ENSAYO DE BIOQUIMICA

NOMBRE:

DEHIVIS JOSE ZAMBRANO DELGADO

PARALELO: “A”

PROFESORA:

ING. VIRGINA SANCHEZ MENDOZA

FECHA:07/09/21
TEMA: BIOCATALIADORES

INTRODUCCION

En las células se producen constantemente numerosos tipos de reacciones químicas; unas

encaminadas a sintetizar nuevas moléculas, y otras, a degradar las ya existentes. El conjunto
de todas estas reacciones bioquímicas se denomina metabolismo celular.

Dado que las sustancias que intervienen son muy estables a temperatura ambiente, si no se
les ayudara a interactuar, no reaccionarían o lo harían tan lentamente que no sería posible la
vida. Esta dependencia de ayuda es paradójicamente una gran ventaja, ya que permite al
organismo regular qué reacciones se han de dar y en qué momento.

Las reacciones se producen de forma ordenada y a muy alta velocidad gracias a la acción de
los enzimas que son moléculas de naturaleza proteica con actividad catalítica. En las
reacciones enzimáticas, las moléculas que reaccionan reciben el nombre de sustratos, y las
sustancias formadas se denominan productos. (CEPA-LOPEZ 2015).

Las reacciones químicas son procesos en los que se produce la transformación de unas
sustancias iniciales o reactivos en otras sustancias finales o productos. Este paso se realiza a
través de una etapa intermedia, denominada etapa de transición o estado activado. Este es un
estado que dura muy poco tiempo, inestable y altamente energético en el que, los reactivos
se activan debilitándose alguno de sus enlaces, favoreciendo su ruptura y la formación de
otros nuevos. Para que los reactivos alcancen la etapa de transición y la reacción se produzca
es necesario suministrarles una cierta cantidad de energía, denominada energía de activación.
Esta energía se la podemos suministrar calentándolos a Tª elevadas, sometiéndolos a
descargas eléctricas o mediante otras fuentes de energía. (CEPA-LOPEZ 2015).
 DESARROLLO

En toda reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales,

denominadas reactivos o sustratos, en otras sustancias finales llamadas productos. Para

ello es necesario que las sustancias que van a reaccionar reciban una determinada cantidad

de energía (generalmente en forma de calor) que las active, por eso se denomina "energía

de activación". Esta se emplea en debilitar los enlaces de los reactivos y así favorecer su

rotura.

Los biocatalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reacción, al

disminuir la energía de activación. Además no se gastan durante la reacción y por lo tanto

se necesitan en cantidades muy pequeñas.

Existen cuatro tipos de biocatalizadores:

- Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, Mn, I, F

- Enzimas.

- Vitaminas.

- Hormonas.

Las enzimas son catalizadores biológicos compuestos primordialmente por proteínas y

sintetizados por organismos vivos. Para funcionar algunas enzimas requieren pequeñas

moléculas orgánicas de apoyo no proteicas llamadas coenzimas. Muchas vitaminas

hidrosolubles (como las vitaminas del complejo B) son esenciales para los seres humanos

porque el cuerpo las utiliza para sintetizar coenzimas. Las enzimas, que pueden catalizar
varios millones de reacciones por segundo, utilizan sus estructuras químicas precisas para

orientar, distorsionar y reconfigurar otras moléculas, mientras ellas mismas permanecen

inalteradas. Además de las características de catalizadores recién descritas, las enzimas

tienen dos atributos adicionales que las diferencian de los catalizadores no biológicos:

La función enzimática está íntimamente relacionada con la estructura de la enzima. Cada

enzima tiene una “bolsa”, llamada sitio activo, donde pueden entrar una o más moléculas

de los reactivos, llamadas sustratos. Como seguramente recordarás, las proteínas tienen

formas tridimensionales complejas. Su estructura primaria está determinada por el orden

preciso en el que los aminoácidos están unidos entre sí. Luego, la cadena de aminoácidos

se pliega sobre sí misma en una configuración (a menudo como una hélice o una hoja

plegada) llamada estructura secundaria. Así, la proteína adquiere las vueltas y dobleces

adicionales de una estructura terciaria.

Algunos inhibidores se unen de forma permanente a las enzimas.

Algunos venenos y drogas se unen de manera irreversible a las enzimas. Estos inhibidores

irreversibles penetran en los sitios activos de las enzimas y los bloquean de forma

permanente, o se adhieren a otra parte de ellas, cambiando su forma o carga de manera

que éstas ya no puedan unirse adecuadamente a sus sustratos.

Por ejemplo, algunos gases nerviosos e insecticidas bloquean permanentemente el sitio

activo de la enzima acetilcolinesterasa, que se encarga de descomponer la acetilcolina

(una sustancia que liberan las neuronas para activar los músculos). Esto provoca que la

acetilcolina se acumule y estimule de forma excesiva los músculos, causando parálisis.

La muerte sobreviene porque las víctimas no pueden respirar. Otros venenos, incluidos el

arsénico, mercurio y plomo, son tóxicos porque se unen de manera permanente a otras
partes de varias enzimas, inactivándolas. (Jawetz, 2011)

Son biocatalizadores elaborados por los propios seres vivos. Son sustancias segregadas

por glándulas de secreción interna (endocrinas), que, al carecer de conducto excretor,

vierten su secreción directamente a la sangre, siendo transportadas por ella hasta el órgano

o tejido sobre el que ejercen su acción. (Jawetz, 2011)

El sistema endocrino colabora junto con el nervioso para controlar procesos como el

crecimiento, el desarrollo, el metabolismo, la reproducción, el contenido de agua y sales,

o los niveles de glucosa, proteínas y otros nutrientes, y para desencadenar respuestas

adoptivas entre cambios ambientales (Jawetz, 2011)

En unos cuantos casos, la liberación de una hormona se controla por retroalimentación

positiva, al menos por un breve lapso. Por ejemplo, las contracciones del útero al principio

del parto hacen que el cuello de la matriz se distienda y que la hipófisis posterior libere

la hormona oxitócina, la cual, a la vez, estimula contracciones más fuertes del útero, lo

que provoca que se libere más oxitócina, creando un ciclo de retroalimentación positiva.

De manera simultánea, la oxitócina hace que las células del útero liberen prostaglandinas,

que intensifican aún más las contracciones uterinas. Este mecanismo es otro ejemplo de

retroalimentación positiva. Pero los sistemas de retroalimentación positiva deben

producir retroalimentación negativa que limite su duración. En este caso, las

contracciones del útero hacen que el bebé nazca, lo que pone fin al estiramiento del cuello

de la matriz y detiene el ciclo de retroalimentación positiva que propició e intensificó las

contracciones uterinas. (Audesirk, 2008)

CONCLUSION

En cuanto al efecto de la temperatura, el biocatalizador inmovilizado confiere mayor

estabilidad a las células catalíticas, en relación a su estado libre. La temperatura óptima para
el sistema inmovilizado es prácticamente la misma que para las células libres. Por otro lado,
el biocatalizador inmovilizado logró ser reutilizado reiteradamente sin perder actividad. Sin
embargo, en largos tiempos de incubación, el biocatalizador se vio afectado en su estructura,
debido a los esfuerzos mecánicos a los que fue expuesto.

Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas,
que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a
adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no
participa en reacciones equivocadas.

Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH,
Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de
los productos finales, Activación, Costes, Disponibilidad

Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa

la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción
aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la
energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura predomina la desnaturalización con
pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura
óptima de acción.
BIBLIOGRAFIA:
Audesirk, T. (2008). Biología, La vida en la tierra. México: Pearson.
https://biologiainsebas.files.wordpress.com/2013/08/biologc3ada_la_vida_en_la_tie
rra_con_fisiologc3ada_9c2ba_edicic3b3n_.pdf
Buchholz, K., Kasche, V., & Bornscheuer, U. T. (2012). Biocatalysts and enzyme
technology. John Wiley & Sons.
http://sedici.unlp.edu.ar/bitstream/handle/10915/52475/Documento_completo__.pdf
?sequence=4
Copeland, R. A. (2000). Enzymes: a practical introduction to structure, mechanism,
and data analysis. John Wiley & Sons.
http://sedici.unlp.edu.ar/bitstream/handle/10915/52475/Documento_completo__.pdf
?sequence=4
Jawetz, M. &. (2011). Microbiología Médica. China: Mc Graw Hill.
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1837&sectionid=1289
54408
Cepal. (2015). Biocatalizadores
http://www.cientificotecnologico.esy.es/images/biologia/tema2.pdf