AMINOACIDOS

Por Dr. Joaquín Velazquez

QUE SON LOS AMINOACIDOS

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes
esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de
las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro
cuerpo solo sintetiza 16

24 - AMINOACIDOS

16 AMINOACIDOS QUE EL CUERPO SINTETIZA RECICLANDO

LAS CELULAS MUERTAS A PARTIR DEL CONDUCTO INTESTINAL
Y CATABOLIZANDO LAS PROTEINAS DENTRO DEL PROPIO CUERPO

1. L - Alanina

Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato

simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

2. L - Arginina

Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de

carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del
Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en
el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.

3. L - Asparagina

Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso

Central (SNC).

4. Acido L- Aspártico

Función: Es muy importante para la desintoxicación del Higado y su correcto

funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando
moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

5. L - Citrulina

Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

6. L - Cistina
Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los
aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y
también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

7. L - Cisteina

Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación,

principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener
la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

8. L - Glutamina

Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa

por el cerebro.

9. Acido L - Glutáminico

Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y

actúa como estimulante del sistema inmunologico.

10. L - Glicina

Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de

numerosos tejidos del organismo.

11. L - Histidina

Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos

aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un
papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

12. L - Serina

Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la

desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos
grasos.

13. L - Taurina

Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros

aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el
músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

14. L - Tirosina

Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la

depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
15. L - Ornitina

Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con

otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina
(que se sintetiza en el orgaqnismo, la L-ornitina tiene una importante función en el
metabolismo del exceso de grasa corporal.

16. L - Prolina

Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran

importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

17. L - Isoleucina

Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la

formación y reparación del tejido muscular.

18. L - Leucina

Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene

con la formación y reparación del tejido muscular.

19. L - Lisina

Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios
aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento,
reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

20. L - Metionina

Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las

proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que
va a utilizarse a nivel celular.

21. L - Fenilalanina

Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura

de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.

22. L - Triptófano

Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente

en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de
la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

23. L - Treonina
Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al higado en
sus funciones generales de desintoxicación.

24. L - Valina

Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de

diversos sistemas y balance de nitrógeno.

Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos
y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción
relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de
las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte
en grasa si no debe de usarse inmediatamente.

PRODUCTOS NATURALES QUE CONTIENEN LAS CANTIDADES MEDIAS

DE AMINOACIDOS QUE SE USAN EN REALIDAD A NIVEL CELULAR

CANTIDADES EN GRAMOS

1. Almendras (1 taza) 1.00

2. Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28

3. Arroz Integral (1 taza) 0.47

4. Cebada (1 taza) 0.90

5. Guisantes (1 taza) 0.27

6. Habichuelas rojas (1 taza) 0.85

7. Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89

8. Pan integral (1 rebanada) 0.14

9. Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65

10. Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27

PRODUCTOS AMINALES QUE CONTIENEN LAS CANTIDADES MEDIAS

DE AMINOACIDOS QUE SE USAN EN REALIDAD A NIVEL CELULAR

CANTIDADES EN GRAMOS

1. Leche (1 taza) 0.29

2. Una clara de huevo 1.63

3. Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70

4. Pescado (1/4 libra) 0.21

5. Higado (1/4 libra) 0.78

6. Queso blanco (1/4 taza) 0.26

7. Carne de res (1/2 libra) 1.49

8. Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69

9. Pavo (1/4 libra) utilización muy limitada de aminoácidos.

10. Pollo (1/4 libra) 0.95

11. Cordero o Cabro (1/2 libra) 1.54

Para saber la cantidad media de aminoácidos que necesitamos al día, multiplica su peso
corporal en kilos (1000 gramos) 0.12 %

La libra americana es de 450 gramos. Si su peso son 146 libras multiplica por 450
gramos y luego los divide por 1000 y le da el peso en kilos .

Ejemplo: una persona que pesa 146 libras americanas lo multiplicamos por 450 gramos
es igual a 65700 y lo dividimos por 1000 es igual a 65.70 kilos.

146 x 450 = 65.700 gramos

65.700 - 1000 = 65.70 kilos.

QUE SON LOS AMINOACIDOS

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes
esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componrntes de
las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro
cuerpo solo sintetiza 16.

24 - AMINOACIDOS

16 AMINOACIDOS QUE EL CUERPO SINTETIZA RECICLANDO LAS

CELULAS MUERTAS A PARTIR DEL CONDUCTO INTESTINALY
CATABOLIZANDO LAS PROTEINAS DENTRO DEL PROPIO CUERPO
1. L - Alanina:

2. L - Arginina

3. L - Asparagina

4. Acido L- Aspártico

5. L - Citrulina

6. L - Cistina

7. L - Cisteina

8. L - Glutamina

9. Acido L - Glutáminico

10. L - Glicocola

11. L - Histidina

12. L - Serina

13. L - Taurina

14. L - Tirosina

15. L - Ornitina

16. L - Prolina

LOS OCHO (8) ESENCIALES

17. L - Isoleucina

18. L - Leucina

19. L - Lisina

20. L - Metionina

21. L - Fenilalanina

22. L - Triptófano

23. L - Treonina

24. L - Valina
Llifex:Temari:24 Proteíns:Aminoácidos
Contents
[hide]

1 Aminoácidos proteicos

2 Clasificación de los aminoácidos

3 Aminoácidos apolares o hidrofóbicos

4 Aminoácidos polares o hidrofílicos

5 AA derivados de las proteínas

6 AA no proteicos

7 Propiedades ópticas de los aminoácidos

8 Propiedades ácido-base de los

aminoácidos

9 Curvas de titulación

edit Aminoácidos proteicos

Aminoácidos: constituyentes elementales de las proteínas. Se conocen
unos 3000, de ellos sólo 20 forman parte de las proteínas, son los aa
proteicos o comunes.
Todos los aa proteicos tienen un C alfa con 4 substituyentes distintos
(amino, carboxilo, H y R). Si la cadena lateral tiene más C, se les designa
con las letras griegas (beta, gamma, delta, epsilon)

edit Clasificación de los aminoácidos

Hay diferentes maneras de clasificarlos; según la cadena lateral R; según
sus destinos metabólicos; según su esencialidad funcional; o, la más
extendida, según su polaridad. Según esta se dividen en:

edit Aminoácidos apolares o hidrofóbicos

Alanina (Ala A): -metil. De todos los aa apolares es el más polar.
Valina (Val V): -Isopropil
Leucina (Leu L): -Isobutil. Ramificado en el C gamma.
Isoleucina (Ile I): -secbutil. Ramificado en el C beta. Tiene dos
C asimétricos.
 Prolina (Pro P): Es un iminoácido, una amina secundaria ciclada.
Altera estructuras y forma codos, curvaturas, etc...
Fenilalanina (Phe F): -Metil-indol (benceno+pirrol).
Metionina (Met M):-Metil-etil tioéter.

edit Aminoácidos polares o hidrofílicos

Neutros

Cisteina (Cys C): Metil-mercapto. Muy polar.

Por oxidación de dos cisteinas, se forma una cistina con
enlace disulfuro. Aunque la cistina son dos
aminoácidos (aa), no es un dipéptido. Este enlace es muy
estable y contribuye en la estabilidad de las
estructuras.
Glicina: (Gly G): -átomo de hidrógeno. Es el único que no tiene C
asimétricos. Es el menos polar de los
polares.
Asparagina (Asn N): -metilamida. Es la amida del ácido aspártico.
Al estar la amina unida a un carboxílico,
no ioniza.
Glutamina (Gln Q): -etilamida. Es la amida del ácido glutámico. Al
estar la amina unida a un carboxílico,
no ioniza.
Serina (Ser S): -Hidroximetil. Se suele encontrar en los centros
activos de las proteínas.
Treonina (Thr T): -1-hidroxietil.
Tirosina (Tyr Y): -hidroxifenil metil. Muy polar

Básicos o diaminomonocarboxílicos

Lisina (Lys K): -epsilon-amino.

Arginina (Arg R): -guanidopropil. El más básico. Lleva el grupo
guanidinio.
Histidina (His H): -imidazolio. Lleva imidazol. Es el único aa que
tiene una cierta actividad tamponadora
a pH=7'4.

Ácidos o monoaminodicarboxílicos

Aspartato (Asp D): -acetil. El Asx es una mezcla entre Asp y Asn.
Glutamato (Glu E): -propionil. El Glx es una mezcla entre Gln y
Glu.

edit AA derivados de las proteínas

No tienen codón específico. Son producto de la alteración de aa una vez se
encuentran unidos a la proteina. La alteración es producto de la acción
enzimática. Se encuentran en proteínas especializadas. La 4-Hidroxiprolina
y la 5-Hidrolisina se encuentran en el colágeno. La 6-N-metil-lisina se
encuentra en algunas fibras musculares. La Desmosina (4 lisinas unidas por
sus cadenas laterales se encuentra también en las fibras musculares.

edit AA no proteicos
Actúan como precursores e intermediarios en reacciones del organismo. Se
pueden encontrar libres o combinadas. No tienen codón específico ni se
encuentran en proteínas. La Ornitina y la Citrulina actúan de
intermediarios en la síntesis de la urea. La L-DOPA (3,4-
dihidroxifenilalanina) es una precursora de la melanina.

edit Propiedades ópticas de los aminoácidos

Isómero: Compuestos con igual fórmula molecular y distintas propiedades
Estereoisómeros: Isómeros que difieren en la orientación espacial de sus
átomos. Isómeros ópticos: Son imagenes especulares no superponibles
entre ellas o Quirales. Son ópticamente activos, desvian el plano de la luz
polarizada.

Si giran el plano hacia la derecha son Dextrorotativos +

Si giran el plano hacia la izquierda son Levorotativos -

Comparando la posición del grupo amino o del grupo radical se sabe si son
L o D. Éstos tienen propiedades químicas idénticas, físicas idénticas menos
en la desviación del plano de la luz polarizada, pero son bioquímicamente
distintos. Todas las proteínas estan formadas por L-aa excepto la glicina
que no es ni D, ni L. Las formas D existen en la naturaleza pero no en las
proteínas.

edit Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Los aa llevan, al menos, dos grupos ionizables, amino y carboxilo. Existen
formas ionizadas y no-ionizadas en equilibrio protónico. Los aa tienen un pK
característico para cada grupo ionizable (pK1, pK2, pKR). Todos los aa en
disolución están disociados y son anfóteros. alfa-amino y alfa-carboxilo
estan en forma de ion polar o ion híbrido o zwitterion. A pH fisiológico la
forma predominante es la zwitteriónica.
Cuando el pH es equivalente a algún pK, las concentraciones de los aa en
el equilibrio de ese pK son iguales. Cuando el pH es igual al P.I., todo el aa
está en forma zwitteriónica.
A pH bajo predomina la forma más protonizada de carga neta +1, la forma
catiónica (también llamada ácido diprótico). A pH alto predomina la forma
desionizada de carga neta -1, la forma aniónica.
El punto isoeléctrico (P.I. o pHi) es el pH al que el aa tiene carga neta 0 y
aparece cuando las concentraciones del ion amino y del ion carboxilo son
iguales. Se calcula haciendo la media aritmética de los pK de ambos lados
del zwitterion.
Los pKs de los ácidos orgánicos son más altos que los pK1 de los aa. Esto
se debe a que, debido a la presencia del ión amonio, el carboxilo tiende a
perder los prtotones con más facilidad. [ác. acético 4'76, Gly 2'3].

edit Curvas de titulación

Variaciópn de pH en función de los equivalentes añadidos. Los OH-
añadidos se unen a los H+ dando agua. La máxima capacidad tamponadora
de los aa está a más/menos una unidad de sus pK. Esta unidad varía con
cada aa. La mínima se da en el P.I.
Cuando el pH es mayor que el P.I., la carga es negativa. Cuando el pH es
menor que el P.I., la carga es positiva.
Una mezcla de aa se puede separar a un pH determinado donde cada aa
tendrá una carga distinta y reaccionará de distinta forma en un campo
eléctrico.

Llifex:Temari:24 Proteíns:Aminoácidos
Contents
[hide]

1 Aminoácidos proteicos

2 Clasificación de los aminoácidos

3 Aminoácidos apolares o hidrofóbicos

4 Aminoácidos polares o hidrofílicos

5 AA derivados de las proteínas

 6 AA no proteicos

7 Propiedades ópticas de los aminoácidos

8 Propiedades ácido-base de los

aminoácidos

9 Curvas de titulación

edit Aminoácidos proteicos

Aminoácidos: constituyentes elementales de las proteínas. Se conocen
unos 3000, de ellos sólo 20 forman parte de las proteínas, son los aa
proteicos o comunes.
Todos los aa proteicos tienen un C alfa con 4 substituyentes distintos
(amino, carboxilo, H y R). Si la cadena lateral tiene más C, se les designa
con las letras griegas (beta, gamma, delta, epsilon)

edit Clasificación de los aminoácidos

Hay diferentes maneras de clasificarlos; según la cadena lateral R; según
sus destinos metabólicos; según su esencialidad funcional; o, la más
extendida, según su polaridad. Según esta se dividen en:

edit Aminoácidos apolares o hidrofóbicos

Alanina (Ala A): -metil. De todos los aa apolares es el más polar.
Valina (Val V): -Isopropil
Leucina (Leu L): -Isobutil. Ramificado en el C gamma.
Isoleucina (Ile I): -secbutil. Ramificado en el C beta. Tiene dos
C asimétricos.
Prolina (Pro P): Es un iminoácido, una amina secundaria ciclada.
Altera estructuras y forma codos, curvaturas, etc...
Fenilalanina (Phe F): -Metil-indol (benceno+pirrol).
Metionina (Met M):-Metil-etil tioéter.

edit Aminoácidos polares o hidrofílicos

Neutros

Cisteina (Cys C): Metil-mercapto. Muy polar.

Por oxidación de dos cisteinas, se forma una cistina con
enlace disulfuro. Aunque la cistina son dos
aminoácidos (aa), no es un dipéptido. Este enlace es muy
estable y contribuye en la estabilidad de las
estructuras.
 Glicina: (Gly G): -átomo de hidrógeno. Es el único que no tiene C
asimétricos. Es el menos polar de los
polares.
Asparagina (Asn N): -metilamida. Es la amida del ácido aspártico.
Al estar la amina unida a un carboxílico,
no ioniza.
Glutamina (Gln Q): -etilamida. Es la amida del ácido glutámico. Al
estar la amina unida a un carboxílico,
no ioniza.
Serina (Ser S): -Hidroximetil. Se suele encontrar en los centros
activos de las proteínas.
Treonina (Thr T): -1-hidroxietil.
Tirosina (Tyr Y): -hidroxifenil metil. Muy polar

Básicos o diaminomonocarboxílicos

Lisina (Lys K): -epsilon-amino.

Arginina (Arg R): -guanidopropil. El más básico. Lleva el grupo
guanidinio.
Histidina (His H): -imidazolio. Lleva imidazol. Es el único aa que
tiene una cierta actividad tamponadora
a pH=7'4.

Ácidos o monoaminodicarboxílicos

Aspartato (Asp D): -acetil. El Asx es una mezcla entre Asp y Asn.
Glutamato (Glu E): -propionil. El Glx es una mezcla entre Gln y
Glu.

edit AA derivados de las proteínas

No tienen codón específico. Son producto de la alteración de aa una vez se
encuentran unidos a la proteina. La alteración es producto de la acción
enzimática. Se encuentran en proteínas especializadas. La 4-Hidroxiprolina
y la 5-Hidrolisina se encuentran en el colágeno. La 6-N-metil-lisina se
encuentra en algunas fibras musculares. La Desmosina (4 lisinas unidas por
sus cadenas laterales se encuentra también en las fibras musculares.

edit AA no proteicos
Actúan como precursores e intermediarios en reacciones del organismo. Se
pueden encontrar libres o combinadas. No tienen codón específico ni se
encuentran en proteínas. La Ornitina y la Citrulina actúan de
intermediarios en la síntesis de la urea. La L-DOPA (3,4-
dihidroxifenilalanina) es una precursora de la melanina.
edit Propiedades ópticas de los aminoácidos
Isómero: Compuestos con igual fórmula molecular y distintas propiedades
Estereoisómeros: Isómeros que difieren en la orientación espacial de sus
átomos. Isómeros ópticos: Son imagenes especulares no superponibles
entre ellas o Quirales. Son ópticamente activos, desvian el plano de la luz
polarizada.

Si giran el plano hacia la derecha son Dextrorotativos +

Si giran el plano hacia la izquierda son Levorotativos -

Comparando la posición del grupo amino o del grupo radical se sabe si son
L o D. Éstos tienen propiedades químicas idénticas, físicas idénticas menos
en la desviación del plano de la luz polarizada, pero son bioquímicamente
distintos. Todas las proteínas estan formadas por L-aa excepto la glicina
que no es ni D, ni L. Las formas D existen en la naturaleza pero no en las
proteínas.

edit Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Los aa llevan, al menos, dos grupos ionizables, amino y carboxilo. Existen
formas ionizadas y no-ionizadas en equilibrio protónico. Los aa tienen un pK
característico para cada grupo ionizable (pK1, pK2, pKR). Todos los aa en
disolución están disociados y son anfóteros. alfa-amino y alfa-carboxilo
estan en forma de ion polar o ion híbrido o zwitterion. A pH fisiológico la
forma predominante es la zwitteriónica.
Cuando el pH es equivalente a algún pK, las concentraciones de los aa en
el equilibrio de ese pK son iguales. Cuando el pH es igual al P.I., todo el aa
está en forma zwitteriónica.
A pH bajo predomina la forma más protonizada de carga neta +1, la forma
catiónica (también llamada ácido diprótico). A pH alto predomina la forma
desionizada de carga neta -1, la forma aniónica.
El punto isoeléctrico (P.I. o pHi) es el pH al que el aa tiene carga neta 0 y
aparece cuando las concentraciones del ion amino y del ion carboxilo son
iguales. Se calcula haciendo la media aritmética de los pK de ambos lados
del zwitterion.
Los pKs de los ácidos orgánicos son más altos que los pK1 de los aa. Esto
se debe a que, debido a la presencia del ión amonio, el carboxilo tiende a
perder los prtotones con más facilidad. [ác. acético 4'76, Gly 2'3].
edit Curvas de titulación
Variaciópn de pH en función de los equivalentes añadidos. Los OH-
añadidos se unen a los H+ dando agua. La máxima capacidad tamponadora
de los aa está a más/menos una unidad de sus pK. Esta unidad varía con
cada aa. La mínima se da en el P.I.
Cuando el pH es mayor que el P.I., la carga es negativa. Cuando el pH es
menor que el P.I., la carga es positiva.
Una mezcla de aa se puede separar a un pH determinado donde cada aa
tendrá una carga distinta y reaccionará de distinta forma en un campo
eléctrico.

Aminoácido
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Estructura básica de un aminoácido

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan
en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos
dos restos aminoacidicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma
un tripéptido y así, sucesivamente para formar un polipéptido.

Los aminoácidos están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un
grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las
propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo
amino y el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa
asimétrico.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o
simplemente péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los
50 aminoácidos o el peso molecular total supere los 5.000 uma. Existen unos 20
aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos
en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de
manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del citosol.

Contenido
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 1 Estructura general de un aminoácido

 2 Clasificación

o 2.1 Según las propiedades de su cadena

o 2.2 Según su obtención

o 2.3 Según su capacidad de sintesis

 3 Aminoácidos no proteicos

 4 Propiedades

 5 Aminoácidos codificados en el genoma

 6 Reacciones de los aminoácidos

 7 Referencias

o 7.1 Notas

 8 Véase también

 9 Referencias bibliográficas

 10 Enlaces externos

Estructura general de un aminoácido [editar]

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono

central alfa (en negro) unido a: un grupo carboxilo (rojo), un grupo amino (verde), un
hidrogeno (negro) y la cadena lateral (azul), tal como se muestra a continuación:
donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente
hablando, se les denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se
encuentra a un atomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios
de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de
esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma

catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica
(con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido,
donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el conjunto de
la molécula es eléctricamente neutro. En éste estado se dice que el aminoácido se
encuentra en su forma de zwitterión.

Clasificación [editar]

Existen muchas formas de clasificar los aminoacidos, las dos formas que se presentan a
continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena [editar]

Otra forma de clasificar los aminoacidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

  Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C),
Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y).

 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina

(Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P),
Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W).

 Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E).

 Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).

 Aromáticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptofano (Trp,W) (ya incluidos en

los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención [editar]

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama
esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos
esenciales son:

 Valina (Val)
 Leucina (Leu)

 Treonina (Thr)

 Lisina (Lys)

 Triptófano (Trp)

 Histidina (His)

 Fenilalanina (Phe)

 Isoleucina (Ile)

 Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos)

 Metionina (Met)

Según su capacidad de sintesis [editar]

aminoacidos esenciales o indispensables: los organismos superiores no los sintetizan, es

necesario incluirlos en la dieta. Estos son:

 Valina (Val)
 Leucina (Leu)

 Metionina (Met)

 Triptófano (Trp)
  Histidina (His)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No
Esenciales y son:

 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)

 Glicina (Gly)

 Serina (Ser)

 Cisteína (Cys)

 Asparagina (Asn)

 Glutamina (Gln)

 Tirosina (Tyr)

 Ácido aspártico (Asp)

 Ácido glutámico (Glu)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales, en cuanto a numero de aminoácidos (aa) y de enzimas de ARNt

sintetasas, contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen
22aa distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las
enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. El aa número 21
es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el numero 22 la
Pirrolisina, que aparece solo en archaebacteria.

Aminoácidos no proteicos [editar]

Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son

derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los
aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican
químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc.

Por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.

Propiedades [editar]
 Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido

puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será
cero
 Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa asimétrico lo que les
confiere actividad óptica; esto es, que desvían el plano de polarización cuando un rayo
de luz polarizada se refracta en la molécula. Si el plano es a la derecha, se
denominarán dextrógiras y las que lo desvían a la izquierda se denominan levógiras.
Además, cada aminoácido puede presentar configuración D o L dependiendo de la
posición del grupo amino en el plano. Esta última configuración D o L es independiente
de las formas dextrógira o levógira.
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o
hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El
hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La
configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda
según la representación de Fisher)

 Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).

Las que afectan al grupo R.

Aminoácidos codificados en el genoma [editar]

Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos
son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina,
glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético
tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo:
selenocisteína y pirrolisina.1 2 3

Reacciones de los aminoácidos [editar]

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido
se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la
transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la
coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.

2. la descarboxilación

3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las

proteínas de un ser vivo los aminoácidos están presentes únicamente en la forma
estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.
Referencias [editar]

Notas [editar]
1. ↑ [http://web.utah.edu/unews/releases/02/may/amino.html 22nd Amino Acid
Reflects Genetic Versatility University of Utah Geneticists Write Science Commentary
on Discovery], Universidad de Utah
2. ↑ Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15

3. ↑ Síntesis Proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del

Nordeste.

Véase también [editar]

 Nomenclatura de aminoácidos
 Aminoácidos esenciales

 Anexo:Aminoácidos

Referencias bibliográficas [editar]

 Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002.
 Leninhger Principios de bioquímica, Omega, Barcelona, 2000.

 Pato Pino Bioquímica II, Alfa, Buenos Aires, 2008.

Enlaces externos [editar]