según la manera en que están compuestas:

 Simples u holoproteínas: solo se encuentran en el núcleo celular, en esta categoría
se ubican los aminoácidos
 Compuestas o heteroproteínas: Contienen un componente no aminoácido. En este
grupo están las lipoproteínas, las glucoproteínas, metaloproteínas, hemoproteínas.

 FUNCIONES

Las proteínas se pueden describir según su amplia gama de funciones en el cuerpo:

  PROPIEDADES

 ESPECIFICIDAD
Los grupos funcionales de las cadenas laterales R de los aminoácidos definen una superficie
activa o centro activo, capaz de interaccionar con otras moléculas; el resto de la cadena
peptídica solo es necesaria para mantener la forma precisa de la proteína, con el fin de que
el centro activo se encuentre en la posición correcta.
La actividad biológica de una proteína se basa en su unión selectiva con otra molécula con
geometría complementaria al centro activo de dicha proteína. Esta unión es altamente
específica y puede establecerse entre:
• Moléculas idénticas, como la asociación entre diferentes subunidades proteicas para
formar estructuras fibrosas, laminares, etc.
• Moléculas distintas, como la unión de los anticuerpos con los antígenos, la hemoglobina
con el oxígeno, las enzimas con sus sustratos, los receptores de la membrana con sus
correspondientes mensajeros (hormonas, neurotransmisores
etc.).
La especificidad de la unión del centro activo de las proteínas con otras moléculas se basa
en el plegamiento particular de cada proteína (estructura terciaria o cuaternaria) que, en
último término, dependen de la secuencia de aminoácidos y esta es propia de cada especie.
 SOLUBILIDAD
Gran parte de las proteínas son solubles en agua e insolubles en alcohol y en disolventes de
lípidos. La solubilidad de las proteínas en agua se basa en la interacción de las cargas
eléctricas positivas y negativas, distribuidas por la superficie de la proteína con las
moléculas de agua.
 DESNATURALIZACIÓN
Es la pérdida parcial o total de los niveles de estructura superiores al primario, o
conformación espacial, cuando se somete a la proteína a condiciones ambientales
desfavorables, teniendo como consecuencia la pérdida de su funcionalidad. Variaciones del
pH, cambios de temperatura, radiaciones, y diversas sustancias pueden producir la
desnaturalización de las proteínas. Esta puede ser: reversible o irreversible.
Reversible. Cuando las condiciones ambientales que la provocan duran poco tiempo o son
poco intensas. Al cesar las condiciones desfavorables, la proteína se pliega de nuevo y
adopta su conformación original (renaturalización).
Irreversible. Cuando los cambios ambientales son intensos y persistentes, los filamentos
proteicos son incapaces de recuperar su forma original y permanecen de modo irreversible
en su estado lineal (fibroso), insolubles en agua y sin actividad biológica.
  ALIMENTOS RICOS EN PROTEINAS
En la tabla a continuación se indica la cantidad de proteínas por cada 100 gramos de
alimento:

Proteína animal por Energía por 100

Alimentos
100 g g

Carne de pollo 32,8 g 148 calorías

Carne de vaca 26,4 g 163 calorías

Carne de puerco (lomo) 22,2 g 131 calorías

Carne de pato 19,3 g 133 calorías

Carne de codorniz 22,1 g 119 calorías

Carne de conejo 20,3 g 117 calorías

Quesos en general 26 g 316 calorías

Salmón sin piel, fresco y 19,3 g 170 calorías

crudo

Atún fresco crudo 25,7 g 118 calorías

Bacalao salado crudo 29 g 136 calorías

 Pescados en general 19,2 g 109 calorías

Huevo 13 g 149 calorías

Yogur 4,1 g 54 calorías

Leche 3,3 g 47 calorías

Kéfir 5,5 g 44 calorías

Camarones 17,6 g 77 calorías

Cangrejo cocido 18,5 g 83 calorías

Mejillones 24 g 172 calorías

Jamón 25 g 215 calorías

El consumo de proteínas después de la realización de actividad física es importante tanto

para evitar lesiones, como para ayudar en la recuperación y el crecimiento del músculo.

 HACER UN REPORTE DE LOS VIDEOS VISTO EN YOU-TUBE

Identificación cualitativa de proteínas.
Materiales a usar:

 biker
 Pipeta graduada
 Tubos de ensayo
 Agua destilada Clara de huevo
 Leche
 Hidróxido de sodio al 3 molar
  Sulfato de cobre al 0,05 molar
 Una gravilla
 Un patrón positivo de albumina de huevo

Desarrollo de la práctica:
Para comenzar la práctica, sabiendo que es cualitativa se debe hacer un patrón positivo y
uno negativo que nos servirá de comparación, el patrón negativo no debe contener
proteínas, para este caso, se usa el agua destilada como uno de ellos, tomando una muestra
de 2 mililitros y se deposita en un tubo de ensayo marcado con el signo negativo para saber
que es el patrón que no contiene proteína, para el patrón positivo se toma una muestra de
albumina de huevo (clara de huevo) que pose proteínas, de igual manera se toma una
muestra de 2 mililitros y se deposita en un tubo de ensayo marcado con el signo positivo,
luego de tomar las muestra agregamos a cada patrón 2 mililitros de hidróxido de sodio al 3
molar, y 5 gotas de sulfato de cobre al 0,05 molar y agitamos los tubos de ensayo, teniendo
como resultado para positivo color violeta y para negativo color azul, si la muestra toma un
color violeta es indicativo de que hay proteína como en el caso de la leche y la clara de
huevo, y observamos que el color es azul se presentó en el agua destilad, sabiendo que no
hay proteína, esta prueba se conoce como prueba de buried, debido al complejo que se
forma.

Desnaturalización de proteínas o coagulación

Para este proceso se utilizara la leche como muestra, cuatro tubos de ensayo marcados con
calor, acido, base y solvente orgánico, para el calor se usa un Biker en ebullición, él acido al
10% clorhídrico, la base al 10% hidróxido de sodio y para el solvente orgánico etanol al 95,
99%, seguidamente en el procedimiento se toman muestras de leche para cada tubo de
ensayo de 2 mililitros por cada uno, de haber tomados las muestras se coloca el tubo de
ensayo marcado como calor en el biker en ebullición, ya que demora más en dar el
resultado, el objetivo de esta prueba es observar cambio de coagulación o de apariencia en
la leche luego de haber agregado los reactivos en cada muestras, pero antes haberlos
agitados para mezclarlos, para el ácido clorhídrico y base hidróxido de sodio se observa la
coagulación de la leche es en grumos la cuales correspondes a la proteína desnaturalizada,
mientras que con el reactivo del etanol en la muestra el efecto no esta tan fuerte y el grado
de saturación es menor, mientras que en la muestra de la leche en calor se forma una nata
la cual corresponde a otro tipo de desnaturalización de proteínas. Es importante tomar en
cuenta que las muestras deben ser equivolometricas, es decir, el mismo volumen de
muestra para el mismo volumen de reactivo.
También podemos hacer la prueba con materiales de uso cotidiano en nuestros hogares
usando reactivos como zumo de limón, vinagre y alcohol antiséptico al 70% y la leche como
muestra, ya que son materiales que podemos conseguir fácil en una tienda, realizando el
procedimiento en casa observamos que también podemos desnaturalizar la leche y que
tenemos un laboratorio en la casa.

Identificación cualitativa de aminoácidos y proteínas

Objetivo de la práctica
Ensayo de varios test químicos, para identificar de forma rápida aminoácidos y proteínas.

 Gravilla
 12 tubos de ensayo
 Pinzas de madera
 Placa calefactora
 Propipetas
 Vaso precipitado
 Pipeta graduada

Reactivos a usar

 Reactivo de biuret
 Reactivo de ninhidrina
 Reactivo de millón
 Ácido nítrico concentrado (HNO2)

Muestras a ensayar

 Tirosina 1%
 Valina 1%
 Leucina1%
 Metionina1%
 Prolina1%
 Caseína 2%
 Gelatina2%

Procedimiento
Se marca cada tubo de ensayo con el nombre de la muestra, seguidamente se introduce un
mililitro de cada disolución en los tubos de ensayo de proteína y aminoácidos.

 Reactivo de biuret: se añade un mililitro de reactivo a cada muestra colocada en el

tubo de ensayo y agitar, después de 15 minutos aparecen el resultado, las muestras
dan positivo al color morado.
 Reactivo de ninhidrina: se agregan 7 gotas del reactivo a los tubos de ensayo con
las muestras agitamos y calentamos los tubos a en un baño de agua a 100grados
centígrados y esperamos 10 minutos, la aparición de un purpura azulado indica la
 presencia de aminoácidos y si aparece un color amarillo indica la presencia de
prolina.
 Reactivo de millón: 5 o 6 gotas del reactivo a las muestras se mezcla y se coloca a
calentar en un baño de agua a 30 grados centígrados, hasta la aparición de una
coloración rojiza.
 Ácido nítrico concentrado (HNO2): se agrega un mililitro a cada muestra, se calienta
suavemente hasta la aparición de un color amarillo.

Experimento de proteínas
Materiales

 Alcohol
 Agua fría
 Agua caliente
 Vinagre
 4 vasos de cristal
 Agitador
 Clara de huevo

Procedimiento:
Se procede a llenar cada vaso en partes iguales de los reactivos, luego agregamos una clara
de huevo a cada vaso y observamos la desnaturalización de la proteína en la clara de huevo.
En el vinagre la clara tomo un color amarillento y la textura de la clara de huevo se colocó
más sólida.

En el agua caliente la clara de huevo en partes se volvió sólida y blanca.

En el alcohol tomo un color blanco y una consistencia gelatinosa y esponjosa la reacción
química, llamada desnaturalización, es similar a la que se provoca aplicando calor.
Agua fría la clara se disolvió ligeramente se unió al agua dándole un color blanco claro.

 ESCRIBA LA ESTRUCATUA DE TRES AMINOACIDOS

  ESCRIBA LA ESTRUCTURA DE UN DI-PEPTIDO Y UN TRI-PEPTIDO

La glicilglicina es el dipéptido más simple

Un tripéptido (ejemplo Val - Gly - Ala) con extremo amino marcado en verde (L-valina) y
extremo carboxilo marcado azul (L-alanina)
  INVESTIGAR PARA QUE SE UTILIZAN LOS REACTIVOS DE:
o BIURET
El Biuret es un reactivo que se emplea para la determinación de proteínas de cadena larga
y de cadena corta. Es especialmente utilizado en el área de química analítica y uroanálisis
para investigar la concentración de proteínas totales en suero, plasma y orina.
La prueba de Biuret se fundamenta en detectar los enlaces peptídicos. La prueba se da en
medio alcalino. La muestra debe contener al menos dos enlaces peptídicos para que se
pueda formar un complejo de color violeta-púrpura. El complejo se forma por la unión de
los enlaces y el ión de cobre

o NINHIDRINA
La ninhidrina es un poderoso agente reactivo común para visualizar las bandas de
separación de aminoácidos por cromatografía o electroforesis, también es utilizada con
fines cuantitativos para la determinación de aminoácidos Reacciona con todos los
aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando una coloración que varía de azul
a violeta intenso. Este producto colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por
resonancia, la coloración producida por la ninhidrina es independiente de la coloración
original del aminoácido.
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. En aquellos casos
donde no da positiva la prueba de Biuret, da positiva la de ninhidrina, e indica que no
hay proteínas pero sí hay aminoácidos libres.de un ph 4 y 8.

o XANTOPROTEICA
La reacción xantoproteica Es un método que se puede utilizar para determinar la presencia
de proteínas solubles en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. La prueba da
resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos aromáticos,
especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un
álcali, se vuelve color amarillo oscuro.
La reacción xantoproteica se puede considerar como una sustitución electrofílica aromática
de los residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico dando un compuesto
coloreado amarillo a pH básico.
Según las guías químicas es una reacción cualitativa, mas no cuantitativa. Por ende
determina la presencia o no de proteínas. Para cuantificar se usa otra reacción, como la de
Biuret, y se hace un análisis espectrofotométrico.
La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la presencia
de proteínas solubles en una solución, empleando ácido nítrico concentrado.La reacción
xantoproteica se puede considerar como una sustitución electrofílica aromática de los
residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico dando un compuesto coloreado
amarillo a pH ácido.
Da positivo a cuando existen grupo fenolicos, como es el caso de La tirosina.
 REALIZAR VIDEOS CASEROS DE LOS EXPERIMENTOS DE DESNATURALIZACION DE LAS
PROTEINAS ( https://www.youtube.com/watch?v=ZHjoftNw8XA)

Video#1

https://www.youtube.com/watch?v=nGut0RS4v0U

Video#2

https://www.youtube.com/watch?v=yv5vmCi96j0

 Y EL AISLAMIENTO DE LA CASEINA EN LA LECHE.

(https://www.youtube.com/watch?v=GPFRTjJ5F3M)

https://www.youtube.com/watch?v=hL4c00N2rWY