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    Práctica # 2 Bioquímica Catálisis Enzimática e Inórganica

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    chelsy lozano
    Este documento describe tres procedimientos para comparar la actividad catalítica del extracto de papa (catalasa) y el dióxido de manganeso (MnO2). En el primer procedimiento, ambos catalizadores mostraron actividad al descomponer el peróxido de hidrógeno (H2O2), aunque el MnO2 fue más eficiente. En el segundo, solo el MnO2 mantuvo su actividad después de calentarse, mientras que la catalasa se desnaturalizó. En el tercer procedimiento, solo el MnO2 fue activo después de la adición

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    Práctica # 2 Bioquímica Catálisis Enzimática e Inórganica

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    chelsy lozano
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    Este documento describe tres procedimientos para comparar la actividad catalítica del extracto de papa (catalasa) y el dióxido de manganeso (MnO2). En el primer procedimiento, ambos catalizadores mostraron actividad al descomponer el peróxido de hidrógeno (H2O2), aunque el MnO2 fue más eficiente. En el segundo, solo el MnO2 mantuvo su actividad después de calentarse, mientras que la catalasa se desnaturalizó. En el tercer procedimiento, solo el MnO2 fue activo después de la adición

    Descripción original:

    informe de bioquímica

    Título original

    PRÁCTICA # 2 BIOQUÍMICA CATÁLISIS ENZIMÁTICA E INÓRGANICA

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    Este documento describe tres procedimientos para comparar la actividad catalítica del extracto de papa (catalasa) y el dióxido de manganeso (MnO2). En el primer procedimiento, ambos catalizadores mostraron actividad al descomponer el peróxido de hidrógeno (H2O2), aunque el MnO2 fue más eficiente. En el segundo, solo el MnO2 mantuvo su actividad después de calentarse, mientras que la catalasa se desnaturalizó. En el tercer procedimiento, solo el MnO2 fue activo después de la adición

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    Práctica # 2 Bioquímica Catálisis Enzimática e Inórganica

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    Este documento describe tres procedimientos para comparar la actividad catalítica del extracto de papa (catalasa) y el dióxido de manganeso (MnO2). En el primer procedimiento, ambos catalizadores mostraron actividad al descomponer el peróxido de hidrógeno (H2O2), aunque el MnO2 fue más eficiente. En el segundo, solo el MnO2 mantuvo su actividad después de calentarse, mientras que la catalasa se desnaturalizó. En el tercer procedimiento, solo el MnO2 fue activo después de la adición

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    PRÁCTICA # 2

    CATÁLISIS ENZIMÁTICA E INORGÁNICA

    JOSÉ CAMILO FERNÁNDEZ


    CHELSSA MONTES LOZANO
    ANDRES OSORIO BERRIO
    PAULA ANDREA TOUS PATRÓN
    MARÍA FERNANDA VERGARA PASCASIO

    DOCENTE
    GERMÁN SANTIAGO DURANGO VILLADIEGO

    UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA – CAMPUS MONTERÍA


    FACULTAD DE EDUCACIÓN Y CIENCIAS HUMANAS
    LICENCIATURA EN CIENCIAS NATURALES Y EDUCACIÓN AMBIENTAL
    2021
    PROCEDIMIENTO

    1.Se rotularon dos tubos de ensayo y se agregaron a cada uno las siguientes sustancias:

    Tubo Nº1: 1 ml de extracto de papa.


    Tubo Nª2: Una pequeña porción de MnO2

    Se le agregó a cada uno de los tubos 2ml de H2O2 al 3%. Se observó la intensidad de la
    reacción por el burbujeo del oxígeno y la liberación de calor. Se comparó el nivel alcanzado
    por las burbujas en cada uno de los tubos y se registró en orden creciente la actividad
    catalítica con base en este parámetro.

    Tubo Nº1: 1 ml de extracto de papa. Tubo # 1 reacción del extracto de papa


    (catalasa) con H2O2
    Tubo Nª2: Una pequeña porción de MnO2
    Tubo # 2 reacción del MnO2 con H2O2

    2. Se prepararon dos tubos de acuerdo al numeral 2, y se colocó en un baño con agua a


    ebullición durante diez minutos, se retiraron y se dejaron en reposo dentro de un baño de
    agua a temperatura ambiente durante 10 min. Se adicionó a cada tubo 2ml de H2O2 al 3%. Se
    comparó el nivel alcanzado por las burbujas en cada uno de los tubos y se registró en orden
    creciente la actividad catalítica con base a este parámetro.

    Se agregó al tubo # 1 2 ml de extracto de papa y al tubo # 2; 2ml


    de MnO2
    Se colocaron en ebullición de baño de María por
    10 minutos.

    Se dejaron en reposo.

    Resultados
    3. Se preparó nuevamente dos tubos de acuerdo al numeral 2, se adicionó a cada tubo uno 6
    gotas de NaCN y se dejó en reposo durante 5 min, luego se adicionó 2ml de H2O2 al 3% a
    cada tubo. Se comparó el nivel alcanzado por las burbujas en cada uno de los tubos y se
    registró en orden creciente la actividad catalítica con base en este parámetro.

    Tubo # 1; 2ml de extracto de papa


    Tubo # 2; 2 ml de MnO2

    Resultados
    RESULTADOS

    Procedimiento 1

    Extracto de papa (catalasa) y dióxido de manganeso (MnO2) + 2 ml de agua oxigenada


    (H2O2) 3%

    Se logró observar que ambos tubos presentaron burbujeo, pero hubo una mayor reacción en
    el tubo # 2 (dióxido de manganeso (MnO2) + 1 ml de agua oxigenada (H2O2) 3%.

    Procedimiento 2

    Extracto de papa (catalasa) y dióxido de manganeso (MnO2) + baño de maría por 10


    minutos + 2 ml agua oxigenada (H2O2) 3%

    En este procedimiento se observó que en el tubo # 2 de manganeso (MnO2) se presentó un


    mayor burbujeo, es decir una mayor eficiencia de la reacción, en cambio en el tubo # 1
    catalasa no hubo ninguna reacción.

    Procedimiento # 3

    Extracto de papa (catalasa) y dióxido de manganeso (MnO2) + 6 gotas de cianuro de


    sodio + 2ml agua oxigenada (H2O2) 3%

    En este último procedimiento se observó que en el tubo # 1 con extracto de papa (catalasa)
    no hubo ninguna reacción, mientras que en el tubo # 2 manganeso (MnO2) realizó un
    burbujeo.
    ANÁLISIS DE RESULTADOS

    Para el procedimiento #1 se logró observar que ambos tubos hubo reacción, representada por
    medio de burbujeo, indicando que se dio una eficiencia de la reacción, aunque con mayor
    auge en el tubo que contenía el catalizador inorgánico MnO2.

    Para el caso del procedimiento #2 hubo una mayor eficiencia de la reacción para el tubo 2
    que contenía el catalizador inorgánico (MnO2) mientras que con el catalizador biológico u
    orgánico no hubo ninguna reacción debido a la enzima presente en la papa (catalasa) al
    someterse a una determinada temperatura se desnaturalizo debido a que estas enzimas que
    presentan un catalizador orgánico tienen una temperatura máxima o tope para poder ser
    eficientes porque a medida que se aumenta la temperatura dichas enzimas se descomponen
    por lo tanto al calentarse el extracto de papa a una temperatura de 100° C perdió su actividad
    y por ende no reacciono o no tuvo una mayor eficiencia mientras que el MnO2 por ser un
    catalizador inorgánico a este no lo afecta la temperatura y por dicha razón si pudo reaccionar
    y tener una mejor eficiencia.

    Por ultimo para el procedimiento #3 se logró comprender que en el tubo 1 que contenía el
    catalizador orgánico no se dio una reacción porque el cianuro de sodio inhibe la actividad
    enzimática de la catalasa mientras que en el tubo 2 que contenía el catalizador inorgánico o
    MnO2 si hubo eficiencia de la reacción debido a que por su naturaleza inorgánica no lo afecta
    ni las altas temperaturas ni los inhibidores.
    CUESTIONARIO

    1.Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de
    seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante el
    combate, ¿Qué tipo de enzimas son fabricadas por ciertos órganos que tienen un
    comportamiento similar al de las granadas? De ejemplos.

    R/ Las enzimas que contienen comportamientos similares a la de las granadas son los
    zimógenos; los cuales se sintetizan como proteínas precursoras sin una actividad enzimática,
    como por ejemplo las enzimas digestivas, las cuales se secretan en forma dezimogenos y en
    la luz del tubo digestivo se convierten en forma activa ya que si fueran sintetizados
    directamente en forma activa destruirían las células que las produce. Otro ejemplo es la
    tripsina pancreática; la cual es sintetizada en forma zimógena inactiva va, cuando se activan
    dentro del propio páncreas, este sufre un proceso de autodestrucción

    2. ¿Cuál es la importancia médica de las enzimas? De por lo menos un ejemplo


    concreto.

    R/ Las enzimas son muy importantes ya que al ser estudiadas se pueden diagnosticar
    patologías de carácter metabólico, así mismo el conocimiento de los procesos que liberan
    estas moléculas hacia la sangre, permite entender la naturaleza de la enfermedad padecida y
    presentar aplicaciones clínicas.

    Un ejemplo concreto es la enzima tripsina esta es muy importante en el tratamiento de varios


    procesos patológicos, la enzima purificada ha sido suministrada por vía bucal e
    intramuscular. En el tratamiento de la tromboflebitis aguda (coaguló intramuscular e
    inflamación venosa); han sido beneficioso en muchos pacientes; por pequeñas inyecciones
    intramusculares repetidas, el efecto no es por disolución enzimática del coagulo, sino que
    parece estar relacionada con el alivio del proceso inflamatorio; algunos tipos de ulcera han
    respondido bien al tratamiento con tripsina al igual que el traumatismo. También se puede
    destacar una importancia médica de las enzimas; ya que hay enzimas plasmáticas que se
    elevan cuando hay un infarto del miocardio y nos permiten diagnosticar cuando hay un
    infarto, estas enzimas son:
     CREATINFOSFOQUINASA: (Se eleva a las ocho horas después de un infarto).
     TRANSAMINASA GLUTAMICO OXALOACETICA: (se eleva de 12 a 24 horas
    Siendo la que más tarde se eleva).

    3. Defina que son: Zimógenos, Isozimas, Inhibidores acompetitivos.

    R/ Zimógenos: un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, no cataliza


    ninguna reacción como hacen las enzimas para activarse, necesita de un cambio bioquímico
    en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis,
    luego el zimógeno pasa a ser una enzima activa.

    Isozimas: Las isozimas o isoenzimas, son enzimas que difieren en la secuencia de


    aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química esta enzima suele mostrar
    diferentes parámetros cinéticos o propiedades de regulación diferente.

    Inhibidor acompetitivo: El inhibidor se une directamente al complejo enzima sustrato mas


    no a la enzima libre, el inhibidor acompetitivo que siempre se asemeja al sustrato distorsiona
    el sitio activo, por lo tanto, hace que la enzima sea catalíticamente inactiva.

    4. Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?

    R/ El inhibidor orgánico son sustancias producidas por el organismo que pueden activar
    como reguladores de la reacción bioquímica y además son afectados por distintos factores
    como el color, el cambio de PH y factores químicos. Por otra parte, los inhibidores
    inorgánicos, son sustancias no producidas por el organismo es el caso del cianuro, compuesto
    toxico que inhibe la acción de la enzima catalasa, estos no son afectados estructuralmente
    por el calor caso contrario permite en su mayor el proceso de catálisis.

    5. Qué función cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones catalizadas por
    enzimas?

    R/ Las hidrosolubles son aquellas vitaminas que se encuentran y se disuelven con el agua de
    nuestro cuerpo, como la sangre. Debido a esto, es relativamente fácil eliminar su exceso, ya
    sea a través de la orina o el sudor. Así pues, como casi nunca se almacenan, es muy
    importante consumir diariamente este tipo de vitaminas.
    Dentro de las vitaminas hidrosolubles encontramos las del grupo B y la C. Las vitaminas del
    grupo B participan en el metabolismo celular, intervienen en la producción de energía y en
    el funcionamiento de los órganos. La vitamina C, en cambio, participa en la reparación y
    mantenimiento de los tejidos celulares. Favorece la correcta cicatrización de las heridas y
    tiene efectos antioxidantes.
    Como coenzimas actúan en la reacción enzimática como dadores o receptores de dichos
    grupos químicos, pueden intervenir en las reacciones de óxido reducción o intervenir en
    reacciones de transferencia de grupos químicos.

    6. Explique cómo se da el proceso de regulación de la actividad enzimática en el


    organismo?
    R/ Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien disminuyen
    su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen
    como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se
    llaman inhibidores. Hay muchas clases de moléculas que bloquean o promueven la función
    enzimática y que la afectan por distintas rutas.
    La síntesis y degradación de las enzimas son mecanismo relativamente lentas para regular la
    concentración de las enzimas, con respuestas de horas, días o aun semanas. La activación de
    pro enzimas es un método más rápido para incrementar la actividad enzimática, pero, como
    mecanismo regulador tiene la desventaja de no ser un proceso reversible.
    BIBLIOGAFÍA

     LOPEZ, E y ANZOLA, C. Guías de laboratorio de Bioquímica. Facultad de


    ciencias. Universidad Nacional de Colombia sede Bogotá.
     Flummer DT. Introducción a la bioquímica práctica. Bogotá: McGraw – hill; 1981.
     CONN, E y Stumpf, P.K. Bioquímica F.

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